华东理工大学生物化学课件.docx

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华东理工大学生物化学课件

第二章糖类化合物

学术定义

●糖是多羟基醛或多羟基酮以及可以水解产生这些化合物的物质的总称。

●糖是地球上最丰富的生物分子，在各种生命形式中都具有多种功能。

●广义的糖可分为简单糖类和糖复合物。

前者包括单糖、寡糖和多糖；后者包括糖与蛋白质、脂类等共价形成的复合物。

通式

简单糖类的分类

●根据分子大小可分为三类：

–单糖：

仅包含一个多羟基醛或多羟基酮单位

–寡糖：

两个或几个单糖由糖苷键连接而成

–多糖：

包含20个以上，甚至成百上千个糖基

●结构物质

–植物细胞壁中的纤维素

–细菌细胞壁的肽聚糖

–节肢动物外骨骼几丁质

–动物软骨中的蛋白聚糖

●识别信号分子：

–参与分子和细胞识别、细胞粘附、糖复合物的定位和代谢等

2.2单糖

●单糖的结构和命名

–D-/L-立体异构

–单糖的环式结构

–单糖构象

●单糖的重要衍生物

醛糖和酮糖

●单糖含有一个羰基和多个羟基。

根据羰基在碳链上的位置可分为，醛糖（Aldoses）和酮糖（Ketoses）。

–最简单的醛糖是甘油醛（Glyceraldehyde）

–最简单的酮糖是二羟丙酮（Dihydroxyacetone）

●含有不同碳原子数的单糖都有其醛糖和酮糖形式。

单糖的D-/L-立体结构

●除了二羟丙酮以外的其他单糖都具有一个或多个不对称（手性）碳原子。

●醛糖与酮糖的构型是由分子中离羰基最远的不对称碳原子上的羟基方向来决定的。

该羟基在费歇尔投影式右侧的称为D-型，在左侧的称为L-型。

●D-葡萄糖与L-葡萄糖互为对映体（enantiomers）。

一对对映体，旋光方向相反，旋光度数、熔点、沸点等都一样。

单糖的环状结构

●单糖在水溶液中容易形成分子内的半缩醛或半缩酮。

对于六碳醛糖来说，C-1上的醛基和C-5上的羟基可以反应形成具有六元吡喃环状结构的半缩醛。

C-1上的醛基也可以与C-4上的羟基反应形成具有五元呋喃环状结构的半缩醛。

●成环反应使C-1上形成一个半缩醛羟基，导致新的异构体产生——异头体（anomers）。

规定异头体的半缩醛羟基和分子末端-CH2OH基邻近不对称碳原子的羟基在碳链同侧的称为α型，在异侧的称为β型。

半缩醛反应

αβ异头体

吡喃葡萄糖与呋喃葡萄糖

D-果糖的环状结构

Haworth透视式

●在Fischer投影式中形成过长的氧桥是不合理的。

1926年Haworth提出透视式表达糖的环状结构。

●如果氧环上的碳原子按顺时针方向排列，羟甲基在平面之上的为D-型，在平面之下的为L-型。

在D-型糖中，半缩醛羟基在平面之下的为α型，在平面之上的为β型。

从Fischer式到Haworth式的转换

单糖的构象

●构象是指一个分子中，不断裂共价键，仅由键旋转所产生的原子空间位置的改变。

●吡喃糖环和呋喃糖环并非平面环。

吡喃糖环常采取椅式（chair）和船式（boat）构象，其中椅式构象使扭张强度减到最低因而较稳定。

呋喃环则有信封式（envelope）和扭曲式（twist）构象。

●一般而言，平伏键比直立键更稳定。

因此在溶液中，β-D-葡萄糖比α-D-葡萄糖更占优势。

2-脱氧-D-核糖与DNA的构象

单糖的物理性质

●溶解性

●甜度

●旋光度和比旋光度：

●注意：

D/L立体异构命名与d/l（dextrorotatory右旋/levorotatory左旋）（+/-）旋光方向的区别。

单糖的化学性质

●Mutarotation（变旋）

●Esterification（成酯）

●Oxidation（氧化作用）

●Reduction（还原作用）

●FormationofGlycosides（成苷）

●FormationofOsazone（成糖脎）

变旋

成酯反应

●醇可以与酸、酸酐、酰卤反应成酯。

自然界最重要的糖酯有：

–

（1）磷酸酯

–

（2）酰基酯（包括乙酰酯和脂肪酰酯）

–（3）硫酸酯

还原反应

山梨醇及其它糖醇

–山梨醇广泛存在于植物中，如浆果、樱桃、李子、梨、苹果、海草和藻类等。

–它的甜度相当于蔗糖的60%，但不被人体代谢，所以可作为糖尿病患者的替代甜味剂。

–以下三种其它糖醇在生物界中较为重要。

氧化反应

成苷反应

糖苷键的形成

•糖可以与醇或胺形成糖苷。

•糖环中的半缩醛可以与醇反应生成缩醛，形成的C-O苷键称为O-糖苷键。

•糖环中的半缩醛也可以与胺中的氮原子反应成苷，称为N-糖苷键。

N-糖苷键存在于糖蛋白和核苷中。

•单糖可以通过O-糖苷键相互连接形成寡糖和多糖。

成脎反应

单糖脎衍生物的熔点

2.3二糖、寡糖和多糖

●二糖

●寡糖

–寡糖的应用

●多糖

–同多糖

•Starch（淀粉）

•Glycogen（糖原）

•Cellulose（纤维素）

•Chitin（几丁质）

–杂多糖

•Glycoaminoglycan（糖胺聚糖）

二糖（Disaccharides）

●二糖包含两个通过糖苷键连接的单糖。

–蔗糖（Sucrose）,乳糖（lactose）和麦芽糖（maltose）是自然界最为丰富的二糖。

–麦芽糖是淀粉的水解产物，由两个α-D-葡萄糖通过α1,4键连接而成，缩写为Glc（α1-4）Glc。

转化酶转化蔗糖

●蔗糖的水解过程伴随着比旋光度的变化，从+66.5°变化为等摩尔浓度的D-葡萄糖（+52.5°）和D-果糖（-92°）的混合物。

●Invertase/sucrase

寡糖（Oligosaccharides）

●重要的寡糖

–三糖：

棉籽糖（Raffinose）

–四糖：

水苏糖（Stachyose）

●寡糖的应用（P29~30）

糖原（Glycogen）

糖原和淀粉分别为动物和植物中的葡萄糖储存形式。

•糖原（主要存在于肝脏和骨骼肌）由葡萄糖通过α1-4糖苷键连接而成，并在每10个α1-4连接的葡萄糖残基处产生一个α1-6连接的葡萄糖分支。

杂多糖

●果胶（Pectin）

●半纤维素（Hemicellulose）

●琼脂（Agar）和琼脂糖（Agarose）

●糖胺聚糖（或称粘多糖）（Glycosaminoglycan）

●黄原胶（Xanthan）

糖胺聚糖（Glycosaminoglycans）

•糖胺聚糖带有高负电荷，可以组成蛋白聚糖，后者大量存在于脊椎动物的细胞外间质。

•糖胺聚糖由重复的二糖单位组成。

其中之一是葡萄糖胺或者半乳糖胺的衍生物。

另一个常常是糖醛酸。

•糖残基上的-OH常常发生硫酸酯化，使糖胺聚糖带上高度负电荷。

这对糖胺聚糖的生理功能有重要意义。

糖胺聚糖的分类

•硫酸软骨素（ChondroitinSulfate）,硫酸角质素（KeratanSulfate）,肝素（Heparin）是细胞间质中常见的糖胺聚糖，一般与蛋白质共价连接形成蛋白聚糖（proteoglycans）。

•透明质酸（Hyaluronate）是一种不被硫酸化的糖胺聚糖，也不与蛋白质共价连接，而是游离存在。

糖胺聚糖的类型

肝素与硫酸类肝素的主要区别

肝素作为临床抗凝剂

●抗凝血酶与肝素的特异性结合在凝血过程中具有重要的生理意义。

●这种结合有两种功能：

–首先，结合引起蛋白质构象变化，使蛋白酶抑制剂对凝血酶和凝血因子Xa的抑制作用提高1000倍。

–第二，肝素与凝血酶和抗凝血酶都有结合位点，从而使两者在空间上易于接近。

与抗凝血酶有高亲和力的肝素片段

低分子量肝素（LMWH,LowMolecularWeightHeparin）

●五糖片段对于激活抗凝血酶与凝血因子Xa的结合已经足够，但是充分抑制凝血酶则需要至少18个糖基的寡糖片段。

●低分子量肝素抗血栓作用优于肝素，而抗凝血作用低于肝素，生物利用度高，体内半衰期长临床副作用小，成为肝素类药物研究的热点。

透明质酸（Hyaluronate）

分子内相互作用

●影响糖复合物在体内的溶解性

●影响糖复合物在体内的稳定性

●影响糖复合物在体内的半衰期

–糖蛋白寡糖链的末端糖基可指导肝细胞是否将此蛋白从血液中清除，例如去除了末端唾液酸残基，暴露出Gal的糖蛋白将被肝细胞膜上的去唾液酸糖蛋白受体识别，使其迅速被降解。

●影响糖复合物在体内的分拣和投送

分子间和细胞间识别

●分子间识别

–炎症（Inflammation）

–风湿性关节炎（RheumatoidArthritis）

●细胞识别和细胞粘附

–受精（Fertilizing）:

卵子表面的糖链被精子表面的受体识别，对于精卵识别过程十分重要。

–感染（Infection）:

许多细菌和病毒进入宿主细胞的第一步就是借助细胞表面的糖链识别来完成特异性识别和粘附。

生物膜结构模型特点

●生物膜的结构是流动镶嵌模型

●1、膜结构的连续主体是极性的脂质双分子层，脂双层中的脂类既是内在蛋白的溶剂，也是物质通透屏障；

●2、膜脂与特定的膜蛋白专一的相互作用，膜蛋白穿入膜的任一边或跨膜完全伸展；

●3、脂双分子层具有流动性，膜是不对称的，膜蛋白可以做侧向扩散，但一般不能从膜的一侧翻转到另一侧；

●4、双分子层中的脂质分子之间或蛋白质组分与脂质之间无共价结合。

4.3肽

肽的基本概念

●一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸α-氨基脱水缩合的化合物叫做肽，氨基酸之间通过酰胺键（蛋白质化学中将这类酰胺键专称为肽键）连接而成。

寡肽——少数几个氨基酸

组成的肽

寡肽——少数几个氨基酸

组成的肽

多肽链

–肽链中的氨基酸不是原来完整的分子，多肽链中的氨基酸单位称为氨基酸残基。

肽命名

●多肽化合物的名称，通常按照肽内氨基酸残基的排列顺序，以残基名称（如某某氨酰）从N端依次阅读到C端，并以C端残基全名结束肽的名称。

命名举例

注意：

●在开链肽的N端和C端可以有游离的α氨基和α羧基，而有的开链肽的N端或C端的游离的α氨基或α羧基被别的基团结合（如烷基化、酰化等）或N端残基自身环化。

●例如促甲状腺素释放激素的N端残基是谷氨酸，此残基易于自身环化成焦谷氨酰基（α氨基与谷氨酸的γ羧基脱水缩和而成）。

谷胱甘肽

谷胱甘肽重要的生物功能

●维护蛋白质活性中心的巯基

●参与二硫化合物相互转化

●某些酶的辅酶，在体内氧化还原过程中起重要的作用

肽类应用研究和发展前景

●生物的生长、发育、细胞分化、大脑活动、肿瘤病变、免疫防御、生殖控制、抗衰老、生物钟规律及分子进化等均涉及到活性肽。

生物活性肽是机体内传递信息、调节代谢和协调器官活动的重要化学信使。

肽的应用及发展

●近年来，多肽的分离纯化、结构分析、化学合成、生物、放射免疫测定、免疫细胞化学以及遗传工程等新技术的应用，新的活性肽不断发现，对活性肽功能认识不断增长，促使这一领域迅速发展。

生物活性肽研究中的一大突破举例

●肌肉中存在着鹅肌肽和肌肽都是二肽，前者是β-丙氨酰-1-甲基组氨酸，后者是β-丙氨酰组氨酸，它们在骨骼肌中含量很高。

4.5蛋白质的分子构象

一、蛋白质的二级结构

●是指蛋白质分子中多肽链骨架的折叠方式，包括α螺旋、β折叠和β转角等。

（一）多肽主链的基本结构

X射线衍射研究证明

●天然的蛋白质分子并不是一条走向随机的松散肽链，每一种都具有自己特定的空间结构。

线性的多肽链在空间中折叠成特定的三维结构，这种空间结构通常称为蛋白质的高级结构或分子构象。

●肽键不能自由转动，具有部分双键性质。

X射线衍射法

二面角

二面角决定肽链的构象

注意

二、超二级结构

（1）α×α

（2）β×β

（3）β迂回

（4）β折叠桶

（5）α螺旋-转角-α螺旋

蛋白质构象的研究方法

4.6蛋白质结构与功能的关系

●蛋白质一级结构决定高级结构

4.7蛋白质的性质及纯化

●胶体性质

1、透析2、盐析3、凝胶过滤

凝胶过滤酸碱性质

1、等电点沉淀

2、离子交换层析

3、电泳

蛋白质的性质及纯化

●紫外吸收－－A280nm

●蛋白质的变性

1、可逆变性

2、不可逆变性

●颜色反应－－蛋白质的定量

1、双缩脲反应

2、酚试剂反应

第五章生物催化剂（Biocatalytics）

5.2酶的命名和分类

Ø国际系统命名法：

1、名称由两部分组成：

底物＋反应名称

如：

ATP:

己糖磷酸转移酶

2、不管酶催化正反应还是逆反应，都用同一名称。

如：

DH2:

NAD氧化还原酶

Ø习惯名或常用名：

1、根据酶所作用的底物命名如：

淀粉酶，蛋白酶

2、根据酶所催化的反应命名如：

转氨酶，脱氢酶

3、在底物、反应基础上加上酶的来源或其它特点命名

如：

胰蛋白酶、碱性磷酸酶

5.3酶的作用特性

与酶催化特性有关的因素

●1酶分子的结构

●2酶与底物分子之间的相互作用

●3酶与底物分子之间的定向效应

●4酶与反应过渡态的结合作用

●5酶与底物的手性选择性结合作用

（一）酶分子的结构

酶分子的结构

●必需基团：

与酶的催化活性有关

•活性中心的必需基团：

与底物结合

•非活性中心的必需基团：

具有空间支撑或结构维持作用

●非必需基团：

与酶的其它活性有关，如识别、定位、免疫等

（二）酶与底物分子相互作用

●酶－底物中间复合物（enzyme-substratecomplex）

E+SESE+P

酶－底物结合力

1、静电引力2、氢键3、疏水键相互作用：

活性中心是相对的疏水环境

（三）酶与底物的定向效应

●底物分子结合到酶的活性中心：

1）底物在酶活性中心的有效浓度大大增加

2）活性中心的立体构型和相关基团的诱导和定向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接近，并被严格定位

3）是酶促反应具有高效率和专一性的原因

（四）酶与反应过渡状态的结合作用

●酶与反应过渡状态的亲和力远大于酶与底物或产物的亲和能力

（五）酶与底物的手性选择结合作用

●不对称催化作用

●大多数天然产物都具有旋光性

●酶分子的活性中心部位，含有多个具有催化活性的手性中心，对底物分子起诱导和定向作用，使反应按单一的方向进行。

（一）辅酶和辅基

1、辅酶和辅基的区别

与酶蛋白结合的强弱——透析

2、辅酶和辅基的功能

本质：

小分子有机化合物

具有氧化还原性或转移基团的能力

3、辅酶和辅基的作用特点

直接参与反应——“第二底物”

•全酶中的辅酶决定酶反应专一性——同一辅酶或辅基可以和多种不同的酶蛋白结合形成不同的全酶。

•全酶中的酶蛋白决定底物专一性

4、辅酶和维生素

大多数辅酶或辅基的前体是维生素，主要是水溶性B族维生素。

（二）酶分子中的金属离子

●金属酶（mentalloenzymes），如SOD

1）酶蛋白与金属离子结合紧密

2）过渡金属离子：

如Fe2+/Fe3+,Cu2+/Cu+，

Zn2+，Mn2+等

3）通过配位健与氨基酸残基侧链基团相连

或作为酶的辅助因子

●金属激活酶（metal-activedenzymes）

1）结合较松散

2）碱金属离子或碱土金属离子，如K+,Na+,Mg2+,Ca2+等

5.4酶促反应动力学

酶促反应动力学

研究酶促反应的速度以及各种因素对反应速度的影响，其中酶与底物之间的作用问题是研究酶促反应的核心问题。

影响酶作用的因素

1）温度对酶作用的影响

●酶的最适温度（optimumtemperature,Tm）

在一定范围内，反应速度达到最大时的温度称为酶的最适温度（optimumtemperature,Tm）。

最适温度不是酶的特征物理常数。

2）pH对酶作用的影响

●pH对酶促反应速度的影响，主要有下列原因：

–1影响酶和底物的解离

–2影响酶分子的构象

3）酶浓度对酶作用的影响

4）激活剂对酶作用的影响

●凡能提高酶的活性，加速酶促反应进行的物质都称为激活剂或活化剂（activator）。

●一般认为，激活剂的作用主要有以下几个方面：

–1．解除抑制剂的抑制作用

–2．辅酶和辅基是构成某些有活性的全酶的必要组成成份

–3．无机离子激活许多酶类

4.5酶的抑制剂与药物分子设计

抑制剂定义

能够降低酶的活性，使酶促反应速度减慢的物质。

抑制剂作用机理

•底物类似物－－活性中心结合

•非底物类似物－－不与活性部位结合，但和酶活性部位以外的必需基团结合，从而影响酶促反应过程。

抑制作用分类

抑制作用分类：

根据抑制剂与酶作用方式的不同

不可逆抑制可逆抑制

不可逆抑制（irreversibleinhibition）

v概念：

抑制剂与酶活性中心必需基团以共价键结合，阻碍了底物的结合或破坏了酶的催化基团，不能用透析或超滤等方法去除抑制剂。

v结合部位：

活性中心必需基团

v结合方式：

共价键

v分类：

根据抑制剂对酶选择性的方式

✓非专一性不可逆抑制

✓专一性不可逆抑制

非专一性不可逆抑制

●概念：

一种抑制剂可作用于酶分子上的不同基团或作用于几种不同的酶

例如：

烷化剂类：

碘乙酸

酰化剂类：

酸酐、磺酰氯

专一性不可逆抑制

❑Ks型：

一种抑制剂只作用于酶分子中一种氨基酸侧链基团，该氨基酸残基属于酶的必需基团。

如：

有机汞：

专一作用于巯基

有机磷农药：

专一作用于丝氨酸羟基

如乐果、敌百虫等

❑Kcat型：

Ø结构及作用特点：

抑制剂为底物的类似物，但其结构中潜藏着一种化学活性基团，在酶的作用下，潜在的化学活性基团被激活，与酶的活性中心发生共价结合，不能再分解，酶因此失活。

用自杀性底物对付抗青霉素的菌株

v青霉素分子

v耐药性产生的原因

v解决耐药性的方法

对青霉素酶不敏感的青霉素新品种

可逆抑制（reversibleinhibition）

可逆抑制的分类

抑制剂与底物是否竞争与酶的结合

1.竞争性抑制（Competitiveinhibition）

2.非竞争性抑制（uncompetitiveinhibition）

3.反竞争性抑制（anticompetitiveinhibition）

酶活力及其测定

●酶活力（activity）:

酶催化一定化学反应的能力

●酶活力测定中需要注意的问题

1、最适条件2、底物量3、反应初期测定，保持反应速度恒定

酶的活力单位（enzymeunit）

•定义：

标准条件下，1min内催化1微摩尔底物转化为产物的酶量定义为一个酶活力单位。

•实质：

酶所催化反应的初始速度

酶的比活力（specificactivity）

•定义：

每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数实质：

表示酶纯度

5.7核酸酶和抗体酶

●证明了核酸既是信息分子，又是功能分子

核酶的催化性质

●RNA作用于RNA

●核酸酶催化的反应主要包括:

水解反应（RNA限制性内切酶活性），连接反应（聚合酶活性）和转核苷酰反应等。

●最近核酸酶的其他作用底物也已被发现，如多糖、DNA以及氨基酸酯等。

核酶的研究中的两个问题

●核酶催化效率太低

●由于核酶本身是RNA，很容易被核酸水解酶（RNase）所破坏

抗体蛋白的特性

●酶与抗体这两种蛋白质之间尽管功能不同，但它们与各自的配基（酶-底物、抗体-抗原）的结合特性，如结合方式、动力学过程等都非常相似。

●从20世纪60年代起，有人开始了对抗体进行修饰，并使其获得酶的属性的研究。

酶与底物形成过渡态理论

●酶活性中心的活性基团与底物相互作用形成稳定的过渡状态，大大降低了反应的活化能。

●构建一个对某种过渡状态具有最佳缔合状态的抗体，就有可能观察到抗体催化相应底物发生化学反应的效果。

过渡态类似物（半抗原）的构建

由于准确的过渡状态很难确定或难以合成，因此，制备抗体酶时用的半抗原（haptens）是一个结构比较稳定、在价键取向、电荷分布等都与过渡态相似的类似物（transitionstateanalog）。

抗原的制备

将人工设计并构建的过渡态类似物（半抗原），用化学方法经间隔基与载体蛋白相连，即形成一个抗原（antigen）。

应用单克隆抗体筛选技术制备抗体酶

●人们无法从血清中得到单一的抗体

●动物脾脏中的淋巴细胞B（lymphocyteB）的细胞，它能产生并分泌出唯一的一种抗体。

●1975年单克隆抗体（monoclonalantibodies）技术发明

单克隆抗体（monoclonalantibodies）技术

单克隆抗体技术的关键是将分离纯化的骨髓瘤细胞（myelomacell）在培养条件下与淋巴细胞B融合生成一种特殊的杂交瘤细胞（hybridomacell）。

这种杂交瘤细胞能够产生单一的抗体，又能在细胞培养条件下快速繁殖，因而可以大量制备单一抗体。

5.8寡聚酶、同工酶和固定化酶

寡聚酶

由两个或两个以上，乃至多达数十个亚基组成的酶称为寡聚酶。

其分子量从35000到几百万，可分为几种不同的类型：

1）含相同亚基的寡聚酶

2）含不同亚基的寡聚酶

含相同亚基的寡聚酶

●目前，带倾向性的认为单体酶（仅含一条肽链，如一些蛋白水解酶、核糖核酸酶等）比较少见，而更普遍的是以寡聚酶的形式存在。

例如，在糖酵解（糖的无氧分解代谢）中的许多酶都是寡聚酶，各有不同数目的亚基，见表5－6。

含不同亚基的寡聚酶

●双功能寡聚酶

●含有专一性的、非酶蛋白亚基的寡聚酶

●具有底物载体亚基的寡聚酶

双功能寡聚酶

●有的寡聚酶所含的亚基结构不同，每种亚基表现不同的功能，因而整个酶分子催化两个相关的反应，这种寡聚酶称为双功能寡聚酶。

示例

大肠杆菌的色氨酸合成酶

●含A和B两种蛋白质

●蛋白质A含有一个亚基α，蛋白质B含有两个亚基ββ。

●这两种蛋白质各自催化一个化学反应。

大肠杆菌色氨酸合成酶催化的化学反应

含有专一性的、非酶蛋白亚基的寡聚酶

哺乳动物中的乳糖合成酶催化乳糖的合成反应

蛋白质A与蛋白质B

●B蛋白就是α-乳清蛋白，是一个特殊的非酶蛋白质。

在A所催化的上述反应中加入B后，B与A联结，这时UDP-半乳糖与N-乙酰葡萄糖胺的反应受到抑制，而与葡萄糖的反应则加强。

●蛋白质A广泛地存在于动物的各种组织中，而蛋白质B仅存在于乳腺之中，所以只有在乳腺中才能合成乳糖

具有底物载体亚基的寡聚酶

在某些寡聚酶中，亚基作为底物载体而起作用。

这种寡聚酶可以看作是由具有酶活性的蛋白部分和作为底物载体的蛋白部分组成。

示例

大肠杆菌的乙酰辅酶A羧化酶

●三个蛋白质部分组成：

–两个具有催化活性的蛋白生物素羧化酶及转酰基酶

–一个具有专一性的生物素羧基载体蛋白亚基（BCCP）。

–这三个部分联结起来催化的反应分两步进行：

三个部分联结起来催化的反应

同工酶

●它指来自单一且均一的，或甚至全然不同的生物来源的两种或两种以上的酶群或酶型。

●它们的结构、性质不同，但却能催化相同的反应。

乳酸脱氢酶

乳酸脱氢酶是四聚体：

LDH1—LDH6

●在多数组织中