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总结

一、蛋白质

1.蛋白质的组成（元素、分子）

根据蛋白质分子的外形分为三类：

球状蛋白质、纤维状蛋白质、膜蛋白质

根据其分子组成分为两类：

1）简单蛋白质：

所有生物（清蛋白、球蛋白）、谷物植物种子（醇溶蛋白、谷蛋白）、与核酸结合存在动物体内（精蛋白、组蛋白）、毛发等（硬蛋白）。

2）结合蛋白质：

核蛋白、糖蛋白与蛋白聚糖、脂蛋白、色蛋白、磷蛋白。

根据其功能分类：

酶、调节蛋白、贮存蛋白、转运蛋白、运动蛋白、防御蛋白和毒蛋白、受体蛋白、支架蛋白、结构蛋白、异常功能性蛋白、

蛋白质一般包含C、H、O、N四种基本元素，以及P、S等少量元素。

由不同氨基酸以不同序列通过肽键结合形成高分子链。

2.氨基酸的等电点

在酸性环境中各碱性基团与质子结合，使蛋白质带正电荷。

在碱性环境中酸性基团解离出质子，与环境中的OH—结合成水．使蛋白质带负电荷。

调节溶液的pH，使蛋白质所带的正电荷与负电荷恰好相等，净电荷为零，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，这时溶液的pH称为该蛋白质的等电点。

3.蛋白质的变性

天然蛋白质受物理、化学因素的影响，其分子内部原有的高度规律性结构（氢键等次级键）发生变化，分子从卷曲紧密结构变为无秩序松散伸展结构，致使蛋白质物化性质有所改变，但一级结构不被破坏的现象。

变性因素：

物理：

加热、剧烈震荡或搅拌、紫外光、X射线、超声波。

化学：

强酸碱、尿素、胍、去污剂、重金属盐、磷钨酸、苦味酸、浓乙醇。

4.蛋白质结构

一级结构：

由于肽的氨基酸序列不同产生的不同结构

二级结构：

多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。

包含α螺旋，β折叠，β转角等一定规则的结构。

超二级结构：

指若干相邻的二级结构中的构象单元彼此相互作用，形成有规则的，在空间能辨认的二级结构组合体。

结构域：

指多肽链在超二级结构基础上进一步盘绕折叠成的近似球状的紧密结构。

三级结构：

球状蛋白的多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等结构层次的基础上组装而成的完整的结构单元称三级结构。

四级结构：

许多蛋白质由两个或以上相互关联的具有三级结构的亚单位组成，每一个亚单位称为亚基，亚基间通过非共价键聚合而形成特定的构象。

四级结构则指分子中亚基的种类、数量以及相互关系。

5.蛋白质的次级键

盐键（即离子键），范德华力，氢键，疏水作用力

6.肽的概念

一个氨基酸的α—羧基与另一个氨基酸的α—氨基脱水缩合形成的共价键称肽键，由此形成的化合物称为肽，形成肽键需要输入能量。

二、核酸

1.核酸的组成

核酸是由核苷酸构成，核苷酸（定义：

核苷的戊糖成分中的羟基磷酸化形成的化合物）则是由核苷（定义：

是由嘌呤或嘧啶通过共价键与戊糖连接组成的化合物）和磷酸构成，而核苷则由五碳糖与含氮碱基组成。

五碳糖有核糖与脱氧核糖；含氮碱基有A、G、C、T、U。

ATP结构

2.核苷酸的连接方式

核苷酸之间以3`,5`-磷酸二酯键相连接

3.DNA的二级结构特点：

1）双链反向平行右手螺旋；

2）糖－Pi在螺旋外侧构成主链骨架；

3）碱基在内侧且与轴平面垂直；

4）配对碱基形成氢键，总是A与T、G与C为碱基对，碱基对间氢键数：

A=T、G≡C

5）螺旋直径为2nm，10对核苷酸上升一圈，螺距为3.4nm；

6）双螺旋表面有两条沟槽大沟、小沟。

三、糖类

1.常见的单、双、多糖

1）单糖

根据含醛基或酮基的特点分为醛糖和酮糖。

最简单的单糖是甘油醛和二羟丙酮。

根据碳原子数分为戊糖和己糖，存在两种形式：

一种是开链多羟基形式，一种是环状结构（此为半缩醛结构），六元环为吡喃糖（C1与C5上羟基形成环），五元环为呋喃糖（C1与C4上羟基形成环）

2）寡糖即少数单糖（C=2~10）的缩合聚合物，包含：

二糖：

麦芽糖（可看作是淀粉的重复结构单位）、蔗糖（在甘蔗和甜菜中含量最丰富，植物体中糖的运输形式）、乳糖（存在于乳汁中，人乳中含量6~7%）、纤维二糖（纤维素中重复二糖单位，由纤维素降解获得）

三糖：

棉子糖、龙胆糖、松三糖

麦芽糖纤维二糖D-果糖

蔗糖乳糖D-半乳糖

3）多糖：

是由多个单糖基以糖苷键相连而成的高聚物。

完全水解后，形成单糖。

多糖没有变旋现象和还原性，无甜味，大多不溶于水，有的与水形成胶体溶液。

典型：

淀粉（天然的淀粉包含直链淀粉与支链淀粉）、糖原（即动物淀粉，人与动物体内的贮存多糖）、纤维素、半纤维素（除过纤维素、果胶质、淀粉以外，植物细胞壁中其余的所有糖类）、壳多糖（即几丁质，又名甲壳素，含量仅次于植物纤维素，天然多糖中唯一大量存在的带正电的氨基多糖，低毒可降解，应用极广）、右旋糖酐（即葡聚糖）、糖胺聚糖（一种酸性杂多糖，有较大粘稠性）。

2.糖复合物

糖复合物是糖类的还原端和其他非糖组分以共价键结合的产物，主要有糖蛋白、蛋白聚糖、糖脂及脂多糖。

1）糖与蛋白的复合物：

a）糖蛋白：

即蛋白质与寡糖链形成的复合物，糖含量在1~80%之间

b）蛋白聚糖：

蛋白质与糖胺聚糖形成的复合物，糖含量达95%

2）糖脂：

脂质与糖半缩醛羟基结合的一类复合物。

常见的有脑苷脂，神经节苷脂。

3）脂多糖：

主要是革兰氏阴性细菌细胞壁所具有的复合多糖，种类甚多。

四、脂类和生物膜

1.常见的脂类

1）三酰甘油

性质：

物理：

天然三酰甘油一般无色、无臭、无味、不溶于水、易溶于有机溶剂。

天然油脂常是多种三酰甘油的混合物，因此无明确熔点。

化学：

水解、皂化、氢化&卤化、自动氧化和酸败作用

三酰甘油结构

2）脂肪酸

结构特点：

a）大多数脂肪酸的碳原子数在12~24之间，且均是偶数，以C16和C18最为常见。

饱和脂肪酸中最常见的是软脂酸和硬脂酸；不饱和脂肪酸中最常见的是油酸。

哺乳动物乳脂中，则大量存在C12以下的饱和脂肪酸；

b）分子中一般只有一个不饱和双键，存在于第9、10位碳之间；若多于一个双键，则第9、10位碳原子之间必有一个；

c）不饱和脂肪酸大多为顺式结构，极少数为反式。

3）磷脂

甘油磷脂（又称磷酸甘油脂）分子中甘油两个醇羟基与脂肪酸成酯，第三个醇羟基与磷酸成酯或磷酸再与其他含羟基的物质（如胆碱、乙醇胺、丝氨酸等醇类衍生物）结合成酯。

通式

4）鞘脂类

鞘脂类是植物和动物细胞膜的重要组分，在神经组织和脑内含量丰富。

鞘脂类具有一个极性头和两个非极性尾（一分子脂肪酸和一分子鞘氨醇或其衍生物），但不含甘油。

鞘脂又分为三类，即鞘磷脂类（鞘磷脂在高等动物的脑髓鞘和红细胞膜中特别丰富，也存在于许多植物种子中）、脑苷脂类（脑苷脂是含1个糖残基的鞘脂类，是由神经酰胺的C1上的羟基与单糖分子以糖苷键结合而成，不含唾液酸成分）及神经节苷脂类（即糖基部分含有唾液酸的鞘糖脂，是神经酰胺与结构复杂的寡糖结合而成，是大脑灰质细胞膜的组分之一）。

其中鞘磷脂含磷酸，脑苷脂和神经节苷脂含有一个或多个糖单位，故称其为糖鞘脂。

5）类固醇

又称甾类，是环戊烷多氢菲的衍生物。

固醇或甾醇是类固醇的一大类，其结构特点是在甾核的C3上有一个β羟基，C17上含有一个8~10个碳的烃链。

固醇大多数存在于真核细胞中，但细菌不含固醇。

胆固醇为动物常见固醇，参与细胞膜构成。

2.生物膜结构

1）细胞中各种不同的膜统称为生物膜，包括质膜、细胞核膜、线粒体膜、内质网膜、溶酶体膜、高尔基体膜等。

生物膜以不同的形式存在，而且功能也各有差异。

不同的膜系统在电镜下却表现出大体相同的形态，即厚度6~9nm的三片层结构。

生物膜结构是细胞结构的基本形式，它对细胞内很多生物大分子的有序反应和整个细胞的区域化都提供了必需的结构基础，从而使整个细胞活动能够有条不紊，协调一致的进行。

2）生物膜是内膜脂、膜蛋白、膜糖定向、定位排列形成的超分子复合物，主要由蛋白质和脂质（主要为磷脂）两大类物质组成，此外少量含有糖（糖蛋白和糖脂）以及金属离子等，水分一般占15.20%左右。

膜脂：

包括磷脂、固醇及糖脂

a）磷脂：

主要是甘油磷酸二脂，最简单为磷脂酸（含量不多）。

b）糖脂：

动物细胞质都含糖脂，含量约占外层膜脂的5%，膜脂大多为鞘氨醇的衍生物；

c）一般动物细胞内固醇的含量高于植物细胞，而质膜内的固醇含量又高于细胞膜内系。

高等植物的固醇主要为谷固醇和豆固醇，动物膜则含大量胆固醇，胆固醇的两亲性特点使其在调节膜的流动性，增加膜的稳定性以及降低水溶性物质的通透性等方面都起着重要作用。

3）膜的特点：

不对称性、流动性（流动镶嵌模型）、生物作用（物质传递，信息传递，保护作用，细胞识别）

五、酶

1.酶的分类

酶的特性：

高效催化；条件温和；高度专一；不稳定性；活性可调节

1）按结构分为：

a）单体酶：

通常只具有一条多肽链，仅为三级结构的酶，M=13000~35000

b）寡聚酶：

由两个或两个以上的亚基（可以相同，也可不同，之间以非共价键结合，易因酸碱或化学变性剂变性失活）组成的酶称为寡聚酶，M=35000~百万

c）多酶复合体：

由几种酶彼此嵌合形成的复合体系称多酶复合体（有利于细胞中的系列反应连续进行，提高酶效率，同时便于机体对酶的调控），M>百万

d）多功能酶：

一些酶体系在进化过程中由于基因的融合，多种不同催化功能存在于一条多肽链中，这类酶称为多功能酶。

2）按酶促反应类型

a）氧化还原酶类：

氧化酶和脱氢酶，催化底物发生氧化还原反应

b）转移酶类：

催化不同化合物之间基团转移反应

c）水解酶类：

催化底物发生水解反应

d）裂合酶类：

催化一种化合物裂解为几种或多种化合物缩合为一种化合物

e）异构酶类：

催化各种同分异构物之间相互转变的酶

f）合成酶类：

催化由两种化合物合成一种化合物的反应的酶

2.活性部位、必需基团

1）活性部位（包括结合部位与催化部位）：

a）定义：

在酶分子中，由少数几个氨基酸残基侧链基团构成的，直接与底物结合的并和酶的催化作用直接有关的区域。

b）特点：

活性部位在酶的分子结构中只占很小部分；活性部位具有三维立体结构；包含有特定的催化基团；活性部位具有柔性；它通常是酶分子上的一个裂隙。

2）必需基团：

凡是维持酶的活性不可少的基团叫必需基团（分为：

活性中心内的必需基团；活性中心外的必需基团，若它改变了，活性中心的构象就会改变）。

3.酶促反应的影响因素

1）酶浓度

2）底物浓度

3）pH

pH的影响：

环境过酸、过碱会使酶变性失活；影响酶活性基团的解离；影响底物的解离。

4）温度

一方面是温度升高，酶促反应速度加快；另一方面，温度过高，酶的高级结构发生变化或变性，导致酶活性降低甚至丧失，故大多数酶都有一个最适温度，最适温度下，反应速度最大。

5）抑制剂

抑制剂能使酶分子上的某些必需基团（主要指酶活性中心上的一些基团）发生变化，因而引起酶活力下降，甚至丧失，致使酶的反应速度降低。

不可逆抑制作用特点：

a）抑制剂与酶的结合是不可逆的：

E＋IEI

b）I与E的结合是一种共价结合；

c）不能用物理的方法（透析、超滤、凝胶过滤）去除掉这个抑制剂。

可逆抑制（分为竞争性抑制剂与非竞争性抑制剂）作用特点：

a）这类抑制剂与酶蛋白的结合是可逆的；E＋IEI

b）非共价结合；

c）可用物理方法除去。

6）激活剂

使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。

其中大部分是无机离子和小分子的简单有机物。

如：

Na+、K+、Cl—、Br—、I—、CN—、抗坏血酸等；

无机离子对酶的激活作用：

a）与酶分子肽链上的侧链基团相结合，稳定酶催化作用所需的构象。

b）作为底物与酶蛋白之间联系的桥梁。

c）可能作为辅酶或辅基的一个组成部分，协助酶的催化作用。

4.酶原激活

酶原（不具催化活性的酶的前体）的激活：

在一定条件下，经适当物质使其转变成具有活性的酶的过程。

5.米式方程

1）测定

米氏常数Km与Vmax可利用实验测得数据（S与v），再以作图法求得。

下述倒数法：

对米氏方程做倒数得：

1／v=Km／（Vmax×[S]）＋1／Vmax

作图1／v~1／[S]得直线，横轴截距为－1／Km，纵轴截距为－1／Vmax从而得Km与Vmax。

2）推导

六、维生素与辅酶

1.维生素的分类

按溶解性分：

脂溶性维生素：

不溶于水，只溶于非极性有机溶剂的维生素，包括A、D、E、K等。

水溶性维生素：

溶于水而不溶于非极性有机溶剂的维生素，包括C、PP、泛酸、生物素、叶酸和B族。

2.维生素的辅酶活性形式

1）VB1：

以焦磷酸硫胺素的辅酶形式存在

2）VB2：

在体内是以黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）形式存在，是生物体内一些氧化还原酶（黄素蛋白）的辅基，与蛋白部分结合很牢

3）泛酸：

既是辅酶A（CoA）的组成成分；又是磷酸泛酰巯基乙胺的组成成分

4）VPP：

烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+，辅酶I）和烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+，辅酶II），由烟酰胺与核糖、磷酸、腺嘌呤组成

5）VB6：

以磷酸吡哆醛（PLP）和磷酸吡哆胺是其活性形式，是氨基酸代谢中多种酶的辅酶

6）生物素：

生物素作为辅基,与蛋白质上赖氨酸残基的ε-氨基共价结合到酶上

7）叶酸：

四氢叶酸（THF）是叶酸的活性辅酶形式，称为辅酶F（CoF），是通过二氢叶酸还原酶连续的还原叶酸而成

8）VB12：

主要辅酶形式是5’—脱氧腺苷钴胺素和少量的甲基钴胺素

9）VC：

本身

10）VA：

在体内活性形式：

9，11-顺视黄醛

11）VD：

1，25—二羟胆钙化醇

12）VE：

以α-生育酚生理活性最高

13）VK：

氢醌型VK

七、新陈代谢与生物氧化

1.高能化合物

一般将水解时能够释放21kJ/mol（5kCal/mol）以上自由能（G′<-21kJ/mol）的化合物称为高能化合物。

分为：

磷酸化合物：

磷氧型：

烯醇磷酸化合物①、酰基磷酸化合物②、焦磷酸化合物③

磷氮型④：

非磷酸化合物：

硫酯键化合物⑤、甲硫键化合物⑥

&

ATP结构

&

&

2.生物氧化中二氧化碳的生成

1）直接脱羧：

通过对应物质的脱羧酶作用脱羧产生二氧化碳

2）氧化脱羧：

脱羧过程中伴随氧化反应的发生

3.呼吸链的组成

代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧分子，并与之结合生成水的全部体系称为呼吸链（或电子传递体系）。

呼吸链由线粒体内膜上几个蛋白质复合物组成：

NADH脱氢酶复合物，细胞色素bc1复合物和细胞色素氧化酶。

包括：

1）烟酰胺脱氢酶类：

以NAD+或NADP+为辅酶的脱氢酶，已知的有200多种；

2）黄素脱氢酶类：

FMN或FAD为辅基的脱氢酶类；

3）铁硫蛋白类：

铁硫蛋白（Fe-S）是一类与电子传递有关的非血红素铁蛋白，其作用是借铁的相互变价进行电子传递；

4）辅酶Q类：

电子传递链中唯一的非蛋白电子载体为一种脂溶性醌类化合物,又名泛醌，简写为CoQ或Q；

5）细胞色素类：

一类含有血红素辅基的电子传递蛋白的总称。

4.氧化磷酸化作用

定义：

伴随着放能的氧化作用而进行的磷酸化，包括：

底物水平磷酸化和电子传递体系磷酸化。

底物水平磷酸化：

底物被氧化时伴随分子内部能量的重新分布,形成了某些高能磷酸化合物的中间产物,通过酶的作用使磷酸基团转移到ADP上形成ATP的作用。

电子传递体系磷酸化：

当电子从NADH或FADH2经过电子传递体系（呼吸链）传递给氧形成水时，同时伴有ADP磷酸化为ATP的整个过程

作用机制：

（三种假说）

化学偶联假说：

电子传递产生一种高能共价中间物，它随后的裂解释放能量驱动ATP合成；

构象偶联假说：

电子沿呼吸链传递使线粒体内膜蛋白质组分发生构象变化，而形成一种高能形式,这种高能形式通过将能量提供给ATP合成而恢复其原来的构象；

化学渗透假说：

电子经呼吸链传递时释放出的自由能，可将质子（H+）从线粒体内膜的基质侧泵到内膜外侧，产生膜内外质子电化学梯度（H+浓度梯度和跨膜电位差），以此储存能量。

当质子顺浓度梯度回流时驱动ADP与Pi生成ATP。

八、糖代谢

1.糖酵解及其意义

葡萄糖经酶促作用降解成丙酮酸，并伴随生成ATP的过程称为糖酵解，也称作Embden-Meyerhof-Pathway途径，简称ＥＭＰ途径。

EMP小结：

1）底物：

1分子葡萄糖或葡萄糖单位

产物：

2分子丙酮酸

2）三步不可逆反应（关键酶）：

己糖激酶、果糖磷酸激酶、丙酮酸激酶

3）耗能：

1~2分子ATP

产能：

4分子ATP，净生成2~3分子ATP

4）细胞定位：

细胞液

5）总反应：

C6H12O6+2NAD++2ADP+2Pi→2C3H4O3+2NADH+2H++2ATP+2H2O

6）意义：

提供能量（是在不需要氧供应的条件下，产生ATP的一种供能方式，其最主要的生理意义在于迅速提供能量（为厌氧微生物和缺氧下某些组织细胞正常活动提供能量，如机体缺氧、剧烈运动肌肉局部缺血等，能迅速获得能量））；形成多种重要的中间产物，为其他生物合成（如氨基酸、脂类等）提供原料；为葡萄糖的彻底氧化分解做好准备。

2.TCA循环

包括：

一次底物水平的磷酸化、二次脱羧反应，四次脱氢反应。

能量情况：

每个循环产生3个NADH，1个FADH2，1个GTP，共24个ATP。

加上酵解6~8个ATP和丙酮酸脱氢6个ATP，每个葡萄糖有氧氧化共产生36-38个ATP。

意义：

糖的有氧代谢是生物机体获得能量的主要途径；三羧酸循环是有机物质完全氧化的共同途径；三羧酸循环是分解代谢和合成代谢途径的枢纽；三羧酸循环产生的CO2，其中一部分排出体外，其余部分供机体生物合成需要

3.糖原异生

1）概念：

从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程

2）部位：

主要在肝、肾细胞的胞浆及线粒体

3）原料：

主要有乳酸、甘油、生糖氨基酸等

4）关键酶：

丙酮酸羧化酶；磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶；果糖-1,6-双磷酸酶；葡萄糖-6-磷酸酶

5）途径：

基本上是糖酵解的逆过程；酵解途径中有3个由关键酶催化的不可逆反应。

在糖异生时，须由另外的反应和酶代替。

6）意义：

保证饥饿情况下血糖浓度的相对恒定；糖异生作用有利于乳酸的回收利用；协助氨基酸的分解代谢；有助于维持酸碱平衡

九、脂类的代谢

1.脂肪酸的β-氧化过程（5步）

酯分解——脂肪酸的活化（细胞液中）——酯酰CoA进入线粒体——脂肪酸的β氧化（线粒体）——乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化（线粒体）

2.酮体的生成

脂肪酸在肝脏及肾脏细胞中形成乙酰乙酸、D-β-羟丁酸和丙酮，这三者统称为酮体。

1）2分子的乙酰CoA在肝脏线粒体乙酰乙酰CoA硫解酶的作用下，缩合成乙酰乙酰CoA，并释放1分子的CoASH。

2）乙酰乙酰CoA与另一分子乙酰CoA缩合成羟甲基戊二酸单酰CoA（HMGCoA），并释放1分子CoASH。

3）HMGCoA在HMGCoA裂解酶催化下裂解生成乙酰乙酸和乙酰CoA。

乙酰乙酸在线粒体内膜β-羟丁酸脱氢酶作用下，被还原成β-羟丁酸。

部分乙酰乙酸可在酶催化下脱羧而成为丙酮。