《生物化学》考研复习重点大题.docx

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《生物化学》考研复习重点大题

中国农业大学研究生入学考试复习资料

《生物化学》重点大题

1．简述Chargaff定律的主要内容。

答案：

（1）不同物种生物的DNA碱基组成不同，而同一生物不同组织、器官的DNA碱基组成相同。

（2）在一个生物个体中，DNA的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改变。

（3）几乎所有生物的DNA中，嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数，腺嘌呤（A）和胸腺嘧啶（T）

的分子数量相等，鸟嘌呤（G）和胞嘧啶（C）的分子数量相等，即A＋G=T＋C。

这些重要的结论统称为Chargaff定律或碱基当量定律。

2．简述DNA右手双螺旋结构模型的主要内容。

答案：

DNA右手双螺旋结构模型的主要特点如下：

（1）DNA双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成，一条链的走向为5′→3′，另一条链的走向为

3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升，呈右手双螺旋。

（2）由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧，而碱基位于螺旋内侧。

（3）两条链间A与T或C与G配对形成碱基对平面，碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。

（4）双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm（即34Å），需要10个碱基对，螺旋直径是2.0nm。

（5）双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟，分别称为大沟和小沟。

3．简述DNA的三级结构。

答案：

在原核生物中，共价闭合的环状双螺旋DNA分子，可再次旋转形成超螺旋，而且天然DNA中多为负超螺旋。

真核生物线粒体、叶绿体DNA也是环形分子，能形成超螺旋结构。

真核细胞核内染色体是DNA高级结构的主要表现形式，由组蛋白H2A、H2B、H3、H4各两分子形成组蛋白八聚体，DNA双螺旋缠绕其上构成核小体，核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体，存在于细胞核中。

4．简述tRNA的二级结构与功能的关系。

答案：

已知的tRNA都呈现三叶草形的二级结构，基本特征如下：

（1）氨基酸臂，由7bp组成，3′末端

有-CCA-OH结构，与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA，起到转运氨基酸的作用;

（2）二氢尿嘧啶环（DHU、I环或D环），由8～12个核苷酸组成，以含有5，6-二氢尿嘧啶为特征;（3）反密码环，其环中部的三个碱

基可与mRNA的三联体密码子互补配对，在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;（4）额外

环，也叫可变环，通常由3～21个核苷酸组成;（5）TψC环，由7个核苷酸组成环，和tRNA与核糖体的结合有关。

5．简述真核生物mRNA3′端polyA尾巴的作用。

答案：

真核生物mRNA的3′端有一段多聚腺苷酸（即polyA）尾巴，长约20～300个腺苷酸。

该尾巴与mRNA由细胞核向细胞质的移动有关，也与mRNA的半衰期有关;研究发现，polyA的长短与mRNA寿命呈正相关，刚合成的mRNA寿命较长，“老”的mRNA寿命较短。

6．简述分子杂交的概念及应用。

答案：

把不同来源的DNA（RNA）链放在同一溶液中进行热变性处理，退火时，它们之间某些序列互补的

区域可以通过氢键重新形成局部的DNA-DNA或DNA-RNA双链，这一过程称为分子杂交，生成的双链称杂合双链。

DNA与DNA的杂交叫做Southern杂交，DNA与RNA杂交叫做Northern杂交。

核酸杂交已被广泛应用于遗传病的产前诊断、致癌病原体的检测、癌基因的检测和诊断、亲子鉴定和动

植物检疫等方面。

7．DNA热变性有何特点？

答案：

将DNA溶液加热到70～100℃几分钟后，双螺旋结构即发生破坏，氢键断裂，两条链彼此分开，形成无规则线团状，此过程为DNA的热变性。

有以下特点：

变性温度范围很窄;260nm处的紫外吸收增加;粘度下降;生物活性丧失;比旋度下降;酸碱滴定曲线改变。

8.试述下列因素如何影响DNA的复性过程：

（1）阳离子的存在;

（2）低于Tm的温度;（3）高浓度的DNA

链。

答案：

（1）阳离子可中和DNA分子中磷酸基团的负电荷，减弱DNA链间的静电作用，促进DNA的复性;

（2）低于Tm的温度可以促进DNA复性;（3）DNA链浓度增高可以加快互补链随机碰撞的速度和机会，从而促进DNA复性。

9．对一双链DNA而言，若一条链中（A＋G）/（T＋C）=0.8，则：

（1）互补链中（A＋G）/（T＋C）=？

（2）在整个DNA分子中（A＋G）/（T＋C）=？

（3）若一条链中（A＋T）/（G＋C）=0.8，则互补链中（A＋T）/（G＋C）=？

（4）在整个DNA分子中（A＋T）/（G＋C）=？

答案：

（1）互补链中（A＋G）/（T＋C）=1/0.8=1.25

（2）在整个DNA分子中，因为A=T，G=C，所以，A＋G=T＋C，（A＋G）/（T＋C）=1（3）互补链中（A＋T）/（G＋C）=0.8

（4）整个DNA分子中（A＋T）/（G＋C）=0.8

10.在pH7.0，0.165mol/LNaCl条件下，测得某一组织DNA样品的Tm为89.3℃，求出四种碱基百分组成。

答案：

大片段DNA的Tm计算公式为:

（G＋C）%=（Tm-69.3）×2.44%，小于20bp的寡核苷酸的Tm的计算公式为:

Tm

=4（G＋C）＋2（A＋T）。

（G＋C）%=（Tm–69.3）×2.44%=（89.3-69.3）×2.44%=48.8%，那么G%=C%=24.4%（A＋T）%=1-48.8%=51.2%，A%=T%=25.6%]

11.为什么说蛋白质是生命活动所依赖的重要物质基础？

答案：

1.①论述蛋白质的催化、代谢调节、物质运输、信息传递、运动、防御与进攻、营养与贮存、保护与支

持等生物学功能。

②综上所述，蛋白质几乎参与生命活动的每一个过程，在错综复杂的生命活动过程中发挥着极其重要的作用，是生命活动所依赖的重要物质基础。

没有蛋白质，就没有生命。

12．谷胱甘肽分子在结构上有何特点？

有何生理功能？

答案：

谷胱甘肽（GSH）是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。

GSH的第一个肽键与一般肽键不同，是由

谷氨酸以γ-羧基而不是α-羧基与半胱氨酸的α-氨基形成肽键。

GSH分子中半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。

GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免遭氧化，使蛋白质

或酶处在活性状态。

此外，GSH的巯基还有嗜核特性，能与外源的嗜电子毒物如致癌剂或药物等结合，

从而阻断这些化合物与机体DNA、RNA或蛋白质结合，以保护机体免遭毒物损害。

13.简述蛋白质变性与沉淀的关系。

答案：

蛋白质沉淀和变性的概念是不同的。

沉淀是指在某些因素的影响下，蛋白质从溶液中析出的现象;而变性是指在变性因素的作用下蛋白质的空间结构被破坏，生物活性丧失，理化性质发生改变。

变性的蛋白

质溶解度明显降低，易结絮、凝固而沉淀;但是沉淀的蛋白质却不一定变性，如加热引起的蛋白质沉淀是由于蛋白质热变性所致，而硫酸铵盐析所得蛋白质沉淀一般不会变性。

14.概述蛋白质一级结构测定的一般程序。

答案：

蛋白质一级结构测定的一般程序为：

①测定蛋白质（要求纯度必须达到97%以上）的相对分子质量和它的氨基酸组成，推测所含氨基酸的大致数目。

②测定多肽链N-末端和C-末端的氨基酸，从而确定蛋白质分子中多肽链的数目。

然后通过对二硫键的测定，查明蛋白质分子中二硫键的有无及数目。

如果蛋白质

分子中多肽链之间含有二硫键，则必须拆开二硫键，并对不同的多肽链进行分离提纯。

③用裂解点不同的两种裂解方法（如胰蛋白酶裂解法和溴化氰裂解法）分别将很长的多肽链裂解成两套较短的肽段。

④分

离提纯所产生的肽段，用蛋白质序列仪分别测定它们的氨基酸序列。

⑤应用肽段序列重叠法确定各种肽段在多肽链中的排列次序，即确定多肽链中氨基酸排列顺序。

⑥如果有二硫键，需要确定其在多肽链中的位置。

15.试论蛋白质一级结构与空间结构的关系。

答案：

①以RNA酶变性与复性实验、有活性牛胰岛素的人工合成为例证实蛋白质一级结构决定其空间结构。

②Anfinsen发现蛋白质二硫键异构酶（PDI）能加速蛋白质正确二硫键的形成;如RNA酶复性的过程是十分缓慢的，有时需要几个小时，而PDI在体外能帮助变性后的RNA酶在2min内复性。

分子伴侣在细胞内

能够帮助新生肽链正确组装成为成熟的蛋白质。

由此可见，蛋白质空间结构的形成既决定于其一级结构，

也与分子伴侣、蛋白质二硫键异构酶等助折叠蛋白的助折叠作用密不可分。

16.概述凝胶过滤法测蛋白质相对分子质量的原理。

答案：

层析过程中，混合样品经过凝胶层析柱时，各个组分是按分子量从大到小的顺序依次被洗脱出来的;并且

蛋白质相对分子质量的对数和洗脱体积之间呈线性关系。

因此，将几种已知相对分子质量（应小于所用葡聚糖凝胶的排阻极限）的标准蛋白质混合溶液上柱洗脱，记录各种标准蛋白质的洗脱体积;然后，以每种

蛋白质相对分子质量的对数为纵坐标，以相对应的洗脱体积为横坐标，绘制标准曲线;再将待测蛋白质溶液在上述相同的层析条件下上柱洗脱，记录其洗脱体积，通过查标准曲线就可求得待测蛋白质的相对分

子质量。

17.概述SDS-PAGE法测蛋白质相对分子质量的原理。

答案：

（1）聚丙烯酰胺凝胶是一种凝胶介质，蛋白质在其中的电泳速度决定于蛋白质分子的大小、形状和所带

电荷数量。

（2）十二烷基硫酸钠（SDS）可与蛋白质大量结合，结合带来两个后果：

①由于SDS是阴离子，

故使不同的亚基或单体蛋白质都带上大量的负电荷，掩盖了它们自身所带电荷的差异;②使它们的形状都

变成杆状。

这样，它们的电泳速度只决定于其相对分子质量的大小。

（3）蛋白质分子在SDS-PAGE凝胶中

的移动距离与指示剂移动距离的比值称相对迁移率，相对迁移率与蛋白质相对分子质量的对数呈线性关

系。

因此，将含有几种已知相对分子质量的标准蛋白质混合溶液以及待测蛋白溶液分别点在不同的点样孔中，进行SDS-PAGE;然后以标准蛋白质相对分子质量的对数为纵坐标，以相对应的相对迁移率为横坐

标，绘制标准曲线;再根据待测蛋白的相对迁移率，即可计算出待测蛋白的相对分子质量。

18．简述蛋白质的抽提原理和方法。

答案：

抽提是指利用某种溶剂使目的蛋白和其他杂质尽可能分开的一种分离方法。

其原理：

不同蛋白质在某种

溶剂中的溶解度不同，所以可以通过选择溶剂，使得目的蛋白溶解度大，而其他杂蛋白溶解度小，然后经过离心，可以去除大多数杂蛋白。

方法：

溶剂的选择是抽提的关键，由于大多数蛋白质可溶于水、稀盐、稀碱或稀酸，所以可以选择水、稀盐、稀碱或稀酸为抽提溶剂;对于和脂类结合比较牢固或分子中非极性侧链较多的蛋白质分子可以选用有机溶剂进行抽提。

19.根据蛋白质一级氨基酸序列可以预测蛋白质的空间结构。

假设有下列氨基酸序列：

Ile-Ala-His-Thr-Tyr-Gly-Pro-Glu-Ala-Ala-Met-Cys-Lys-Try-Glu-Ala-Gln-Pro-Asp-Gly-Met-Glu-Cys-Ala-Phe-His-Arg

（1）预测在该序列的哪一部位可能会出卷曲或β-转角。

（2）何处可能形成链内二硫键？

（3）假设该序列只是大的球蛋白的一部分，试分析在Asp、Try、Gln、Val、Lys、Thr、Leu中，哪些可能分布在该蛋白的外表面，哪些分布在内部？

答案：

（1）可能在7位和18位氨基酸打弯，因为脯氨酸常出现在打弯处。

（2）12位和23位的半胱氨酸可形成二硫键。

（3）分布在外表面的为极性带电荷的残基：

Asp、Gln和Lys;分布在内部的是非极性的氨基酸残基：

Try、

Leu和Val;Thr尽管有极性，但疏水性也很强，因此，它出现在外表面和内部的可能性都有。

20.简述抑制剂对酶活性的抑制作用与酶变性的不同点。

答案：

（1）抑制剂对酶有一定的选择性，一种抑制剂只能引起某一类或某几类酶的抑制;而使酶变性失活的因素，如强酸、强碱等，对酶没有选择性;

（2）抑制剂虽然可使酶失活，但它并不明显改变酶的结构，

不引起酶蛋白变性，去除抑制剂后，酶又可恢复活性。

而变性因素常破坏酶分子的非共价键，部分或全部地改变酶的空间结构，从而导致酶活性的降低或丧失。

21.在很多酶的活性中心均有His残基参与，请解释？

答案：

酶蛋白分子中组氨酸的侧链咪唑基pK值为6.0～7.0，在生理条件下，一半解离，一半不解离，因此既可以作为质子供体（不解离部分），又可以作为质子受体（解离部分），既是酸，又是碱，可以作为广

义酸碱共同催化反应，因此常参与构成酶的活性中心。

22.以糖原磷酸化酶激活为例，说明级联系统是怎样实现反应信号放大的？

答案：

（1）级联系统：

在连锁代谢反应中一个酶被激活后，连续地发生其它酶被激活，导致原始调节信号的逐级放大，这样的连锁代谢反应系统称为级联系统。

糖原磷酸化酶的激活过程就是一个例子。

（2）放大过程：

激素（如肾上腺素）使腺苷酸环化酶活化，催化ATP和生成cAMP;

cAMP使蛋白激酶活化，使无活力的磷酸化酶b激酶转变成有活力的磷酸化酶b激酶;磷酸化酶b激酶使

磷酸化酶b转变成激活态磷酸化酶a;磷酸化酶a使糖原分解为磷酸葡萄糖。

23．对活细胞的实验测定表明，酶的底物浓度通常就在这种底物的Km值附近，请解释其生理意义？

为什么底物浓度不是大大高于Km或大大低于Km呢？

答案：

据V-[S]的米氏曲线可知，当底物浓度大大低于Km值时，酶不能被底物饱和，从酶的利用角度而

言，很不经济;当底物浓度大大高于Km值时，酶趋于被饱和，随底物浓度改变，反应速度变化不大，不利于反应速度的调节;当底物浓度在Km值附近时，反应速度对底物浓度的变化较为敏感，有利于反应速度的调节。

24．举例说明竞争性抑制的特点及实际意义。

有时别构酶的活性可以被低浓度的竞争性抑制剂激活，请解释？

答案：

竞争性抑制剂的特点：

（1）抑制剂以非共价键与酶结合，用超滤、透析等物理方法能够解除抑制;

（2）抑制剂的结构与底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心;（3）抑制剂使反应速度降低，Km值增大，

但对Vmax并无影响，（4）增加底物浓度可降低或解除对酶的抑制作用。

竞争性抑制作用的原理可用来阐明某些药物的作用原理和指导新药合成。

例如某些细菌以对氨基苯甲

酸、二氢喋呤啶及谷氨酸为原料合成二氢叶酸，并进一步生成四氢叶酸，四氢叶酸是细菌核酸合成的辅酶。

磺胺药物与对氨基苯甲酸结构相似，是细菌二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂。

它通过降低菌体内四氢叶酸的合成能力，阻碍核酸的生物合成，抑制细菌的繁殖，达到抑菌的作用。

25.在一个符合米氏方程的酶促反应体系中，已知：

无抑制剂时，双倒数图中横轴的截距是-2L/mmol，

纵轴的截距是2min.L/mmol，当加入可逆抑制剂后，横轴的截距没有变，而纵轴的截距是3min.L/mmol。

问：

（1）上述双倒数示意图怎么表示？

（2）无抑制剂时，反应最大速度和米氏常数各是多少？

（3）有抑制剂时，反应最大速度和米氏常数又分别是多少？

（4）该抑制剂是何种类型的？

答案：

（略）

26．简述G蛋白耦联受体介导的跨膜信号转导的基本过程。

激素是第一信使，与靶细胞膜上的受体结合，使G蛋白活化，进而激活膜上的腺苷酸环化酶（AC）系统。

AC催化ATP转变为cAMP。

cAMP作为第二信使可激活蛋白激酶A（PKA），继而激活磷酸化酶并催化细胞内磷酸化反应，引起靶细胞特定的生理效应：

腺细胞分泌、肌细胞收缩与舒张、神经细胞膜电位变化、

细胞通透性改变、细胞分裂与分化以及各种酶促反应等。

（该题也可问：

简述依赖于cAMP的蛋白激酶A的激活机制）答案：

（略）

27．简述酶耦联受体介导的跨膜信号转导的基本过程。

答案：

（1）具有酪氨酸激酶的受体：

该受体简单，只有一个横跨细胞膜的α螺旋，有两种类型，①受体具有酪氨酸激酶的结构域，即受体与酪氨酸激酶是同一个蛋白质分子;当与相应的化学信号结合时，直接激活自身的酪氨酸激酶结构域，导致受体自身或细胞内靶蛋白的磷酸化。

②受体本身没有酶的活性，但

当它被配体激活时立即与酪氨酸激酶结合，并使之激活，通过对自身和底物蛋白的磷酸化作用，把信号传入细胞内。

（2）具有鸟苷酸环化酶的受体:

该受体也只有一个跨细胞膜的α螺旋，其膜内侧有鸟苷酸环化酶，当配体

与它结合后，即将鸟苷酸环化酶激活，催化细胞内GTP生成cGMP，cGMP又可激活蛋白激酶G（PKG），

PKG促使底物蛋白质磷酸化，产生效应。

上述几种跨膜信号转导过程并不是截然分开的，相互之间存在着错综复杂的联系，形成所谓的信号网络。

28.1分子乙酰CoA彻底氧化生成CO2和H2O，可提供几分子ATP？

为什么？

答案：

可提供10分子ATP。

具体情况如下：

（1）在异柠檬酸脱氢酶作用下，异柠檬酸脱下两个氢生成α-

酮戊二酸和NADH＋H＋;

（2）在α-酮戊二酸脱氢酶系作用下，α-酮戊二酸脱氢生成琥珀酰CoA和NADH

＋H＋;（3）在琥珀酰CoA合成酶作用下，琥珀酰CoA水解生成琥珀酸，产生1分子GTP;（4）在琥珀酸脱氢酶作用下，琥珀酸脱氢生成延胡索酸和FADH2;（5）在苹果酸脱氢酶催化下，苹果酸脱氢生成草酰乙酸和NADH＋H＋。

1分子NADH进入NADH呼吸链氧化可提供2.5分子ATP，而1分子FADH2进入FADH2呼吸链氧化可提

供1.5分子ATP，所以1分子乙酰CoA彻底氧化生成CO2和H2O，可提供10分子ATP（3×2.5＋1.5＋1）。

29.何谓三羧酸循环?

它有何生理意义?

答案：

在线粒体中，乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成柠檬酸，经过一系列酶促反应重新生成草酰乙酸，而将乙酰CoA彻底氧化生成H2O和CO2，并释放能量。

这个循环反应称为三羧酸循环，又称柠檬酸循环或Krebs循环。

生理学意义：

（1）糖的有氧分解是产生动物生理活动所需能量的主要来源;

（2）三羧酸循环是糖、脂肪、

蛋白质在体内彻底氧化的共同代谢途径;（3）三羧酸循环是糖、脂肪、蛋白质及其他有机物质代谢的联系枢纽。

30.为什么说三羧酸循环是糖类、脂类和蛋白质分解的共同通路？

答案：

（1）葡萄糖经甘油醛-3-磷酸、丙酮酸等物质生成乙酰CoA，而乙酰CoA必须进入三羧酸循环才能被彻底氧化分解。

（2）脂肪分解产生的甘油和脂肪酸，甘油可以经磷酸二羟丙酮进入糖有氧氧化途径，

最终的氧化分解也需要进入三羧酶循环途径;而脂肪酸经β-氧化途径产生乙酰CoA，乙酰CoA可进入三羧酸循环氧化。

（3）蛋白质分解产生氨基酸，氨基酸脱去氨基后产生的碳骨架可进入三羧酸循环，同时，

三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架，接受NH3重新生成氨基酸。

所以，三羧酸循环是三大物质共同通路。

31.磷酸戊糖途径的主要生理意义是什么？

答案：

（1）中间产物核糖-5-磷酸是动物体内合成多种物质的重要原料;

（2）产生的NADPH（还原力）参与

多种代谢反应;（3）磷酸戊糖途径与糖的有氧分解及糖的无氧分解相互联系;（4）通过转酮基和转醛基反应，使丙糖、丁糖、戊糖、己糖、庚糖互相转化。

32.简述葡萄糖激酶和己糖激酶的差别。

答案：

己糖激酶和葡萄糖激酶的主要差别在于：

①葡萄糖激酶只存在于肝脏中，而己糖激酶在肝脏和肌

肉中都存在;②己糖激酶的Km值为0.1mmol/L，葡萄糖激酶的Km值为10mmol/L;③己糖激酶受产物葡萄糖-6-磷酸的反馈抑制，葡萄糖激酶不受产物葡萄糖-6-磷酸的反馈抑制。

所以，当血液中葡萄糖浓度低时，己糖激酶起主要作用;当血液中葡萄糖浓度高时，葡萄糖激酶起主要作用，结果肝脏糖原浓度高于肌肉糖原浓度。

33．试述丙酮酸氧化脱羧反应受哪些因素调控?

答案：

（1）变构调控：

丙酮酸氧化脱羧作用的两个产物乙酰CoA和NADH都抑制丙酮酸脱氢酶复合体，

乙酰CoA抑制二氢硫辛酰胺乙酰转移酶（E2），NADH抑制二氢硫辛酰胺脱氢酶（E3）组分。

（2）化学修饰调控：

丙酮酸脱氢酶磷酸化后，酶活性受到抑制，去磷酸化后活性恢复。

（3）丙酮酸脱氢酶（E1）组分受GTP抑制，为AMP所活化。

34.呼吸链是由哪些成分组成的？

各有何作用？

答案：

主要有五大类：

①NAD＋，在呼吸链中传递氢，传递氢和电子;②FMN和FAD，传递氢;③铁硫蛋

白，传递电子;④CoQ，传递氢;⑤细胞色素体系，是一类以铁卟啉为辅基的结合蛋白，传递电子，电子在细胞色素中的传递顺序为b→c1→c→aa3。

35.为什么说在呼吸链中，辅酶Q是一种特殊灵活的载体?

答案：

辅酶Q是呼吸链中唯一的非蛋白质组分，其结构中含有由数目不同的类异戊二烯组成的侧链，所

以它是非极性分子，可以在线粒体内膜的疏水相中快速扩散，也有的CoQ结合于内膜上。

另外，它也是

呼吸链中惟一不与蛋白质紧密结合的传递体，因此，可以在黄素蛋白和细胞色素类之间作为一种特殊灵活的载体而起作用。

36.铁硫蛋白和细胞色素是如何传递电子的?

答案：

铁硫蛋白和细胞色素传递电子的方式是相同的，都是通过铁的价变，即Fe2＋和Fe3＋的互变来进行电子的传递。

这两类蛋白质的差别在于细胞色素中的铁是血红素铁，铁与血红素分子紧密结合;而铁硫蛋白中的铁是非血红素铁，与蛋白质中半胱氨酸的硫和无机硫原子结合在一起，形成一个铁硫中心。

37.试述体内能量的生成方式以及水的生成。

答案：

ATP的生成有两种方式，分别为底物水平磷酸化作用和氧化磷酸化作用（二者概念略），后者是主要的。

体内水的生成方式主要是代谢物脱氢经呼吸链传递与激活的氧化合;除此以外，非线粒体氧化体系中的

氧化酶、过氧化氢酶等催化的反应也能生成水。

38.阐述一对电子从NADH传递至氧是如何生成2.5个ATP的？

答案：

每对电子通过呼吸链传递复合体I、复合体Ⅲ和复合体Ⅳ时，分别有4个H＋、4个H＋和2个H

＋从基质泵出，导致线粒体内膜两侧形成跨膜的质子梯度。

当这些质子通过ATP合酶返回基质时，能够促使ATP合成。

已知每3个H＋通过ATP合酶可促使1分子ATP合成，同时，产生的ATP从线粒体基质进入胞质需消耗1个H＋，所以每形成1个ATP需4个H＋，这样一对电子从NADH传递至氧共生成2.5个ATP[（4＋4＋2）/4

39.一对电子从FADH2传递至氧可产生多少分子ATP?

为什么?

答案：

一对电子从FADH2传递至氧产生1.5个ATP。

由于FADH2直接将电子传送给呼吸链