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生物化学
生物化学
BIOCHEMISTRY
第一章
蛋白质的结构与功能StructureandFunctionofProtein
掌握
1.肽与肽键的概念
肽（peptide）：
氨基酸通过肽键连接起来形成的化合物
肽键（peptidebond）：
是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。
2.蛋白质一至四级结构的概念
一级结构（primarystructure）多肽链中氨基酸的排列顺序，若蛋白质分子中含有二硫键，一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。
二级结构（secondarystructure）蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
三级结构（tertiarystructure）整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
四级结构（quaternarystructure）有些蛋白质需要由二条或多条多肽链组成，才能表达生物功能，其中每一条肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基（subunit）。
亚基之间以非共价键连接维持特定的三维空间排布。
这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
二级结构的类型
-螺旋（-helix）-折叠（-pleatedsheet）
-转角（-turn）无规卷曲（randomcoil）
α-螺旋和β-折叠的要点
-螺旋特征
1肽链主链围绕中心轴有规律的盘绕上升，形成右手螺旋。
2多肽链主链围绕中心轴有规律的盘绕上升，形成右手螺旋。
3肽链上的氨基酸侧链伸向螺旋外侧。
-折叠特征
①肽链伸展，每个肽单元以C为旋转点，相邻C向相反方向旋转，使肽单元平面呈折扇式折叠成锯齿状结构，氨基酸侧链R基交替位于下方。
②锯齿状结构较短，5-8个氨基酸残基。
③两条肽链或一条肽链回折时，可使锯齿状结构平行排列，两条链走向相反，也可走向相同。
两条链间形成氢键。
维持一至四级结构的主要化学键
一级结构化学键肽键
二级结构化学键氢键
三级结构化学键非共价键
四级结构维持键主要是疏水键，其次氢键和离子键
3.蛋白质的两性解离及等电点；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性的概念和实质；蛋白质的沉淀。
蛋白质的两性解离：
氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于氨基酸所处溶液的酸碱度。
蛋白质的等电点（isoelectricpoint,pI）:
当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
蛋白质溶液的pH小于蛋白质等电点时，蛋白质带正电荷；蛋白质溶液的pH大于蛋白质等电点时，蛋白质带负电荷。
蛋白质的胶体性质：
蛋白质属于生物大分子之一，分子量可自1万至100万之巨，其分子颗粒直径可达1～100nm的胶体颗粒范围之内，因此属于胶体物质。
蛋白质之所以能形成稳定的胶体水溶液，取决于两个稳定因素：
1.表面水化膜：
由于蛋白质颗粒表面多为亲水基团，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层水化膜。
2.表面电荷：
颗粒表面基团解离而带电荷，同种电荷相斥，防止蛋白质聚集而沉淀。
如果设法除去蛋白质的两个稳定因素，蛋白质就会从溶液中沉淀析出。
蛋白质的变性（denaturation）
概念：
在某些物理和化学因素作用下，其非共价键断裂，特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失，称为蛋白质变性。
实质：
蛋白质变性的实质是二硫键和非共价键断裂，空间构象改变，而肽键没有破坏，一级结构不变。
由于空间结构改变，分子内部疏水基团暴露，亲水基团被掩盖，故水溶性降低。
由于变性蛋白质分子不对称性增加，故粘度增加。
由于变性蛋白质肽键暴露，易被蛋白酶水解。
蛋白质沉淀：
蛋白质从溶液中聚集而析出的现象。
在一定条件下，蛋白质疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。
变性的蛋白质易于沉淀，但沉淀的蛋白质并非一定变性。
熟悉
1、蛋白质元素组成的特点
主要有C（50~55%）、H（6~7%）、O（19%~24%）、N（13~19%）和S（0~4%）。
有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据公式推算出蛋白质的大致含量：
100克样品中蛋白质的含量（g%）=每克样品含氮克数×6.25×100
2、蛋白质分子组成的特点
蛋白质的结构：
（氨基酸形成多肽形成肽链形成蛋白质）
一级结构：
构成蛋白质的单元氨基酸通过肽键连接形成的线性序列，为多肽链。
二级结构：
多肽链的某些部分氨基酸残基周期性的空间排列。
三级结构：
在二级结构基础上进一步折叠成紧密的三维形式。
四级结构：
由蛋白质亚基结构形成的多于一条多肽链的蛋白质分子的空间排列。
3、氨基酸的分类及理化性质
蛋白质的基本组成单位：
氨基酸
用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质，最终得到20种氨基酸，因此，组成蛋白质的基本单位是氨基酸。
存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）。
20种氨基酸按其侧链的结构和理化性质不同，可分为4类：
1.非极性疏水性氨基酸。
其侧链R基为疏水基团。
其水溶性最小，共7种。
2.非电离极性中性氨基酸。
具有极性中性侧链，水溶性大于前者。
共8种。
3.酸性氨基酸。
其侧链含酸性基团羧基，在水溶液中能解离出H+而带负电荷。
共2种，谷、天冬。
4.碱性氨基酸。
侧链含碱性基团氨基、胍基或咪唑基，在水溶液中能结合H+而带正电荷。
共3种，精氨基、组氨基、赖氨基。
4、蛋白质的紫外吸收
芳香族氨基酸的色氨酸、酪氨酸分子含共轭双键，具有紫外吸收性质，其最大吸收峰在280nm附近。
大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
了解
1.蛋白质结构与功能的关系；
2.蛋白质分类。
第二章
酶Enzyme
习题
1.结合酶由哪些成份组成？
各起什么作用？
结合酶（conjugatedenzyme）由蛋白质部分：
酶蛋白（apoenzyme）和非蛋白部分：
辅助因子（cofactor）组成，辅助因子又有小分子有机化合物和金属离子两类。
其中酶蛋白决定反应的特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。
2.结合酶在什么形式下有活性？
结合酶在拥有金属离子的形式下具有活性，金属离子是稳定酶分子活性的特定构象。
3.名词解释：
酶的活性中心、酶原、同工酶。
酶：
是由活细胞产生的，对其特异的底物具有催化作用的蛋白质。
酶的活性中心activecenter：
指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。
酶原zymogen：
有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定条件下才能转变为有活性的酶，此前体物质称为酶原。
酶原的激活：
酶原是不具催化活性的酶的前体。
某种物质作用于酶原使之转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。
酶原激活的本质是：
酶活性中心的形成或暴露的过程。
同工酶isoenzyme：
是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
4.酶促反应（Enzyme-CatalyzedReaction）的特点有哪些？
a、高度催化效率b、高度特异性
c、酶活性的可调节性d、酶活性的不稳定性
5.酶为什么能加快反应速度？
因为酶具有极高的催化效率。
酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一般催化剂高107～1013倍。
酶的催化不需要较高的反应温度。
6.酶的特异性（specificity）有哪些类型？
根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，酶的特异性可分为三种类型：
1.绝对特异性（absolutespecificity）：
一种酶只能作用于一种特定结构的底物，进行一种专一性的反应，生成一种特定结构的产物。
2.相对特异性（relativespecificity）：
一种酶可作用于一类化合物或一种化学键。
3.立体结构特异性（stereospecificity）：
有些化合物具有立体异构体，酶只能作用于其中一种异构体，对另一种异构体无作用，这种特异性称为立体异构特异性。
7.乳酸脱氢酶有几种同工酶？
乳酸脱氢酶同工酶（LDH1～LDH5）共五种
LDH是由四个亚基组成的四聚体，四个亚基分为两型，即骨肌型（M型）和心肌型（H型）。
LDH同工酶之所以分子结构不同就是因它们的亚基组成有所不同。
8.影响酶促反应速度的因素有哪些？
影响酶促反应速度的主要因素有底物浓度、酶浓度、温度、pH值、激活剂、抑制剂。
9.什么是酶的Km值？
Km值有哪些意义？
①Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L。
②Km是酶的特征性常数之一，与酶的结构、酶所催化的底物和反应环境有关，而与酶的浓度无关。
因此，同一种酶催化几种不同底物时，Km值不同；不同的酶作用于同种底物时Km值也不同。
③Km可近似表示酶对底物的亲和力。
Km值可用来表示酶对底物的亲和力大小，是反比关系。
Km值可以判断酶的最适底物。
Km值最小的底物一般认为是该酶的天然底物或最适底物。
10.什么是酶的竞争性抑制作用？
有哪些特点？
竞争性抑制作用：
抑制剂与酶作用的底物结构相似，可与底物竞争性结合酶的活性中心，阻碍底物结合而使酶的活性降低，这种抑制作用称为竞争性抑制。
竞争性抑制作用的特点：
（1）抑制剂和底物结构相似；
（2）抑制作用的部位在活性中心；（3）抑制作用的强弱取决于抑制剂浓度与底物的比值，以及抑制剂与酶的亲和力。
酶的竞争性抑制有重要的实际应用，很多药物是酶的竞争性抑制剂。
如磺胺类药物的抑制作用就基于这一原理。
11.可逆性抑制作用的类型有哪些？
丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制属于哪种类型？
为什么？
可逆性抑制作用类型：
竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制
丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制属于竞争抑制作用
原因：
丙二酸与酶的亲和力大于琥珀酸，当丙二酸浓度仅为琥珀酸浓度的1/50时，酶活性便被抑制50%。
增加琥珀酸浓度时，抑制作用可减弱。
第三章
糖代谢MetabolismofCarbohydrates
名词
底物水平磷酸化（substratelevelphosphorylation）：
二磷酸甘油酸转变成3-磷酸甘油酸中，底物分子内部能量重新分布，生成高能键，使ADP磷酸化生成ATP的过程。
掌握
糖的分类以及糖的代谢概况
分类：
单糖monosacchride
寡糖oligosacchride
多糖polysaccharide
结合糖glycoconjugate
代谢：
糖原合成与分解（glycogenesisandglycogenolysis）的定义、组织和细胞定位、关键酶和生理意义
合成定义葡萄糖合成糖原的的过程，需要消耗2个高能磷酸键的能量。
分解定义肝糖原分解为葡萄糖的过程。
组织定位主要在肝、肌肉
细胞定位胞浆
合成限速酶糖原合酶glycogensynthase
分解限速酶磷酸化酶phosphorylase
生理意义
糖原是葡萄糖的一种高效能储存形式。
维持血糖浓度，氧化供能。
糖酵解的定义、细胞定位、关键酶、糖酵解的ATP生成
糖酵解在不需氧情况下，葡萄糖生成乳酸（lactate）的过程，又称为糖的无氧氧化。
细胞定位胞浆
糖酵解过程的第一个限速酶己糖激酶
糖酵解过程的第二个限速酶6-磷酸果糖激酶-1
糖酵解过程的第三个限速酶，也是第二次底物水平磷酸化反应丙酮酸激酶
净生成ATP数量：
从G开始为2×2-2=2ATP
从Gn开始为2×2-1=3ATP
磷酸戊糖途径（pentosephosphatepathway）特点及生理意义
磷酸戊糖途径是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH+H+，前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。
又称磷酸戊糖旁路代谢（pentosephosphateshunt）。
细胞定位胞液
反应过程二个阶段，氧化反应和非氧化基团转移反应。
关键酶6-磷酸葡萄糖脱氢酶
生理意义
生成的5-磷酸核糖是核酸合成的重要原料。
NADPH+H+是谷胱甘肽（GSH）还原酶的辅酶，具有保护细胞膜和清除自由基的作用。
NADPH作为供氢体，是加单氧酶体系的组成成分。
6-磷酸葡萄糖脱氢酶受NADPH/NADP+比值的调节。
糖有氧氧化的定义、细胞定位、反应阶段、关键酶
糖的有氧氧化：
在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2，并释放出能量的过程。
是机体主要供能方式。
细胞定位胞液及线粒体
反应阶段第一阶段：
葡萄糖循糖酵解途径分解为丙酮酸
第二阶段：
丙酮酸的氧化脱羧
第三阶段：
三羧酸循环（TricarboxylicacidCycle,TCAcycle）又称Krebs循环
第四阶段：
氧化磷酸化
关键酶丙酮酸脱氢酶系（pyruvatedehydrogenasecomplex）
血糖（BloodGlucose）的概念、正常人空腹血糖水平、血糖的来源和去路
血糖：
血液中单糖的总称，临床称血中葡萄糖为血糖。
正常成人血糖浓度为3.89~6.11mmol/L
熟悉
糖有氧氧化的ATP生成及生理意义
生理意义：
机体获得能量的主要方式
三羧酸循环是体内营养物质彻底氧化分解的共同通路
三羧酸循环是体内物质代谢相互联系的枢纽。
氧、糖供应充足时，大部分的组织细胞表现出有氧氧化抑制无氧氧化的现象（巴斯德效应Pastuereffect）。
糖异生（Gluconeogenesis）的定义、原料、关键酶、生理意义
糖异生是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。
部位肝、肾细胞的胞浆及线粒体
原料乳酸、甘油、生糖氨基酸。
关键酶葡萄糖-6-磷酸酶、果糖双磷酸酶、丙酮酸羧化酶
生理意义
维持血糖浓度恒定
调节酸碱平衡
协助氨基酸代谢
乳酸循环（lactosecycle）的过程
乳酸循环肌肉中乳酸经血循环进入肝异生为葡萄糖，葡萄糖再经血循环到达肌肉中氧化的过程。
第四章
脂类代谢MetabolismofLipid
脂类（lipid）：
脂肪和类脂总称。
必需脂酸：
亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等多不饱和脂酸是人体不可缺乏的营养素，不能自身合成，需从食物摄取中，故称必需脂酸。
血脂：
血浆中所含脂类统称，包括：
甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯以及游离脂肪酸。
掌握
脂肪动员的概念、限速酶
脂肪动员：
储存在脂肪组织中的的甘油三酯被肪脂酶逐步水解为FFA及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。
关键酶：
激素敏感性甘油三酯脂肪酶（hormone-sensitivetriglyceridelipase,HSL）
脂肪酸β-氧化的细胞定位、基本过程、关键酶及能量生成
细胞定位：
线粒体
基本过程：
脱氢、水化、再脱氢、硫解
限速酶：
肉碱脂酰转移酶l型（CAT-l）
能量计算：
以16碳软脂酸的氧化为例，生成ATP8×10+7×2.5+7×1.5=108
净生成ATP108–2=106
对于任一偶数碳原子的长链脂肪酸，其净生成的ATP数目可按下式计算
酮体的概念、合成及利用的部位
酮体：
肝脏脂肪酸分解代谢过程中产生的正常中间产物，包括：
乙酰乙酸（acetoacetate）、β-羟丁酸（β-hydroxybutyrate）、丙酮（acetone）。
生成：
肝细胞线粒体
利用：
肝外组织（心、肾、脑、骨骼肌等）线粒体
脂肪酸合成的部位、原料、限速酶
合成部位组织：
肝（主要）、脂肪等组织
亚细胞：
胞液：
主要合成16碳的软脂酸（棕榈酸）
肝线粒体、内质网：
碳链延长
合成原料：
乙酰CoA、ATP、HCO3-、NADPH、Mn2+
限速酶：
乙酰CoA羧化酶（acetylCoAcarboxylase）
第五章
生物氧化BiologicalOxidation
掌握
生物氧化、呼吸链、氧化磷酸化和底物水平磷酸化的概念
生物氧化：
物质在生物体内进行氧化，主要指糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量，最终生成CO2和H2O的过程。
呼吸链（respiratorychain）：
代谢物脱下的成对氢原子（2H）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水，这一系列的酶和辅酶。
又称电子传递链（electrontransferchain）。
氧化磷酸化（oxidativephosphorylation）：
是指在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化，生成ATP，又称为偶联磷酸化
底物水平磷酸化（substratelevelphosphorylation）：
是底物分子内部能量重新分布，生成高能键，使ADP磷酸化生成ATP的过程。
呼吸链的排列顺序、胞液中NADH的氧化方式
排列顺序：
复合体ⅠNADH-泛醌还原酶
复合体Ⅱ琥珀酸-泛醌还原酶
复合体Ⅲ泛醌-细胞色素c还原酶
复合体IV细胞色素c氧化酶
氧化方式：
胞浆中NADH必须经一定转运机制进入线粒体，再经呼吸链进行氧化磷酸化。
转运机制α-磷酸甘油穿梭（α-glycerophosphateshuttle）
苹果酸-天冬氨酸穿梭（malate-asparateshuttle）
熟悉
呼吸链的组成
NADH氧化呼吸链：
NADH→复合体Ⅰ→Q→复合体Ⅲ→Cytc→复合体Ⅳ→O2
琥珀酸氧化呼吸链：
琥珀酸→复合体Ⅱ→Q→复合体Ⅲ→Cytc→复合体Ⅳ→O2
了解
生物氧化的方式及CO2的生成、氧化磷酸化的偶联机制及其它氧化体系
第六章
蛋白质分解代谢MetabolismofAminoAcids
掌握
必需氨基酸（essentialaminoacid）:
指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸。
一碳单位（onecarbonunit）：
某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的有机基团，称为一碳单位。
熟悉
必需氨基酸的名称：
（共有8种）缬、异亮、亮、苯丙、蛋、色、苏、赖。
（口诀：
借一两本淡色书来）
脱氨基作用的方式
转氨基作用；氧化脱氨基；
联合脱氨基（转氨基和氧化脱氨基偶联）；嘌呤核苷酸循环。
一碳单位的来源和种类
来源：
主要来源于氨基酸代谢
丝氨酸N5,N10—CH2—FH41.N5,N10-亚甲四氢叶酸
甘氨酸N5,N10—CH2—FH4N5,N10-次甲四氢叶酸
组氨酸N5—CH=NH—FH4N10-甲酰四氢叶酸
组氨酸N10—CHO—FH4
种类甲基（methyl）-CH3
甲烯基（methylene）-CH2-
甲炔基（methenyl）-CH=
甲酰基（formyl）-CHO
亚胺甲基（formimino）-CH=NH
鸟氨酸循环关键酶：
精氨酸代琥珀酸合成酶
血氨的来源
①氨基酸脱氨基作用产生的氨是血氨主要来源,胺类的分解也可以产生氨
②肠道吸收的氨（NH3>NH4+）
③肾小管上皮细胞分泌的氨
氨的转运
1.丙氨酸-葡萄糖循环（alanine-glucosecycle）
2.谷氨酰胺的运氨作用：
在脑、肌肉合成谷氨酰胺，运输到肝和肾后再分解为氨和谷氨酸，从而进行解毒。
了解
鸟氨酸循环及尿素生成的过程和蛋氨酸循环（methioninecycle）
由HansKrebs和KurtHenseleit提出，称为鸟氨酸循环（ornithinecycle），又称尿素循环（ureacycle）或Krebs-Henseleit循环。
第七章
核酸结构、功能与核苷酸代谢
StructureandfunctionofNucleicacid and metabolismofnucleotide
掌握
核酸
化学组成元素组成:
C、H、O、N、P
分子组成
核酸→核苷酸→磷酸+核苷
↓
碱基（嘌呤，嘧啶）+戊糖（核糖，脱氧核糖）
变性在某些物理化学因素（高温、酸、碱以及某些变性剂）的作用下，维系DNA双螺旋的次级键发生断裂，双螺旋DNA分子被解开成单链的过程
复性变性DNA在适当条件下，又可使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构，这一过程称为复性或退火。
杂交在DNA变性后的复性过程中，如果将不同种类的DNA单链分子或RNA分子放在同一溶液中，只要两种单链分子之间存在着一定程度的碱基配对关系，在适宜的条件（温度及离子强度）下，就可以在不同的分子间形成杂化双链。
这种杂化双链可以在不同的DNA与DNA之间形成，也可以在DNA和RNA分子间或者RNA与RNA分子间形成。
这种现象称为核酸分子杂交。
核苷酸的合成
人体内核苷酸主要由机体细胞自身合成。
包括从头合成途径、补救合成途径,各组织中碱基的分解代谢途径没有差别。
从头合成途径：
利用氨基酸、一碳单位和CO2等小分子物质为原料，经过一系列酶促反应，合成核苷酸的途径,这是主要合成途径,主要在肝脏进行。
补救合成途径：
利用碱基或核苷，经过简单的酶促反应合成核苷酸的途径,这是次要合成途径,脑、骨髓等只能进行此途径。
嘌呤核苷酸的合成
1、从头合成途径,在细胞液合成。
合成原料：
5-磷酸核糖、谷氨酰胺、一碳单位、甘氨酸、CO2、天冬氨酸。
分两个阶段1.次黄嘌呤核苷酸IMP的合成
2.AMP和GMP的生成
嘌呤核苷酸是在磷酸核糖分子上逐步合成的,PRPP是重要的中间代谢物,磷酸核糖酰胺转移酶为限速酶,合成需能量。
2、补救合成途径:
细胞利用现有嘌呤碱或嘌呤核苷与PRPP为原料，经酶促反应合成嘌呤核苷酸的过程。
熟悉
DNA的结构
一级结构:
核酸中核苷酸的排列顺序，由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，也称为碱基序列。
二级结构:
双螺旋结构,DNA分子由两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成。
超级结构：
双螺旋进一步扭曲形成的更高层次的空间结构，也就是比双螺旋更为复杂的构象。
RNA的种类
信使RNA（mRNA
转运RNA（tRNA）
核糖体RNA（rRNA）
小分子核内RNA（snRNA）
小分子核仁RNA（snoRNA）
小分子胞浆RNA（scRNA）
核内不均RNA（hnRNA）
核酸的理化性质
核酸的一般性质为两性电解质，通常表现为酸性。
核酸的紫外线吸收最大吸收峰在260nm附近。
核苷酸的分解代谢
（一）嘌呤核苷酸的分解代谢
（二）嘧啶核苷酸的分解代谢
了解
核酶、核苷酸的抗代谢物，脱氧核苷酸的生成，核苷一磷酸、核苷二磷酸和核苷三磷酸的相互转化
第八章
肝脏生化LiverBiochemical
掌握
生物转化的概念、类型、胆汁酸的生理作用
生物转化（biotransformation）：
非营养物质经过氧化、还原、水解和结合反应，使其极性增加或活性改变，而易于排出体外的过程。
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