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1）生物化学与医学：
1.促进对人或动物致病机理的认识，提高对疾病的正确诊断
2.生物化学理论和方法促进生物药物研究与开发
2）生物化学与农药：
农业生产的基础研究依赖于生物化学的理论和方法
3）生物化学与轻工业：
发酵工业：
氨基酸、酶（含遗传工程酶）、抗生素、植物生长激素、维生素C等也可通过微生物发酵手段进行生产。
食品工业：
农副产品的深加工，酶，添加剂，香味剂等
制革与造纸业：
酶法处理
生物电子学：
DNA储存器
4）生物化学与环保：
环境污染：
高新技术产品不断涌现但也给人类居住的环境产生巨大的污染，严重危害人类的生存，如三废及重金属（Pb,Gr,Hg）污染等。
环境监测：
生物传感器（酶、细胞）和指示生物
生物净化：
微生物降解，金属结合蛋白
第一章糖化学
1.糖的化学本质及分类
化学本质：
多羟基醛或多羟基酮或其衍生物以及可以水解产生这些化合物的物质的总称。
分类：
根据糖的分子官能团：
醛糖和酮糖；
根据糖的分子结构：
单糖、寡糖、多糖、结合糖、糖的衍生物（糖醇、糖酸、糖胺、糖苷）
根据糖的功能：
贮藏性糖（低聚糖，淀粉，糖原）；
结构多糖（纤维素，壳多糖,肽聚糖）
2.糖的生物功能
（1）作为生物体内的主要能源物质。
（2）作为生物体的结构成分：
1.植物细胞壁中的纤维素；
2.细菌细胞壁的肽聚糖；
3.节肢动物外骨骼几丁质4.动物软骨中的蛋白聚糖。
（3）作为细胞识别的信息分子：
参与分子和细胞识别、细胞粘附、免疫保护、代谢调控
（4）在生物体内转变为其他物质：
为其他物质（蛋白质、核酸、脂类）生物合成提供碳骨架。
3.单糖（以葡萄糖为主）
（1）结构：
不对称碳原子、旋光性、构型与构象、直链，Fischer（费歇尔）投影式（D/L构型——甘油醛）；
环状，Haworth投影式（α与β构型）。
（2）物理性质：
溶解性、甜度、旋光度
（3）化学性质：
变旋：
在溶液中，糖的链状结构和环状结构（α、β）之是可以相互转变，最后达到一个动态平衡。
氧化作用：
1.单糖分子中有醛（酮）基、伯醇基、仲醇基和邻二醇基结构，其易氧化程度为：
醛（酮）基＞伯醇基＞仲醇基。
2.依据氧化剂的不同，有三种氧化产物：
醛糖酸、醛糖二酸、糖醛酸。
例子：
醛基氧化：
醛糖酸（aldonicacid）伯醇基氧化：
糖醛酸（uronicacid）醛基、伯醇基同时氧化：
糖二酸（alduricacid）
3.碱性溶液中的Ag+、Cu2+或Br2/H2O可将醛基氧化成羧基。
4.硝基可使醛糖氧化成糖二酸。
还原作用：
单糖含有醛基或酮羰基，可被催化加氢或用化学还原剂（如LiAlH4、NaBH4、Na-Hg/H2O等）还原成多元醇。
形成糖苷：
单糖的环状半缩醛羟基可与另一含有活泼氢（如—OH，—SH，—NH）的化合物进行分子间脱水，生成的产物称为糖苷（glycoside）。
这样的反应称为成苷反应。
成糖脎：
许多糖可以与苯肼（C6H5NHNH2）反应生成浅黄色的晶体——脎。
各种糖的糖脎都有特异的晶形和熔点，因此常用糖脎的生成鉴定各种不同的糖。
脱水作用：
4.常见的糖（葡萄糖、麦芽糖、果糖、蔗糖、淀粉、糖原）哪一些具有还原性；
及检测方法
5.多糖——淀粉（结构、性质，水解、遇碘变蓝）；
糖原（结构、性质）
第二章脂类化学与生物膜
1.脂类的概念、分类及功能
概念：
是生物体内一切不溶于水、只溶于有机溶剂的酯及其衍生物和某些具有成酯可能性的物质统称脂类。
（1）按其化学结构分（单纯脂质、复合脂质、衍生脂质）
（2）按其皂化性质分（可皂化脂质、不可皂化脂质）
（3）极性强弱分（非极性脂质、极性脂质）
功能：
（1）贮存脂质（甘油三酯和蜡）
（2）结构脂质（磷脂类构成的双分子层）（3）活性脂质）
2.必需脂肪酸：
为人体健康和生命所必需,但机体自己不能合成,必须依赖食物供应，它们都是不饱和脂肪酸（亚油酸和亚麻酸）。
3.脂肪酸的命名
4.脂肪酸的理化性质（皂化）
溶解度：
与烃链的长度有关（烃链越长，溶解度越低）
熔点:
：
与双键数目、顺反有关（双键越多熔点越低，顺式异构体比反式低）
皂化反应：
动植物油脂在氢氧化钠或氢氧化钾作用下水解生成的脂肪酸盐。
乳化作用：
脂肪酸盐、胆汁酸盐、SDS、TritonX-100
腐败和过氧化
5.三酰甘油，又称脂肪（结构、分类、水解产物的情况、性质：
水解与皂化、氢化与卤化、乙酰化、酸败与自动氧化）
皂化值（价）:
皂化1g脂肪所需KOH的mg数。
根据皂化值的大小可以判断油脂中所含脂肪酸的平均分子量。
皂化值越大，平均分子量越小。
6.生物膜——液态镶嵌模型
是一种描述生物膜结构的理论模型，该模型认为流动的脂双分子层，构成生物膜的连续主体；
球形的膜蛋白以各种形式镶嵌在脂双分子层中或附着在膜表面；
该模型强调膜的流动性和不对称性。
第3章蛋白质化学
1.蛋白质的功能；
2.蛋白质的分类：
按化学组成分类（简单与结合）；
形状分（纤维状与球状）；
营养价值分类（完全蛋白质，半完全蛋白质，不完全蛋白质）
3.氨基酸：
（通式、平均分子量、三字母符号、极性、带电情况、酸性、碱性、等电点、光普性质、化学性质）
例：
有一混合蛋白样品，含A、B、C、D四种蛋白质，其pI分别为4.9、5.2、6.6和7.8，若将此样品液置于pH7.0的缓冲液中电泳，向阴极移动的有7.8。
4.肽键的结构特点；
5.蛋白质的结构（层次及维持力）重点——二级结构（各类、特点）；
应用（蛋白长度的计算）蛋白质的二级结构指多肽链本身通过氢键沿一定方向盘绕、折叠而形成的构象。
6.蛋白质的结构与功能的关系（重点）
先要说明关系，（蛋白质的结构是功能的基础，结构变化功能也变化，结构破坏而功能丧失）再从一级结构与功能的关系，高级结构与功能的关系举例子详细阐述
注：
一级结构与功能的关系，又可以从3个方面展开举例说明——一级结构中，有的部位即不能缺失，也不能更换，否则就会丧失活性；
如：
细胞色素C……；
有的部位则可以改变，切除或更换别的残基都不影响生物活性，如…….；
一级结构还有的部位必须切除后，蛋白质分子才具有活性，如：
…酶蛋白、激素蛋白……..
7.蛋白质的性质
（1）胶体性质稳定因素（水化层和电层）
（2）蛋白质沉淀（定义、分类、方法）
定义：
在一定理化因素影响下，蛋白质分子可因失去电荷和脱水而失去稳定性，并发生凝聚作用，沉淀析出，这种作用称为蛋白质沉淀。
分类：
可逆沉淀：
属非变性沉淀，条件温和，通过改变溶液pH或Pr所带电荷，Pr结构和性质没有变化，用透析等方法除去沉淀剂后可复溶（盐析法和有机溶剂沉淀法）。
不可逆沉淀：
属变性沉淀，条件强烈，破坏Pr胶体溶液稳定性，也破坏Pr结构和性质，沉淀不能再重新溶解（加热沉淀、强酸/碱沉淀、重金属盐和生物碱沉淀等）。
（3）蛋白质变性（定义、本质、表征及应用）
定义：
蛋白质受到某些理化因素的影响，其空间结构发生改变，蛋白质的理化性质和生物学功能随之改变或丧失，但未导致蛋白质一级结构的改变，这种现象叫变性作用。
本质：
次级键被破坏、天然结构解体、一级结构没有变化；
表征：
生物活性丧失（酶）；
旋光性改变，溶解度降低，粘度增大，光吸收性增强，扩散系数变小；
基团位置改变，疏水基团外露，分子结构伸展松散，对蛋白酶敏感性增大。
应用：
有利：
变性灭菌、消毒；
变性制食品；
临床分析；
不利：
衰老、皮肤变粗糙、干燥，
（4）蛋白质复性（概念）变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象称为复性
（5）蛋白质的颜色反应（双缩脲反应：
双缩脲在稀碱性溶液中能与硫酸铜反应产生红紫色络合物，此反应称双缩脲反应。
黄色反应：
蛋白质加浓硝酸——白色沉淀——变黄色——加碱变橙黄色。
（芳香旋AA）
8.蛋白质研究方法（含量测定，透析，电泳）——原理及用途
蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。
这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术,称为电泳。
第四章酶与辅酶
1.酶的概念：
酶是一类由活性细胞产生的具有催化作用和高度专一性的特殊蛋白质或核酸。
简单说，酶是一类由活性细胞产生的生物催化剂。
2.酶的分类（国际酶学委员会——根据催化反应的性质）
化学组成分类（单纯酶、结合酶）
结构特点分类（单体、寡聚、多酶复合体和多功能酶）
催化反应类型分类（氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂解酶、异构酶、合成酶）
3.酶的催化特点：
与一般化学催化剂相同：
①催化效率高，用量少（细胞中含量低）。
②加快反应速度，但不改变化学反应平衡点。
其催化机理都是降低反应活化能。
③反应前后自身结构和量都不发生改变。
④对于可逆反应，正反方向都具有催化活性。
酶不共同于一般催化剂的特征：
（1）催化效率极高
（2）专一性强、
（3）反应条件温和（常温、常压，中性pH）
（4）酶活性可以调控：
别构调节、酶的共价修饰、酶的合成、活化与降解等。
（5）酶的催化活性与辅酶、辅基、金属离子有关;
（6）酶对环境条件极为敏感,酶易失活.一般催化剂因中毒而失活，酶容易变性而失活。
4.酶的结构与功能
（1）酶的活性中心：
或称活性部位（activesite），直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。
包括底物结合部位和催化部位。
（2）酶的必需基团：
酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的基团。
如用人工方法将这些基团改变后，就会导致酶催化活性的丧失。
（3）变构效应（又叫别构效应）。
酶的调节中心可以与小分子的代谢物相结合，使酶分子的构象发生改变，从而影响酶的活性。
这种作用叫变构效应。
（4）诱导契合学说：
酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。
（5）酶催化的高效机制（邻近和定向效应、“张力”与“形变”、共价催化、酸碱催化、金属离子催化、微环境（疏水环境与电荷环境）
5.酶的活性调节（方式——重点掌握：
酶原与酶原的激活）
酶分子的非催化部位（别构中心）与某些化合物可逆地非共价结合，导致酶分子发生构象改变，进而改变酶的活性状态，此种调节方式称为别构调节。
6.酶促反应动力学
（1）内容：
研究酶促反应的速度以及影响酶促反应速度的各种因素包括底物浓度、酶浓度、pH、温度、激活剂与抑制剂等。
（2）酶活力单位：
人为规定的对酶进行定描述的基本度量单位。
即规定条件（最适条件）下一定时间内催化完成一定化学反应量所需的酶量。
酶的比活力：
每单位（一般是mg）蛋白质中的酶活力单位数（U/mg蛋白）。
（3）米氏方程与米氏常数：
德国化学家米夏埃利斯（Michaelis）和门藤（Menten）根据中间产物学，推导出总结关于反应中底物浓度和反应速度关系式，称为米氏方程。
米氏常数是反应速度为最大值的一半时的底物浓度。
Km是酶的特征常数，经常表示酶与底物的亲和力Km值越大，亲和力越小
（4）酶活性的抑制作用（概念及分类）
①概念：
些物质与酶结合后，引起酶的活性中心或必需基团的化学性质发生改变，从而使酶活力降低或丧失（与失活作用相区别）。
②分类：
（可逆与不可逆）抑制剂与酶反应中心的活性基团以共价形式结合，引起酶的永久性失活，不可逆抑制剂不能用透析或超滤等方法去除抑制剂而使酶复活；
可逆抑制作用：
酶与抑制剂非共价地可逆结合，当用透析或超滤等方法除去抑制剂后酶的活性可以恢复，这种抑制作用叫可逆抑制作用。
根椐抑制剂与酶结合的情况，可逆抑制作用可分为三种类型：
1.竞争性抑制作用；
2.非竞争性抑制作用；
3.反竞争性抑制作用
竞争性抑制作用：
某些抑制剂的化学结构与底物相似，与底物竞争酶的活性中心并与之结合，从而减少了酶与底物的结合，因而降低酶反应速度。
（特点）——课件134页是多余的
非竞争性抑制作用：
某些抑制剂结合在酶活性中心以外的部位，因而与底物和酶的结合无竞争，但酶分子上有了抑制剂后其催化功能基团的性质发生改变，从而降低了酶活性。
7.固定化酶（概念、特点及方法）将水溶性酶用物理或化学方法处理，固定于高分子支持物（或载体）上而成为不溶于水，但仍有酶活性的一种酶制剂形式。
特点：
常用方法
第五章核酸化学
1.了解证明DNA是遗传物质的两个经典实验。
2.核酸的化学组成（核苷酸），及连接方式；
（核苷酸之间，碱基与戊糖之间的连接方式）
3.核酸的种类、分布与功能，DNA与RNA的区别在哪？
（碱基和戊糖）
4.DNA的结构（一级结构、二级结构）（.DNA双螺旋结构模型）
（1）螺旋中的两条链反向平行，即其中一条链的方向为5’→3’，而另一条链的方向为3’→5’，两条链共同围绕一个假想的中心轴呈右手双螺旋结构。
（2分）
（2）疏水的碱基位于双螺旋的内侧，亲水的磷酸和脱氧核糖基位于螺旋外侧。
碱基平面与螺旋轴垂直，脱氧核糖平面与中心轴平行。
（3）两条链互补，两链的碱基之间以氢键相连。
腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在，形成两个氢键（A=T），鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在，形成三个氢键（C≡G）。
（4）由于碱基对排列的方向性，使得碱基对占据的空间是不对称的，因此，在双螺旋的表面形成大小两个凹槽，分别称为大沟和小沟，二者交替出现。
（1分）
（5）双螺旋横截面的直径约为2nm，相邻两个碱基平面之间的距离（轴距）为0.34nm，每10个核苷酸形成一个螺旋，其螺距（即螺旋旋转一圈）的高度）为3.4nm。
5.tRNA的二级结构（四环四臂）
DHU臂（二氢尿嘧啶臂）——辨认并结合氨基酰tRNA合成酶
氨基酸臂——携带氨基酸
反密码臂——识别mRNA上的密码
可变臂——决定tRNA的种类
TψC臂——识别并结合核蛋白体
6..核酸的性质（溶解度、两性解离、紫外光吸收性）
微溶于水，不溶于乙醇、乙醚和氯仿等一般的有机溶剂，因此常用乙醇来沉淀DNA；
DNA难溶于0.14mol/L的NaCl溶液，可溶于1-2mol/L的NaCl溶液，RNA则相反，可据此分离二者。
7.核酸的变性与复性（概念、特征）
变性的概念：
些物理或化学因素的作用下，指核酸双螺旋区的多聚核苷酸链间的氢键断裂，空间结构被破坏，变成单链结构的过程。
变性特征：
失去其部分或全部的生物活性。
核酸的变性并不涉及磷酸二酯键的断裂，所以它的一级结构（碱基顺序）保持不变。
增色效应（减色效应）
粘度降低，沉降速度加快
DNA在理化因素影响下发生变性解链过程，更多的共轭双键暴露，使得DNA的A260增加，这种现象称DNA的增色效应
了解DNA的解链温度Tm，其的影响因素有哪些（均一性，GC含量、盐离子强度、极端PH）
第六章新陈代谢与生物氧化
1.同化作用：
生物体从外界环境获取营养物质，转变成自身的组成物质，并且储存能量的过程；
2.生物氧化的概念、特点及三个阶段
糖类、脂肪、蛋白质等有机物质在细胞中进行脱氢、加氧等氧化分解生成CO2和H2O，并释放出能量的过程称为生物氧化（biologicaloxidation）。
相同点
（1）化学本质相同，都是失电子反应，如脱氢、加氧、传出电子
（2）同种物质不论以何种方式氧化，所释放的总能量相同，最终氧化分解产物是CO2和H2O。
不同点：
（1）生物氧化是酶促反应，反应条件（温度等）温和；
而体外燃烧则是剧烈的游离基反应，要求在高温、高压以及干燥的条件下进行。
（2）生物氧化分阶段逐步缓慢地氧化，能量也逐步释放；
而体外燃烧能量是爆发式释放出来的。
（3）生物氧化释放的能量有相当多的转换成ATP中活跃的化学能，用于各种生命活动；
体外燃烧产生的能量则转换为光和热，散失在环境中。
（4）生物氧化分受细胞精确调控。
3.底物水平磷酸化：
代谢物通过氧化形成的高能磷酸化合物直接将磷酸基团转移给ADP，使之磷酸化为ATP。
氧化磷酸化:
NADH或FADH2将电子传递给O2的过程与ADP的磷酸化相偶联,使电子传递过程中释放出的能量用于ATP的生成。
氧化磷酸化的过程需要氧气作为最终的电子受体,它是需氧生物合成ATP的主要途径。
呼吸链：
呼吸链是线粒体内膜上一系列氢载体和电子载体，有四个蛋白复合体和2个可移动的氢载体，其将底物氧化所产生的NADH和FADH2的质子和电子经一系列的传递，最后交给O2生成H2O。
4.产生能量的多少（NADH——3，FADH2——2）
5.了解电子传递抑制剂（鱼腾酮、抗老霉素A、CO）
解偶联剂（指那些不阻断呼吸链的电子传递，但能抑制ADP通过磷酸化作用转化为ATP的化合物。
）2,4-二硝基苯酚（2,4-dinitrophenol,DNP）。
第七章糖代谢
1.糖酵解（概念、细胞定位、特点及意义）——底物磷酸化的位置（1,3-二磷酸甘油酸）
在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸并生成ATP的过程称为糖酵解，亦称糖的无氧氧化。
（1）全过程：
三个阶段，10步反应，需10种酶，其中己糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶，催化的是不可逆反应，且活性受产物、ATP、ADP等调节
（2）糖酵解是一个不需氧的产能过程；
（3）一分子葡萄糖经糖酵解转化为二分子丙酮酸，净生成2ATP、2NADH
生理意义：
（1）是葡萄糖在生物体内进行有氧或无氧分解的共同途径,通过糖酵解，生物体获得生命活动所需要的能量
（2）形成多种重要的中间产物，为氨基酸、脂类合成提供碳骨架；
（3）为糖异生提供基本途径。
2.三羧酸循环（细胞定位、特点及意义）
（1）TAC消耗1分子乙酰-CoA,其中有4次脱氢、2次脱羧及1次底物水平磷酸化；
（2）TAC中有3个不可逆反应、三个关键酶（异柠檬酸脱氢酶，α-酮戊二酸脱氢酶系，柠檬酸合成酶；
（3）TAC生成1分子FADH2，3分子NADH+H+，2分子CO2，1分子GTP。
（4）整个循环是不可逆的过程，草酰乙酸需要另外的回补途径进行补充。
（5）TCA循环需要在有氧的条件下进行。
（5分）
（1）为生物体提供能量，是机体主要产生ATP的途径。
1个分子葡萄糖经无氧酵解净生成2个分子ATP，而有氧氧化可净生成36或38个ATP。
（2）TAC是糖类、蛋白质、脂类三大营养素彻底氧化的最终代谢通路，是三大营养素代谢联系的枢纽；
（3）TAC循环中的中间物为其他合成代谢提供小分子前体；
（3分）
3.以下两个代谢途径的应用。
（如葡萄糖在细胞中彻底氧化分解的步骤及细胞定如何，产能量有多少等）
第八章脂代谢
1.脂肪酸的β-氧化（概念、细胞定位、特点）
脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β-碳原子上进行氧化，碳链逐次断裂，每次断下一个二碳单位，即乙酰CoA，该过程称作β-氧化。
证据：
1904年Knoop：
苯基脂肪酸氧化试验
（1）脂肪酸β-氧化时仅需活化一次，消耗1个ATP的两个高能键；
（2）长链脂肪酸由线粒体外的脂酰CoA合成酶活化，经肉碱运到线粒内；
中、短链脂肪酸直接进入线粒体，由线粒体内的脂酰CoA合成酶活化。
（3）β-氧化包括脱氢、水化、脱氢、硫解4个步骤；
（4）每循环一次产生1分子FADH2、1分子NADH、1分子乙酰-CoA。
2.脂肪酸的β-氧化与从头合成的对比。
区别要点
合成
β-氧化
细胞内发生场所
胞液
线粒体
运载系统
柠檬酸-乙酰CoA
肉碱-脂酰CoA
酰基载体
ACP
CoA
电子供体或受体
NADP
FAD、NAD
二碳单位参与/断裂形式
丙二酸单酰ACP
乙酰CoA
对HCO3-和柠檬酸的需求
需要
不需要
β-羟酰基中间物立体构型
D型
L型
能量
耗能及NADPH
产生ATP
酶
单一肽链
未知
方向
甲基端
羧基端
第九章氨基酸代谢
1.了解氨基酸脱氨作用的类型与特点
（一）脱氨基作用
1.氧化脱氨（直接脱氢氧化脱氨作用——氧化酶；
脱氢氧化偶联脱氨基作用——脱氢酶）
2.非氧化脱氨（许多微生物进行的特殊脱氨基作用）
（二）转氨基作用（①反应可逆。
②体内除Lys、Pro和羟脯氨酸外，大多数氨基酸都可进行转氨基作用。
③转氨酶均以磷酸吡哆醛为辅酶。
）
（三）联合脱氨基作用（联合脱氨基=转氨基+氧化脱氨基）
2.了解氨的排泄（来源、转动、排泄方式（Ala及Gln）、尿素循环）
第十章信息分子代谢
1.半保留复制：
DNA复制时，亲代DNA的双螺旋先解旋并分开，然后以每条链为模板，按照碱基配对原则，各形成一条互补链。
这样，从亲代的一个DNA双螺旋分子复制成两个与亲代的碱基序列完全相同的子代DNA分子。
每个子代DNA分子中，有一条链来自亲代DNA，另一条则是新形成的，这样的复制方式叫做半保留复制。
2.半不连续复制：
亲代DNA的两条链极性相反，而子代链的双条链合成的方向总是5`→3`方向延伸，因此3`→5`方向亲代链合成子代链时是连续的，而5`→3`方向的的亲代链合成子代时是先倒退着复制，形成5`→3`方向的短的岗崎片段（Okazakifragment，1968年），随后岗崎片段再连接成完整的DNA链。
3.转录作用：
从DNA区段（基因）中的一条链为模板，在RNA聚合酶的催化下，以四种核苷酸为原料，按照A-U，G-C配对原则合成RNA的过程。
4.蛋白质翻译：
将mRNA分子中4种核苷酸序列编码的遗传信
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