临床医学《生物化学》教学大纲Word下载.docx

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（２）要求熟悉的内容，要求在理解的基础上适当记忆；

（３）其余部分作为一般了解和自学内容，要求能够理解或结合其他相关课程理解。

本教学大纲可作为教师备课和讲课、学生学习、考试出题及检查教学质量的依据。

教师应根据学生层次、文理科同学兼顾及其它具体情况安排教学过程。

本大纲未涉及的生物化学相关内容，均为一般了解和自学内容。

三、教学内容及要求

（一）绪论

【掌握】生物化学概念，当代生物化学研究的主要内容。

【熟悉】生物化学与医学之间的关系。

【了解】生物化学与分子生物学之间的关系，生物化学的发展史。

（二）第一章蛋白质的结构与功能

【掌握】蛋白质的基本组成单位和平均含氮量。

20种氨基酸的名称及三字母英文缩写符号。

氨基酸的理化性质。

蛋白质一级、二级、三级和四级结构的基本概念及维系其稳定的化学键，肽单元和蛋白质二级结构的主要类型，蛋白质超二级结构、模体、结构域、亚基、蛋白质等电点的概念，蛋白质变性作用及影响因素，蛋白质沉淀及维系蛋白质胶体溶液的稳定因素。

【熟悉】氨基酸的分类，肽的概念和基本结构，生物活性肽，蛋白质一级结构和空间结构与蛋白质功能之间的关系。

蛋白质的紫外吸收作用。

【了解】蛋白质组学基本概念。

分子病的概念。

蛋白质分类，多肽链中氨基酸的序列分析，蛋白质空间结构测定。

蛋白质的分离和纯化。

（三）第二章核酸的结构与功能

【掌握】核酸的基本组成单位和核酸的水解产物。

核酸分子中核苷酸的连接方式。

DNA和RNA的一级结构和基本组成单位。

DNA二级结构——双螺旋结构的概念和特点。

基因和基因组的概念。

mRNA、tRNA、rRNA的结构特点及功能。

核酶的概念。

核酸的紫外吸收作用。

DNA的变性与复性。

DNA的增色效应和解链温度的概念。

【熟悉】DNA的超螺旋结构。

核酸的分子杂交。

【了解】DNA结构的多样性。

RNA组学、snmRNA的种类及功能。

核酸酶的种类及作用。

（四）第三章酶

【掌握】酶、单纯酶及结合酶的概念，酶的分子组成，酶蛋白和辅因子的作用。

必需基团和酶活性中心的概念。

同工酶的概念，乳酸脱氢酶同工酶的组成及组织器官分布。

酶促反应的特点，酶促反应特异性的类型，影响酶促反应速度的因素，米氏方程及Km的意义。

酶的抑制作用：

不可逆抑制作用和可逆性抑制作用（竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用、反竞争性抑制作用）的基本概念、原理及意义，三种可逆性抑制作用的特征曲线及动力学参数的变化。

变构酶、酶共价修饰的概念和特点，酶原与酶原激活的概念、机理及意义。

【熟悉】辅因子与金属离子和维生素之间的关系。

酶促反应的机理——诱导契合学说。

【了解】米氏方程的推导，Km值与Vmax值的测定。

酶活性的测定，酶含量的调节。

酶的分类与命名，酶与医学的关系。

（五）第十八章维生素与微量元素

【掌握】维生素的概念和分类。

B族维生素（B1、B2、PP、泛酸、生物素、B6、叶酸、B12）的生化作用。

B族维生素、辅酶、酶三者之间的关系。

维生素C的性质与功能。

【熟悉】辅酶在酶促反应中的作用，脂溶性维生素的作用，维生素缺乏症。

【了解】维生素的化学结构。

钙、磷代谢。

微量元素的代谢与作用。

（六）第四章糖代谢

【掌握】糖分解代谢的主要途径。

糖酵解（概念，反应部位，反应过程，关键酶及限速酶，主要反应步骤，生理意义）。

底物水平磷酸化的概念及有关反应。

糖有氧氧化（概念，反应阶段，进行部位，关键酶，丙酮酸脱氢酶复合体的组成及作用，三羧酸循环的概念、反应过程、关键酶及限速酶、生理意义，有氧氧化过程中ATP的生成）。

磷酸戊糖途径（概念，反应部位，限速酶及生理意义）。

糖原合成与分解（概念，反应过程，限速酶，肌糖原与肝糖原分解的不同点）。

糖异生（概念、原料、组织和细胞定位，反应过程，关键酶，生理意义）。

乳酸循环（概念及生理意义）。

血糖及其调节（血糖的概念，正常人空腹血糖的水平，血糖的来源和去路，激素对血糖水平的调节）。

【熟悉】糖的生理功能，糖酵解的调节，巴斯德效应。

果糖、半乳糖和甘露糖的代谢。

【了解】糖的消化吸收。

糖醛酸途径。

多元醇途径。

磷酸戊糖途径、有氧氧化、糖原合成与分解以及糖异生的调节。

底物循环的概念。

血糖水平异常。

（七）第五章脂类代谢

【掌握】甘油三脂的合成代谢。

脂肪动员（概念及过程，激素敏感性脂肪酶的概念和作用，脂解激素和抗脂解激素）。

甘油的代谢。

脂酸的β-氧化。

酮体（概念，酮体的生成、利用及意义）。

脂酸的合成代谢（原料，部位，限速酶）。

必需脂酸的概念及其种类。

磷脂的种类、功能及组成特点，甘油磷脂中磷脂酰乙醇胺和磷脂酰胆碱的合成及降解。

胆固醇的合成（部位、原料、限速酶、重要的反应步骤及调节），胆固醇在体内的转化。

血浆脂蛋白（分类及组成特点，合成部位及功能，载脂蛋白概念及功能）。

【熟悉】脂类的消化和吸收及特点，酮体生成的调节。

血浆脂蛋白代谢概况，血浆脂蛋白代谢异常。

【了解】脂酸的其他氧化方式，不饱和脂酸的合成及脂酸合成的调节，多不饱和脂酸的重要衍生物——前列腺素、血栓恶烷及白三烯，鞘磷脂代谢。

（八）第六章生物氧化

【掌握】生物氧化的概念及特点。

呼吸链（概念，组成呼吸链的复合体，呼吸链组成成分的作用及排列顺序，人体重要的两条呼吸链）。

氧化磷酸化（概念，氧化磷酸化的偶联部位，ATP合酶结构和功能，影响氧化磷酸化的因素）。

胞液中NADH的氧化。

不需氧脱氢酶、需氧脱氢酶和氧化酶。

【熟悉】ATP与其他高能化合物，能量与磷酸基的转移，超氧物歧化酶，加单氧酶。

【了解】化学渗透假说，过氧化物酶体中的氧化酶类。

加双氧酶。

线粒体内膜的主要转运载体。

（九）第七章氨基酸代谢

【掌握】蛋白质营养价值（必需氨基酸的概念及种类，食物蛋白质的互补作用）。

氨基酸脱氨基的主要方式（转氨基作用及转氨酶，氧化脱氨基作用，联合脱氨基作用——转氨基与氧化脱氨基作用相偶联、嘌呤核苷酸循环。

）。

氨的代谢（体内氨的来源与去路，氨的转运，氨的主要代谢去路——尿素合成：

鸟氨酸循环的概念及酶促反应过程、尿素生成的意义）。

一碳单位的概念、形式、转运载体、生成及生理意义；

甲硫氨酸循环的概念、过程及生理意义。

【熟悉】食物蛋白质消化及氨基酸的吸收。

蛋白质的腐败作用。

真核细胞内蛋白质降解的两条途径。

－酮酸的代谢。

高血氨和氨中毒。

氨基酸脱羧基生成的几种胺类物质：

γ-氨基丁酸、组胺、5-羟色胺、多胺的生成及生理作用。

芳香族氨基酸代谢异常与遗传性疾病的联系。

【了解】氨基酸的代谢概况。

尿素合成的调节。

支链氨基酸的代谢。

肌酸的合成。

同型半胱氨酸与心血管疾病。

半胱氨酸与胱氨酸的代谢。

色氨酸的代谢。

（十）第八章核苷酸代谢

【掌握】核苷酸合成的两条途径：

从头合成和补救合成。

嘌呤核苷酸从头合成的原料、能源、反应阶段，IMP的生成与转变成AMP和GMP，补救合成的生理意义。

嘌呤核苷酸分解代谢，尿酸与痛风症。

嘧啶核苷酸从头合成的原料、关键酶，UMP的生成及转变成CMP，脱氧核苷酸生成，TMP生成。

【熟悉】核苷酸的生理功能，核苷酸补救合成的过程，抗代谢物及其作用，嘧啶核苷酸分解代谢。

【了解】食物核酸的消化吸收。

嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸从头合成、补救合成的调节。

（十一）第十章DNA的生物合成（复制）

【掌握】DNA半保留复制概念。

参与原核生物DNA复制的模板，底物，酶类（DNA聚合酶，解螺旋酶，DNA拓扑异构酶，引物酶及DNA连接酶）及单链DNA结合蛋白，复制的半不连续性和冈崎片段，领头链和随从链。

【熟悉】复制叉、DNA生物合成过程。

DNA损伤与修复，逆转录现象和逆转录酶。

【了解】滚环复制，半保留复制的实验依据。

参与真核生物DNA复制的物质。

真核生物的端粒和端粒酶。

（十二）第十一章RNA的生物合成（转录）

【掌握】不对称转录的概念。

转录的模板，原料，RNA聚合酶（原核生物），转录与复制的区别，模板链和编码链，模板与酶的辨认结合。

真核生物的转录后修饰。

【熟悉】转录过程（原核生物）。

【了解】真核生物的RNA聚合酶。

核酶的作用。

（十三）第十二章蛋白质的生物合成（翻译）

【掌握】翻译的概念。

参与蛋白质生物合成的各种物质（氨基酸，mRNA，核蛋白体，tRNA，蛋白质因子）及其在蛋白质生物合成中的作用。

遗传密码的概念及特点。

核蛋白体循环的概念及步骤。

【熟悉】原核生物蛋白质的生物合成过程，S-D序列的含义、RBS概念，翻译后加工，信号肽。

【了解】真核生物蛋白质的生物合成过程。

蛋白质合成后的靶向输送。

蛋白质生物合成的干扰和抑制。

（十四）第十三章基因表达调控

【掌握】基因表达的概念、时间性、空间性。

原核基因转录调节：

乳糖操纵子模式及调节机制。

真核基因转录激活调节方式：

顺式作用组件和反式作用因子。

【熟悉】基因表达的方式。

基因表达调控的基本原理：

基因转录激活受到转录调节蛋白与启动子相互作用的调节。

原核基因转录调节特点。

真核基因组结构特点。

真核基因表达调节特点。

【了解】原核生物翻译水平调节。

真核基因转录后水平的调节、翻译水平的调节

（十五）第十六章血液的生物化学

【掌握】正常人血浆蛋白的总浓度，A/G比值。

盐析法、电泳法对血浆蛋白质进行分类。

血浆蛋白的主要功能。

血红素合成的基本原料、合成场所、限速酶。

【熟悉】血液的组成，血浆的主要成分，非蛋白含氮化合物及非蛋白氮的概念。

红细胞的糖代谢特点，2，3-BPG对血红蛋白运氧的调节功能。

血红素合成的反应阶段及调节。

【了解】血浆蛋白的性质。

（十六）第十七章肝的生物化学

【掌握】肝脏生物转化作用的概念、生物学意义，肝脏生物转化的一般反应过程（一相、二相反应）及其第一相反应所需的酶类，重要的结合反应和结合剂。

胆汁酸的来源、种类，初级胆汁酸的生成，次级胆汁酸的生成和肠肝循环。

胆色素的来源、血中运输、肝内转变、结合胆红素在肠道中的变化及胆色素的肠肝循环。

【熟悉】生物转化的影响因素。

胆汁酸合成过程概要。

血清胆红素与黄疸。

【了解】肝脏在物质代谢中的作用。

黄疸的分型。

四、教学方法与手段

1．理论教学：

教师在充分备课、书写教案、集体备课的基础上，利用精心制作的多媒体教学课件，配合动画演示等加以讲授，加强直观教学，以加深学生对有关内容的理解和记忆。

授课过程中采用启发诱导、实例分析等多种形式，突出重点和难点，以调动学生的思维活动，培养分析、解决问题的能力。

及时了解学生学习情况，针对存在的问题进行答疑。

2．实验教学：

利用小班授课的有利条件，展开启发式、讨论式教学，使学生能够将理论知识贯穿于实验过程之中。

具体要求详见《生物化学》实验大纲。

五、各教学环节学时分配

内容

课堂讲授

实验课

小计

（一）绪论

1

（二）蛋白质结构与功能

6

（三）核酸的结构与功能

4

（四）酶

7

（五）维生素与微量元素

2

（六）糖代谢

8

（七）脂类代谢

（八）生物氧化

5

（九）氨基酸代谢

（十）核苷酸代谢

3

（十一）DNA生物合成

（十二）RNA生物合成

（十三）蛋白质的生物合成

（十四）基因表达调控

（十五）血液的生物化学

2.5

（十六）肝的生物化学

3.5

（十七）生化实验基本操作

（十八）肝组织中核酸的提取

（十九）核酸组分的鉴定

（二十）琥珀酸脱氢酶的作用及竞争性抑制

1.5

（二十一）酪氨酸酶的催化作用

（二十二）邻甲苯胺法测定血糖

（二十三）血清蛋白质乙酸纤维素薄膜电泳

（二十三）双缩脲法测定蛋白质含量

总计

72

93

六、考核方式

本课程采用实验成绩与理论考试相结合的考核方法。

理论考试采用笔试、闭卷；

实验成绩包括实验报告及平时成绩、实验考试等环节。

各教学环节占总分的比例：

期末考试：

70%实验报告及平时成绩：

20%实验考试：

10%

七、推荐教材和教学参考书

教材：

《生物化学》（第7版），查锡良主编，人民卫生出版社，2008。

参考书：

《生物化学》（第3版），王镜岩编着，高等教育出版社，2002。

《普通生物化学》（第3版），郑集编着，高等教育出版社，1998。

《生物化学应试指南》周爱儒编着，北京医科大学出版社，2000。

《生物化学解题精粹》戴余军编着，崇文书局，武汉，2002。

八、本大纲主要起草人、审阅人

主要起草人：

陈治文、段巧玲、夏俊、朱光能、张玉心、马佳

2009年5月20日

审阅人：

陈治文2009年5月21日

医学检验系院（系）、部生物化学与分子生物学教研室

附《生物化学》实验教学大纲

《生物化学》实验（第3版）教学大纲

biochemistry

课程性质:

学科基础课程（非独立开课）

适用专业：

考核方式：

操作考核并提交实验结果占10%、实验报告及平时成绩占20%，

实验占总成绩的30%。

生物化学实验是一门重要的实验性基础医学课程，也是临床医学本科教学的必修课程。

与理论教学既有联系又相对独立，有自身的规律和系统，是《生物化学》教学的重要组成部分。

实验课教学注重学生的基本知识，基本技能的培养，促进学生综合能力的提高，培养学生初步的科研能力。

93理论教学学时：

21实验类别：

综合性及验证性实验

实验个数：

实验教材及参考书：

《医用生物化学实验》（第3版），自编教材，2007年。

《生物化学实验教程》黄汝彬、丁昌玉主编，世界图书出版公司，1999。

《生物化学方法和技术》（第2版），张龙翔编着，高等教育出版社，1997。

《生物化学实验技术原理及应用》（第3版）赵永芳编着，科学出版社，2003。

实验一生化实验基本操作

一、类别：

验证性实验。

二、实验目的和要求：

进行正规的实验基本操作训练，使学生熟悉各种吸量管,并能熟练、正确地使用之。

了解分光亮度计的各个部件的作用，掌握比色原理，正确使用比色计。

培养学生仔细观查实验变化,如实做好实验记录,认真书写实验报告的习惯。

三、实验内容：

1．介绍吸量管的种类和使用方法

2．讲解分光亮度法和721-分光亮度计的使用

3．Cu2+比色测定

四、学时：

五、主要仪器设备：

多种类型吸量管、721-分光亮度计

六、实验中注意事项：

1．使用吸量管前，先根据需要选择适当的吸量管,其总容量最好等于或稍大于取液量,临用前须看清刻度。

2．使用比色计前须熟悉其型号及性能,严格按规程进行操作,准确记录比色读数。

3．掌握Cu2+比色测定的原理、操作过程及结果计算。

实验二肝组织中核酸的提取

通过实验掌握动物肝脏中核酸的提取原理及方法、核酸的种类及在细胞内的存在形式、

离心机的使用方法。

熟悉核酸提取的操作过程。

1．动物肝脏中核酸的提取：

用水提取核蛋白，苯酚破坏核酸与蛋白质之间的结合键，乙醚抽提除去蛋白质及其杂质，最后用乙醇沉淀核酸。

2．介绍离心机的使用方法。

离心机、研钵

1．用新鲜肝组织（可取自小鼠、兔和猪等）制备肝匀浆时，必须充分研磨肝组织。

2．苯酚有腐蚀性，切勿与皮肤接触，注意安全。

3．使用离心机时，离心管须对称放置和配平重量，正确调节转速及离心时间，以防损坏离心机。

实验三核酸组分的鉴定

掌握鉴定嘌呤碱、磷酸、核糖与脱氧核糖的原理及方法。

熟悉组成核酸（DNA和RNA）的基本单位是核苷酸，后者进一步水解可得到基本产物——磷酸，戊糖（核糖或脱氧核糖）及碱基（嘌呤或嘧啶），验证这些水解产物以证实动物组织中DNA和RNA的存在。

1．核酸的水解：

核酸沉淀在酸性条件下（5％H2SO4）水解。

2．核酸水解产物的鉴定：

（1）磷酸的鉴定：

磷酸能与钼酸试剂作用生成磷钼酸，后者在还原剂氨基萘酚磺酸钠的作用下还原成蓝色的钼蓝。

（2）嘌呤碱的鉴定：

嘌呤碱能与苦味酸作用形成针状结晶。

（3）核糖的鉴定：

核糖与强酸共热生成糠醛，后者与苔黑酚（3,5,-二羟甲苯，orcinol）反应，缩合成绿色化合物。

（4）脱氧核糖的鉴定：

脱氧核糖在强酸中加热可生成ω-羟基-γ-酮基戊醛，后者与二苯胺作用生成蓝色化合物。

离心机、沸水浴、研钵

1．嘌呤碱鉴定时，混匀后即静置，不要反复振摇试管。

2．该实验为定性实验，需记录实验结果并加以解释。

实验四琥珀酸脱氢酶的作用及竞争性抑制

通过实验加深对竞争性抑制作用的理解，掌握竞争性抑制作用的概念、特点，熟悉丙二酸对琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制作用。

1．心肌提取液的制备

2．琥珀酸脱氢酶的催化作用及竞争性抑制：

心肌组织中含有琥珀酸脱氢酶，能催化琥珀酸脱氢转变成延胡索酸。

以甲烯蓝为人工受氢体，在隔绝空气的条件下，通过甲烯蓝的褪色程度来判断琥珀酸脱氢酶的活性，并籍此观察丙二酸对琥珀酸脱氢酶活性的抑制作用。

3．仔细观察各管甲烯蓝褪色情况，记录各管褪色顺序，认真分析、解释实验结果。

4．讨论本实验的设计思路。

1．玻璃研钵

2．漏斗

3．恒温水浴箱

1．充分研磨肌肉组织,使肌细胞膜破裂，释放出足量的琥珀酸脱氢酶。

2．加入液体石腊后，在观察结果的过程中，不要振摇试管，以免溶液与空气接触，甲烯白重新变蓝。

实验五酪氨酸酶的催化作用

通过实验掌握氧化酶的概念，酪氨酸酶的催化作用及黑色素的形成。

熟悉酪氨酸酶在植物中的分布。

了解人体缺乏该酶可导致白化病发生。

1．马铃薯抽提液的制备：

2．酪氨酸酶的催化作用：

马铃薯中富含酪氨酸酶，该酶可直接作用于底物多巴生成多巴醌，然后经过一系列的反应，最终生成黑色素。

从而验证酪氨酸酶对酪氨酸的催化作用。

1．煮沸马铃薯液时，小心勿使液体溅出。

2．加液体石蜡时宜斜执试管，沿管壁缓缓加入，不要产生气泡；

加入的液体石蜡必需完全覆盖液面，以隔绝空气。

实验六邻甲苯胺法测定血糖

掌握邻甲苯胺法测定血糖的原理和方法，了解血糖测定的临床意义。

1．在热的醋酸溶液中，葡萄糖醛基与邻甲苯胺缩合、脱水，生成希夫氏碱（Schiffbase），经分子重排生成蓝绿色化合物，其颜色深浅在一定范围内与血糖浓度成正比。

2．根据上述原理，用比色法测定血清中葡萄糖的含量。

1．刻度吸量管

2．721型分光亮度计

1．在各管中准确加入各种试剂,特别是血浆吸取量务必准确。

2．熟练使用721型分光亮度计，读取各管光密度读数，正确应用公式计算血清中葡萄糖含量。

3．实验结束后，洗净双手，方可离开实验室。

实验七血清蛋白质乙酸纤维素薄膜电泳

综合性实验。

掌握电泳法分离血清蛋白质的原理及电泳条件。

应用乙酸纤维素薄膜电泳分离血清蛋白质并进行定量测定,计算血清各种蛋白质的百分含量。

1．点样：

取浸泡薄膜，点样。

2．电泳：

点样端在阴极。

3．染色：

蛋白质显色用的染料是氨基黑10B。

4．定量测定：

用NaOH脱色，650nm比色，记录OD值（示教）

5．绘制电泳图谱的示意图，标明各区带为何种蛋白质。

6．血清中各种蛋白质百分含量的计算。

1．电泳仪

2．醋酸纤维素薄膜（82cm）

3．点样器、染色缸、滤纸、玻璃棒

4．721型-分光亮度计

1．醋酸纤维素薄膜需充分浸透后才能点样。

样品点在毛面，血清量适当且均匀分布。

2．电泳时，电泳槽一定要密闭，电流不宜过大，以防止薄膜干裂，电泳图谱出现条痕。

3．通电完毕后，应先断开电源后再取薄膜，以免触电。

4．实验结束后，洗净双手，方可离开实验室。

实验八双缩脲法测定蛋白质含量

掌握双缩脲法测定蛋白质含量的原理及方法。

1．蛋白质分子中含有肽键，在碱性溶液中与铜离子反应，生成紫红色的络合物,其颜色深浅与蛋白质含量成正比。

2．根据上述原理，用比色法测定血清中蛋白质的含量。

1．各管中务必准确加入各种试剂。

2．熟练使用721型分光亮度计，读取各管光密度读数，正确应用公式计算血清溶液中蛋白质含量。

临床医学专业、实验名称及学时分配

序号

实验名称

计划学时

教学大纲要求

（必开或选开）

生化实验基本操作

必开

肝组织中核酸的提取

核酸组分的鉴定

琥珀酸脱氢酶的作用及竞争性抑制

酪氨酸酶的催化作用

邻甲苯胺法测定血糖

血清蛋白质乙酸纤维素薄膜电泳