生物化学第二章试题讲解.docx
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生物化学第二章试题讲解
第二章蛋白质的结构与性质
一、本章重点
1.蛋白质的元素组成及其特点，运用含氮量计算生物样品中的蛋白质含量。
2.蛋白质基本组成单位—氨基酸的结构特点、分类、理化性质。
3.肽的组成及结构特点。
肽、肽键、氨基酸残基、氨基末端、羧基末端等概念。
4.蛋白质分子的基本结构（一级结构）和空间结构（二级结构、三级结构、四级结构）的概念，各种结构的组成方式、特点。
5.蛋白质结构与功能的关系。
6.蛋白质的两性电离、胶体、变性、沉淀、紫外吸收的性质，蛋白质的茚三酮和双缩脲反应原理。
二、名词解释
氨基酸（aminoacid）：
是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，组成蛋白质的氨基酸的氨基一般连在α-碳上。
必需氨基酸（essentialaminoacid）：
指人（或其它脊椎动物）自身不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。
非必需氨基酸（nonessentialaminoacid）：
指人（或其它脊椎动物）自身能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。
等电点（pI,isoelectricpoint）：
使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。
茚三酮反应（ninhydrinreaction）：
在加热条件下，氨基酸或肽与水合茚三酮反应生成蓝紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
肽键（peptidebond）：
一个氨基酸的羧基与另一个的氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。
肽（peptide）：
两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。
分配层析（chromatography）：
按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
离子交换层析（ion-exchangechromatography）：
利用离子交换剂（柱中装填物）对要分离的各种离子的亲和力的不同，使离子在层析柱中达到分离目的的方法。
亲和层析（affinitychromatography）：
蛋白质分子能对配基专一性地结合成复合物，改变条件，又能解离，利用这种特性而设计的一种层析技术。
凝胶过滤层析（gelfiltrationchromatography）：
也叫做分子排阻层析。
一种利用多孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它混合物的层析技术。
透析（dialysis）：
利用大分子不可以透过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将生物大分子纯化的一种分离提取技术。
沉降系数（sedimentationcoefficient）：
以时间表示的溶质在单位离心力场中的沉降速度。
使用超速离心机。
根据沉降速度法求算。
沉降系数是以分子量、分子形状和水等情况来决定，其作为生物体大分子的一个特征是重要的。
蛋白质的沉降系数大部分在1—20S这个范围。
1S为10-13秒。
凝胶电泳（gelelectrophoresis）：
以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。
Edman降解（Edmandegradation）：
从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的反应。
N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个氨基酸残基）被回收再进行下一轮降解循环。
同源蛋白质（homologousprotein）：
不同种类生物体内具有相同或类似序列和功能的蛋白质，例如血红蛋白。
构型（configuration）：
有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。
这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。
（如D型，L型）
构象（conformation）：
指一个分子中，不改变共价键结构，由单键旋转所产生的空间排布。
构象改变时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
肽单位（peptideunit）：
又称为肽基（peptidegroup），是指肽链中的酰胺基（－CO－NH－）。
肽平面（peptideplane）：
组成肽单位的4个原子和2个相邻的Cα原子倾向于共平面，形成多肽主链的酰胺平面（amideplane）。
蛋白质一级结构（proteinprimarystructure）：
指蛋白质多肽链中氨基酸残基从N末端到C末端的排列顺序。
蛋白质二级结构（proteinsecondarystructure）：
在蛋白质分子中的局部区域内氨基酸残基的有规律的排列。
常见的二级结构有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等。
二级结构是通过骨架上羰基和酰胺基之间形成的氢键维持稳定的。
蛋白质三级结构（proteintertiarystructure）：
整个蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。
三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。
三级结构主要是靠氨基酸残基侧链之间的疏水相互作用、氢键、范德华力、盐键维持的。
蛋白质四级结构（proteinquaternarystructure）：
多亚基蛋白质的空间结构。
实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。
α-螺旋（α-helix）：
蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。
每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链C端方向的第n+3个残基的酰胺氮上的氢形成氢键。
螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。
β-折叠（β-pleatedsheet）：
蛋白质中常见的二级结构，是由几乎伸展的多肽链组成的。
折叠片的构象是通过一条肽链的羰基氧和相邻另一条肽链的另一个酰胺氮上的氢之间形成的氢键维持的。
根据肽链延伸方向分为平行排列和反平行排列。
β-转角（β-turn）：
也是多肽链中常见的二级结构，是连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区。
常见的转角含由4个氨基酸残基组成，并有两种类型，转角I的特点是：
第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰胺氮之间形成氢键；转角Ⅱ的第三个残基往往是甘氨酸。
这两种转角中的第二个残基大都是脯氨酸。
超二级结构（super-secondarystructure）：
也称为基元（motif）。
在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
结构域（domain）：
在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。
结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。
疏水相互作用（hydrophobicinteraction）：
非极性分子之间的一种弱的非共价的相互作用。
这些非极性的分子在水相环境中具有避开水而相互聚集的倾向。
伴侣蛋白（chaperone）：
与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构象的蛋白质家族。
伴侣蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。
二硫键（disulfidebond）：
通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。
二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。
范德华力（vanderWaalsforce）：
中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一弱的分子之间的力。
当两个原子之间的距离为它们范德华力半径之和时，范德华力最强。
强的范德华力的排斥作用可防止原子相互靠近。
蛋白质变性（Proteindenaturation）：
生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。
肌红蛋白（myoglobin）：
是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。
复性（renaturation）：
在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。
血红蛋白（hemoglobin）：
是由含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。
血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S型。
别构效应（allostericeffect）：
又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物功能改变的现象。
镰刀型细胞贫血病（sickle-cellanemia）：
血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病，病人的大部分红细胞呈镰刀状。
其特点是病人的血红蛋白β-亚基N端的第六个氨基酸残基是缬氨酸（Val），而不是正常人的谷氨酸残基（Glu）。
盐溶：
某些蛋白质通常不溶于或微溶于纯水，而溶于稀中性盐溶液，在一定范围内，其溶解度随稀盐溶液浓度的增加而增大，蛋白质的这种特性称为盐溶。
盐析：
加入高浓度的中性盐可有效地破坏蛋白质颗粒的水化层，同时又中和了蛋白质的电荷。
从而使蛋白质生成沉淀，这种加入中性盐使蛋白质沉淀析出的现象称为盐析。
原体：
象血红蛋白是由α、β各两个亚基构成，α亚基与β亚基接触，而α与α亚基或β与β亚基之间很少相互作用，因而可以把对称的血红蛋白分子看作两个不对称的αβ结构组成的，这种对称的聚集体中不对称的等同结构成分称为原体。
简单蛋白：
在蛋白质分子中只有氨基酸的成分，而不含有氨基酸以外的成分，这种蛋白质称为简单蛋白。
寡聚蛋白：
由两个或两个以上的亚基或单体组成的蛋白质称为寡聚蛋白。
结合蛋白：
在蛋白质分子中除了含有氨基酸成分外，还有其它的非蛋白质成分的存在才能保证蛋白质的正常生物活性，这种蛋白质称为结合蛋白。
蛋白质的等电点：
在某一pH溶液中，蛋白质所带的正负电荷恰好相等，即蛋白质分子净电荷为零，在电场中即不向阳极移动，也不向阴极移动，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点（pI）。
三、选择题
1.组成蛋白质的氨基酸基本上有多少种：
C
A.300B.30C.20D.10
2.蛋白质元素组成中含量相对恒定为16%的是什么元素？
B
A.CB.NC.HD.OE.S
3.组成蛋白质的氨基酸之间分子结构的不同在于其：
D
A.CαB.Cα-HC.Cα-COOHD.Cα-RE.Cα-NH2
4.组成蛋白质的酸性氨基酸有几种？
A
A.2B.3C.5D.10
5.组成蛋白质的碱性氨基酸有几种？
B
A.4B.3C.5D.10E.20
6.组成蛋白质中的含巯基氨基酸是：
D
A.酪氨酸B.缬氨酸C.谷氨酸D.半胱氨酸
7.蛋白质分子中属于亚氨基酸的是：
A
A.脯氨酸B.甘氨酸C.丙氨酸D.组氨酸
8.组成蛋白质的氨基酸在自然界存在什么差异？
E
A.种族差异B.个体差异C.组织差异D.器官差异E.无差异
9.精氨酸与赖氨酸属于哪一类氨基酸？
B
A.酸性B.碱性C.中性极性D.中性非极性E.芳香族
10.氨基酸间脱水的产物首先产生的小分子化合物称为：
B
A.蛋白质B.肽C.核酸D.多糖E.脂肪
11.谷胱甘肽是由几个氨基酸残基组成的小肽？
B
A.2B.3C.9D.10E.39
12.氨基酸残基排列顺序属于蛋白质的几级结构？
A
A.一B.二C.三D.四E.超二级结构
13.Sanger测出的第一条蛋白质分子的一级结构是什么？
B
A.胰高血糖素B.胰岛素C.血浆白蛋白D.血浆免疫球蛋白
14.角蛋白分子中出现频率最高的二级结构是：
A
A.α-螺旋B.β-片层C.β-转角D.无规则卷曲
15.维持蛋白质α-螺旋的化学键主要是：
D
A.肽键B.二硫键C.盐键D.
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