生物化学知识点总结精简版文档格式.docx
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氢键，范德华力，疏水作用力，离子键和二硫键。
胰蛋白酶：
Lys和Arg羧基所参加的反应
糜蛋白酶：
Phe，Tyr，Trp羧基端肽键。
梭菌蛋白酶：
Arg的羧基端
溴化氰：
只断裂Met的羧基形成的肽键。
波耳效应：
当H+离子浓度增加时，pH值下降，氧饱和度右移，这种pH对血红蛋白对氧的亲和力影响被称为波耳效应（Bohr效应）。
第二章核酸化学
1、核苷酸：
四种碱基的结构式，四种核苷酸的结构式，四种脱氧核苷酸的结构式，假尿嘧啶核苷酸的结构式，环腺苷酸的结构式。
2、核酸的一级结构：
核苷酸是核酸的基本结构单位。
核苷酸以磷酸二酯键连接。
核酸的基本结构单位是。
3、DNA的二级结构：
双螺旋
Watson双螺旋的结构特点，双螺旋类型，双螺旋的维持力
4、tRNA的二级结构和三级结构
二级结构：
三叶草形结构
三级结构：
倒L形。
5、原核生物和真核生物mRNA的区别
原核生物mRNA为多顺反子mRNA。
真核生物mRNA具5’端帽子和3’端多聚腺苷酸结构，是单顺反子。
6、限制性内切酶：
在细菌中发现的，具有严格的碱基序列专一性，主要是降解外源的DNA一类酶。
第三章酶
1、酶的概念
经典概念：
是一类由活细胞产生的，
具有特殊催化能力，高度专一性的蛋白质。
目前的定义：
是生物体内一类具有催
化能力和特定空间构象的生物大分子。
4、全酶＝酶蛋白＋辅助因子
5、酶的系统命名法
写出下列反应酶的国际系统命名
6、酶的分类
1）氧化还原酶
2）转移酶
3）水解酶
4）裂合酶
5）异构酶
6）合成酶
7、酶活力的概念，酶活力单位，比活力，总活力
酶活力是指酶催化某一化学反应的能力。
用一定条件下所催化的某一反应的速率来表示。
酶活力单位：
在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量（unit,U）。
8、酶的专一性假说：
锁钥学说，诱导契合假说
9、酶的专一性分为结构专一性和立体异构专一性。
10、酶的活性部位：
酶分子中能和底物结合并起催化作用的空间部位，分为结合部位和催化部位。
11、米氏方程
米氏常数的意义：
米氏常数Km是当酶的反应速率达到最大反应速率一半时的底物浓度，单位是浓度单位（mol/L）。
Km是酶的一个特性常数，只与酶的性质有关。
12、温度系数（Q10）：
反应提高10℃，其酶促反应速率与原来反应速率之比。
13、酶的抑制作用：
酶的必需基团受到某种物质影响发生改变，导致酶活性降低或丧失。
可逆抑制作用：
抑制剂与酶以非共价键结合，引起酶活性丧失或者降低，可以用物理化学方法除去抑制剂，使酶复活。
分为三类：
①竞争性抑制作用
②非竞争性抑制作用
③反竞争性抑制作用
①竞争性抑制作用：
抑制剂（I）与底物（S）有相似的结构，它们竞争酶的活性部位，从而影响底物与酶的正常结合，使酶的活性降低，这种抑制作用可以通过增加底物浓度解除。
②非竞争性抑制作用：
抑制剂与酶活性中心以外的部位结合，不妨碍酶与底物的结合，可以形成ESI复合物，这种复合物不能进一步转变为产物。
这种抑制作用不能用增加底物的方式解除。
③反竞争性抑制作用：
酶与底物结合后才能与抑制剂结合形成ESI复合物，这种复合物不能分解为产物，从而抑制了酶的活性。
16、决定酶高效率的机制：
邻近效应和定向效应；
诱导契合；
酸碱催化；
共价催化；
局部微环境的影响。
17、酶的别构调节：
酶分子的非催化部位与某些化合物可逆的非共价结合，使酶发生构象的改变，进而改变酶活性状态，称为酶的别构调节。
效应物：
能使酶分子发生别构作用的物质，又分为正效应物和负效应物。
第四章维生素
1、维生素：
是维持机体正常生命活动不可缺少的小分子有机物。
分为脂溶性维生素和水溶性维生素
2、维生素A缺乏症：
夜盲症
3、维生素D缺乏症：
佝偻病
4、维生素B1：
是TPP的前体；
TPP是丙酮酸脱羧酶，乙酰乳酸合成酶，戊糖磷酸途径中转酮酶的辅酶。
缺乏症是脚气病。
5、维生素PP：
是NAD＋，NADP＋的组成成分。
6、维生素B2是FAD，FMN的组成成分
7、泛酸是辅酶A的组成成分
8、维生素B6是磷酸吡哆胺和磷酸吡哆醛的前体，这两种物质主要作为转氨酶和脱羧酶的辅酶
9、维生素B12的缺乏症：
恶性贫血
10、叶酸：
是四氢叶酸的前体，四氢叶酸是体内一碳单位的载体。
11、硫辛酸作为丙酮酸脱氢酶系中的一个辅酶。
第五章糖代谢
1、糖酵解：
发生场所，反应过程，酶，调控酶，限速反应，能量变化及生理意义
场所：
细胞质
调控酶：
己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶
净产生2个ATP
2、三羧酸循环：
场所，反应过程，酶，调控酶，能量产生，生理意义
产所：
线粒体
柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶
能量产生：
10个ATP
3、糖原合成和分解：
场所和过程
4、糖异生：
三个迂回措施
5、磷酸戊糖途径的生理意义
是细胞产生还原力（NADPH）的主要途径。
是细胞内不同结构糖分子的重要来源，并为各种单糖的相互转变提供条件
6、乙醛酸途径中两个特有的酶：
异柠檬酸裂合酶和苹果酸合酶
7、胰岛素，胰高血糖素，肾上腺素，糖皮质激素对血糖的作用。
第六章生物氧化
1、生物氧化的概念：
是有机物在活细胞中进行氧化分解生成二氧化碳和水，并释放出能量的过程。
2、呼吸链：
在生物氧化过程中，基质脱下的氢经过一系列传递体传递，最后与氧结合生成水的电子传递系统，在具有线粒体的生物中，呼吸链分为NADH链和FADH2链两种。
4、呼吸链的组成：
NADH链：
NADH－辅酶Q还原酶，辅酶Q，辅酶Q－细胞色素c还原酶，细胞色素c，细胞色素氧化酶。
FADH2链：
FADH2－辅酶Q还原酶，辅酶Q，辅酶Q－细胞色素c还原酶，细胞色素c，细胞色素氧化酶。
5、底物水平磷酸化：
在代谢过程中，由于底物分子内部能量重新分布产生的高能磷酸键转移给ADP，产生ATP或GTP的反应。
6、氧化磷酸化：
电子在呼吸链传递过程中释放的能量，在ATP合成酶催化下，促使ADP生成ATP，这是氧化与磷酸化相偶联的反应，称为氧化磷酸化，是生物合成ATP的主要方式。
7、氧化作用和磷酸化作用相偶联的部位
8、呼吸抑制剂阻断呼吸链的部位：
计算当一对电子从NADH转移到细胞色素C的反应中，标准自由能的变化。
（pH=,250C，NAD＋/NADH+H+E0,=,CytCFe3+/Fe2+E0,=+）
答案：
△G0’＝－nF△E
＝－2×
×
【＋―（―）】＝－Kcal/mol
第七章脂类代谢
β-氧化：
脂肪酸氧化从羧基端的β位碳原子开始，每次分解出一个2碳片断，生成一个乙酰CoA的过程，是脂肪酸氧化的主要方式。
1、脂肪酸的氧化分解——β－氧化
1）脂肪酸的活化
部位：
细胞质；
酶：
脂酰辅酶A合成酶
需要消耗1个ATP，2个高能磷酸键。
不可逆反应。
2）长链脂肪酸的转运：
脂酰肉碱转运机制
3）β－氧化
反应过程：
脱氢，水化，脱氢，硫解
酶:
脂酰辅酶A脱氢酶（FAD辅酶），烯酰辅酶A水合酶，3－羟脂酰辅酶A脱氢酶（NAD+辅酶），硫解酶
能量产生：
乙酰辅酶A进入TCA循环，NADH和FADH2进入呼吸链。
β-氧化过程
4步反应：
脱氢，加水，脱氢，硫解
2、磷脂酶A1，磷脂酶A2，磷脂酶C，磷脂酶D的作用位点。
3、酮体产生
酮体：
是一类小分子有机物，脂肪酸分解代谢产生的特有中间产物，包括乙酰乙酸，β－羟丁酸，丙酮。
产所：
肝脏线粒体
原料：
乙酰辅酶A
关键酶：
β羟－β－甲基戊二酸单酰辅酶A合成酶
4、酮体的利用：
解酮作用（ketolysis）
由于肝内缺乏分解酮体所需要的硫激酶，酮体的分解须在肝外组织中进行（转硫酶的作用相当于硫激酶），最终转变成乙酰CoA进入三羧酸循环途径氧化供能。
5、脂肪酸的合成
分为从头合成途径和延长途径
从头合成途径的产所：
原料：
乙酰辅酶A的转运：
柠檬酸－丙酮酸循环
酰基载体蛋白（ACP）的作用：
脂肪酸合成酶系中的酰基载体。
合成氢源：
NADPH+H+
第八章氨基酸的代谢
1、氮的平衡：
氮的总平衡；
氮的正平衡；
氮的负平衡
2、必需氨基酸：
8种，缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，苏氨酸，甲硫氨酸，苯丙氨酸，色氨酸，赖氨酸
3、氨基酸共同代谢途径
脱氨基作用：
转氨，脱氨，联合脱氨
转氨作用的酶：
转氨酶（辅酶是磷酸吡哆醛，维生素B6的衍生物）
转氨作用的机制：
乒乓机制
脱氨基作用的酶：
L－氨基酸氧化酶，谷氨酸脱氢酶（辅酶NAD+NADP+）
联合脱氨基作用：
以谷氨酸为中心的联合脱氨基作用，天冬氨酸的联合脱氨基作用
氨基酸与α-酮戊二酸经转氨作用生成α-酮酸和谷氨酸，后者经L-谷氨酸脱氢酶作用生成游离氨和α-酮戊二酸的过程。
是转氨基作用和L-谷氨酸氧化脱氨基作用联合反应。
骨骼肌中氨基转运：
葡萄糖－丙氨酸循环
氨基的去路——尿素循环
线粒体和细胞质
限速酶：
精氨酸代琥珀酸合成酶
尿素循环：
是路生动物排氨的主要途径，氨基酸氧化时产生的氨，在肝脏细胞线粒体和胞质中，经过谷氨酸，瓜氨酸，精胺琥珀酸，精氨酸，鸟氨酸循环，生成尿素的过程。
氨基的脱羧反应：
产物是一级胺，大部分一级胺有毒，少数作为生物活性物质。
γ-氨基丁酸：
抑制性神经递质
组胺：
强烈的血管舒张剂，能增加毛细血管的通透性。
5-羟色胺：
脑内5-羟色胺可作为抑制性神经递质。
在外周组织，5-羟色胺有收缩血管的作用
第九章核酸代谢
1、核酸的降解：
蛇毒磷酸二酯酶和牛脾磷酸二酯酶的作用位点
2、核苷酸的合成：
从头合成途径和补救途径
从头途径中元素来源
3、DNA的生物合成
半保留复制：
即新的双链DNA中，一股链来自模板，一股链为新合成的。
复制子：
基因组能独立进行复制的单位
半不连续复制：
DNA双链在进行复制时，一条模板链3’→5’方向，复制链以5→’3’方向连续合成，另一条模板链3’→5’方向，复制链以5’→3’方向合成许多DNA片断，最后连成完整的链。
冈崎片断：
冈崎用电子显微镜看到了DNA复制过程中出现一些不连续片段，这些不连续片段只存在与DNA复制叉上其中的一股。
后来就把这些不连续的片段称为冈崎片段。
DNA连接酶（ligase）
原核生物以NAD+为能量供体，为DNA连接酶提供能量。
真核生物以ATP为能量供体，为DNA连接酶提供能量
拓扑异构酶：
是一类可改变DNA拓扑性质
的酶。
解旋酶
通过ATP水解提供能量，使碱基对分开
大部分的解旋酶方向是沿着5’→3’方向
单链结合蛋白和引发酶
复制过程分为：
起始，延伸，终止三个阶段
3、复制的终止
原核生物和真核生物DNA复制的区别
DNA的损伤修复
5、DNA指导的RNA聚合
RNA聚合酶活性特点：
1）底物：
4种NTP
2）模板：
DNA双链中的一条链
3）合成方向：
5’→3’
4）合成RNA链第一个核苷酸5’有3个磷酸基
5）引物：
无
6）外切酶作用：
表1：
RNA聚合酶各亚基的大小与功能：
模板链：
用于转录的DNA链。
编码链：
与模板链相对应的DNA链。
是非题:
DNA复制时，前导链只需1个引物，后随链则需多个引物。
是非题：
原核生物的基因往往为断裂基因，因大多数基因都被内含子所分隔。
第十章蛋白质的生物合成
1、中心法则
2、遗传密码：
起始密码：
AUG
终止密码：
UAA，UGA，UAG
特点：
连续性，简并性，变偶性，通用性和变异性，纠错性
核糖体的功能位点
1、P位：
即肽酰结合位（peptidylsite），在延长成肽之后，肽酰tRNA占据的位置，肽链转位至此，延长继续。
2、A位：
即氨酰接受位（aminoacylsite），氨基酰tRNA就加入到A位上，延长成肽中，此位因接受肽酰基链，故名受位。
3、E位：
排出位（exitsite）
起始密码子和起始tRNA
真核生物的tRNAi携带的是甲硫氨酸；
原核生物的tRNAi携带的是甲酰甲硫氨酸。
延伸过程
3个步骤：
1）进位：
与第二个密码子相对应的氨酰tRNA结合到A位。
消耗一个GTP
2）转肽：
P位上的fMet羧基与A位氨基酸的氨基形成肽键。
3）移位：
核糖体移动，使氨酰tRNA和肽酰tRNA位置发生变化。
消耗一个GTP.
肽链合成的终止和释放
肽链合成结束后，肽链从核糖体上释放的过程。
1）释放因子识别终止密码子，并与之结合。
2）肽酰转移酶在P位点切断肽链和tRNA之间的键。
3）多肽链，mRNA，tRNA和核糖体分开
翻译后的加工：
翻译－转运同步机制；
翻译后转运机制
机体代谢调控的水平：
分子，细胞，整体
基因表达调控：
操纵子：
原核生物基因表达的协调单位，由调控区（启动子和操纵基因）与信息区（结构基因）组成
.有关操纵子学说的论述，下列哪一项是正确的
A.操纵子调节系统是真核生物基因调控的主要方式
B.操纵子调节系统是原核生物基因调控的主要方式
C.诱导物与操纵基因结合起动转录
D.诱导物与启动子结合起动转录
酶原的激活:
有些酶在细胞内合成和初分泌时，并不表现有催化活性，这种无活性状态的酶的前身物称为酶原。
酶原在一定条件下，受某种因素的作用，酶原分子的部分肽键被水解，使分子结构发生改变，形成或暴露酶的活性中心，无活性的酶原转化成有活性的酶称酶原的激活。
PCR：
为聚合酶链式反应，是以DNA聚合酶在体外扩增DNA片断技术，经历DNA变性、退火、聚合酶催化DNA链的延伸等三个步骤周而复始的过程。
测定多肽链的数目
拆分多肽链
断开多肽链内的二硫键
测定每一肽链的氨基酸组成
鉴定多肽链的N-末端和C-末端
裂解多肽链为较小的肽段
测定各肽段的氨基酸序列
利用重叠肽重建完整多肽链的一级结构
确定二硫键的位置
100
80
氧分压
氧饱和度％
60
90
120
150
30
氧合曲线
血红蛋白氧合曲线
肌红蛋白氧合曲线
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