教学大纲药本生物化学与分子生物学Word格式.docx

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第三节蛋白质的分子结构

1．掌握蛋白质一、二（α－螺旋、β－折迭、β－转角和无规则卷曲）、三、四级结构的概念及维系键；

蛋白质的连接方式（肽键），多肽链及其方向性。

2．熟悉超二级结构和结构域的概念。

3．了解蛋白质一级结构测定的原理、基本步骤。

蛋白质和多肽合成的基本原理：

化学合成法，生物合成法。

1．蛋白质一级结构的概念（主链、侧链和氨基酸残基）、肽键、多肽链及其方向性。

2．蛋白质一级结构测定的原理、基本步骤。

3．蛋白质的构象：

维持蛋白质构象的化学键；

蛋白质二级结构的概念、维系键及四种常见形式；

超二级结构；

结构域；

蛋白质三、四级结构的概念和维系键。

4．蛋白质和多肽合成的基本原理。

第四节蛋白质的结构与功能

1．掌握蛋白质一级结构与功能的关系，蛋白质空间构象与功能的关系。

2．了解蛋白质的结构与生物进化。

1．蛋白质一级结构与功能的关系。

2．蛋白质空间构象与功能的关系。

3．蛋白质的结构与生物进化。

第五节蛋白质的性质

1．掌握蛋白质的变性：

概念、本质、特点、变性的因素和应用；

蛋白质两性解离与等电点；

蛋白质形成亲水胶体的稳定因素。

2．熟悉蛋白质沉淀常用的方法，变性与沉淀的关系。

3．了解蛋白质分子的大小、形状及分子量的测定；

蛋白质的颜色反应，免疫学性质。

1．蛋白质分子的大小、形状及分子量的测定。

2．蛋白质的变性。

3．蛋白质两性解离与等电点。

4.蛋白质胶体的性质：

水化膜；

同性电荷。

5.蛋白质的沉淀反应：

概念和方法。

6.蛋白质的颜色反应：

茚三酮反应；

双缩脲反应；

酚试剂反应。

第六节蛋白质的分离与纯化的基本原理

了解蛋白质的提取、分离与纯化的常用方法；

蛋白质的纯度鉴定和含量测定的常用方法。

1.蛋白质分离与纯化：

根据溶解度不同、分子大小不同、电离性质不同和配基特异性。

2.蛋白质的纯度鉴定：

层析法、电泳法、免疫化学法。

含量测定：

克氏定氮法、福林-酚试剂法、双缩脲法、紫外分光光度法等。

●自学内容

关于蛋白质的提取。

第七节蛋白质的分类

了解蛋白质常见的几种分类方法。

1.根据分子形状分类：

球状蛋白、纤维状蛋白。

2.根据化学组分分类：

单纯蛋白、结合蛋白。

3.根据溶解度分类：

可溶性蛋白、醇溶性蛋白和不溶性蛋白。

第二章核酸的化学

第一节核酸的组成

1.掌握核苷酸的各组成成分及连接方式；

碱基的结构及英文缩写。

组成DNA和RNA的核苷酸。

2.了解核酸的概念和重要性、环化核苷酸、辅酶类核苷酸。

1.核酸的概念和重要性。

2.核酸的基本结构单位——单核苷酸：

组成、连接方式。

常见核苷酸的英文缩写。

组成DNA和RNA的核苷酸的异同。

3.环化核苷酸及举例。

4.辅酶类核苷酸。

第二节核酸的分子结构

1．掌握核酸（DNA、RNA）一级结构的概念、表示方法，核酸分子中核苷酸的连接方式，多核苷酸链的方向；

DNA的二级结构模型要点；

RNA的主要类别及其作用、结构特征。

2．熟悉DNA的三级结构——超螺旋结构及核小体的概念。

3．了解真核生物染色质DNA与原核生物DNA的一级结构特点。

1.DNA分子一、二、三级结构；

染色质与染色体；

基因与基因组。

2.RNA的种类、作用和分子结构特点。

第三节核酸的理化性质

1.掌握核酸变性、复性、杂交和Tm值的概念；

核酸的紫外吸收，增色效应和减色效应。

2.熟悉核酸分子杂交的应用。

3.了解核酸的分子大小；

溶解度与粘度；

酸碱性质。

1.核酸的分子大小、溶解度与粘度。

2.核酸的酸碱性质。

3.核酸的紫外吸收，增色效应和减色效应。

4.核酸的变性、Tm值、复性、分子杂交及其应用。

第四节核酸的分离与含量测定

1.熟悉核酸含量测定的原理：

定磷法、定糖法、紫外吸收法。

2.了解核酸的提取、分离和纯化：

DNA的分离纯化，RNA的分离纯化。

1.DNA的分离纯化常用方法。

2.RNA的分离纯化常用方法。

3.核酸含量测定的原理：

第三章酶与维生素

第一节酶是生物催化剂

1.掌握酶的化学本质，酶与一般催化剂的区别。

酶作用的专一性。

2.熟悉“诱导契合”学说。

3.了解六类酶的分类与酶的命名法：

习惯命名法，系统命名法。

1.酶的概念、本质、生物学意义，酶与一般催化剂的区别。

2.酶作用的专一性：

立体化学专一性，非立体化学专一性，“诱导契合”学说。

1.酶的六大分类。

2.酶的命名法：

习惯命名法、系统命名法。

第二节酶的化学本质、结构与功能

1.掌握下述概念：

单纯酶、结合酶、酶蛋白、辅助因子、辅酶、辅基、全酶。

单体酶、寡聚酶、多酶体系。

酶的活性中心、必需基团、结合部位、催化部位。

酶原、酶原激活。

2.掌握酶的三类辅助因子中无机离子对酶的作用。

维生素与辅酶：

NAD和NADP；

FMN和FAD；

焦磷酸硫胺素（TPP）；

磷酸吡哆醛；

辅酶A；

生物素；

四氢叶酸；

钴铵素；

硫辛酸。

3.了解蛋白类辅酶。

1.酶的化学组成：

单纯酶、结合酶、酶蛋白、辅助因子、全酶；

2.酶的辅助因子：

辅酶和辅基；

三类辅助因子的作用-无机离子、维生素和蛋白酶类辅酶。

3.酶的结构与功能：

酶的活性中心和必需基团、酶的活性中心与酶作用的专一性、空间结构与催化活性、酶原与酶原激活。

第三节酶的作用机制

1.掌握酶催化作用的机制：

能显著降低反应活化能。

2.熟悉酶作用高效率的机制：

底物的“趋近”和“定向”效应、底物变形与张力作用、共价催化作用和酸碱催化作用。

3.了解中间复合物学说和酶作用的过渡态。

核酶与抗体酶的催化作用。

1.酶能显著降低反应的活化能。

2.中间复合物学说和酶作用的过渡态。

3.酶作用高效率的机制。

4.核酶与抗体酶。

第四节酶促反应的动力学

1.掌握底物浓度对酶促反应速度的影响：

矩形双曲线；

米氏方程，米氏常数（Km）的意义与应用。

2.掌握pH对酶促反应速度的影响表现、影响机理与最适pH；

温度对酶促反应速度的影响表现、影响机理与最适温度；

酶浓度的影响；

激活剂的概念；

抑制作用的类别：

不可逆抑制与可逆抑制，三种可逆性抑制的概念及动力学特征。

3.熟悉酶促反应速度与初速度。

米氏常数的求法：

双倒数作图法。

4.了解过渡态类似物与酶的自杀底物。

1.底物浓度对酶促反应速度的影响。

2.pH对酶促反应速度的影响。

3.温度对酶促反应速度的影响。

4.酶浓度的影响。

5.激活剂对酶促反应速度的影响。

6.抑制剂对酶促反应速度的影响：

抑制作用的类别及三种可逆性抑制的概念及动力学比较。

1.米氏方程的推导。

2.米氏常数（Km）的求法--双倒数作图法。

3.过渡态类似物与自杀底物。

第五节酶的分离、提纯及活性测定

1.掌握酶活力概念、表示方法（IU、Kat、比活力）。

2.了解酶的分离提纯。

酶活力概念、测定及表示方法（IU、Kat、比活力）。

酶的分离提纯：

酶的抽提和纯化。

第六节重要的酶类

掌握同工酶、调节酶的概念。

了解寡聚酶、诱导酶。

1.寡聚酶的概念。

2.同功酶的概念与应用。

3.诱导酶的概念。

4.调节酶的概念。

1.寡聚酶的分类和意义。

2.调节酶中的共价调节酶和变构酶。

第七节酶在医药学上的应用

了解酶在疾病诊断、治疗上的应用。

固定化酶及其在医药学上的应用。

1.酶在诊断、治疗上的应用。

2.固定化酶：

概念和优点、制备方法及其在医药学上的应用。

第四章生物氧化

第一节概述

掌握生物氧化的概念、意义和特点。

1.生物氧化的基本概念、意义。

2.生物氧化的特点。

第二节线粒体氧化体系

1.掌握呼吸链和电子传递链概念；

两条主要呼吸链中传递体的顺序。

2.掌握ATP生成的方式：

底物水平磷酸化，氧化磷酸化。

3.掌握影响氧化磷酸化作用的因素：

呼吸链抑制剂与解偶联剂；

呼吸链中ATP的形成部位。

4.熟悉胞液中NADH的氧化。

5.了解高能化合物和高能磷酸化合物概念，ATP循环。

6．了解氧化磷酸化作用机制：

化学渗透假说的要点。

1.呼吸链或电子传递链的概念、主要组分及两条重要的呼吸链。

2.高能化合物和高能磷酸化合物概念。

ATP的利用和贮存。

3.ATP生成的两种主要方式；

氧化磷酸化的偶联部位、机制，氧化磷酸化的抑制（呼吸链的电子传递抑制剂和解偶联剂）。

4.胞液中NADH的氧化。

第三节非线粒体氧化体系

了解微粒体氧化体系：

双加氧酶，单加氧酶。

过氧化酶体氧化体系：

过氧化氢及超氧离子的生成、作用、毒性及清除。

1.微粒体氧化体系：

双加氧酶和单加氧酶（在“药物在体内的转运和代谢转化”部分讲解）。

2.过氧化物酶体氧化体系。

第五章糖代谢

第一节糖的化学

了解糖的概念、分布及主要生物学功能。

单糖、寡糖、多糖的种类及重要多糖的结构特点。

1.糖的概念、分布及主要生物学作用。

2.糖的分类：

单糖、寡糖和多糖。

3.多糖的化学：

分类；

重要多糖的化学结构特点（淀粉、糖原等）。

1.多糖分离、纯化及降解的原理。

2.多糖理化性质测定。

3.多糖结构分析的基本原理。

4.糖链与糖蛋白的生物活性。

第二节糖的消化吸收

了解食物中可消化的糖类，消化部位和消化液中的酶；

糖的吸收方式及吸收后糖代谢概况。

1.糖的消化：

主要消化的糖类及主要的消化部位。

2.糖的吸收：

主要吸收的部位及吸收方式。

3.吸收后糖代谢概况。

第三节糖的分解代谢

1.掌握糖酵解的定义、亚细胞定位、反应过程（关键酶）、生理意义和生成ATP的数量和方式。

2.糖有氧分解的定义及三个阶段的反应；

亚细胞定位；

糖有氧分解的生理意义和生成的ATP数。

3.掌握三羧酸循环的定义、亚细胞定位、能量计算、意义。

4.掌握磷酸戊糖途径的关键酶、生理意义。

5.熟悉糖酵解，糖有氧氧化，三羧酸循环的主要调节规律。

6.了解丙酮酸脱氢酶复合体多酶体系。

1.糖的无氧分解：

定义、反应途径、亚细胞定位、关键酶、底物水平磷酸化部位；

糖酵解的调节，生理意义和产能情况。

2.糖的有氧氧化：

定义；

三个阶段的反应；

关键酶；

生理意义和生成的ATP数。

3.三羧酸循环的定义、亚细胞定位、关键酶及反应过程、能量计算和生理意义。

4.糖有氧氧化调节主要调节点。

5.磷酸戊糖途径：

亚细胞定位、反应阶段、关键酶及生理意义。

第四节糖原的合成与分解

1.掌握糖原合成的定义、组织和亚细胞定位、合成过程及关键酶，ATP的消耗。

2.掌握糖原分解作用的定义、组织和亚细胞定位、分解的过程及关键酶。

3.掌握糖异生作用的定义、原料、组织和亚细胞定位、生理意义。

糖异生途径的三个能障反应。

4.掌握乳酸循环的概念。

5.了解糖原合成与分解，糖异生作用的调节。

1.糖原的合成作用。

2.糖原的分解作用。

3.糖异生作用。

4.乳酸循环。

5.糖原代谢的调节、糖异生的调节。

第五节血糖水平的调节

1.掌握血糖概念，正常人空腹血糖浓度，血糖的来源与去路。

2.掌握对血糖调节起主要作用的激素。

3.熟悉糖尿病的“三多一少”与低血糖昏迷。

1.血糖的概念、来源和去路。

2.血糖水平的调节：

胰岛素、胰高血糖素、糖皮质激素和肾上腺素的调节作用。

3.血糖水平异常。

第六章脂类代谢

第一节脂类化学

1.掌握脂类的概念、分类、生理功能及各类的结构特点。

2.掌握脂肪酸的分类、命名，饱和脂肪酸、不饱和脂肪酸与必需脂肪酸的概念。

1.脂类的概念。

分类：

单纯脂类、复合脂类和衍生脂质。

生物功能。

2.脂肪的化学结构。

3.脂肪酸：

分类、命名；

必需脂肪酸的概念及举例。

4.复合脂类的化学：

磷脂类和鞘脂类；

糖脂；

胆固醇和胆酸。

脂类的提取、分离与分析：

脂类的提取与分离；

脂类分析的原理。

第二节脂类在体内的消化和吸收

1.掌握胆汁酸盐在脂类消化吸收中的作用。

2.了解脂肪、类脂在体内消化吸收的部位及参与的酶。

1.胆汁酸盐在脂类消化吸收中的作用。

2.脂肪、类脂在体内消化吸收。

第三节脂类的体内贮存和运输

1.掌握脂肪动员概念。

2.掌握血脂的定义、组成、来源与去路。

3．掌握血浆脂蛋白的定义和分类，以及各类血浆脂蛋白的来源、化学组成特点及生理功能。

4．熟悉载脂蛋白的定义、种类和功能。

5．了解脂肪的分布——脂库。

脂肪的储存、动员和运输概况，血浆脂蛋白的代谢。

6．了解高血脂症与动脉粥样硬化。

1.脂类的体内储存和动员。

2.血浆脂蛋白的种类及功能。

3．高血脂症与动脉粥样硬化。

第四节脂肪的分解代谢

1．掌握脂肪酸β-氧化的定义、组织和亚细胞定位。

饱和偶数碳原子脂肪酸的氧化分解过程及能量计算。

2．掌握酮体的定义，生成的原料，酮体生成与利用的组织、亚细胞定位及生理意义。

3．熟悉脂肪动员的关键酶及激素的调节。

甘油的氧化分解。

4．了解脂肪酸的其它氧化方式。

酮体生成与利用相关的酶与过程。

1.脂肪的水解。

2.甘油的氧化分解。

3．饱和偶数碳原子脂肪酸的氧化分解。

4．酮体的生成和利用。

第五节脂肪的合成代谢

1.掌握脂肪酸生物合成的组织及亚细胞定位，合成原料：

乙酰CoA及其来源，NADPH+H+及其来源。

2．掌握脂肪酸合成的关键反应—丙二酸单酰CoA的合成及其酶，脂肪酸合成酶系的特点。

3．熟悉α-磷酸甘油的合成。

4．了解脂酸碳链的增长与去饱和。

脂肪的生物合成。

1.α-磷酸甘油的合成。

2.脂肪酸的生物合成。

3．脂肪的生物合成。

第六节类脂的代谢

1．掌握磷脂生物合成的原料。

2．掌握胆固醇生物合成的组织及亚细胞定位，原料，关键酶。

胆固醇在体内的代谢转化。

3．了解磷脂分解代谢和生物合成的过程。

4．了解胆固醇的合成过程，合成的调节。

胆固醇的排泄。

1.磷脂的代谢――磷脂的分解代谢及生物合成，脂肪肝。

2．胆固醇的代谢与胆结石。

第七节类二十烷酸生物合成

了解前列腺素类物质的合成。

类二十烷酸生物合成的前体及大致过程。

第八节脂类代谢调节

了解脂类代谢的调节：

激素、代谢物的调节。

脂类代谢调节：

激素对脂类代谢的调节；

代谢物对脂肪酸合成的调节。

第七章蛋白质的分解代谢

第一节蛋白质的营养

1．掌握必需氨基酸的概念、种类，蛋白质营养价值的评价标准，蛋白质的需要量和蛋白质的互补作用。

2．熟悉食物蛋白的生理功能。

3．了解氮平衡的概念及氮平衡的三种关系。

1．食物蛋白质的生理功能。

2．氮平衡――氮总平衡、正平衡和负平衡。

3．蛋白质的营养价值――必需氨基酸、蛋白质营养的评价、蛋白质的需要量和互补作用。

第二节蛋白质的消化、吸收和腐败

1．掌握蛋白质腐败作用的定义，腐败产物。

2．熟悉肽和氨基酸的吸收方式。

3．了解食物蛋白质消化的部位，参与的酶，作用特点及大致过程。

1．蛋白质的消化――蛋白质的水解酶类及其作用特点；

蛋白质的消化作用。

2．肽和氨基酸的吸收――主动运输和γ－谷氨酰基循环。

3．蛋白质及其消化产物在肠中的腐败作用。

第三节细胞内的蛋白质降解

了解细胞内的蛋白质降解的大致情况。

细胞内蛋白质降解参与的主要物质及大致过程。

第四节氨基酸的一般代谢

1．掌握氨基酸脱氨基作用的三种主要方式：

氧化脱氨作用、转氨作用、联合脱氨作用的定义，参与的酶及作用特点，生理（及病理）意义。

2．掌握氨的来源与去路，血氨水平。

3．掌握尿素的合成：

部位，合成途径，鸟氨酸循环概念、反应过程及关键酶。

4．掌握氨的转运：

丙氨酸－葡萄糖循环和谷氨酰胺运氨作用的反应及意义。

5．熟悉氨基酸在体内的代谢动态：

来源与去路，动态平衡。

6．熟悉高血氨症和氨中毒。

7．了解α-酮酸的代谢。

1．氨基酸在体内的代谢动态。

2．氨基酸脱氨基作用的方式。

3．氨的代谢：

尿素的合成；

氨的运输、贮存及高血氨症。

4．α－酮酸的代谢。

第五节个别氨基酸的代谢

1．掌握“一碳基团”的概念、种类、载体；

来源与互变；

生物学意义。

2．掌握蛋氨酸与转甲基作用（SAM），半胱氨酸和胱氨酸的代谢。

3．了解氨基酸的脱羧作用：

γ-氨基丁酸、组胺、多胺的生成及作用。

4．了解芳香族氨基酸：

苯丙氨酸和酪氨酸，色氨酸代谢的特点及相关疾病。

肌酸合成的原料，代谢的意义。

1．氨基酸的脱羧作用。

2．氨基酸与“一碳单位”代谢。

3．含硫氨基酸代谢的特点。

4．芳香族氨基酸代谢的特点。

5．肌酸代谢的特点。

第八章核酸与核苷酸代谢

第一节核酸的消化与吸收

了解核酸消化、吸收的概况。

简述食物中核酸的逐步降解过程及吸收情况。

第二节核酸的分解代谢

1．掌握人体内嘌呤分解的共同途径，终产物（尿酸），痛风症。

嘧啶分解的三种产物。

2．了解核酸、单核苷酸分解的过程，参与的酶及产物。

1．体内核酸的逐步分解概况。

2．嘌呤、嘧啶核苷酸分解的特点，产物及代谢病。

第三节核苷酸的生物合成

1.掌握嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸从头合成的原料，合成的特点。

补救合成途径的概念。

2.了解脱氧核糖核苷酸合成的特点。

1．核糖的来源。

2．嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸、脱氧核苷酸生物合成。

第九章代谢和代谢调控总论

第一节新陈代谢的概念和研究方法

1．了解物质代谢与能量代谢、同化作用与异化作用、合成代谢与分解代谢、中间代谢、食物的卡价与呼吸商、基础代谢的含义。

2．了解物质代谢的研究方法。

物质代谢的相关概念。

1．能量代谢的概念――代谢过程中能量的变化；

食物的卡价与呼吸商；

基础代谢。

2．物质代谢的研究方法。

第二节物质代谢的相互关系

掌握糖、脂、蛋白质和核酸代谢的相互联系。

1．蛋白质与糖代谢的相互联系。

2．糖与脂类代谢的相互联系。

3．蛋白质与脂类代谢的相互联系

4．核糖与糖、脂类和蛋白质代谢的相互联系。

第三节代谢调控总论

1．掌握细胞或酶水平的调节方式：

细胞内酶活力的调节和酶合成的调节。

2．熟悉代谢调节的重要性及三个水平调节概况。

细胞或酶水平的调节。

1．细胞代谢调控在生产实践中作用。

2．激素和神经系统的调节。

第四节代谢抑制剂和抗代谢物