生物化学教学大纲Word文档格式.docx
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拓展内容：
本部分内容将在相关课程中讲授，本课程中作为学生课外阅读内容，有精力的同学可以学习掌握。
课本中暂不要求学生掌握内容：
选用教材中编入，考虑到目前学生的综合基础，暂不要求学生学习，但感兴趣学生可作为一般阅读。
绪 论（2学时）
（一）生物化学的含义、生物化学在生物科学中的地位和作用；
（二）生物化学的发展历史、近代成就和发展趋势简介，我国生物化学的发展及构想；
（三）生物化学和人类生活的关系以及在我国实现现代化中的作用；
（四）如何学习生物化学。
第1章糖 类（8学时）
（一）糖的多羟基醛和多羟基酮概念，糖的分布及其在生物体中的作用，糖的分类；
（二）葡萄糖的结构：
葡萄糖的实验式，葡萄糖构型、旋光性、环状结构（呋喃型、吡喃型、Haworth式、α和β异头碳）和变旋现象；
（三）葡萄糖的构象：
船式和椅式葡萄糖；
（四）重要的单糖及其衍生物。
主要介绍葡萄糖、果糖、半乳糖、甘露糖、核糖、脱氧核糖、磷酸果糖等。
掌握重要单糖的英文缩写；
（五）单糖的性质：
物理性质和化学性质，主要介绍单糖的还原性、成醚、成酯等；
（六）寡糖的定义：
重要的寡糖，主要介绍蔗糖、麦芽糖、纤维二糖、乳糖、环糊精；
（七）多糖：
介绍多糖结构复杂性的因素，重点介绍淀粉、纤维素、糖原、壳多糖；
（八）糖复合物：
糖蛋白糖肽连接类型、糖胺聚糖结构特点等。
（一）构型RS表示法；
（二）单糖的诸多理化性质；
（三）五碳糖和六碳糖外的单糖及其单糖诸多衍生物；
（四）诸多寡糖及其衍生物；
（五）杂多糖；
（六）细菌杂多糖（学习氨基酸和脂质后再认真阅读）；
（七）糖蛋白及其糖链（学习氨基酸后再认真阅读）；
（八）蛋白聚糖；
（九）糖链的结构分析。
（一）单糖链的延长与缩短；
（二）糖苷；
（三）糖蛋白及其糖链中糖链的分类、糖链参与分子识别和细胞识别、血型物质凝集素等。
第2章脂 质（6学时）
（一）脂质的概念，脂质的分类：
单纯脂质、复合脂质和衍生脂质；
（二）脂质的生物学作用：
贮存脂质、结构脂质和活性脂质；
（三）脂肪酸种类，通俗名称，简写符号，常见的脂肪酸：
软脂酸、硬脂酸、油酸、亚油酸、亚麻酸结构式和简写符号；
（四）一般天然脂肪酸的通俗名称和结构特点；
（五）必须脂肪酸概念和常见的必须脂肪酸；
（六）单酰甘油、二酰甘油和三酰甘油通式；
（七）常见的几个概念：
皂化和皂化值，氢化和卤化，乙酰化和乙酰化值，酸败和酸值；
（八）甘油磷脂的一般结构和常见的甘油磷脂：
磷脂酰胆碱、磷脂酰乙醇胺、磷脂酰丝氨酸、磷脂酰肌醇；
（九）鞘磷脂、鞘糖脂和甘油糖脂一般结构；
（一十）萜类和类固醇的一般结构；
（一十一）人血浆脂蛋白的组成和电泳特点。
（一）脂质根据极性和非极性分类；
（二）脂肪酸盐与乳化作用；
（三）类二十碳烷；
（四）烷醚酰基甘油；
（五）蜡的概念；
（六）脂质的提取、分离与分析。
（一）脂质过氧化作用；
（二）醚甘油磷脂；
（三）固醇衍生物。
第3章氨基酸（4学时）
（一）氨基酸的概念和一般通式；
（二）蛋白质酸、碱和酶水解方法和各自优缺点；
（三）20种蛋白质氨基酸结构、分类、三字母和单字母缩写符号；
（四）氨基酸兼性离子特点；
（五）氨基酸的解离特点、酸碱滴定和甲醛滴定（Sφrensen甲醛滴定）；
（六）氨基酸等电点概念和计算方法；
（七）氨基酸α－氨基参与的化学反应：
重点掌握丹磺酰氯、DNFB（Sanger试剂）、Edman试剂（苯异硫氰酸酯）；
（八）氨基酸α－羧基参与的化学反应；
（九）氨基酸α－氨基和α－羧基都参与的化学反应：
茚三酮反应和成肽反应；
（一十）氨基酸的旋光性；
（一十一）氨基酸的紫外吸收；
（一十二）分配层析的一般原理。
（一）不常见蛋白质氨基酸；
（二）非蛋白质氨基酸；
（三）氨基酸侧链R基参加的反应；
（四）纸层析、薄层层析、离子交换层析、气相层析和高效液相层析。
核磁共振波谱。
第4章蛋白质的共价结构（4学时）
（一）蛋白质的化学组成，蛋白质氮含量平均16％，蛋白含量＝蛋白氮×
6.25；
（二）蛋白质构象和蛋白质四个结构层次；
（三）蛋白质功能：
催化、调节、转运、贮存、运动、结构成分、支架作用、防御和进攻、其它功能；
（四）肽和肽键的概念；
（五）肽键结构和肽平面；
（六）天然存在的活性肽；
（七）蛋白质测序的策略：
（1）测定多肽链数目；
（2）拆分蛋白质多肽链；
（3）断开多肽链中二硫键；
（4）分析每条多肽链氨基酸组成；
（5）鉴定多肽链N－端和C－端氨基酸残基；
（6）至少两种方法裂解多肽链成较小片断；
（7）测定小肽段氨基酸顺序；
（8）重建完整多肽链的一级结构；
（9）确定二硫键位置；
（八）N-末端氨基酸残基分析方法：
DNFB法、DNS法（丹磺酰氯法）、苯异硫氰酸酯（PITC）法、氨肽酶法；
（九）C-末端氨基酸残基分析方法：
肼解法、还原法、羧肽酶法；
（一十）二硫键断裂方法：
过甲酸氧化法和巯基还原法；
（一十一）氨基酸组成分析：
酸、碱、酶水解法；
（一十二）酶裂解法：
胰蛋白酶（断裂Arg和Lys羧基端肽键）、糜蛋白酶（断裂Phe、Trp和Tyr羧基端肽键）、葡萄球菌蛋白酶（亦称Glu蛋白酶，断裂Glu和Asp羧基端肽键）、梭菌蛋白酶（亦称Arg蛋白酶，断裂Arg羧基端肽键）；
（一十三）化学裂解法：
溴化氰（断裂甲硫氨酸羧基端肽键）、羟胺（断裂Asn-Gly之间肽键）；
（一十四）Edman降解法原理和应用；
（一十五）二硫键位置确定的原理；
（一十六）胰岛素序列分析举例；
（一十七）蛋白质序列数据库概念和应用。
（一）蛋白质分类；
（二）蛋白质形状和大小；
（三）同源蛋白质的物种差异和生物进化；
（四）同源蛋白质进化起源；
（五）血液凝固与氨基酸序列的局部断裂。
课本中暂不要求学生掌握内容
（一）质谱法分析肽链结构；
（二）肽和蛋白质的人工合成。
第5章蛋白质的三维结构（6学时）
（一）一般了解研究蛋白质构象的方法：
X－衍射、紫外差光谱、荧光和荧光偏振、圆二色性、核磁共振；
（二）稳定蛋白质三维结构作用力：
氢键、范德华力、疏水作用、盐键和二硫键的概念；
（三）酰胺平面（肽平面）和二面角（φ和ψ）概念；
（四）拉氏（Ramachandran）构象图；
（五）蛋白质二级结构类型：
α－螺旋、β－折叠、β－转角和β－凸起、无规卷曲；
（六）典型α－螺旋数据：
φ和ψ分别在－57°
和－47°
附近，每圈螺旋占3.6个氨基酸残基，每个螺旋沿轴上升0.54nm，每个残基绕轴旋转100°
、上升0.15nm；
（七）影响α－螺旋形成的因素：
R基电荷、R基大小、Pro；
（八）典型β－折叠数据：
反平行折叠片中重复周期（肽链同侧两个相邻的同一基团之间的距离）（相当于两个残基）为0.7nm，平行折叠片中重复周期为0.65nm；
（九）超二级结构概念和类型：
αα、βαβ和ββ；
（一十）结构域概念和类型：
球状蛋白的独立折叠单位。
包括反平行α螺旋结构域、反平行β折叠片结构域（α，β－结构）、反平行β折叠片结构域（全部β－折叠结构）和富含金属或二硫键结构域；
（一十一）球状蛋白三级结构概念；
（一十二）球状蛋白三维结构特征：
含多种二级结构元件；
具有明显折叠层次；
紧密球状或椭球状；
疏水侧链埋藏在分子内部；
分子表面有空穴或凹槽；
（一十三）蛋白质变性概念和特征：
生物活性丧失；
侧链基团暴露；
理化性质改变；
生物性质改变；
（一十四）蛋白质一级结构决定高级结构（Anfinsen规则）：
经典的核糖核酸酶变性和复性实验；
（一十五）蛋白质四级结构概念、亚基概念、单体概念、原体概念、原聚体概念等；
（一十六）稳定蛋白质四级结构作用力：
与三级结构相似；
（一十七）四级结构在结构和功能上的优势：
增强结构稳定性；
提高遗传经济性和效率；
催化基团汇集在一起；
具有协同性和别构效应。
（一）纤维状蛋白质：
α－角蛋白、β－角蛋白、丝心蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白、肌球蛋白和原肌球蛋白；
（二）球状蛋白质分类：
全α－结构（反平行α螺旋）蛋白质、α，β－结构（平行或混合型β折叠片）蛋白质、全β－结构（反平行β折叠片）蛋白质、富含金属或二硫键（小的不规则）蛋白质；
（三）膜蛋白的种类和结构：
膜内在蛋白、膜外周蛋白、脂锚定膜蛋白。
（一）蛋白质折叠的热力学；
（二）蛋白质折叠的动力学；
（三）蛋白质结构预测；
（四）四级结构中亚基相互作用的方式；
（五）四级结构的对称性。
第6章蛋白质结构与功能的关系（4学时）
（一）肌红蛋白一级结构、二级结构和三级结构的特点；
（二）辅基血红素组成；
（三）O2与肌红蛋白结合的特点；
（四）肌红蛋白与O2结合的定量分析，Hill系数；
（五）血红蛋白组成及三维结构；
（六）血红蛋白结合O2的协同效应；
（七）Hill系数在判断协同效应中的作用；
（八）H＋、CO2和BPG对血红蛋白结合O2的影响（Bohr效应）；
（九）镰刀型血红蛋白分子病的机制，β－链N－端第6位Glu被Val取代；
（一十）蛋白质的结构与功能的进化。
（一）血红蛋白氧合引起的构象变化；
（二）其它血红蛋白病和地中海贫血；
（三）肌球蛋白丝、肌动蛋白丝与肌肉收缩，主要放在动物生理课程讲解；
（四）免疫系统的组成和作用；
（五）免疫系统识别自我和非我机制；
（六）免疫球蛋白结构和类别；
（七）基于抗原－抗体作用的生化分析方法，ELISA反应。
第7章蛋白质的分离、纯化和表征（6课时）
（一）根据蛋白质化学组成测定蛋白质最低分子量，如根据肌红蛋白中铁含量计算肌红蛋白分子量；
（二）沉降系数单位（Svedbergunit）（S）概念；
（三）凝胶过滤法测定蛋白质分子量的原理；
（四）SDS－PAGE测定蛋白质分子量的原理；
（五）蛋白质沉淀方法：
盐析、有机溶剂、重金属沉淀、生物碱和酸沉淀、热变性沉淀；
（六）蛋白质分离纯化一般原则：
前处理、粗分级分离、细分级分离；
（七）根据蛋白质分子大小分离纯化方法：
透析和超滤、凝胶过滤；
（八）根据蛋白质溶解度分离纯化方法：
等电点沉淀、盐溶和盐析、有机溶剂分级沉淀；
（九）根据蛋白质电荷差异分离纯化方法：
电泳原理，聚丙烯酰胺凝胶电泳，毛细管电泳，等电聚焦，离子交换柱层析原理；
（一十）亲和层析原理；
（一十一）高效液相层析原理；
（一十二）蛋白质含量测定和纯度鉴定常用方法及原理。
（一）渗透压法测定蛋白质分子量；
（二）蛋白质扩散和扩散系数；
（三）沉降分析法测定蛋白质分子量；
（四）蛋白质形状分析；
（五）蛋白质层析聚焦；
（六）吸附层析。
第8章酶通论（3课时）
（一）酶的概念与酶化学本质；
（二）酶作为催化剂的特点：
高效性、易失活、专一性、可调节；
（三）单体酶、寡聚酶和多酶复合体概念；
（四）酶的命名和分类：
习惯命名法和国际系统命名法；
（五）酶的国际系统分类法和酶的系统编号，六大类酶的序号和系统编号的原则；
（六）六大类酶的特征；
（七）酶的专一性概念和专一性假说，重点“诱导契合”假说；
（八）酶活力的概念、活力单位、比活力和酶活力的测定方法；
（九）酶分离纯化步骤和注意事项；
（一十）核酶的概念；
（一十一）抗体酶概念；
（一十二）化学酶工程；
（一十三）生物酶工程。
第9章酶促反应动力学（5课时）
（一）酶反应速率及其测定方法；
（二）中间络合物假说；
（三）米氏方程及其推导；
（四）米氏方程动力学参数的意义；
（五）作图法测定Km和Vmax值，主要掌握双倒数作图法测定Km和Vmax值；
（六）多底物反应动力学机制：
序列反应（有序反应和随机反应）、乒乓反应；
（七）酶抑制类型：
不可逆抑制，可逆抑制（竞争抑制、非竞争抑制和反竞争抑制）；
（八）竞争抑制、非竞争抑制和反竞争抑制动力学方程式及推导；
（九）温度对酶反应的影响；
（一十）pH对酶反应的影响；
（一十一）激活剂对酶反应的影响。
（一）反应级数和各级反应的特征；
（二）双底物反应动力学方程；
（三）重要抑制剂介绍。
第10章酶的作用机制和酶的调节（6课时）
（一）酶活性部位的概念和特点；
（二）研究酶活性部位的方法；
（三）酶催化反应的独特性质；
（四）影响酶催化效率的因素：
邻近和定向效应、底物形变和诱导契合、酸碱催化、共价催化、金属离子催化、多元催化和协同效应、活性部位微环境；
（五）酶催化反应机制的实例，重点掌握溶菌酶、胰凝乳蛋白酶催化三联体；
（六）酶活性的调节控制，别构调控（掌握天冬氨酸转氨甲酰酶别构调控机制）、别构酶的性质、别构模型；
（七）酶原的激活，重点掌握消化系统蛋白酶原激活和凝血机制；
（八）同工酶的概念及人LDH同工酶酶谱。
（一）酶催化反应机制的实例，胰核糖核酸酶、羧肽酶A、天冬氨酸蛋白酶；
（二）酶的活性调节控制，3－磷酸甘油醛脱氢酶；
（三）可逆的共价修饰。
第11章维生素与辅酶（6课时）
（一）维生素概论，重点掌握维生素分类；
（二）脂溶性维生素，掌握4类脂溶性维生素的大概结构、生理功能、缺乏时可能引起的疾病；
（三）水溶性维生素种类、大概结构、与辅酶关系、生理功能、缺乏时可能引起的疾病。
重点掌握维生素B1（硫胺素焦磷酸，TPP）、维生素PP（NAD、NADP）、维生素B2（FMN、FAD）、泛酸（辅酶A）结构和功能，及维生素B6、维生素B12、生物素、叶酸、硫辛酸、维生素C的功能。
作为辅酶的金属离子。
第12章核酸通论（1课时）
（一）核酸的发现和研究历史，特别是DNA双螺旋模型、中心法则、基因工程、人类基因组计划等；
（二）核酸的种类：
DNA和RNA；
（三）核酸的功能，O.Avery经典实验，RNA功能。
第13章核酸的结构（3课时）
（一）核酸的组成，多核苷酸组成。
核苷酸包括磷酸和核苷，核苷由戊糖和碱基组成；
（二）碱基的种类，五种碱基化学结构式书写；
（三）DNA和RNA的组成差异；
（四）核酸的核苷酸连接方式，蛇毒磷酸二酯酶（产物5′－核苷酸）和牛脾磷酸二酯酶（产物3′－核苷酸）的打开键部位；
（五）RNA的种类，真核生物mRNA的特点：
5′－端帽子、5′－端非编码区、编码区、3′－端非编码区和多聚腺苷酸；
（六）DNA的高级结构，Chargaff规则，双螺旋结构参数（α－螺旋：
每圈10个核苷酸，相邻碱基堆积平均距离0.34nm，螺距3.4nm）；
（七）DNA的三级结构：
L=T+W；
（八）RNA的三级结构，重点介绍tRNA的三叶草形二级结构。
（一）DNA与蛋白质复合物的结构，其中病毒与细菌拟核将在微生物中讲授，真核生物染色体结构将在细胞生物学中讲授；
（二）rRNA和其它RNA的高级结构，一般性了解。
第14章核酸的物理化学性质（2课时）
（一）核酸的水解，重点掌握核酸的酶水解；
（二）核酸的紫外吸收，260nm对核酸最大吸收，并掌握利用紫外吸收检测核酸的纯度；
（三）核酸变性和复性的概念；
（四）核酸杂交，Southern印迹、Northern印迹和Western印迹的概念。
核酸的酸碱性质。
第15章核酸的研究方法（2课时）
（一）核酸的凝胶电泳，琼脂糖和聚丙烯酰胺凝胶电泳的原理；
（二）核苷酸序列分析，主要介绍酶法测序的基本原理；
（三）PCR反应的基本原理、反应液组成和步骤。
（一）核酸的分离纯化；
（二）核酸的超速离心；
（三）核酸化学测序法和RNA测序；
（四）DNA的化学合成。
第16章抗生素（拓展）
（一）抗生素的定义及内涵延伸；
（二）拮抗作用的概念；
（三）抗生素抗菌的特点；
（四）常见抗生素名称，如青霉素、链霉素、红霉素等；
（五）抗生素抗菌作用机制，抑制核酸合成、抑制蛋白质合成、改变细胞膜通透性、干扰细胞壁的合成；
（六）细菌对抗生素耐药性的生物化学机制，产生使抗生素失效的酶、改变抗生素作用部位、改变细胞膜对抗生素的通透性；
（七）重要抗生素化学与医疗特性；
（八）抗肿瘤抗生素探索；
（九）抗生素在农业中的应用。
第17章激素（4课时）
（一）激素的概念及分类，含氮激素、固醇激素、脂肪酸衍生物激素；
（二）常见激素的名称，甲状激素，肾上腺素、前列腺素、促性腺激素、生长激素、肾上腺皮质激素、雌性激素等；
（三）激素的作用机制，重点掌握肾上腺激素促进糖源分解的级联放大作用，即肾上腺素是如何提高血糖浓度的；
（四）受体、第二信使的概念；
（五）酪氨酸激酶途径；
（六）固醇类激素的作用途径；
（七）激素分泌调节的方式，负反馈作用的概念；
（八）植物激素的种类：
生长素、细胞分裂素、赤霉素、脱落酸、乙烯；
（九）昆虫激素的种类，保幼激素、蜕皮激素、脑激素、性外激素。
（一）激素的合成与分泌；
（二）重要激素举例。
第18章生物膜的组成与结构（拓展）
（一）生物膜的组成和性质，膜脂的特点和膜蛋白的种类；
（二）生物膜的分子结构，膜脂和膜蛋白的运动方式，如何设计实验证明生物膜的流动性；
（三）生物膜分子结构模型，重点掌握“流体镶嵌”模型；
（四）膜蛋白的三维结构。
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