生物化学教学大纲Word文档格式.docx
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拓展内容:
本部分内容将在相关课程中讲授,本课程中作为学生课外阅读内容,有精力的同学可以学习掌握。
课本中暂不要求学生掌握内容:
选用教材中编入,考虑到目前学生的综合基础,暂不要求学生学习,但感兴趣学生可作为一般阅读。
绪 论(2学时)
(一)生物化学的含义、生物化学在生物科学中的地位和作用;
(二)生物化学的发展历史、近代成就和发展趋势简介,我国生物化学的发展及构想;
(三)生物化学和人类生活的关系以及在我国实现现代化中的作用;
(四)如何学习生物化学。
第1章糖 类(8学时)
(一)糖的多羟基醛和多羟基酮概念,糖的分布及其在生物体中的作用,糖的分类;
(二)葡萄糖的结构:
葡萄糖的实验式,葡萄糖构型、旋光性、环状结构(呋喃型、吡喃型、Haworth式、α和β异头碳)和变旋现象;
(三)葡萄糖的构象:
船式和椅式葡萄糖;
(四)重要的单糖及其衍生物。
主要介绍葡萄糖、果糖、半乳糖、甘露糖、核糖、脱氧核糖、磷酸果糖等。
掌握重要单糖的英文缩写;
(五)单糖的性质:
物理性质和化学性质,主要介绍单糖的还原性、成醚、成酯等;
(六)寡糖的定义:
重要的寡糖,主要介绍蔗糖、麦芽糖、纤维二糖、乳糖、环糊精;
(七)多糖:
介绍多糖结构复杂性的因素,重点介绍淀粉、纤维素、糖原、壳多糖;
(八)糖复合物:
糖蛋白糖肽连接类型、糖胺聚糖结构特点等。
(一)构型RS表示法;
(二)单糖的诸多理化性质;
(三)五碳糖和六碳糖外的单糖及其单糖诸多衍生物;
(四)诸多寡糖及其衍生物;
(五)杂多糖;
(六)细菌杂多糖(学习氨基酸和脂质后再认真阅读);
(七)糖蛋白及其糖链(学习氨基酸后再认真阅读);
(八)蛋白聚糖;
(九)糖链的结构分析。
(一)单糖链的延长与缩短;
(二)糖苷;
(三)糖蛋白及其糖链中糖链的分类、糖链参与分子识别和细胞识别、血型物质凝集素等。
第2章脂 质(6学时)
(一)脂质的概念,脂质的分类:
单纯脂质、复合脂质和衍生脂质;
(二)脂质的生物学作用:
贮存脂质、结构脂质和活性脂质;
(三)脂肪酸种类,通俗名称,简写符号,常见的脂肪酸:
软脂酸、硬脂酸、油酸、亚油酸、亚麻酸结构式和简写符号;
(四)一般天然脂肪酸的通俗名称和结构特点;
(五)必须脂肪酸概念和常见的必须脂肪酸;
(六)单酰甘油、二酰甘油和三酰甘油通式;
(七)常见的几个概念:
皂化和皂化值,氢化和卤化,乙酰化和乙酰化值,酸败和酸值;
(八)甘油磷脂的一般结构和常见的甘油磷脂:
磷脂酰胆碱、磷脂酰乙醇胺、磷脂酰丝氨酸、磷脂酰肌醇;
(九)鞘磷脂、鞘糖脂和甘油糖脂一般结构;
(一十)萜类和类固醇的一般结构;
(一十一)人血浆脂蛋白的组成和电泳特点。
(一)脂质根据极性和非极性分类;
(二)脂肪酸盐与乳化作用;
(三)类二十碳烷;
(四)烷醚酰基甘油;
(五)蜡的概念;
(六)脂质的提取、分离与分析。
(一)脂质过氧化作用;
(二)醚甘油磷脂;
(三)固醇衍生物。
第3章氨基酸(4学时)
(一)氨基酸的概念和一般通式;
(二)蛋白质酸、碱和酶水解方法和各自优缺点;
(三)20种蛋白质氨基酸结构、分类、三字母和单字母缩写符号;
(四)氨基酸兼性离子特点;
(五)氨基酸的解离特点、酸碱滴定和甲醛滴定(Sφrensen甲醛滴定);
(六)氨基酸等电点概念和计算方法;
(七)氨基酸α-氨基参与的化学反应:
重点掌握丹磺酰氯、DNFB(Sanger试剂)、Edman试剂(苯异硫氰酸酯);
(八)氨基酸α-羧基参与的化学反应;
(九)氨基酸α-氨基和α-羧基都参与的化学反应:
茚三酮反应和成肽反应;
(一十)氨基酸的旋光性;
(一十一)氨基酸的紫外吸收;
(一十二)分配层析的一般原理。
(一)不常见蛋白质氨基酸;
(二)非蛋白质氨基酸;
(三)氨基酸侧链R基参加的反应;
(四)纸层析、薄层层析、离子交换层析、气相层析和高效液相层析。
核磁共振波谱。
第4章蛋白质的共价结构(4学时)
(一)蛋白质的化学组成,蛋白质氮含量平均16%,蛋白含量=蛋白氮×
6.25;
(二)蛋白质构象和蛋白质四个结构层次;
(三)蛋白质功能:
催化、调节、转运、贮存、运动、结构成分、支架作用、防御和进攻、其它功能;
(四)肽和肽键的概念;
(五)肽键结构和肽平面;
(六)天然存在的活性肽;
(七)蛋白质测序的策略:
(1)测定多肽链数目;
(2)拆分蛋白质多肽链;
(3)断开多肽链中二硫键;
(4)分析每条多肽链氨基酸组成;
(5)鉴定多肽链N-端和C-端氨基酸残基;
(6)至少两种方法裂解多肽链成较小片断;
(7)测定小肽段氨基酸顺序;
(8)重建完整多肽链的一级结构;
(9)确定二硫键位置;
(八)N-末端氨基酸残基分析方法:
DNFB法、DNS法(丹磺酰氯法)、苯异硫氰酸酯(PITC)法、氨肽酶法;
(九)C-末端氨基酸残基分析方法:
肼解法、还原法、羧肽酶法;
(一十)二硫键断裂方法:
过甲酸氧化法和巯基还原法;
(一十一)氨基酸组成分析:
酸、碱、酶水解法;
(一十二)酶裂解法:
胰蛋白酶(断裂Arg和Lys羧基端肽键)、糜蛋白酶(断裂Phe、Trp和Tyr羧基端肽键)、葡萄球菌蛋白酶(亦称Glu蛋白酶,断裂Glu和Asp羧基端肽键)、梭菌蛋白酶(亦称Arg蛋白酶,断裂Arg羧基端肽键);
(一十三)化学裂解法:
溴化氰(断裂甲硫氨酸羧基端肽键)、羟胺(断裂Asn-Gly之间肽键);
(一十四)Edman降解法原理和应用;
(一十五)二硫键位置确定的原理;
(一十六)胰岛素序列分析举例;
(一十七)蛋白质序列数据库概念和应用。
(一)蛋白质分类;
(二)蛋白质形状和大小;
(三)同源蛋白质的物种差异和生物进化;
(四)同源蛋白质进化起源;
(五)血液凝固与氨基酸序列的局部断裂。
课本中暂不要求学生掌握内容
(一)质谱法分析肽链结构;
(二)肽和蛋白质的人工合成。
第5章蛋白质的三维结构(6学时)
(一)一般了解研究蛋白质构象的方法:
X-衍射、紫外差光谱、荧光和荧光偏振、圆二色性、核磁共振;
(二)稳定蛋白质三维结构作用力:
氢键、范德华力、疏水作用、盐键和二硫键的概念;
(三)酰胺平面(肽平面)和二面角(φ和ψ)概念;
(四)拉氏(Ramachandran)构象图;
(五)蛋白质二级结构类型:
α-螺旋、β-折叠、β-转角和β-凸起、无规卷曲;
(六)典型α-螺旋数据:
φ和ψ分别在-57°
和-47°
附近,每圈螺旋占3.6个氨基酸残基,每个螺旋沿轴上升0.54nm,每个残基绕轴旋转100°
、上升0.15nm;
(七)影响α-螺旋形成的因素:
R基电荷、R基大小、Pro;
(八)典型β-折叠数据:
反平行折叠片中重复周期(肽链同侧两个相邻的同一基团之间的距离)(相当于两个残基)为0.7nm,平行折叠片中重复周期为0.65nm;
(九)超二级结构概念和类型:
αα、βαβ和ββ;
(一十)结构域概念和类型:
球状蛋白的独立折叠单位。
包括反平行α螺旋结构域、反平行β折叠片结构域(α,β-结构)、反平行β折叠片结构域(全部β-折叠结构)和富含金属或二硫键结构域;
(一十一)球状蛋白三级结构概念;
(一十二)球状蛋白三维结构特征:
含多种二级结构元件;
具有明显折叠层次;
紧密球状或椭球状;
疏水侧链埋藏在分子内部;
分子表面有空穴或凹槽;
(一十三)蛋白质变性概念和特征:
生物活性丧失;
侧链基团暴露;
理化性质改变;
生物性质改变;
(一十四)蛋白质一级结构决定高级结构(Anfinsen规则):
经典的核糖核酸酶变性和复性实验;
(一十五)蛋白质四级结构概念、亚基概念、单体概念、原体概念、原聚体概念等;
(一十六)稳定蛋白质四级结构作用力:
与三级结构相似;
(一十七)四级结构在结构和功能上的优势:
增强结构稳定性;
提高遗传经济性和效率;
催化基团汇集在一起;
具有协同性和别构效应。
(一)纤维状蛋白质:
α-角蛋白、β-角蛋白、丝心蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白、肌球蛋白和原肌球蛋白;
(二)球状蛋白质分类:
全α-结构(反平行α螺旋)蛋白质、α,β-结构(平行或混合型β折叠片)蛋白质、全β-结构(反平行β折叠片)蛋白质、富含金属或二硫键(小的不规则)蛋白质;
(三)膜蛋白的种类和结构:
膜内在蛋白、膜外周蛋白、脂锚定膜蛋白。
(一)蛋白质折叠的热力学;
(二)蛋白质折叠的动力学;
(三)蛋白质结构预测;
(四)四级结构中亚基相互作用的方式;
(五)四级结构的对称性。
第6章蛋白质结构与功能的关系(4学时)
(一)肌红蛋白一级结构、二级结构和三级结构的特点;
(二)辅基血红素组成;
(三)O2与肌红蛋白结合的特点;
(四)肌红蛋白与O2结合的定量分析,Hill系数;
(五)血红蛋白组成及三维结构;
(六)血红蛋白结合O2的协同效应;
(七)Hill系数在判断协同效应中的作用;
(八)H+、CO2和BPG对血红蛋白结合O2的影响(Bohr效应);
(九)镰刀型血红蛋白分子病的机制,β-链N-端第6位Glu被Val取代;
(一十)蛋白质的结构与功能的进化。
(一)血红蛋白氧合引起的构象变化;
(二)其它血红蛋白病和地中海贫血;
(三)肌球蛋白丝、肌动蛋白丝与肌肉收缩,主要放在动物生理课程讲解;
(四)免疫系统的组成和作用;
(五)免疫系统识别自我和非我机制;
(六)免疫球蛋白结构和类别;
(七)基于抗原-抗体作用的生化分析方法,ELISA反应。
第7章蛋白质的分离、纯化和表征(6课时)
(一)根据蛋白质化学组成测定蛋白质最低分子量,如根据肌红蛋白中铁含量计算肌红蛋白分子量;
(二)沉降系数单位(Svedbergunit)(S)概念;
(三)凝胶过滤法测定蛋白质分子量的原理;
(四)SDS-PAGE测定蛋白质分子量的原理;
(五)蛋白质沉淀方法:
盐析、有机溶剂、重金属沉淀、生物碱和酸沉淀、热变性沉淀;
(六)蛋白质分离纯化一般原则:
前处理、粗分级分离、细分级分离;
(七)根据蛋白质分子大小分离纯化方法:
透析和超滤、凝胶过滤;
(八)根据蛋白质溶解度分离纯化方法:
等电点沉淀、盐溶和盐析、有机溶剂分级沉淀;
(九)根据蛋白质电荷差异分离纯化方法:
电泳原理,聚丙烯酰胺凝胶电泳,毛细管电泳,等电聚焦,离子交换柱层析原理;
(一十)亲和层析原理;
(一十一)高效液相层析原理;
(一十二)蛋白质含量测定和纯度鉴定常用方法及原理。
(一)渗透压法测定蛋白质分子量;
(二)蛋白质扩散和扩散系数;
(三)沉降分析法测定蛋白质分子量;
(四)蛋白质形状分析;
(五)蛋白质层析聚焦;
(六)吸附层析。
第8章酶通论(3课时)
(一)酶的概念与酶化学本质;
(二)酶作为催化剂的特点:
高效性、易失活、专一性、可调节;
(三)单体酶、寡聚酶和多酶复合体概念;
(四)酶的命名和分类:
习惯命名法和国际系统命名法;
(五)酶的国际系统分类法和酶的系统编号,六大类酶的序号和系统编号的原则;
(六)六大类酶的特征;
(七)酶的专一性概念和专一性假说,重点“诱导契合”假说;
(八)酶活力的概念、活力单位、比活力和酶活力的测定方法;
(九)酶分离纯化步骤和注意事项;
(一十)核酶的概念;
(一十一)抗体酶概念;
(一十二)化学酶工程;
(一十三)生物酶工程。
第9章酶促反应动力学(5课时)
(一)酶反应速率及其测定方法;
(二)中间络合物假说;
(三)米氏方程及其推导;
(四)米氏方程动力学参数的意义;
(五)作图法测定Km和Vmax值,主要掌握双倒数作图法测定Km和Vmax值;
(六)多底物反应动力学机制:
序列反应(有序反应和随机反应)、乒乓反应;
(七)酶抑制类型:
不可逆抑制,可逆抑制(竞争抑制、非竞争抑制和反竞争抑制);
(八)竞争抑制、非竞争抑制和反竞争抑制动力学方程式及推导;
(九)温度对酶反应的影响;
(一十)pH对酶反应的影响;
(一十一)激活剂对酶反应的影响。
(一)反应级数和各级反应的特征;
(二)双底物反应动力学方程;
(三)重要抑制剂介绍。
第10章酶的作用机制和酶的调节(6课时)
(一)酶活性部位的概念和特点;
(二)研究酶活性部位的方法;
(三)酶催化反应的独特性质;
(四)影响酶催化效率的因素:
邻近和定向效应、底物形变和诱导契合、酸碱催化、共价催化、金属离子催化、多元催化和协同效应、活性部位微环境;
(五)酶催化反应机制的实例,重点掌握溶菌酶、胰凝乳蛋白酶催化三联体;
(六)酶活性的调节控制,别构调控(掌握天冬氨酸转氨甲酰酶别构调控机制)、别构酶的性质、别构模型;
(七)酶原的激活,重点掌握消化系统蛋白酶原激活和凝血机制;
(八)同工酶的概念及人LDH同工酶酶谱。
(一)酶催化反应机制的实例,胰核糖核酸酶、羧肽酶A、天冬氨酸蛋白酶;
(二)酶的活性调节控制,3-磷酸甘油醛脱氢酶;
(三)可逆的共价修饰。
第11章维生素与辅酶(6课时)
(一)维生素概论,重点掌握维生素分类;
(二)脂溶性维生素,掌握4类脂溶性维生素的大概结构、生理功能、缺乏时可能引起的疾病;
(三)水溶性维生素种类、大概结构、与辅酶关系、生理功能、缺乏时可能引起的疾病。
重点掌握维生素B1(硫胺素焦磷酸,TPP)、维生素PP(NAD、NADP)、维生素B2(FMN、FAD)、泛酸(辅酶A)结构和功能,及维生素B6、维生素B12、生物素、叶酸、硫辛酸、维生素C的功能。
作为辅酶的金属离子。
第12章核酸通论(1课时)
(一)核酸的发现和研究历史,特别是DNA双螺旋模型、中心法则、基因工程、人类基因组计划等;
(二)核酸的种类:
DNA和RNA;
(三)核酸的功能,O.Avery经典实验,RNA功能。
第13章核酸的结构(3课时)
(一)核酸的组成,多核苷酸组成。
核苷酸包括磷酸和核苷,核苷由戊糖和碱基组成;
(二)碱基的种类,五种碱基化学结构式书写;
(三)DNA和RNA的组成差异;
(四)核酸的核苷酸连接方式,蛇毒磷酸二酯酶(产物5′-核苷酸)和牛脾磷酸二酯酶(产物3′-核苷酸)的打开键部位;
(五)RNA的种类,真核生物mRNA的特点:
5′-端帽子、5′-端非编码区、编码区、3′-端非编码区和多聚腺苷酸;
(六)DNA的高级结构,Chargaff规则,双螺旋结构参数(α-螺旋:
每圈10个核苷酸,相邻碱基堆积平均距离0.34nm,螺距3.4nm);
(七)DNA的三级结构:
L=T+W;
(八)RNA的三级结构,重点介绍tRNA的三叶草形二级结构。
(一)DNA与蛋白质复合物的结构,其中病毒与细菌拟核将在微生物中讲授,真核生物染色体结构将在细胞生物学中讲授;
(二)rRNA和其它RNA的高级结构,一般性了解。
第14章核酸的物理化学性质(2课时)
(一)核酸的水解,重点掌握核酸的酶水解;
(二)核酸的紫外吸收,260nm对核酸最大吸收,并掌握利用紫外吸收检测核酸的纯度;
(三)核酸变性和复性的概念;
(四)核酸杂交,Southern印迹、Northern印迹和Western印迹的概念。
核酸的酸碱性质。
第15章核酸的研究方法(2课时)
(一)核酸的凝胶电泳,琼脂糖和聚丙烯酰胺凝胶电泳的原理;
(二)核苷酸序列分析,主要介绍酶法测序的基本原理;
(三)PCR反应的基本原理、反应液组成和步骤。
(一)核酸的分离纯化;
(二)核酸的超速离心;
(三)核酸化学测序法和RNA测序;
(四)DNA的化学合成。
第16章抗生素(拓展)
(一)抗生素的定义及内涵延伸;
(二)拮抗作用的概念;
(三)抗生素抗菌的特点;
(四)常见抗生素名称,如青霉素、链霉素、红霉素等;
(五)抗生素抗菌作用机制,抑制核酸合成、抑制蛋白质合成、改变细胞膜通透性、干扰细胞壁的合成;
(六)细菌对抗生素耐药性的生物化学机制,产生使抗生素失效的酶、改变抗生素作用部位、改变细胞膜对抗生素的通透性;
(七)重要抗生素化学与医疗特性;
(八)抗肿瘤抗生素探索;
(九)抗生素在农业中的应用。
第17章激素(4课时)
(一)激素的概念及分类,含氮激素、固醇激素、脂肪酸衍生物激素;
(二)常见激素的名称,甲状激素,肾上腺素、前列腺素、促性腺激素、生长激素、肾上腺皮质激素、雌性激素等;
(三)激素的作用机制,重点掌握肾上腺激素促进糖源分解的级联放大作用,即肾上腺素是如何提高血糖浓度的;
(四)受体、第二信使的概念;
(五)酪氨酸激酶途径;
(六)固醇类激素的作用途径;
(七)激素分泌调节的方式,负反馈作用的概念;
(八)植物激素的种类:
生长素、细胞分裂素、赤霉素、脱落酸、乙烯;
(九)昆虫激素的种类,保幼激素、蜕皮激素、脑激素、性外激素。
(一)激素的合成与分泌;
(二)重要激素举例。
第18章生物膜的组成与结构(拓展)
(一)生物膜的组成和性质,膜脂的特点和膜蛋白的种类;
(二)生物膜的分子结构,膜脂和膜蛋白的运动方式,如何设计实验证明生物膜的流动性;
(三)生物膜分子结构模型,重点掌握“流体镶嵌”模型;
(四)膜蛋白的三维结构。