第5章蛋白质的三维结构文档格式.docx

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如上图所示，光程差等于2dsinθ，上述规律可总结为Bragg方程：

2dsinθ=nλ（n=±

1，±

2，±

3⋯）。

二、研究溶液中蛋白质构像的光谱学方法

（一）紫外差光谱

芳香族氨基酸在极性环境下吸收峰向短波长移动，称作篮移，反之会红移。

（二）荧光和荧光偏振

变性和非变性蛋白质荧光峰和荧光偏振的位置会有特定的变化。

（三）圆二色性

圆偏振光可看成是相位相差90°

的两个平面偏振光叠加而成，若左、右圆偏振光因被测物的吸收而振幅不同，二者叠加会形成椭圆偏振光。

椭圆率θ=短轴/长轴=tanθ≈33cl_å

（适合于小的θ，_å

=εR−εL，c为摩尔浓度，l为光程，ε为摩尔吸光系数）摩尔椭圆率[θ]λ=θ/cl×

100=3300_å

。

（四）核磁共振（NMR）

第二节稳定蛋白质三维结构的作用力

一、氢键

二、范德华力

定向效应

诱导效应

分散效应

三、疏水作用（熵效应）

四、盐键

五、二硫键

第三节多肽主链折叠的空间限制

一、酰胺平面与α-碳原子的二面角（φ和ψ）

规定键两侧基团为顺式排列时为0o，从C沿键轴方向观察，顺时针旋转的角度为正值。

二、可允许的φ和ψ：

拉氏构像图

三、可允许的φ和ψ值：

第四节二级结构：

多肽链折叠的规则方式

一、α螺旋

（一）α螺旋的结构

多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为0.54nm，含3.6个氨基酸残基；

两个氨基酸之间的距离为0.15nm。

肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，每一个氨基酸残基的酰胺基团的-NH基与其后第四个氨基酸残基酰胺基团的-CO基形成氢键。

蛋白质分子为右手a-螺旋。

（二）α螺旋的偶极矩和帽化

（三）α螺旋的手性

（四）影响α螺旋形成的因素

R基太小使键角自由度过大，带同种电荷的R基相互靠近，β碳原子上有分支均不利于形成α螺旋，含脯氨酸的肽段不能形成α螺旋。

（五）其他类型的螺旋

b-折叠有两种类型。

一种为平行式，即所有肽链的N-端都在同一边。

另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反。

二、β折叠片

b-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。

肽链的主链呈锯齿桩折叠构像。

两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm；

b-折叠结构可以由两条肽链之间形成，也可以在同一肽链的不同部分之间形成。

几乎所有肽键都参与链内氢键的交联，氢键与链的长轴接近垂直。

反平行式较稳定。