中国农业大学教案刘国琴文档格式.docx
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分三个阶段介绍。
以讲故事的形式，介绍生物化学的前期发展。
突出几位科学家的作用。
第二阶段主要讲三大发现，突出几位诺贝尔获得者。
第三阶段，突出其它学科对生物化学发展的贡献，并由此强调学科交叉的重要性、边缘学科的诞生。
二、现代生物化学不断取得新进展
举例并结合动画，介绍最新报道（“单分子运动”、“DNA纳米镊子”、“大分子相互作用”等，说明生物化学及相关学科的的快速发展。
“分子生物学”是在生物化学发展的基础上建立起来的，而分子生物学的应用和发展还将依赖于继续生物化学的基础理论知识。
激发学生认真学好生物化学，一定要走好脚下的第一步。
板书
多媒体
这里可根据时间，用批判的口气审视目前社会上以及学生中存在的一种“躁动”。
提示学生踏踏实实学习。
承认每一个学生都是同龄人中的佼佼者，都有很高的智商。
是否成功，取决于毅力。
只有有毅力、不怕吃苦的人才能成功！
智商—毅力—机会
“机会”永远属于那些有准备的人！
三、生物化学与其它学科的关系
四、我国科学家在生物化学领域中的贡献
介绍几个在国际上有影响的重要工作（引导学生发言）。
中国人是聪明的，勤奋的。
强调一定要有“爱国精神”，无论何时何地（举例留学生故事）。
五、学好生物化学
课程特点：
不是研究原子、电子，而是研究具有空间构象的大分子；
不是研究单分子行为，而是研究大分子相互作用和精密调节；
不是研究独立反应事件，而是研究代谢途径和代谢网络；
不是研究非生命体，而是研究能自我复制和遗传的生命体；
不是静止不变的理论，而是处于快速发展中。
要求：
按时上课、必要记忆、及时消化、适量参考。
措施：
成立学习小组、加强课外讨论、写出书面报告、随机课堂点名
总结
2
本节我们重点介绍了生物化学发展简史。
可以看出生物化学理论来源于科学实践，来源于几代代科学家不懈的努力；
生物化学理论知识丰富，所有与生物学有关的专业，包括目前最热门的分子生物学都离不开生物化学的基础知识和基本实验技能。
学好生物化学是必要的，相信大家都很重视这门课，并能学好这门课。
安排：
课外学习小组10人一组，定组长
累计学时1
第二、三节（1学时）
认识生命物质的特征和水在生命活动中的作用
讲授、投影
生命物质特征、水的性质与生物学作用
用化学进化的观点理解生命物质，介电常数，水与电解质的作用
上节我们刚讲了生物化学的概念和研究内容。
生物化学就是研究（停顿，学生回答）生命体“生命化学组成及化学变化规律的一门科学”。
现在我们来具体分析一下生命体的化学组成、生命物质的特征。
48分钟
第二节生命体化学组成及生命物质的特征
一、生命体的化学组成
分析生命体的化学组成，很枯燥，要利用比较法，并从进化的角度帮助学生理解。
比较人体、海水、地壳的化学元素差别，给出海洋是孕育生命摇篮的结论。
介绍著名实验，证明“甲烷、氨、水、氢气可能是生命进化的原始物质”，“生物分子首先通过化学进化产生”的观点。
无机物（甲烷、氨、水、氢气）有机物（氨基酸、氢氧酸、甲醛、氢氰化物）大分子
二、甲烷、氨、水、氢气可能是生命进化的原始物质
三、生命物质的特征（重点介绍）
试着让学生总结：
生命物质大多由轻元素（lighterelements）组成
生物分子是碳的化合物
生物分子都具有三维结构特征
生物分子之间的相互作用具有立体特异性
细胞中的手性化合物一般仅以一种形式存在
四、生物化学反应类型
例举化学反应式说明常见反应类型：
这里只是让学生对生物化学反应类型有一个概况了解，说明生物化学反应尽管看起来很复杂，但从反应机制看是有规律可寻的。
提示学生不要被表面上看似复杂的生物化学反应所吓倒。
虽然生物化学反应不计其数，错综复杂，但归纳起来只有五种类型。
其中一种就是水解反应。
由此过渡到：
第三节水—生命的溶剂
一、水的重要作用
1．水是生命物质的溶剂。
2．水作为底物或产物参与生物化学反应。
启发学生举例：
如水解反应、光合反应、生物氧化反应
3．水环境非常适合生命体
二、水是极性分子。
先给出一组数据：
水具有比较高的熔点、沸点和蒸发热（表）。
让学生分析：
这些特殊的性质来源于相邻水分子间--比较强的吸引力－高的内聚力。
提问：
为什么有比较高的内聚力？
--水是极性分子。
帮助分析：
水的2个H原子与O原子不是共线性结合，而是呈105度夹角伸出。
O趋向于负电性，H趋向于正电性。
整个分子呈偶极状态。
使相邻水分子O和H成氢键（hydrogenbond）.水分子间的大量氢键维持着水的高内聚力。
氢键使水具有不寻常的性质。
三、水与溶质形成氢键（略讲）
四、水与电解质的作用
水化（hydration）
电荷屏蔽（chargescreening）
水的这两个作用非常重要，不容易理解，要结合中学物理知识，帮助分析：
水对屏蔽电相互作用非常有效，因为水的介电常数高。
F＝Q1Q2/r2
离子间作用力F与所带电荷Q、电荷基团间距r及溶剂的介电常数有关。
介电常数是表示溶剂中偶极数量的一种物理特性参数。
在极性大的环境中，离子间的作用力是大还是（小）。
五、非极性气体难溶于水
六、非极性化合物迫使水结构发生变化
七、弱键对生物分子结构与功能很重要
在氢键、离子键、疏水键、范德华力这四种作用力中，范德华力的概念比较抽象。
与中学学的概念有出入。
中学讲的是“分子间”的弱相互作用。
但在生物化学中，因为都是大分子，因此，常强调“原子间”弱相互作用。
本质一样。
本节课重点掌握生命物质的特征。
累计学时2
第二章糖类（Saccharides）6学时（第一讲）
第一节单糖（monosaccharides）（2学时）
以葡萄糖为例，掌握单糖的构型、构象、理化性质，为多糖的学习及糖的代谢打下基础。
讲授，多媒体投影
葡萄糖的分子结构
L-，D-构型，-，-异头体
复习
5min
水在生命体中的作用？
水的特殊性质？
我们在有机化学中曾学习过“糖”。
糖类物质是含有多羟基的醛类或多羟基的酮类化合物。
为了给后面的糖代谢打下良好基础，我们需要对糖的结构、性质、种类等有更深入的了解，这一章我们将在复习已学知识的基础上，对糖进行进一步剖析。
因为部分内容重复，提问要多一些，同学分析多一些。
提问
40
min
一、葡萄糖的分子结构
这一节里，有些在有机化学学过，以复习和提问的形式进度快些。
重点讲清L-，D-构型的概念。
（与有机化学的概念比较，有机化学是根据顺序法则，D-R，L-S）
什么是旋光性？
（+）、（-）与L-，D-构型有没有必然联系？
为什么？
构型和旋光都与不对称碳有关，但并不一定相等。
旋光性用比旋光度（旋光率）表示:
[]D20
变旋现象：
一个旋光性物质溶液放置后，其比旋光度改变的现象，称为变旋现象。
讲变旋现象时，一般学生只知道概念，不知道本质，要放慢速度，和学生一起分析变旋本质：
变旋结构形式的变化与不对称碳有关构型变化？
新共价键的形成
介绍-，-异头体，要从葡萄糖分子自我成环、葡萄糖的醛基为半缩醛开始，慢慢引入。
当半缩醛羟基在环之下为-葡萄糖，在环平面之下为-葡萄糖。
45min
吡喃型葡萄糖—六元环，呋喃型—五元环
葡萄糖的构象：
船式，椅式
优势构象？
比较分析：
构型和构象的区别，包括英文术语。
构型（configuration）：
分子中原子的特定空间排列。
改变构型需要共价键的短裂与重新形成。
构象（conformation）：
由于分子中单键旋转所产生的原子的空间结构。
构象的变化不需要共价键的短裂与形成。
下面介绍几种常见重要单糖
二、几种重要单糖
按类别，各举例说明。
在黑板一侧板书代表性单糖的链式分子结构，并指出与代谢的关系，以提示其重要性。
所有的单糖都是由甘油醛、二羟丙酮派生来的。
甘油醛醛糖；
二羟丙酮酮糖
醛糖、酮糖关系图（投影），重点介绍如下几种：
（一）丙糖（三碳糖）
D－甘油醛二羟丙酮
它们的磷酸酯是糖代谢的重要中间产物。
（二）丁糖（四碳糖）
（三）戊糖（五碳糖）
（四）己糖（六碳糖）
（五）庚糖D－甘露庚酮糖、D－景天庚酮糖
和学生一起试着慢慢写出相关的环式结构，并写出-，-两种环式结构。
环形结构和线性结构都会写。
提示：
下节课要让几个同学到黑板上写出一些单糖的环式结构。
加强板书
5分
这节课重点介绍了几种常见单糖的链式和环式结构。
要注意规律，先记住几碳糖，再注意构型，然后按异头体的要求，即可正确写出分子结构。
生物体内，糖都是采用D－构型，因此常不写D。
重点有：
葡萄糖、核糖、脱氧核糖、半乳糖、甘露糖、果糖。
在这一节课里，重点掌握几个概念：
L-，D-构型，-，-异头体，旋光性表示的（+）、（-）及变旋现象的本质。
累计学时4
第二章糖类（Saccharides）6学时（第二讲）
第一节单糖（monosaccharides）（1学时）
掌握糖的理化性质
糖的化学性质，糖苷
烯醇式结构的活性
10分钟
让几个学生上讲台分别写出D-葡萄糖、核糖、脱氧核糖、半乳糖、甘露糖、果糖的环形结构。
-，-两种。
其他下边写
三、单糖的性质
（一）物理性质
略讲。
（二）化学性质
有机化学曾经学过一些。
在这里注意全面介绍常见反应的同时，重点结合糖代谢中常出现的一些反应类型。
酸的作用，突出醛糖、酮糖的鉴定；
酯化作用，突出磷酸酯；
弱碱作用下的转化，突出烯醇式结构的活性；
糖苷，突出概念。
糖苷（glycosides）：
单糖的半缩醛羟基与醇或酚的羟基反应，失水而形成的缩醛式衍生物。
由此形成的键叫糖苷键。
糖苷无半缩醛羟基。
稳定、无醛的性质。
“配糖体”
糖苷键的普遍性、多样性。
天然存在的糖苷键为型。
氧化作用，突出糖的定量反应、糖的还原性。
还原作用、成月杀反应略讲。
（三）单糖的衍生物
略讲
重点掌握化学性质，尤其是单糖的定性、定量反应。
名词：
糖苷、糖苷键
累计学时5
第二节寡糖（1学时）
掌握常见双糖的分子结构和连键性质、基本化学性质
双糖
双糖结构式的书写
3分钟
这一节课，我们开始接触到双糖和三糖这些较为复杂的分子结构，还属于小分子范围。
书上虽然都有，但我们还是不要怕麻烦，要试着慢慢写出来。
为后面学习做准备。
45分钟
下面注意大量利用板书写出各种双糖的分子结构，以便让学生随时记录，避免一见分子结构就害怕。
注意强调连键性质。
一、双糖（disaccharides）
（一）麦芽糖
2分子－D－葡萄糖，（14）糖苷键
有还原性
（二）蔗糖（甘蔗含20％）
－D－葡萄糖，－D－果糖
（12）糖苷键
无还原性
（三）乳糖（牛奶中含4－6％）
－D－半乳糖，－D－葡萄糖
（14）糖苷键
（四）纤维二糖
二、三糖以棉籽糖为例。
因其结构复杂，注意在黑板的合适部位写出单糖，再连接。
“三糖”不等于“三碳糖”
2分钟
作业：
默写上述4种双糖的分子结构，并明确糖苷键的性质。
明确告诉学生下节课要找几个同学上讲台写这几个分子结构。
累计学时6
第二章糖类（Saccharides）6学时（第三讲）
第三节多糖（polysaccharides）（2学时）
掌握淀粉、纤维素、糖原等多糖的基本结构、化学连键
讲授,多媒体投影
淀粉、纤维素分子结构、连键
弄清糖蛋白/粘蛋白/糖胺聚糖/蛋白聚糖/粘多糖区别
5分钟
蔗糖、乳糖、麦芽糖、纤维二糖的分子组成和连键。
单糖的定量用什么反应？
什么是糖苷？
（多糖学习比较枯燥，注意先交代一下多糖的重要性和未知领域的神秘性，以提起学生的兴趣）
多糖种类很多，构成多糖的糖单元不尽相同，分子量大小不一。
许多多糖具有生理活性，对通过人体免疫力很有帮助，因此。
受到越来越多的重视。
如蘑菇多糖，螺旋藻多糖，正在开发用于抗癌、治癌。
多糖的研究目前在现代生物化学中成为活跃的领域。
但分离纯化单一多糖难度比较大，结构分析难度大，它的合成没有“模板”，比起蛋白质、核酸来，多糖的研究很不深入。
英国科学家桑格曾研究出核酸测序、蛋白测序的方法，到目前还不能对多糖进行快速准确测序。
多糖结构与功能的研究向分子生物学提出了新的挑战。
多糖由多个单糖分子缩合、失水而成。
水解后产生单一形式单糖的多糖叫均一多糖（homopolysaccharide）；
水解后产生多于一种的单糖或单糖衍生物的叫不均一多糖（heteropolysaccharide）
一、同多糖均一多糖（homopolysaccharide）
1．淀粉（starch）
强调直链淀粉、支链淀粉不同点：
溶解度、大小、连键、碘反应
2．糖原（glycogen）动物淀粉
3．纤维素（cellulose）
（14）糖苷键，存在于细胞壁中。
4．几丁质（chitin）
N－乙酰葡萄糖胺的同聚物
5．琼脂
二、杂多糖（heteropolysaccharide）分别举例、略讲
45
1．半纤维素（hemicellulose）
由多聚戊糖（多聚木糖，多聚阿拉伯糖）和多聚己糖（多聚半乳糖，多聚甘露糖）形成的混合物。
（这里强调混合物的概念、不均一性）
3．肽聚糖
3．糖胺聚糖
第四节结合糖
一、糖蛋白
糖与多肽或蛋白质以共价键连接成的结合蛋白质，即糖蛋白。
以蛋白质为主体。
糖蛋白普遍存在于生物体组织和体液中，具有重要的生物功能。
1．免疫球蛋白所有免疫球蛋白都是糖蛋白。
2．激素糖蛋白促性腺激素
3．血浆糖蛋白转铁蛋白
4．结缔组织糖蛋白胶原蛋白
5．细胞膜糖蛋白
6．植物凝集素纤维蛋白原
7．酶类如核糖核酸酶
二、糖脂
一个或多个单糖残基与脂类部分结合，称为糖脂（glycolipids）。
不包括磷酸的鞘胺醇的衍生物。
三、蛋白聚糖
用变性方法从软骨中纯化的蛋白聚糖分子量达1.6X106，沉降系数为16S。
在活体内以巨大分子聚集体存在（70S－600S）。
在蛋白聚糖分子结构中，多肽链位于中间，构成一条主链，称为核心蛋白，糖胺聚糖分子排列在两侧。
在蛋白聚糖中，强调三种糖肽键：
D－木糖与丝氨酸羟基之间形成的－O－糖肽键；
N－乙酰葡萄糖胺与天冬酰胺之间形成的－N－糖肽键；
N－乙酰半乳糖胺与苏氨酸或丝氨酸羟基之间形成的－O－糖肽键。
弄清：
粘多糖/粘蛋白，糖胺聚糖/蛋白聚糖/糖蛋白。
这里用比较法总结。
粘多糖，又叫糖胺聚糖，是含氮多糖，是长而不分支的多糖链，如透明质酸、硫酸软骨素、肝素等。
如果在粘多糖一定部位上连上若干个肽链，即成为蛋白聚糖。
在蛋白聚糖中，糖含量可超过95％。
因为具有粘稠性，曾叫粘蛋白。
糖蛋白，以蛋白质为主体。
下节详细讲。
累计学时8
第三章蛋白质I：
蛋白质的组成（4学时；
第一讲）
第一节蛋白质通论（1学时）
了解蛋白质的组成、分类、功能
蛋白质的组成特点、功能的多样性及重要性
对蛋白质功能的认识
粘多糖属于糖蛋白？
错粘多糖不分支？
对糖胺聚糖又叫粘蛋白？
错半纤维素属于不均一多糖？
错糖与蛋白质之间只能形成N糖苷键？
错
蛋白质种类很多，在生物体内执行多种多样的功能。
我们知道，生物的性状是有基因来决定的，而前台表演者是蛋白质。
科学家们非常重视蛋白质的研究，现在已经进入到后基因组时代、结构生物学时代，有专门的结构生物学期刊。
功能是由性质决定的，而性质又是由结构决定的。
蛋白质丰富的奥妙在哪里？
44
一、蛋白质的化学组成
突出凯氏定氮计算原理。
（这里重点强调16%的应用）
二、蛋白质的分类（简要介绍）
（一）按组成分为两大类
1．简单蛋白质（simpleprotein）
2．结合蛋白质（conjugatedprotein）
简单蛋白按溶解度又可分为7类。
结合蛋白按辅基种类分为7类。
（这里略讲）
（二）按分子外形分为两类
1．球状蛋白质（globularproteins）
（这里澄清球状蛋白和球蛋白的概念）
2．纤维状蛋白质（fibrousproteins）
（三）按生物功能分为8类（引导学生讨论，然后分别举例，以使学生明确蛋白质重要性）
1．酶（enzymes）；
2．运输蛋白（transportproteins）；
3．营养和储存蛋白（nutrientandstorageproteins）；
4．收缩和运动蛋白（contractileandmotileproteins）；
5．结构蛋白（structuralproteins）胶原蛋白；
6．防御蛋白（defenseproteins）；
7．调节蛋白（regulatoryproteins）；
8．其他蛋白抗冻蛋白（提一下基因工程，激发学生兴趣）
三、蛋白质的水解
从蛋白质的分类也可以看出蛋白质的生物功能的多样性和重要性。
要求能举例说明蛋白质的生物功能。
累计学时9
第二节氨基酸--蛋白质的构件分子（2学时：
第一学时）
先举例说明蛋白质点突变导致病变的例子，激发学生学习氨基酸结构、了解氨基酸性质的兴趣。
有机化学学过，但重点不一样。
这一节进度要慢，结合三字母符号和单字母符号，并强调一定记住。
一、氨基酸的分类
（一）常见蛋白质氨基酸（standardaminoacid）20种
先引出氨基酸的共同结构：
－氨基酸结构通式
突出侧链对氨基酸种类的决定性：
－氨基酸的区别在于侧链R基的不同；
讲授到每一种氨基酸，都要把英文缩写符号写在黑板上。
1．非极性R基氨基酸（AromaticRGroups）8种
2．不带电荷的极性R基氨基酸7种
3．带负电荷的R基氨基酸2种
两个羧基，生理pH时羧基解离释放质子，带负电荷，为酸性氨基酸
4．带正电荷的R基氨基酸3种
两个氨基，生理pH时氨基得到一个质子，带正电荷，为碱性氨基酸
蛋白质测序时，Asn,Gln容易脱去酰胺基成为Asp,Glu，因此有时暂用Asx,Glx表示还未确定。
（二）不常见的蛋白质氨基酸（稀有氨基酸）
蛋白质组成中，除常见的20种氨基酸外，还有一些不常见的氨基酸，如4－羟脯氨酸，它们是常见氨基酸衍生来的。
又称稀有氨基酸。
举例
（三）非蛋白质氨基酸
还有300多种氨基酸不参与蛋白质组成，它们以游离状态或结合状态存在于细胞或组织中。
多为蛋白质氨基酸的衍生物。
-,-,-AA，D-AA细菌中存在。
多媒体投影
这节课要求记住氨基酸种类和重要氨基酸特征
含芳香环的氨基酸：
Phe（F）,Trp（W）
含羟基氨基酸：
Ser（S）,Thr（T）,Tyr（Y）
含硫的氨基酸Cys（C）（巯基）,Met（M）（甲硫基）
含酰胺基氨基酸Asn（N）,Gln（Q）
酸性氨基酸：
Asp（D）,Glu（E）
碱性氨基酸：
Lys（K）,Arg（R）,His（H）
亚氨基酸：
Pro（P）
没有旋光性的氨基酸：
Ala
名词解释：
简单蛋白质、结合蛋白质、球蛋白/球状蛋白质、稀有氨基酸、非蛋白质氨基酸
累计学时10
蛋白质的组成（4学时，第二讲）
第二学时）
了解氨基酸的化学性质及分析方法
氨基酸的等电点、桑格反应、Edman降解
PI的来历
过程
默写20种氨基酸三字母符号和单字母符号（请几个同学上讲台写）
上节课我们已经知道氨基酸既有共性又有特性。
它们的特性是由侧链差别造成的。
这节课来分析一下它们的性质和特色反应，然后再介绍如何根据氨基酸的特性进行分离分析。
二、氨基酸的酸碱化学
氨基酸具有特征滴定曲线
这里是一个难点，要动态介绍滴定图，和同学一起分析
pK’：
解离常数K1’代表氨基酸羧基解离情况。
pK1’等于羧基解离一半时、即[R0]＝[R-]时的pH值。
解离常数K2’代表氨基酸氨基解离情况。
pK2’等于氨基解离一半时，即[R0]＝[R+]时的pH值。
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