生化与分子生物学复习要点Word格式文档下载.docx
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ABO血型关系（凝聚原与凝聚素）
第二章脂类
1.脂肪酸,饱和、不饱和性，双键数目、顺反式，双键的位置：
9、12、15,熔点与结构的关系：
链长（长-高），不饱和（饱-高）。
常见：
软脂酸16：
0，硬脂酸18：
0，，亚油酸18：
2△9，12，α-亚麻酸18：
3△9，12，15，γ-亚麻酸18：
3△6，9，12
2.甘油脂：
甘油三脂的结构，性质：
皂化值：
加热，KOH（mg）/油脂（g）；
碘值：
油脂中的不饱和双键可以与I2、Cl2等发生加成反应，I2（g）/油脂（百克）。
3．磷脂结构特点，磷脂酶作用位点、甘油磷脂（磷脂酰甘油）：
结构通式
第三章氨基酸
1.氨基酸
氨基酸的结构通式（L型）：
α-碳原子，α-羧基，α-氨基；
中文名，英文名：
3字母名，如Gly、Cys等，20基本氨基酸种要会背。
2．氨基酸的分类
A.结构上:
<
1>
脂肪族氨基酸、酸性氨基酸（2羧基1氨基：
Glu、Asp）、碱性氨基酸（2氨基1羧基：
Arg、Lys），中性氨基酸（氨基羧基各一：
很多）;
2>
芳香族氨基酸：
含苯环：
Phe、Tyr;
3>
杂环氨基酸：
His（也是碱性氨基酸）、Pro、Trp。
B.R基的极性;
极性氨基酸：
亲水氨基酸：
溶解性较好，酸性氨基酸、碱性氨基酸、含巯基、羟基、酰胺基的氨基酸，Glu、Asp、Arg、Lys、His、Cys、Ser、Thr、Tyr、Gln、Asn;
非极性氨基酸：
疏水氨基酸：
Gly、Ala、Leu、Ile、Val、Pro、Met、Trp。
3.氨基酸的性质
A.物理性质
紫外吸收：
有共轭双键的物质都具有紫外吸收，在20种基本aa中Trp、Tyr、Phe均有3个双键共轭，有紫外吸收（280nm）。
旋光性：
仅Gly不具旋光性，其它19种都有，且自然选择为L-型。
B.化学性质
等电点：
氨基酸是个两性电解质，既可进行酸解离也可进行碱解离。
如果调节溶液的pH值使得其中的氨基酸呈电中性，我们把这个pH值称为氨基酸的等电点（pI）。
等电点的计算：
（氨基酸或一短肽）。
C氨基酸的重要化学反应
茚三酮反应：
α-NH2茚三酮紫色、红色物，α＝NH2茚三酮黄色物Pro的鉴定。
与酰化试剂反应：
α-NH2与酰氯或酸酐，如，与苄氧甲酰氯、丹磺酰氯。
烷基化反应：
α-NH2与DNFB（二硝基氟苯，Sanger试剂）DNP-aa二硝基苯黄色物蛋白质N端测定一级结构分析。
α-NH2PITC苯异硫氰酸酯（Edman试剂）PTC-aa在无水的酸中环化成PTH-aa蛋白质N端测定一级结构分析aa顺序。
第四章肽和蛋白质
1.蛋白质通论
凯氏定氮法：
N元素的含量很稳定，16％，因此，测N量就能算出蛋白质的量
2.肽与肽键，肽键的特点
3.蛋白质一级结构的测定策略
比如，根据一些实验结果，连接一个短肽序列。
需要了解一些方法，如：
一些酶的特异作用位点：
胰蛋白酶：
仅作用于Arg、Lys的羧基与别的氨基酸的氨基之间形成的肽键。
产物C末端为Arg、Lys的肽链。
胰凝乳蛋白酶：
仅作用于含苯环的氨基酸的羧基与别的氨基酸的氨基之间形成的肽键。
产物为C端Trp、Tyr、Phe的肽链。
化学裂解法（p174）：
如：
CNBr只断裂由甲硫氨酸羧基参加形成的肽键。
羧肽酶A：
Arg、Lys、Pro除外的氨基酸残基
羧肽酶B：
仅Arg、Lys
羧肽酶C：
所有的氨基酸残基
第五章蛋白质的三维结构。
二级，二面角、三级，四级结构的概念
1．稳定蛋白质三维结构的作用力
主要是由非共价键或次级键（氢键、疏水键、离子键、范德华力）和二硫键维持。
2.蛋白质的二级结构
α-螺旋
α-螺旋即像弹簧一样的螺旋，有右手与左手之分，自然选择蛋白质的α-螺旋为右手螺旋。
α-右手螺旋的数据：
每一圈含有3.6个aa残基（或肽平面），每一圈高0.54nm,即每一个aa残基上升0.15nm,旋转了100度。
影响α-螺旋形成的因素：
破坏者Pro、Gly等。
β-折叠：
肽链在空间的走向为锯齿折叠状。
维持β-折叠的力量：
链间的氢键,平行式：
两条链的走向相同，反平行式：
两条链的走向相反。
β-转角，肽链在某处回折180度所形成的结构。
4>
无规卷曲：
无固定的走向，但也不是任意变动的。
α-角蛋白，永久性卷发（烫发）的原理
3.超二级结构、模体或基序：
指肽链折叠中形成的二级结构组合方式，有三种基本组合形式：
、、：
4.结构域：
在二级结构或超二级结构的基础上通过多次折叠，在空间上形成一些半独立的球状结构，叫结构域。
5.蛋白质的变性与变性后性质变化,变性剂，盐析、盐溶原因
6.氨基酸的序列决定蛋白质的3级结构，核糖核酸酶的变性与复性实验。
第六章.蛋白质的结构与功能
1.以血红蛋白为例，说明蛋白质结构和功能的关系（氧结合曲线、别构、协同T、R态，Bohr效应，BPG的作用）。
2.镰刀型红细胞贫血症:
蛋白质的氨基酸序列变化对其构像和功能的影响:
a.正常血红蛋白HbA和异常血红蛋白HbS的氨基酸序列的不同：
HbA的6位的谷氨酸突变为HbS的缬氨酸;
b.HbA和HbS的构像的不同：
6-Glu位于HbA的表面，6-Val使HbS分子自发聚合成线形超分子，产生纤维状沉淀，压迫红细胞变形。
第七章.蛋白质的分离与纯化
1.了解几种常见的蛋白质的分离与纯化的方法和原理。
2.一些常见的蛋白质含量的测定方法
第八章酶的通论
1.酶的概念，作为生物催化剂的特点
2.酶的分类
A.按组成成分：
简单蛋白质：
只有蛋白质成分。
结合蛋白质：
蛋白质+非蛋白成分＝全酶，蛋白质部分称为酶蛋白。
非蛋白成分称为辅酶：
与酶蛋白结合疏松
或辅基：
与酶蛋白结合紧密
通过透析可以鉴别两者。
B.按分子结构分：
单体酶：
酶蛋白只是一条单肽链，如胃蛋白酶。
寡聚酶：
酶蛋白是具有4级结构的蛋白质，有几条～几十条彼此非共价连接的肽链，如糖原磷酸化酶等。
多酶体系：
由几种独立的酶彼此结合形成的聚合体.
C.按反应性质分：
6大类。
氧化还原酶类：
转移酶类
水解酶类：
裂解酶类：
5>
异构酶：
6>
合成酶：
3．酶的的专一性类型、假说
结构专一，立体专一。
4．酶的活力测定
几个概念：
酶活力，活力单位，比活力，活力测定方法。
酶分离纯化时两个指标
纯化倍数=纯化后比活力/纯化前比活力
回收率（产率）=纯化后总活力/纯化前总活力
5.核酶的概念,核酶研究的意义。
第九章酶促反应的动力学
米氏方程、Km的意义、最适T、pH、抑制剂：
可逆（竞争、非竞争、反竞争抑制剂及其Km、Vmax的特点）、不可逆抑制剂，多底物动力学机制：
序列反应（顺序、随机）、乒乓反应
第十章酶的作用机制和酶的调节
活性中心、必需基团的概念；
影响催化效率的因素：
邻近、定位效应，底物变形和诱导契合，酸碱催化，共价催化
举例说明酶促反应的作用机理：
溶菌酶、丝氨酸蛋白酶家族（活性部位三联体Asp、His、Ser）、（胰凝乳蛋白酶）
酶活性的调节控制
别构调节、别构酶的概念，别构酶动力学特性（S形动力学曲线），别构模型（协同模型、序变模型）
ATCase的别构调控，
酶原激活的概念,共价调节的概念，同工酶的概念
第十三章核酸的结构
核酸的组成
重要的碱基
核苷、核苷酸的结构特点
DNA碱基组成的Chargaff规则
DNA双螺旋结构（Watson-Crick双螺旋）
DNA超螺旋结构的概念
tRNA二（包括组成特点）、三级结构的特点
第十四章核酸的物理化学性质
核酸的紫外吸收
Tm值，增色、减色效应，核酸的变性、复性及杂交
第十五章核酸的研究方法
第19章代谢总论
第20章生物能学
1.标准自由能公式
2.生化标准自由能方程、意义
3.高能化合物--概念、健型、常见化合物。
第21章生物膜与运输
略
第22章糖酵解作用-糖异生
EMP循环，调控，专一抑制剂，产能计算（甘油-3磷酸穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭）。
糖异生：
三步不可逆步骤（关键酶），与糖酵解的协调控制（不能同时进行的原因）。
第23章柠檬酸循环
TCA循环，产能计算，调控。
第24章生物氧化
（第一节氧化还原电势略。
）其余全部,重点：
呼吸链组成、排列顺序。
氧化磷酸化，概念、机制，ATP合成机制，P/O，电子传递链抑制剂，氧化磷酸化抑制剂，解偶联剂，细胞内NADH再氧化（甘油磷酸穿梭，苹果酸-天冬氨酸穿梭）
第25章磷酸戊糖途径
氧化阶段特点，生理意义。
第26章糖原分解生物合成
糖原分解、合成的关键酶
糖原合成原料UDPG
调控（激素、别构调节）
第27章光合作用（略）
第28章脂肪酸的分解代谢
重点：
脂肪酸,进入线粒体的途径（肉碱），饱和偶数脂肪酸的Beta氧化过程,能量计算，调控。
酮体：
概念（包括成员）、来龙去脉。
第29章脂类的生物合成
饱和偶数脂肪酸的生物合成过程（原料出线粒体机制、酶、关键酶），脂肪酸合成的调节。
胆固醇的生物合成部分重点：
合成部位：
肝脏，亚细胞定位：
胞液及光面内质网中；
合成原料：
乙酰CoA、ATP、NADPH等；
关键酶：
HMGCoA还原酶；
HMGCoA还原酶共价修饰调节：
磷酸化/去磷酸化调节
第30章蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢
泛素介导的蛋白质降解，脱氨基作用主要方式（转氨酶辅酶），尿素循环（酶、N、C来源，调节），氨基酸碳架进入TCA的途径（入口），主要一碳单位、载体（FH4）。
第31章氨基酸及其重要衍生物的生物合成
必需氨基酸（10种）
氨基酸合成：
碳架、N的来源
第32章生物固氮
固氮酶的特点、组成，防氧机制。
第33章核酸的降解和核苷酸的代谢
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