酶练习题文档格式.docx
《酶练习题文档格式.docx》由会员分享，可在线阅读，更多相关《酶练习题文档格式.docx（15页珍藏版）》请在冰豆网上搜索。
11.维生素D3的主要活性形式是：
A.25-（OH）-D3
B.1-（OH）-D3
C.1,25-（OH）2-D3
D.1,24-（OH）2-D3
12.丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属
于：
A.变构调节B.底物抑制
C.竞争性抑制D.非竞争性抑制
13.乳酸脱氢酶有几种同工酶
A.2B.3C.4D.5
14.有关同工酶的概念正确的是：
A.催化相同的化学反应，酶蛋白的分子结构、理化性质不同，电泳行为不同
B.催化不同的化学反应
C.催化不同的化学反应，酶蛋白的分子结构、理化性质相同，电泳行为相同
D.催化相似的化学反应
15.关于Km值的叙述正确的是：
A.与酶和底物的浓度有关
B.是达到Vm时的底物浓度
C.与酶和底物的亲和力无关
D.是V达到1/2Vm时的底物浓度
16.酶在催化反应中决定酶专一性的
部分是：
A.辅酶B.辅基
C.金属离子D.酶蛋白
17.非竞争性抑制剂对酶促反应的影
响是：
A.Km减小，Vm增大
B.Km不变，Vm减小
C.Km增大，Vm减小
18.反竞争性抑制剂对酶促反应的影响符合下列哪项特征？
A.Km减小，Vm减小
19.某一酶促反应速度为0.8Vm时，
Km等于：
A.[S]B.0.5[S]
C.0.25[S]D.0.8[S]
20.关于维生素的叙述，正确的是：
A.维生素是组成机体组织细胞的
成分之一
B.其化学本质为小分子有机化合物
C.引起维生素缺乏的唯一原因是
摄入量不足
D.维生素可氧化供能
21.下列有关酶的论述正确的是：
A.体内所有具有催化活性的物质
都是酶
B.酶在体内不能更新
C.酶的底物都是有机化合物
D.酶是活细胞内合成的具有催化
作用的蛋白质
22.酶蛋白变性后其活性丧失，这是
因为：
A.酶蛋白被完全降解为氨基酸
B.酶蛋白的一级结构受破坏
C.酶蛋白的空间结构受破坏
D.酶蛋白不再溶于水
23.酶的辅酶是
A.与酶蛋白结合紧密的金属离子
B.分子结构中不含维生素的小分
子有机化合物
C.在催化反应中不与酶的活性中
心结合
D.在反应中起传递质子、电子或
其他基团的作用
24.含有维生素B1的辅酶是
A.NAD+B.FADC.TPPD.CoA
25.下图是几种抑制作用的双倒数作
图,其中直线X代表无抑制剂时
的作图，那么非竞争性抑制作用
的作图是:
A.A
B.B
C.C
D.D
26.酶促反应动力学研究的是：
A.酶分子的空间构象
B.酶的电泳行为
C.酶的活性中心
D.影响酶促反应速度的因素
27.影响酶促反应速度的因素不包括：
A.底物浓度B.酶的浓度
C.反应环境的pH和T
D.酶原的浓度
28.有关竞争性抑制剂的论述，错误
的是：
A.结构与底物相似
B.与酶非共价结合
C.与酶的结合是可逆的
D.抑制程度只与抑制剂的浓度有关
29.有关非竞争性抑制作用的论述，
正确的是：
A.不改变酶促反应的最大速度
B.改变表观Km值
C.酶与底物、抑制剂可同时结合，
但不影响其释放出产物
D.抑制剂与酶结合后，不影响酶与
底物的结合
30.有关酶的活性中心的论述，正确
A.酶的活性中心专指能与底物特
异性结合的必需基团
B.酶的活性中心是由一级结构上
相互邻近的基团组成的
C.酶的活性中心在与底物结合时不
应发生构象改变
D.没有或不能形成活性中心的蛋白
质不是酶
31.温度对酶促反应速度的影响是：
A.温度升高反应速度加快，与一般
催化剂完全相同
B.低温可使大多数酶发生变性
C.最适温度是酶的特性常数，与反
应进行的时间无关
D.最适温度不是酶的特性常数，延
长反应时间，其最适温度降低
32.关于pH对酶促反应速度影响的
论述中，错误的是：
A.pH影响酶、底物或辅助因子的解离度，从而响酶促反应速度
B.最适pH是酶的特性常数
C.最适pH不是酶的特性常数
D.pH过高或过低可使酶发生变性
33.关于酶原与酶原激活，正确的是
A.体内所有的酶在初合成时均以
酶原的形式存在
B.酶原的激活没有什么意义
C.酶原的激活过程也就是酶被完
全水解的过程
D.酶原激活过程的实质是酶的活
性中心形成或暴露的过程
34.有关别构酶的论述哪一种不正确
A.别构酶是受别构调节的酶
B.正协同效应例如，底物与酶的一
个亚基结合后使此亚基发生构象
改变，从而引起相邻亚基发生同
样的改变，增加此亚基对后续底
物的亲和力
C.正协同效应的底物浓度曲线是
矩形双曲线
D.构象改变使后续底物结合的亲
和力减弱，称为负协同效应
35.国际酶学委员会将酶分为六类的
依据是：
A.酶的物理性质B.酶的结构
C.酶的来源D.酶促反应的性质
二.填空题
1.结合酶由与
相结合才具有活性。
2.米-曼式方程是说明
关系的方程式，Km的定义是
。
3.关于Km的意义的叙述：
（1）Km是酶的常数，
与无关。
（2）同一种酶有不同的底物时，Km
值，其中Km值最小的底
物通常是。
（3）Km可以近似的表示，
Km越大，则。
（4）同工酶对同一底物的Km值
。
4.酶的非竞争性抑制剂可使其Km值，而Vm值。
5.酶的专一性有、
和三种。
6.抑制剂不改变酶促反应Vm；
抑制剂不改变酶促反应Km值。
7.反竞争性抑制剂对酶促反应的影
响表现为Vm值和Km
值。
8.乳酸脱氢酶是聚体，它由
和型亚基组成，有种同工酶，其中LDH1含量最丰富的组织是，
LDH5含量最丰富的组织是。
9.全酶是与组成。
10.酶的活性中心是由
在酶分子中的某些区域相互靠近而形成的,酶活性中心内的基团有和两类。
11.写出下列化合物所含的维生素：
TPP含，FAD含
，辅酶A含。
12.维生素B12又叫，
内含金属元素。
13.叶酸在体内的活性形式为FH4，
它作为一碳单位代谢的辅酶起作用。
15.在酶浓度不变的情况下，底物浓度对酶促反应速度的作图呈
线，双倒数作图呈线。
16.维生素B2在体内的活性型为
及，分别可作为黄素酶的辅基。
17.维生素PP在体内的活性型为
NAD+及NADP+，它们是多种不需氧脱氢酶的辅酶。
18.磷酸吡哆醛及磷酸吡哆胺是维生
素B6在体内的活性型，它们分别
是转氨酶及脱羧酶的辅酶。
19.泛酸在体内经肠道吸收后几乎全
部用于辅酶A的合成，该物质是
酰基转移酶酶的辅酶。
20.生物素是体内羧化酶的辅酶。
三.名词解释
1.酶
2.辅酶
3.同工酶
4.酶原及酶原激活
5.酶的活性中心
6.酶的特异性
7.酶的变构效应
8.酶的竞争性抑制作用
9.维生素
10.米氏常数
11.酶的化学修饰调节
12.酶的不可逆抑制作用
13.结合酶与单纯酶
14.核酶和脱氧核酶
四.问答题
1.简述pH对酶促反应的影响
2.简述温度对酶促反应的影响。
3.酶原为何无活性？
酶原激活的原理是什么？
有何生理意义？
4.比较三种可逆性抑制作用的特点。
5.举例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。
6.试述底物浓度对酶促反应速度的影响。
7.写出米氏方程式并指出Km的意义。
8.酶与一般催化剂相比有何异同？
9.举例说明酶作用的三种特异性。
10.酶的必需基团有哪几种？
各有什
么作用？
11.什么叫同工酶？
有何临床意义？
12.维生素D的生理功能有哪些？
参考答案
1.D.2.A3.A.4.C5.B.6.D.7.D.8.B.9.D.
10.C.11.C.12.C.13.D.14.A.15.D.16.D.17.B.18.A.19.C.20.B.21.D.22.C.23.D.24.C.25.A.26.D.27.D.28.D.29.D30..D.31.D.32.B.33.D.34.C.35.D
1.辅助因子，酶蛋白
2.底物浓度与反应速度，V=1/2Vm时的底物浓度
3.
（1）特征性，酶的性质、底物种类、
反应条件，酶浓度
（2）不同，该酶的最适底物或天然底物
（3）酶与底物的亲和力大小，亲和力小
（4）不同
4.不变，减小
5.相对专一性，绝对专一性，立体异
构专一性
6.竞争性，非竞争性
7.下降，下降
8.4，M，H，5，心，肝
9.酶蛋白，辅助因子
10.酶的必需基团，结合，催化
11.B1，B2，泛酸
12.钴胺素，钴
13.FH4，一碳单位代谢。
14.不需氧脱氢酶。
15.距形双曲，直。
16.FAD，FMN
17.NAD+NADP+
18.转氨酶，脱羧酶
19.辅酶A，酰基转移酶
20.羧化
1.酶是由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的蛋白质，是机体内催化多种代谢反应最主
要的催化剂。
2.辅酶是结合酶分子中与酶蛋白疏松结合的辅助因子，可以用透析或超虑方法除去。
3.同工酶是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构，理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
4.酶原及酶原激活：
有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下，这些酶的前体水解开一个或几个特定的肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性。
这种无活性酶的前体称为酶原。
酶原向酶的转化过程称为酶原的激活。
酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。
5.酶的活性中心：
酶分子中与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团。
这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异的结合并将底物转化为产物，这一区域被称为酶的活性中心。
6.酶的特异性：
酶对其所催化的底物具有较严格的选择性，即一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物，酶的这种特性称为酶的特异性。
7.酶的变构效应：
体内有的代谢物可以与某些酶分子活性中心外的某一部位可逆结合，使酶发生变构并改变其催化活性，这种现象称为酶的别构效应。
8.酶的竞争性抑制作用：
有些抑制剂与底物的结构相似，与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物，使酶活性降低。
这种抑制作用称酶的竞争性抑制作用
9.维生素：
是存在于食物中的一类低分子有机化合物，是维持机体正常生活或细胞正常代谢所必需的一类营养素。
10.米氏常数（km）:
是单底物反应中酶与底物可逆生成中间产物和中间产物转变为产物这三个反应的速度常数的综合。
米氏常数等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
11.酶的化学修饰调节：
酶蛋白肽链上的某些残基在酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性改变，这种调节称为酶的化学修饰。
12.酶的不可逆抑制作用：
抑制剂以共价键与酶活性中心上的必需基团结合，使酶失活。
这种抑制作用称为不可逆抑制。
13.结合酶：
酶分子除含有氨基酸残基形成的多肽链外，还含有非蛋白部分。
这类结合蛋白质的酶称为结合酶。
单纯酶：
仅由氨基酸残基构成的酶。
14.核酶和脱氧核酶：
是具有高效、特异催化作用的核糖核酸和脱氧核糖核酸。
1.酶分子中的必需基团在不同的pH条件下解离状态不同，其所带电荷的种类和数量也各不相同。
酶活性中心的某些必需基团往往仅在某一解离状态时才最容易同底物结合或具有最大时的催化作用。
此外，许多底物与辅酶（如ATP、NAD+、辅酶A.、氨基酸等）也具有解离性质，pH的改变也可影响它们的解离状态，从而影响它们与酶的亲和力。
因此，pH的改变对酶的催化作用影响很大。
酶催化作用最大时的环境pH称为酶促反应的最适pH.
2.酶是生物催化剂，温度对酶促反应有双重影响。
升高温度一方面可加快酶促反应速度，但同时也增加酶变性的机会，又使酶促反应速度降低。
温度升高到６０℃以上时，大多数酶开始变性；
８０℃时，多数酶的变性也不可逆。
综合这两种因素，酶促反应速度最快时的环境温度为酶促反应的最适温度。
在环境温度低于最适温度时，温度加快反应速度这一效应起主导作用，温度每升高１０℃，反应速度可加大１－２倍。
温度高于最适温度时，反应速度则因酶变性而降低。
3.有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下，这些酶的前体水解开一个或几个特定的肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性。
这使无活性酶的前体称为酶原。
酶原的激活具有重要的生理意义。
消化管内蛋白酶以酶原形式分泌出来，不仅保护消化器官本身不遭酶的水解破坏，而且保证酶在其特定的部位和环境发挥其催化作用。
此外，酶原还可以视为酶的贮存形式。
如凝血和纤维蛋白溶解酶类以酶原的形式在血液循环中运行，一旦需要便不失时机地转化为有活性的酶，发挥其对机体的保护作用。
4.（１）竞争性抑制：
抑制剂的结构与底物相似，共同竞争酶的活性中心。
抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。
Km升高，Vmax不变。
（2）非竞争性抑制：
抑制剂与底物结构不相似或完全不同，只与酶活性中心以外的必需基团结合。
不影响酶在结合抑制后与底物的结合。
该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。
Km不变，Vmax下降。
（3）反竞争抑制：
抑制剂只与酶－底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。
Km和Vmax均下降。
5.以磺胺类药物为例：
（１）对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时，不能直接利用环境中的叶酸，而是在菌体内二氢叶酸合成酶的催化下，以对氨基苯甲酸为底物合成二氢叶酸。
二氢叶酸是核苷酸合成过程中的辅酶之一四氢叶酸的前体。
（２）磺胺类药物的化学结构与对氨基苯甲酸相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，抑制二氢叶酸的合成。
细菌则因核苷酸乃至核酸的合成受阻而影响其生长繁殖。
人类能直接利用食物中的叶酸，体内的核酸合成不受磺胺类药物的干扰。
（３）根据竞争性抑制的特点，服用磺胺类药物时必须保持血液中药物的高浓度，以发挥其有效的竞争性抑制作用。
许多属于抗代谢物的抗癌药物，如氨甲碟呤、５－氟尿嘧啶、６－巯基嘌呤等，几乎都是酶的竞争性抑制剂，它们分别抑制四氢叶酸、脱氧胸苷酸及嘌呤核苷酸的合成，以抑制肿瘤的生长。
6.在底物浓度较低时，反应速度随底物浓度的增加而急剧上升，两者成正比关系，反应为一级反应。
随着底物浓度的进一步增高，反应速度不再成正比例加速，反应速度增加的幅度不断下降。
如果继续加大底物浓度，反应速度将不再增加，表现出零级反应。
7.米氏方程：
是反应速度与底物浓度关系的数学方程式：
V=
Km的意义：
1）Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
2）当ES解离成E和S的速度大大超过分解成E和P的速度时，Km值近似于ES的解离常数Ks。
在这种情况下，Km值可用来表示酶对底物的亲和力。
此时，Km值愈大，酶与底物的亲和力愈小；
Km值愈小，酶与底物的亲和力愈大。
Ks值和Km值的涵义不同，不能相互代替使用。
3）Km值是酶的特性常数之一，只与酶的结构.酶所催化的底物和外界环境（如温度，pH，离子强度）有关，与酶的浓度无关。
各种酶的Km值范围很广，大致在10-2~10mmol/L之间。
8.相同点：
（1）反应前后无质和量的改变；
（2）只催化热力学允许的反应；
（3）不改变反应的平衡点；
（4）作用的机理都是降低反应的活化能。
不同点：
（1）酶的催化效率高；
（2）对底物有高度特异性；
（3）酶在体内处于不断的更新之中；
（4）酶的催化作用受多种因素的调节；
（5）酶是蛋白质，对热不稳定，对反应的条件要求严格。
9.
（1）绝对特异性：
有的酶只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。
这种特异性称为绝对特异性。
如脲酶只水解尿素。
（2）相对特异性：
有些酶的特异性相对较差，这种酶作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的选择性称为相对特异性。
如脂肪酶水解脂肪和简单的脂。
（3）一种酶仅作用于立体异构体中的一种，酶对立体异构物的这种选择性称为立体异构特异性。
如乳酸脱氢酶只作用于L-乳酸，而不催化D-乳酸。
10.酶的必需基团有活性中心内的必需基团和活性中心外的必需基团。
活性中心内的必需基团有催化基团和结合基团。
催化基团使底物分子不稳定，形成过渡态，并最终将其转化为产物。
结合基团与底物分子相结合，将其固定于酶的活性中心。
活性中心外的必需基团为维持酶活性中心的空间构象所必需。
11.同工酶是长期进化过程中基因分化的产物。
同工酶是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶。
根据国际生化学会的建议，同工酶是由不同基因或等位基因编码的多肽链，或同一基因转录生成的不同mRNA翻译的不同多肽链组成的蛋白质。
不同的同工酶在不同组织器官中的含量与分布比例不同。
这主要是不同组织器官合成同工酶各亚基的速度不同和各亚基之间杂交的情况不同所致。
不同的同工酶对底物的亲和力不同。
这种不同的组织与细胞具有不同的代谢特点。
当某组织发生疾病时，可能有某种特殊的同工酶释放出来，同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断。
12.维生素D可以促进肠道钙磷的吸收，有利于新骨的生长和钙化。
缺乏时儿童发生佝偻病，成人引起软骨病。
升级会员 