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蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键----疏水作用、离子键、氢键和VanderWaals力等。

13．一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基脱去1分子H2O，所形成的酞胺键称为肽键。

肽键的键长为0．132nm，具有一定程度的双键性质。

参与肽键的6个原子位于同一平面。

三.选择题

（一）A型题

1.A2.C3.C4.D5.E6.B7.B8.D9.D10.A11.C12.B13.C14.A15.C16.C

17.A18.B19.B20.D21.D22.E23.A24.B25.D26.A27.C28.B29.A

四.问答题

1．各种蛋白质的含氮量颇为接近，平均为16％，因此测定蛋白质的含氮量就可推算出蛋白质含量。

常用的公式为：

蛋白质含量（克％）=每克样品含氮克数X6．25X100。

2．一个氨基酸的a-羧基和另一个氨基酸的a-氨基，进行脱水缩合反应，生成的酰胺键称为肽键。

肽键具有双键性质。

由许多氨基酸通过肽键相连而形成长链，称为肽链。

肽链有二端，游离a-氨基的一端称为N-末端，游离a-羧基的一端称为C-末端。

蛋白质一级结构是指多肽链中氨基酸排列顺序，它的主要化学键为肽键。

3．蛋白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。

它主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲四种。

在α-螺旋结构中，多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升，每隔3．6个氨基酸残基上升一圈。

氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。

每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羰基上的氧形成氢键，以维持α-螺旋稳定。

在β-折叠结构中，多肽键的肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链交错位于锯齿状结构的上下方。

两条以上肽键或一条肽键内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，维持β-折叠构象稳定。

在球状蛋白质分子中，肽链主链常出现1800回折，回折部分称为β-转角。

β-转角通常有4个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。

无规卷曲是指肽链中没有确定规律的结构。

4．蛋白质四级结构是指蛋白质分子中具有完整三级结构的各亚基在空间排布的相对位置。

例如血红蛋白，它是由1个α亚基和1个β-亚基组成一个单体，二个单体呈对角排列，形成特定的空间位置关系。

四个亚基间共有8个非共价键，维系其四级结构的稳定性。

5．当配体与蛋白质亚基结合，引起亚基构象变化，从而改变蛋白质的生物活性，此种现象称为变构效应。

变构效应也可发生于亚基之间，即当一个亚基构象的改变引起相邻的另一亚基的构象和功能的变化。

例如一个氧分子与Hb分子中一个亚基结合，导致其构象变化，进一步影响第二个亚基的构象变化，使之更易与氧分子结合，依次使四个亚基均发生构象改变而与氧分子结合，起到运输氧的作用。

6．蛋白质分离纯化的方法主要有：

盐析、透析、超离心、电泳、离子交换层析、分子筛层析等方法。

盐析是应用中性盐加入蛋白质溶液，破坏蛋白质的水化膜，使蛋白质聚集而沉淀。

透析方法是利用仅能通透小分子化合物的半透膜，使大分子蛋白质和小分子化合物分离，达到浓缩蛋白质或去除盐类小分子的目的。

蛋白质为胶体颗粒，在离心力作用下，可沉降。

由于蛋白质其密度与形态各不相同，可以应用超离心法将各种不同密度的蛋白质加以分离。

蛋白质在一定的pH溶液中可带有电荷，成为带电颗粒，在电场中向相反的电极方向泳动。

由于蛋白质的质量和电荷量不同，其在电场中的泳动速率也不同，从而将蛋白质分离成泳动速率快慢不等的条带。

蛋白质是两性电解质，在一定的pH溶液中，可解离成带电荷的胶体颗粒，可与层析柱内离子交换树脂颗粒表面的相反电荷相吸引，然后用盐溶液洗脱，带电量小的蛋白质先被洗脱，随着盐浓度增加，带电量多的也被洗脱，分部收集洗脱蛋白质溶液，达到分离蛋白质的目的。

分子筛是根据蛋白质颗粒大小而进行分离的一种方法。

层析柱内填充着带有小孔的颗粒，小分子蛋白质进入颗粒，而大分子蛋白则不能，因此不同分子量蛋白质在层折柱内的滞留时间不同，流出层析柱的先后不同，可将蛋白质按分子量大小而分离。

第二章

l．核小体由DNA和组蛋白共同构成。

组蛋白分子共有五种，分别称为H1，H2A，H2B，H3

和H4。

各两分子的H2A，H2B，H3和H4共同构成了核小体的核心，DNA双螺旋分子缠

绕在这一核心上构成了核小体。

2．在DNA双链结构中，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触。

由于碱基结构的不同造成了其形成氢键的能力不同，因此产生了固有的配对方式，即腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在，形成两个氢键（A＝T），鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在，形成三个氢键（G≡C）。

这种配对方式称为碱基互补。

3．DNA的增色效应是指在其解链过程中，DNA的A260NM增加，与解链程度有一定的比例关系。

4．DNA变性过程中，紫外光吸收值达到最大值的50％时的温度称为DNA的解链温度（Tm）。

在Tm时，核酸分子内50％的双链结构被解开。

Tm值与DNA的分子大小和所含碱基中的G＋C比例成正比。

5．核糖体由rRNA与核糖体共同构成，分为大、小两个亚基。

核糖体的功能是作为蛋白质合成的场所。

核糖体的功能是为细胞内蛋白质的合成提供场所。

在核糖体中，rRNA和核糖体蛋白共同形成了mRNA、tRNA与氨基酸的复合物、翻译起始因子、翻译延长因子等多种参与该合成过程的成分的识别和结合部位。

6.具有自我催化能力的RNA分子自身可以进行分子的剪接，这种具有催化作用的RNA被称为核酶。

7．热变性的DNA经缓慢冷却过程中，具有碱基序列部分互补的不同的DNA之间或DNA与

RNA之间形成杂化双键的现象称为核酸分子杂交。

8.反密码环位于tRNA三叶草形二级结构的下方，中间的3个碱基称为反密码子，与mRNA

上相应的三联体密码可形成碱基互补。

不同的tRNA有不同的反密码子，蛋白质生物合成时，靠反密码子来辨认mRNA上相应的三联体密码，将氨基酸正确的安放在合成的肽链上。

9．这种DNA是左手螺旋。

在体内，不同构象的DNA在功能上有所差异，可能参与基因表达的调节和控制。

1.B2.A3.C4.D5.C6.C7.A8.C9.C10.All.D12.B13.B14.A15.A16.B17.D18.C19.D20.A

1.动物细胞内主要含有的RNA种类及功能

____________________________________________________________________________

细胞核和胞液线粒体功能

___________________________________________________________________________

核糖体RNArRNAmtrRNA核糖体组成成分

信使RNAmRNAmtmRNA蛋白质合成模板

转运RNAtRNAmttRNA转运氨基酸

不均一核RNAhnRNA成熟mRNA的前体

小核RNASnRNA参与hnRNA的剪

接、转运

小核仁RNASnoRNArRNA的加工和修饰

小胞质RNAScRNA/7SL-RNA蛋白质内质网定位合成的

信号识别体的组

成成分

____________________________________________________________________________

2．约2米（10bp的长度为3.4nm，二倍体）。

在真核生物内DNA以非常致密的形式存在于细胞核内，在细胞生活周期的大部分时间里以染色质的形式出现，在细胞分裂期形成染色体。

染色体是由DNA和蛋白质构成的，是DNA的超级结构形式。

染色体的基本单位是核小体。

核小体由DNA和组蛋白共同构成。

组蛋白分子构成核小体的核心，DNA双螺旋分子缠绕在这一核心上构成了核小体的核心颗粒。

核小体的核心颗粒之间再由DNA（约60bp）和组蛋白H1构成的连接区连接起来形成串珠样的结构。

在此基础上，核小体又进一步旋转折叠，经过形成30nm纤维状结构、300nm襻状结构、最后形成棒状的染色体。

将存在于人的体细胞中的24条染色体，共计1米长的DNA分子容纳于直径只有数微米的细胞核中。

3．DNA双螺旋结构模型的要点是：

（1）DNA是一反向平行的双链结构，脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触。

腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在，形成两个氢健（A=T），鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在，形成三个氢键（G≡C）。

碱基平面与线性分子结构的长轴相垂直。

一条链的走向是5'

→3'

，另一条链的走向就一定是3'

→5'

。

（2）DNA是一右手螺旋结构。

螺旋每旋转一周包含了10对碱基，每个碱基的旋转角度为360。

螺距为3.4nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。

DNA双螺旋分子存在一个大沟和一个小沟。

（3）DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。

4．RNA与DNA的差别主要有以下三点：

（1）组成它的核苷酸中的戊糖成分不是脱氧核糖，

而是核糖；

（2）RNA中的嘧啶成分为胞嘧啶和尿嘧啶，而不含有胸腺嘧啶，所以构成

RNA的基本的四种核苷酸是AMP、GMP、CMP和UMP，其中U代替了DNA中的T；

（3）

RNA的结构以单链为主，而非双螺旋结构。

5．成熟的真核生物mRNA的结构特点是：

（1）大多数的真核mRNA在5'

-端以7-甲基鸟嘌呤及三磷酸鸟苷为分子的起始结构。

这种结构称为帽子结构。

帽子结构在mRNA作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核糖体与mRNA的结合，加速翻译起始速度的作用,同时可以增强mRNA的稳定性。

（2）在真核mRNA的3'

末端，大多数有一段长短不一的多聚腺苷酸结构，通常称为多聚A尾。

一般由数十个至一百几十个腺苷酸连接而成。

因为在基因内没有找到它相应的结构，因此认为它是在RNA生成后才加进去的。

随着mRNA存在的时间延续，这段聚A尾巴慢慢变短。

因此，目前认为这种3'

-末端结构可能与mRNA从核内向胞质的转位及mRNA的稳定性有关。

第三章

1．固定化酶是将水溶性酶经物理或化学的方法处理后，成为不溶于水但仍具有酶活性的一种酶的衍生物。

固定化酶在催化反应中以固相状态作用于底物，并保持酶的高度特异性和催化高效率。

2．别构调节体内有的代谢物可以与某些酶分子活性中心外的某一部位可逆地结合，使酶发生变构并改变其催化活性。

此结合部位称为别构部位或调节部位。

对酶催化活性的这种调节方式称为别构调节。

受别构调节的酶称做别构酶。

导致别构效应的代谢物称做别构效应剂。

3．酶的特异性酶对其所催化的底物具有较严格的选择性，即一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物，酶的这种特性称为酶的特异性。

根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，酶的特异性可大致分为三种类型，即绝对特异性，相对特异性和立体异构特异性。

4．酶的活性中心酶分子中与酶的活性密切相关的基团称做酶的必需基团。

这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异的结合并将底物转化为产物。

这一区域被称为酶的活性中心。

酶活性中心内的必需基团有两种：

一是结合基团，其作用是与底物相结合，使底物与酶的一定构象形成复合物；

另一是催化基团，它的作用是影响底物中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应并将其转变成产物。

活性中心的必需基团可同时具有这两方面的功能。

5．结合酶酶分子除含有氨基酸残基形成的多肽链外，还含有非蛋白部分。

这类结合蛋白质的酶称为结合酶。

其蛋白部分称为酶蛋白，非蛋白部分称为辅助因子，有的辅助因子是小分子有机化合物，有的是金属离子。

酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化作用。

6．最适温度酶促反应速度最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度。

7．Isoenzyme（同工酶）同工酶是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

8．Activators（激活剂）使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂。

激活剂大多为金属离子，少数为阴离子。

也有许多有机化合物激活剂。

9．Zymogens（酶原）有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下，这些酶的前体水解开一个或几个特定的肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性。

这种无活性酶的前体称做酶原。

酶原向酶的转化过程称为酶原的激活。

酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。

10．Initialvelocity（初速度）反应初速度是指反应刚刚开始时，各种影响酶促反应速度的因素尚未发挥作用，时间进程与产物的生成量呈直线关系时的反应速度。

此时，酶促反应速度与酶的浓度成正比。

11．Michaelisconstant（米氏常数，Km）米氏常数是单底物反应中酶与底物可逆地生成中间产物和中间产物转化为产物这三个反应的速度常数的综合。

即：

k1k3k2+k3

E＋S→ES→E＋PKm＝------

k2k1

米氏常数等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度。

12．Allostericcooperation（别构协同效应）别构酶分子中常含有多个（偶数）亚基，酶分子的催化部位（活性中心）和调节部位有的在同一亚基内，也有的不在同一亚基内。

含有催化部位的亚基称为催化亚基；

含有调节部位的亚基称为调节亚基。

当第一个亚基与效应剂结合后，此亚基发生构象改变，并将此效应传递到相邻的亚基，使相邻的亚基也发生同样的构象改变，从而改变这一相邻亚基对效应剂的亲和力。

这种效应称为协同效应。

如果第一个效应剂与酶的结合，使第二个效应剂与酶的结合变得容易，这种协同效应称为正协同效应。

相反，如果这种协同效应使第二个效应剂与酶的结合变得困难，即亲和力变小，则称此协同效应为负协同效应。

1．E2．C3．A4．C5．D6．C7.D8．C9．E10．B11．A12．E13．E14．A15．D16．A17.A18．E19．C20．C21．D22．A23．B24．B25．D26．B27．C28．D29．C30．E31．A32．A33．D34．C35．B

1．l）绝对特异性：

有的酶只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。

这种特异性称为绝对特异性。

例如，脲酶只水解尿素。

2）相对特异性：

有一些酶的特异性相对较差，这种酶作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的选择性称为相对特异性。

例如，脂肪酶水解脂肪和简单的酯，蛋白酶水解各种蛋白质的肽键等。

3）立体异构特异性一种酶仅作用于立体异构体中的一种，酶对立体异构物的这种选择性称为立体异构特异性。

例如，乳酸脱氢酶只作用于L-乳酸，而不催化D-乳酸。

2．酶的必需基团有活性中心内的必需基团和活性中心外的必需基团。

活性中心内的必需基团有催化基团和结合基团。

催化基团使底物分子不稳定，形成过渡态，并最终将其转化为产物。

结合基团与底物分子相结合，将其固定于酶的活性中心。

活性中心外的必需基团为维持酶活性中心的空间构象所必需。

3．1）酶蛋白与辅助因子一同组成全酶，单独哪一种均无催化活性。

2）一种酶蛋白只能结合一种辅助因子形成全酶，催化一定的化学反应。

3）一种辅助因子可与不同酶蛋白结合成不同的全酶，催化不同的化学反应。

4）酶蛋白决定反应的特异性，而辅助因子具体参加化学反应，决定酶促反应的性质。

4．l）竞争性抑制：

抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。

抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。

Km升高，Vmax不变

2）非竞争性抑制：

抑制剂与底物结构不相似或完全不同，只与酶活性中心以外的必需基团结合。

不影响酶在结合抑制剂后与底物的结合。

该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。

Km不变，Vmax下降。

3）反竞争性抑制：

抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。

Km和Vmax均下降。

5．有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下，这些酶的前体水解开一个或几个特定的肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性。

这使无活性酶的前体称做酶原。

酶原的激活具有重要的生理意义。

消化管内蛋白酶以酶原形式分泌出来，不仅保护消化器官本身不遭酶的水解破坏，而且保证酶在其特定的部位和环境发挥其催化作用。

此外，酶原还可以视为酶的贮存形式。

如凝血和纤维蛋白溶解酶类以酶原的形式在血液循环中运行，一旦需要便不失时机地转化为有活性的酶，发挥其对机体的保护作用。

第四章

一.名词解释题

l．glycolysis糖酵解在缺氧情况下，葡萄糖分解为乳酸的过程称为糖酵解。

2．glycolyticpathway酵解途径葡萄糖分解为丙酮酸的过程称为酵解途径。

3．tricarboxylicacidcycle（TAC）三羧酸循环线粒体内由乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸开始,经反复脱氢、脱羧再生成草酰乙酸的循环反应过程称为三羧酸循环。

4．citricacidcycle柠檬酸循环即为三羧酸循环（见上述）。

5.Pasteureffect巴斯德效应糖有氧氧化抑制糖酵解的现象称为Pasteureffect。

6．pentosephosphatepathway（PPP）磷酸戊糖途径（或称磷酸戊糖旁路）6-磷酸葡萄糖经氧化反应及一系列基团转移反应，生成NADPH、CO2、核糖及6-磷酸果糖和3-磷酸甘油醛而进入酵解途径。

7．glycogenesis糖原合成由葡萄糖合成糖原的过程称为糖原合成。

8.gluconeogenesis糖异生由非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。

9．substratecycle底物循环在代谢过程中由催化单向反应的酶催化两种底物互变的循环称为底物循环。

10.lacticacidcycle乳酸循环在肌肉中葡萄糖经糖酵解生成乳酸，乳酸经血液运到肝脏，肝脏将乳酸异生成葡萄糖。

葡萄糖释入血液后又被肌肉摄取，这种代谢循环途径称为乳酸循环。

11．bloodsugar血糖血液中的葡萄糖称为血糖。

其正常水平为3.89～6.llmmol/L（70～110mg/dl）。

12.三碳途径葡萄糖先分解成丙酮酸、乳酸等三碳化合物，再运至肝脏异生成糖原的过程称为三碳途径或间接途径。

13．肝糖原分解肝糖原分解为葡萄糖的过程。

14．级联放大系统经一系列酶促反应将激素信号放大的连锁反应称为级联放大系统。

15．Krebs循环即为三羧酸循环（见上述）。

16．糖有氧氧化葡萄糖在有氧条件下氧化生成CO2和H2O并释放能量的反应过程。

17.糖异生途径从丙酮酸生成葡萄糖的具体反应过程称为糖异生途径。

18.糖原累积症由于先天性缺乏与糖原代谢有关的酶类，使体内有大量糖原堆积的遗传性代谢病。

19.活性葡萄糖在葡萄糖合成糖原的过程中，UDPG中的葡萄糖基。

20．Cori循环即为乳酸循环（见上述）。

21．蚕豆病由于缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶，不能经磷酸戊糖途径得到充足的NADPH+

H+，使谷胱甘肽保持于还原状态，常在进食蚕豆后诱发溶血性黄疸称为蚕豆病。

22．高血糖空腹血糖浓度高于7.22mmol/L（130mg％）称为高血糖。

23．低血糖空腹血糖浓度低于3.89mmol/L（70mg％）称为低血糖。

1．D2．B3．D4．D5．D6．B7.D8．C9．E10．E11.C12.E13．D14．C15．D16．E17．E18．E19．E20．D21．B22．E23．B24．B25．B26．E27．C28．E29．D30．A31．C32．D33．B34．D35．B36．E37．C38．D39．B40．B41．B42．E43．D44．E45．C46．D47．A48．E49．E50．A5l．E52．E53．D54。

E

1．糖的有氧氧化包括三个阶段，（l）第一阶段为糖酵解途径：

在胞浆内葡萄糖分解为丙酮酸。

（2）第二阶段为丙酮酸进入线粒体氧化脱羧成乙酰CoA。

（3）乙酰CoA进入三羧酸循环和氧化磷酸化。

2．（l）乳酸经LDH催化生成丙酮酸和NADH＋H+

（2）丙酮酸进入线粒体经丙酮酸脱氢酶系催化生成乙酰CoA、NADH＋H+和CO2。

（3）乙酰CoA进入三羧酸循环经4次脱氢生成NADH＋H+和FADH2、2次脱羧生成CO2。

上述脱下的氢经呼吸链生成ATP和H2O。

3．三羧酸循环的要点：

（1）TAC中有4次脱氢、2次脱羧及1次底物水平磷酸化。

（2）TAC中有3个不可逆反应、3个关键酶（异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶系、柠檬酸合酶）。

（3）TAC的中间产物包括草酰乙酸在内起着催化剂的作用。

草