吉林大学生化教案Word文件下载.docx

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生物化学的新进展有所了解。

使学生掌握第一章的第一节单糖的结构、理化性质

教学重点

与难点

单糖的构型，单糖的变旋现象，单糖的化学反应。

教学手段

讲授，板书结合多媒体教学

参考资料

《生物化学》第三版高教出版社王镜岩主编

课后小结

1．本节课所讲的主要内容；

2．本节课的学习重要和难点：

3．本节课需要掌握的内容。

4．作业：

上网查阅生物化学的新进展

教案

（2）

2005．8．15

第一章糖类

第二节寡糖；

一．结构与性质

二．常见的二糖：

三．其它简单寡糖

第二节多糖；

一．同多糖（均一多糖）：

1．淀粉：

2．糖原（动物淀粉）：

3．纤维素：

二．杂多糖（不均一多糖）（自学）

第三节结合糖

一．糖蛋白及其糖链：

二．糖胺聚糖和蛋白聚糖：

使学生掌握寡糖、多糖和结合糖的结构、功能及理化性质

重点是寡糖，尤其是几种很需要的寡糖如：

蔗糖、麦芽糖、乳糖等的结构和性质；

多糖的学习重点是淀粉、糖原和纤维素。

几种重要的五碳糖和六碳糖的结构和性质

教案（3）

生物化学

授课内容

第二章脂质

6学时

授课题目

课型

使用教具

多媒体投影仪

使学生掌握脂质的基本概念、分类、组成、结构与功能及理化性质

教学重点和难点

重点是单纯脂质和复合脂质中的甘油磷脂（磷酸甘油酯）的结构、功能和性质。

由于脂质的结构很复杂，所以给学习总结一个脂质分类表。

参考教材

教学内容

第二章脂质

第一节总论

1．定义

2．分类（按化学组成，分三大类）

3．脂质的生物学功能

第二节脂酰甘油类和蜡

1．脂肪酸

2．甘油三酯（三酰甘油）

3．蜡

第三节磷脂

1．甘油磷脂（磷酸甘油酯）

2．鞘氨醇磷脂类（鞘磷脂）

第四节糖脂

第五节萜类和类固醇

1．萜类——异戊二烯的衍生物

2．类固醇（甾类，以环戊烷多氢菲为基础）

第六节脂蛋白

2学时

板

书

设

计

第六节总论

第七节脂酰甘油类和蜡

第八节磷脂

第九节糖脂

1．甘油糖脂

2．鞘氨醇糖脂类（鞘糖脂）

第一十节萜类和类固醇

课

后

小

结

重点是分类，通过分类去学习脂质的结构、组成。

脂酰甘油、磷脂的结构及性质

教案（4）

第三章蛋白质通论

使学生掌握蛋白质的基本概念、分类、组成、结构与功能及多样性。

掌握氨基酸的一般结构。

氨基酸按二种方法进行的分类；

重点是蛋白质的基本概念、分类、组成、结构与功能及多样性。

生物功能和氨基酸的一般结构；

20种氨基酸的结构；

第一节蛋白质的化学组成及分类

第二节蛋白质分子大小与形状

第三节蛋白质构象和蛋白质结构的组织层次

第四节蛋白质功能的多样性

第四章蛋白质构造单元——氨基酸

第一节蛋白质水解及氨基酸的一般结构

第二节氨基酸的分类

一．蛋白质的水解：

二．分类

第五节蛋白质的化学组成及分类

第六节蛋白质分子大小与形状

第七节蛋白质构象和蛋白质结构的组织层次

第八节蛋白质功能的多样性

蛋白质的基本概念、分类、组成、结构与功能及多样性。

20种氨基酸的结构；

4．留作业：

20种基本氨基酸的名称、结构

教案（5）

使学生掌握氨基酸的酸碱性质；

氨基酸的化学反应；

氨基酸的光学活性和光谱性质；

氨基酸的分析分离方法及原理。

重点是氨基酸的酸碱性质；

氨基酸的光学活性重点是紫外吸收；

氨基酸的分析分离方法及原理，重点是分配层析和离子交换层析的原理和方法。

第三节氨基酸的酸碱化学

一．AA是兼性离子的发现

二．AA的二性解离：

酸、碱滴定，滴定曲线：

三．氨基酸的等电点：

四．AA的甲醛滴定：

第四节氨基酸的化学反应

一．α－NH3参加的反应：

二．α－COOH参加的反应：

三．α－NH3＋α－COOH的反应：

四．R基参加的反应：

第五节氨基酸的光学活性和光谱性质

第六节氨基酸的分析分离

（一）分配层析的原理：

（二）分配柱层析：

（三）纸层析：

（四）薄层层析：

（五）气相色谱（气液层析）：

（六）离子交换层析（不属于分配层析）：

（七）HPLC：

（八）分配层析的原理：

（九）分配柱层析：

（一十）纸层析：

（一十一）薄层层析：

（一十二）气相色谱（气液层析）：

（一十三）离子交换层析（不属于分配层析）：

（一十四）HPLC：

氨基酸的酸碱性质；

教案（6）

第五章蛋白质的共价结构

使学生掌握肽的基本概念和肽键的结构；

蛋白质的一级结构测定的程序和各种测定方法的原理；

蛋白质的氨基酸序列与生物功能之间的关系；

多肽与蛋白质的人工合成方法和原理。

重点是肽的基本概念和肽键的结构；

N末端和C末端测定方法的原理；

Edman降解法；

蛋白质的氨基酸序列生物进化；

第一节肽和肽键的结构

一．肽键的发现：

二硫键

二．肽的命名：

结构通式

三．肽键的共振结构：

第二节蛋白质的一级结构测定

一．蛋白质测序的一般步骤：

二．N末端和C末端的测定：

三．S—S的断裂：

四．AA组成的测定：

五．多肽链的部分断裂和肽段分离：

六．肽段的AA顺序测定：

七．肽段在多肽链中次序的决定：

八．二硫键位置的确定：

第三节蛋白质的氨基酸序列与生物功能

一．同源蛋白质的物种差异与生物进化：

二．同源蛋白质具有共同的进化起源：

三．血液凝固与AA序列的局部断裂：

第四节肽与蛋白质的人工合成

第四节肽和肽键的结构

第五节蛋白质的一级结构测定

第六节蛋白质的氨基酸序列与生物功能

肽的基本概念和肽键的结构；

凝血与溶血的原理

教案（7）

第六章蛋白质的三维结构

使学生掌握研究蛋白质构象的方法；

稳定蛋白质三维结构的作用力；

多肽主链的二面角；

蛋白质的四种二级结构；

纤维状蛋白质的结构。

重点是研究蛋白质构象的方法如X-Ray，CD，核磁共振等；

稳定蛋白质三维结构的五种作用力；

多肽主链的二面角及拉氏构象图；

第一节研究蛋白质构象的方法

一．X射线衍射法：

二．研究深夜中蛋白质构象的光谱方法：

1．紫外差光谱：

2．荧光和荧光偏振：

3．圆二色性：

4．核磁共振（NMR）：

第二节稳定蛋白质三维结构的作用力

第三节多肽主链折叠的空间限制

一．酰胺平面（肽平面）与α—碳原子的二面角（φ和ψ）：

二．拉氏构象图：

第四节二级结构：

多肽链折叠的规则方式

一．α螺旋：

二．β折叠片：

平行和反平行

三．β转角和β凸起：

四．无规卷曲（郑曲，无规线团）：

第五节纤维状蛋白质

一．角蛋白：

α—角蛋白和β—角蛋白

二．胶原蛋白：

第六节研究蛋白质构象的方法

第七节稳定蛋白质三维结构的作用力

第八节多肽主链折叠的空间限制

第九节二级结构：

第一十节纤维状蛋白质

研究蛋白质构象的方法如X-Ray，CD，核磁共振等；

教案（8）

使学生掌握超二级结构和结构域的基本概念；

三级结构的基本概念；

膜蛋白的结构与功能；

蛋白质折叠与蛋白质功能之间的关系；

亚基缔合和四级结构的基本概念

重点是超二级结构的种类和结构域的基本概念；

三级结构的基本概念及与生物活性的关系；

膜蛋白的结构特征与功能；

蛋白质折叠与蛋白质功能之间的关系，核糖核酸酶的变性与复性实验；

第六节超二级结构和结构域

一．超二级结构：

标准折叠单位，折叠花式（motif）

二．结构域（domain）：

第七节球状蛋白质与三级结构

一．球状蛋白质的分类：

（根据结构域）

二．球状蛋白质三维结构的特征：

第八节膜蛋白的结构

一．膜周边蛋白

二．膜内在蛋白

三．膜锚定蛋白

第九节蛋白质折叠

一．蛋白质的变性：

二．氨基酸序列决定蛋白质的三维结构：

第一十节亚基缔合和四级结构

一．概念：

二．四级缔合的驱动力：

三．亚基相互作用的方式：

四．四级结构的对称性：

五．四级缔合在结构和功能上的优越性：

第一十一节球状蛋白质与三级结构

第一十二节膜蛋白的结构

第一十三节蛋白质折叠

第一十四节亚基缔合和四级结构

超二级结构的种类和结构域的基本概念；

教案（9）

第七章蛋白质结构与功能的关系

使学生掌握肌红蛋白的结构与功能；

血红蛋白的结构与功能；

血红蛋白分子病的基本概念、分类和发病机理；

免疫球蛋白的结构与功能。

重点是肌红蛋白的结构与功能；

血红蛋白的结构与功能，血红蛋白与肌红蛋白的氧合曲线；

Bohr效应，对血红蛋白的功能调节；

免疫球蛋白的结构与功能和免疫学测定方法。

第一节肌红蛋白的结构与功能

一．肌红蛋白的三级结构：

二．辅基血红素（铁卟啉）的结构：

三．O2与肌红蛋白的结合：

四．O2的结合改变肌红蛋白的构象：

五．肌红蛋白结合氧的定量分析（氧结合曲线）：

第二节血红蛋白的结构与功能

一．血红蛋白的结构：

二．氧结合引起的血红蛋白构象变化：

三．血红蛋白的协同性氧结合（Hb氧结合曲线）：

四．H+、CO2和BPG对血红蛋白结合氧的影响：

第三节血红蛋白分子病

一．分子病简介：

二．镰刀状细胞贫血病：

三．其它血红蛋白病：

四．地中海贫血：

第四节免疫球蛋白

一．免疫球蛋白的结构：

二．免疫球蛋白的分类：

三．基于抗体—抗原相互作用的生化分析方法：

第五节肌红蛋白的结构与功能

第六节血红蛋白的结构与功能

第七节血红蛋白分子病

第八节免疫球蛋白

肌红蛋白的结构与功能；

血红蛋白的结构与功能，氧合曲线及影响氧合曲线的因素

教案（10）

第八章蛋白质的分离、纯化和表征

使学生掌握蛋白质的酸碱性质和胶体性质；

蛋白质分子量的测定；

蛋白质的沉淀原理；

蛋白质分离纯化的一般原则。

重点是蛋白质的酸碱性质（如蛋白质的等电点）和胶体性质；

蛋白质分子量的测定方法和原理；

第一节蛋白质的酸碱性质

第二节蛋白质分子量的测定

1．根据化学组成测定最低分子量：

2．通过渗透压测定蛋白质分子量：

3．蛋白质的扩散：

4．蛋白质的沉降分析：

5．利用凝胶过滤法测定分子量：

6．利用SDS—PAGE法测定分子量：

第三节蛋白质的胶体性质与蛋白质的沉淀

1．蛋白质的胶体性质：

2．蛋白质的沉淀方法：

第四节蛋白质分离纯化的一般原则

1．前处理：

2．粗分级：

3．细分级：

第一节、蛋白质的酸碱性质

第二节蛋白质分子量的测定

（一）根据化学组成测定最低分子量：

（二）通过渗透压测定蛋白质分子量：

（三）蛋白质的扩散：

（四）蛋白质的沉降分析：

（五）利用凝胶过滤法测定分子量：

（六）利用SDS—PAGE法测定分子量：

（一）蛋白质的胶体性质：

（二）蛋白质的沉淀方法：

（一）前处理：

（二）粗分级：

（三）细分级：

蛋白质的酸碱性质（如蛋白质的等电点）和胶体性质；

设计基因工程表达的蛋白质的纯化方法

教案（11）

使学生掌握蛋白质的分离纯化方法及原理；

蛋白质的含量测定与纯度鉴定的方法及原理。

重点是蛋白质的分离纯化方法及原理；

第五节蛋白质的分离纯化方法

1．根据分子大小不同的分离方法：

2．利用溶液度差别的分离方法：

3．根据电荷不同的分离方法：

4．蛋白质的选择吸附分离：

第六节蛋白质的含量测定与纯度鉴定

1．蛋白质含量测定：

2．蛋白质纯度鉴定：

第七节蛋白质的分离纯化