苏州大学生物化学题库Word格式.docx
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1、α-螺旋的主链绕中心轴做有规律的螺旋式上涨，走向为顺时针方向，即所谓的
手螺旋。
2、蛋白质空间构象的正确形成，除一级构造为决定要素外，还需一类称为分子伴侣
右
的
蛋白质参加。
3、蛋白质能够与某些本质作用产生颜色反响，可用作蛋白质的
的颜色反响有茚三酮反响和双缩脲反响。
定性和定量剖析。
常用
4、因为肽单位上的
α碳原子所连的两个单键的
自由旋转度，决定了两个相邻肽单元平
面的相对空间地点。
5、蛋白质颗粒在电场中的挪动，挪动的速率主要取决于
蛋白质的表面电荷量
和蛋白质颗
粒分子量，这种分别蛋白质的方法叫做
电泳。
6、蛋白质为两性电解质，大多半在酸性溶液中带
正电荷，在碱性溶液中带
负电荷，当
蛋白质的静电荷为
零
时，此时溶液的
pH称为（该蛋白质的）等电点
。
7、蛋白质变性主假如其
空间构造
遇到损坏，而其
一级构造仍可完好无缺。
8、构成人体蛋白质的氨基酸均属于
L-α-氨基酸，除甘氨酸外。
它是蛋人体白质的基本
构成单位，共20
种。
9、血红蛋白是含有
血红素
辅基的蛋白质，此中的
Fe2+（亚铁离子）离子可联合1分子O2.
10、谷胱甘肽的第一个肽键由
谷氨酸的羧基与半胱氨酸的氨基构成，其主要功能基团巯
基。
（蛋白质的一级构造是指从
N-端至C-端的氨基酸摆列次序，所以答案不是半胱氨酸
与甘氨酸）
11、蛋白质的二级构造是指
某一肽段中主链骨架原子
（?
）的相对空间地点，并不包含氨
基酸残基侧链的构象。
12、用凝胶过滤分别蛋白质，
分子量较小的蛋白质在柱子中滞留的时间
较长，所以最初流
出凝胶柱的蛋白质其分子量
最大。
13、体内含有三中含硫的氨基酸，他们是
甲硫氨酸
、半胱氨酸和蛋氨酸。
14、体内有生物活性的蛋白质起码具备
三级构造，有的还有四级构造。
简答题
1、举例说明蛋白质一级构造、空间构象与功能之间的关系。
答：
（1）蛋白质的一级构造是高级构造的基础。
有相像的一级构造的蛋白质，其空间构象
和功能也有相像之处。
（2）如垂体前叶分泌的肾上腺皮质激素（ACTH）的第4至第10个氨基酸残基与促黑
激素（α-MSH,β-MSH）有同样序列，所以ACTH有较弱的促黑激素作用。
（3）又如宽泛存在于生物体的细胞色素C，在邻近的物种间，其一级构造越相像，空
间构象和功能也越相像。
在物种上，猕猴和人类很凑近，两者的细胞色素C只相差一个氨
基酸残基，所以空间构象和功能也极其相像。
2、举例说明蛋白质的变构效应。
（1）当配体与蛋白质亚基联合时惹起亚基的构象变化，从而改变蛋白质的生物活性，此种现象称为蛋白质的变构效应；
（2）变构效应也可发生于亚基之间，即当一个亚基构象的改变惹起相邻的另一个亚基的构象和功能的变化。
（3）比如一个氧分子与血红蛋白（Hb）分子中的一个亚基联合后，以致其构象变化，进一步影响第二个亚基的构象变化，是之更易与氧分子联合，挨次使四个亚基均发生构象改变而与氧分子联合，起到运输氧的作用。
3、什么是蛋白质的二级构造？
它主要有哪几种？
各有何构造特色？
（1）蛋白质的二级构造是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包含侧链构象。
（2）它主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲四种。
（3）在α-螺旋中，多肽链主链环绕中心轴以右手螺旋方式旋转上涨，每3.6个氨基酸
残基上涨一圈。
氨基酸的侧链伸向螺旋外侧，每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基上的氧形成氢键，以保持α-螺旋的稳固。
（4）在β-折叠构造中，多肽链的肽键平面折叠成锯齿状构造，侧链交织位于锯齿状结
构的上下方。
两条以上肽链或一条肽链的不一样肽段平行摆列，方向可同样亦可相反。
平行结
构间的亚氨基氢和羟基氧可形成肽键，保持β-折叠构象的稳固。
（5）球状蛋白质分子中，肽链主链常出现180度回折，回折部分称β-转角，往常有4
个氨基酸残基构成，第二个残基常为脯氨酸。
（6）无规卷曲是肽链中没有确立规律的构造。
4、蛋白质的基本促成单位是什么？
其构造特色是什么？
（1）蛋白质的基本构成单位是氨基酸，除甘氨酸外均为L-α-氨基酸。
（2）所谓L-α-氨基酸，即在α-碳原子上连有一个氨基、一个羟基、一个氢原子和一个侧链基团。
每个氨基酸的侧链基团各不同样，是其表现为不一样性质的构造特色。
5、何为肽键和肽链及蛋白质的一级构造？
（1）一个氨基酸的α-羟基和另一个氨基酸的α-氨基进行脱水缩合反响，生成的酰胺键称为肽键。
（肽键拥有双键性质。
）
（2）由很多氨基酸经过肽键而形成长链，称为肽链。
肽链有两头，游离α-氨基的一端
称为N-尾端，游离α-羧基的一端称为C-尾端。
（3）蛋白质的一级构造是指肽链中氨基酸的摆列次序，它主要的化学键为肽键。
6、为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质的相对含量？
实验室中又是怎样依照此原理计算蛋白质含量的？
（1）各样蛋白质的含氮量很凑近，均匀为16%。
因为蛋白质是体内的主要含氮物，所以测定生物样品的含氮量就能够计算出蛋白质的大概含量。
（2）每克样品含氮克数*6.25*100=100g样品中蛋白质含量（g%）
7、举例说明蛋白质的四级构造。
（1）蛋白质四级构造是指蛋白质分子中拥有完好三级构造的各亚基在空间排布中的相
对地点。
（2）比如血红蛋白，它是由1个α亚基和一个β亚基构成一个单体，两个单体呈对角
线摆列，形成特定的空间地点关系。
四个亚基间有8个非共价键，维系四级构造的稳固性。
8、什么是蛋白质变性？
变性与积淀有什么关系？
（1）在某些理化要素下，蛋白质的空间构象遇到损坏，其理化性质改变且生物活性丧失，即蛋白质变性。
（2）蛋白质变性后疏水侧链裸露，肽链可互相环绕而齐集，分子量变大，易从溶液中析出，即发生蛋白质积淀。
（3）所以蛋白质变性易于积淀，但积淀时其实不必定都发生了变性，如蛋白质的盐析。
第二章核酸的构造与功能
1、脱氧核苷酸：
脱氧核苷与磷酸经过酯键联合即构成脱氧核苷酸，它们是构成DNA的基本构造单位，包含dAMP（腺嘌呤脱氧核苷酸）、dGMP（鸟嘌呤脱氧核苷酸）、dTMP（胸腺嘧啶脱氧核苷酸）、dCMP（胞嘧啶脱氧核苷酸）。
2、TφC环：
TφC环是tRNA的茎环构造的一部分，因含有假尿嘧啶（φ）而命名。
3、三联体遗传密码：
mRNA分子上从
5’至3’方向，由
AUG（开端密码子）开始，每
3个核苷酸为一组，决
定肽链上的某一个氨基酸或蛋白质合成的开端、停止信号，称为三联体密码。
4、内含子：
真核细胞中，hnRNA剪接前基因的非编码部分，是阻断基因的线性表达的核苷酸序列。
在mRNA的成熟过程中，内含子被剪切掉，是的外显子连结在一同，形成成熟的mRNA。
5、反密码环：
反密码换位于tRNA三叶草形二级构造的下方，中间的3个碱基称为反密码子，与mTNA上相应的三联体密码可形成碱基互补。
不一样的tRNA有不一样的饭密码子，蛋白质生物合成时，靠反密码子来辨识mRNA上相应的三联体密码，将氨基酸正确地安置在合成的肽链上。
6、碱基互补：
在DNA双联机构中，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触。
因为碱基构造
不一样造成了其形成氢键的能力不一样，所以产生了固有的配对方式：
即腺嘌呤一直与胸腺嘧啶
配对存在，形成两个氢键（A=T）；
鸟嘌呤一直与胞嘧啶配对存在，形成三个氢键（G≡C）。
7、核小体：
核小体是染色质的基本构成单位，由DNA和组蛋白共同构成。
组蛋白分子共有五种，
分别是H1、H2A、H2B、H3和H4。
各2分子的后四者共同构成了核小体的核心，DNA双
螺旋分子环绕在这一核心上构成核小体。
8、开放阅读框（ORF）：
从mRNA5’端开端密码子AUG到3’端停止密码子之间的核苷酸序列，各个三联体密码
可连续摆列编码一个蛋白质的多肽链。
9、genome（基因组）：
一个生物体的所有遗传信息，即DNA的所有核苷酸序列。
10、不均一核RNA：
核内合成mRNA的初级产物，分子大小不均一，被称为不均一核RNA。
1、双螺旋构造稳固的维系横向靠配对碱基之间的氢键，纵向靠疏水性碱基聚积力保持。
2、含氮碱基和核糖或脱氧核糖经过糖苷键形成核苷。
3、在DNA双螺旋构造中，由磷酸戊糖构成的主链位于双螺旋的外侧，碱基位于内侧。
4、脱氧核苷酸或核苷酸连结时老是由上一位（脱氧）核苷酸的3’-羟基和下一位（脱氧）
核苷酸的5’位磷酸形成3’，5’-磷酸二酯键。
5、经过转录后加工，真核生物mRNA的5’-端由m7GpppN（7-甲基鸟嘌呤-三磷酸核苷）构成帽子构造，3’-端则加上poly（A）-tail（多聚腺苷酸尾或称多聚A尾）。
6、tRNA均拥有三叶草形二级构造和倒L形的共同三级构造。
7、DNA双螺旋构造呈反向平行是因为核苷酸连结的方向性和碱基间氢键形成的限制。
1、细胞内有哪几类主要的RNA？
其主要功能是什么？
（1）不均一核RNA（hnRNA）——成熟mRNA的前体
（2）信使RNA（mRNA）——合成蛋白质的模板
（3）转运RNA（tRNA）——转运氨基酸
（4）核糖体RNA（rRNA）——核糖体的构成部分
（5）核内小RNA（snRNA）——参加hnRNA的剪接和转运
（6）核仁小RNA（snoRNA）——rRNA的加工和修饰
（7）胞质小RNA（scRNA）——蛋白质网定位合成的信号辨别体的构成部分
2、已知人类细胞基因组的大小约30亿bp，试计算一个二倍体细胞中DNA的总长度；
这
么长的DNA分子是怎样装置到直径只有几微米的细胞核内的？
-9
（1）已知双螺旋构造中10bp（bp，碱基对数目）的长度为（3.4*10m），30亿
（30*108）bp长度为30*3.4*10（-9）*108=1.04m。
二倍体，即有所有DNA含两套完好基因组，
则长度为计算结果的二倍2.04约2米。
（2）在真核细胞内，DNA以特别致密的形式存在于细胞核中，在细胞生活周期的大部
分时间里以染色质的形式出现，在细胞分裂期形成染色体。
染色体是由DNA和蛋白质构成
的，是DNA的超级构造形式。
（3）染色体的基本单位是核小体。
核小体由DNA和组蛋白共同构成。
组蛋白分子构
成核小体的核心，DNA双螺旋分子环绕在这一核心上构成了核小体的核心颗粒。
核小体的
核心颗粒之间再由DNA（约60bp）和组蛋白H1构成的链接区连结起来形成串珠样构造。
在此基础上，核小体又可进一步旋转折叠，经过中空状螺线管、超螺线管，最后压缩成染色
单体。
3、简述DNA双螺旋构造模式的重点及其与DNA生物学功能的关系。
（1）DNA是反向平行、右手螺旋的双链构造；
DNA双链之间形成了互补碱基对；
疏
水作使劲和氢键共同保持着DNA双螺旋构造的稳固。
（2）DNA的双螺旋构造为其成为生物遗传信息的载体供应了基础：
高度稳固的双螺旋
构造保证了生物体遗传的相对稳固，同时又为DNA的复制和转录供应了靠谱模板；
高度复
杂的双螺旋构造又能够发生各样重组和突变，适应环境的变迁，为自然选择供应机遇。
4、一种
问哪一种
DNA分子含
DNA的Tm
40%的腺嘌呤核苷酸，另一种值高？
为何？
DNA
分子含
30%的胞嘧啶核苷酸，请
（1）后者Tm值较高。
（2）Tm值为DNA热变性过程中，多半DNA分子解链时的温度，称解链温度（融解
温度），与DNA的长短及碱基的GC含量有关，GC含量越高（氢键数目越多），Tm值越高。
（3）由题知前者GC占20%（A占40%→AT占80%）；
后者GC占60%（C占30%→
GC占60%），后者GC含量相对较高，因今后者Tm值较高。
5、简述真核生物mRNA的构造特色。
7
帽子构造在mRNA作为模板翻译成蛋白质的过程中，拥有促进核糖体与mRAN的联合、加
速翻译开端速度的作用，同时能够增强mRNA的稳固性。
（2）在真核mRNA的3’-端，大多半有一段长短不一的多聚腺苷酸构造，称为多聚A
尾。
一般由数十个至一百几十个腺苷酸连结而成。
跟着mRNA存在的时间持续，这段多聚
A尾会慢慢变短。
所以认为该构造可能与
mRNA
从细胞核向细胞质的转位及
的稳固
性有关。
第三章酶
1、酶的活性中心：
酶分子中与酶的活性亲密有关的基团称为酶的必要基团。
这些必要基团在一级构造上可
能相距很远，但在空间构造上相互凑近，形成拥有特定空间构造的地区。
该地区能与底物特
异性地结归并将底物转变为产物。
该地区称为酶的活性中心。
2、联合酶：
酶分子中除含有氨基酸残基构成的多肽链外，还含有非蛋白质部分，这种联合蛋白质的酶称为联合酶。
联合酶的蛋白部分称为酶蛋白，非蛋白质部分称为协助因子。
有的协助因子
是小分子有机化合物，有的是金属离子。
酶蛋白与协助因子联合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化活性。
3、别构调理
体内有的代谢产物能够与某些酶分子活性中心认为的某一部分可逆地联合，
使发生变构
并改变其催化活性，此联合部位称为别构部位或调理部位。
对酶催化活性的这种调理方式称
为别构调理。
受别构调理的酶称为别构酶。
以致别构效应的代谢产物称为别构效应剂。
又是
底物自己就是别构效应剂。
在多半状况下，
代谢门路中的第一个酶或处于几条代谢门路交汇
点的酶多为别构酶。
当后续代谢产物聚积时，
他们作为效应剂向来上游的别构酶；
别构酶也
可因产物的贫乏而激活。
4、激活剂：
使酶由无活性变为有活性或使酶的活性增添的物质称为酶的激活剂。
激活剂大多为金属
离子，少量为阴离子，也有很多有机化合物激活剂大多半金属离子激活剂对酶促反响是不行
缺乏的，不然将测不到酶的活性，这种激活剂称为酶的必要激活剂；
有些激活剂不存在时，
酶仍旧拥有必定的催化活性，这种激活剂称为酶的非必要激活剂。
5、同工酶：
同工酶是指催化的化学反响同样，
但酶蛋白的分子构造、理化性质以致免疫学性质不一样
的一组酶。
同工酶是由不一样基因或等位基因编码的多肽链，或同一基因转录生成的不一样
mRNA翻译的不一样多肽链构成的蛋白质。
翻译后经修饰生成的多分子形式不在同工酶之列。
同工酶存在于同一种属或同一个体的不一样组织器官或同一细胞的不一样亚细胞构造中，
它在调
节代谢上起侧重要的作用。
6、酶原：
有些酶在细胞内合成或初分泌时不过酶的无活性前体，
一定在必定的条件下，
这些酶的
前体水解开一个或几个特定的肽键，
以致其构象发生改变，
表现出酶的活性。
这种无活性的
酶的前体称为酶原。
酶原向酶的转变过程称为酶原的激活。
酶原的激活本质上是酶的活性中
心形成或裸露的过程。
7、酶的特异性：
酶对其所作用的底物拥有严格的选择性，即一种酶仅作用于一种或一类化合物，或必定
的化学键，催化必定的化学反响并产生必定的产物。
酶的这种特征称为酶的特异性。
依据酶
对其底物选择的严格程度不一样，酶的特异性可大概分为三类——绝对特异性、相对特异性和立体异构特异性。
8、酶促反响初速度：
酶促反响初速度是指反响刚才开始时，各样影响酶促反响速度的要素还没有发挥作用，时
间进度与产物的生成量呈直线关系时的反响速度，此时酶促反响速度与酶的浓度成正比。
9、Km值：
即米氏常数。
米氏常数是单底物反响中酶与底物可逆地生成中间产物和中间产物转变为
产物这三个反响的速度长度的综合，Km=k2+k3/k1。
米氏常数等于反响速度为最大速度一般时的底物浓度。
1、在酶浓度不变的状况下，底物浓度对酶促反响速度的作图呈
矩形双曲线，双倒数作图
呈直线
2、Km值等于酶促反响速度为最大速度
一半时的底物浓度。
3、重点酶所催化的反响拥有以下特色：
催化反响的速度
最慢，所以又称限速酶；
催化单
向反响或非均衡反响
4、酶的化学修饰主要有
磷酸化与脱磷酸
、乙酰化与脱乙酰
、甲基化与去甲基
、腺苷
化与脱腺苷及SH-S-S-互变等。
5、同工酶是指催化的化学反响
同样，但酶蛋白的分子构造、
理化性质以致免疫学性质
不
同的一组酶
6、酶的特异性包含
绝对特异性
、相对特异性和立体异构特异性
7、关于联合酶来说，
协助因子
上的某一部分构造常常是
活性中心
的构成成分。
8、酶所催化的反响称为
酶促反响，酶所拥有催化反响的能力称为
酶活性。
9、当Km值近似
等于ES的解离常数Ks时，Km值可用来表示酶与底物的
亲和力。
1、简述酶的“引诱切合假说”。
（1）酶在发挥其催化作用从前，一定先与底物亲密联合。
这种联合不是锁与钥匙的机
械关系，而是在酶与底物互相凑近时，其构造互相引诱、互相变形和互相适应，这一过程称为酶底物联合的引诱切合假说。
（2）酶的构象改变有益于与底物联合；
底物也在酶的引诱下发生变形，处于不稳固状
态，易受酶的催化攻击。
这种不稳固状态称为过渡态。
过渡态的底物与酶的活性中心在构造上最相符合，从而降低反响的活化能。
2、比较三中可逆性克制作用的特色
（1）竞争性克制：
克制剂的构造域底物构造相像，共同竞争酶的活性中心。
克制作用大小与克制剂和底物的浓度比以及酶对它们的亲和能力有关。
此类克制作用不使最大速度
Vmax改变，而表观Km高升。
（2）非竞争性克制：
克制剂与底物构造不相像或完好不一样，只与酶的活性中心之外的必要基团联合，酶-底物-克制剂复合物不可以进一步开释出产物。
克制作用大小只与克制剂浓
度有关。
此类克制作用降低最大速度Vmax，但表观Km不变。
（3）反竞争性克制：
克制剂只与酶-底物复合物联合，生成的三元复合物不可以解离出产
物。
此类克制作用使最大速度Vmax和均表观Km降落。
3、酶与一般催化剂有何异同？
（1）同样点：
反响前后无质和量的改变；
只催化热力学同意的反响；
不改变反响的均衡点；
作用的机理都是降低反响的活化能。
（2）不一样点：
酶的化学效率更高；
酶对底物一般拥有较高的特异性；
酶的催化作用受多种要素的调理；
酶是蛋白质，对热不稳固，对反响的条件要求高。
4、举例竞争性克制克制在临床上的作用。
（1）以磺胺类药物为例。
（2）对磺胺类药物铭感的细菌在生长生殖时，不可以直接利用环境中的叶酸。
而是在菌体内二氢叶酸合成酶的催化下，以对氨基苯甲酸、二氢蝶呤和谷氨酸为底物合成二氢叶酸。
二氢叶酸是核苷酸合成过程中的辅酶之一——四氢叶酸的前体。
（3）磺胺类药物的化学构造与对氨基苯甲酸相像，是二氢叶酸合成酶的克制剂，克制二氢叶酸的合成。
人类能直接利用食品中的叶酸，体内的核酸合成不受磺胺类药物的扰乱；
细菌则因核苷酸以致核酸的合成受阻而影响其生长生殖。
（4）依据竞争性克
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