内膜系统与蛋白质分选和膜运输试题Word下载.docx
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③内膜系统通过小泡分泌的方式完成膜的流动和特定功能蛋白的定向运输，这不仅保证了内膜系统中各细胞器的膜结构的更新，更重要的是保证了一些具有杀伤性的酶类在运输过程中的安全，并能准确迅速到达作用部位。
④细胞内的许多酶反应是在膜上进行的,内膜系统的形成,使这些酶反应互不干扰。
⑤扩大了表面积,提高了表面积与体积的比值。
⑥区室的形成,相对提高了重要分子的浓度,提高了反应效率。
4.为什么说蛋白质的合成和分选运输是细胞中最重要的生命活动之一?
这是因为在细胞生命周期的各个阶段都需要不断补充和更新蛋白质（或酶）;
细胞中的线粒体、叶绿体和过氧化物酶体等细胞器都是通过已存在细胞器的分裂增殖的，新形成的细胞器的生长需要大量的蛋白质。
细胞本身也是通过分裂增殖的,新形成的细胞为了增大体积，需要不断地补充蛋白。
即使是不进行分裂的细胞，由于细胞内蛋白质的寿命限制和降解，也需要不断地补充蛋白质，取代细胞器中丧失功能的蛋白,所以蛋白质的合成和分选运输是细胞中最重要的生命活动之一。
5.在蛋白质的合成与分泌的研究中分别使用了同位素示踪技术、分离技术和突变体研究技术,说明这些技术的研究结果各说明了什么问题?
同位素示踪技术确定了分泌的路线,从内质网开始经高尔基体运向细胞外;
分离技术确定了参与合成和分泌的主要细胞器的作用:
内质网是参与蛋白质合成和转运的,高尔基体不仅是中转站,而且具有加工的作用。
突变体研究揭示了分泌活动的相关基因及分泌的机理。
6.光面内质网是如何参与肝细胞维持血液中葡萄糖水平的恒定?
肝细胞的一个重要功能是维持血液中葡萄糖水平的恒定,这一功能与葡萄糖-6-磷酸酶的作用密切相关。
肝细胞是以糖原颗粒的形式储存葡萄糖，肝细胞光面内质网的胞质溶胶面附着有糖原颗粒,当肌体需要葡萄糖时，糖原即被降解。
肝细胞中的糖原降解是受激素控制的，激素作为信号分子激发cAMP的浓度升高，然后由cAMP激活蛋白激酶A，蛋白激酶A能够激活将糖原水解生成1-磷酸葡萄糖的酶。
由于1-磷酸葡萄糖不能够通过扩散穿过细胞质膜进入血液，需要先转变成葡萄糖-6-磷酸，然后由光面内质网中的葡萄糖-6-磷酸酶将葡萄糖-6-磷酸水解生成葡萄糖和无机磷，释放游离的葡萄糖进入血液,维持血液中葡萄糖水平的恒定。
7.什么是肝细胞解毒?
肝细胞解毒的机理是什么?
答:
肝细胞中的光面内质网能够对外来的有毒物质,如农药、毒素和污染物通过氧化、还原和水解,使有毒物质由脂溶性转变成水溶性而被排出体外,此过程称为肝细胞解毒作用。
解毒作用需要氧和NADH,而且每氧化一分子底物,要消耗一分子的氧,进而将NADPH转变成NADP+。
由于这种反应的一个氧原子出现在产物中,其他则存在于水分子中,将催化这种类型氧化作用酶称为混合功能的氧化酶。
混合功能的氧化酶系统类似一条呼吸链，由几个组分组成，核心成员是细胞色素P-450，它是光面内质网上的一类含铁的膜整合蛋白,因在450nm波长处具有最高吸收值,因此而得名。
细胞色素P-450是肝细胞光面内质网的主要膜蛋白，约占光面内质网膜蛋白的20%,占细胞总蛋白的2～3%。
细胞色素P-450参与有毒物质以及类固醇和脂肪酸的羟基化。
羟基化涉及四个基本反应∶被氧化的物质同细胞色素P-450结合→细胞色素P-450中的铁原子被NADPH还原→氧同细胞色素P-450结合→底物结合一个氧原子被氧化,另一个氧原子用于形成水。
被氧化的底物由于带上羟基,增强水溶性,容易被分泌排出。
8.为什么说多聚核糖体是研究内质网帮助蛋白质运输的好材料?
这是因为当一条mRNA上结合有多个核糖体进行蛋白质翻译时,最先结合上的核糖体,其合成的多肽最长,最尾端的核糖体只是刚刚开始进行翻译（图Q9-1）。
如果翻译的是分泌蛋白,最先结合上的核糖体合成的多肽,其N-端可能没有了信号序列,因为在内质网中被切除了。
从骨髓瘤分离多聚核糖体的体外翻译实验证明了这一推测。
用去垢剂处理从骨髓瘤分离的多聚核糖体，使之与内质网膜分离后，继续在无细胞体系（不含RER小泡）中进行翻译，发现:
短时间温育，即可得到成熟的分泌蛋白（无信号序列）,而长时间的温育，得到的产物N-端有信号序列,这一结果说明由于mRNA中多聚核糖体合成蛋白质的不同步,位于mRNA3＇端的核糖体合成的蛋白质在分离前不仅进入了内质网,而且在内质网的腔中被切除了信号序列。
越靠近mRNA5＇端的核糖体合成的蛋白质越短,所以在体外经较长时间的翻译得到的是含有信号序列的前蛋白,因为没有了内质网,信号序列不能被切除。
图9Q-1多聚核糖体体外翻译实验示意图
9.补充修改后的信号假说的要点是什么?
新的信号假说的要点如下:
①ER转运蛋白质合成的起始。
通过ER转运的蛋白合成仍然起始于胞质溶胶中的游离核糖体。
核糖体是蛋白质合成的基本装置，它并不决定合成蛋白质的去向，合成的蛋白质何去何从，是由mRNA决定的，也就是说是由密码决定的。
②信号序列与SRP结合。
SRP的信号识别位点识别新生肽的信号序列并与之结合;
同时,SRP上的翻译暂停结构域同核糖体的A位点作用,暂时停止核糖体的蛋白质合成。
③核糖体附着到内质网上。
结合有信号序列的SRP通过它的第三个结合位点与内质网膜中受体（停靠蛋白）结合,将核糖体附着到内质网的蛋白质转运通道（protein-translocatingchannel）。
现已了解,SRP受体是一种G蛋白,它对分泌蛋白的转运具有重要的调节作用。
受体蛋白与GTP结合,表示是活性状态,能够与SRP结合,如果结合的是GDP是非活性状态,不能与SRP结合。
④SRP释放与蛋白质转运通道的打开。
当SRP-信号序列-核糖体-mRNA复合物锚定到内质网膜后,SRP受体将其结合的GTP水解同时将SRP释放出来,此时蛋白转运通道打开,核糖体与通道结合,新生的肽插进通道。
释放的SRP又回到胞质溶胶中循环使用。
内质网膜蛋白质转运通道是一个多蛋白的复合物，详细的作用尚不清楚。
⑤信号序列与通道中受体结合。
蛋白质继续合成,随着SRP的释放,核糖体上的多肽插入到内质网的蛋白通道之后，信号序列与通道中的受体（或称信号结合蛋白）结合,蛋白质的合成重新开始,并向内质网腔转运,在此过程不需要能量驱动。
⑥信号肽酶切除信号序列。
当转运完成之后,若转运多肽的信号序列是可切割的序列则被内质网膜中信号肽酶（signalpeptidase）所切割,释放出可溶性的成熟蛋白,切下的信号序列将被降解。
10.根据信号假说,膜蛋白（单次和多次跨膜）是怎样形成的?
主要是由停止转移信号及其数量决定的。
新生肽上是否含有停止转移信号决定了新生肽是否全部穿过内质网膜,成为内质网腔中的可溶性蛋白还是成为膜蛋白。
N-末端的信号序列和内含信号序列都可作为起始转移信号,但N-末端的信号序列是可切除的,而内含信号序列是不可切除的。
膜蛋白的跨膜次数是由其内含信号序列和停止转移信号序列的数目决定的,这些信号序列都是多肽链中的疏水氨基酸区,因此,根据多肽链中疏水氨基酸区的数目和位置可以预测其穿膜情况。
另外,由于膜蛋白总是从胞质溶胶穿入内质网膜,并且总是保持信号序列中含正电荷多的氨基酸一端朝向胞质溶胶面,因而相同蛋白质在内质网中的取向也必然相同。
结果造成内质网膜中蛋白质取向的不对称性,并由此决定了该蛋白在其它膜结合细胞器的膜结构中的方向。
11.为什么说高尔基体是一种极性细胞器?
高尔基体的极性有两层含义:
一是结构上的极性,二是功能上的机型极性。
结构上的极性:
高尔基体可分为几个不同的功能区室。
①靠近内质网的一面是由一些管状囊泡形成的网络结构,通常将这一面称为顺面（cisface）,或称形成面（formingface）。
由于顺面是网络结构,所以又称顺面高尔基网络（cisGolginetwork,CGN）。
从功能上看,CGM被认为是初级分选站（primarilysortingstation）,负责对从ER转运来的蛋白质进行鉴别,决定哪些需要退回,哪些可以进入下一站。
②高尔基体中间膜囊（medialGolgi）由扁平囊和管道组成,形成不同的区室,但功能上是连续的、完整的膜体系。
多数糖基修饰、糖脂的形成、以及与高尔基体有关的多糖的合成都发生在中间膜囊中。
③反面高尔基网络（transGolginetwork，TGN）,是高尔基复合体最外面一侧的管状和小泡状物质组成的网络结构，它是高尔基复合体的组成部分，并且是最后的区室。
蛋白质的运输信号在此被特异的受体接受，进行分拣，集中，形成不同的分泌小泡，被运送到不同的地点。
因此,它的主要功能是参与蛋白质的分类与包装,并输出高尔基体。
某些“晚期”蛋白质的分类与包装也发生在TGN中。
功能上的极性:
高尔基体虽然是由膜囊构成的复合体,但是不同的膜囊有不同的功能,执行功能时又是“流水式”操作,上一道工序完成了,才能进行下一道工序,这就是高尔基体的极性。
12.为什么偶尔会出现高尔基体蛋白向内质网运输?
有什么意义?
从理论上讲,除了内质网结构和功能蛋白质外,其他由内质网合成的蛋白质都是通过小泡转运到高尔基体的顺面,小泡与顺面高尔基体网络融合之后,转运的蛋白质进入高尔基体腔,这是内质网与高尔基体间的主流运输。
但偶尔也有从高尔基体各个部位形成的小泡沿微管回流到内质网。
造成高尔基体蛋白向内质网运输的原因有两种可能:
一是ER在进行蛋白质运输时发生包装错误,将ER的结构和功能蛋白运输到高尔基体,被高尔基体的监控蛋白发现并将“走私”蛋白遣返。
第二种情况是在不良环境下细胞作出的应激反应。
作为内质网的结构和功能蛋白在其羧基端都有一个内质网滞留信号（ERretentionsignal）:
Lys-Asp-Glu-Leu-COO-，即KDEL信号序列。
如Bip就带有KDEL信号,它是内质网中的分子伴侣,如果从Bip上除去这种信号,Bip蛋白就会分泌出来;
如果将KDEL信号加到别的分泌蛋白上,这种蛋白也就变成了滞留在内质网中的蛋白质。
KDEL信号在高尔基复合体各个部分的膜上都有相应的受体。
如果ER滞留蛋白质在出芽时被错误地包进分泌泡而离开了ER,高尔基复合体膜上的这种信号受体蛋白就会与逃出的ER蛋白结合,并形成小泡,将这些ER蛋白"
押送"
回到ER。
因此这种回流运输对于保证内质网的正常功能是十分重要的。
13.溶酶体中含有的都是水解酶类,那么内溶酶体破裂会使细胞裂解吗?
如果是少量的溶酶体酶泄漏到胞质溶胶中,并不会引起细胞损伤,其主要原因是胞质溶胶中的pH值为7.0左右，在这种环境下,溶酶体的酶基本没有活性。
但是,如果的溶酶体大量破裂,对细胞就有危害了。
14.自噬作用对细胞的生命活动有什么意义?
自噬作用的意义是多方面的包括:
酶系统的更新:
处于不同的细胞周期、不同分化阶段和不同生理状态下的细胞,进行着不同的生理生化反应,需要不同的酶系统,细胞生理状态的变化要依靠酶系统的变化来实现。
对于细胞质中某些暂时不需要的酶系统或代谢产物,需要通过自噬作用进行酶系统的更新。
老旧细胞器的清除:
细胞中的生物大分子和细胞器都有一定的寿命,为了保证细胞正常的代谢活动,必须不断地清除衰老的细胞器和生物大分子。
很多生物大分子的半衰期只有几小时或几天。
肝细胞中线粒体的寿命平均约10天左右。
参与细胞发育发育:
自噬作用在不同类型细胞中发生的频率不同。
在某些发育过程中的细胞中,自噬作用特别强,因为这些细胞要不断地进行细胞器的更新,或消除。
如红细胞发育成熟后,所有的细胞器都要通过自噬作用被清除。
应激反应:
另外在细胞饥饿条件下,自噬作用也特别强,此时的吞噬作用主要是为细胞提供能量,维持细胞的生命活动。
15.溶酶体酶蛋白M6P标记是怎样形成的?
所谓溶酶体酶蛋白的M6P标记,就是溶酶体酶蛋白合成之后经糖基化和磷酸化,带上了磷酸化的甘露糖。
它的形成涉及内质网和顺面高尔基体。
溶酶体的酶在膜旁核糖体上合成，通过信号肽的引导进入粗面内质网，在粗面内质网进行N-连接糖基化。
在此过程中，溶酶体酶蛋白先带上3个葡萄糖、9个甘露糖和2个N-乙酰葡萄糖胺，切除三分子葡萄糖和一分子甘露糖后转运到高尔基体；
在高尔基体顺面网络对N连接的糖链进行磷酸化修饰，带上6-磷酸甘露糖的标记,甘露糖的磷酸化比较复杂。
将磷酸基团添加到溶酶体酶的甘露糖的第六位碳上的反应是由两种酶催化的，一种酶是N-乙酰葡萄糖胺磷酸转移酶（N-acetyglucosaminephosphotransferase），它有两个功能位点，一个是识别位点，能够同溶酶体酶进行特异性地结合。
另一个是催化位点。
另一种酶是N-乙酰葡萄糖苷酶,功能是释放N-乙酰葡萄糖胺。
识别位点同溶酶体酶的识别和结合是构型特异性的,即识别信号斑。
信号斑是溶酶体酶蛋白多肽形成的一个特殊的三维结构,它是由三段信号序列构成的,可被磷酸转移酶特异性识别。
反应中磷酸基的供体是UDPN-乙酰葡萄糖胺（N-acetyglucosamine，GlcNAc）,甘露糖残基磷酸化的位点是第六位碳原子。
每个溶酶体酶蛋白上有8个甘露糖残基,至少有一个甘露糖残基被磷酸化。
溶酶体酶蛋白的甘露糖一旦被磷酸化,就带上了甘露糖6-磷酸标记。
16.溶酶体的酶是如何经M6P分选途径进行分选的?
溶酶体形成的M6P分选途径的主要过程是:
具有M6P标记的溶酶体酶在反面高尔基体网络与受体结合后,在网格蛋白帮助下形成具有网格蛋白外被的溶酶体酶分泌小泡,网格蛋白解聚后的溶酶体酶分泌小泡与一种具有分选作用的细胞器&
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次级内体融合,由于次级内体内部的pH≈5.5,融合后的内体中的pH低于6,所以与M6P受体结合的溶酶体酶与受体脱离,释放到内体中,接着,由次级内体中的磷酸酶使溶酶体酶脱磷酸,防止溶酶体酶与M6P受体重新结合。
融合后的次级内体可以通过出芽形成两种类型的小泡,一种含有溶酶体酶蛋白但不含M6P受体,这种小泡可以同溶酶体融合,完成最终将溶酶体酶传递给溶酶体的过程。
另一种小泡只含有M6P受体,不含有酶,它们主要是同反面高尔基体膜融合,偶尔这种小泡也会同质膜融合完成M6P的再循环。
另一方面,偶尔分泌到细胞外的溶酶体酶与质膜中M6P受体蛋白结合,然后通过内吞作用被包装到初级内体中,同次级内体融合后,通过与来自反面高尔基体的溶酶体酶运输小泡相同的方式被传递给溶酶体。
溶酶体酶的M6P分选途径有几个主要的特点:
①M6P作为分选信号;
②包埋在高尔基体中的受体能够被网格蛋白包装成分泌小泡;
③出芽形成的溶酶体酶的运输小泡只同酸性的次级内体融合;
④通过次级内体的分选作用使受体再循环。
M6P分选途径是通过对一类遗传病:
称为溶酶体贮积症（lysosomalstoragediseases）的研究发现的。
此类遗传病是由于溶酶体中缺少一种或几种酶所致。
17.如何根据溶酶体贮积症研究M6P分选途径?
溶酶体贮积症是一种遗传病,是由于溶酶体中缺少一种或几种酶所致。
这种病人不能消化糖脂和一些原本由溶酶体酶消化的细胞外的成份,使这些物质作为大的包涵体积累在溶酶体中。
I-细胞病（I-celldisease）是一种特别严重的溶酶体贮积症,这种病人的溶酶体中缺少多种酶。
通过比较I-细胞病人和正常人的溶酶体酶的差异发现M6P是溶酶体酶的分选信号,病人细胞中缺少GlcNAc磷酸转移酶,不能使溶酶体酶带上甘露糖6-磷酸标记,缺少M6P信号的溶酶体酶不能进入溶酶体,而被分泌到细胞外。
从I-细胞病人中分离成纤维细胞培养在含有M6P溶酶体酶的培养基中,发现细胞中溶酶体的量几乎达到正常人的水平,这一发现说明细胞质膜含有M6P受体,并且能够通过内吞作用将培养液中溶酶体的酶转运到细胞内。
因为添加的溶酶体酶开始是在培养基中,后来进入了细胞内的溶酶体,只能用质膜的M6P受体转运来解释。
18.请举例说明溶酶体酶进入溶酶体的非M6P途径的可能方式。
溶酶体酶进入溶酶体的非M6P途径可两种可能方式:
一种是作为膜蛋白,合成时就插在膜上,;
另一种可能就是作为前体合成并结合在膜上,进入溶酶体膜后水解释放到溶酶体腔中。
如β-葡糖脑苷脂酶（β-glucocerebrosidedase）,此酶作为前体合成并结合在膜上,但是成熟后仍然结合在溶酶体的膜上。
酸性磷酸酶在合成时是以前体形式被合成的并且作为ER的整合蛋白结合在ER的膜中。
这种膜结合的前体酶通过高尔基体被运入溶酶体,最后通过切割作为成熟的酸性磷酸酶被释放到溶酶体的腔中。
指导膜结合蛋白从ER进入溶酶体的寻靶信号是一段特殊的氨基酸序列,这段序列位于跨膜蛋白的细胞质结构域。
如果将酸性磷酸酶的细胞质结构域中的一个酪氨酸突变后,这种酶的前体就只能结合在ER的膜而不能进入溶酶体中。
在其他的溶酶体酶中也发现类似的情况,说明酪氨酸是溶酶体酶寻靶信号的组成部分。
19.极性细胞中的膜蛋白通过什么方式进行选择性运输的?
在极性细胞中,如上皮细胞,细胞膜分成顶端膜和基底外侧膜,两部分细胞膜含有不同的膜蛋白和膜脂,糖脂和糖蛋白只存在于顶部细胞膜中。
在这种有极性的细胞中,细胞质膜蛋白的分泌具有选择性,主要是通过反面反面高尔基网络进行选择性包装,将不同部位膜蛋白包装到不同的小泡,然后运送到不同的部位。
通过病毒感染实验和基因重组实验,证明极性膜蛋白的定位信号在膜蛋白中。
当用流感病毒感染MDCK表皮细胞时,子代病毒从顶部质膜出芽释放出来;
但是若用VSV病毒感染MDCK细胞时,子代病毒是通过基底侧质膜出芽。
出芽地点的不同是由于病毒外壳蛋白成熟时被运输的地点不同。
流感病毒的HA糖蛋白合成后从高尔基体运送到顶部质膜,而VSV糖蛋白（G蛋白）则从高尔基体运送到基底侧质膜。
利用重组DNA技术,将编码HA的基因导入未感染的细胞,发现所表达的HA都定位在顶部质膜,这表明定位信号位于HA糖蛋白上。
极性细胞中可通过转胞吞（transcytosis）作用进行膜蛋白的选择性运输。
如在肝细胞中,合成的基底侧质膜蛋白与顶部质膜蛋白先是在一起被运送到基底侧质膜,然后通过内吞作用将这两种类型的蛋白包装到同一种小泡,通过分选作用,将内吞泡中基底侧质膜的蛋白质分选出来,再将它运回到基底侧的质膜循环使用。
而携带顶部质膜蛋白的小泡则跨过细胞质膜与顶部质膜融合,这种过程称为转胞吞作用。
20.什么是受体介导的内吞作用?
有什么特点?
基本过程怎样?
是一种特殊类型的内吞作用，主要是用于摄取特殊的生物大分子。
被吞入的物质首先同细胞质膜的受体蛋白结合,同受体结合的物质称为配体（ligand）。
配体可分为四大类:
Ⅰ.营养物,如转铁蛋白、低密度脂蛋白（LDL）等;
Ⅱ.有害物质,如以葡萄糖和甘露糖为末端的糖蛋白;
Ⅲ.免疫物质,如免疫球蛋白、抗原等;
Ⅳ.信号物质,如胰岛素等多种肽类激素等。
受体介导的内吞作用有两个主要特点:
①配体与受体的结合是特异的,具有选择性;
②要形成特殊包被的内吞泡。
大致分为四个基本过程∶①配体与膜受体结合形成一个小窝（pit）;
②小窝逐渐向内凹陷.然后同质膜脱离形成一个被膜小泡;
③被膜小泡的外被很快解聚,形成无被小泡,即初级内体;
④初级内体与溶酶体融合,吞噬的物质被溶酶体的酶水解。
21.受体介导的内吞中,内吞泡中的配体、受体和膜成分的去向如何?
在受体介导的内吞作用中,随内吞泡进入细胞内的物质可分为三大类∶配体（猎物）、受体和膜组分,它们有着不同的去向:
在受体介导的内吞中,配体基本被降解,少数可被利用。
大多数受体能够再利用,少数受体被降解。
通常受体有四种可能的去向:
①受体内吞之后,大多数受体可形成载体小泡重新运回到原来的质膜上再利用，这些受体主要是通过次级内体的分拣作用重新回到细胞质膜上（如M6P受体、LDL受体）。
②受体和配体一起由载体小泡运回到原来的质膜上再利用,如转铁蛋白及转铁蛋白受体就是通过这种方式再循环。
③受体和配体一起进入溶酶体被降解,如在某些信号传导中,信号分子与受体一起被溶酶体降解。
④受体和配体一起通过载体小泡被转运到相对的细胞质膜面,这就是转胞吞作用。
被内吞进来的膜成分有三种可能的去向:
第一种是随着细胞质膜受体分选产生的小泡一起重新回到质膜上再循环利用；
第二种可能是同高尔基体融合，成为高尔基体膜的一个部分，这些膜有可能通过小泡的回流同内质网融合；
第三种可能是随着溶酶残体的消失而消失。
22.简述LDL经受体介导的内吞作用被吞入细胞和被利用过程。
基本过程是:
（1）LDL在质膜的被膜小窝中与受体结合;
（2）小窝向内出芽;
（3）形成被膜小泡;
（4）网格蛋白去聚合形成无被小泡（初级内体）;
（5）内体调整pH至酸性,使LDL与受体脱离（次级内体）;
（6）受体被分拣出来,被载体小泡运回到质膜;
（7）通过膜融合,受体回到质膜再利用;
（8）LDL被分选进入没有受体的小泡,与初级溶酶体融合形成次级溶酶体;
（10）在次级溶酶体中,蛋白质被降解成氨基酸,胆固醇脂被水解产生胆固醇和脂肪酸。
23.什么是低密度脂蛋白（LDL）,与动脉粥样硬化（动脉变窄）有什么关系?
LDL是一种球形颗粒的脂蛋白，直径为22nm,核心是1500个胆固醇酯；
外面由800个磷脂和500个未酯化的胆固醇分子包裹,由于外被脂分子的亲水头露在外部，使LDL能够溶于血液中；
最外面有一个相对分子质量为55kDa的蛋白，叫辅基蛋白B&
100（apolipoproteinB-100）,它能够与特定细胞的表面受体结合。
LDL受体蛋白是一个单链的糖蛋白,由839个氨基酸组成,跨膜区由22个疏水的氨基酸组成,为单次跨膜蛋白。
LDL受体蛋白合成后被运输到细胞质膜,即使没有相应配体的存在,LDL受体蛋白也会在细胞质膜集中浓
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