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一分子氧一个血红素辅基。

别构蛋白（蛋白质空间构象的改变常伴随其功能的变化，称为别构效应。

具有别构效应的蛋白质称为别构蛋白，常有四级结构）。

氧解曲线为s状（第一个亚基与氧结合可促进第二个亚基与氧结合，这被称为正协同效应）

6.蛋白质沉淀—硫酸铵溶液调节ph去除表面电荷（在某一ph溶液中，蛋白质解离的正电荷和负电荷相等，其净电荷为0，此溶液的ph值即为该蛋白质的等电点），有机溶剂破坏水化膜。

变性—（在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，即有序的空间结构变为无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质变性）加热，乙醇，强酸强碱，重金属离子

7.核苷酸分子中嘌呤N9嘧啶N1与5-C以糖苷键链接。

脱氧核苷与磷酸以3,5-磷酸二酯键结合构成脱氧核苷酸，是构成DNA的基本单位，包括dAMP，dGMP，dCMP，dTMP。

8.核小体由DNA和组蛋白（H1，H2A,H2B,H3，H4）构成.各2分子的H2A,H2B,H3，H4共同构成了核小体的核心，DNA双螺旋分子缠绕在这一核心上构成了核小体

9.DNA双螺旋的特点----1两条反向平行的脱氧核苷酸链绕同一中心轴，形成右手螺旋的结构。

2.磷酸-戊糖骨架位于外侧，两条链上的碱基以AT,CG相连，构成碱基平面，位于螺旋内侧3螺距为3.54nm，旋转一周为10.5个碱基对，螺旋直径为2.37nm4疏水性的碱基堆积力维持纵向结构，碱基对的氢键维持横向结构。

10.成熟的真核生物mRNA的结构—1大多数真核mRNA在5端以m7GpppN为分子的起始结构。

这种结构称为帽子结构。

这种帽结构可以与一类称为帽结合蛋白的分子结合成复合体2。

3端有一段由80至250个腺苷酸连接而成的多聚腺苷酸结构，称为多聚腺苷酸尾（或多聚A尾）。

两者共同复制mRNA从细胞核向细胞质的转运，维持mRNA的稳定性以及翻译起始的调控。

去除这两结构可导致细胞内的mRNA迅速降解

11.tRNA作为氨基酸的载体参与蛋白质的合成，具有较好的稳定性。

1.含有多种稀有碱基，含甲基化核苷酸2.能形成局部的链内的双键结构，含有茎环结构，二级结构形似三叶草，三级结构是一个倒L型的形状3.3端可连接氨基酸4其反密码子结构能够识别mRNA密码子。

12.DNA变性（某些理化因素（温度ph离子强度等）会导致DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂，使DNA双链解离成单链，这种现象称为DNA变性。

当变性条件缓慢的出去后，两条解离的互补链可重新互补配对，恢复成原来的的双螺旋结构。

这一现象称为复性。

热变性的DNA复性也可称为退火）过程中，紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度（Tm）。

在Tm时，核酸分子内50%的双链结构被解开。

该值与DNA分子大小及所含碱基中GC比例成正比。

在DNA的解链过程中，由于更多的共轭双键得以暴露，含有DNA的溶液在260nm处的吸光度随之增加。

这种现象称为DNA的增色效应。

13.将不同种类的DNA的单链或RNA放在同一溶液中，只要两种核酸的单链之间存在着一定程度的碱基配对关系，他们就有可能形成杂化双链。

这种杂化双链可以在DNA单链之间，RNA单链之间，DNA单链与RNA单链之间形成。

这种现象称为核酸杂交。

14.酶是由活细胞产生的，对其底物有高度特异性和高度催化性的蛋白质。

核酸酶是所有可以水解核酸的酶，根据底物不同可分为DNA酶和RNA酶两类，根据对底物的作用方式分为核酸外切酶和核酸内切酶。

核酶是指具有催化作用的RNA。

仅含有蛋白质的酶叫单纯酶，结合酶是由酶蛋白（蛋白质部分，决定酶促反应的特异性及催化机制）和辅助因子（非蛋白部分，参与酶活性中心的形成，与酶蛋白结合疏松是辅酶，透析或超滤可除去，辅基紧密，决定酶促反应的性质和类型NAD+,NADP+-维生素PP,FAD—维生素B2，TPP-维生素B1,B6,辅酶A-泛酸，生物素，FH4-叶酸，维生素B12，硫辛酸）组成。

酶蛋白和辅助因子结合在一起称为全酶，只有全酶有催化作用

15.酶的活性中心（或活性部位）是酶分子中能与底物特异的结合并催化底物转变成产物的具有特定三维结构的区域，其中与酶活性密切相关的化学基团称为酶必需基因。

位于酶活性中心的必需基因有可结合基因和催化基因之分。

活性中心外的必需基因不参与催化作用，为维持酶活性中心的空间构象和作为调节剂的结合部位所必需

16.酶促反应特点—1对底物具有极高的催化效率2对底物具有高度特异性（绝对专一性，相对专一性）3酶的活性与酶量具有可调节性4具有不稳定性

17.米氏常数Km（v=VmaxS/Km+S，Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率）--1等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度2是酶的特征常数（酶结构，底物结构，反应环境ph,温度，离子强度）3在一定条件下表示酶对底物的亲和力（Km=K2+K3/K1,越大亲和力越小）

18.不可逆性抑制剂与酶共价结合（有机磷农药-胆碱酯酶失活，用阿托品，解磷定，低浓度重金属离子，路易士气-硫基酶分子失活，用二硫基丙醇）可逆性抑制剂与酶非共价结合—1竞争性抑制剂（与底物结构相似，磺胺类药物抑菌，Km增大，Vmax不变）2非竞争性抑制（与活性中心外的结合位点结合，Km不变，Vmax变小）3反竞争性抑制（与底物酶复合体结合，与活性中心外的结合位点结合，Km变小，Vmax变小）

19.体内的一些代谢物可与某些酶的活性中心外的某个部位非共价可逆结合，引起酶的构象改变，从而改变酶的活性，酶的这种调节方式称为别构调节（或变构调节）。

受别构调节的酶为别构酶，引起别构效应的物质称为别构效应剂。

酶蛋白肽链上的一些基因可在其他酶的催化下，与某些化学基因共价结合，同时又可在另一种酶的催化下，去掉已结合的化学基因，从而影响酶的活性，酶的这种调节方式称为酶的共价修饰（或化学修饰）调节。

20.有些酶在细胞内合成或初分泌，或在其发挥催化功能前处于无活性状态，这种无活性的酶前体称为酶原。

在一定条件下，酶原水解开一个或几个特定的肽键，致使构象发生改变而表现出酶的活性。

酶原向酶的转变过程称为酶原的激活。

酶原激活的实质是酶的活性中心形成或暴露

21.同工酶是指催化相同的化学反应，但酶分子的分子结构，理化性质乃至免疫学性质完全不同的一组酶。

一级结构存在差异，活性中心的三维结构相同或相似。

动物的乳酸脱氢酶（LDH）是一种含锌的四聚体酶。

由骨骼肌型（M）和心肌型（H）两种类型的亚基以不同的比例组成5种同工酶

22.血糖指血中的葡萄糖。

血糖水平相当恒定，始终维持在3.89-6.11mmol/L。

血糖的来源1食物经消化吸收的葡萄糖2肝糖原分解3糖异生血糖的去路1氧化供能2合成糖原3转变为脂肪及某些非必需氨基酸4转变为其他非糖物质。

降血糖-胰岛素，升血糖-胰高血糖素，糖皮质激素，肾上腺素。

23.葡萄糖释入血液后又可被肌摄取，由此构成了一个循坏，称为乳酸循坏（Cori循坏）。

生理意义1回收乳酸中的能量2避免因乳酸堆积而引起中毒。

1脂肪动员指储存在脂肪细胞内的脂肪在脂肪酶的作用下，逐步水解，释放游离脂肪酸和甘油供其他组织细胞氧化利用的过程。

2.脂肪酸在肝内B氧化产生的大量乙酰COA，部分被转变为酮体,向肝外输出。

包括乙酰乙酸（30%），B羟丁酸（70%）和丙酮。

肝内合成的酮体需经血液运输至肝外组织氧化利用。

生理意义1酮体分子量小，水溶性大，易于通过血脑屏障和肌肉毛细血管壁，是脑组织和肌肉组织的重要能源物质。

2酮体的利用增加可减少葡萄糖的利用，有利于维持血糖水平的恒定，节省蛋白质的消耗。

3脂质是脂肪和类脂的总称。

脂肪即甘油三酯（或三脂酰甘油）。

类脂包括胆固醇及其酯，磷脂和糖脂。

含甘油的磷脂称为甘油磷脂（胆碱+磷脂酸→磷脂酰胆碱又称卵磷脂，乙醇胺+磷脂酸→磷脂酰乙醇胺又称脑磷脂，丝氨酸+磷脂酸→磷脂酰丝氨酸，甘油+磷脂酸→磷脂酰甘油，肌醇+磷脂酸→磷脂酰肌醇）。

甘油磷脂合成的基本原料包括甘油，脂肪酸，磷酸盐，胆碱，丝氨酸，肌醇等，还需ATP,CTP。

甘油磷脂由磷脂酶催化降解（磷脂酶A1，A2，B1，B2，C,D），人体自身不能合成，必须由食物提供的脂肪酸称为必需脂肪酸（亚油酸，a亚麻酸，花生四烯酸能在人体内以亚油酸为原料合成，一般也归为必需脂肪酸）。

4.胆固醇是生物膜的重要成分和具有重要生物学功能固醇类物质的前体。

胆固醇在体内的转变1转变为胆汁酸（最主要去路）2转变为类固醇激素3转变为维生素D3，4参与生物膜的合成

5血脂指血浆中所含的脂类。

血浆脂蛋白的分类1电泳法（a脂蛋白，前B脂蛋白，B脂蛋白，乳糜微粒）2超速离心法（乳糜微粒CM（十二指肠，空肠细胞运输外源性甘油三酯及胆固醇酯的主要形式），极低密度脂蛋白VLDL（肝细胞运输内源性甘油三酯及胆固醇酯的主要形式。

空腹血浆中甘油三酯的水平主要反映在VLDL的含量上），低密度脂蛋白LDL（肝细胞，血浆转运肝合成的内源性胆固醇的主要形式。

LDL是正常人空腹血浆中的主要脂蛋白），高密度脂蛋白HDL（肝细胞，小肠细胞，血浆将胆固醇从肝外组织转运到肝进行代谢））

6底物水平磷酸化是因脱氢，脱水等作用使能量在分子内部重新分布而形成高能磷酸化合物，然后将能量给ADP形成ATP的过程。

氧化磷酸化（或偶联磷酸化）是指在呼吸链电子传递过程中，能量被逐步释放并偶联ADP磷酸化生成ATP。

7呼吸链—代谢物脱下的成对氢原子（2H）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终于氧结合生成水，此传递链称为呼吸链（或电子传递链）。

呼吸链分为NADH氧化呼吸链和（FADH2氧化呼吸链）琥珀酸氧化呼吸链。

呼吸链由位于线粒体内膜上的4种酶蛋白复合体组成（复合体1—NADH-泛醌还原酶（有质子泵功能，泵出质子所需能量来自电子传递过程，NADH和泛醌之间存在1个ATP生成部位。

抑制剂-鱼藤酮，粉蝶霉素A，异戊巴比妥），复合体2-琥珀酸-泛醌还原酶（抑制剂-萎锈灵，噻吩甲酰，三氟丙酮），复合酶3-泛醌-细胞色素c还原酶（复合体3为二聚体，成梨形，有质子泵功能。

细胞色素是一类含有血红素样辅基的电子传递蛋白。

血红素样辅基中的铁离子可通过Fe2+--Fe3++e-反应传递电子，为单电子传递体。

根据吸收光谱和最大吸收波长的不同，可分为细胞色素a,b,c三类，泛醌和细胞色素c之间存在1个ATP生成位点，抑制剂-抗霉素A），复合体4-细胞色素c氧化酶（有质子泵功能，相当于每传递2个电子使2个H+跨内膜向膜间腔侧转移，细胞色素c和O2之间存在1个ATP生成部位，抑制剂-CN-,N3，CO）标准氧化呼吸电位E0是指在特定条件下，参与氧化还原反应的组分对电子的亲和力大小。

电位高的组分对电子的亲和力强，易于接受电子。

呼吸链电子从电位低的组分向电位高的组分移动。

1呼吸链抑制剂阻断电子传递链过程，2解偶联剂（解偶联剂可使氧化与磷酸化的偶联脱离，电子可沿呼吸链正常传递并建立跨内膜的质子电化学梯度储存能量，但不能使ADP磷酸化合成ATP）阻断ADP的磷酸化过程（二硝基苯酚）,3ATP合酶抑制剂同时抑制电子传递链和ATP的生成。

8．P/O比值是指氧化磷酸化过程中，每消耗1/2摩尔O2所需磷酸的摩尔数，即所能合成ATP的摩尔数（或一对电子通过氧化呼吸链传递给氧所生成的ATP分子数），可以用来推测（氧化呼吸链中偶联生成ATP的部位称为）氧化磷酸化的偶联部位

9.ATP是体内最重要的高能磷酸化合物（高能磷酸化合物是指水解时能释放较大自由能的含有磷酸基的化合物，通常其释放的自由能大于25KJ/mol，并将水解时释放能量较多的磷酸酯键称之为高能磷酸键，用~P符号表示），是细胞可直接利用的能量形式，是体内能量转移的磷酸核苷化合物相互转变的核心，通过转移自身基团提供能量。

磷酸肌酸作为肌肉和脑组织中能量的一种储存形式，生物体内能量的储存和利用都以ATP为中心。

当质子顺浓度梯度回流至基质时，储存的能量被ATP合酶（ATP合酶由F0疏水部分和F1亲水部分组装成可旋转的发动机样结构，是生物能量代谢的关键酶）充分利用，催化ADP与Pi生成ATP.

10.进入线粒体的两种机制-1a磷酸甘油穿梭机制，主要存在于脑和骨骼肌中。

通过这种方式，一分子NADH经此穿梭产生1.5分子ATP。

2苹果酸-天冬氨酸穿梭机制，主要存在于肝和心脏中。

进入基质的NADH+H+通过NADH氧化呼吸链进行氧化，产生2.5分子ATP.

11.体内需要而不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸，称为营养必需氨基酸，包括亮，异亮，苏，撷，赖，甲硫，苯丙，色。

一碳单位是指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团，包括甲基-CH3，甲烯基-CH2-，甲炔基-CH=,甲酰基-CHO，亚氨甲基-CH=NH-等。

一碳单位不能游离存在，常有四氢叶酸FH4结合而转运和参与代谢。

四氢叶酸是一碳单位的运载体。

一碳单位的主要功能是参与嘌啶和嘧啶的合成。

12.外源性蛋白质消化成寡肽和氨基酸后被吸收，未消化吸收蛋白质在大肠下段发生腐败作用。

蛋白质在溶酶体内（含有多种蛋白酶，称为组织蛋白酶）通过ATP非依赖途径被降解。

蛋白质在蛋白酶体通过ATP依赖途径被降解。

（泛素是一种由76个氨基酸组成的小分子蛋白质）1氨基酸通过转氨基作用脱去氨基，2L-谷氨酸通过L-谷氨酸脱氢酶催化脱去氨基，（转氨基作用与谷氨酸脱氢作用的结合被称作转氨脱氨作用，或联合脱氨基作用）3氨基酸通过嘌呤核苷酸循坏脱去氨基，4氨基酸通过氨基酸氧化酶催化脱去氨基。

氨基酸脱氨基后形成的a-酮酸1彻底氧化分解提供能量2经氨基化生成营养非必需氨基酸3转变为糖和脂类化合物

13.体内代谢产生的氨及消化道吸收的氨进入血液，形成血氨，血氨水平在47-65umol/L。

氨的来源1氨基酸脱氨基作用和胺类分解2肠道细菌腐败作用产生氨，肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺（谷氨酰胺既是氨的解解毒产物，又是氨的储存及运输形式，临床上对氨中毒的病人可服用或输入谷氨酸盐，以降解氨的浓度）。

氨的转运1通过丙氨酸-葡萄糖循坏从骨骼肌（运往肝合成尿素）2通过谷氨酰胺从脑和骨骼肌等组织运往肝或肾（以铵盐的形式排除）。

14通过鸟氨酸循环生成尿素，分子中的两个氮原子，一个直接来自游离的氨，另一个直接来源于天冬氨酸.氨在肝中合成尿素是维持血氨的来路和去路保持动态平衡的关键。

关键酶1氨基甲酰磷酸合成酶CPS1，2精氨酸代琥珀酸合成酶

15氨基酸脱羧酶的辅酶是磷酸比多醛。

1谷氨酸经谷氨酸脱羧酶催化生成r-氨基丁酸CABA抑制性神经递质，对中枢神经有抑制作用。

2组氨酸通过组氨酸脱羧酶催化生成组胺是一种强烈的血管扩张剂，引起哮喘，促进分泌胃蛋白酶原及胃酸3色氨酸经5-羟色氨酸生成5-羟色胺是一种脑组织中神经递质，具有抑制作用，直接影响神经传导，外周组织中具有强烈的血管收缩作用5某些氨基酸的脱羧基作用可产生多胺类物质（鸟氨酸-腐胺-精眯和精胺是调节细胞生长的重要物质）。

16.S-腺苷甲硫氨酸SAM参与甲基转移，N5-CH3-FH4可看成体内甲基的间接供体。

甲硫氨基循坏的生理意义1为体内广泛存在的甲基化反应提供甲基2促进FH4再生。

关键酶N5-CH3-FH4转甲基酶（或甲硫氨酸合成酶），辅酶维生素B12，参与甲基的转移。

半胱氨酸可与胱氨酸互变，转变为牛磺酸，生成活性硫酸根PAPS。

PAPS化学性质活泼，在肝生物转化中可提供硫酸根使某些物质生成硫酸酯，还可参与硫酸角质素及硫酸软骨素等分子中硫酸化氨基糖的合成。

UDPG是葡萄糖的活化形式，是体内的葡萄糖供体。

17.肌酸和磷酸肌酸是能量储存和利用的重要化合物，合成肌酸的原料是甘氨酸，精氨酸，SAM，主要在肝合成。

在肌酸激酶CK（肌型M亚基，脑型B亚基。

骨骼肌MM，心肌MB,脑BB三种同工酶。

心肌梗死时，血中MB肌酸激酶活性增高，可作为辅助诊断的标志之一）的催化下，肌酸接受ATP的高能磷酸基形成磷酸肌酸。

肌酸和磷酸肌酸的最终代谢产物是肌酐。

当肾功能障碍时，肌酐排出受阻，血中浓度升高。

血中肌酐的测定有助于肾功能不全的诊断。

18苯丙氨酸经苯丙氨酸羟化酶（存在肝，辅酶是四氢生物蝶呤）羟化生成酪氨酸。

此酶障碍经过转氨基作用生成苯丙酮酸，大量的苯丙酮酸及其部分代谢产物由尿排出，称为苯丙酮尿症。

苯丙酮酸的堆积对中枢神经系统有毒性，使脑发育障碍，患儿智力低下。

酪氨酸经酪氨酸羟化酶生成肾上腺素（帕金森病），经酪氨酸酶生成黑色素（白化病，对阳光敏感，易患皮肤癌）。

两酶障碍生成尿黑酸。

尿黑酸可生成延胡索酸和乙酰乙酸。

儿茶酚胺由苯丙氨酸和酪氨酸衍化。

19嘌呤环合成的原料:

2谷氨酰胺、1天冬氨酸、1甘氨酸（所有的C.N原子，唯一同时获得多个原子的反应）、1二氧化碳、2一碳单位，生成6ATP嘧啶环合成的原料:

谷氨酰胺、天冬氨酸、二氧化碳。

20嘌呤核苷酸的抗代谢物--①嘌呤类似物：

6-巯基嘌呤（6MP）、6-巯基鸟嘌呤、8-氮杂鸟嘌呤等。

6MP应用较多，其结构与次黄嘌呤相似，可在体内经磷酸核糖化而生成6MP核苷酸，并以这种形式抑制IMP转变为AMP及GMP的反应。

②氨基酸类似物：

氮杂丝氨酸和6-重氮-5-氧正亮氨酸等。

结构与谷氨酰胺相似，可干扰谷氨酰胺在嘌呤核苷酸合成中的作用，从而抑制嘌呤核苷酸的合成。

③叶酸类似物：

氨喋呤及甲氨喋呤（MTX）都是叶酸的类似物，能竞争抑制二氢叶酸还原酶，使叶酸不能还原成二氢叶酸及四氢叶酸，从而抑制了嘌呤核苷酸的合成。

MTX在临床上用于白血病的治疗

21.尿酸是人体嘌呤分解代谢的终产物，水溶性较差。

痛风症是指患者血中尿酸含量升高。

临床上常用别嘌呤醇治疗痛风症。

1.嘌呤核苷酸的抗代谢物--①嘌呤类似物：

MTX在临床上用于白血病的治疗。

2.外源性蛋白质消化成寡肽和氨基酸后被吸收，未消化吸收蛋白质在大肠下段发生腐败作用。

3.糖酵解（胞质）的生理意义1缺氧情况下，迅速供能2少数组织仅以此途径获能-红细胞3有些组织即使在有氧条件下以此途径获得能量-白细胞，视网膜4酵解是彻底有氧氧化的前奏，准备阶段。

有氧氧化（胞质，线粒体）的生理意义1糖，脂肪，蛋白质的最终代谢通路2糖，脂肪，蛋白质代谢的联系枢纽3产能最多途径，4次脱氢，一次底物磷酸化。

4循环本身并不能释放大量能量，而是为氧化磷酸化反应生成ATP提供还原性的NADH,H+,FADH2.磷酸戊糖（胞质）途径生理意义1为核苷酸的合成反应提供核糖2生成大量的NADPH作为供氢体参与多种代谢反应。

糖异生（线粒体到胞质中反应）的生理意义1维持血糖浓度恒定2补充肝糖原3调节酸碱平衡（乳酸异生为糖）。

糖原合成（胞质）的生理意义是储存能量，糖原分解（胞质）的生理意义是维持血糖浓度。

4.氨基酸的理化性质—1两性解离2含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收性质3与茚三酮反应生成蓝紫色化合物。

蛋白质理化性质—1.两性解离2具有胶体性质3空间结构破坏而引起变性4在紫外光谱区有特征性吸收峰5应用蛋白质呈色反应（1茚三酮反应2双缩脲反应紫色或红色）可测定溶液中蛋白质含量。

5.促进脂肪动员的激素称为脂解激素，有肾上腺素，胰高血糖素，ACTH,TSH等。

抑制脂肪动员的激素称为抗脂解激素，如胰岛素，前列腺素E2，烟酸等。

脂肪酸的B氧化反应部位，除脑组织外的多数组织，以肝脏和肌肉最为活跃，包括1脂酸活化，生成脂酰COA,2脂酰COA进入线粒体3脂酰COA的B氧化4三羧酸循环和氧化磷酸化

6.第一信使是由细胞分泌的调节靶细胞生命活动的化学物质（或称细胞间信息物质）。

按化学组成分为1蛋白质和肽类（胰岛素，生长因子，细胞因子等）2氨基酸及其衍生物（甲状腺素，肾上腺素等）3类固醇激素（肾上腺皮质激素，性激素等）4脂肪酸衍生物（前列腺素）5某些气体分子（NO,CO）按其特点和作用方式1神经递质（突触分泌信号）2内分泌激素（内分泌信号）3局部化学介质（旁分泌信号）4气体信号（NO,CO，自分泌信号）

7.将作用于细胞膜的信息传递到细胞内，使之产生生理效应的细胞内信使，称为第二信使。

如环磷腺苷（cAMP），环磷鸟苷（cGMP），甘油二酯DAG，三磷酸肌醇IP3，4,5-三磷酸IPI3，钙离子等。

8.第三信使是负责细胞核内外信息传递的物质，又称为DNA结合蛋白，是一类可与靶基因序列结合的核蛋白，能调节基因的转录。

如立早基因（多数为原癌基因）的编码蛋白质。

9.鸟苷酸结合蛋白简称G蛋白，亦称GTP结合蛋白。

结合GTP时处于活化状态，能够与下游分子结合，并通过别构效应而激活下油分子。

G蛋白自身有GTP酶活性，可将结合的GTP水解为GDP，回到非活化状态，停止激活下游分子。

三聚体（a,b,r）G蛋白是直接由G蛋白偶联受体激活，进而激活其下游信号转导分子，调节细胞功能，低分子G蛋白是多种信号转导通路中的转导分子，如第一个被发现的Ras.

10.受体是细胞膜上或细胞内能特异识别并结合生物活性分子的成分，它能把识别和接受的信号正确无误的放大并传递到细胞内部，进而引起生物学效应。

一般是蛋白质，个别是糖蛋白。

细胞内受体通过分子迁移传递信号，膜受体识别细胞外信号分子并转换信号。

膜表面受体可分为3类—1.离子通道受体将化学信号转变为电信号，2.七跨膜受体（G蛋白偶联受体GPCR）通过G蛋白和小分子信使介导信号转导3.单跨膜受体（酶偶联受体）通过蛋白质修饰或相互作用传递信号。

受体与配体的相互作用具有1高度专一性2高度亲和性3可饱和性4可逆性5特定的作用模式等特点。

11.血红素合成的原料-甘氨酸，琥珀酰，CoA,Fe2+，在骨髓的幼红细胞和网织红细胞以及肝脏中合成。

关键酶是ALA合酶，辅酶是磷酸比多醛。

12.血浆蛋白质绝大部分在肝脏合成，γ球蛋白由浆细胞合成。

血浆蛋白的功能-1维持血浆胶体渗透压2维持血浆正常PH值3运输脂溶性物质，小分子物质等4免疫作用5催化作用6营养作用7保持血流通畅。

13.成熟红细胞的代谢特点—不能进行有氧氧化，糖酵解使其获得的能量的唯一途径。

糖酵解途径存在有2,3-二磷酸甘油酸旁路（2,3-BPG旁路），此支路占糖酵解的15%-50%，其主要功能在于调节血红蛋白的运氧功能。

2,3-BPG是调节血红蛋