大学 考研 笔记 教案 第二章蛋白质化学.docx
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大学考研笔记教案第二章蛋白质化学
第二章蛋白质化学
第一节蛋白质概述
一、蛋白质生物功能
蛋白质是生物体内最重要的物质之一，英文名称叫做Protein，是“最原初的”、“第一重要的”意思，不论是动物、植物，还是简单的细菌、病毒等都有蛋白质存在。
它是细胞原生质的主要成分，与核酸一起共同构成了生命的物质基础。
蛋白质的重要性很早就被认识，1838年，当G.J.Mulder提出蛋白质这个名词时，他就明确指出：
在植物和动物中存在这样一种物质，毫不怀疑它是生物体中已知的最重要的物质，如果没有它，在我们这个星球上生命则是不可能存在的。
恩格斯指出：
生命是蛋白质的存在方式。
因此，蛋白质有着极其重要的生物学意义。
1．生物催化作用：
蛋白质的一个最重要的生物学功能是作为有机体新陈代谢的催化剂——酶。
几乎所有的酶都是蛋白质。
生物体内的各种化学反应几乎都是在相应的酶参与下进行的。
2．作为结构成分：
蛋白质另一个主要的生物学功能是作为有机体的结构成分。
在高等动物里，胶原纤维是主要的细胞外结构蛋白，参与结缔组织和骨骼作为身体的支架。
细胞里的片层结构，如细胞膜、线粒体、叶绿体和内质网等都是由不溶性蛋白质与脂质组成的。
3．运输的功能：
另一类蛋白质具有运输的功能。
脊椎动物的血红蛋白和无脊椎动物中的血蓝蛋白，某些色素蛋白如细胞色素c等起传递电子的作用。
4．运动功能：
某些蛋白质与生物的运动有关，如肌球蛋白（myosin）和肌动蛋白（actin）是肌肉收缩系统的必要成分。
细菌的鞭毛或纤毛蛋白也能产生类似的活动。
近年来发现，在非肌肉的运动系统中普遍存在着运动蛋白。
5．储存功能：
有些蛋白质具有贮藏氨基酸的功能，作为有机体及其胚胎或幼体生长发育的原料，如蛋类中的卵清蛋白（ovalbumin）、乳类中的酪蛋白（casein）、小麦种子中的麦醇溶蛋白等。
6．免疫防御：
生物体防御体系中的抗体（antibody）也是蛋白质。
它能识别病毒、细菌以及其他机体的细胞，并与之相结合而排除外来物质对有机体的干扰，起到保护机体的作用。
7．代谢调控：
还有一些蛋白质具有激素的功能，对生物体内的新陈代谢起调节作用。
如胰岛素参与血糖的调节，能降低血液中葡萄糖的含量。
8．其它作用：
近代分子生物学的研究还表明，蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起到重要作用。
二、蛋白质的元素组成
蛋白质是含氮的有机化合物，其含氮量占生物组织中一切含氮物质的绝大部分。
氮元素是蛋白质区别于糖和脂肪的特征性元素，根据对大多数蛋白质的氮元素分析，其氮元素的含量都相当接近，一般在15%~17％，平均为16％，即100g蛋白质中含有16g氮。
这是凯氏（Kjedahl）定氮法测定蛋白质含量的计算基础。
蛋白质含量＝蛋白氮×6.25
式中：
6.25—16％的倒数，每测定１g氮相当于6.25g的蛋白质。
蛋白质除含有氮元素外，含有下述几种主要元素：
C：
50～55%；Ｈ：
6～8％；Ｏ：
20～30%；Ｓ：
0~4％。
有些蛋白质含有少量的磷，还有些蛋白质含有微量的金属元素，例如铁、铜、锰、锌等。
三、蛋白质的分类
蛋白质可以按不同的方法分类。
作为分类的依据主要有：
分子的形状或空间构象；分子的溶解性；分子的组成情况；功能。
表3-1简单蛋白质的分类
蛋白质
性质
1．清蛋白（albumin）
2.．球蛋白（globulin）
3．谷蛋白（glutelin）
4．醇溶蛋白（prolamine）
5．组蛋白（histone）
6．鱼精蛋白（protamine）
7．硬蛋白（scleroprotein）
溶于水及稀盐、稀酸或稀碱溶液，为饱和硫酸铵所沉淀。
广泛存在于生物体内，如血清清蛋白、乳清蛋白等
为半饱和硫酸铵所沉淀，不溶于水而溶于稀盐溶液的称为优球蛋白（euglobulin）；溶于水的称为拟球蛋白（pseudoglobulin）。
普遍存在于生物体内，如血清球蛋白、肌球蛋白和植物种子球蛋白等
不溶于水、醇及中性盐溶液，但易溶于稀酸或稀碱，如米谷蛋白（oryzenin）和麦谷蛋白（glutenin）等
不溶于水及无水乙醇，但溶于70%~80%的乙醇中。
组成上的特点是脯氨酸和酰胺较多，非极性侧链远较极性侧链多。
这类蛋白质主要存在于植物种子中，如玉米醇溶蛋白（zein）、麦醇溶蛋白（gliadin）等
溶于水及稀酸，但为稀氨水所沉淀。
分子中组氨酸、赖氨酸较多，分子呈碱性，如小牛胸腺组蛋白等
溶于水及稀酸，不溶于氨水。
分子中呈碱性的氨基酸特别多，因此呈碱性，如鲑精蛋白（salmin）等
不溶于水、盐、稀酸或稀碱。
这类蛋白是动物体内作为结缔及保护功能的蛋白质，如角蛋白（keratin）、胶原（collagen）、网硬蛋白（reticulin）和弹性蛋白（elastin）等
按照分子的形状或空间构象可将蛋白质分为纤维状蛋白和球状蛋白两大类。
纤维状蛋白分子很不对称，形状类似纤维。
有的纤维状蛋白能溶于水，如肌肉的结构蛋白和血纤维蛋白原；有的纤维状蛋白不溶于水，如角蛋白、丝心蛋白以及胶原蛋白等。
球状蛋白质分子的形状接近球形，空间构象比纤维状蛋白复杂。
球状蛋白质的溶解性较好，能结晶，生物体内的蛋白质大多数属于这一类。
根据分子组成情况，可将蛋白质划分为单纯蛋白和结合蛋白两类。
单纯蛋白不含有非蛋白质部分。
这类蛋白质水解后的最终产物只有氨基酸。
单纯蛋白质按其溶解性质的不同可分为白蛋白（或清蛋白）、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白、精蛋白、组蛋白以及硬蛋白等（表3-1）。
结合蛋白是指由单纯蛋白和非蛋白成分结合而成的蛋白质，包括核蛋白、色蛋白、磷蛋白、糖蛋白等（表3-2）。
按照蛋白质的功能，则可划分为酶蛋白、结合蛋白、运输蛋白、受体蛋白、调节蛋白、防御蛋白、贮存蛋白、毒蛋白等（表3-3）。
表3-2结合蛋白质的分类
蛋白质
性质
1．核蛋白（nucleoprotein）
2．脂蛋白（lipoprotein）
3．糖蛋白（glycoprotein）和粘蛋白（mucoprotein）
4．磷蛋白（phosphoprotein）
5．血红素蛋白（hemoprotein）
6．黄素蛋白（flavoprotein）
7．金属蛋白（metalloprotein）
辅基是核酸，如脱氧核糖核蛋白、核糖体、烟草花叶病毒等
与脂质结合的蛋白质。
脂质成分有磷脂、固醇和中性脂等，如血中的1-脂蛋白、卵黄球蛋白（lipovitellin）等
辅基成分为半乳糖、甘露糖、己糖胺、己糖醛酸、唾液酸、硫酸或磷酸等，如卵清蛋白、-球蛋白、血清类粘蛋白（seromucoid）等
磷酸基通过酯键与蛋白质中的丝氨酸或苏氨酸残基侧链相连，如酪蛋白、胃蛋白酶等
辅基为血红素，它是卟啉类化合物，卟啉环中心含有金属，如含铁的血红蛋白、细胞色素c，含镁的叶绿素蛋白，含铜的血蓝蛋白（hemocyanin）等
辅基为黄素腺嘌呤二核苷酸，如琥珀酸脱氢酶、D-氨基酸氧化酶等
与金属直接结合的蛋白，如铁蛋白（ferritin）含铁,乙醇脱氢酶含锌,黄嘌呤氧化酶含钼和铁等
表3-3蛋白质按生物功能的分类
类型及举例
功能或存在
1.酶（enzymes）
核糖核酸酶（Rnese）
细胞色素C（cytochyomeC）
木瓜蛋白酶（papain）
2.储藏蛋白（storageprotein）
麦醇溶蛋白（gliadin）
玉米醇溶蛋白（zein）
酪蛋白（casein）
卵清蛋白（ovalbumin）
3.运输蛋白（transportprotein）
血红蛋白（hemoglobin）
血蓝蛋白（hemocyanin）
肌红蛋白（myogloin）
血清清蛋白（serumalbumin）
β1-脂蛋白（β1-lipoprotein）
4.收缩蛋白（contractileprotein）
肌球蛋白（myosin）
肌动蛋白（actin）
5.保护蛋白（protectiveprotein）
抗体（antibodies）
6.补体（complement）
7.结构蛋白
糖蛋白（glycoprotein）
α-角蛋白（α-keratin）
胶原蛋白（collagen）
水解RNA
转移电子
水解多肽
小麦的种子蛋白
玉米的种子蛋白
牛乳蛋白
鸡蛋清蛋白
在血液中运输O2（脊椎动物）
在血液中运输O2（无脊椎动物）
在肌肉中运输O2
在血液中运输脂肪酸
在血液中运输脂类
肌原纤维的静止纤维
肌原纤维的移动纤维
与异蛋白形成复合体
与抗原抗体系统形成复合体
细胞外壳及壁
皮肤、羽毛、毛发、角
结缔组织
上述蛋白质的分类并不是绝对的，彼此间是有联系的。
例如，组蛋白属于单纯蛋白，若它和DNA结合在一起时，则把它们合称为核蛋白，就属于结合蛋白类。
第二节氨基酸
蛋白质是一类含氮的生物大分子，结构复杂，功能多样。
经酸、碱或蛋白酶处理，使蛋白质彻底水解可以得到各种氨基酸。
现在已证明氨基酸是蛋白质的基本组成单位，组成蛋白质的氨基酸共有20种。
目前从各种生物体中发现的氨基酸已有180多种，除去组成蛋白质的20种氨基酸外，其余氨基酸被称为非蛋白质氨基酸。
组成蛋白质的氨基酸称为蛋白质氨基酸。
一、蛋白质氨基酸的一般结构特点及其分类
氨基酸是含有氨基及羧基的有机化合物。
从蛋白质水解产物中分离出来的常见的20种氨基酸除脯氨酸外，其余19种氨基酸在结构上的共同特点是与羧基相邻的-碳原子上都有一个氨基，因而称为-氨基酸。
结构通式如下：
从结构上看，除甘氨酸外，所有-氨基酸的-碳原子都是不对称碳原子（asymmetriccarbon）或称手性中心，因此都具有旋光性，都能使偏振光平面向左或向右旋转，左旋通常用（－）表示，右旋通常用（＋）表示。
其次每种氨基酸都有D-和L-型两种立体异构体，这是与甘油醛相比较确定的。
书写时将羧基写在-碳原子的上端，则氨基在左边的为L-型，氨基在右边的为D-型（如图3-1）。
必须指出，构型与旋光方向二者之间没有直接对应关系。
各种L-型氨基酸中有的为左旋有的为右旋，即便同一种L-型氨基酸，在不同溶剂中测定时，其比旋光值和旋光方向也会不同。
从蛋白质水解得到的-氨基酸都属于L-型的，所以习惯上书写氨基酸都不标明构型和旋光方向。
从-氨基酸的结构通式可以知道，各种-氨基酸的区别就在于侧链R基团的不同，即是说，不同的氨基酸有不同的R基团。
这样，组成蛋白质的20种常见氨基酸可以按照R基的化学结构或极性大小进行分类。
在这里，我们将按照各种氨基酸侧链R基团的极性差
别进行分类。
这对于认识蛋白质的性质、结构与功能更为有利。
按照这种分类方法可将氨
基酸分为四大类：
即非极性或疏水性的侧链R基氨基酸；极性但不带电荷的R基氨基酸；带正电荷的R基氨基酸；带负电荷的R基氨基酸表（表3-4~表3-7）。
注意，这些氨基酸的解离条件是指在细胞生理pH值范围内。
图3-1丙氨酸的一对对映体与L-和D-甘油醛的绝对构型的立体关系
表3-4具有非极性或疏水的R基团的氨基酸
氨基酸名称
R集团
三字母符号
单字母符号
丙氨酸
（alanune）
缬氨酸
（valine）
亮氨酸
（leucine）
异亮氨酸
（isoleucine）
Ala
Val
Leu
Ile
A
V
L
I
氨基酸名称
R集团
三字母符号
单字母符号
脯氨酸
（proline）
苯丙氨酸
（phenylalanine）
色氨酸
（tryptophan）
甲硫氨酸
（methionine）
Pro
Phe
Trp
Met
P
F
W
M
表3-4这一组中共有8种氨基酸（丙、缬、亮、异、脯、笨、色、硫）。
4种带有脂肪烃侧链的氨基酸，即丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸和异亮氨酸；2种含芳香环氨基酸：
苯丙氨酸和色氨酸；1种含硫氨基酸即甲硫氨酸；1种亚氨基酸：
脯氨酸。
这组氨基酸在水中的溶解度比极性R基氨基酸小。
其中以丙氨酸的R基疏水性最小。
表3-5这一组中有7种氨基酸。
这组氨基酸比非极性R基氨基酸易溶于水。
它们的侧链中含有不解离的极性基，能与水形成氢键。
丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸中侧链的极性是由于它们的羟基造成的；天冬酰胺和谷氨酰胺R基极性是它们的酰胺基引起的；半胱氨酸则是由于含有巯基的缘故。
甘氨酸的侧链介于极性与非极性之间，有时也把它归入非极性类，但是它的R基只不过是一个氢原子，对极性强的-氨基和-羧基影响极小。
这一组氨基酸中半胱氨酸和酪氨酸的R基极性最强。
半胱氨酸中的巯基和酪氨酸中的酚羟基，虽然在pH=7时电离很弱，但与这组氨基酸中的其他氨基酸侧链相比失去质子的倾向大得多。
表3-6属于这一类的是两种酸性氨基酸，它们都含有两个羧基，并且第二个羧基在pH值6~7范围内也完全解离，因此分子带负电荷。
表3-7这一类氨基酸在pH=7时携带净正电荷，又叫碱性氨基酸。
赖氨酸除-氨基外，在脂肪链的位置上还有一个氨基；精氨酸含有一个带正电荷的胍基；组氨酸有一个咪唑基。
在pH=6.0时，组氨酸分子50％以上质子化，但在pH=7.0时，质子化的分子不到10％。
组氨酸是R基的pK值在7附近的唯一种氨基酸。
表3-5具有极性不带电荷的R基团的氨基酸
氨基酸名称
R基团
三字母符号
单字母符
甘氨酸
（glycine）
Gly
G
丝氨酸
（serine）
Ser
S
苏氨酸
（threonine）
Thr
T
半胱氨酸
（cysteine）
Cys
C
酪氨酸
（tyrosine）
Tyr
Y
天冬酰胺
（asparagine）
Asn
N
谷氨酰胺
（glutamine）
Gln
Q
表3-6R基团带负电荷的氨基酸
氨基酸名称
R基团
三字母符号
单字母符号
天冬氨酸
（asparticacid）
Asp
D
谷氨酸
（glutamicacid）
Glu
E
表3-7R基团带正电荷的氨基酸
氨基酸名称
R基团
三字母符号
单字母符号
赖氨酸
（lysine）
Lys
K
精氨酸
（argnine）
Arg
R
组氨酸
（histidine）
His
H
总之，氨基酸的结构特点是：
１、α-氨基酸：
参与组成蛋白质的20种氨基酸,除脯氨酸是一种α-亚氨基酸外,其余的都是α-氨基酸
２、式中Ｒ表示侧链，２0种蛋白质氨基酸在结构上的差别仅在于侧链基团R的不同。
３、除没有手性碳原子的甘氨酸外,其它蛋白质氨基酸均为L-型氨基酸。
二、稀有的蛋白质氨基酸
蛋白质组成中，除了20种常见氨基酸（基本氨基酸）外，从少数蛋白质中还分离出一些稀有氨基酸，它们都是相应常见氨基酸的衍生物。
如4-羟脯氨酸（4-hydroxyproline），存在于动物的纤维蛋白、胶原蛋白及某些植物蛋白（如烟草细胞壁的糖蛋白）；又如胶原蛋白中的5-羟赖氨酸（5-hydroxylysine）和肌球蛋白中的6-N-甲基赖氨酸（6-N-methyllysine）都是赖氨酸的衍生物。
三、非蛋白质氨基酸
有些氨基酸以游离或结合态存在于各种细胞或组织中，但不存在于蛋白质中。
生物体内已发现数百种非蛋白质氨基酸。
大部分是常见氨基酸的衍生物，但也有D-型和一些β、γ或δ-氨基酸。
如参与细菌细胞壁组成的肽聚糖中存在有D-谷氨酸和D-丙氨酸，短菌杆肽S（gramicidin）中的D-苯丙氨酸等。
四、氨基酸的理化性质
1．两性解离与等电点
依照Bronsted-Lowry的酸碱质子理论，酸是质子（H＋）供体（donor），碱是质子的受体（acceptor）。
酸碱的相互关系如下：
HA＝A－＋H＋
酸碱质子
这里原始的酸（HA）和生成的碱（A-）被称为共轭酸-碱对。
根据这一理论，氨基酸在水中的偶极离子既起酸（质子供体）的作用：
也起碱（质子受体）的作用。
同一个氨基酸分子上带有能释放出质子的-NH3＋正离子和能接受质子的-COO－负离子，是两性离子。
氨基酸具有两性解离的特点，因此是两性电解质。
完全质子化的氨基酸可以看成是多元酸，侧链不能解离的中性氨基酸可看作是二元酸，酸性氨基酸和碱性氨基酸可视为三元酸。
现以甘氨酸为例说明氨基酸的解离情况。
它分步解离如下：
（3.1）
（3.2）
在上列公式中，K′1和K′2分别代表α-碳原子上的-COO－和-N＋H3的表观解离常数。
如果侧链R基上有可解离的基团，其表观解离常数用K′R表示。
氨基酸的带电状况与溶液的pH值有关，改变pH值可以使氨基酸带上正电荷或负电荷，也可以使它处于正负电荷数相等即净电荷为零的兼性离子状态。
氨基酸处于净电荷为零时溶液的pH值，称为该氨基酸的等电点（isoelectricpoint，缩写为pI）。
在等电pH值时，氨基酸在电场中既不向正极也不向负极移动，即处于兼性离子（极少数为中性分子）状态，少数离子成阳离子和阴离子，但解离成阳离子和阴离子的数目相等。
对侧链R基不解离的中性氨基酸来说，其等电点是它的pKl′和pK2′的算术平均值。
在等电点以上的任何pH值，氨基酸带净负电荷，并因此在电场中向正极移动。
在低于等电点的任一pH值，氨基酸带有净正电荷，在电场中向负极移动。
在一定pH值范围内，氨基酸溶液的pH值离等电点越远，氨基酸所携带的净电荷越大。
20种基本氨基酸，除组氨酸外，在生理pH值（pH值为7左右）下都没有明显的缓冲容量。
因为这些氨基酸的pK′值都不在pH值7附近（表3-8），而缓冲容量只在接近pK′值时才显现出来。
从表3-8和图3-2可见，组氨酸咪唑基的pK′R值为6.0，在pH值为7附近有明显的缓冲作用。
表3-8氨基酸的表观解离常数和等电点
氨基酸
pK1′（-COOH）
pK2′（-NH3）
pKR′（R—基团）
pI
甘氨酸
2.34
9.60
5.97
丙氨酸
2.34
9.69
6.02
缬氨酸
2.32
9.62
5.97
亮氨酸
2.36
9.60
5.98
异亮氨酸
2.36
9.68
6.02
丝氨酸
2.21
9.15
5.68
苏氨酸
2.63
10.43
6.53
天冬氨酸
2.09
9.82
3.86（β-COOH）
2.97
天冬酰胺
2.02
8.8
5.41
谷氨酸
2.19
9.67
4.25（γ-COOH）
3.22
谷氨酰胺
2.17
9.13
5.65
精氨酸
2.17
9.04
12.48（胍基）
10.76
赖氨酸
2.18
8.95
10.53（ε-NH2）
9.74
组氨酸
1.82
9.17
6.00（咪唑基）
7.59
半胱氨酸
1.71
8.33
10.78（—SH）
5.02
甲硫氨酸
2.28
9.21
5.75
苯丙氨酸
1.83
9.13
5.48
酪氨酸
2.20
9.11
10.07（—OH）
5.66
色氨酸
2.38
9.39
5.89
脯氨酸
1.99
10.60
6.30
注：
除半胱氨酸是30℃时的测定值外，其他氨基酸都是25℃时的测定值。
2．吸收光谱
参与蛋白质组成的20种氨基酸，在可见光区域都没有光吸收，但在远紫外区域（＜220nm均有光吸收。
在近紫外区域（220～300nm）只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。
因为它们的R基含有苯环共轭双键系统。
酪氨酸的最大光吸收波长在275nm，苯丙氨酸的在257nm，色氨酸的在280nm。
蛋白质由于含有这些氨基酸，因此也有紫外吸收能力。
一般最大光吸收在波长280nm处，因此利用分光光度法能很方便地测定蛋白质的含量。
但是在不同的蛋白质中这些氨基酸的含量不同，所以它们的消光系数（或称吸收系数）是不完全一样的。
3．除甘氨酸外都具有旋光性
4．重要化学反应
氨基酸的化学反应主要是指它的-氨基和α-羧基以及侧链上的功能团所参与的那些反应。
（1）与亚硝酸反应在室温下亚硝酸能与含游离α-氨基的氨基酸起反应，定量地放出氮气，氨基酸被氧化成羟酸（含亚氨基的脯氨酸则不能与亚硝酸反应）。
其反应式如下：
在标准条件下测定生成的氮气体积，即可计算出氨基酸的量，用此方法反应很快，也较为准确，是定量测定氨基酸的方法之一（此反应是Vanslyke氨基氮测定法的基础）。
此法还可用于蛋白质水解程度的测定。
这里值得注意的是生成的氮气（N2）只有一半来自氨基酸。
此外应该指出，除α-NH2外，赖氨酸的ε-NH2也能与亚硝酸反应，但速度较慢。
而α-NH2作用3～4min即完成反应。
（2）与2，4-二硝基氟苯的反应在弱碱性溶液中，氨基酸的α-氨基很容易与2，4-二硝基氟苯（DNFB）作用，生成稳定的黄色2，4-二硝基苯基氨基酸（简写为DNP-氨基酸）。
这个反应首先被英国的Sanger用来鉴定多肽或蛋白质的N末端氨基酸。
（3）与异硫氰酸苯酯反应在弱碱性条件下，氨基酸中的α-氨基还可以与异硫氰酸苯酯（PITC）反应，产生相应的苯氨基硫甲酰氨基酸（PTC-氨基酸）。
在无水酸中，PTC-氨基酸即环化为苯硫乙内酰脲（PTH），后者在酸中极稳定。
这些衍生物是无色的，可用层析法加以分离鉴定。
这个反应首先被Edman用于鉴定多肽或蛋白质的N-末端氨基酸。
它在多肽和蛋白质的氨基酸顺序分析方面占有重要地位。
（4）与茚三酮反应在氨基酸的分析化学中，具有特殊意义的是氨基酸与茚三酮的反应。
茚三酮在弱酸性溶液中与α-氨基酸共热，引起氨基酸氧化脱氨、脱羧反应，最后茚三酮与反应物──氨和还原茚三酮发生作用，生成蓝紫色物质。
其反应如下：
用纸层析或柱层析把各种氨基酸分开后，利用茚三酮显色可以定性或定量测定各种氨基酸。
定量释放的CO2用测压法测量，从而计算出参加反应的氨基酸量。
两个亚氨基酸──脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应形成黄色化合物。
第三节肽
一、肽键、肽链、肽单位、氨基酸残基和肽的命名
一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的化合物叫肽。
氨基酸之间脱水后形成的键叫肽键（peptidebond），又称为酰胺键，写作—CO—NH—（反式立体结构）。
最简单的肽由两个氨基酸组成，称为二肽（dipeptide），其中包含一个肽键。
含有三个、四个氨基酸的肽分别称为三肽、四肽。
10个以上氨基酸所生成的肽称为多肽，多肽为链状结构，所以多肽也叫多肽链。
肽链中氨基酸由于参加肽键的形成
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