苏州大学生物化学题库Word文件下载.docx

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9、蛋白质等电点：

在某一pH值溶液中，蛋白质分子解离成正电荷和负电荷数目相等，其静电荷为零，此时溶液pH值称为该蛋白质等电点。

填空题

1、α-螺旋主链绕中心轴做有规律螺旋式上升，走向为顺时针方向，即所谓右手螺旋。

2、蛋白质空间构象对的形成，除一级构造为决定因素外，还需一类称为分子伴侣蛋白质参加。

3、蛋白质可以与某些实际作用产生颜色反映，可用作蛋白质定性和定量分析。

惯用颜色反映有茚三酮反映和双缩脲反映。

4、由于肽单位上α碳原子所连两个单键自由旋转度，决定了两个相邻肽单元平面相对空间位置。

5、蛋白质颗粒在电场中移动，移动速率重要取决于蛋白质表面电荷量和蛋白质颗粒分子量，这种分离蛋白质办法叫做电泳。

6、蛋白质为两性电解质，大多数在酸性溶液中带正电荷，在碱性溶液中带负电荷，当蛋白质静电荷为零时，此时溶液pH称为（该蛋白质）等电点。

7、蛋白质变性重要是其空间构造遭到破坏，而其一级构造仍可完好无损。

8、构成人体蛋白质氨基酸均属于L-α-氨基酸，除甘氨酸外。

它是蛋人体白质基本构成单位，共20种。

9、血红蛋白是具有血红素辅基蛋白质，其中Fe2+（亚铁离子）离子可结合1分子O2.

10、谷胱甘肽第一种肽键由谷氨酸羧基与半胱氨酸氨基构成，其重要功能基团巯基。

（蛋白质一级构造是指从N-端至C-端氨基酸排列顺序，因此答案不是半胱氨酸与甘氨酸）

11、蛋白质二级构造是指某一肽段中主链骨架原子（?

）相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链构象。

12、用凝胶过滤分离蛋白质，分子量较小蛋白质在柱子中滞留时间较长，因而最先流出凝胶柱蛋白质其分子量最大。

13、体内具有三中含硫氨基酸，她们是甲硫氨酸、半胱氨酸和蛋氨酸。

14、体内有生物活性蛋白质至少具备三级构造，有尚有四级构造。

简答题

1、举例阐明蛋白质一级构造、空间构象与功能之间关系。

答：

（1）蛋白质一级构造是高档构造基本。

有相似一级构造蛋白质，其空间构象和功能也有相似之处。

（2）如垂体前叶分泌肾上腺皮质激素（ACTH）第4至第10个氨基酸残基与促黑激素（α-MSH,β-MSH）有相似序列，因而ACTH有较弱促黑激素作用。

（3）又如广泛存在于生物体细胞色素C，在相近物种间，其一级构造越相似，空间构象和功能也越相似。

在物种上，猕猴和人类很接近，两者细胞色素C只相差一种氨基酸残基，因此空间构象和功能也极其相似。

2、举例阐明蛋白质变构效应。

答：

（1）当配体与蛋白质亚基结合时引起亚基构象变化，从而变化蛋白质生物活性，此种现象称为蛋白质变构效应；

（2）变构效应也可发生于亚基之间，即当一种亚基构象变化引起相邻另一种亚基构象和功能变化。

（3）例如一种氧分子与血红蛋白（Hb）分子中一种亚基结合后，导致其构象变化，进一步影响第二个亚基构象变化，是之更易与氧分子结合，依次使四个亚基均发生构象变化而与氧分子结合，起到运送氧作用。

3、什么是蛋白质二级构造？

它重要有哪几种？

各有何构造特性？

（1）蛋白质二级构造是指多肽链主链原子局部空间排布，不涉及侧链构象。

（2）它重要有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲四种。

（3）在α-螺旋中，多肽链主链环绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈。

氨基酸侧链伸向螺旋外侧，每个氨基酸残基亚氨基上氢与第四个氨基酸残基上氧形成氢键，以维持α-螺旋稳定。

（4）在β-折叠构造中，多肽链肽键平面折叠成锯齿状构造，侧链交错位于锯齿状构造上下方。

两条以上肽链或一条肽链不同肽段平行排列，方向可相似亦可相反。

平行构造间亚氨基氢和羟基氧可形成肽键，维持β-折叠构象稳定。

（5）球状蛋白质分子中，肽链主链常浮现180度回折，回折某些称β-转角，普通有4个氨基酸残基构成，第二个残基常为脯氨酸。

（6）无规卷曲是肽链中没有拟定规律构造。

4、蛋白质基本促成单位是什么？

其构造特性是什么？

（1）蛋白质基本构成单位是氨基酸，除甘氨酸外均为L-α-氨基酸。

（2）所谓L-α-氨基酸，即在α-碳原子上连有一种氨基、一种羟基、一种氢原子和一种侧链基团。

每个氨基酸侧链基团各不相似，是其体现为不同性质构造特性。

5、何为肽键和肽链及蛋白质一级构造？

（1）一种氨基酸α-羟基和另一种氨基酸α-氨基进行脱水缩合反映，生成酰胺键称为肽键。

（肽键具备双键性质。

）

（2）由许多氨基酸通过肽键而形成长链，称为肽链。

肽链有两端，游离α-氨基一端称为N-末端，游离α-羧基一端称为C-末端。

（3）蛋白质一级构造是指肽链中氨基酸排列顺序，它重要化学键为肽键。

6、为什么蛋白质含氮量能表达蛋白质相对含量？

实验室中又是如何根据此原理计算蛋白质含量？

（1）各种蛋白质含氮量很接近，平均为16%。

由于蛋白质是体内重要含氮物，因而测定生物样品含氮量就可以推算出蛋白质大体含量。

（2）每克样品含氮克数*6.25*100=100g样品中蛋白质含量（g%）

7、举例阐明蛋白质四级构造。

（1）蛋白质四级构造是指蛋白质分子中具备完整三级构造各亚基在空间排布中相对位置。

（2）例如血红蛋白，它是由1个α亚基和一种β亚基构成一种单体，两个单体呈对角线排列，形成特定空间位置关系。

四个亚基间有8个非共价键，维系四级构造稳定性。

8、什么是蛋白质变性？

变性与沉淀有什么关系？

（1）在某些理化因素下，蛋白质空间构象受到破坏，其理化性质变化且生物活性丧失，即蛋白质变性。

（2）蛋白质变性后疏水侧链暴露，肽链可互相缠绕而汇集，分子量变大，易从溶液中析出，即发生蛋白质沉淀。

（3）因而蛋白质变性易于沉淀，但沉淀时并不一定都发生了变性，如蛋白质盐析。

第二章核酸构造与功能

1、脱氧核苷酸：

脱氧核苷与磷酸通过酯键结合即构成脱氧核苷酸，它们是构成DNA基本构造单位，涉及dAMP（腺嘌呤脱氧核苷酸）、dGMP（鸟嘌呤脱氧核苷酸）、dTMP（胸腺嘧啶脱氧核苷酸）、dCMP（胞嘧啶脱氧核苷酸）。

2、TφC环：

TφC环是tRNA茎环构造一某些，因具有假尿嘧啶（φ）而命名。

3、三联体遗传密码：

mRNA分子上从5’至3’方向，由AUG（起始密码子）开始，每3个核苷酸为一组，决定肽链上某一种氨基酸或蛋白质合成起始、终结信号，称为三联体密码。

4、内含子：

真核细胞中，hnRNA剪接前基因非编码某些，是阻断基因线性表达核苷酸序列。

在mRNA成熟过程中，内含子被剪切掉，是外显子连接在一起，形成成熟mRNA。

5、反密码环：

反密码换位于tRNA三叶草形二级构造下方，中间3个碱基称为反密码子，与mTNA上相应三联体密码可形成碱基互补。

不同tRNA有不同饭密码子，蛋白质生物合成时，靠反密码子来辨认mRNA上相应三联体密码，将氨基酸对的地安放在合成肽链上。

6、碱基互补：

在DNA双联机构中，碱基位于内侧，两条链碱基之间以氢键相接触。

由于碱基构造不同导致了其形成氢键能力不同，因而产生了固有配对方式：

即腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在，形成两个氢键（A=T）；

鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在，形成三个氢键（G≡C）。

7、核小体：

核小体是染色质基本构成单位，由DNA和组蛋白共同构成。

组蛋白分子共有五种，分别是H1、H2A、H2B、H3和H4。

各2分子后四者共同构成了核小体核心，DNA双螺旋分子缠绕在这一核心上构成核小体。

8、开放阅读框（ORF）：

从mRNA5’端起始密码子AUG到3’端终结密码子之间核苷酸序列，各个三联体密码可持续排列编码一种蛋白质多肽链。

9、genome（基因组）：

一种生物体所有遗传信息，即DNA所有核苷酸序列。

10、不均一核RNA：

核内合成mRNA初级产物，分子大小不均一，被称为不均一核RNA。

1、双螺旋构造稳定维系横向靠配对碱基之间氢键，纵向靠疏水性碱基堆积力维持。

2、含氮碱基和核糖或脱氧核糖通过糖苷键形成核苷。

3、在DNA双螺旋构造中，由磷酸戊糖构成主链位于双螺旋外侧，碱基位于内侧。

4、脱氧核苷酸或核苷酸连接时总是由上一位（脱氧）核苷酸3’-羟基和下一位（脱氧）核苷酸5’位磷酸形成3’，5’-磷酸二酯键。

5、通过转录后加工，真核生物mRNA5’-端由m7GpppN（7-甲基鸟嘌呤-三磷酸核苷）构成帽子构造，3’-端则加上poly（A）-tail（多聚腺苷酸尾或称多聚A尾）。

6、tRNA均具备三叶草形二级构造和倒L形共同三级构造。

7、DNA双螺旋构造呈反向平行是由于核苷酸连接方向性和碱基间氢键形成限制。

1、细胞内有哪几类重要RNA？

其重要功能是什么？

（1）不均一核RNA（hnRNA）——成熟mRNA前体

（2）信使RNA（mRNA）——合成蛋白质模板

（3）转运RNA（tRNA）——转运氨基酸

（4）核糖体RNA（rRNA）——核糖体构成某些

（5）核内小RNA（snRNA）——参加hnRNA剪接和转运

（6）核仁小RNA（snoRNA）——rRNA加工和修饰

（7）胞质小RNA（scRNA）——蛋白质网定位合成信号辨认体构成某些

2、已知人类细胞基因组大小约30亿bp，试计算一种二倍体细胞中DNA总长度；

这样长DNA分子是如何装配到直径只有几微米细胞核内？

（1）已知双螺旋构造中10bp（bp，碱基对数目）长度为3.4nm（3.4*10-9m），30亿（30*108）bp长度为30*3.4*10（-9）*108=1.04m。

二倍体，即有所有DNA含两套完整基因组，则长度为计算成果二倍2.04约2米。

（2）在真核细胞内，DNA以非常致密形式存在于细胞核中，在细胞生活周期大某些时间里以染色质形式浮现，在细胞分裂期形成染色体。

染色体是由DNA和蛋白质构成，是DNA超级构造形式。

（3）染色体基本单位是核小体。

核小体由DNA和组蛋白共同构成。

组蛋白分子构成核小体核心，DNA双螺旋分子缠绕在这一核心上构成了核小体核心颗粒。

核小体核心颗粒之间再由DNA（约60bp）和组蛋白H1构成链接区连接起来形成串珠样构造。

在此基本上，核小体又可进一步旋转折叠，通过中空状螺线管、超螺线管，最后压缩成染色单体。

3、简述DNA双螺旋构造模式要点及其与DNA生物学功能关系。

（1）DNA是反向平行、右手螺旋双链构造；

DNA双链之间形成了互补碱基对；

疏水作用力和氢键共同维持着DNA双螺旋构造稳定。

（2）DNA双螺旋构造为其成为生物遗传信息载体提供了基本：

高度稳定双螺旋构造保证了生物体遗传相对稳定，同步又为DNA复制和转录提供了可靠模板；

高度复杂双螺旋构造又可以发生各种重组和突变，适应环境变迁，为自然选取提供机会。

4、一种DNA分子含40%腺嘌呤核苷酸，另一种DNA分子含30%胞嘧啶核苷酸，请问哪一种DNATm值高？

为什么？

（1）后者Tm值较高。

（2）Tm值为DNA热变性过程中，半数DNA分子解链时温度，称解链温度（融解温度），与DNA长短及碱基GC含量有关，GC含量越高（氢键数目越多），Tm值越高。

（3）由题知前者GC占20%（A占40%→AT占80%）；

后者GC占60%（C占30%→GC占60%），后者GC含量相对较高，因而后者Tm值较高。

5、简述真核生物mRNA构造特点。

（1）大多数成熟真核mRNA在5’-端以m7GpppN为分子起始构造，称帽子构造。

帽子构造在mRNA作为模板翻译成蛋白质过程中，具备增进核糖体与mRAN结合、加速翻译起始速度作用，同步可以增强mRNA稳定性。

（2）在真核mRNA3’-端，大多数有一段长短不一多聚腺苷酸构造，称为多聚A尾。

普通由数十个至一百几十个腺苷酸连接而成。

随着mRNA存在时间延续，这段多聚A尾会慢慢变短。

因而以为该构造也许与mRNA从细胞核向细胞质转位及mRNA稳定性关于。

第三章酶

1、酶活性中心：

酶分子中与酶活性密切有关基团称为酶必须基团。

这些必须基团在一级构造上也许相距很远，但在空间构造上彼此接近，形成具备特定空间构造区域。

该区域能与底物特异性地结合并将底物转化为产物。

该区域称为酶活性中心。

2、结合酶：

酶分子中除具有氨基酸残基构成多肽链外，还具有非蛋白质某些，此类结合蛋白质酶称为结合酶。

结合酶蛋白某些称为酶蛋白，非蛋白质某些称为辅助因子。

有辅助因子是小分子有机化合物，有是金属离子。

酶蛋白与辅助因子结合形成复合物称为全酶，只有全酶才有催化活性。

3、别构调节

体内有代谢产物可以与某些酶分子活性中心觉得某一某些可逆地结合，使发生变构并变化其催化活性，此结合部位称为别构部位或调节部位。

对酶催化活性这种调节方式称为别构调节。

受别构调节酶称为别构酶。

导致别构效应代谢产物称为别构效应剂。

又是底物自身就是别构效应剂。

在多数状况下，代谢途径中第一种酶或处在几条代谢途径交汇点酶多为别构酶。

当后续代谢产物堆积时，她们作为效应剂始终上游别构酶；

别构酶也可因产物匮乏而激活。

4、激活剂：

使酶由无活性变为有活性或使酶活性增长物质称为酶激活剂。

激活剂大多为金属离子，少数为阴离子，也有许多有机化合物激活剂大多数金属离子激活剂对酶促反映是不可缺少，否则将测不到酶活性，此类激活剂称为酶必须激活剂；

有些激活剂不存在时，酶依然具备一定催化活性，此类激活剂称为酶非必须激活剂。

5、同工酶：

同工酶是指催化化学反映相似，但酶蛋白分子构造、理化性质乃至免疫学性质不同一组酶。

同工酶是由不同基因或等位基因编码多肽链，或同一基因转录生成不同mRNA翻译不同多肽链构成蛋白质。

翻译后经修饰生成多分子形式不在同工酶之列。

同工酶存在于同一种属或同一种体不同组织器官或同一细胞不同亚细胞构造中，它在调节代谢上起着重要作用。

6、酶原：

有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶无活性前体，必要在一定条件下，这些酶前体水解开一种或几种特定肽键，致使其构象发生变化，体现出酶活性。

这种无活性酶前体称为酶原。

酶原向酶转化过程称为酶原激活。

酶原激活实质上是酶活性中心形成或暴露过程。

7、酶特异性：

酶对其所作用底物具备严格选取性，即一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定化学键，催化一定化学反映并产生一定产物。

酶这种特性称为酶特异性。

依照酶对其底物选取严格限度不同，酶特异性可大体分为三类——绝对特异性、相对特异性和立体异构特异性。

8、酶促反映初速度：

酶促反映初速度是指反映刚刚开始时，各种影响酶促反映速度因素尚未发挥作用，时间进程与产物生成量呈直线关系时反映速度，此时酶促反映速度与酶浓度成正比。

9、Km值：

即米氏常数。

米氏常数是单底物反映中酶与底物可逆地生成中间产物和中间产物转化为产物这三个反映速度长度综合，Km=k2+k3/k1。

米氏常数等于反映速度为最大速度普通时底物浓度。

1、在酶浓度不变状况下，底物浓度对酶促反映速度作图呈矩形双曲线，双倒数作图呈直线

2、Km值等于酶促反映速度为最大速度一半时底物浓度。

3、核心酶所催化反映具备如下特点：

催化反映速度最慢，因而又称限速酶；

催化单向反映或非平衡反映。

4、酶化学修饰重要有磷酸化与脱磷酸、乙酰化与脱乙酰、甲基化与去甲基、腺苷化与脱腺苷及SH-S-S-互变等。

5、同工酶是指催化化学反映相似，但酶蛋白分子构造、理化性质乃至免疫学性质不同一组酶

6、酶特异性涉及绝对特异性、相对特异性和立体异构特异性。

7、对于结合酶来说，辅助因子上某一某些构造往往是活性中心构成成分。

8、酶所催化反映称为酶促反映，酶所具备催化反映能力称为酶活性。

9、当Km值近似等于ES解离常数Ks时，Km值可用来表达酶与底物亲和力。

1、简述酶“诱导契合假说”。

（1）酶在发挥其催化作用之前，必要先与底物密切结合。

这种结合不是锁与钥匙机械关系，而是在酶与底物互相接近时，其构造互相诱导、互相变形和互相适应，这一过程称为酶底物结合诱导契合假说。

（2）酶构象变化有助于与底物结合；

底物也在酶诱导下发生变形，处在不稳定状态，易受酶催化袭击。

这种不稳定状态称为过渡态。

过渡态底物与酶活性中心在构造上最相吻合，从而减少反映活化能。

2、比较三中可逆性抑制作用特点

（1）竞争性抑制：

抑制剂构造域底物构造相似，共同竞争酶活性中心。

抑制作用大小与抑制剂和底物浓度比以及酶对它们亲和能力关于。

此类抑制作用不使最大速度Vmax变化，而表观Km升高。

（2）非竞争性抑制：

抑制剂与底物构造不相似或完全不同，只与酶活性中心以外必须基团结合，酶-底物-抑制剂复合物不能进一步释放出产物。

抑制作用大小只与抑制剂浓度关于。

此类抑制作用减少最大速度Vmax，但表观Km不变。

（3）反竞争性抑制：

抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成三元复合物不能解离出产物。

此类抑制作用使最大速度Vmax和均表观Km下降。

3、酶与普通催化剂有何异同？

（1）相似点：

反映先后无质和量变化；

只催化热力学容许反映；

不变化反映平衡点；

作用机理都是减少反映活化能。

（2）不同点：

酶化学效率更高；

酶对底物普通具备较高特异性；

酶催化作用受各种因素调节；

酶是蛋白质，对热不稳定，对反映条件规定高。

4、举例竞争性抑制抑制在临床上作用。

（1）以磺胺类药物为例。

（2）对磺胺类药物铭感细菌在生长繁殖时，不能直接运用环境中叶酸。

而是在菌体内二氢叶酸合成酶催化下，以对氨基苯甲酸、二氢蝶呤和谷氨酸为底物合成二氢叶酸。

二氢叶酸是核苷酸合成过程中辅酶之一——四氢叶酸前体。

（3）磺胺类药物化学构造与对氨基苯甲酸相似，是二氢叶酸合成酶抑制剂，抑制二氢叶酸合成。

人类能直接运用食物中叶酸，体内核酸合成不受磺胺类药物干扰；

细菌则因核苷酸乃至核酸合成受阻而影响其生长繁殖。

（4）依照竞争性抑制特点，服用磺胺类药物时必要保持血液中药物高浓度，以发挥其有效竞争性抑菌作用。

5、阐明酶原与酶原激活意义。

（1）有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶无活性前体，必要在一定条件下，这些酶前体水解开一种或几种特定肽键，致使其构想发生变化，体现出酶活性。

酶原激活实质上就是酶活性中心形成或爆率过程。

（2）酶原激活具备重要生理意义。

消化管内蛋白酶以酶原形式分泌出来，不但保护消化器官自身不遭酶水解破坏，并且保证酶在其特定部位和环境发挥其催化作用。

此外酶原还可以视为酶贮存形式。

如凝血和纤维蛋白溶解酶类以酶原形式在血液中运营，一旦需要便不失时机地转化为有活性酶，发挥其对机体保护作用。

6、阐明温度对酶促反映速度影响及其实用价值。

（1）酶是生物催化剂，温度对酶促反映速度具备双重影响。

升高温度一方面可加快酶促反映速度，但同步也增长酶变性机会，又使酶促反映速度减少。

温度升高到60℃以上时大多数酶开始变性；

80℃时，多数酶变性已经不可逆。

（2）综合这两种因素，酶促反映速度最大时环境温度称为酶促反映最适温度。

在环境温度低于最适温度时，温度加快反映速度这一效应起主导作用，温度每升高10℃，反映速度可加大1~2倍。

温度高于最适温度时，反映速度则因酶变性而减少。

7、酶必须基团有哪几种，各有什么作用？

（1）酶活性中心必须基团有两类，分别是结合基团和催化基团。

（2）结合基团结合底物和辅酶，使之与酶形成复合物。

（3）催化基团影响底物特殊化学键稳定性，催化其发生化学反映并将其转变为产物。

8、金属离子作为酶辅助因子有哪些作用？

（1）作为酶活性中心催化基团参加反映；

（2）作为连接酶与底物桥梁，便于酶对底物起作用；

（3）为稳定酶空间构象所必须；

（4）中和阴离子，减少反映静电斥力。

第四章糖代谢

1、糖酵解：

在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反映生成丙酮酸进而还原生成乳酸过程称为糖酵解，亦称糖无氧氧化。

在某些植物和微生物中，葡萄糖分解产生丙酮酸可转变为乙醇和二氧化碳，此为乙醇发酵。

2、糖异生：

非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原过程，称为糖异生。

3、糖原：

动物体内糖储存形式，可以迅速动用葡萄糖储备。

4、Cori循环（乳酸循环）：

肌收缩（供养局限性时）通过糖酵解生成乳酸，乳酸通过细胞膜弥散进入血液后再入肝，在肝内生成葡萄糖，葡萄糖释如血液后又可被肌摄取运用，这一循环称为乳酸循环。

乳酸循环有效避免了乳酸损失并防止了乳酸堆积引起酸中毒。

5、磷酸戊糖途径

葡萄糖分解代谢途径之一。

葡萄糖经此途径产生磷酸核糖、NADPH和CO2。

其生理意义在于生成5-磷酸核糖为核酸生物合成提供核糖、提供NADPH作为供氢体参加各种代谢反映。

6、TCA循环（三羧酸循环循环）：

是一种由一系列酶促反映构成循环反映系统。

反映过程中，一方面由乙酰CoA（来自于三大营养物质分解代谢）与草酰乙酸所合成含三个羧基柠檬酸，再通过4次脱氢、2次脱羧，生成4分子还原当量和2分子CO2，重新生成草酰乙酸这一循环反映过程。

是三大营养物质代谢最后通路，又是糖、脂肪、氨基酸代谢联系枢纽。

7、高血糖/低血糖：

空腹血糖浓度高于6.9mmol/L称为高血糖；

低于3.0mmol/L称为低血糖

1.、1mol葡萄糖氧化生成CO2和H2O时，净生成30或32molATP。

2、调节血糖浓度最重要激素是胰岛素和胰高血糖素。

3、在一轮三羧酸循环中，有1次底物水平磷酸化，有2次脱羧反映和4次脱氢反映。

4、糖异生原料有乳糖、甘油和生糖氨基酸。

5、当体内葡萄糖有富余时，糖在体内很容易转变成脂，由于糖分解产生乙酰CoA可作为合成脂肪酸原料，磷酸戊糖途径产生NADPH+H+可为脂