食品酶学复习资料全文档格式.docx

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（2）转移酶（Transferases）催化分子间基团转移的反应；

（3）水解酶（Hydrolases）催化水解反应；

（4）裂合酶（Lyases）催化非水解地除去底物分子中的基团及其逆反应；

（5）异构酶（Isomerases）催化分子的异构反应；

（6）连接酶（Ligases）（也称为合成酶）催化两分子连接的反应，反应中酶与ATP的一个焦磷酸键相偶联。

4.酶对食品科学的重要性表现在哪些方面？

（1）酶对食品加工和保藏的重要性

①控制食品原料中的酶活力有效改善食品原料的风味和质地结构

②利用酶的催化活性进行食品加工及保藏

葡萄糖氧化酶作为除氧剂普遍应用于食品保鲜及包装中，延长食品保质期。

溶菌酶在食盐、蔗糖等溶液中稳定，耐酸耐热性强，是天然安全的食品防腐剂。

（2）酶对食品安全的重要性

①通过改变酶蛋白的基本结构，达到强化酶在某方面功能特性的做法给食品酶的应用带来安全隐患。

②食品中的酶作用会使食品品质特性发生改变，甚至会产生毒素和其他不利于健康的有害物质。

③利用酶法解毒。

（3）酶对食品营养的重要性

①酶作用有可能导致食品中营养组分的损失。

②利用酶作用去除食品中的抗营养素，提高食品的营养价值，使食品中的营养元素更利于人体的吸收利用。

（4）酶对食品分析的重要性

酶法分析具有准确、快速、专一性和灵敏性强等特点，其中最大优点就是酶的催化专一性强。

酶法分析的样品一般不需要进行很复杂的预处理，尤其适合食品这一复杂体系。

（5）酶与食品生物技术

食品生物技术是生物技术的重要分支学科，主要研究基因工程、细胞工程、酶工程、发酵工程在食品工业上的应用。

酶工程的主要研究内容是把游离酶固定化，或者把经过培养发酵产生目的酶活力高峰时的整个微生物细胞再固定化，然后直接应用于食品生产过程中物质的转化。

酶不仅作为一类重要的研究对象，同时也作为重要的研究工具。

第二章酶的生产与分离纯化

1.酶的发酵生产中发酵效果受到那些因素的影响？

酶的发酵生产中发酵效果除了受到菌种产酶性能的影响外，还受到发酵温度、pH、溶氧量等条件的影响。

（1）温度对产酶的影响发酵温度的变化主要随着微生物代谢反应、发酵中通风、搅拌速度的变化而变化的。

（2）pH对产酶的影响种子培养基和发酵培养基的pH直接影响酶的产量和质量。

在发酵过程中，微生物不断分解和同化营养物质，同时排出代谢产物。

由于这些产物都与pH有直接关系，因此发酵液pH在不断发生变化。

生产上根据pH的变化情况常作为生产控制的根据。

（3）通风量对产酶的影响其实通风量的多少应根据培养基中的溶解氧而定。

（4）搅拌的影响

对于好气性微生物的深层发酵，除了需要通气外，还需要搅拌。

搅拌有利于热交换、营养物质与菌体均匀接触，降低细胞周围的代谢产物，从而有利于新陈代谢。

同时可打破空气气泡，使发酵液形成湍流，增加湍流速度，从而提高溶氧量，增加空气利用。

（5）泡沫的影响

发酵中往往产生较多的泡沫。

泡沫的存在阻碍了CO2的排除，影响溶氧量，同时泡沫过多影响补料，也易使发酵液溢出罐外造成跑料。

因此，生产上必须采用消泡措施。

（6）湿度

用固体培养基生产酶制剂时，一般前期湿度低些，培养后期湿度大些，有利于产酶。

2.酶的纯化方法主要有哪些？

酶和杂蛋白的性质差异大体有以下几个方面，它们的分离方法根据这个基础分为：

（1）根据分子大小而设计的方法。

如离心分离法、筛膜分离法、凝胶过滤法等。

（2）根据溶解度大小分离的方法、如盐析法、有机溶剂沉淀法、共沉淀法、选择性沉淀法、等电点沉淀法等。

（3）按分子所带正负电荷多少分离的方法，如离子交换分离法、电泳分离法、聚焦层析法等。

（4）按稳定性差异建立的分离方法，如选择性热变性法、选择性酸碱变性法、选择性表面变性法等。

（5）按亲和作用的差异建立的分离方法，如亲和层析法、亲和电泳法等。

3.凝胶过滤层析的原理

凝胶过滤有多种名称，又称凝胶排阻层析、分子筛层析法、凝胶层析法等。

是根据溶质分子的大小进行分离的方法。

在显微镜下，可观察到凝胶过滤层析介质具有海绵状结构。

将凝胶装于层析柱中，加入混合液，内含不同分子量的物质，小分子溶质能在凝胶海绵状网格内，即凝胶内部空间全都能为小分子溶质所达到，凝胶内外小分子溶质浓度一致。

在向下移动的过程中，它从一个凝胶颗粒内部扩散到胶粒孔隙后再进入另一凝胶颗粒，如此不断地进人与流出，使流程增长，移动速率慢故最后流出层析柱。

而中等大小的分子，它们也能在凝胶颗粒内外分布，部分送入凝胶颗粒，从而在大分子与小分子物质之间被洗脱。

大分子溶质不能透人凝胶内，而只能沿着凝胶颗粒间隙流运动，因此流程短，下移速度较小分子溶质快而首先流出层析柱。

因而样品通过定距离的层析柱后，不同大小的分子将按先后顺序依次流出，彼此分开。

第三章酶的分子结构与催化功能

1.什么是酶原？

酶是在活细胞中合成的，但不是所有新合成的酶都具有催化活力，这种新合成酶的前体（无催化活力）称为酶原（Proenzyme）。

就生命现象而言，酶原是酶结构一种潜在的存在形式，如果没有这种形式，生命就会停止。

2.什么是酶的多形性？

什么是同工酶？

很多酶可催化相同的反应，但其结构和物理化学性质有所不同，这种现象称为酶的多形性。

同工酶：

指来自同一生物体同一生活细胞的酶，能催化同一反应，但由于结构基因不同，因而酶的一级结构、物理化学性质以及其它性质有所差别，称为同工酶。

第四章酶催化反应动力学

1.中间络合物学说？

中间络合物学说也称酶底物中间络合物学说，最早是由Henri和Wurtz两位科学家提出的。

在1903年，Henri在用蔗糖酶水解蔗糖实验研究化学反应中底物浓度与反应速度的关系时发现，当酶浓度不变时，可以测出一系列不同底物浓度下的化学反应速度，以该反应速度对底物浓度作图，可得到如图4-7所示的曲线。

图4-7底物浓度对酶促反应速度的影响

从该曲线图可以看出，当底物浓度较低时，反应速度与底物浓度的关系呈正比关系，反应表现为一级反应。

然而随着底物浓度的不断增加，反应速度不再按正比升高，此时反应表现为混合级反应。

当底物浓度达到相当高时，底物浓度对反应速度影响逐渐变小，最后反应速度几乎与底物浓度无关，这时反应达到最大反应速度（Vmax），反应表现为零级反应。

根据这一实验结果，Henri和Wurtz提出了酶促化学反应的酶底物中间络合物学说。

该学说认为：

当酶催化某一化学反应时，酶（E）首先需要和底物（S）结合生成酶底物中间络合物即中间复合物（ES），然后再生成产物（P），同时释放出酶。

该学说可以用下面的化学反应方程式来表示：

我们根据中间络合物学说很容易解释图4-7所示的实验曲线，在酶浓度恒定这一前提条件下，当底物浓度很小时酶还未被底物所饱和，这时反应速度取决于底物浓度并与之成正比。

随着底物浓度不断增大，根据质量作用定律，中间复合物ES生成也不断增多，而反应速度取决于ES的浓度，故反应速度也随之增高但此时二者不再成正比关系。

当底物浓度达到相当高的程度时，溶液中的酶已经全部被底物所饱和，此时溶液中再也没有多余的酶，虽增加底物浓度也不会有更多的中间复合物ES生成，因此酶促反应速度变得与底物浓度无关，而且反应达到最大反应速度（Vmax）。

当我们以底物浓度[S]对反应速度v作图时，就形成一条双曲线。

在此需要特别指出的是，只有酶促催化反应才会有这种饱和现象，而与此相反，非催化反应则不会出现这种饱和现象。

2.酶活力、比活力的定义？

酶活力：

酶活力是指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。

1961年国际酶学会规定，lmin催化lμmol分子底物转化的酶量为该酶的一个活力单位（国际单位），温度为25℃，其它条件（pH、离子强度）采用最适条件。

比活力：

代表酶制剂的纯度。

根据国际酶学委员会规定比活力用每毫克蛋白所含的酶活力单位数表示。

对于同一种酶来说，比活力愈大，表示酶的纯度愈高。

第六章

（1）什么是酶分子修饰？

通过各种方法使酶分子的结构发生某些改变，从而改变酶的某些特性和功能的技术过程称为酶分子修饰。

（2）酶分子修饰方法主要有哪些？

蛋白质工程技术修饰酶：

蛋白质工程是指从改变蛋白质的基因入手，定向改造或制造出具有人们所期望特征的新型蛋白质的技术。

是酶学和以基因重组技术为主的现代分子生物学技术相结合的产物。

酶法有限水解：

利用酶分子主链的切断和连接，使酶分子的化学结构及其空间结构发生某些改变，从而改变酶的特性和功能的方法。

氨基酸置换修饰：

将肽链上的某一个氨基酸换成另一个氨基酸，则可能引起酶蛋白空间结构的某些改变。

通过氨基酸置换修饰，可使酶蛋白的结构发生某些精细的改变，从而提高酶活力或增加酶的稳定性。

亲和标记修饰：

利用酶和底物的亲和性，使用与酶底物类似的修饰剂，对酶活性部位上的氨基酸残基进行共价标记。

特点：

专一性、不可逆性

大分子结合修饰（共价/非共价）：

利用水溶性大分子与酶结合，使酶的空间结构发生精细的改变，从而改变酶的特性与功能的方法。

侧链基团修饰：

采用一定的方法（一般为化学法）使酶蛋白的侧链基团发生改变，从而改变酶分子的特性和功能的修饰方法。

酶分子的物理修饰：

通过物理修饰，可以了解不同物理条件下，由于酶分子空间构象的改变而引起酶的特性和功能的变化情况。

金属离子置换修饰：

把酶分子中的金属离子换成另一种金属离子，使酶的特性和功能发生改变的修饰方法称为金属离子置换修饰。

第七章

（1）什么是糖酶？

糖酶主要包括哪几类，各自有何特点？

糖酶是能使糖类水解的酶的总称。

主要包括淀粉酶、乳糖酶、纤微素酶、果胶酶

（2）什么是淀粉酶？

淀粉酶的分类及其特点？

淀粉酶是能催化淀粉水解转化成葡萄糖、麦芽糖及其他低聚糖的一群酶的总称。

系统名称

常用名

作用特性

水解产物

α-1.4葡聚糖-4-葡聚糖水解酶

α-淀粉酶

或液化酶

不规则的分解淀粉、

糖原类α-1.4键

以直链淀粉为底物时，产生葡萄糖和麦芽糖。

以支链淀粉为底物时，产生葡萄糖、麦芽糖和一系列α-限制糊精

α-1.4葡聚糖

-葡萄糖水解酶

糖化型淀粉酶或

葡萄糖淀粉E

从非还原性未端以葡萄糖为单位顺次分解淀粉糖原类的α-1.4键，对α-1.3、α-1.6也有效

以直链淀粉为底物时，产物葡萄糖

以支链淀粉为底物时，不完全，有葡萄糖，可能还有β-限制糊精，

α-1.4葡聚糖-4

-麦芽糖水解酶

β-淀粉酶

从非还原性未端以麦芽糖为单位,分解淀粉糖原类的α-1.4键

以直链淀粉为底物时，麦芽糖外，还有麦芽三糖和葡萄糖（奇数糖基）。

以支链淀粉为底物时，麦芽糖、β-限制糊精

支链淀粉-6-葡

聚糖水解酶

异淀粉酶

只有异淀粉酶对α-1.6

键分解速度快,分解支链

淀粉、糖原中α-1.6键

直链淀粉

（3）什么是乳糖酶？

举例说明其工业化利用？

β-半乳糖苷酶通常称为乳糖酶。

可催化乳糖水解为半乳糖和葡萄糖的酶。

在冰淇淋中应用：

如果冰淇淋中脱脂奶粉量超过12%，在其贮藏和销售期间经过较大的温度变化，便有乳糖析出。

使50%乳糖分解，在冰箱中保存4个月，乳糖也不会结晶。

方法：

乳糖酶先分解脱脂牛奶，再制造冰淇淋。

直接将乳糖酶加到冰淇淋配料中

（4）果胶酶如何分类？

在食品工业中如何正确使用果胶酶？

果胶酶分布与分类：

果胶酶是指分解果胶的多种酶的总称。

霉菌中含各种果胶酶，裂解酶；

细菌中主要为聚半乳糖醛酸裂解酶；

高等植物中主要是果胶酯酶和聚半乳糖醛酸酶，不含果胶裂解酶。

（1）聚半乳糖醛酸酶（PG）：

此类能水解半乳糖醛酸中α-1,4键（优先对甲酯含量低的水溶性果胶酸作用），分两类。

（内切PG（endo-PG）、外切（exo-PG）

（2）聚甲基半乳糖醛酸裂解酶（PMGL）：

即果胶裂解酶。

以随机方式解聚高度酯化的果胶，使溶液的粘度快速下降，果胶裂解酶只能裂解贴近甲酯基的糖苷键，果胶裂解酶同底物的亲和力随底物的酯化程度提高而增加。

pH6.0，只有霉菌中有。

不能水解果胶酸

（3）聚半乳糖醛酸裂解酶（PGL）也称果胶酸裂解酶。

解聚低甲氧基果胶或果胶酸，产物为半乳糖醛酸二聚体，只能裂解贴近游离羧基的糖苷键。

pH8.0~9.5，Ca2+是绝对需要的。

细菌中含量高。

较少应用于果汁生产，为什么？

（4）果胶酯酶（PE）霉菌果胶酯酶的最适pH一般在酸性范围，它的热稳定性较低。

细菌果胶酯酶的最适pH在碱性范围（7.5~8.0）。

商业霉菌果胶酶制剂，含果胶酯酶、聚半乳糖醛酸酶、果胶裂解酶。

果胶酯酶能使果胶中的甲酯水解，生成果胶酸。

在工业中:

葡萄酒:

果胶酯酶在降解果胶的同时会伴随着甲醇（CH3OH）的释出，这在制葡萄酒中应注意采用热处理。

植物组织中含量高。

果胶在酶作用下脱酯和钙化，使细胞间的粘合强化，但葡萄酒应避免。

苹果汁含有高度酯化的果胶，它易于被果胶裂解酶澄清，而单独使用内切-聚半乳糖醛酸酶几乎没有效果。

如果采用内切-聚半乳糖醛酸酶和果胶酯酶混合酶制剂。

当30%酯键和5%糖苷键被水解时，苹果汁就能达到完全的澄清。

（5）什么是纤维素酶及其如何分类？

纤维素酶是具有纤维素降解能力酶的总称，它们协同作用分解纤维素，所有能利用晶体纤维素的微生物都能或多或少地分泌纤维素酶，这些酶具有不同的特异性和作用方式。

不同的纤维素酶能更有效地降解结构复杂的纤维素。

纤维素酶主要来自真菌和细菌，真菌的纤维素酶产量较高

纤维素酶的分类1、葡聚糖内切酶：

能在纤维素酶分子内部任意断裂β-1，4糖苷键。

2、葡聚糖外切酶或纤维二糖酶：

能从纤维分子的非还原端依次裂解β－1，4糖苷键释放出纤维二糖分子。

3、β－葡萄糖苷酶：

能将纤维二糖及其他低分子纤维糊精分解为葡萄糖。

（6）蛋白酶如何分类？

蛋白酶水解蛋白质的苦味来源及控制措施是什么？

1、来源：

（1）植物：

菠萝、木瓜、无花果

（2）动物：

胃、胰蛋白酶、凝乳酶（胃）

（3）微生物：

1398枯草杆菌、3942栖土曲霉蛋白酶、放线菌蛋白酶

2、最适作用条件：

（1）中性蛋白酶：

pH6~81398枯草杆菌、3942栖土曲霉蛋白酶

（2）碱性蛋白酶：

pH9~112709枯草杆菌蛋白酶（3）酸性蛋白酶：

pH1~3胃蛋白酶

3、对底物作用方式：

（1）内肽酶：

产物为脲、胨、多肽、低肽

（2）外肽酶：

羧肽酶：

从以羧基末端氨肽酶：

从氨基末端

4、根据酶活性部位：

（1）丝氨酸蛋白酶

（2）巯基蛋白酶（木瓜蛋白酶）

（3）金属蛋白酶（4）酸性蛋白酶（凝乳蛋白酶）

蛋白酶水解蛋白质的苦味来源：

水解蛋白酶的苦味和蛋白质原有的氨基酸组成有关。

特别是蛋白质中的疏水性氨基酸是导致蛋白质经水解后产生苦肽的重要原因。

当蛋白质处于天然状态时，这些氨基酸埋藏在蛋白质结构的内部，因而对蛋白质的味道不会产生明显的影响。

在酶水解过程中，小肽的数量将增加，从而暴露了这些疏水性氨基酸，当它们同味蕾相作用时就产生了苦味。

控制措施：

如果采取有控制的酶水解，使蛋白质的水解反应停止在某一个阶段，使肽键具有足够的长度将疏水性氨基酸埋藏在它的结构内部，就能减少水解蛋白质的苦味。

（7）脂肪酶催化反应特性是什么？

底物特异性。

①具有严格的底物专一性,如化学选择性、立体选择性、位点选择性等；

②催化活性高而副反应少；

③催化反应过程不需要辅助因子。

（8）脂酶与酯酶的区别是什么？

答:

酯酶是催化酯类中酯键裂解的酶类，反应可逆。

水解时，产物为酸和醇类；

合成时，把酸的羟基与醇的醇羟基缩合并脱水，产物为酯类及其它香味物质。

1、酯酶是催化酯水解的酶；

脂肪酶是催化脂肪水解为甘油和脂肪酸的酶。

2、作用底物的碳链长短不同：

酯酶优先水解短链脂肪酸，脂肪酶优先水解长链脂肪酸。

3、作用底物的物理状态不同：

酯酶水解水溶性底物，脂肪酶水解油水界面的底物。

（9）举例说明脂酶的应用？

1）水解油和脂肪。

常见于工业上生产脂肪酸和甘油，具有工艺简单、成本低、产物纯度高、容易分离等优点。

2）食品加工方面的应用。

用于奶制品的增香。

奶制品中的香味源于牛奶中的脂肪、蛋白质和乳糖代谢的产物，脂肪酶和蛋白酶被用于加快奶制品的香味的产生。

3）在洗涤剂工业中的应用。

洗涤剂中添加蛋白酶、纤维素酶和脂肪酶等，使洗涤效果大大增加。

4）手性化合物合成中的应用。

脂肪酶催化具有高底物专一性、区域选择性或对映选择性等优点。

脂肪酶用于：

①手性底物的反应；

②外消旋化合物的拆分。

在医药、杀虫剂、杀菌剂等生产中被应用。

5）脂肪酶用于皮革的脱脂

6）其它应用.如化妆品（去污）、污水处理等等。

（10）过氧化物酶的性质及其在果蔬加工中的重要性。

过氧化物酶（POD）是存在于各种动物、植物和微生物体内的一类氧化酶。

催化由过氧化氢参与的各种还原剂的氧化反应。

过氧化物酶是由单一肽链与一个铁卟啉辅基结合构成的血红蛋白。

多数植物过氧化物酶与碳水化合物结合成为糖基化蛋白。

糖蛋白有避免蛋白酶降解和稳定蛋白构象的作用。

在食品加工中的应用：

（1）过氧化物酶是果蔬成熟和衰老的指标：

如苹果气调贮藏中，过氧化物酶出现两个峰值，一个在呼吸转折（成熟），一个在衰老开始。

（2）过氧化物酶的活力与果蔬产品，特别是非酸性蔬菜在保藏期间形成的不良风味有关。

（3）过氧化氢酶属于最耐热的酶类，在果蔬加工中常被当作热处理是否充分的指标。

（11）酶促褐变的机理及其控制措施。

多酚氧化酶（PPO）是引起食品酶促褐变的主要酶类，食品发生酶促褐变需要有3个条件，酚酶、氧、适当的酚类物质，

（1）对酶的抑制PPO以铜为辅基的金属蛋白，金属螯合物，如抗坏血酸、柠檬酸、EDTA、果胶、氰化物。

（2）与酶催化生成的反应产物作用

①同邻－二酚氧化产物醌作用的还原剂，如抗坏血酸、SO2、偏重亚硫酸盐。

②醌偶合剂：

与醌作用，生成稳定的无色化合物，如半胱氨酸、谷胱甘肽、SO2、偏重亚硫酸盐。

（3）清除酶作用的底物；

与酚类底物作用的化合物：

PVPP（聚乙烯吡咯烷酮）与酚强烈缔合，消去底物。

（无甲醛啤酒的生产）或隔氧

（4）热烫处理（灭酶）

（12）脂肪氧化酶的作用机制是什么？

脂肪氧合酶的结构中含有非血红素铁，能专一催化含顺，顺－1，4－戊二烯的多不饱和脂肪酸及酯，通过分子加氢，形成具有共扼双键的氢过氧化衍生物。

（13）超氧化物歧化酶作用机制及其性质是什么？

超氧化物歧化酶的作用机制：

催化超氧阴离子的歧化反应。

根据衰老的自由基学说，老化是自由基产生和清除发生障碍的结果。

在生物体内由于作用外界和内在的因素，瞬间能产生大量的自由基。

在正常情况下，产生和清除处于平衡状态。

但随着机体的衰老，清除内能逐渐减弱，这种平衡被打乱，多余的自由基就能通过多种渠道损害机体。

理化性质：

当SOD受到外界各种因素，如温度、pH、氰化物、变性剂和电离辐射等的影响，其分子结构和酶活性都会发生变化。

（1）热稳定性：

超氧化物歧化酶是一种金属蛋白，它对热表现出异常的稳定性。

实验证明，超氧化物歧化酶在55℃/15~30分钟，60℃/10~25分钟或65℃/10~15分钟的条件下，酶活性的变化不大。

加热至75℃时，其酶活性几乎不会丧失。

在离子强度非常低时，即使加热至95℃其酶活性丧失亦很小。

（2）pH的影响：

pH的改变会引起酶蛋白与金属辅因子结合状态的改变。

实验表明，天然的Cu-Zn-SOD在pH3.6时，95%的Zn会脱落，在pH<

6.0时，Cu的结合位点要移动，当pH>

12.2时酶的构象会发生变化，但总的来说，SOD对pH并不敏感，通常在pH5.3～9.5范围内对酶活性影响不大。

（3）对氰化物的敏感性：

实验表明，不同种类的SOD对氰化物的敏感性是不同的。

所有的Cu-Zn-SOD都对氰化物敏感，相反Mn-SOD却抗氰化物。

SOD的这个特性已用于临床诊断。

在大多数情况下，正常细胞和肿瘤细胞之间在Mn-SOD活性变化上有差异，肿瘤细胞内的SOD要比正常的低得多。

因此能否把Mn-SOD的含量变化做为一个指标用于肿瘤诊断这是一项有意义的工作。

（4）金属辅因子：

Cu-Zn-SOD中Cu与Zn的作用是不同的，Zn仅与酶分子的结构有关，而与催化活性无关，而Cu却与催化活性有关。

透析去Cu，则酶活性全部丧失，一旦重新加入，活性恢复。

Mn和Fe与Cu一样分别对Mn-SOD和Fe-SOD的催化活性具有作用。

（5）变性剂和还原剂：

在SOD的变性剂中，研究最多的是尿素、SDS和EDTA。

实验表明，牛血SOD在含有SDS、EDTA的6M尿素溶液中加热，活性丧失很快。

但在8M尿素溶液中SOD相当稳定。

还原剂如巯基乙醇主要作用于-SH或二硫键，当加入巯基乙醇后SOD就会解聚。

这已在人、牛和麦胚中的Cu-Zn-SOD中得到证实。

SOD的解聚会导致酶活性的降低。

（6）电离辐射

电离辐射会产生超氧阴离子，SOD能清除超氧阴离子，所以SOD具有抗辐射作用。

实验表明，SOD通过辐照后，除酶本身活性降低外，它的许多理化性质如电子图谱、紫外吸收、电子核磁共振以及铜、锌的含量等都会发生变化。

Mn-SOD和Fe-SOD经电离辐射后，金属辅助因子Mn和Fe会脱落，从而导致酶活性的丧失。

（13）简述溶菌酶的抗菌机理及外界条件对其抗菌作用的影响？

溶菌酶能有效地水解细菌细胞壁的肽聚糖，其水解位点是N-乙酰胞壁酸（NAM）的l位碳原子和N-乙酰葡萄糖胺（NAG）的4位碳原子间的β-l，4糖苷键，结果使细菌细胞壁变得松弛，