湖北08年自考酶学考试大纲Word格式文档下载.docx
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了解和掌握酶的基本概念、酶的化学性质、作用特点、酶的分类。
重点掌握酶的基本概念,酶的化学性质,作用特点。
难点酶的化学性质,作用特点。
二、考核内容与考核指标:
1.酶的基本概念
2.酶催化作用的特点
⑴酶催化作用的专一性强
⑵酶催化作用的效率高
⑶酶催化作用的条件温和
3.酶的分类与命名
⑴蛋白类酶的分类
⑵核酸类酶的分类
(一)重点:
酶的基本概念,酶催化作用的特点。
识记:
1.酶的基本概念
2.酶催化作用的专一性强
理解:
酶催化作用的效率高
应用:
应用酶催化作用的特点进行酶的提取纯化与活性测定。
(二)次重点:
酶的转换数与催化周期。
酶的转换数。
酶催化周期。
(三)一般:
蛋白类酶的分类原则,核酸类酶的分类原则。
蛋白类酶的分类,核酸类酶的分类。
分析与判断酶的类别。
第二章酶的分离纯化
了解和掌握酶的活力测定、酶的分离纯化。
重点掌握酶分离纯化中层析分离、电泳分离、萃取分离各方法的原理。
难点酶的分离纯化中的层析分离、电泳分离、萃取分离各方法的原理。
1.酶的活力测定
⑴酶活力测定的方法
⑵酶的活力单位
⑶酶的转换数与催化周期
2.酶的分离纯化
⑴细胞破碎
⑵酶的提取
⑶离心分离
⑷过滤与膜分离
⑸沉淀分离
⑹层析分离
⑺电泳分离
⑻萃取分离
⑼酶的结晶
酶的活力单位,酶活力测定的方法,酶的分离纯化中沉淀分离,层析分离,电泳分离,萃取分离方法的原理。
1.透析与盐析
2.层析分离概念
3.离心分离概念
4.电泳分离概念
5.酶的活力单位
酶活力测定的方法。
酶的分离纯化中沉淀分离,层析分离,电泳分离,萃取分离方法的原理。
根据酶的作用的特点及分离纯化方法进行酶的提取纯化与活性测定。
酶的分离纯化中酶的提取,过滤与膜分离。
1.酶的转换数
2.酶催化周期
根据酶的作用的特点及酶的分离纯化中酶的提取,过滤与膜分离进行酶的提取纯化与活性测定。
各种不同的分离纯化方法的类型与比较
1.不同的层析分离方法的类型
2.不同的电泳分离方法的类型
不同的层析分离方法的类型的区别,不同的电泳分离方法的类型的区别。
根据酶的作用的特点依据不同的层析分离方法的原理和不同的电泳分离方法的原理对酶进行细分级。
第三章酶的结构与功能
了解和掌握酶的化学组成,酶的化学结构,酶的活性中心,酶的结构与催化功能的关系,酶分子修饰。
重点掌握酶的辅助因子,酶活性中心上的残基,酶活性中心基团的检测方法,酶的结构与催化功能的关系,酶分子修饰。
难点酶的结构与催化功能的关系,酶分子修饰。
1.酶的化学组成中酶的辅助因子
2.酶蛋白的空间结构中的别构酶
3.酶活性中心上的残基,酶活性中心基团的鉴定方法
4.酶的一级结构与催化功能的关系,酶的四级结构与催化功能的关系,辅助因子与酶催化功能的关系。
5.酶分子修饰中酶分子的主链修饰,酶蛋白的侧链基团修饰,酶分子的组成单位置换修饰,金属离子置换修饰,酶分子的物理修饰。
重点:
酶的辅助因子,别构酶,酶活性中心上的残基,酶分子修饰中酶分子的主链修饰,酶蛋白的侧链基团修饰。
酶的辅助因子,酶活性中心上的残基,酶分子修饰中酶分子的主链修饰及侧链基团修饰
别构酶,酶活性中心基团的鉴定方法,
主链和侧链基团的修饰反应对提高酶的活性,增加酶的稳定型,降低和清除酶的抗原性的作用。
次重点:
酶活性中心基团的鉴定方法,酶分子的组成单位置换修饰,金属离子置换修饰。
酶的一级结构与催化功能的关系。
酶活性中心基团的鉴定方法。
酶分子的组成单位置换修饰,金属离子置换修饰。
组成单位置换和金属离子置换修饰反应对提高酶的活性,增加酶的稳定型,降低和清除酶的抗原性的作用。
一般:
酶的四级结构与催化功能的关系,辅助因子与酶催化功能的关系。
酶分子的物理修饰。
辅助因子与酶催化功能的关系。
酶的四级结构与催化功能的关系,酶分子的物理修饰。
第四章酶的催化机制
了解和掌握蛋白质属性的酶催化的趋近与定向效应,构象变化效应,酸碱催化机制,共价催化机制,微环境效应。
了解核苷酸属性的酶催化的自我剪接机制,自我剪切机制以及酶作用机制的研究方法。
重点掌握蛋白质属性的酶催化的趋近与定向效应,构象变化效应,酸碱催化机制,共价催化机制,微环境效应。
核苷酸属性的酶催化的自我剪接机制以及酶作用机制的研究方法中的酶分子修饰法。
难点是胰凝乳蛋白酶、溶菌酶催化的微环境效应和催化机制。
1.趋近与定向效应
2.构象变化效应
3.酶蛋白中分子的酸碱催化基团和酸碱催化机制
4.蔗糖磷酸化酶的亲核共价催化机制。
5.微环境效应的概念以及胰凝乳蛋白酶、溶菌酶催化的微环境效应和催化机制。
6.I型IVS剪接酶的剪接机制
7.自我剪切机制
8.酶分子修饰法研究酶作用机制的方法
酶蛋白中的酸碱催化基团和酸碱催化机制,微环境效应的概念以及胰凝乳蛋白酶、溶菌酶催化的微环境效应和催化机制。
趋近与定向效应,构象变化效应。
酶分子修饰法研究酶作用机制的方法。
酶蛋白中的酸碱催化基团和酸碱催化机制,微环境效应的概念。
胰凝乳蛋白酶、溶菌酶催化的微环境效应和催化机制。
了解胰凝乳蛋白酶、溶菌酶酸碱催化机制和微环境效应中酶活性中心各基团的作用。
核酸类酶的剪接和剪切机制。
I型IVS剪接酶的剪接机制。
比较剪接酶与剪切酶的催化机制。
蔗糖磷酸化酶的亲核共价催化机制。
亲核共价催化机制。
了解蔗糖磷酸化酶活性中心各基团在亲核共价催化机制中的作用……
第五章酶催化反应动力学
了解和掌握单底物反应动力学,抑制作用动力学,多底物反应动力学分类,别构酶反应动力学,pH值和温度对酶催化反应速度的影响。
重点单底物反应动力学,可逆抑制作用动力学,别构酶反应动力学,pH值和温度对酶催化反应速度的影响。
难点配体与多个结合部位的蛋白质结合的协同效应。
别构酶的生理调节功能。
1.单底物反应动力学
⑴米氏动力学方程的推导
⑵关于米氏方程方程的讨论
⑶米氏方程中双倒数作图法求取Km和Vm.
2.抑制作用动力学
⑴非专一和专一的不可逆抑制剂的作用
⑵可逆抑制作用中竞争抑制、非竞争抑制、反竞争抑制等三种抑制方式的作用特点,模型,双倒数作图法求取的表观Km和表观Vm与无抑制作用的Km、Vm和斜率的比较。
3.多底物反应动力学
⑴酶促反应的分类
⑵多底物的命名、表示方法及其反应动力学分类
4.别构酶反应动力学
⑴配体(底物)与蛋白质结合中的协同效应
⑵别构酶的性质、结构及动力学特征
⑶别构效应的生理调节功能,协同指数判别别构效应类型。
5.pH值和温度对酶催化反应速度的影响
⑴pH值对酶促反应的影响中的最适pH值。
⑵温度对酶促反应的影响
米氏方程的讨论,米氏方程中双倒数作图法求取Km和Vm.可逆抑制作用中竞争抑制、非竞争抑制、反竞争抑制等三种抑制方式的作用特点,模型,双倒数作图法求取的表观Km和表观Vm与无抑制作用的Km、Vm和斜率的比较。
配体(底物)与蛋白质结合中的协同效应,别构酶的性质、结构及动力学特征。
米氏方程的讨论,米氏方程中双倒数作图法求取Km和Vm.双倒数作图法求取的竞争抑制、非竞争抑制、反竞争抑制等三种抑制方式表观Km和表观Vm与无抑制作用的Km、Vm和斜率的比较。
配体(底物)与蛋白质结合中的协同效应。
别构酶的性质、结构及动力学特征。
可逆抑制作用中竞争抑制、非竞争抑制、反竞争抑制等三种抑制方式的作用特点,模型。
利用双倒数作图法求取Km和Vm判断竞争抑制、非竞争抑制、反竞争抑制等三种抑制类型。
pH值对酶促反应的影响中的最适pH值,温度对酶促反应的影响。
别构效应的生理调节功能,协同指数判别别构效应类型。
最适pH值,最适温度,协同指数的概念。
pH值对酶促反应的影响中的最适pH值,温度对酶促反应的影响。
别构效应的生理调节功能。
利用协同指数判别别构效应类型。
米氏动力学方程的推导,非专一和专一的不可逆抑制剂的作用,多底物酶促反应的分类,多底物的命名、表示方法及其反应动力学分类。
非专一和专一的不可逆抑制剂的作用,多底物酶促反应的分类,多底物的命名、表示方法及其反应动力学分类。
米氏动力学方程的推导。
第六章酶的生物合成及调节机理
了解和掌握原核生物细胞中乳糖操纵子酶生物合成的诱导作用,抗体酶生物合成的诱导,激活剂和抑制剂对酶活性的调节,可逆共价修饰酶的活性调节,天冬氨酸氨甲酰转移酶的别构调节,代谢途径中酶活性的反馈调节。
原核生物细胞中乳糖操纵子酶生物合成的诱导作用,抗体酶生物合成的诱导,天冬氨酸氨甲酰转移酶的别构调节。
代谢途径中酶活性的反馈调节。
难点:
原核生物细胞中乳糖操纵子酶生物合成的诱导作用,天冬氨酸氨甲酰转移酶的别构调节。
1.酶生物合成的调节
⑴原核生物细胞中乳糖操纵子酶生物合成的诱导作用
⑵抗体酶生物合成的诱导
2.酶活性的调节
⑴激活剂和抑制剂对酶活性的调节
⑵可逆共价修饰酶的活性调节
⑶天冬氨酸氨甲酰转移酶的别构调节
⑷。
代谢途径中酶活性的反馈调节
抗体酶生物合成的诱导,天冬氨酸氨甲酰转移酶的别构调节。
抗体酶生物合成的诱导。
天冬氨酸氨甲酰转移酶的别构调节。
比较不同的配体引起天冬氨酸氨甲酰转移酶活性的变化。
激活剂和抑制剂对酶活性的调节,可逆共价修饰酶的活性调节。
可逆共价修饰酶的活性调节。
激活剂和抑制剂对酶活性的调节。
比较不同的调节方式对酶的活性调节的幅度大小。
原核生物细胞中乳糖操纵子酶生物合成的诱导作用。
操纵子概念和乳糖操纵子模型。
阻遏蛋白对乳糖操纵子酶生物合成的诱导作用。
第七章酶工程简介
了解和掌握酶工程的基本内容。
化学酶工程中酶的固定化及人工酶的研制。
1.酶工程的基本概念
2.化学酶工程
⑴自然酶的开放利用
⑵酶的固定化
⑶人工酶的研制
3.生物酶工程基本概念
1.化学酶工程概念
2.固定化酶的概念
化学酶工程中酶的固定化及人工酶的研制的原理。
利用酶的固定化及人工酶的研制的原理对进行酶的固定化及人工酶的研制。
酶工程的基本概念以及生物酶工程基本概念
1.酶工程的基本概念
2.生物酶工程基本概念
生物酶工程基本内容。
利用生物酶工程的基本原理与方法对酶进行遗传设计。
第三部分有关说明与实施要求
一、考核的能力层次表述
本大纲在考核目标中,按照"
识记"
、"
理解"
应用"
三个能力层次规定其应达到的能力层次要求。
各能力层次为递进等级关系,后者必须建立在前者的基础上,其含义是:
能知道有关的名词、概念、知识的含义,并能正确认识和表述,是低层次的要求。
在识记的基础上,能全面把握基本概念、基本原理、基本方法,能掌握有关概念、原理、方法的区别与联系,是较高层次的要求。
在理解的基础上,能运用基本概念、基本原理、基本方法联系学过的多个知识点分析和解决有关的理论问题和实际问题,是最高层次的要求。
二、教材
指定教材《酶学》(2003年),郭勇,华南理工大学
三、自学方法指导
1、在开始阅读指定教材某一章之前,先翻阅大纲中有关这一章的考核知识点及对知识点的能力层次要求和考核目标,以便在阅读教材时做到心中有数,有的放矢。
2、阅读教材时,要逐段细读,逐句推敲,集中精力,吃透每一个知识点,对基本概念必须深刻理解,对基本理论必须彻底弄清,对基本方法必须牢固掌握。
3、在自学过程中,既要思考问题,也要做好阅读笔记,把教材中的基本概念、原理、方法等加以整理,这可从中加深对问题的认知、理解和记忆,以利于突出重点,并涵盖整个内容,可以不断提高自学能力。
4、完成书后作业和适当的辅导练习是理解、消化和巩固所学知识,培养分析问题、解决问题及提高能力的重要环节,在做练习之前,应认真阅读教材,按考核目标所要求的不同层次,掌握教材内容,在练习过程中对所学知识进行合理的回顾与发挥,注重理论联系实际和具体问题具体分析,解题时应注意培养逻辑性,针对问题围绕相关知识点进行层次(步骤)分明的论述或推导,明确各层次(步骤)间的逻辑关系。
四、对社会助学的要求
1、应熟知考试大纲对课程提出的总要求和各章的知识点。
2、应掌握各知识点要求达到的能力层次,并深刻理解对各知识点的考核目标。
3、辅导时,应以考试大纲为依据,指定的教材为基础,不要随意增删内容,以免与大纲脱节。
4、辅导时,应对学习方法进行指导,宜提倡"
认真阅读教材,刻苦钻研教材,主动争取帮助,依靠自己学通"
的方法。
5、辅导时,要注意突出重点,对考生提出的问题,不要有问即答,要积极启发引导。
6、注意对应考者能力的培养,特别是自学能力的培养,要引导考生逐步学会独立学习,在自学过程中善于提出问题,分析问题,做出判断,解决问题。
7、要使考生了解试题的难易与能力层次高低两者不完全是一回事,在各个能力层次中会存在着不同难度的试题。
8、助学学时:
本课程共2学分,建议54学时,其中助学课时分配如下:
章次内容学时
第一章绪论4
第二章酶分离纯化8
第三章酶的结构与功能6
第四章酶的催化机制10
第五章酶催化反应动力学16
第六章酶的生物合成及调节机理8
第七章酶工程简介2
速度与激情6XX影音
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五、关于命题考试的若干规定
1、本大纲各章所提到的内容和考核目标都是考试内容。
试题覆盖到章,适当突出重点。
2、试卷中对不同能力层次的试题比例大致是:
"
为20%、"
为40%、"
为40%。
3、试题难易程度应合理:
易、较易、较难、难比例为2:
3:
2。
4、每份试卷中,各类考核点所占比例约为:
重点占65%,次重点占25%,一般占10%。
5、试卷类型一般分为:
单项选择题、多项选择题、名词解释题、简答题、计算题、论述题等题型
6、考试采用闭卷笔试,考试时间150分钟,采用百分制评分,60分合格。