西农高级生物化学终极资料Word文档格式.docx
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由两个α-螺旋与连接它们的环组成，E螺旋含9个残基，用右手食指表示；
与Ca2+结合的环含12个残基，用弯曲的中指表示；
F螺旋含18个残基，用拇指表示。
结构域：
蛋白质分子内存在的相对未定的球状亚结构，其间由单肽链相互连接，是独立的结构单位、功能单位和折叠单位。
分子伴侣：
结合并未定靶蛋白不同的不稳定构象，通过控制与靶蛋白的结合和释放，推动其在活体内正确的折叠、组装、运输到位，或控制其在活化/钝化构象之间转换但并不构成靶蛋白组成部分的蛋白质。
热激蛋白：
又叫热休克蛋白，广泛存在于原核细胞和真核细胞中的一类在生物体受到高温等逆境刺激后大量表达的保守性蛋白质家族。
在肽链折叠或解折叠变化中发挥作用。
Ks/Kcat：
专一性不可逆抑制剂分为Ks和Kcat两种，Ks型专一性不可逆抑制剂，部分结构与底物类似，可直接结合于活性部位，另一部分则与活性中心某基团反应，对其进行共价修饰使酶失活；
Kcat型专一性不可逆抑制剂具有类似于底物的结合和反应基团，可结合于酶的活性部位并在其作用下发生反应，与底物不同的是它还有潜伏的反应基团，受酶催化之后即被活化，与酶活性中心某基团共价结合，使酶丧失活性。
酶的活性中心：
酶分子中直接与底物结合并完成催化的结构区域，该部位化学基团集中，并构成一定的空间构象。
别构酶：
活性受别构调节物调控的酶。
酶分子的非催化部分与某些化合物可逆的共价结合后发生构象的改变，进而引起酶活性状态的改变，具有这种调节活性的酶称为别构酶。
核酶：
具有催化功能的RNA即为核酶。
N-聚糖/O-聚糖：
糖蛋白的种类，糖蛋白中可以根据糖肽连接键的类型进行分类，寡糖链（GlcNAC的β-羟基）与Asn的酰胺基、N-未端的a-氨基、Lys或Arg的W-氨基相连的称为N-聚糖；
寡糖链（GalNAC的α-羟基）与Ser、Thr和羟基赖氨酸、羟脯氨酸的羟基相连称为O-聚糖。
蛋白质泛素化：
泛素化是指泛素分子在一系列酶作用下，对靶蛋白进行特异性修饰的过程。
蛋白质泛素化作用是后翻译修饰的一种常见形式，该过程能够调节不同细胞途径中各式各样的蛋白质底物。
激酶：
从高能供体分子（如ATP）转移磷酸基团到特定靶分子（底物）的酶
接头蛋白：
信号传递中一类特殊的蛋白质，不具备酶活性和转录因子活性，功能是吧上游与下游的信号传递分子联系起来，为信号传递提供空间上的保障。
通常含有多个结合其它分子的特殊蛋白模体或与蛋白模体结合的结构。
G蛋白：
GTF结合蛋白或鸟苷酸调节蛋白，是一个蛋白质家族。
细胞因子：
是由细胞合成分泌的一类可溶性低分子量蛋白或多肽，具有调节免疫、细胞增殖、分化和胚胎发育等多方面的生物活性。
蛋白激酶：
能把磷酸基供体如ATP的γ-磷酸基团转移到靶蛋白氨基酸受体上得酶类。
PKG：
cGMP-dependentproteinkinase，蛋白激酶的一种，参与心钠素、NO、亚硝酸盐类血管扩张药的信号转导。
MAPK：
mitogen-activatedproteinkinase，促分裂素原活化蛋白激酶，是真核生物信号传递网络中的重要途径之一，在基因表达调控和细胞质功能活动中发挥关键作用。
蛋白质磷酸化：
指由蛋白质激酶催化的把ATP或GTP上位的磷酸基转移到底物蛋白质氨基酸残基上的过程，是生物体内一种普通的调节方式，在细胞信号转导的过程中起重要作用。
细胞信号转导：
研究细胞感受、转导环境刺激的分子途径及其引起的代谢生理反应和基因表达调控过程。
结构生物学：
以生命物质的精确空间结构及其运动为基础来阐明生命活动规律与生命现象本质的科学。
生物信息学：
由数据库、网络和应用软件组成的，根据数理和信息科学理论、观点和方法来研究生命现象的学科。
蛋白聚糖：
由核心蛋白（丝甘、饰胶、粘结、可聚）与共价键连接的糖胺聚糖GAG（透明质酸HA、硫酸软骨素CS和硫酸皮肤素DS、硫酸角质素KS、硫酸乙酰肝素HS和肝素Hep）组成的大分子复合物。
糖蛋白：
广义的糖蛋白泛指糖肽共价复合物，狭义的糖蛋白专指肽链与一个或多个聚糖链共价结合形成的复合物，现已将肽聚糖和蛋白聚糖划分出来。
锚定蛋白：
是一类特殊的接头蛋白，除结合多种信号分子外，还通过它的一端与细胞膜结构相结合，把胞浆中与同一信号传递过程密切相关的信号分子定位在近膜区，在其N-末端有特殊的膜定位结构。
细胞凋亡：
是正常机体细胞在受到生理和病理性刺激后出现的一种自发的死亡过程，它受相关基因的调控，因此又称程序性死亡。
蛋白质二级结构的构象单元（即哪些二级结构）
二级结构是多肽链主链在氢键等次级键作用下折叠成的构象单元或局部空间结构，未考虑侧链的构象和整个肽链的空间排布。
（1）螺旋：
多肽链主链Cα-C-N的重复排列，使它容易形成有规律的卷曲构型，即形成螺旋。
①α-螺旋：
3.613R，即每圈约3.6个残基，每个肽键N上的H与后面第四个残基上肽键羰基O之间形成氢键，其间包括13个原子，右手螺旋，是球蛋白中最常见的结构。
②310R螺旋：
仅见于α-螺旋最末一圈。
③π-螺旋：
4.416R，存在于某些天然蛋白质中，如过氧化氢酶等。
（2）β-片层（β-pleatedsheet）：
两股或多股几乎完全伸展的肽链并列聚集，靠主链肽键N上的H与相邻链羰基C上的O原子间规律的氢键，形成β-折叠片。
β-折叠片有的是平行的，有的是反平行的（3）回折：
3~4个氨基酸残基通过特殊的氢键系统使肽链走向改变180°
称为回折或转角。
①β-回折：
由4个氨基酸残基组成即第一个残基的羰基O与第四个氨基酸残基α-氨基上的H之间形成氢键，包括Ⅰ型和Ⅱ型，常分布在球蛋白表面③γ-回折：
由3个氨基酸残基组成，第一个残基的羰基O与第三个残基的α-氨基H原子间形成氢键（4）Ω环（Ωloop）：
多肽链中由6~16个氨基酸残基（多于β-回折的残基数，少于复合环的残基数）组成的环状节段，两端距离小于0.1nm,状似Ω字形（5）连接条带：
伸展的肽链条带（straps）连接在结构元件之间，它们的长度、走向颇不规则，有的使肽链走向改变，有些使肽链微微弯曲，可使肽链密集，也可出现扭结，在蛋白质肽链的卷曲、折叠过程中具有明确的结构作用。
α-螺旋、β-片层可视为蛋白质三维结构的骨架，称为规范的或规正的结构元件，回折、Ω-环和连接条带则称为部分规正的二级结构，不仅把规正的结构元件连接成更复杂的空间结构，而且包含了大部分蛋白质生物学活性必需的基团。
球状蛋白结构划分为那些层次，举例论述蛋白质的三维结构与其生物学功能的关系
三级结构反映了蛋白质分子或亚基内所有原子的空间排布，但不涉及亚基间或分子间的空间排列关系。
球状蛋白质三维结构的特征：
（1）球状蛋白质分子含有多种二级结构元件
（2）球状蛋白质三维结构具有明显的折叠层次（3）球状蛋白质分子是紧密的球状或椭球状实体（4）球状蛋白质具有疏水的内核和亲水的表面。
在一般条件下α-螺旋的一侧在水溶液中,疏水部分向着蛋白质的内部（5）球状蛋白质分子表面有一空穴。
球状蛋白质的分类：
①全α-结构蛋白质，此类结构中α-螺旋占有极大比例，按反平行方式排列，相邻螺旋以环连接成简状螺旋束，因而也成为上下型螺旋束。
②α/β-结构，此类结构以平行或混合型β-折叠片为基础，分为两个亚类：
单绕平行β-桶和双绕平行β-片或马鞍形扭曲片。
③全β-结构，主要由反平行β-折叠片排列形成，β-股之间以β-回折或跳过相邻β-股的条带相连。
④富含金属或二硫键，许多不足100个氨基酸残基组成的小蛋白质或结构域往往不规则，只有很少量的二级结构元件，但富含金属或二硫键，通过金属形成的配位键或二硫键稳定其构象。
了解蛋白质的三维结构是理解蛋白质如何行使其功能的基础。
首先，蛋白质功能总是跟蛋白质与其它分子相互作用相联系，被蛋白质可逆结合的其它分子称为配体。
蛋白质-配体相互作用的瞬时性质对生命至关重要，因为它允许生物体在内、外环境变化时，能迅速、可逆地作出反应。
其次，蛋白质在特定的时空以其特有的结构行使特定的功能，如果发生时空混乱，后果对细胞或机体很可能是灾难性的。
肌红蛋白（myoglobin）存在于肌肉中，能贮藏O2，供生物氧化使用。
它的分子包括一条153个氨基酸残基组成的多肽链和一个血红素，绝大多数亲水残基分布在分子表面，使肌红蛋白可溶于水；
疏水残基则埋藏于分子内部。
肌红蛋白分子表面有一狭缝，形成一个疏水微环境。
肌红蛋白的辅基血红素就结合在这个狭缝内。
血红素辅基的功能在一定程度上依赖于它所结合的多肽链提供的微环境。
在肌红蛋白中，远侧His（E7）的存在对其与CO的结合显然会产生更大的位阻效应，结果大大降低了对CO的亲和力和CO中毒的危险，保证在生理条件下肌红蛋白能有效地履行贮藏和输送O2的功能。
脱氧肌红蛋白中α-螺旋含量约60%，三维结构比较松散，稳定性下降。
与血红素结合后，构象发生变化，α-螺旋含量恢复至75%，分子结构比较紧凑，稳定性也明显提高。
这说明血红素辅基对肽链折叠也有影响。
血红蛋白：
是运输O2和CO2的工具，血红蛋白由四个亚基组成（α2β2），每个亚基含一条多肽链和1个血红素辅基。
血红蛋白的四个亚基按四面体排布，缔合为四聚体，此种结合易受O2和血红素结合的影响。
血红蛋白的四个亚基之间通过次级键结合在一起，其中不同的亚基之间的结合紧密，在血红蛋白和氧结合的过程中，亚基之间的缔合会受到影响。
血红蛋白亚基之间可通过离子键相互作用，从而稳定其四级结构。
在与氧结合的过程中，亚基间的离子键发生变化。
血红蛋白的变构效应：
当血红素氧合时分子的这两个αβ二聚体半分子彼此滑移。
此时在两个αβ-二聚体之间的界面上某些原子将移动多至0.6nm。
血红蛋白对氧的结合具有分子开关效应。
血红蛋白中各亚基之间存在协同效应。
简述酶活性调节的方式
①别构调节：
酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态；
②共价修饰调节：
某些酶蛋白肽链上的侧链基团在另一酶的催化下可与某种化学基团发生共价结合或解离，从而改变酶的活性；
酶原激活：
酶原经有限水解成为有活性的酶，可视为不可逆的共价修饰。
可逆的共价修饰：
在酶作用下，靶酶被修饰成不同活性状态，可逆磷酸化最普遍
③滞后酶和记忆酶：
滞后酶从T态转变为R态需数分钟，比别构酶慢得多，记忆酶通常以对底物亲和力较低的稳定构象存在，与底物结合后转变为亲和力较高的另一构象，释放产物后仍呈现易结合底物的构象。
④其它调节方式：
寡聚糖通过聚集—解聚调节活性；
通过与细胞骨架或细胞器表明的缔合—解离调节酶活性；
有些酶的调节亚基具有抑制蛋白或改变亚基的功能，或者有接应蛋白的功能，催化亚基可逆地与这样的调节亚基结合对活性进行调控。
简述别构酶活性调节的齐变模型举例说明别构酶在代谢调节中的作用机制
别构调节：
酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态。
具有别构现象的酶称为别构酶。
天冬氨酸转氨甲酰酶：
ATP别构激活剂，CTP别构抑制剂
别构酶的一般特性：
：
①有多个活性中心和调节中心，活性中心与调节中心之间通过协同效应相互影响。
②别构酶不遵循Michaelis-Menten方程，v-[S]作图正协同为S型曲线，负协同为假双曲线③可以用动力学作图区别正协同与负协同别构酶。
④某些理化因素可解除别构酶活性中心与调节中心的联系，如加热、低温、高浓度尿素等，称为脱敏
齐变模型假设：
别构酶至少以两种构象存在，即松驰态或R态和紧固态或T态。
一个酶分子中所有原体必需保持同一构象，或全为R态，或全为T态。
未结合配体的R态与T态酶分子间保持动态平衡。
此模型主张变构酶的所有亚基在两种状态间的转变是同时的，齐步发生，这种转变是可逆的，而且各个亚基的排列是对称的。
齐变模型对异促效应的解释是：
别构抑制剂（I）只与T态原体结合，使平衡向R0→T0移动，相当于增大L，提高了酶与底物的同位协同效应，使[S]-v的S型曲线右移；
别构激活剂（A）只与R态原体结合，使平衡向T0→R0移动，相当于减小L，使[S]-v的S型曲线左移且渐趋双曲线。
别构酶活性调节模型：
序变模型KNF
序变模型认为不存在R0↔T0平衡，T→R的转变是在配体诱导下发生的，寡聚体内的原体逐个发生转变，因此同一分子中存在不同状态的原体。
配体结合影响同一分子中其余空闲部位对配体的亲和力，如增强亲和力则表现为正协同，反之则为负协同。
别构抑制剂和别构激活剂与调节中心结合后，诱导酶的构象发生改变，分别降低和增大对底物的亲和力，使[S]-v曲线分别向左和向左移动。
假设a.别构酶可有R/T态，但无配体存在时只以一种T态存在
b.底物与别构酶的一个亚基结合会使T→R，但不能改变其邻近的空位亚基构象，存在T/R杂合态
c.酶的一个亚基因底物结合引起的构象变化，经亚基-亚基相互作用增加或降低了同一酶分子中空位亚基的结合亲和力。
生物膜系统的功能
（1）区隔化或房室化（compartmentalization）：
生物膜是连续、环闭的薄壳体，质膜把整个细胞包裹起来，内膜系统以及核膜、线粒体膜和叶绿体膜等，把细胞分隔成相对独立的房室。
在这些分隔开的区间内，各自进行着不同的生命活动。
（2）物质的跨膜运输（transport）：
作为通透性屏障，生物膜一方面防止细胞与环境之间以及细胞内各房室之间的物质自由混合；
另一方面又要维持各区间物质有控制地交流。
（3）能量转换（energyconversion）：
植物的叶绿体类囊体膜结合的色素可吸收太阳光，把光能转换为光合电子传递链上的电子流动，最后形成同化力（NADPH和ATP），再经光合碳素途径转换成以糖类形式储存的化学能。
线粒体内膜则把能源物质氧化时释放的能量转换成可以作功的能量形式——ATP中的化学能。
（4）细胞识别（cellrecognition）：
细胞通过其表面的特殊受体与胞外信号物质分子或配体选择性地相互作用，触发细胞内一系列生理生化变化，最终导致细胞的总体生物学效应相应改变，这样的过程称为细胞识别。
以Na-K-ATPase（钠钾泵）为例说明物质主动运输的过程
初级主动运输系统直接通过ATP等高能化合物提供能量，推动离子和某些代谢物的主动运输。
Na+-K+-ATPase（或称钠钾泵）几乎所有的细胞都有Na+-K+-ATPase活力，可把细胞内的Na+泵出细胞外，同时又把细胞外的K+泵入细胞内。
Na+-K+-ATPase的ATP水解部位和Na+结合部位在膜的胞液一侧，而K+和强心类固醇抑制剂结合部位在细胞外表面。
Na+-K+-ATPase的工作原理：
在正常情况下Na+-K+-ATPase（E1构象），在Mg2+存在下（不需要K+）与膜内侧Na+结合而激活ATPase活性，将ATP的γ-磷酸基转移到一个Asn残基上，形成磷酸化的E1-P中间体，导致的构象变化使其对Na+的亲和力降低，把Na+释放到细胞外，同时酶变为E2-P构象。
E2-P与细胞质膜外侧的K+结合（不需要Na+和Mg2+）后促使酶去磷酸化，又恢复原来的E1构象，把K+释放到胞液中。
这个模型强调了在分别向膜外和膜内运输Na+和K+的过程中，Na+-K+-ATPase经历了磷酸化和去磷酸化修饰过程，而酶自己的构象变化（E1→E1-P→E2-P→E2）调节着Na+和K+的运输。
何谓糖生物学？
试论述糖蛋白的聚糖部分在细胞识别的生物学意义
糖链加工或合成反应抑制剂、糖基化位点的定点突变以及糖基转移酶的反义技术或基因转染和敲除等技术的应用，使聚糖生物学功能研究有了长足的进展。
聚糖在分子识别和细胞识别中的作用：
（1）在受体-配体相互识别中的作用：
受体与配体的识别和结合，实质上是受体上的结合部位与配体上的识别标记之间专一的结合。
这种专一的相互作用在很多情况下与其聚糖结构有密切关系。
另一方面，蛋白质类配体也可以识别受体上的聚糖。
（2）在维持血浆糖蛋白平衡中的作用：
血浆中至少有60多种糖蛋白，每种均以一定的速率合成，又经网状内皮细胞受体介导的内吞以一定的速率清除，从而在血浆中保持动态平衡。
（3）构成某些抗原决定簇：
生物大分子和细胞上的抗原决定簇是被生物系统“验明正身”的识别标志，有许多抗原决定簇实际上就是特定的糖结构。
（4）凝集素对单糖和聚糖的识别作用：
凝集素（lectin或agglutinin）是非免疫原的（其合成并非免疫应答所致）、能专一地识别并结合某种特定结构的单糖或聚糖中特定糖基序列的蛋白质。
（5）在病原体-寄主细胞识别中的作用：
病原菌（或寄生菌）对寄主的感染以及寄主巨噬细胞吞噬病原体的过程，同样从细胞间的专一性识别和粘着开始。
（6）在配子识别与结合中的作用：
精卵结合的专一性涉及多种凝集素样蛋白与特定聚糖结构之间的相互作用。
（7）在细胞粘附中的作用：
参与细胞识别与粘合的大分子几乎都是糖蛋白和蛋白聚糖。
简述蛋白质泛素降解的过程及生物学意义
在蛋白质降解过程中，多个泛素分子共价结合到含有不稳定氨基酸残基的蛋白质N端，更常见的是与靶蛋白赖氨酸残基的ε氨基相连，然后带有泛素化标签的蛋白质被蛋白酶体识别并降解。
步骤如下：
①泛素活化酶（E1）通过形成酰基-腺苷酸中介物使泛素分子C端被激活，该反应需要ATP；
②转移活化的泛素分子与泛素结合酶（E2）的半胱氨酸残基结合；
③泛素连接酶（E3）催化与E2结合的泛素羧基和靶蛋白赖氨酸侧链的氨基之间形成异肽键；
④在多泛素链延伸因子（E4）作用下，重复上述步骤，形成具有寡聚泛素链的泛素化靶蛋白；
⑤泛素化标签被蛋白酶体帽识别，并利用ATP水解提供的能量驱动泛素分子的切除和靶蛋白解折叠，去折叠的蛋白质转移到蛋白酶体核心腔内被降解。
生物学意义：
一些短寿命蛋白往往是一些重要的蛋白质转录因子、限速酶等，如不及时清除，会干扰到正常的生命活动，泛肽途径主要负责细胞溶胶和细胞核内短寿命蛋白和反常蛋白的降解。
泛素系统在发育和凋亡中发挥重要作用，虽然尚未确定涉及的靶蛋白。
泛素系统的机能障碍导致多种病理状态，包括癌变，都表明泛素系统还具有多种尚待查明的生物学功能。
蛋白质降解的生物学意义：
1.维持细胞内氨基酸代谢库的动态平衡；
2.参与细胞程序性死亡和贮藏蛋白的动员；
3.按化学计量或脱辅基蛋白/辅因子比率累积寡聚蛋白的亚基；
4.蛋白质前体分子的水解裂解加工；
5.清除变性或错误折叠的蛋白质以免其累积到对细胞有害的水平；
6.控制细胞内关键蛋白的浓度，调节代谢或控制发育进程；
7.参与细胞防御机制；
8.蛋白质降解机制研究可用于生物技术。
简述胱天蛋白酶caspase诱发细胞凋亡的机理
（1）灭活细胞抗凋亡蛋白：
活化的caspase-3可以把CAD（caspase-activatedDNase或DNAfragmentationfactor）-ICAD（inhibitorofCAD）中的ICAD降解，释放出有活性的CAD，进入细胞核之后在核小体之间裂解染色体DNA，使之片段化。
（2）破坏细胞结构：
活化的caspase-6可通过剪切直接拆毁细胞结构，如特异地切割核纤层蛋白（lamin），将lamin首尾聚合形成的支持核膜和使染色质组织化的刚性结构核板破坏，促使染色质固缩。
（3）破坏细胞损伤监测网络和修复机制：
细胞中存在着精巧的监测网络，以便及时探测DNA的损伤，并在DNA修复期间推迟细胞周期的进程。
监测基因组状态和调节细胞周期进程的两种重要的蛋白质p53和pRb在凋亡期间被caspase-3和其它效应caspase裂解。
（4）激活启动细胞死亡的蛋白激酶：
已知在细胞凋亡期间至少有13种蛋白激酶被caspase-3和其它效应caspase裂解，裂解产物包括具有组成型活性的催化片段，这些失控的激酶活性通过活化促凋亡基因的转录而启动细胞凋亡。
细胞间化学信号的共同特点
①特异性：
胞间信号分子只能与可识别它的靶组织、靶细胞上的受体特异结合，改变受体的构象，并转换成细胞内信号，然后才能调节细胞功能。
②多效性和重复性：
同一种化学信号分子与不同细胞上的不同受体相互作用或不同细胞的同一类型受体相互作用产生不同的反应；
不同信号分子与同一细胞各自的受体相互作用产生相同的反应。
③时效性：
神经递质介导的反应最快；
协调细胞代谢的信号传导也比较快；
影响细胞生长发育、组织器官分化的化学信号时效一般较持久。
④半寿期与溶解性：
亲水性化学信号分泌后很快被清除，它们的半寿期只有几毫秒到几分钟。
这类信号分子通常与靶细胞表面受体相互作用；
疏水性化学信号在血液中与特殊的载体蛋白相结合，半寿期数小时，被释放后进入细胞，与胞内受体结合，在于DNA结合，调节基因表达模式，影响生长发育和分化。
试述细胞信号转导中受体的基本特征及细胞表面受体的基本类型
受体基本特征：
①特异性，受体最基本的特征或功能就是能准确的识别特定的信号分子并与之结合，否则就无法准确的传递信息。
受体上的结合部位与信号分子的三维构象互补，它们的结合也是分子识别的过程。
②敏感性，胞间信号和受体的浓度通常都极低，因此受体必须具有极高的敏感性，它们的结合服从质量作用定律。
③饱和性，在一定生理条件下，细胞的某种受体数目保持相对恒定，受体以高亲和力特异的结合配体一般很容易被饱和，而低亲和力的非特异性结合可能只是一种物理吸附作用。
④可调控性，首先，受体数目恒定是相对的，在一定的条件下可以进行上调或下调；
其次有些受体被磷酸化后对配体的亲和力下降，或与某种磷蛋白结合而不能与下游信号蛋白偶联，都能影响或调解受体的功能。
细胞表面受体的类型：
所有的水溶性胞间信号和个别脂溶性信号分子的受体都属于细胞表面受体，按照其信号转换机制和受体分子的结构特征，又将它们在划分成离子通道型受体、G蛋白偶联的受体和具有酶活性的受体。
①离子通道型受体共同特点是由多亚基组成受体/离子通道复合体，膜外侧的配体结合部位与信号分子结合后，立即打开离子通道，导致离子跨膜流动，引起膜电位发生变化，继而引发生物学效应，介导可兴奋信号的快速传递。
②G蛋白偶联受体介导的信号途径既有起效较快的短期效应，又有其啸叫吗的长期效应，可通过改变保胞内信使的浓度赋予反应系统敏感性、灵活性及多样化。
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