生物化学有关蛋白质的习题大全docWord下载.docx
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6.典型的α-螺旋含有几个氨基酸残基
A.3B.2.6C.3.6D.4.0E.4.4
7.每分子血红蛋白所含铁离子数为
A.5B.4C.3D.2E.1
8.血红蛋白的氧合曲线呈
A.U形线B.双曲线C.S形曲线D.直线E.Z形线
9.蛋白质一级结构与功能关系的特点是
A.氨基酸组成不同的蛋白质，功能一定不同
B.一级结构相近的蛋白质，其功能类似可能性越大
C.一级结构中任何氨基酸的改变，其生物活性即消失
D.不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构相同
E.以上都不对
10.在中性条件下，HbS与HbA相比，HbS的静电荷是
A.减少＋2B.增加＋2C.增加＋1D.减少＋1E.不变
11.一个蛋白质的相对分子量为11000，完全是α-螺旋构成的，其分子的长度是多少nm
A.11B.110C.30D.15E.1100
12.下面不是空间构象病的是
A.人文状体脊髓变性病B.老年痴呆症C.亨丁顿舞蹈病
D.疯牛病E.禽流感
13.谷胱甘肽发挥功能时，是在什么样的结构层次上进行的
A.一级结构B.二级结构C.三级结构
D.四级结构E.以上都不对
14.测得某一蛋白质样品的含氮量为0.40g，此样品约含蛋白质多少克
A.2.00gB.2.50gC.6.40gD.3.00gE.6.25g
15.在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不动
A.精氨酸B.丙氨酸C.谷氨酸D.天冬氨酸E.赖氨酸
16.天然蛋白质不存在的氨基酸是
A.半胱氨酸B.脯氨酸C.丝氨酸D.蛋氨酸E.瓜氨酸
17.多肽链中主链骨架的组成是
A.－NCCNNCCNNCCN－B.―CHNOCHNOCHNO―
C.―CONHCONHCONH―D.―CNOHCNOHCNOH―
E.―CNHOCCCNHOCC―
18.在20种基本氨基酸中，哪种氨基酸没有手性碳原子
A.谷氨酸B.半胱氨酸C.赖氨酸D.组氨酸E.甘氨酸
19.下列哪种物质从组织提取液中沉淀蛋白质而不变性
A.硫酸B.硫酸铵C.氯化汞D.丙酮E.1N盐酸
20.蛋白质变性后表现为
A.粘度下降B.溶解度增加C.不易被蛋白酶水解
D.生物学活性丧失E.易被盐析出现沉淀
21.对蛋白质沉淀、变性和凝固的关系的叙述，哪项是正确的
A.变性的蛋白质一定要凝固B.变性的蛋白质一定要沉淀
C.沉淀的蛋白质必然变性D.凝固的蛋白质一定变性
E.沉淀的蛋白质一定凝固
22.蛋白质溶液的稳定因素是
A.蛋白质溶液有分子扩散现象B.蛋白质溶液有“布朗运动”
C.蛋白质分子表面带有水化膜和同种电荷D.蛋白质的粘度大E.蛋白质分子带有电荷
23.镰刀型贫血症患者，Hb中氨基酸的替换及位置是
A.α－链第六位Val换成GluB.β-链第六位Val换成Glu
C.α-链第六位Glu换成ValD.β-链第六位Glu换成Val
24.下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时，最先被洗脱的是
A.牛β乳球蛋白（分子量35000）B.肌红蛋白（分子量16900）
C.牛胰岛素（分子量5700）D.血清清蛋白（分子量68500）
E.超氧化物歧化酶（分子量32000）
25．下列哪一种物质不属于生物活性肽
A.催产素B.加压素C.促肾上腺皮质激素
D.血红素E.胰岛素
26.下列不属于结合蛋白质的是
A.核蛋白B.糖蛋白C.脂蛋白D.清蛋白E.色蛋白
27.可用于裂解多肽链中蛋氨酸羧基侧形成的肽键的试剂是
A.甲酸B.羟胺C.溴化氰
D.β-巯基乙醇E.丹磺酰氯
二.多项选择题
1.下列氨基酸那些是蛋白质的组分
A.HisB.TrpC.瓜氨酸D.胱氨酸
2.下列氨基酸中那些具有分支的碳氢侧链
A.MetB.CysC.ValD.Leu
3.在生理pH值情况下，下列氨基酸中的那些氨基酸侧链带正电荷
A.ArgB.GluC.LysD.Asp
4.下列对于肽键的叙述正确的是
A.具有部分双键性质B.具有部分单键性质
C.比双键键长长，比单键键长短D.比双键键长短，比单键键长长
5.对谷胱甘肽叙述正确的是
A.有一个γ-肽键B.有一个功能性的基团－巯基
C.分别由谷氨酸胱氨酸和甘氨酸组成D.对生物膜具有保护作用
6.下面那些是结合蛋白质
A.血红蛋白B.牛胰核糖核酸酶C.肌红蛋白D.胰岛素
7.下列那些蛋白质具有四级结构
A.血红蛋白B.牛胰核糖核酸酶C.肌红蛋白D.蛋白激酶A
8.含有卟啉环的蛋白质是
A.血红蛋白B.过氧化氢酶C.肌红蛋白D.细胞色素
9.下列那些蛋白质含有铁离子
A.血红蛋白B.牛胰核糖核酸酶C.肌红蛋白D.胰岛素
10.蛋白质变性是由于
A.氢键断裂B.肽键破坏
C.破坏水化层和中和电荷D.亚基解聚
11.镰刀型红细胞贫血症患者血红蛋白β-链上第六位的谷氨酸被缬氨酸所取代后，将产生那些变化
A.在pH7.0电泳时增加了异常血红蛋白向阳极移动的速度
B.导致异常脱氧血红蛋白的聚合作用
C.增加了异常血红蛋白的溶解度
D.一级结构发生改变
12.下面有哪些蛋白质或酶能协助蛋白质正确折叠
A.分子伴侣B.牛胰核糖核酸酶C.胰岛素D.伴侣素
13.下列哪些肽分子一级组成极相近，而且属于寡肽
A.脑啡肽B.催产素C.加压素D.促肾上腺皮质激素
14.下面对氨基酸与蛋白质之间的关系叙述正确的是
A.氨基酸具有的性质蛋白质也一定具有
B.有些氨基酸的性质蛋白质也具有
C.有些蛋白质的性质氨基酸不具有
D.两者之间的性质关系并不紧密
15.肽键平面中能够旋转的键有
A.C＝OB.C－NC.Cα－ND.Cα－C
16.对血红蛋白的结构特点叙述正确的是
A.具有4个亚基B.是一种结合蛋白质
C.每个亚基都具有三级结构D.亚基键主要靠次级键连接
三.填空题
1.组成蛋白质的碱性氨基酸有赖氨酸、精氨酸和组氨酸。
酸性氨基酸有谷氨酸和天冬氨酸。
2.在下列空格中填入合适的氨基酸名称。
（1）酪氨酸是带芳香族侧链的极性氨基酸。
（2）苯丙氨酸和色氨酸是带芳香族侧链的非极性氨基酸。
（3）甲硫氨酸和半胱氨酸是含硫的氨基酸。
（4甘氨酸是最小的氨基酸，脯氨酸是亚氨基酸。
（5）在一些酶的活性中心起重要作用并含有羟基的分子量较小的氨基酸是丝氨酸，体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是苏氨酸和酪氨酸。
3.氨基酸在等电点时，主要以兼性离子形式存在，在pH>
pI的溶液中，大部分以负离子形式存在，在pH<
pI的溶液中，大部分以正离子形式存在。
4.脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色的物质，而其他氨基酸与茚三酮反应产生蓝紫色的物质。
5.有三种氨基酸因含有共轭双键而有280nm处的紫外吸收，这三种氨基酸按吸收能力强弱依次为色氨酸>
酪氨酸>
苯丙氨酸。
6.10个以内的氨基酸残基所组成的肽称为寡肽。
7.1953年维格诺尔德（D.Vingneaud）第一次用化学法合成了具有生物活性的肽—催产素，因而获得诺贝尔奖。
8.我国于1965年由上海生物化学研究所和上海有机化学研究所等单位在世界上首次合成了具有生物活性的蛋白质—牛胰岛素。
10.胰蛋白酶能水解赖氨酸和精氨酸的氨基酸的羧基所形成的肽键。
11.胰凝乳蛋白酶能水解色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸的氨基酸的羧基侧所形成的肽键。
12.溴化氰能水解甲硫氨酸羧基侧所形成的肽键。
13.拆开蛋白质分子中二硫键的常用的方法有一种还原法，其常用的试剂是β—疏基乙醇
14.蛋白质之所以出现各种无穷的构象主要是因为c——c键和c-n键能有不同程度的转动。
15.Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型，每圈螺旋包含3.6
氨基酸残基，高度为0.54nm。
每个氨基酸残基上升0.15nm。
16.一般来说，球状蛋白质的疏水性氨基酸侧链位于分子内部，亲水性氨基酸侧链位于分子表面。
17.维持蛋白质一级结构的化学建是肽键和二硫键。
18.维持蛋白质二级结构的化学建是氢键。
19.维持蛋白质三、四级结构的化学建是疏水作用离子键（盐键）氢键范德华力（VanderWaals力）
20.最早提出蛋白质变性理论的是我国生物化学家吴宪
21.血红蛋白（Hb）与氧气结合的过程呈现协同效应，是通过Hb的
变构现象实现的。
22.当溶液中盐离子强度低时，增加盐浓度可导致蛋白质溶解，这种现象称为盐溶。
当盐浓度继续增加时，可使蛋白质沉淀，这种现象称盐析。
23.各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%，这是凯氏定氮法的基础。
24.利用蛋白质不能通过半透膜的特性，使它和其他小分子物质分开的方法有透析和超滤。
25.蛋白质的超二级结构是指蛋白质二级结构的基本单位相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体其基本组合形式常见的有3种，一是，如结合钙离子的模体；
二是，如锌指结构；
三是。
26.蛋白质的二级结构有α－螺旋β－折叠β－转角无规卷曲、四种稳定构象异构体。
27.蛋白质溶液的稳定性的因素是分子外面有水化膜带有电荷
28.蛋白质进入层析柱后，小分子流出的时间较，大分子流出的时间较，因此先流出的蛋白质分子是
29.沉降系数（S）主要与蛋白质的密度形状有关。
30.通常采用测定溶液状态下的蛋白质二级结构含量，而且测定含较多的蛋白质，所得的结果更准确。
31.X射线衍射法磁共振技术是目前研究蛋白质三维空间结构较为准确的方法。
32.根据蛋白质的组成成分可分为单纯蛋白质结合蛋白质
33.根据蛋白质的形状可分为球状蛋
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