生物与化学考试大纲(广东医学院)文档格式.doc

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第3章核酸的结构与功能

第10章核苷酸代谢

第12章DNA的生物合成

第13章RNA的生物合成

第14章蛋白质的生物合成（翻译）

第15章基因表达调控

第20章重组DNA技术

第21章常用分子生物学技术原理及其应用

第23章基因组学与蛋白质组学

第16章细胞信息转导

I前言

生物化学与分子生物学是研究生命化学的科学，它在分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节、及其在生命活动中的作用。

由于生物化学与分子生物学越来越多地成为生命科学的共同语言，当今生物化学与分子生物学已成为生命科学领域的前沿学科。

生物化学与分子生物学的教学任务主要是介绍生物化学与分子生物学的基本知识，以及某些与医学相关的生物化学进展，包括生物大分子的结构与功能（蛋白质、核酸、酶），物质代谢及其调节（糖、脂、氨基酸、核苷酸代谢、物质代谢的联系与调节）；

基因信息的传递（DNA复制、RNA转录、蛋白质生物合成、基因表达调控、重组DNA与基因工程）；

相关的专题知识（细胞信息转导，血液的生物化学，肝的生物化学，维生素与微量元素，常用分子生物学技术的原理及其应用，基因组学与医学）。

本大纲适合于五年制临床医学、口腔、医学检验、影像、麻醉等专业使用，现将大纲使用中有关问题说明如下：

一本大纲配套使用的教材为全国高等医学院校规划教材《生物化学》（案例版）第1版（刘新光主编）。

二本大纲内容按“掌握、熟悉、了解”三级要求学习及掌握。

其中，考试内容中“掌握”占70%左右；

“熟悉、了解”的内容占30%左右。

“掌握”部分要求理解透彻，包括有关概念及其研究进展等内容细节，并能运用其理论及概念于相关学科的学习及今后的临床及科研工作；

“熟悉”部分要求能熟知其相关内容的概念及有关理论，并能适当应用；

“了解”部分要求能对其中的概念有一定认识，对相关内容有所了解。

三总教学参考学时为125学时，理论与实验比值约为2:

1，即讲授理论学时为85学时（第一部分为生物化学部分，48学时；

第二部分为分子生物学部分，37学时），实验学时为40学时。

II正文

熟悉“生物化学”的概念及其与“分子生物学”的关系。

了解生物化学的发展简史、当代生物化学研究的主要内容及生物化学与医学的紧密联系。

熟悉本教材的主要内容及讲授安排。

学习内容：

一、蛋白质的分子组成

1．氨基酸的结构与分类各类氨基酸的结构、重要理化性质

2．肽键与肽链肽键、肽及氨基酸残基的概念、一些重要生物活性肽

3．蛋白质的分类

二、蛋白质的分子结构

1．蛋白质一级结构概念概念及重要性

2．蛋白质二级结构概念肽单元、α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲、模体、侧链对二级结构形成的影响

3．蛋白质三级结构概念结构域、分子伴侣

4．蛋白质四级结构概念

三、蛋白质结构与功能的关系

1．蛋白质一级结构与功能关系一级结构是空间构象的基础、一级结构与功能的关系

2．蛋白质空间结构与功能关系肌红蛋白和血红蛋白分子结构、变构效应、构象改变与疾病

四、蛋白质的理化性质及分离纯化

1．蛋白质的理化性质两性电离、胶体性质、变性、沉淀和凝固、紫外吸收、呈色反应：

茚三酮反应、双缩脲反应

2．蛋白质的分离纯化透析及超滤法、丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀、电泳、层析、超速离心

3．蛋白质氨基酸序列分析基本方法及步骤

学习要求：

一、掌握蛋白质的基本组成单位——20种L-α-氨基酸，氨基酸的通式与结构特点，熟悉氨基酸分类。

掌握氨基酸的两性解离和紫外吸收性质。

掌握肽键、肽及氨基酸残基的概念。

了解生物活性肽，蛋白质的分类。

二、掌握蛋白质的分子结构，包括肽单元、肽平面及一级、二级结构（α-螺旋、β-折叠），三级、四级结构（亚基）概念和维持键。

掌握模体、结构域和分子伴侣概念。

熟悉β-转角和无规则卷曲结构。

了解侧链对二级结构形成的影响。

三、熟悉蛋白质各级结构与功能关系。

熟悉血红蛋白的分子结构，血红蛋白空间结构与运氧功能关系。

掌握协同效应、别构效应的概念。

了解蛋白质一级结构与物种进化的关系，“分子病”的概念。

四、掌握蛋白质两性电离、亲水胶体、变性与复性、紫外吸收等性质及相关概念，了解沉淀与凝固、呈色反应。

熟悉蛋白质分离纯化方法和原理。

了解多肽链氨基酸测序的原理及步骤。

一、酶的分子结构与功能

1．酶的分子组成酶的概念、分类及辅助因子

2．酶的活性中心概念、功能基团及来源

二、酶促反应的特点与机制

1．酶促反应的特点高效催化作用、酶的专一性、酶促反应的可调节性

2．酶促反应的机制酶-底物复合物的形成与诱导契合假说、临近效应、多元催化、表面效应

三、酶反应动力学

1．底物浓度对反应速度的影响米-曼氏方程式、Km与Vm的意义及测定

2．酶浓度对反应速度的影响底物浓度饱和，反应速度与酶浓度成正比

3．温度对反应速度的影响最适温度

4．pH对反应速度的影响最适pH

5．抑制剂对反应速度的影响不可逆抑制，可逆抑制：

竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制

6．激活剂对反应速度的影响概念及影响

7．酶活性测定测定方法、酶活性单位

四、酶的调节

1．酶活性调节变构效应和协同效应，酶的共价修饰，酶原的激活

2．酶含量调节酶蛋白合成的诱导与阻遏、酶降解的调控

3．同工酶概念概念、一些重要同工酶

五、酶的命名与分类

1．酶的命名命名原则

2．酶的分类六大类

六、酶与医学关系

1．酶与疾病关系发生、诊断与治疗

2．酶在医学中的应用酶作为试剂用于临床检验和科学研究、酶作为药物用于临床治疗及酶的分子工程

一、掌握酶、核酶的概念，酶的专一性及分类。

掌握结合酶、辅酶与辅基的概念。

掌握活性中心、必需基团的概念。

熟悉结合酶中辅酶、金属离子的作用。

二、掌握酶促反应特点。

熟悉诱导契合假说，酶-底物中间复合物学说。

了解临近效应、多元催化、表面效应。

三、掌握底物浓度对反应速度的影响，包括米-曼氏方程式、Km和Vmax概念及意义。

熟悉Km和Vmax的测定方法。

了解米-曼氏方程式的推导过程。

四、掌握最适pH，最适温度的概念并了解其原理。

掌握不同类型可逆抑制作用的概念、特点，Km和Vmax的变化。

熟悉不可逆抑制剂、激活剂的概念和特点。

五、掌握酶活性单位的定义，了解酶活性测定方法。

六、掌握关键酶、变构酶的概念，熟悉协同效应。

了解酶活性变构调节的机理、共价修饰的概念。

七、掌握酶原、酶原激活的概念、同工酶的概念。

熟悉LD和CK同工酶检测的临床意义。

了解酶共价修饰调节概念，蛋白合成诱导、阻遏和酶降解对酶活性的调控。

八、了解酶的命名与分类，了解酶与医学的关系。

一、脂溶性维生素

脂溶性维生素A、D、E、K它们的化学结构特点、来源、生理作用及其机制、缺乏症、中毒症

二、水溶性维生素

B族维生素8种、维生素C和叶酸它们的化学结构特点、来源、生理作用及其机制、缺乏症、中毒症

一、掌握维生素的概念、分类。

二、掌握各种维生素的缺乏症，并了解其机制。

三、掌握B族维生素与辅酶的关系及功能。

四、熟悉脂溶性维生素的来源、生理功能和中毒症，了解其化学结构。

五、熟悉B族维生素和维生素C的化学结构特点、性质与生理功能，并了解其来源。

一、生成ATP的氧化体系

1．呼吸链电子传递链，ATP合成酶

2．氧化磷酸化概念与偶联部位及机制

3．影响氧化磷酸化的因素抑制剂、ADP的调节、甲状腺激素及线粒体DNA突变

4．ATP循环与高能磷酸键ATP的利用，其他高能磷酸化合物

5．通过线粒体内膜的物质转运胞浆中NADH的氧化、腺苷酸转运蛋白、线粒体蛋白质的跨膜转运

二、其它氧化体系

需氧脱氢酶、氧化酶、过氧化物酶体的氧化酶、超氧化物歧化酶、微粒体氧化酶

一、掌握生物氧化的概念和特点。

二、掌握电子传递链的概念、排列顺序和两条电子传递链，并了解其组成。

三、掌握底物水平磷酸化与氧化磷酸化的概念。

掌握ATP合成偶联部位。

熟悉ATP合酶结构，ATP合成偶联机理。

熟悉影响氧化磷酸化的因素。

四、熟悉ATP循环，高能磷酸键类型、贮存和转移。

五、掌握NADH转运的两种穿梭机制。

了解腺苷酸转运、线粒体蛋白质的跨膜转运。

六、熟悉过氧化物酶、SOD和加单氧酶。

了解其它氧化体系酶类。

专题课内容：

活性氧与抗氧化体系。

一、概述

1．糖的生理功能提供能量是糖最主要的生理功能

2．糖的消化吸收部位及形式

3．糖的代谢概况

二、糖的无氧分解代谢

1．糖酵解的反应过程基本途径,关键酶

2．糖酵解的调节6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶、葡萄糖激酶或己糖激酶

3．糖酵解生理意义

三、糖的有氧氧化

1．糖有氧氧化的反应过程基本途径,关键酶，三羧酸循环的生理意义

2．糖有氧氧化生成ATP供能

3．有氧氧化的调节丙酮酸脱氢酶复合体调节、三羧酸循环的调节

4．巴斯德效应概念及机制

四、磷酸戊糖途径

1．磷酸戊糖途径反应过程基本过程及关键酶

2．磷酸戊糖途径调节

3．磷酸戊糖途径的生理意义为核酸合成提供核糖，提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应

五、糖原的合成与分解

1．糖原的合成代谢基本过程及关键酶

2．糖原的分解代谢

3．糖原的合成与分解的调节磷酸化酶、糖原合酶

4．糖原累积症

六、糖异生

1．糖异生的基本途径及关键酶

2．糖异生的调节

3．糖异生的生理意义维持血糖浓度恒定、补充肝糖原、调节酸碱平衡

4．乳酸循环概念及意义

七、血糖及调节

1．血糖的来源去路

2．血糖水平的调节胰岛素，胰高血糖素，糖皮质激素调节

3．血糖水平异常高血糖及糖尿症、低血糖

一、掌握糖的代谢概况。

熟悉糖的生理功能，消化吸收过程、部位和酶类。

二、掌握糖酵解的主要过程，关键酶，调节方式，生理意义。

三、掌握糖的有氧氧化的主要过程，关键酶，调节方式，生理意义。

掌握三羧酸循环的过程，特点，意义及调节。

掌握巴斯德效应的概念并了解其机制。

四、掌握磷酸戊糖途径氧化阶段过程和关键酶。

掌握NADPH和5-磷酸核糖产生的生理意义。

五、掌握糖原合成与分解关键酶、调节方式。

掌握肌糖原和肝糖原代谢的异同。

了解糖原累积症。

六、掌握糖异生的概念、基本过程、关键酶及生理意义。

掌握乳酸循环的概念和意义。

了解糖异生调节特点。

七、掌握血糖概念，血糖的来源去路，胰岛素对血糖的调节机理。

熟悉胰高血糖素、糖皮质激素升高血糖机理。

了解血糖水平异常。

糖尿病与物质代谢异常

第8章