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（三）蛋白质的变性
1.概念：
在某些理化因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失的现象。
2.造成变性的因素
如加热、乙醇尿素等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。
3.变性特点
（1）生物学活性丧失；
（2）容易消化；
（3）溶解度下降（容易沉淀，但并非所有都沉淀，沉淀并非都变性，如盐析不变性）
4.紫外吸收
由于蛋白质分子中含有酪氨酸和色氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收峰。
二、血浆蛋白质的组成
血浆蛋白质是血浆中含量最多、成分极为复杂、功能广泛的一类化合物。
目前仅已分离出近于纯品者就有200多种。
近年来有许多新技术用于研究蛋白质，这些资料提供了有价值的病理生理信息。
有助于疾病的诊断、治疗。
现将血浆中主要蛋白质的性质及功能列于下表3-4-1。
表3-4-1血浆中主要蛋白质的性质和功能
蛋白质
参考值（mg/L）
半寿期（天）
分子量（万）
等电点
含糖量（%）
功能
前白蛋白
200-400
0.5
5.4
4.7
0
营养指标
白蛋白
35000-50000
15-19
6.64
4-5.8
有较广泛的载体功能营养指标
α1抗胰蛋白酶
780-2000
4
5.5
4.8
12
APR,抗胰蛋白水解酶先天性缺陷时易
导致肺气肿、肝硬化
α1-酸性蛋白酶
500-1500
5
4.0
2.7-4
45
APR
结合珠蛋白
300-2150
2
8.5-40
4.1
12
APR,结合Hb,溶血时减少
α2巨球蛋白
1250-4100
80
5.4
8
抗蛋白水解酶,肾病期增加
铜蓝蛋白
200-500
4.5
16
4.4
APR,含铜
转铁蛋白
2000-3500
7
7.7
5.7
6
负负性APR,运转Fe在低色素贫血时增加
血红素结
合蛋白
500-1150
5.7
结合血红素
β2微球蛋白
1-2
1.18
C反应蛋白
<
8
6.2
APR,防御蛋白
参考值可随所用测定方法、年龄、性别而有所不同
三、功能和临床意义
（一）前白蛋白（PA）
1.概况
分子量为5.4万，电泳时位于清蛋白前面，由肝细胞合成，不含糖。
等电点pI=4.7
半寿期为12小时。
2.功能
（1）参与组织修补
（2）运载蛋白：
运输激素和维生素：
如运输甲状腺激素和维生素A。
3.临床意义
（1）营养不良指标；
（2）肝功不全指标：
在肝炎发病早期血清前白蛋白浓度下降往往早于其他血清蛋白成分的改变；
（3）急性炎症、恶性肿瘤、肾炎、创伤时其血清浓度降低。
（二）白蛋白（Alb）
Alb由肝实质细胞合成，是不含糖的单链多肽。
白蛋白是血浆中含量最多的蛋白质，占血浆蛋白质总量的40%～60%。
分子量为66.4KD，由585个氨基酸残基构成的。
半寿期约15-19天。
（1）营养作用；
（2）维持血浆的胶体渗透压；
（3）维持血浆的正常pH；
（4）运输和储存作用：
是血浆中主要的非特异性载体。
可运输许多水溶性差的物质如胆红素、胆汁酸盐、前列腺素、类固醇激素、金属离子、多种药物等等
因分子量较小，它在血管外体液中的浓度可作为各种膜屏障完整性的良好指标。
3.临床意义
（1）浓度降低
摄入不足（营养不良）
合成障碍（慢性肝病）
消耗增大（恶性肿瘤、甲亢、重症结核等）
丢失增多（肾病综合症、严重烧伤、急性失血、组织炎症等）
各种原因导致的血液稀释及分布异常
先天性白蛋白缺乏症（罕见）
（2）浓度升高
一般为假性升高：
血液浓缩如严重脱水、休克、饮水不足等。
（3）个体营养状态的评价指标：
Alb＞35g/L正常；
28～34g/L轻度缺乏；
21～27g/L中度缺乏；
＜21g/L严重缺乏。
当清蛋白浓度低于28g/L时，会出现水肿。
在血浆蛋白质浓度明显下降的情况下，可以影响许多配体在血循环中的存在形式，包括内源性的代谢物、激素和外源性的药物。
已发现有20种以上白蛋白的遗传性变异。
习题1.血浆白蛋白不具有的功能是
A.维持胶体渗透压
B.参与维持血浆的正常pH
C.运输某些物质
D.营养作用
E.免疫功能
[答疑编号111040101：
针对该题提问]
『正确答案』E
（三）α1-酸性糖蛋白（AAG）
α1-酸性糖蛋白包括等分子的己糖、己糖胺和唾液酸是主要的急性时相反应蛋白，与抗体的免疫防御功能有关。
临床意义：
α1-酸性糖蛋白的测定目前主要作为急性时相反应的指标。
增高：
在风湿病、恶性肿瘤及心肌梗死患者亦常；
降低：
在营养不良、严重肝损害等情况下。
在急性时相反应或用类固醇皮质激素治疗时，由于α1-酸性糖蛋白含量升高，结合以上药物的能力增强而干扰药物的有效作用。
（四）α1-抗胰蛋白酶（AAT）
肝脏合成，含糖12%。
α1-抗胰蛋白酶是α1-区带显色的主要成份，占90%左右。
是血液中最主要的蛋白酶抑制剂，可抑制多种蛋白酶的活性.，占血清中抑制蛋白酶活力的90%左右。
一般认为α1-抗胰蛋白酶的主要功能是对抗由多形核白细胞吞噬作用时释放的溶酶体蛋白水解酶。
（1）浓度升高：
见于急性炎症、外科手术（急性时相反应蛋白）。
长期服用可的松、雌激素等药物也可升高。
（2）降低：
可见于胎儿呼吸窘迫症。
α1-抗胰蛋白酶缺陷可引起肝细胞的损害而致肝硬化，严重的遗传性缺陷常伴有早年（20～40岁）肺气肿。
（五）血红素结合蛋白（Hp）
1.概况：
血红素结合蛋白也称结合珠蛋白、触珠蛋白。
为一种含糖量12%的糖蛋白。
是肝脏合成的一种急性时相反应蛋白。
半寿期为5天。
2.功能：
在血浆中结合游离的血红蛋白，防止其由肾脏丢失，有效的保留铁。
一分子Hp结合两分子Hb,结合不可逆。
Hb-Hp复合物半寿期90分钟，Hp是5天，肝细胞能迅速将复合物从血浆中清除。
3.临床意义：
（1）急性时相反应时浓度增加。
（2）烧伤、肾病综合症引起大量Alb丢失，可使其含量升高。
（3）溶血性疾病如溶血性贫血、输血反应、疟疾时，Hp含量明显下降。
正常参考范围宽，连续观察用于监测急性时相反应，如溶血是否处于进行状态。
（4）严重肝病患者Hp合成降低。
（六）α2-巨球蛋白（α2-MG或AMG）
分子量为62.5～80万，是血浆中分子量最大的蛋白质。
由肝细胞与单核吞噬细胞系统合成。
含糖量为8%。
2.功能：
与不少蛋白水解酶结合影响这些酶的活性，选择性保护某些蛋白酶的活性，可能与免疫反应有关，与淋巴网状系统细胞的发育和功能有关。
3.临床意义：
升高：
见于低白蛋白血症（代偿，保持血浆渗透压）；
妊娠、口服避孕药也可使其升高。
胰腺炎及前列腺癌时含量降低。
婴幼儿及儿童血浆α2-巨球蛋白含量约为成人的2倍~3倍，这可能是一种保护机制。
（七）铜蓝蛋白（CER/Cp）
肝合成的含铜α2-糖蛋白，有基因多型性。
半寿期为4.5天。
（1）具有氧化酶的功能（也叫亚铁氧化酶，属血浆功能酶）参与铁代谢，使Fe2+→Fe3+。
利于Fe3+和运铁蛋白结合,参与体内铁的运输和动员。
也可催化多酚及多胺类物质氧化。
（2）作为铜的载体和代谢库
血清中的铜95%存在于CER中,5%以扩散态存在。
细胞可利用血中CER中的铜合成多种含铜的酶。
（1）协助诊断Wilson病（肝豆状核变性）
Wilson病患者血清总铜浓度不变，铜蓝蛋白含量降低（10ml／dl以下），而伴有血浆可透析的铜（游离铜）含量增加，这是本病的特征。
此病为常染色体隐性遗传，主要由于体内铜代谢障碍所致。
CER也是一种急性时相反应蛋白。
（2）感染、创伤、肿瘤时升高。
（3）肝癌（转移性）、胆石症、肿瘤引起的胆道阻塞、妊娠、口服避孕药时含量升高。
（4）减低见于肾病综合征、严重肝病。
（八）转铁蛋白（TRF）
转铁蛋白是血浆中主要的含铁蛋白质。
分子量：
7.7万。
含糖量：
6%。
肝脏合成，半寿期7天。
以TRF–Fe3+的形式运输内源性与外源性铁，与成熟红细胞的生成有关。
一分子TRF可以结合2个Fe3+（1mg运铁蛋白可结合1.3μg铁）。
TRF的浓度受Fe供应的调节，缺铁时TRF升高。
自由铁对机体有害，与TRF结合，还可防止Fe从肾丢失。
（1）TRF用于贫血的诊断和治疗监测
100ml血清具有结合338μgFe的能力，但通常结合铁仅100μg即铁饱和度为30-38%。
缺铁性低血色素贫血：
TRF升高，但铁饱和度降低；
再生障碍性贫血：
RBC对Fe利用低，TRF下降或正常，但铁饱和度高。
（2）急性时相反应TRF下降，炎症、恶性病变随Alb、PA同时下降。
（3）肾病综合症、营养不良、慢性肝病下降，可作为营养状态指标。
（4）妊娠、口服避孕药或注射雌激素可使TRF升高。
（九）β2-微球蛋白（BMG）
由淋巴细胞合成的单链多肽，是分子量较低的蛋白质（分子量1.1万）。
不含糖，半寿期为107分钟。
是淋巴细胞表面抗原β链部分，存在于所有有核细胞表面，特别是淋巴细胞和肿瘤细胞表面并由此释放入血。
β2-微球蛋白可透过肾小球,在肾小管几乎全部被重吸收并被完全降解。
（1）血中浓度升高,见于肾衰、炎症、肿瘤。
（2）临床用于监测肾小管功能：
如肾移植后如有排斥反应影响肾小管功能时,尿中BMG排出量增多。
（3
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