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蛋白质化学
蛋白质化学
第一章蛋白质化学
第一节概述
一、蛋白质的定义
蛋白质是一切生物体中普遍存在的，由20种左右天然а-氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物；其种类繁多，具有一定的相对分子量、复杂分子结构和特定生物学功能；是表达生物遗传形状的一类主要物质。
二、蛋白质在生命中的重要性
早在1878年，思格斯就在《反杜林论》中指出：
"生命是蛋白体的存在方式，这种存在方式本质上就在于这些蛋白体的化学组成部分的不断的自我更新。
"可以看出，
第一，蛋白体是生命的物质基础；
第二，生命是物质运动的特殊形式，是蛋白体的存在方式；
第三，这种存在方式的本质就是蛋白体与其外部自然界不断的新陈代谢。
现代生物化学的实践完全证实并发展了恩格斯的论断。
三、蛋白质具有重要的生物学功能
1.蛋白质是生物体内必不可少的重要成分，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质
蛋白质占干重人体中（中年人）
人体45%水55%
细菌50%～80%蛋白质19%
真菌14%～52%脂肪19%
酵母菌14%～50%糖类＜1%
白地菌50%无机盐7%
2.蛋白质是一种生物功能的主要体现者，它参与了几乎所有的生命活动过程
1）作为生物催化剂（酶）
2）代谢调节作用
3）免疫保护作用
4）物质的转运和存储
5）运动与支持作用
6）参与细胞间信息传递
3.外源蛋白质有营养功能，可作为生产加工的对象
四、蛋白质的元素组成
1.主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。
碳50％
氢7％
氧23％
氮16%
硫0-3％
其他微量
2.蛋白质元素组成的特点：
（1）一切蛋白质都含N元素，且各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％；
（2）蛋白质系数：
任何生物样品中每1g元N的存在，就表示大约有100/16=6.25蛋白质的存在，6.25常称为蛋白质常数。
100克样品中蛋白质的含量（g%）
=每克样品含氮克数×6.25×100
五、蛋白质的分类
（一）、依据蛋白质的外形分为球状蛋白质和纤维状蛋白质。
1.球状蛋白质：
外形接近球形或椭圆形，溶解性较好，能形成结晶，
大多数蛋白质属于这一类。
2.纤维状蛋白质：
分子类似纤维或细棒。
它又可分为可溶性纤维状蛋
白质和不溶性纤维状蛋白质。
（二）、依据蛋白质的组成分为简单蛋白和结合蛋白
1.简单蛋白：
又称为单纯蛋白质；这类蛋白质只含由（-氨基酸组成的肽链，不含其它成分。
（1）清蛋白和球蛋白：
广泛存在于动物组织中，易溶于水，球蛋白微溶于水，易溶于稀酸中。
（2）谷蛋白和醇溶谷蛋白：
植物蛋白，不溶于水，易溶于稀酸、稀碱中，后者可溶于70－80％乙醇中。
（3）精蛋白和组蛋白：
碱性蛋白质，存在与细胞核中。
（4）硬蛋白：
存在于各种软骨、腱、毛、发、丝等组织中，分为角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白和丝蛋白。
2.结合蛋白：
由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成
（1）色蛋白：
由简单蛋白与色素物质结合而成。
如血红蛋白、叶绿蛋白和细胞色素等。
（2）糖蛋白：
由简单蛋白与糖类物质组成。
如细胞膜中的糖蛋白等。
（3）脂蛋白：
由简单蛋白与脂类结合而成。
如血清（-，（-脂蛋白等。
（4）核蛋白：
由简单蛋白与核酸结合而成。
如细胞核中的核糖核蛋白等。
（5）色蛋白：
由简单蛋白与色素结合而成。
如血红素、过氧化氢酶、细胞色素c等。
（6）磷蛋白：
由简单蛋白质和磷酸组成。
如胃蛋白酶、酪蛋白、角蛋白、弹性蛋白、丝心蛋白等。
（三）、蛋白质按功能分为活性蛋白和非活性蛋白
（四）、蛋白质按营养价值分为完全蛋白和不完全蛋白
第二节氨基酸化学
--组成蛋白质的基本单位
存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）。
一、氨基酸的结构与分类
（一）氨基酸的结构
氨基酸是蛋白质水解的最终产物，是组成蛋白质的基本单位。
从蛋白质水解物中分离出来的氨基酸有二十种，除脯氨酸和羟脯氨酸外，这些天然氨基酸在结构上的共同特点为：
（1）.与羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基，因而称为α-氨基酸。
（2）.除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的α-碳原子都为不对称碳原子,所以：
A.氨基酸都具有旋光性。
B.每一种氨基酸都具有D-型和L-型两种立体异构体。
目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为L-型。
（二）氨基酸的分类
中性AA
（1）按R基团的酸碱性分为：
酸性AA
碱性AA
（2）按R基团的电性质分为：
疏水性R基团AA
不带电荷极性R基团的AA
带电荷R基团的AA
（3）按R基团的化学结构分为：
脂肪族A
芳香族AA
杂环族AA
脂肪族氨基酸：
中性aa：
甘、丙、缬、亮、异亮；
侧链含-OH和-S的aa：
丝、苏；
酸性aa及其酰胺：
谷、谷氨酰胺、天门冬及天门冬酰胺；
碱性aa：
精、赖、组；
芳香族aa：
苯丙、色、酪
杂环aa：
脯、组。
非极性R基aa（8个）：
丙、缬、亮、异亮、脯、苯丙、色、蛋；
极性R基但不带电荷aa（7个）：
甘、丝、苏、半胱、酪、天门冬酰胺、谷氨酰胺；
极性正电aa（碱性aa3个）：
精、赖、组；
极性负电aa（酸性aa2个）：
天门冬、谷。
（三）人体所需的八种必需氨基酸
（1）什么是必需氨基酸？
半必需氨基酸？
非必需氨基酸？
必需氨基酸：
半必需氨基酸：
非必需氨基酸：
（2）种类：
必需氨基酸：
赖氨酸（Lys）缬氨酸（Val）蛋氨酸（Met）
色氨酸（Try）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）
酪氨酸（Thr）苯丙氨酸（Phe）
半必需氨基酸：
婴儿时期所需:
精氨酸（Arg）、组氨酸（His）
早产儿所需：
色氨酸（Try）、半胱氨酸（Cys）
（四）、几种重要的不常见氨基酸
在少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸，通常称为不常见蛋白质氨基酸。
这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的。
其中重要的有4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸、N-甲基赖氨酸、和3,5-二碘酪氨酸等。
二、氨基酸的重要理化性质
1.一般物理性质
常见氨基酸均为无色结晶,其形状因构型而异
（1）溶解性：
各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，并能溶解于稀酸或稀碱中，但不能溶解于有机溶剂。
通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。
（2）熔点：
氨基酸的熔点极高，一般在200℃以上。
（3）味感：
其味随不同氨基酸有所不同，有的无味、有的为甜、有的味苦，谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。
（4）旋光性：
除甘氨酸外，氨基酸都具有旋光性，能使偏振光平面向左或向右旋转，左旋者通常用（-）表示，右旋者用（+）表示。
（5）光吸收：
构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区（<220nm）均有光吸收。
在近紫外区（220-300nm）只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。
2.两性解离及等电点
（1）氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。
pHpI
阳离子氨基酸的兼性离子阴离子
（2）等电点（isoelectricpoint,pI）：
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
（3）氨基酸等电点的计算
侧链不含离解基团的中性氨基酸：
pI=（pK'1+pK'2）/2
酸性氨基酸：
pI=（pK'1+pK'R-COO-）/2
碱性氨基酸：
pI=（pK'2+pK'R-NH2）/2
（4）与茚三酮的反应
氨基酸与水合茚三酮共热，发生氧化脱氨反应，生成NH3与酮酸。
水合茚三酮变为还原型茚三酮。
加热过程中酮酸裂解，放出CO2，自身变为少一个碳的醛。
水合茚三酮变为还原型茚三酮。
NH3与水合茚三酮及还原型茚三酮脱水缩合，生成蓝紫色化合物。
*反应要点
A.该反应由NH2与COOH共同参与
B.茚三酮是强氧化剂
C.该反应非常灵敏，可在570nm测定吸光值
D.测定范围：
0.5~50μg/ml
E.脯氨酸与茚三酮直接生成黄色物质（不释放NH3）
*应用：
A.氨基酸定量分析（先用层析法分离）
B.氨基酸自动分析仪：
用阳离子交换树脂，将样品中的氨基酸分离，自动定性定量，记录结果。
第三节蛋白质的分子结构
引言：
自然界成千上万的蛋白质都具有不同的结构，而组成这类蛋白质的aa却只有20种左右，他们是如何形成蛋白质的呢？
本节就是解决这一问题的。
蛋白质的结构分为一级、二级、三级和四级。
随着对蛋白质结构的不断认识，在二级与三级之间引入了一个超二级结构和结构域的概念，所以说蛋白质分子在结构上最显著的特点是多层次和高度复杂。
在谈及蛋白质分子结构之前，先明确两个概念，即构象和构型，两者虽一字之差，但却有本质区别。
构想（conformation）：
指分子内各原子或基团之间的相互立体关系。
构象的改变是由于单键的旋转而产生的。
不需要共价键的断裂或形成，只涉及二级键的改变。
构型（configuration）:
指在立体异构体中，取代基团或原子因受某种因素的限制，在空间上取不同的位置所形成的不同立体结构。
构型的改变必须有共价键的断裂或新键的形成。
一、介绍一些基本概念：
1、肽键和肽：
一个aa的氨基和另一个aa的羧基之间失水形成的酰胺键，称为肽键。
所形成的化合物称为肽。
肽键的特点：
?
氮原子上的孤对电子与羰基具有明显的共轭作用；
?
?
组成肽键的原子处于同一平面；
?
?
肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转；
?
?
在大多数情况下，以反式结构存在。
2、二肽、多肽和aa残基：
有两个aa组成的肽称为二肽。
由多个氨基酸组成的肽称为多肽，组成多肽的aa单元称为aa残基。
3、多肽链（polypeptidechain）是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
氨基酸顺序是指在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列。
N末端：
多肽链中有自由氨基的一端，C末端：
多肽链中有自由羧基的一端。
4、肽链的表示方法：
从N端开始到C端
可用aa中文第一个字或英文连字体或单字母
中间用"。
"或"-"连
5、环状肽：
指没有自由的a-氨基端和自由的a-羧基端的肽。
二、蛋白质的一级结构
1、定义
蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序，指蛋白质的aa组成、排序、二硫键、肽链、末端aa种类等。
2、主要的化学键：
肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
*一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
三、蛋白质的二级结构
（一）、基本情况
1、定义：
蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架盘绕折叠，依靠氢键维持固定所形成的有规律性的结构。
它并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
2、主要的化学键：
氢键
3、肽单元：
4、几个基本概念
*肽单位：
指多肽链上从一个a-碳原子到相邻的a-碳原子之间的结构（又一个羧基和一个亚氨基组成）它是肽链主链骨架中的重复结构。
*肽平面：
由于肽链具有双链性质，因而不能自由自由旋转，使得肽链所所连接的6个原子处于同一个平面上。
这个平面称为--。
*a碳原子的二角：
多肽链中a-碳N和C-件都是单键。
可以自由旋转，其中can旋转角度由∮表示。
aCC间旋转角度由∮表示。
他们被称为--。
*肽单位的四个显著特征：
肽平面、a碳原子的二角、反式。
*一级结构的最小单位是aa残基，高级结构的最小单位是肽单位。
（二）、蛋白质二级结构的主要形式
?
（-螺旋（（-helix）
?
（-折叠（（-pleatedsheet）
?
（-转角（（-turn）
?
无规卷曲（randomcoil
（1）、什么是a-螺旋结构?
定义：
链主链骨架围绕中心轴盘绕折叠所形成的有规则的结构，每圈螺旋含3.6个aa碱基。
螺旋的螺距为0.54nm,结构的稳定是靠键内的氢键。
结构特征：
*多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为0.54nm,含3.6个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离0.15nm.
*肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，第一个氨基酸残基的酰胺基团的-CO基与第四?
个氨基酸残基酰胺基团的-NH基形成氢键。
*蛋白质分子为右手（-螺旋。
*有些结构不易形成（-螺旋。
（2）?
-折叠结构？
定义：
指是由两条或两条以上几乎完全伸展的肽链平行排列通过链间氢键交联而成。
肽链的主链成锯齿状折叠构象。
结构特征：
①在（-折叠中，（-碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的R基团处于折叠的棱角上并与棱角垂直，两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm.
②（-折叠结构的氢键主要是由两条肽链之间形成的；也可以在同一肽链的不同部分之间形成。
几乎所有肽键都参与链内氢键的交联，氢键与链的长轴接近垂直。
③（-折叠有两种类型。
一种为平行式，即所有肽链的N-端都在同一边。
另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反。
（3）?
-转角和无规卷曲
在?
-转角部分，由四个氨基酸残基组成.四个形成转角的残基中，第三个一般均为甘氨酸残基．弯曲处的第一个氨基酸残基的-C=O和第四个残基的-N-H之间形成氢键，形成一个不很稳定的环状结构。
这类结构主要存在于球状蛋白分子中。
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。
（三）超二级结构和结构域
（１）超二级结构
在蛋白质分子中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
几种类型的超二级结构：
αα；ββ；βαβ；βββ．
★超二级结构在结构层次上高于二级结构，但没有聚集成具有功能的结构域．
（２）结构域
对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构。
这种相对独立的三维实体就称结构域。
①结构域通常是几个超二级结构的组合，对于较小的蛋白质分子，结构域与三级结构等同，即这些蛋白为单结构域。
②结构域一般由100~200个氨基酸残基组成，但大小范围可达40~400个残基。
氨基酸可以是连续的，也可以是不连续的。
③结构域之间常形成裂隙，比较松散，往往是蛋白质优先被水解的部位。
酶的活性中心往往位于两个结构域的界面上。
④结构域之间由"铰链区"相连，使分子构象有一定的柔性，通过结构域之间的相对运动，使蛋白质分子实现一定的生物功能。
⑤在蛋白质分子内，结构域可作为结构单位进行相对独立的运动，水解出来后仍能维持稳定的结构，甚至保留某些生物活性。
纤连蛋白分子的结构域
（四）、自学a-角蛋白，胶原蛋白的结构应简单了解。
四、蛋白质的三级结构
（1）定义：
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
（2）主要的化学键：
疏水键、离子键、氢键和VanderWaals力等。
五、蛋白质的四级结构
（1）亚基（subunit）：
有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。
（2）蛋白质的四级结构：
蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
（3）亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。
例如：
血红蛋白的四级结构的测定由佩鲁茨1958年完成，其结构要点为：
?
球状蛋白，寡聚蛋白，含四个亚基
?
两条α链，两条β链，α2β2
?
α链：
141个残基；β链：
146个残基
?
分子量65000
?
含四个血红素辅基
?
亲水性侧链基团在分子表面，疏水性基团在分子内部
*蛋白质分子中的结构层次
到此为止，已基本介绍完蛋白质由低到高的结构层次，总结如下：
一级结构→二级结构→超二级结构→结构域→三级结构→亚基→四级结构
肽链、二硫键←--一级结构（肽链结构指多肽链的aa排列顺序）
↓
氢键←--二级结构（多肽链主链骨架盘绕折叠形成有规律性的结构）
←--超二级结构（相邻二级结构的聚集体）
←--结构域（在空间上可明确区分，相对独立的区域性结构）
相互作用，氢键
范德华力，盐键←--三级结构（球状蛋白质中所有原子在空间上相对位置）
范德华力、盐碱←--四级结构（亚基聚合体）
?
维系蛋白质分子的一级结构：
肽键、二硫键
?
维系蛋白质分子的二级结构：
氢键
?
维系蛋白质分子的三级结构：
疏水相互作用力、氢键、范德华力、盐键
?
维系蛋白质分子的四级结构：
范德华力、盐键
第四节蛋白质结构与功能的关系
引言：
介绍完蛋白质的各层次结构后，到底各层次结构在与功能上的关系如何，每个层次又如何决定着蛋白质的功能，如何从立体水平上去认识这些问题，本节就解决这一问题。
一、蛋白质的一级结构决定其高级结构：
1、如何举例证明？
Anfinsen的实验：
有活性球状分子核糖核酸酶（氢键、二硫键）--8M尿素、羟基乙醇-→变性为伸展的分子，生物活性消失--透析除去变性剂和还原剂-→酶的活性大部分恢复，伸展的多肽链重新折叠，二硫键正确配对；还原后的核糖核酸酶--8M尿素重新氧化-→无活性错乱的核糖核酸酶--微量羟基乙醇-→有活性核糖核酸酶（二硫键正确配对）。
2、说明什么问题？
A：
蛋白质的变性是可逆的，变性蛋白质在一定条件下是可以恢复活性的；
B：
恢复的原因是在一定条件下可以自身折叠成天然构象；
C：
前两项根源是蛋白质之所以能形成复杂的三级结构，所需要的全部信息都包含在一级结构中；
D：
一级结构决定它的高级结构。
二、蛋白质一级结构与功能的关系
1、同源蛋白质的研究：
也叫同功能蛋白质，有助于研究生物进化。
A、同源蛋白质的概念：
是指在不同生物体中实现同一功能的蛋白质。
它的一级结构中有许多位置的aa对所有种属来说都是相同的，称为不变残基。
其他位置的aa差异较大，称为可变残基。
这种aa顺序中的相似性称为顺序同源现象。
B、举例：
如细胞色素c，120个物种，28个aa位置不变，是维持构象上发挥功能的必要部位。
可变残基随进化而变异，亲缘关系越近，aa差异越小（绘出进化树）。
2、一级结构相同，功能相同，一级结构的细小变化导致功能完全不同。
A、分子病的概念：
由于遗传基因的突变导致蛋白质分子结构的改变或某种蛋白质缺乏引起的疾病。
B、例如：
镰刀性贫血病
三、蛋白质的高级结构与功能的关系
蛋白质具有特有的空间构象，因而就有相应的生物学功能。
（一）举例说明：
不同的aa顺序可以产生相同的空间构象，因而执行相同的生物学功能。
例1：
血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能的关系
1、肌红蛋白的结构为一条肽链。
一个血红素辅基，75%为?
-螺旋，内部为非极性aa，血红素在表面，通过His93和His64与内部相连，His64存在于第六位配位键上，可避免Fe2+氧化。
血红蛋白的结构为四条肽链。
2条?
链，2条?
链，4个血红素辅基，每条1个，，由4个原卟啉和1个铁原子组成，形成6个配位键，4个与原卟啉的N原子结合，1个与His93结合，另1个可与O2或水结合，当未与O2结合时。
Fe2+处于高自旋状态，使这种6位结合形成一个"圆屋顶"，Fe2+高出屋顶，不稳；当与O2结合后，Fe2+变为低自旋状态，Fe2+落入环中而不稳。
构象改变也影响其它亚基结合O2。
2、结合曲线不同，血红蛋白的结合O2曲线为S型，肌红蛋白为双曲线，也就是血红蛋白与O2结合具有协同性，为什么？
血红蛋白由四个亚基组成，脱氧时，四条链的C端均参与盐桥的形成，多个盐桥的存在使它处于高度约束状态，当一个氧分子冲破某种阻力与血红蛋白的一个亚基结合后，这些盐桥打断，使亚基构象发生改变，而引起邻近亚基的构象发生改变，这种变化易于和O2的结合，并继续影响第三个和第四个亚基与O2的结合。
由此Monod提出了蛋白质的变构作用。
3、提出两个问题用于自学：
A：
为什么2，3-二磷酸甘油的存在可以降低血红蛋白与O2的亲和力，有何生理意义？
B：
什么是波尔（Bohr）效应？
生理意义？
（1）什么是波尔（Bohr）效应？
它主要描述pH值或H+浓度和CO2分压的变化对血红蛋白结合氧能力的影响，在pH值一定的情况下，CO2分压升高，血红蛋白对氧的结合能力降低；降低pH值（H+浓度升高），促进血红蛋白释放氧，此现象由丹麦科学家C.Bohr发现，因此称为Bohr效应。
（2）Bohr效应的生理意义：
A：
当血液流经组织，特别是代谢旺盛的组织如肌肉时，这里的pH较低，CO2浓度较高，氧合血红蛋白释放O2，使组织获得更多O2，供其需要，而O2的释放，又促使血红蛋白与H+与CO2结合，以缓解pH降低引起的问题。
B：
当血液流经肺时，肺O2升高，因此有利于血红蛋白与O2结合，促进H+与CO2释放，CO2的呼出又有利于氧合血红蛋白的生成。
（3）2，3-二磷酸甘油酸（BPG）对血红蛋白结合O2能力的影响
A：
BPG是红细胞在无氧或缺氧情况下的代谢产物。
Hb与BPG结合后，氧曲线向右移，降低了血红蛋白与O2的结合能力，释放O2供组织需要。
它在血液中与血红蛋白等摩尔存在。
B：
BPG只影响Hb与O2的结合，不影响HbO2与O2的亲和力。
C：
为什么？
*血红蛋白四个亚基中央有一个孔穴，BPG就结合在这个孔穴中，在生理条件下，BPG带负电荷，可与血红蛋白两条?
链上带正电荷的碱性aa形成盐键，加上原来的八个盐键，使血红蛋白结构十分稳定，不易结合O2（脱氧情况下）。
*氧合情况下，O2的结合已经打断了盐键，使?
链相互接近，中央孔穴变小，无法再容纳BPG分子，同时构象变化使BPG无法与?
链上碱性aa形成盐键，因此BPG无法结合进入HbO2分子内。
*为什么胎儿Hb与O2结合能力高于成人？
胎儿Hb由两条a链与r链组成，因为?
链上与BPG形成盐键的第143位点His在r链上变为Ser（不带电荷）。
因而BPG与r链形成盐键的能力丧失，结合力减弱，而与O2结合能力增强（因为BPG干扰）以利于连续获得更多的O2。
第五节蛋白质的性质
一、具有胶体的性质
由于表面亲水基团形成亲化层，和表面带电基团和周围环境中相反电荷形成双电层使蛋白质具有胶体性质--丁达尔现象，布朗运动、不能通过半透膜（只让小分子通过，不让蛋白质通过），这可用于纯化蛋白质（透析法）等。
二、两性性质（电解离）
1、由于表面带有许多可解离的基团，有正电荷存在、也有负电荷存在，因此是两性电解质，既可与酸性反应又可与碱性反应；
2、蛋白质等电点：
在某一溶液pH值时，蛋白质分子中所带的正电荷数目与负电荷数目相等，即静电荷为0，在电场中不移动，此时溶液的pH值为该蛋白质的等电点，处于等电点的蛋白质的溶解度最低。
3、
三、变性作用与复性作用
1、变性作用的定义：
由于受某些物理或化学作用的影响，分子空间构象破坏，导致其理化性质和生物学性质改变的现象，叫变性作用
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