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生物化学,中等职业教育“十二五”国家级规划教材,第1章绪论,一、生物化学的发展简史,生物化学是一门较年轻的新兴的学科，在欧洲约在200年前开始，逐渐发展，直到1903年德国学者纽伯（C.Neuberg）提出“生物化学”的学科名称，生物化学才与有机化学、生理学等其它学科脱离，成为一门独立学科。
一、生物化学的发展简史,
（一）第一阶段萌芽时期（18世纪中叶至20世纪初期）,在长达一个多世纪中，伴随着近代化学和生理学的发展，生物化学开始逐渐形成。
这一时期研究内容以分析生物体内物质的化学组成、性质和含量为主。
一、生物化学的发展简史,
（一）第一阶段萌芽时期（18世纪中叶至20世纪初期）,一、生物化学的发展简史,
（二）第二阶段奠基时期（20世纪初期至20世纪中叶）,从20世纪初在将近半个世纪中，随着分析鉴定技术尤其是同位素示踪技术、色谱技术等物理学研究手段的广泛应用，生物化学从单纯的组成分析深入到代谢途径研究。
阐述了酶的化学本质、物质代谢途径以及伴随进行的能量代谢过程。
生物氧化、糖的分解和合成代谢、蛋白质合成、核酸的遗传功能以及酶、维生素、激素、抗生素等的代谢，都基本研究清楚。
一、生物化学的发展简史,
（二）第二阶段奠基时期（20世纪初期至20世纪中叶）,吴宪和刘思职等在蛋白质的研究中，提出了蛋白质变性学说,在生物化学方面杰出的贡献使吴宪成为中国近代生物化学事业的开拓者和奠基人。
一、生物化学的发展简史,（三）第三阶段蓬勃发展时期（20世纪中叶至今）,自从1950年，由于电镜技术、X-射线晶体衍射技术、超速离心技术、色谱技术和电泳技术等现代化技术和设备的发展，生物化学进入了突飞猛进大发展的新时期。
科学家们采用现代化的先进技术与方法更加深入地研究物质代谢途径，尤其是研究错综复杂的“中间代谢”途径，重点是研究物质代谢的调节与合成代谢。
集中体现在对蛋白质、核酸等生物大分子的研究，从分离提纯和一般性质测定，发展到确定其化学组成、序列、空间结构及其与生物学功能的关系，进而发展到人工合成。
一、生物化学的发展简史,（三）第三阶段蓬勃发展时期（20世纪中叶至今）,1951年美国科学家鲍林（L.C.Pauling）提出了螺旋和折叠是蛋白质二级结构的基本构建单元的理论。
1953年美国科学家沃森（J.D.Watson）和英国科学家克里克（F.H.Crick）借鉴鲍林的方法提出了DNA双螺旋结构模型。
20世纪50年代后期揭示了蛋白质生物合成途径，确定了由合成代谢与分解代谢网络组成的“中间代谢”概念。
一、生物化学的发展简史,（三）第三阶段蓬勃发展时期（20世纪中叶至今）,1955年英国科学家桑格（F.Sanger）等测定了牛胰岛素的全部氨基酸序列，开辟了人类认识蛋白质分子化学结构的道路。
1965年，中国生物化学家鈕经义、邹承鲁等人工合成了具有全部生物活性的结晶牛胰岛素。
20世纪70年代，随着限制性核酸内切酶和DNA链接酶的发现、DNA分子杂交技术的建立以及重组DNA分子在细菌细胞中的成功克隆，诞生了生物学发展又一个新的里程碑-基因工程技术。
一、生物化学的发展简史,（三）第三阶段蓬勃发展时期（20世纪中叶至今）,1990年基因治疗正式进入临床试验阶段。
1991年美国向一患先天性免疫缺陷病（遗传性腺苷脱氨酶ADA基因缺陷）的女孩体内导入重组的ADA基因获得成功。
中国也在1994年用导入人凝血因子IX基因的方法成功治疗了乙型血友病的患者。
一、生物化学的发展简史,（三）第三阶段蓬勃发展时期（20世纪中叶至今）,1981年美国科学家切赫（T.Cech）和奥特曼（S.Altman）发现了核酶。
核酶的发现打破了酶是蛋白质的传统观念，补充了人们对生物催化剂的本质认识。
1985年美国科学家穆利斯（K.B.Mullis）等发明的聚合酶链反应（PCR）的特定核酸序列扩增技术，使人们在体外能够高效率的扩增DNA，对分子生物学的发展起到重大的推动作用。
1990年正式启动至2005年完成历时15年完成的人类基因组计划（humangenomeproject,HGP），成功绘制了人类基因组序列图，阐明人类基因组有30亿个碱基对的序列，描述了人类基因组的特征。
二、生物化学研究的主要内容,三、生物化学与医学,生物化学是一门重要的基础医学学科，研究的是正常人体的生物化学以及疾病过程中的生物化学相关问题，与医学的发展密切相关，并已形成临床生物化学一门学科。
生物化学与分子生物学的理论和技术已经渗入基础医学和临床医学的各个领域，形成了很多交叉学科。
如分子病理学、分子药理学、分子免疫学等。
三、生物化学与医学,随着现代医学的发展，越来越多地将生物化学的理论和技术（如PCR、基因芯片等技术）应用于疾病的预防、诊断、治疗和预后判断。
从分子水平探讨各类疾病的发生机制、基因诊断和基因治疗为临床医学带来了全新的理念。
如生物化学为遗传性疾病、恶性肿瘤免疫性疾病、心血管疾病、代谢异常性疾病等发病机制的认识提供了科学的理论依据。
三、生物化学与医学,近20年来，几乎每年的诺贝尔医学和生理学奖及化学奖都授予从事生物化学和分子生物学的科学家。
这个事实本身充分说明生物化学和分子生物学在生命科学中的重要地位和作用。
因此对于医学生来讲，学习和掌握生物化学知识，既可以理解生命现象的本质与人体生命过程中的分子机制，也可以为进一步学习基础医学其它课程和临床医学奠定扎实的生物化学基础。
小结,生物化学即生命的化学，是在分子水平上研究生命现象化学本质的学科。
生物化学是一门重要的医学基础课程，它是一门既年轻又古老的学科，创立于1903年。
我国古代劳动人民很早就已经运用生物化学知识为人类的生产生活谋取福利。
20世纪50年代以来，生物化学进入突飞猛进的发展阶段，形成了分子生物学。
生物化学研究的内容包括：
生物体的物质组成、生物大分子的结构与功能、物质代谢及其调节、遗传信息的传递与调控。
对于医学生来讲，学习和掌握生物化学知识，既可以理解生命现象的本质与人体生命过程中的分子机制，又可以为进一步学习基础医学其它课程和临床医学奠定扎实的生物化学基础。
生物化学,中等职业教育“十二五”国家级规划教材,第2章蛋白质的结构与功能,导言,蛋白质（protein）普遍存在于自然界各种生物体内，人体内的蛋白质种类繁多，多达10万余种，约占人体干重的45%。
体内各种蛋白质形态万千，功能各异。
这些蛋白质除承担重要的结构功能外，还参与催化反应、免疫反应、血液凝固、代谢调节、遗传物质传递与调控以及肌肉收缩等几乎所有的生命活动过程。
因此，蛋白质是生命活动的物质基础，没有蛋白质就没有生命。
分布广,含量高,种类多,蛋白质分布特征,代谢调节作用,免疫保护作用,物质的转运和存储,运动与支持作用,参与细胞间信息传递,蛋白质的生物学功能,作为生物催化剂（酶）,氧化供能,第1节,蛋白质的分子组成,一、蛋白质的元素组成,主要元素：
C、H、O、N其他元素：
硫、少数含磷、铁、铜、锌、锰、钴、钼、碘,含氮量比较接近，占13%19%，平均约为16%，,根据凯氏定氮法，测定生物样品中的含氮量，就可以推算出蛋白质的大致含量：
100g样品中蛋白质含量（g%）=1g样品含氮量6.25100,蛋白质元素组成的特点,1/16%,2008年9月，中国爆发某企业婴幼儿奶粉受三聚氰胺污染事件，食用了受污染奶粉的婴幼儿产生肾结石病症。
三聚氰胺化学式：
C3H6N6，俗称密胺、蛋白精，是一种化工原料。
问题：
奶制品生产企业为什么要在奶粉中添加三聚氰胺？
案例2-1,奶制品中氮的含量,测定,计算,奶制品中蛋白质的含量,添加三聚氰胺提高氮含量,蛋白质含量“被提高”,奶制品受污染,案例2-1,自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的编码氨基酸仅有20种，除甘氨酸外均属L-氨基酸,二、蛋白质的基本组成单位氨基酸,氨基酸的分类（表2-1）,第2节,蛋白质的结构与功能,一、蛋白质的基本结构,
（一）肽键:
一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基之间脱水缩合而成的化学键。
肽：
氨基酸通过肽键连接而成的化合物有：
二肽、三肽、多肽（链）,多肽链的基本构成：
H-赖1-色2-苏3-丙4-异亮5-谷6天15-赖16-蛋17-酪18-OH,生物活性肽,促甲状腺素释放激素,三肽,人体内某些具有重要生理功能的小分子肽。
蛋白质分子中氨基酸的排列顺序,
（二）蛋白质的一级结构（基本结构）,一级结构主要化学键是肽键,一级结构（primarystructure）二级结构（secondarystructure）三级结构（tertiarystructure）四级结构（quaternarystructure）,高级结构,二、蛋白质的空间结构,基本结构,二、蛋白质的空间结构,多肽链主链通过折叠、盘曲所形成的空间结构,主要的稳定键：
氢键,
（一）蛋白质分子的二级结构,主要构象：
-螺旋、-折叠、-转角、无规卷曲,蛋白质的二级结构：
-螺旋结构示意图,蛋白质的二级结构：
-折叠结构示意图,蛋白质的二级结构：
-转角结构示意图,肽链出现180回折的部分形成-转角,
（二）蛋白质分子的三级结构,疏水键、离子键、氢键和范德华力等,主要的稳定键：
定义：
整条多肽链上所有原子的空间排列位置,主要构象：
球形、椭圆形等,蛋白质分子三级结构的维持键,肌红蛋白三级结构示意图,仅由一条多肽链构成的蛋白质需具有三级结构才具有生物学活性,主要稳定键：
离子键、疏水键、氢键、,（三）蛋白质分子的四级结构,由两条或两条以上具有三级结构的多肽链通过非共价键结合而成的复杂空间结构。
亚基：
在蛋白质分子四级结构中每条具有完整三级结构的多肽链（可以相同也可以不同）,主要构象：
复杂,血红蛋白是由含有血红素的2个亚基和2个亚基组成的四聚体。
血红蛋白的四级结构示意图,一级结构是空间构象的基础,三、蛋白质结构与功能的关系
（一）蛋白质一级结构与功能的关系,天然状态，有催化活性,尿素、-巯基乙醇,去除尿素、-巯基乙醇,非折叠状态，无活性,三、蛋白质结构与功能的关系,
（一）蛋白质一级结构与功能的关系,比较上述脊椎动物的胰岛素一级结构与人的胰岛素一级结构差异最小的是哪种动物？
催产素对子宫平滑肌和乳腺导管的收缩作用远较抗利尿激素强，但催产素对血管平滑肌的收缩作用和利尿作用仅为抗利尿激素的1%,三、蛋白质结构与功能的关系,
（二）蛋白质空间结构与功能的关系,案例2-2,1996年春天“疯牛病”席卷了整个英国，它不仅引起英国一场空前的经济和政治动荡，而且也波及了整个欧洲。
疯牛病又称“牛海绵状脑病”，是由朊病毒蛋白引起的神经疾病，其病理学的特点是淀粉样斑沉积，表现为大脑皮层的神经元细胞退化、丢失，空泡变性、死亡、消失，因而造成海绵状态即海绵脑病。
朊病毒原无致病性，在某种未知蛋白质的作用下转变成致病分子。
问题1：
朊病毒本质是什么？
问题2：
朊病毒到底发生了什么变化以至产生如此严重的后果呢？
朊病毒蛋白二级结构多为-螺旋结构无致病性,朊病毒蛋白二级结构变为-折叠结构有致病性,蛋白质空间结构与生理功能密切相关,第3节,蛋白质的理化性质与分类,
（一）蛋白质的两性电离性质与等电点,蛋白质的两性电离:
蛋白质分子上同时有酸碱性基团，可进行酸式电离（释放H+，带负电），也可进行碱式电离（结合H+，带正电）。
一、蛋白质的理化性质,兼性离子：
蛋白质在某溶液中解离成正、负离子的趋势相等，蛋白质呈现电中性。
等电点（pI）：
能使某种蛋白质称为兼性离子的溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
不同的蛋白质各有不同的等电点,不同溶液中蛋白质电离结果不同：
pH=pI时，蛋白质为兼性离子pHpI时，蛋白质为正离子pHpI时，蛋白质为负离子,为什么人体血液中的蛋白质带负电荷？
正常人血液pH=7.357.45血液中各种蛋白质的pI基本小于7.0pHpI所以：
血液中的蛋白质带负电荷,思考：
电泳：
带电粒子在电场中向电性相反方向定向移动的现象。
电泳法可将血浆中的蛋白质分为5种成分,
（二）蛋白质的亲水胶体性质,胶体性质：
亲水稳定不能透过半透膜,蛋白质分子直径1100nm,属于胶体颗粒。
蛋白质亲水稳定的原因：
水化膜同种电荷,蛋白质沉淀：
去除蛋白质表面电荷和水化膜可使蛋白质从溶液中析出。
蛋白质沉淀,有机溶剂沉淀法,盐析方法,重金属盐沉淀法,有些酸类沉淀法,沉淀方法,（三）蛋白质的变性和凝固,1变性的概念在某些物理、化学因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，导致其理化性质改变和生物活性丧失，称为蛋白质变性。
2变性的实质破坏维持空间结构稳定的各种次级键，肽键未断裂,物理因素：
高温、高压、紫外线、X射线、超声波及强烈震荡等；化学因素：
强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等,3变性的特征溶解度降低而容易沉淀，黏度增加，易被水解酶水解消化，原有的生物学活性丧失4变性的应用临床医学上常用的酒精、紫外线消毒、高压高热灭菌等；免疫球蛋白或生物制剂低温保存,案例2-3,我们经常看到，临床上用碘酒、酒精消毒病人注射区域的皮肤，用紫外灯进行病房消毒，用高温高压对一些医疗器物进行灭菌等操作。
生活中我们把被褥放到日光下曝晒杀菌，将食物煮熟后食用以便杀菌和容易消化吸收。
问题：
以上做法是利用了蛋白质的什么性质特点？
（四）蛋白质的紫外吸收性质,蛋白质分子中含有的色氨酸、酪氨酸残基，含有共轭双键，在280nm波长处出现特征吸收峰。
（五）蛋白质的呈色反应,2、茚三酮反应蛋白质分子+茚三酮蓝紫色化合物,1、双缩脲反应蛋白质分子+碱性铜共热紫红色化合物,3、Folin-酚试剂反应蛋白质分子中酪氨酸残基+酚试剂反应蓝色化合物。
二、蛋白质的分类,
（二）按组成特点分类,1.单纯蛋白质,2.结合蛋白质=蛋白部分+非蛋白部分,
（一）按分子形状分类,2.纤维状蛋白质,1.球状蛋白质,小结,蛋白质是一类广泛存在于自然界并与生命活动密切相关的生物大分子，主要由碳、氢、氧、氮等元素组成，其中氮含量相对稳定，约占16%。
通过检测生物样品中氮的含量可计算蛋白质含量。
组成蛋白质的基本单位是氨基酸，总共有20种，除甘氨酸没有旋光性外，其余19种都属于L型氨基酸。
肽键是蛋白质结构中的基本键，氨基酸在多肽链中的排列顺序称为蛋白质的一级结构。
多肽链进一步折叠、盘曲，形成蛋白质的二级、三级、四级空间结构。
维持蛋白质空间结构的键主要是次级键。
蛋白质的结构与其生理功能密切相关，蛋白质的一级结构是空间结构的基础，空间结构决定其生理功能。
蛋白质具有两性电离、亲水胶体、变性、紫外吸收、呈色反应等理化性质。
许多理化因素能够破坏蛋白质的空间结构，从而使蛋白质失去原有的理化性质与生物学活性，使蛋白质变性，蛋白质变性在医学上、生活中都具有重要意义。
生物化学,中等职业教育“十二五”国家级规划教材,第3章核酸的结构与功能,导言,1868年瑞士青年科学家米歇尔（FriedrichMiescher）在外科绷带上脓细胞的核中发现了“核素”,1889年生物化学家奥尔特曼因其为酸性物质，首先以“核酸”命名核素。
核酸存在所有生物体内，它是生物体遗传的物质基础，在生物体的生命活动中具有重要的生物学意义。
是现代生物学和生命科学的一个重要标志，是从本质解读人类生命的一把钥匙。
本章主要介绍核酸的分子组成及分子结构。
第1节,核酸的分子组成,DNA（脱氧核糖核酸）：
主要分布细胞核RNA（核糖核酸）：
主要分布细胞质，依据其结构和功能不同，分为：
mRNA（信使RNA）tRNA（转运RNA）rRNA（核糖体RNA）,核酸的分类,患者，女，17岁，因寒颤、发热、肌肉痛、头痛、疲劳、喉咙痛、痛苦干咳而就诊，医生诊断为流行性感冒。
1、你知道引起这种疾病的病原微生物是什么吗？
2、这种微生物的遗传物质是什么吗？
一、核酸的元素组成,核酸主要由C、H、O、N、P五种元素组成。
P元素在核酸分子中的含量较为恒定，平均为9%10%，可对核酸进行定量分析。
二、核酸的基本组成单位核苷酸,二、核酸的基本组成单位核苷酸,
（一）磷酸,在DNA和RNA分子中都含有磷酸。
（二）戊糖,（三）、含氮碱基,（四）核苷酸,核苷（脱氧核苷）：
碱基与核糖（脱氧核糖）之间缩合形成糖苷键。
核苷和脱氧核苷的化学结构式,2.核苷酸（脱氧核苷酸）：
核苷（脱氧核苷）戊糖C5与磷酸通过磷酸酯键相连形成。
DNA和RNA分子组成的区别、核苷酸的命名及缩写,临床对接,流感病毒侵入人体后吸附于宿主细胞表面，通过吞饮进入细胞内，释放RNA，以宿主细胞组分为原料，不断增殖子代。
流感病毒感染将导致宿主细胞变性、坏死乃至脱落，造成粘膜充血、水肿和分泌物增加，从而产生鼻塞、流涕、咽喉疼痛、干咳以及其它上呼吸道感染症状，当病毒蔓延至下呼吸道，则可能引起毛细支气管炎和间质性肺炎。
病毒感染还会诱导干扰素的表达和细胞免疫调理，造成一些自身免疫反应，包括高热、头痛、腓肠肌及全身肌肉疼痛等。
三、体内重要的游离核苷酸及其衍生物,
（一）多磷酸核苷酸体内最重要的多磷酸核苷酸是二磷酸腺苷（ADP）和三磷酸腺苷（ATP）,临床对接,能量合剂能量合剂是一种能量补充剂，为粉针剂，每支内含辅酶A50u、三磷酸腺苷（ATP）20mg及胰岛素4u。
所含这三种成分都能提供能量，促进糖代谢，有助于病变器官功能的改善。
能量合剂临床上用于肾炎、肝炎、肝硬化及心衰等。
用法和用量：
用2ml生理盐水溶解后肌注，一次一支，一日12次。
或一次12支溶于5葡萄糖液500ml中缓慢静滴。
静滴时注意不宜过快，过快易引起心悸、出汗等不良反应，本品因含有胰岛素，所以不宜空腹使用。
ATP、GTP、CTP、UTPdATP、dGTP、dCTP、dTTP,ADP、GDP、CDP、UDP、dADP、dGDP、dCDP、dTDP,二磷酸核苷酸,三磷酸核苷酸,体内重要的环化核苷酸有3，5环腺苷酸（cAMP）和3，5环鸟苷酸（cGMP）,
（二）环化核苷酸,环腺苷酸（cAMP）环鸟苷酸（cGMP）,第2节,DNA的分子结构,核苷酸间的连接：
3，5磷酸二酯键一个核苷酸戊糖C3原子的羟基与另一个核苷酸戊糖C5原子的磷酸形成。
概念：
DNA分子中四种脱氧核苷酸的排列顺序称为DNA的一级结构。
维系力：
脱氧核苷酸之间所形成的磷酸二酯键。
方向：
53,一、DNA的一级结构,5,3,二、DNA的二级结构：
双螺旋结构,双螺旋结构要点:
三、DNA的高级结构,DNA的高级结构,四、DNA的功能,储存遗传信息,复制遗传信息,转录遗传信息,DNA的功能,第3节,RNA的分子结构,一、RNA的一级结构：
是指RNA分子中4种核苷酸的排列顺序二、RNA的空间结构RNA的二级结构形式：
发夹结构。
RNA的分子结构,5末端：
m7GpppN（7甲基鸟嘌呤三磷酸核苷）。
3末端：
polyA（多聚腺苷酸）。
1.mRNA,5m7GpppNAAAAAAA3,2.tRNA,二级结构：
三叶草结构,三级结构：
倒“L”型,3.rRNA,rRNA的二级结构包含多个茎环。
rRNA主要与蛋白质共同构成核糖体，组成核糖体的大小两个亚基。
第4节,核酸的理化性质,一、核酸的一般性质,两性电解质,有较强的酸性,线性大分子，在溶液中粘度很大,极性化合物，微溶于水，不溶有机溶剂,二、核酸的紫外吸收,原理,应用,最大吸收峰,三、DNA的变性与复性,
（一）DNA的变性概念：
在某些理化因素作用下（常用高温变性，称热变性），使DNA分子双链间的氢键断裂，DNA双链解开形成单链的过程。
特点：
空间构象改变，而核苷酸的排列和磷酸二酯键没有发生改变。
（二）复性：
去除引起变性的因素后，两条DNA链间的碱基又可重新形成氢键，恢复其双螺旋形式,小结,核酸主要由C、H、O、N、P元素组成，其基本单位是核苷酸，由磷酸、戊糖和碱基组成。
核酸分为DNA和RNA两类，DNA由磷酸、脱氧核糖和碱基（AGCT）组成，RNA由磷酸、核糖和碱基（AGCU）组成。
组成DNA的脱氧核苷酸是dAMP、dGMP、dCMP、dTMP；组成RNA的核苷酸是AMP、GMP、CMP、UMP。
体内重要的游离核苷酸有ADP、ATP、cAMP、cGMP等。
核糖与碱基以糖苷键连接形成核苷，核苷与磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸，核苷酸与核苷酸通过3，5-磷酸二酯键连接形成多核苷酸链。
DNA的一级结构是双链，RNA的一级结构是单链，DNA二级结构为双螺旋结构，其中tRNA二级结构为三叶草形。
DNA具有储存、复制和转录遗传信息的功能。
核酸是两性电解质;核酸具有紫外吸收特性，其最大吸收峰在260nm处，这一性质可对核酸进行定性和定量测定；DNA具有变性和复性的性质。
生物化学,主编李秀敏,中等职业教育“十二五”国家级规划教材,第4章酶,导言,日常生活中，为什么我们仔细嚼馒头就会觉得有甜味？
因为淀粉可以水解产生有甜味的麦芽糖。
而在试管中，同样在37和近中性的环境中，淀粉的水解过程却缓慢得几乎观察不到，这又是什么原因？
这是因为口腔中存在生物催化剂酶。
酶能使化学反应在温和的条件下快速进行。
生命活动过程中几乎所有的化学反应都是在酶的催化下进行的，生命活动离不开酶。
酶核酶,本质,本质,蛋白质,核酸,迄今为止人类共发现两类生物催化剂:
酶学研究简史,公元前两千多年，我国已有酿酒记载。
一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。
1877年，Kuhne首次提出Enzyme一词。
1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实现了发酵。
1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。
1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性，提出核酶（ribozyme）的概念。
1995年，JackW.Szostak研究室首先报道了具有DNA连接酶活性DNA片段，称为脱氧核酶（deoxyribozyme）。
第1节,酶的概述,*酶的概念：
酶是由活细胞产生的具有催化功能的蛋白质。
本质是蛋白质。
酶具有蛋白质所具有的所有性质。
酶与一般催化剂的共同点,1,在反应前后没有质和量的变化,3,只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点,2,只能催化热力学允许的化学反应,*酶的催化个性：
高度的催化效率,高度的特异性性,高度的不稳定性,酶的催化个性,活性的可调节性,高度的催化效率,酶的催化效率通常比非催化反应高1081020倍，比一般催化剂高1071013倍。
蔗糖酶催化蔗糖水解的速率是H+催化作用的2.51012倍；脲酶催化尿素水解的速率是H+催化作用的71012倍。
高度的特异性,*酶的特异性：
一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。
酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。
酶的特异性,根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，酶的特异性可大致分为以下3种类型：
只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物,作用于一类化合物或一种化学键,作用于立体异构体中的一种,高度的不稳定性,酶的化学本质是蛋白质，一切能够使蛋白质变性失活的因素都可以使酶变性活，如强酸、强碱、高温、高压等。
因而酶活性具有高度不稳定性,案例4-1,王某，女，4岁半，因消化不良就诊，医生给予多酶片治疗。
妈妈怕女儿整粒药物吞咽困难，容易卡到，想把药物研碎，但医生嘱其不可研碎服用。
因为多酶片是胃蛋白酶和胰酶制成的复方制剂，在胃中酸性条件下会被破坏。
问题1：
酶的本质是什么？
问题2：
多酶片不可研碎服用说的是酶促反应特点中的哪个特点？
对酶生成与降解量的调节,酶催化效力的调节,通过改变底物浓度对酶进行调节,酶活性的可调节性,酶的分类,酶的命名,习惯命名法推荐名称系统命名法系统名称,第2节,酶的结构与功能,一、酶的化学组成,各部分在催化反应中的作用,酶蛋白决定反应的特异性辅助因子决定反应的种类与性质辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度可分为：
辅酶：
与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。
辅基：
与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去。
二、酶的结构,必需基团：
酶分子中，与酶活性相关的化学基团称为酶的必需基团。
活性中心：
必需基团在酶的空间结构上彼此靠近，形成具有一定空间构象的区域，能与底物特异性地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。
S：
底物分子；a，b，c：
结合基团；d：
催化基团,活性中心外必需基团,活性中心,多肽
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