生化与分子生物学复习要点.docx

上传人:b****8 文档编号:11259852 上传时间:2023-02-26 格式:DOCX 页数:10 大小:20.22KB
下载 相关 举报
生化与分子生物学复习要点.docx_第1页
第1页 / 共10页
生化与分子生物学复习要点.docx_第2页
第2页 / 共10页
生化与分子生物学复习要点.docx_第3页
第3页 / 共10页
生化与分子生物学复习要点.docx_第4页
第4页 / 共10页
生化与分子生物学复习要点.docx_第5页
第5页 / 共10页
点击查看更多>>
下载资源
资源描述

生化与分子生物学复习要点.docx

《生化与分子生物学复习要点.docx》由会员分享,可在线阅读,更多相关《生化与分子生物学复习要点.docx(10页珍藏版)》请在冰豆网上搜索。

生化与分子生物学复习要点.docx

生化与分子生物学复习要点

生化与分子生物学(I)

复习要点

教材上册

绪论

第1章糖类

1.糖的旋光性,D、L型糖(通过与甘油醛的比较)

2.变旋现象,异头体(α、β)

3.几种重要单糖的结构:

甘油醛二羟丙酮核糖脱氧核糖、葡萄糖、甘露糖、半乳糖、果糖

4.单糖的还原性质、形成糖苷的性质:

糖的半缩醛羟基与其它物质的羟基或氨基脱水缩合形成的化合物

5.几种重要的二糖的结构:

a.麦芽糖:

葡萄糖α-1,4-葡萄糖苷,是直链淀粉的形成方式;b.异麦芽糖:

葡萄糖α-1,6-葡萄糖苷,是支链淀粉分支处的形成方式;c.蔗糖:

α-葡萄糖-(1→2)-β-果糖苷/β-果糖-(2→1)-α-葡萄糖苷;d.乳糖:

β-半乳糖-(1→4)-α--葡萄糖苷;e.纤维二糖:

葡萄糖β-1,4-葡萄糖苷,是纤维素的形成方式。

6.几丁质、肽聚糖、糖胺聚糖重复单位

:

N-乙酰-β-葡萄糖胺;N-乙酰葡萄糖胺-β-(1→4)-N-乙酰胞壁酸;己糖醛酸和己糖胺。

第二章脂类

1.脂肪酸,饱和、不饱和性,双键数目、顺反式,双键的位置:

9、12、15,熔点与结构的关系:

链长(长-高),不饱和(饱-高)。

常见:

软脂酸(16:

0),硬脂酸(18:

0),亚油酸(18:

2△9,12),α-亚麻酸(18:

3△9,12,15),γ-亚麻酸(18:

3△6,9,12)。

2.甘油脂:

甘油三脂的结构,性质:

皂化值:

加热,KOH(mg)/油脂(g);碘值:

油脂中的不饱和双键可以与I2、Cl2等发生加成反应,I2(g)/油脂(百克)。

3.甘油磷脂(磷脂酰甘油):

结构通式

 

第3章氨基酸

1.氨基酸

氨基酸的结构通式(L型):

α-碳原子,α-羧基,α-氨基;中文名,英文名:

3字母名,如Gly、Cys等,20种要会背。

2.氨基酸的分类

A.结构上:

<1>脂肪族氨基酸、酸性氨基酸(2羧基1氨基:

Glu、Asp)、碱性氨基酸(2氨基1羧基:

Arg、Lys),中性氨基酸(氨基羧基各一:

很多);<2>芳香族氨基酸:

含苯环:

Phe、Tyr;<3>杂环氨基酸:

His(也是碱性氨基酸)、Pro、Trp。

B.R基的极性;<1>极性氨基酸:

亲水氨基酸:

溶解性较好,酸性氨基酸、碱性氨基酸、含巯基、羟基、酰胺基的氨基酸,Glu、Asp、Arg、Lys、His、Cys、Ser、Thr、Tyr、Gln、Asn;<2>非极性氨基酸:

疏水氨基酸:

Gly、Ala、Leu、Ile、Val、Pro、Met、Trp。

3.氨基酸的性质

A.物理性质

<1>紫外吸收:

有共轭双键的物质都具有紫外吸收,在20种基本aa中Trp、Tyr、Phe均有3个双键共轭,有紫外吸收(280nm)。

<2>旋光性:

仅Gly不具旋光性,其它19种都有,且自然选择为L-型。

B.化学性质

等电点:

氨基酸是个两性电解质,既可进行酸解离也可进行碱解离。

如果调节溶液的pH值使得其中的氨基酸呈电中性,我们把这个pH值称为氨基酸的等电点(pI)。

等电点的计算。

C.氨基酸的重要化学反应

茚三酮反应:

α-NH2茚三酮紫色、红色物,α=NH2茚三酮黄色物Pro的鉴定。

与酰化试剂反应:

α-NH2与酰氯或酸酐,如与苄氧甲酰氯、丹磺酰氯。

烷基化反应:

α-NH2与DNFB(二硝基氟苯,Sanger试剂)DNP-aa二硝基苯黄色物蛋白质N端测定一级结构分析。

α-NH2PITC苯异硫氰酸酯(Edman试剂)PTC-aa在无水的酸中环化成PTH-aa蛋白质N端测定一级结构分析aa顺序。

第5章蛋白质的共价结构

1.蛋白质通论

蛋白质的酸碱水解,凯氏定氮法:

N元素的含量很稳定,16%,因此,测N量就能算出蛋白质的量

2.肽与肽键,肽键的特点

3.蛋白质一级结构的测定策略

比如,根据一些实验结果,连接一个短肽序列。

需要了解一些方法,如:

一些酶的特异作用位点:

胰蛋白酶:

仅作用于Arg、Lys的羧基与别的氨基酸的氨基之间形成的肽键。

产物C末端为Arg、Lys的肽链。

胰凝乳蛋白酶:

仅作用于含苯环的氨基酸的羧基与别的氨基酸的氨基之间形成的肽键。

产物为C端Trp、Tyr、Phe的肽链。

化学裂解法(p174):

如:

CNBr只断裂由甲硫氨酸羧基参加形成的肽键。

羧肽酶A:

Arg、Lys、Pro除外的氨基酸残基

羧肽酶B:

仅Arg、Lys

羧肽酶C:

所有的氨基酸残基

第5章蛋白质的三维结构。

二级结构、二面角,三级、四级结构的概念

1.稳定蛋白质三维结构的作用力

主要是由非共价键或次级键(氢键、疏水键、离子键、范德华力)和二硫键维持。

2.蛋白质的二级结构

<1>α-螺旋

α-螺旋即像弹簧一样的螺旋,有右手与左手之分,自然选择蛋白质的α-螺旋为右手螺旋。

α-右手螺旋的数据:

每一圈含有3.6个aa残基(或肽平面),每一圈高0.54nm,即每一个aa残基上升0.15nm,旋转了100度。

影响α-螺旋形成的因素:

破坏者Pro,该处折断,因为亚氨基不能形成氢键等。

<2>β-折叠:

肽链在空间的走向为锯齿折叠状。

维持β-折叠的力量:

链间的氢键,平行式:

两条链的走向相同,反平行式:

两条链的走向相反。

<3>β-转角,肽链在某处回折180度所形成的结构。

<4>无规卷曲:

无固定的走向,但也不是任意变动的。

α-角蛋白,永久性卷发(烫发)的原理

3.超二级结构、模体或基序:

指肽链折叠中形成的二级结构组合方式,有三种基本组合形式:

αα、βαβ、βββ。

4.结构域:

在二级结构或超二级结构的基础上通过多次折叠,在空间上形成一些半独立的球状结构,叫结构域。

5.蛋白质的变性

6.氨基酸的序列决定蛋白质的3级结构,核糖核酸酶的变性与复性实验。

第6章.蛋白质的结构与功能

1.以血红蛋白为例,说明蛋白质结构和功能的关系(氧结合曲线、别构、协同T、R态,Bohr效应,BPG的作用)。

2.镰刀型红细胞贫血症:

蛋白质的氨基酸序列变化对其构像和功能的影响:

a.正常血红蛋白HbA和异常血红蛋白HbS的氨基酸序列的不同:

HbA的β6位的谷氨酸突变为HbS的缬氨酸;b.HbA和HbS的构像的不同:

β6-Glu位于HbA的表面,β6-Val使HbS分子自发聚合成线形超分子,产生纤维状沉淀,压迫红细胞变形。

第7章.蛋白质的分离、纯化与表征

1.了解几种常见的蛋白质的分离与纯化的方

法和原理。

2.一些常见的蛋白质含量的测定方法

第8章酶通论

1.酶的概念,作为生物催化剂的特点

2.酶的分类

A.按组成成分:

简单蛋白质:

只有蛋白质成分。

结合蛋白质:

蛋白质+非蛋白成分=全酶,蛋白质部分称为酶蛋白。

非蛋白成分称为辅酶:

与酶蛋白结合疏松

或辅基:

与酶蛋白结合紧密

通过透析可以鉴别两者。

B.按分子结构分:

单体酶:

酶蛋白只是一条单肽链,如胃蛋白酶。

寡聚酶:

酶蛋白是具有4级结构的蛋白质,有几条~几十条彼此非共价连接的肽链,如糖原磷酸化酶等。

多酶体系:

由几种独立的酶彼此结合形成的聚合体.

 

C.按反应性质分:

6大类。

<1>氧化还原酶类:

<2>转移酶类

<3>水解酶类:

<4>裂解酶类:

<5>异构酶:

<6>合成酶:

3.酶的的专一性类型、假说

结构专一,立体专一。

4.酶的活力测定

几个概念:

酶活力,活力单位,比活力,活力测定方法。

5.核酶的概念,核酶研究的意义。

第9章酶促反应的动力学

米氏方程、Km的意义、最适T、pH、抑制剂:

可逆(竞争、非竞争、反竞争抑制剂及其Km、Vmax的特点)、不可逆抑制剂,多底物动力学机制:

序列反应(顺序、随机)、乒乓反应

第10章酶的作用机制和酶的调节

活性中心、必需基团的概念;确定活性中心研究方法;影响催化效率的因素:

邻近、定位效应,底物变形和诱导契合,酸碱催化,共价催化

举例说明酶促反应的作用机理:

溶菌酶、丝氨酸蛋白酶家族(胰凝乳蛋白酶)

酶活性的调节控制

别构调节、别构酶的概念,别构酶动力学特性,别构模型(协同模型、序变模型)

ATCase的别构调控,

酶原激活的概念,共价调节的概念,同工酶的概念

第11章维生素与辅酶

(自学,考试不作要求)

第12章核酸通论

第13章核酸的结构

核酸的组成

重要的碱基

核苷、核苷酸的结构特点

DNA碱基组成的Chargaff规则(

DNA双螺旋结构的特点、参数

DNA超螺旋结构的概念

真核生物mRNA结构的特点

tRNA二、三级结构的特点

第14章核酸的物理化学性质

核酸的紫外吸收

核酸的变性、复性及杂交

第15章核酸的研究方法

第16章抗生素

(自学,考试不作要求)

第17章激素

(下学期)

第18章生物膜的组成与结构

(自学,考试不作要求)

教材下册

第19章代谢总论

第20章生物能学

1.标准自由能公式

2.生化标准自由能方程、意义

3.高能化合物--概念、健型

第21章生物膜与运输

(自学,考试不作要求)

第22章糖酵解作用

EMP循环,调控,专一抑制剂,产能计算。

糖异生:

三步不可逆步骤,与糖酵解的协调控制。

第23章柠檬酸循环

TCA循环,产能计算,调控。

第24章生物氧化

(第一节氧化还原电势略。

)其余全部,重点:

呼吸链组成、排列。

氧化磷酸化,概念、机制,ATP合成机制,P/O,电子传递链抑制剂,氧化磷酸化抑制剂,解偶联剂,细胞内NADH再氧化(甘油磷酸穿梭,苹果酸-天冬氨酸穿梭)

第25章磷酸戊糖途径和糖的其它代谢途径

氧化阶段特点,生理意义。

第26章糖原分解生物合成

糖原分解、合成的关键酶

糖原合成原料UDPG,调控

第27章光合作用

(自学,考试不作要求)

 

第28章脂肪酸的分解代谢

重点:

脂肪酸,进入线粒体的途径,饱和偶数脂肪酸的Beta氧化,能量计算。

酮体:

概念、来龙去脉。

第29章脂类的生物合成

重点:

饱和偶数脂肪酸的生物合成过程,脂肪酸合成的调节(关键酶)。

胆固醇生物合成:

原料、关键酶(HMGCoA还原酶)

第30章蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢

重点:

泛素介导的蛋白质降解,脱氨基作用主要方式,尿素循环,氨基酸碳架进入TCA的途径(入口),主要一碳单位。

第31章氨基酸及重要衍生物

第32章生物固氮

(自学,考试不作要求)

 

第33章核酸的降解和核苷酸的代谢

一、核酸的解聚作用:

二、嘌呤核苷酸的分解代谢:

嘌呤核苷酸的分解终产物,人类和灵长类动物、爬虫、鸟类:

尿酸;

痛风症患者由于体内嘌呤核苷酸分解代谢异常,可致血中尿酸水平升高,可用别嘌呤醇予以治疗,因为能抑制黄嘌呤氧化酶。

三、嘧啶核苷酸的分解代谢

胞嘧啶和尿嘧啶降解的终产物

四、嘌呤核苷酸的合成代谢:

1.从头合成途径

2.补救合成途径:

五、嘧啶核苷酸的合成代谢:

1.从头合成途径

2.补救合成途径

脱氧核苷酸是由NDP还原而成的

嘌呤、嘧啶碱合成C、N的来源。

展开阅读全文
相关资源
猜你喜欢
相关搜索

当前位置:首页 > 高等教育 > 经济学

copyright@ 2008-2022 冰豆网网站版权所有

经营许可证编号:鄂ICP备2022015515号-1