生化经典总结全集.docx
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生化经典总结全集
蛋白质的结构与功能
一级结构：
就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。
它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的
二级结构：
是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。
三级结构：
蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭形成具有一定规律的三维空间结构，稳定主要靠次级键，包括氢键、疏水键、盐键以及范德华力等
四级结构：
具有二条或二条以上独立三级结构的多肽链组成的蛋白质，其多肽链间通过次级键相互组合而形成的空间结构
蛋白质一级结构是空间结构的基础，特定的空间构象主要是由蛋白质分子中肽链和侧链R基团形成的次级键来维持，在生物体内，蛋白质的多肽链一旦被合成后，即可根据一级结构的特点自然折叠和盘曲，形成一定的空间构象
蛋白质的别构效应：
在生物体内，当某种物质特异地与蛋白质分子的某个部位结合，触发该蛋白质的构象发生一定变化，从而导致其功能活性的变化
水化膜：
球状蛋白质的表面多亲水基团，具有强烈地吸引水分子作用，使蛋白质分子表面常为多层水分子所包围，从而阻止蛋白质颗粒的相互聚集。
透析：
蛋白质分子扩散速度慢，不易透过半透膜，粘度大，在分离提纯蛋白质过程中，将混有小分子杂质的蛋白质溶液放于半透膜制成的囊内，置于流动水或适宜的缓冲液中，小分子杂质皆易从囊中透出，保留了比较纯化的囊内蛋白质的方法
等电点：
当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质游离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子（zwitterion,净电荷为O），此时溶液的pH值称为蛋白质的等电点
蛋白质的变性作用：
在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失。
变性蛋白质只有空间构象的破坏，一般认为蛋白质变性本质是次级键，二硫键的破坏
沉淀：
蛋白质分子凝聚从溶液中析出的现象称为蛋白质沉淀
盐析：
在蛋白质溶液中加入大量的中性盐以破坏蛋白质的胶体稳定性而使其析出，这种方法称为盐析。
常用的中性盐有硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等
蛋白质可以与重金属离子如汞、铅、铜、银等结合成盐沉淀，沉淀的条件以pH稍大于等电点为宜重金属沉淀的蛋白质常是变性的，但若在低温条件下，并控制重金属离子浓度，也可用于分离制备不变性的蛋白质。
加热凝固：
将接近于等电点附近的蛋白质溶液加热，可使蛋白质发生凝固（coagulation）而沉淀。
加热首先是加热使蛋白质变性，有规则的肽链结构被打开呈松散状不规则的结构，分子的不对称性增加，疏水基团暴露，进而凝聚成凝胶状的蛋白块
双缩脲反应：
蛋白质在碱性溶液中与硫酸铜作用呈现紫红色，称双缩脲反应
茚三酮反应：
α－氨基酸与水化茚三酮（苯丙环三酮戊烃）作用时，产生蓝色反应，由于蛋白质是由许多α－氨基酸组成的，
结构域：
蛋白质的三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状的区域，折叠较为紧密，各行其功能，称为结构域。
模体：
在蛋白质分子中，两个或三个具有二级结构的肽段，在空间结构上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间构象，称为模体。
α-螺旋：
α-螺旋为蛋白质二级结构类型之一。
在α-螺旋中，多肽链的主链围绕中心轴作顺时钟方向的螺旋式上升，即所谓右手螺旋。
每3。
β-折叠：
指相邻α-碳单键向不同方向旋转,使肽键平面成折扇状或折叠成锯齿状结构,氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上下方。
两条以上肽链或一条肽链的若干肽段的锯齿状结构可平行排列，其走向可相同，也可相反。
分子伴侣:
通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。
分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠。
分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠。
分子伴侣在蛋白质分子折叠过程中二硫键的正确形成起了重要的作用。
肽单元：
参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面，Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元
协同效应：
一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。
电泳：
蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。
这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术,称为电泳
酶
酶（enzyme）是活细胞内产生的具有高度专一性和催化效率的蛋白质，生物体在新陈代谢过程中，几乎所有的化学反应都是在酶的催化下进行的
酶的作用特点：
1.高度的催化效率 2.高度的专一性 一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键，以促进一定的化学变化，并生成一定的产物，这种现象称为酶的特异性或专一性3.酶活性的可调节性4.酶活性的不稳定性
酶的活性中心：
有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，集中在一起形成具有一定空间结构的区域，该区域与底物相结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心，辅酶或辅基上的一部分结构往往是活性中心的组成成分，构成酶活性中心的必需基团可分为两种，与底物结合的必需基团称为结合基团（bindinggroup），促进底物发生化学变化的基团称为催化基团
酶原：
有些酶在细胞内合成或初分泌时，没有催化活性，该无活性的酶的前身物质就是酶原
酶原的激活：
在一定条件下，酶原受某种因素作用后，分子结构发生变化，暴露或形成活性中心，转变成具有活性的酶的过程
同工酶：
催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学特性不同的一组酶
变构调节：
调节亚基和变构剂（体内一些小分子代谢物）结合后，使酶的空间构象改变，从而影响酶活性（增高或降低）的现象，称变构调节，或别构效应。
这类可被别构剂调节的酶称变构酶。
固定化酶：
将水溶性酶经物理或化学方法处理后，成为不溶于水但仍具有酶活性的一种酶的衍生物。
固定化酶在催化反应中以固相状态作用于底物并保持酶的活性。
Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L。
酶的抑制剂：
凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。
竞争性抑制作用：
抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。
这种抑制作用称为竞争性抑制作用。
激活剂：
使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。
激活剂分为必需激活剂和非必需激活剂
寡聚酶：
由几个或多个亚基组成的酶称为寡聚酶
抗体酶：
具有催化功能的抗体分子称为抗体酶（abzyme）。
辅酶：
是酶的辅助因子中的一类，其化学本质是小分子有机化合物，与酶蛋白结合得相对较松，用透析法可以除去，其作用是作为电子、原子或某些基团的载体参与并促进反应。
辅基：
通常把那些与酶蛋白结合比较紧的，用透析法不易除去的小分子物质称为辅基。
调节亚基：
有些酶分子除活性中心（催化部位）以外，还有调节部位，它们可位于同一亚基或不同亚基内，称调节亚基
酶的共价修饰：
酶蛋白肽链上的一些基因可与某种化学基因发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，以调节代谢途径的过程
化学修饰调节的特点。
：
①被修饰的酶有两种形式存在，两都之间的转化由不同酶来分别催化。
②引起酶分子共价键的变化。
③磷酸化时，消耗能量。
④有级联放大效应，因此调节效率高。
因素的影响：
一、酶浓度对反应速度的影响在一定的温度和pH条件下，当底物浓度大大超过酶的浓度时，酶的浓度与反应速度呈正比关系。
二、底物浓度对反应速度的影响 在底物浓度很低时，反应速度随底物浓度的增加而急骤加快，随着底物浓度的升高，反应速度不再呈正比例加快，反应速度增加的幅度不断下降。
如果继续加大底物浓度，反应速度不再增加，表现为0级反应三、pH对反应速度的影响只有在特定的pH条件下，酶、底物和辅酶的解离情况，最适宜于它们互相结合，并发生催化作用，使酶促反应速度达最大值，这种pH值称为酶的最适pH四、温度对反应速度的影响五、抑制剂对反应速度的影响凡能使酶的活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称做酶的抑制剂
竞争性抑制：
抑制剂I和底物S对游离酶E的结合有竞争作用，互相排斥，已结合底物的ES复合体，不能再结合I.同样已结合抑制剂的EI复合体，不能再结合S
特点：
1.IS相似，争夺同一酶活性中心2.与酶活性中心结合后，酶分子失去催化作用3.抑制作用强弱取决于抑制剂与底物之间的相对浓度4.酶可以结合底物也可以结合抑制剂，但不可以同时结合
非竞争性抑制：
抑制剂I和底物S与酶E的结合完全互不相关，既不排斥，也不促进结合，抑制剂I可以和酶E结合生成EI，也可以和ES复合物结合生成ESI.底物S和酶E结合成ES后，仍可与I结合生成ESI，但一旦形成ESI复合物，再不能释放形成产物P.
六、激活剂对酶促反应速度的影响能使酶活性提高的物质，都称为激活剂
核酸结构，功能与核苷酸代谢
DNA的一级结构：
指四种核苷酸（dAMP、dCMP、dGMP、dTMP）按照一定的排列顺序，通过磷酸二酯键连接形成的多核苷酸，由于核苷酸之间的差异仅仅是碱基的不同，故又可称为碱基顺序。
真核生物基因组结构特点：
①真核生物基因组DNA与蛋白质结合形成染色体，储存于细胞核内，除配子细胞外，体细胞内的基因组是双份的②真核细胞基因转录产物为单顺反子③存在大量重复序列④基因组中不编码的区域多于编码区域⑤基因是不连续的，在真核生物结构基因的内部存在许多不编码蛋白质的间隔序列（interveningsequences），称为内含子（intron），编码区则称为外显子（exon）。
⑥基因组远大于原核生物的基因组，具有许多复制起点，而每个复制子的长度较小
原核生物基因组结构特点：
①基因组较小，没有核膜包裹，且形式多样②功能相关的结构基因常常串连在一起，并转录在同一个mRNA分子中然后再加工成各种蛋白质的模板mRNA③DNA分子绝大部分用于编码蛋白质，不编码部分（又称间隔区）通常包含控制基因表达的顺序④基因重叠是病毒基因组的结构特点⑤除真核细胞病毒外，基因是连续的，即不含内含子序列
半保留复制：
DNA分子中的两股链分离开，然后以每一股链为模板（亲本），通过碱基互补原则合成相应的互补链（复本），形成两个完全相同的DNA分子。
因为复制得到的每对链中只有一条是亲链，即保留了一半亲链，将这种复制方式称为DNA的半保留复制
DNA螺旋：
1）在DNA分子中，两股DNA链围绕一假想的共同轴心形成一右手螺旋结构，双螺旋的螺距为3.4nm，直径为2.0nm2）链的骨架（backbone）由交替出现的、亲水的脱氧核糖基和磷酸基构成，位于双螺旋的外侧。
3）碱基位于双螺旋的内侧，两股链中的嘌呤和嘧啶碱基以其疏水的、近于平面的环形结构彼此密切相近，平面与双螺旋的长轴相垂直。
一股链中的嘌呤碱基与另一股链中位于同一平面的嘧啶碱基之间以氢链相连，称为碱基互补配对或碱基配对（4）DNA双螺旋中的两股链走向是反平行的，一股链是5′→3′走向，另一股链是3′→5′走向。
核小体：
是构成染色质的基本结构单位，使得染色质中DNA、RNA和蛋白质组织成为一种致密的结构形式。
核小体由核心颗粒（coreparticle）和连接区DNA（linkerDNA）二部分组成
脱氧核苷酸：
脱氧核苷与磷酸通过酯键结合即构成脱氧核苷酸，它们是构成DNA的基本结构单位，包括dAMP、dGMP、dTMP、dCMP四种。
核糖体：
rRNA与核蛋白体蛋白共同构成核蛋白体或称为核糖体，由易于解聚的大、小两个亚基组成。
核糖体的功能是作为蛋白质的合成场所。
增色效应：
DNA的增色效应是指在其解链过程中，DNA的A260增加，与解链程度有一定的比例关系。
Tm值：
DNA变性过程中，紫外光吸收值达到最大值的50％时的温度成为DNA的解链温度（Tm）。
在Tm时，核酸分子内50％的双链结构被解开。
Tm值与DNA分子大小和所含碱基中的G+C比例成正比。
退火：
热变性的DNA经缓慢冷却后，两条互补链可重新恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性，也称退火。
核酸分子杂交：
热变性的DNA经缓慢冷却过程中，具有碱基序列部分互补的不同的DNA之间或DNA与RNA之间形成杂化双链的现象称为核酸分子杂交。
核酶：
具有自我催化能力的RNA分子自身可以进行分子的剪接，这种具有催化作用的RNA被称为核酶。
反密码环：
反密码环位于tRNA三叶草形二级结构的下方，中间的三个碱基称为反密码子，与mRNA上相应的三联体密码可形成碱基互补。
不同的rRNA有不同的反密码子，蛋白质生物合成时，靠反密码子来辨认mRNA上相应的三联体密码，将氨基酸正确的安放在合成的肽链上。
探针：
一小断已知序列的单链核苷酸用放射性核素（如32P，35S）或生物素标记其末端或全链，可依碱基配对规律与具有互补序列的待测核酸进行杂交，以探测它们的同源程度，这段核苷酸链称为探针。
基因组：
一个生物体的全部基因序列
DNA功能：
作为生物遗传信息的携带者，是遗传信息复制的模板和基因转录的模版，是生命遗传繁殖的物质基础，是个体生命活动的基础
遗传密码：
DNA的碱基顺序与蛋白质的氨基酸顺序间的关系，决定了不同蛋白质分子的氨基酸的顺序
mRNA：
作为蛋白质的氨基酸序列合成模板的是mRNA
tRNA（transferRNA）是蛋白质合成中的接合器分子，可携带氨基酸，将其转运到核蛋白体上，供蛋白质合成使用
mRNA是遗传信息的携带者，其核苷酸序列决定着合成蛋白质的氨基酸序列；hnRNA是mRNA的前体，含有转录的、但不出现于成熟mRNA中的核苷酸片段（内含子）；tRNA识别密码子，将正确的氨基酸转运至蛋白质合成位点；rRNA是蛋白质合成机器——核蛋白体的组成成分；snRNA在hnRNA向mRNA转变过程的剪接中起十分重要的作用。
DNA变性：
在某些物理和化学因素的作用下，维系DNA双螺旋的次级健发生断裂，双螺旋DNA分子被解开成单链的过程，是可逆的
核苷酸
嘧啶核苷酸从头合成：
嘧啶核苷酸从头合成是指由磷酸核糖、、天冬氨酸、谷氨酰胺、及C02等简单物质为原料，经过多步酶促反应，环化后，合成嘧啶核苷酸的过程。
嘌呤核苷酸的补救合成：
利用体内的游离嘌呤或嘌呤核苷和5-磷酸核糖重新合成嘌呤核苷酸的过程。
嘌呤核苷酸的抗代谢物:
指某些一些嘌呤、叶酸以及某些氨基酸类似物，具有通过竞争性抑制或以假乱真等方式干扰或阻断核苷酸的合成代谢，从而进一步阻止核酸、蛋白质生物合成以及细胞增殖的作用，即为嘌呤核苷酸合成的抗代谢物。
脱氧核糖核苷酸合成:
除TMP由dUMP甲基化生成外，核糖核苷酸都由核糖核苷酸还原酶催化在二磷酸核糖核苷水平上直接还原而成脱氧核糖核苷酸的过程。
此反应需要硫氧还蛋白作为氢-电子的直接供体
PRPP酰胺转移酶:
PRPP酰胺转移酶是将谷氨酰胺上的酰胺氨基取代PRPP上的焦磷酸，生成5-磷酸核糖胺。
此酶是变构酶，受AMP和GMP反馈抑制。
嘧啶核苷酸分解:
嘧啶核苷酸在核苷酸酶和核苷磷酸化酶催化下，除去磷酸和核糖，生成嘧啶碱基。
嘧啶环破裂后，最终生成CO2、NH3和β-丙氨酸、β-氨基异丁酸的过程
核苷酸在体内的主要生理功能:
核苷酸有多种生物学功用，
（1）作为核酸合成的基本原料；
（2）是体内的主要能源物质，ATP是细胞的主要能量贮存和利用形式；（3）参与代谢和生理调节，如cAMP是细胞膜受体激素的第二信号分子，参与细胞内信息传递（4）是许多辅酶（辅基）的组成部分，如腺苷酸是构成NAD、FAD、辅酶A等的重要部分；（5）活化中间代谢物的载体，如UDP—葡萄糖是合成糖原等的活性原料，CDP—二酰基甘油是合成磷脂的活性原料，SAM是活性甲基的载体等
比较嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸从头合成的异同点:
嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸从头合成过程中，嘌呤核苷酸合成的原料是天冬氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、CO2、一碳单位和PRPP。
在5-磷酸核糖分子基础上逐步加合先形成嘌呤环，再逐步形成IMP，再转变成AMP、GMP。
主要在肝脏，其次是小肠黏膜和胸腺细胞合成。
终产物IMPAMPGMP抑制PRPP合成酶和PRPP酰胺转移酶.嘧啶核苷酸的合成原料是天冬氨酸、谷氨酰胺、CO2、PRPP、一碳单位、（仅胸苷酸合成），在形成氨基甲酰磷酸的基础上先形成嘧啶环，再与磷酸核糖结合形成嘧啶核苷酸，其产物UMP反馈抑制氨基甲酰磷酸合成酶II。
PRPP合成酶即影响嘌呤核苷酸合成也影响嘧啶核苷酸合成。
高尿酸血症是形成的:
尿酸是嘌呤代谢的终产物。
生理条件下，尿酸以尿酸盐和游离尿酸形式存在。
当体液的pH<5.75时,以游离尿酸为主.体液pH>5,75时以钠盐为主.尿酸钠370C时血清中的溶解度是70mg/L.尿酸的溶解度仅为其钠盐的1/17.当体内尿酸钠浓度持续超过其溶解度时，。
称为高尿酸血症
PRPP在核苷酸合成中的作用:
无论嘌呤核苷酸的从头合成和补救合成，还是嘧啶核苷酸的从头合成与补救合成都需要PRPP提供5-磷酸核糖
嘧啶核苷酸分解过程:
嘧啶核苷酸通过核苷酸酶和核苷磷酸化酶的作用脱去磷酸和戊糖，生成的碱基再进一步分解，最终生成NH3、CO2和β-氨基酸的过程。
胞嘧啶和尿嘧啶生成β-丙氨酸，胸腺嘧啶生成β-氨基异丁酸。
UMP合成dTMP的过程:
UMP→UDP→dUDP→dTDP→dTMP
ATP↗一碳单位↗↘Pi
嘧啶核苷酸的降解和嘌呤核苷酸降解最大不同之处:
在嘧啶核苷酸降解过程中嘧啶环破裂，最终氧化生成CO2、NH3和β-丙氨酸或β-氨基异丁酸。
而在嘌呤核苷酸降解时嘌呤环不被裂解，最终氧化产物是尿酸
维生素
维生素A：
组成视觉细胞内的感光物质；维持上皮细胞完整和促进生长发育；抑制癌变
维生素D：
促进钙磷吸收；促进骨盐代谢与骨的正常生长
维生素K：
促进肝生成F2/7/9/10,抗凝血因子蛋白C、S，维持骨盐含量，减少动脉钙化
维生素E：
抗氧化，保护生物膜，维持生殖功能，促进血红素生成；组织细胞分化、免疫调节
维生素B1：
a-酮酸氧化脱羧酶辅酶、转酮基反应；抑制胆碱酯酶的活性
维生素B2：
构成核黄素的辅酶，参与生物氧化体系
维生素PP：
构成脱氢酶的辅酶，参与生物氧化体系
维生素B6：
氨基酸脱羧酶级转氨酶辅酶，ALA合酶辅酶，糖原磷酸化酶组成成分
维生素B12：
促进甲基转移，促进DNA合成，促进红细胞成熟，琥珀酰COA的生成
维生素C：
参与氧化作用，参与体内羟化作用，增强免疫力，促进铁吸收
叶酸：
参与一碳单位转移，与蛋白质、核酸等成熟有关
泛酸：
构成coA成分，参与体内酰基转移，参与脂酸合成
生物素：
构成羟化酶辅酶，参与CO2固定，参与细胞信号转导
生物氧化
生物氧化：
物质在生物体内进行氧化称为生物氧化，主要是糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量，最终生成CO2和H2O的过程。
呼吸链：
代谢物脱下的2H通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水。
由于此传递过程与细胞呼吸过程有关，所以将此传递链称为呼吸链。
.氧化磷酸化：
在底物脱氢被氧化时，电子或氢原子在呼吸链上的传递过程中伴随ADP磷酸化生成ATP的作用，称为氧化磷酸化。
氧化磷酸化是生物体内的糖、脂肪、蛋白质氧化分解合成ATP的主要方式。
ATP合酶：
ATP合酶是使镶嵌在线粒体内膜中的酶复合体，催化ATP的合成。
主要由F1（亲水头部）和Fo（疏水尾部）两个部分构成。
F1由5类9个亚基组成：
α3β3γζε。
功能是催化生成ATP。
催化部位在β亚基中，但β亚基必须与α亚基结合才有活性。
FO由a、b、c三类亚基组成，其功能是构成质子通道，由a和c之间形成质子通道。
当H+顺浓度梯度经FO回流线粒体基质时，释放出能量导向F1，F1催化ADP和Pi合成并释放ATP。
磷氧比（P/O）：
电子经过呼吸链的传递作用最终与氧结合生成水，在此过程中所释放的能量用于ADP磷酸化生成ATP。
经此过程消耗一个原子的氧所要消耗的无机磷酸的分子数（也是生成ATP的分子数）称为磷氧比值（P／O）。
如NADH的磷氧比值是3，FADH2的磷氧比值是2。
底物水平磷酸化：
在底物被氧化的过程中，底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键（或高能硫酯键），由此高能键提供能量使ADP（或GDP）磷酸化生成ATP（或GTP）的过程称为底物水平磷酸化。
此过程与呼吸链的作用无关，以底物水平磷酸化方式只产生少量ATP。
如在糖酵解（EMP）的过程中，3-磷酸甘油醛脱氢后产生的1,3-二磷酸甘油酸，在磷酸甘油激酶催化下形成ATP的反应，以及在2-磷酸甘油酸脱水后产生的磷酸烯醇式丙酮酸，在丙酮酸激酶催化形成ATP的反应均属底物水平的磷酸化反应。
另外，在三羧酸环（TCA）中，也有一步反应属底物水平磷酸化反应，如α-酮戊二酸经氧化脱羧后生成高能化合物琥珀酰～CoA，其高能硫酯键在琥珀酰CoA合成酶的催化下转移给GDP生成GTP。
然后在核苷二磷酸激酶作用下，GTP又将末端的高能磷酸根转给ADP生成ATP。
底物水平磷酸化作用：
底物水平磷酸化是在被氧化的底物上发生磷酸化作用。
即底物被氧化的过程中，形成了某些高能磷酸化合物的中间产物，通过酶的作用可使ADP生成ATP。
.能荷：
能荷是细胞中高能磷酸状态的一种数量上的衡量，能荷大小可以说明生物体中ATP-ADP-AMP系统的能量状态。
.解偶联剂：
氧化磷酸化反应中的一种抑制剂，使磷酸化作用与电子传递在一个或多个电子传递链的位点解除偶联。
如二硝基酚，通过引起线粒体内膜上质子的渗漏，从而使推动氧化磷酸化的质子梯度消失而起作用。
高能化合物：
指体内氧化分解中，一些化合物通过能量转移得到了部分能量，把这类储存了较高能量的化合物，如三磷酸腺苷（ATP）,磷酸肌酸,称为高能化合物.它们是生物释放,储存和利用能量的媒介,是生物界直接的供能物质.生物体内，键水解时能释放21kJ/mol以上键能的化合物称为高能化合物
.电子呼吸传递链：
存在于线粒体内膜上的一系列电子传递体，如FMN、CoQ和各种细胞色素等，分子氧是电子传递链中最后的电子受体
化学渗透学说：
电子经呼吸链传递时，可将质子（H+）从线粒体内膜的基质侧泵到内膜外侧，产生膜内外质子电化学梯度（H+浓度梯度和跨膜电位差），以此储存能量，当质子顺浓度梯度回流时驱动ADP与H3?
PO4合成ATP。
细胞色素：
是一类以铁卟啉为辅基的催化电子传递的酶类，其传电子的功能依赖其辅基铁卟啉中的铁原子二价和三价的互变，根据细胞色素吸收光谱不同将它们分为：
a、b、c三类，每一类中又因其最大吸收峰的差别进一步分为几种亚类。
各种细胞色素的主要差别在于铁卟啉辅基的侧链以及铁卟啉与蛋白质部分连接的方式
生物氧化特点：
细胞内温和环境，由酶催化；co2产生方式有机酸脱羧，水由底物脱氢最后与氧结合；能量逐步释放，一部分能以化学能形式储存在高能磷酸化合物中；速率受体内多种因素影响
生物氧化中CO2的生成方式：
生物氧化中CO2的生成是由于糖、脂类、蛋白质等有机物转变成含羧基的化合物进行脱羧反应所致。
脱羧反应有直接脱羧和氧化脱羧两种类型由于脱羧基的位置不同，又有α-脱羧和β-脱羧之分。
高能键：
水解时产生较多能量的化学键
生物新陈代谢的共同特点：
①生物体内的绝大多数代谢反应是在温和的条件下，由酶催化进行的；②生物体内反应与步骤虽然繁多，但相互配合，有条不紊。
彼此协调，而且有严格的顺序性；③生物体对内外环境条件有高度的适应性和灵敏的自动调节。
④代谢包括合成代谢和分解代谢两个方面。
糖代谢
作用：
氧化分解，供应能量；储存能量，维持血糖；提供原料，合成其他物质；参与构造组织细胞；参与体内一些具有生理功能的物质
糖原：
由若干葡萄糖单位组成的具有多分子结构的大分子化合物
糖原合成：
由单糖合成糖原的过程
特点：
需要糖原引物；糖原合酶是合成过程关键酶；糖原支链结构的形成需要分支酶的作用；耗能过程
糖原分解：
肝糖原分解为葡萄糖的过程，糖原磷酸化酶为限速酶
糖的无氧氧化（糖酵解）：
葡萄糖或糖原在无氧条件下，在胞液中分解为乳酸的过程，磷酸果糖激酶-1为最重要限速酶
特点：
无氧参与，乳酸
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