北京师范大学生物化学生化总结.docx

1、北京师范大学生物化学生化总结第一章 糖类一 导言1糖类，脂类，蛋白质和核酸合称四大类生物物质，糖类广泛存在于生物界特别是植物界，地球上的糖类物质的根本来源是绿色细胞进行的光合作用。2纤维素，半纤维素和果胶糖构成了植物细胞壁的主要成分，肽聚糖是细菌细胞壁的结构多糖，壳多糖是构成昆虫和甲壳类的外骨骼。3由于有些糖（如鼠李糖，和脱氧核糖）的H：O并非2：1，所以碳水化合物的称呼并不恰当。4糖的定义：指多羟基醛或酮及其衍生物活水解是能产生这些物质的化合物。葡萄糖是己醛糖，果糖是己酮糖二 旋光异构1同分异构主要两种类型：a结构异构包括碳架，位置和功能异构体。B立体异构包括几何异构和旋光异构。差向异构体：

2、指仅一个手性碳原子的构型不同的非对映异构体。2旋光性：旋光物质使得平面偏振光和偏振面发生旋转的能力。变旋：许多单糖，新配制的溶液发生的旋光度改变的现象。三 单糖的结构1单糖：指不能被水解成更小分子的糖类。 单糖的构型：指分子中离羰基C最远的那个C*的构型。如果在投影式中此C的-OH具有与D(+)-甘油醛C2-OH相同的取向，称为D型糖，反之称为L型糖。糖的构型(D,L)与旋光方向（+，-）并没有直接的联系，旋光度方向与程度是由整个分子的立体结构而不是某一个C*所决定的。2异头物：在羰基碳上形成的差向异构体。在环状结构总，半缩醛C也称为异头碳原子，异头碳的羟基与最末端的手性C的羟基具有相同的取向

3、的异构体称为 异头物，反之称为b异头物，两者并不是一半对一半。3在Fisher式中C*的右项羟基在Haworth中处在含氧环面的下方，反之左面在上方。Harworth式中羟甲基在环平面上方的称为D型糖，在下方的称为L型糖；不论D型orL型糖，异头碳羟基与末端羟基是反式的为a异头物。反之，为b异头物。（p10 图1-7，1-8）四 单糖的性质1异构化（弱碱的作用）：单糖的异构化是在室温下枧催化的烯醇化作用的结果，若在强碱溶液中单糖发生降解以及分子内的氧化和还原反应。2单糖的氧化（弱酸和强酸）：醛糖含有游离的醛基，具有很好的还原性，所有的醛糖都是还原糖；许多酮糖也是还原糖。Fehling试剂或Be

4、nedict试剂常用于检测还原性糖，临床上用于检测尿糖的定性和半定量的测试。单糖氧化成糖二酸并检测其旋光性（是否消旋）对于推定单糖的C*构型具有重要的意义。3单糖的还原（NaBH4）：单糖的羰基在适当的条件下。例如用NaBH4处理醛糖ot酮糖，则被还原为多元醇，即糖醇。4形成糖脎：苯肼与酮醛反应是形成含有两个苯腙基的衍生物，称为糖脎。糖脎相当的稳定，且不溶于水，在热水溶液中以黄色集体析出。此反应可以鉴别多种还原性糖。5形成糖脂和糖醚：糖的脂化通常是在碱催化下用酰氯或酸酐进行的，所有的羟基，包括异头碳都被脂化。葡萄糖的乙酰化是测定葡萄糖结构的重要步骤之一，糖的甲基化在环状结构及寡糖和多糖的结构分

5、析中起重要作用。6形成糖苷：糖苷指的是环状单糖的半缩醛（半缩酮）羟基与另一化合物发生醛合形成的缩醛（缩酮）糖基分子中提供半缩醛羟基的糖称为糖基，与之缩合的“非糖”部分称为糖苷配基，这两部分的连键称为糖苷键。糖的半缩醛容易变成游离醛，从而给出醛的各种反应。糖苷属于缩醛，一般不显示醛的性质，如不与苯肼反应，不能还原Feling试剂，也无变旋现象。7各种鉴定方法：A酮糖:羟甲糠醛与间苯二酚反应生成红色缩合物，这是鉴定酮糖（果糖），由于酮糖在酸的作用下容易形成羟甲糠醛，而醛糖慢不少。B戊糖：间苯三酚试验-戊糖脱水形成的糖醛与间苯三酚or根皮酚反应缩合形成朱红色物质。Bial试验-戊糖脱水形成的糖醛与甲

6、基间苯二酚or地衣酚缩合生成蓝绿色或橄榄色物质（常用于测定RNA的含量）。Molish试验-糖脱水生成的糖醛及其衍生物能与a-苯酚反应生成红紫色缩合物。五 重要的单糖和单糖衍生物食用大量的苦扁桃会引起氢氰酸的中毒，强心苷的生理活性主要有配基决定的。乌本苷（箭毒）是Na-K ATP酶的强抑制剂。六 寡糖1蔗糖：蔗糖不能还原Fehling溶液，不能成脎，也无变旋现象，表明蔗糖分子中葡糖残基和果糖的残基是通过两个异头碳连接的，属于非还原性糖，酵母可以使其发酵。蔗糖+水-D-葡糖+D-果糖，旋光度的这一变化称为转化，而所得的葡萄糖和果糖的等mol混合物称为转化糖。2乳糖：存在于所有研究过的哺乳类乳汁中

7、，但加州海狮的乳汁含的是葡萄糖，乳糖具有还原性，能成脎，有变旋现象。3麦芽糖：它是一种次生寡糖，也是一种还原性糖，酵母能够使之发酵，通常的道德麦芽糖晶体是B型的，食品工业总麦芽糖用作膨松剂，防止烘烤食品干瘪，以及用作冷冻食品的填充剂和稳定剂。4a,a-海藻糖：它是一种次生寡糖，使伞形科正成熟果实中主要的可溶性糖，在厥类中代替蔗糖成为主要的可溶性储存糖类，在昆虫中它是用作能源的主要循环糖。5纤维二糖：它与麦芽糖结构几乎一致都是葡二糖，前者B-1,4后者a-1,46龙胆二糖：龙胆属的植物的根和根状茎中提取出来而得名，当淀粉加酸水解or葡糖与酸作用也产生。7明二糖：甜度是蔗糖的一半，能防龉，不引起腹

8、泻，用于果糖甜食的制造和保存。8棉子糖：完全水解为葡糖，果糖，和半乳糖一分子。七 多糖1淀粉：它在种子，块茎和块根等器官中含量特别丰富。当干淀粉悬于水中并加热时，淀粉粒吸水溶涨并发生破裂，淀粉分子进入水中形成半透明的胶悬液，同时失去晶态和双折射性质，这个过程称为凝胶化或糊化。当凝胶化的淀粉液缓慢冷却并长期放置时，淀粉分子会自动聚集并借助分子间的氢键键合形成不溶性微晶束而重新沉淀，此现象称为退行（老化）.食品工业总为了防止老化，可将淀粉食品速冻至-20度，使食品中的水迅速结晶以阻碍淀粉分子的聚合而沉淀。天然淀粉分类：直链淀粉和支链淀粉淀粉在酸或淀粉酶的作用下逐渐降解，生成分子大小不一的中间物，称

9、为糊精。糊精依分子质量的递减，与碘作用呈现蓝紫色，紫色，红色到无色。2右旋糖苷：用部分水解的方法可以从天然右旋糖苷获得Mr处于50，000100，000de产率90%，可以用作血浆的替代品，治疗因丢失体液引起的休克，也是牙斑的主要成分。3菊粉：溶于热水，加乙醇从水中析出。菊粉可以被霉菌，酵母中含有的菊粉酶水解为果糖，在临床上用于肾功能的监测。4纤维素：木质素是一种复杂的不溶性酚类聚合物，它抗化学，真菌和细菌攻击力强。延展蛋白是一种糖蛋白，富含羟脯氨酸残基。纯纤维素最好是棉花中用有机溶剂拖蜡，然后再无氧条件下用1%NaoH溶液除去果胶物质方法制取。白蚁消化木头主要是依赖消化道的原生动物。5果胶物

10、质：基本结构果酸和甲酯。果胶指的是羧基不同程度被甲酯化的线形聚半乳糖醛酸或聚鼠李半乳糖酮醛。它在果糖和食品工业中被用作胶凝剂。6琼脂：俗称洋菜，它由琼脂糖和琼脂胶两部分组成，而琼脂糖为主。1%2%的溶液冷至4050度便可形成凝胶，在食品工业中可以作为果冻，蛋糕的胶凝剂以及果汁饮料的稳定剂。由于琼脂凝胶是透明的，生化上用作免疫扩散和免疫电泳的支持介质。九 糖蛋白及其糖链糖蛋白是一类复合糖或一类缀合蛋白质，糖肽健主要有两个类型：N-糖甘键和O-糖甘键十 糖胺聚糖和蛋白聚糖1糖胺聚糖（粘多糖）:由己糖醛糖和己糖胺成分的重复二糖单位组成，以B-1，4糖甘键连接。生物学作用：在关节表面有润滑和保护作用，

11、有促进伤口愈合作用。透明质酸（HA）:它是唯一不限于动物组织并也产生于细菌中的糖胺聚糖，在溶液中采取高度伸展的无规曲折。HA在关节滑液和眼球玻璃体液中起着润滑作用，防震和增绸剂的作用。2蛋白聚糖：有一条或多条糖胺聚糖和一个核心的蛋白共价组成。第二章 脂类一 导言1脂质：是一种地溶于水而高溶于非极性溶剂的生物有机分子。按照化学组成分类：A单纯脂类-脂肪酸+甘油 B复合脂 C衍生脂2储能脂质：在海洋中的浮游生物之中蜡是主要存储形式。3结构脂质：脂双层表面是亲水部分，内部是疏水的烃链，脂双层具有屏障作用，使膜两侧的亲水物质不能自由的通过。二 脂肪酸简写的方法，先写脂肪酸的C原子的数目，在双键数，两个

12、数目之间用冒号（：）隔开如硬脂酸18:0。天然脂肪酸骨架的C原子的数目几乎都是偶数，最常见的是16C和18C。属于离子型去污剂有天然的胆汁酸盐，和人工合成的十二烷基硫酸钠(SDS)。三 三酰甘油和蜡三酰甘油能在酸，碱，脂酶的作用下水解为脂肪酸和甘油。在碱水解中产物之一是脂肪酸盐（如钠盐，钾盐），称为皂；而油脂的碱水解作用称为皂化作用，皂化1g油脂所需的KOHmg数称为皂化值。TG平均Mr指的是三脂酰甘油的平均相对分子量。TG平均Mr=3*56*1000/皂化值 碘值：指100g油脂卤化所能吸收碘的克数。乙酰值：指中和1g乙酰化产物所释放的乙酸所需的KOH的mg数。酸败：天然优质长时期暴露在空气

13、中产生难闻的气味的现象.酸败的程度用酸值来表示，酸值指的是中和1g油脂中的游离脂肪酸所需的KOHmg数。四 脂质过氧化作用自由基具有3种显著的特征：A具有顺磁性B反应性强C寿命短。动脉粥状硬化(AS)的发病机制比较复杂，大体过程是血管内皮受损，黏附聚集砸在损伤部位的巨噬细胞分泌生长因子，刺激平滑肌细胞增生并纤维化，同时吞噬并沉积大量血脂，形成动脉粥样硬斑。脂褐素存在于所有细胞特别是神经元和肌肉细胞，它将影响RNA代谢，使细胞萎缩和死亡。五 磷脂（带有正负电荷）1磷脂酰胆碱（卵磷脂）：它和胆碱有防止脂肪肝形成，在蛋黄和大豆中特别丰富，食品工业中作为乳化剂。2磷脂酰乙醇胺（脑磷脂）3磷脂酰丝氨酸：

14、血小板墨中带有负电荷的酸性磷脂，称为血小板第三因子。六 糖脂1中性鞘糖脂：第一个被发现的是脑干脂。不仅是血型抗原，而且与组织和器官的特异性，细胞和细胞的识别有关。2酸性鞘糖脂：不能被皂化，神经节苷脂是最重要的此类物质，在神经系统特别是神经末梢特别丰富，在神经冲动传递中起重要作用，缺少代谢异常。七 萜和类固醇麦角固醇再UV照射下转化为VitaminD2前体，后经加热后变成VitaminD2。胆汁酸是在肌肉内胆固醇直接转化而来，也是在体内胆固醇的主要代谢最终产物，而牛磺结合物和甘氨酸结合物是主要形式。八 脂蛋白脂蛋白按照密度的增加的序为乳糜微粒，极低密度脂蛋白，低密度脂蛋白，中间密度脂蛋白，高密度

15、脂蛋白。载脂蛋白的主要作用：A作为疏水脂质的增溶剂，B作为脂蛋白受体的识别部位（细胞导向信号），主要在肝肠中合成并分泌。第三章 氨基酸一 氨基酸(蛋白质的构件分子)1蛋白质可以被酸碱或蛋白酶催化水解,在水解过程中,逐渐降解为相对分子量越来越小得太短,最后为氨基酸的混合物,完全水解,得到的是各种氨基酸的混合物,不完全水解是各种大小不等的肽段和氨基酸。酸水解：优点是不引起消旋作用，得到的是氨基酸，缺点是色氨酸完全被沸酸所破坏，羟基氨基酸（丝氨酸和苏氨酸）有一部分被水解，同时天冬酰胺和谷氨酰胺的酰胺基被水解下来。碱水解：水解过程中多数氨基酸遭到不同程度的破坏，并产生消旋，所有的产物是，型氨基酸的混合

16、物。此外，碱水解引起精氨酸脱氨变成鸟氨酸和尿素，但是在碱性条件下色氨酸是稳定的。酶水解：不产生消旋，也不破坏氨基酸，然而一种酶往往不彻底，要多种酶的协同作用。二十种氨基酸（种氨基酸和以中亚氨基酸即脯氨酸）结构上的共同点是与羧基相邻的碳原子上有一个氨基称为氨基酸。氨基酸在中性时羧基以，氨基以的形式存在称为兼性离子。氨基酸除了基为的甘氨酸以外，都是*,都有旋光性，并且蛋白质中发现的氨基酸都是L型。在生物系统或实验室中形成肽键都是以输入能量的间接方式进行的。有机化合物溶解在水中介电常数下降，而氨基酸则正好相反。二 氨基酸的分类1常见的蛋白质氨基酸：20种常见的组成蛋白质的氨基酸可以按照R基的化学结构

17、分未脂肪族，芳香族和杂环族。按照R基的极性分为：非极性R基氨基酸，不带电荷的R基氨基酸，带正电荷的R基氨基酸，带负电荷的R基氨基酸。（指在细胞内PH范围内PH7左右的解离状态）2不常见的蛋白质氨基酸3非蛋白质氨基酸：如鸟氨酸，瓜氨酸等。名称符号名称符号丙氨酸Ala异亮氨酸Ile+精氨酸Arg+亮氨酸Leu天冬酰胺Asn赖氨酸Lys-天冬氨酸Asp甲硫氨酸MetAsn或AspAsx苯丙氨酸Phe半胱氨酸Cys脯氨酸Pro谷安酰胺Gln丝氨酸Ser-谷氨酸Glu苏氨酸ThrGln或GluGlx色氨酸Trp甘氨酸Gly酪氨酸Tyr+组氨酸His吉氨酸Val注：-酸性，+碱性三 氨基酸的酸碱化学1氨基

18、酸的兼性离子形式：氨基酸的晶体的熔点很高，一般在200度以上，氨基酸在水中重要以兼性离子或偶极离子存在。2氨基酸的解离：氨基酸完全质子化时，可以看成是多元酸，侧链不解离的中型氨基酸看成二元酸，酸性氨基酸可视为三元酸。阳离子(A+)-兼性离子（A0）-阴离子（A-）Ka1=A0H+/A+ Ka2=A-H+/A0详见P131图3-9 133表3-33氨基酸的等电点A正负电荷数相等即净电荷为0的兼性状态，对于侧链R基团不解离的中性氨基酸来说，奇等电点是pKa1和pKa2的算术平均值：pI= (pKa1+pKa2)/2B3个可解离集团的氨基酸例如谷氨酸和赖氨酸来说，只要写出它的解离公式，然后取等电兼性

19、离子两边的pK值的平均值。C在等电点以上的任一PH氨基酸带负电，向正极移动，反之带正电向负极移动。在任一PH范围内，氨基酸溶液的PH离等电点越远带的电荷越大。4氨基酸的甲醛滴定：因为氨基酸的酸，碱滴定的等电点PH或过高或过低，没有适当的指示剂可以选用，因此与甲醛发生羧甲基化反应，用来测定AA的浓度。当氨基酸溶液中存在1M甲醛时，PH12移动到PH9，即酚酞的变色区。P135图3-11四 氨基酸的化学反应1a-氨基参加的反应A与亚硝酸反应：即范斯克莱法，在标准条件下测定生成的氮气体积，可以计算氨基酸的量，注意的是生成的氮气只有一半来自于氨基酸，而且必须是伯氨才能反应。B与酰化试剂反应：酰化试剂在

20、多肽和蛋白质的人工合成中被作为氨基的保护试剂，丹黄酰氯被用作多肽链N末端氨基酸的标记和微量氨基酸的定量测定。C羟基化反应：DNFB+AA DNP-AA(黄色)+F-在弱碱条件下反应，用于鉴定多肽和氨基酸的N端； PITC+AA PTC-AA(无色) 层析后沉淀（无色）用于鉴定多肽和氨基酸的N端。 D形成西佛碱反应氨基酸的a-氨基能与醛类化合物反应生成弱碱，即西佛碱，它是以氨基酸为底物的某些酶促反应如转氨基反应的中间物。E脱氨基反应：氨基酸在生物体内经氨基酸氧化酶催化即脱去a-氨基酸而变成酮酸。2a羧基参加的反应：成盐，成脂，成酰氯，脱羧基反应（脱羧酶的催化下）3与茚三酮反应：AA与茚三酮反应生

21、成紫色物质。用纸层析或柱层析把各种氨基酸分，开后，利用茚三酮显色可以进行定性鉴定并用分光光度计在570nm定量测定各种氨基酸，定量释放的CO2可用测压法测量，从而计算出氨基酸的量。两个亚氨基酸(脯氨酸和羟脯氨酸)与茚三酮反应不释放氨气，而直接生成亮黄色物质。4侧链R基参加的反应酪氨酸的酚基可以和重氮化合物结合生成橘黄色的化合物，而组氨酸的侧链咪唑基和重氮苯磺酸也可形成棕红色物质，咪唑基在生理条件下，具有缓冲作用在序列测定和蛋白质修饰有重要的作用。半胱氨酸与DNYV发生反应然后用比色测定的方法测定氨基酸的含量。五 氨基酸的光学活性和光谱活性比旋光性是氨基酸的重要物理常数，是鉴别各种氨基酸的重要依

22、据。参加氨基酸组成的20多种氨基酸在红外和远紫外区都有光吸收，但在近紫外只有芳香族才有吸收光的能力，应为R基还有苯环共轭系统，一般蛋白质的波长在280nm左右。紫外（phe,Trp,Tyr）六 氨基酸混合物的分析分离A层析即色谱，所有的色谱系统都是有两相组成的，混合物的分离决定于该混合物的组分在两相的分配情况，一般用分配系数表示。B柱层析：填充剂（分溶管）+洗脱剂（流动相） AA混合物在两相种分配 分管收集 茚三酮显色OD定量C纸层析：滤纸纤维素上吸附的水是固定相，展层用的溶剂是流动相，层析时，混合氨基酸在两相中不断地分配，使它们重新分布在滤纸的不同位置上。D薄层层析：分辨率高所需样品量少，可

23、使用的支持剂多如纤维素粉，硅胶等。E离子交换层析：是一种用离子交换树脂作支持剂的层析法。树脂主要是带有酸性或碱性集团的聚苯乙烯-苯二乙烯。阳离子交换树脂含有酸性基团如-SO3H（强酸）或-COOH（弱酸）可解离出H+离子，当溶液中含有其他的阳离子时，如酸性环境下由氨基酸阳离子，它们可以和H+离子交换而结合到树脂上，同理阴离子如-N(CH3)3OH(强碱)或-NH3OH（弱碱）。氨基酸在树脂上的牢固程度取决于首先是静电吸引，其次是氨基酸侧链和树脂基质聚苯乙烯之间的树水作用，在PH3左右，氨基酸与阳离子交换树脂之间的静电吸引的大小是碱性氨基酸（A2+）中性氨基酸（A+）酸性氨基酸（A0）第四章 蛋

24、白质的共价结构一 蛋白质通论1蛋白质的化学组成和分类蛋白质含有少量S,N还有C,H,O,是一类含氮有机物。蛋白质的平均含氮量为16%,这是凯式定氮法测定的化学基础：蛋白质含量=蛋白氮*6.25。单纯蛋白质：仅由氨基酸组成没有其他成分。如核糖核酸酶，肌动蛋白，胰岛素。缀合蛋白质：还具有其他除了氨基酸外的各种化学成分的蛋白质，而这些非蛋白质的部分称为辅基或配基。如果非蛋白质部分是通过共价键连接于蛋白质，则必须对蛋白质进行水解，不是与蛋白质共价连接的，则只要使蛋白质变性即可除去。如血红蛋白，核蛋白。蛋白质按生物学的功能分类：a酶b调节蛋白c转运蛋白d存储蛋白e收缩和游动蛋白f结构蛋白g结构蛋白h支架

25、蛋白I保护和开发蛋白 k异常蛋白2蛋白质分子的形状和大小蛋白质根据形状和溶解度大体可以分为三类：A纤维状蛋白（静态）：具有比较简单有规则的线性结构，形状呈纤维状，在生物体内主要起着结构的作用。B球状蛋白质（动态）：形状接近于球状，其多肽链结构折叠精密，疏水的侧链在氨基酸分子的内部，亲水的侧链暴露于水溶剂中，因此在水中溶解性很好。C膜蛋白：与细胞的各种墨系统结合而存在，为能与膜内的非极性相（烃链）相互作用，膜蛋白的疏水氨基酸侧链伸向外部，因此膜蛋白不溶于水，但能溶于去污剂。蛋白质的均一性：对于任一给定的蛋白质来说，它的所有的分子在氨基酸的组成，序列以及肽链的长度方面都应该是相同的。单体蛋白质：只

26、有一条多肽链组成。寡聚蛋白质：由两条和多条肽链构成。如血红蛋白（两条a和两条b），而每一条肽链称为亚基，亚基之间是以非共价键相互帝合。对不含辅基的简单蛋白质，用110除起的相对分子量即可约略估计氨基酸残基数目。3蛋白质构象和蛋白质结构的组织层次蛋白质的构象：每一种天然蛋白质自己特有的三维结构。构型是指在具有相同结构式的立体异构体中取代集团在空间的相对取向，不同的构型如果没有共价键的破裂是不能互变的。构象是具有相同结构式和相同构型的分子在空间里可能的多种形态，构象形态不涉及共价键的变化。一级结构：多肽链的氨基酸序列。二级结构：多肽链借助氢键排序称自己特有的a螺旋和b折叠片。三级结构：多肽链借助各

27、种非共价键弯曲折叠具有特定走向的紧密球状构象。四级结构：寡聚蛋白质中各亚基之间的相互联系和结合方式。4蛋白质功能的多样性A催化：蛋白质的一个最重要的生物学功能是作为新陈代谢的催化剂-酶B调节：许多蛋白质起着调节其他蛋白质执行生理功能的能力，这些蛋白质称为调节蛋白，如胰岛素，另一类蛋白质参与基因表达的调控，它们是激活或抑制遗传信息转录为RNA。C转运：转运蛋白的功能是从一地到另一地转运特定的物质，一类转运蛋白如血红蛋白，血清蛋白，另一种物质是膜转运蛋白。D储存：蛋白质是氨基酸的聚合物，又因为氮素通常是生长的限制性养分，所以生物体必要时可以利用蛋白质作为提供充足氮源的一种方式，如卵清蛋白。E运动：

28、某些蛋白质赋予细胞以运动功能，肌肉收缩和细胞游动是代表。F结构成分：功能是建造和维持生物体的结构，如胶原蛋白。G支架成分：支架蛋白-在细胞应答激素和生长因子的复杂途径中起作用的蛋白质H防御和进攻：Ig二 肽肽键：一个AA的氨基与另一个AA的羧基之间失水形成的酰胺键。蛋白质和多肽的分子中氨基酸残基的共价键除了肽键还有二硫键。肽链具有极性通常以氨基末端的氨基酸残基放在左边，羧基端的氨基酸残基放在右边。肽键的特点是H原子上的孤对电子与羧基有共轭作用，是组成肽键的原子处于同一平面，肽键中的-N具有部分双键性质，不能自由的旋转，在多数的情况下以反式存在。天然存在的重要多肽：催产素-使平滑肌收缩；加压素-

29、增高血压，减少排尿；舒缓激肽-减心速，使血管平滑肌收缩；脑啡肽-中枢神经形成使体内自己产生的一类鸦片制剂；鹅膏蕈碱-镇痛作用；谷胱甘肽-在红细胞中作为巯基缓冲剂存在，维持血红蛋白和红细胞其他蛋白质的半胱氨酸残基处于还原态。三 蛋白质一级结构的测定1要求：a要求样品的均一纯度在97%以上b必须知道它的相对分子量c蛋白质有几个亚基组成d测定蛋白质中AA的组成数目e测定水解业中的氨量，计算酰胺含量。2骤:A定氨基酸分子中多肽链的数目-几个末端几条链。B拆开蛋白质分子的多肽链（非共价键）-8M或6M盐酸胍分开多肽链，用过量的B-巯基乙醇使二硫键还原为-SH，用烷基化试剂保护SH防止氧化。C断开链内二硫

30、桥（共价键）D分析每一条链的氨基酸组成-测定氨基酸的组成，并计算出氨基酸成分的分子比或各种残基的数目。E鉴定多肽链的N端和C端F裂解多肽链为较小的片段-用两种以上的断裂方法（断裂点不同）。G测定个肽段的氨基酸序列H重建完整多肽链结构-利用几套肽段的氨基酸序列彼此间交错重叠可以拼凑出完整的结构。I确定半胱氨酸残基键形成的S-S交联桥的位置。四 蛋白质的氨基酸序列和生物学功能同源蛋白质：在不同生物体内行使相同或相似功能的蛋白质。不变残基：在同源蛋白质中的AA序列中许多AA残基对自己所研究过的物种来说是相同的部分。可变残基：其他位置不同的AA酸的残基。种族差异：同源蛋白质中AA顺序的差异。凝血酶原是

31、一种糖蛋白，在其作用下血纤维蛋白变成不溶性网状结构的血纤维蛋白。酶原的活化：生物体首先分解出无活性的酶原通过切断或打断一个或多个肽键，构象发生一定变化后，变成有活性的物质。第五章 蛋白质的三维结构一 稳定蛋白质三维结构的作用力1稳定蛋白质的三维结构的主要作用力是一些所谓弱的相互作用，包括氢键，范德华力，疏水作用和盐键，此外还有共价二硫键。2氢键：由于电负性原子和氢形成的基团如N-H,O-H具有很大的偶极矩，成键电子云分布偏向电负性大的院子，因此氢原子和周围分布的电子少，正电荷的氢核就在外侧暴露，这一氢核遇到电负性强的原子就产生静电吸引，即氢键X-H-Y，氢键的两个特征方向性和饱和性。3范德华力：包括定向效应，诱导效应和分散效应。4疏水作用：水介质中球蛋白质的折叠总是倾向把疏水残基埋藏在分子内部。并不是疏水基团之间有什么吸引力，而是疏水基团出自避开水而被迫迫近。5盐键：正电荷和负电荷之间的一种静电相互吸引。二 二级结构1定义：在能量平衡中，蛋白质主链折叠产生由氢键维系的有规则的构象。包括a螺旋，