第5章蛋白质的三维结构1.docx

1、第5章 蛋白质的三维结构1第五章 蛋白质的三维结构第一节 研究蛋白质构像的方法一、X 射线衍射法基本规律：X 射线穿过原子平面层时，当光程差等于波长的倍数，反射波可以互相叠加形成衍射斑点。如上图所示，光程差等于2dsin，上述规律可总结为Bragg 方程：2dsin=n(n=1，2，3)。二、研究溶液中蛋白质构像的光谱学方法（一）紫外差光谱芳香族氨基酸在极性环境下吸收峰向短波长移动，称作篮移，反之会红移。（二）荧光和荧光偏振变性和非变性蛋白质荧光峰和荧光偏振的位置会有特定的变化。（三）圆二色性圆偏振光可看成是相位相差90的两个平面偏振光叠加而成，若左、右圆偏振光因被测物的吸收而振幅不同，二者叠

2、加会形成椭圆偏振光。椭圆率=短轴/长轴=tan33cl_(适合于小的，_=RL，c 为摩尔浓度，l 为光程，为摩尔吸光系数)摩尔椭圆率=/cl100=3300 _。（四）核磁共振(NMR)第二节 稳定蛋白质三维结构的作用力一、氢键二、范德华力定向效应诱导效应分散效应三、疏水作用（熵效应）四、盐键五、二硫键第三节 多肽主链折叠的空间限制一、酰胺平面与-碳原子的二面角（和）规定键两侧基团为顺式排列时为0o，从C 沿键轴方向观察，顺时针旋转的角度为正值。二、可允许的和：拉氏构像图三、可允许的和值：拉氏构像图第四节 二级结构：多肽链折叠的规则方式一、螺旋（一）螺旋的结构多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋

3、转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为0.54nm，含3.6 个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离为0.15nm。肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，每一个氨基酸残基的酰胺基团的-NH 基与其后第四个氨基酸残基酰胺基团的-CO 基形成氢键。蛋白质分子为右手a-螺旋。（二）螺旋的偶极矩和帽化（三）螺旋的手性（四）影响螺旋形成的因素R 基太小使键角自由度过大，带同种电荷的R 基相互靠近，碳原子上有分支均不利于形成螺旋，含脯氨酸的肽段不能形成螺旋。（五）其他类型的螺旋b-折叠有两种类型。一种为平行式，即所有肽链的N-端都在同一边。另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反。二、折叠片b-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿桩折叠构像。两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm；b-折叠结构可以由两条肽链之间形成，也可以在同一肽链的不同部分之间形成。几乎所有肽键都参与链内氢键的交联，氢键与链的长轴接近垂直。b-折叠有两种类型。一种为平行式，即所有肽链的N-端都在同一边。另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反。反平行式较稳定。