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1、精品苏州大学生物化学题库第一章蛋白质的结构和功能名词解释1、-螺旋：-螺旋为蛋白质的二级结构类型之一。在-螺旋中，多肽链围绕中心轴做顺时针方向的螺旋上升，即所谓右手螺旋。每3.6个氨基酸残基上升一圈，氨基酸残基的侧链伸向螺旋的外侧。-螺旋的稳定依靠上下肽之间所形成的氢键维系。2、-折叠：-折叠为蛋白质的二级结构类型之一。在-折叠中，每个肽单元以C为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替的位于锯齿状结构的上下方。两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可平行排列，其走向可相同，亦可相反。3、结构域：分子量大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域。结构域

2、是三级结构层次上的局部折叠区。4、肽单元：在多肽分子中肽键的6个原子（C1、C、O、N、H、C2）位于同一平面上，被称为肽单元。5、变构效应：蛋白质空间构象的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。具有变构效应的蛋白质称为变构蛋白，常有四级结构。以血红蛋白为例，一个氧分子与一个血红素辅基结合，引起亚基构象变化，进而引进相邻亚基结构变化，更易于与氧结合。6、glutathione（谷胱甘肽）：（1）由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。（2）半胱氨酸的巯基是该三肽的功能基团，他是体内重要的还原剂，以保护体内蛋白质或酶分子等中的巯基免遭氧化。7、肽键：一个氨基酸的-羟基和另一个氨基酸的-氨基进行脱水缩

3、合反应，生成的酰胺键称为肽键。肽键键长为0.132nm，具有一定程度的双键性质。参与形成肽键的6个原子位于同一平面，即肽单元。8、分子伴侣：分子伴侣是一类帮主新生多肽链正确折叠的蛋白质。它可逆的与未折叠肽段的疏水部分结合后松开，如此重复进行可以防止发生错误的聚集，从而使肽链正确折叠。分子伴侣对蛋白质分子中二硫键的正确形成起重要作用。9、蛋白质的等电点：在某一pH值溶液中，蛋白质分子解离成的正电荷和负电荷数目相等，其静电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。填空题1、-螺旋的主链绕中心轴做有规律的螺旋式上升，走向为顺时针方向，即所谓的右手螺旋。2、蛋白质空间构象的正确形成，除一级结构为决

4、定因素外，还需一类称为分子伴侣的蛋白质参与。3、蛋白质可以与某些实际作用产生颜色反应，可用作蛋白质的定性和定量分析。常用的颜色反应有茚三酮反应和双缩脲反应。4、由于肽单位上的碳原子所连的两个单键的自由旋转度，决定了两个相邻肽单元平面的相对空间位置。5、蛋白质颗粒在电场中的移动，移动的速率主要取决于蛋白质的表面电荷量和蛋白质颗粒分子量，这种分离蛋白质的方法叫做电泳。6、蛋白质为两性电解质，大多数在酸性溶液中带正电荷，在碱性溶液中带负电荷，当蛋白质的静电荷为零时，此时溶液的pH称为（该蛋白质的）等电点。7、蛋白质变性主要是其空间结构遭到破坏，而其一级结构仍可完好无损。8、组成人体蛋白质的氨基酸均属

5、于L-氨基酸，除甘氨酸外。它是蛋人体白质的基本组成单位，共20种。9、血红蛋白是含有血红素辅基的蛋白质，其中的Fe2+(亚铁离子)离子可结合1分子O2.10、谷胱甘肽的第一个肽键由谷氨酸的羧基与半胱氨酸的氨基组成，其主要功能基团巯基。（蛋白质的一级结构是指从N-端至C-端的氨基酸排列顺序，所以答案不是半胱氨酸与甘氨酸）11、蛋白质的二级结构是指某一肽段中主链骨架原子（?）的相对空间位置，并不包括氨基酸残基侧链的构象。12、用凝胶过滤分离蛋白质，分子量较小的蛋白质在柱子中滞留的时间较长，因此最先流出凝胶柱的蛋白质其分子量最大。13、体内含有三中含硫的氨基酸，他们是甲硫氨酸、半胱氨酸和蛋氨酸。14

6、、体内有生物活性的蛋白质至少具备三级结构，有的还有四级结构。简答题1、举例说明蛋白质一级结构、空间构象与功能之间的关系。答：（1）蛋白质的一级结构是高级结构的基础。有相似的一级结构的蛋白质，其空间构象和功能也有相似之处。（2）如垂体前叶分泌的肾上腺皮质激素（ACTH）的第4至第10个氨基酸残基与促黑激素（-MSH,-MSH）有相同序列，因此ACTH有较弱的促黑激素作用。（3）又如广泛存在于生物体的细胞色素C，在相近的物种间，其一级结构越相似，空间构象和功能也越相似。在物种上，猕猴和人类很接近，二者的细胞色素C只相差一个氨基酸残基，所以空间构象和功能也极其相似。2、举例说明蛋白质的变构效应。答：

7、（1）当配体与蛋白质亚基结合时引起亚基的构象变化，从而改变蛋白质的生物活性，此种现象称为蛋白质的变构效应；（2）变构效应也可发生于亚基之间，即当一个亚基构象的改变引起相邻的另一个亚基的构象和功能的变化。（3）例如一个氧分子与血红蛋白（Hb）分子中的一个亚基结合后，导致其构象变化，进一步影响第二个亚基的构象变化，是之更易与氧分子结合，依次使四个亚基均发生构象改变而与氧分子结合，起到运输氧的作用。3、什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？各有何结构特征？答：（1）蛋白质的二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链构象。（2）它主要有-螺旋、-折叠、-转角和无规卷曲四种。（3）在-螺旋中

8、，多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈。氨基酸的侧链伸向螺旋外侧，每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基上的氧形成氢键，以维持-螺旋的稳定。（4）在-折叠结构中，多肽链的肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链交错位于锯齿状结构的上下方。两条以上肽链或一条肽链的不同肽段平行排列，方向可相同亦可相反。平行结构间的亚氨基氢和羟基氧可形成肽键，维持-折叠构象的稳定。（5）球状蛋白质分子中，肽链主链常出现180度回折，回折部分称-转角，通常有4个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。（6）无规卷曲是肽链中没有确定规律的结构。4、蛋白质的基本促成单位是什么？其结构特征是

9、什么？答：（1）蛋白质的基本组成单位是氨基酸，除甘氨酸外均为L-氨基酸。（2）所谓L-氨基酸，即在-碳原子上连有一个氨基、一个羟基、一个氢原子和一个侧链基团。每个氨基酸的侧链基团各不相同，是其表现为不同性质的结构特征。5、何为肽键和肽链及蛋白质的一级结构？答：（1）一个氨基酸的-羟基和另一个氨基酸的-氨基进行脱水缩合反应，生成的酰胺键称为肽键。（肽键具有双键性质。）（2）由许多氨基酸通过肽键而形成长链，称为肽链。肽链有两端，游离-氨基的一端称为N-末端，游离-羧基的一端称为C-末端。（3）蛋白质的一级结构是指肽链中氨基酸的排列顺序，它主要的化学键为肽键。6、为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质的相对

10、含量？实验室中又是如何依据此原理计算蛋白质含量的？答：（1）各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。由于蛋白质是体内的主要含氮物，因此测定生物样品的含氮量就可以推算出蛋白质的大致含量。（2）每克样品含氮克数*6.25*100=100g样品中蛋白质含量（g%）7、举例说明蛋白质的四级结构。答：（1）蛋白质四级结构是指蛋白质分子中具有完整三级结构的各亚基在空间排布中的相对位置。（2）例如血红蛋白，它是由1个亚基和一个亚基组成一个单体，两个单体呈对角线排列，形成特定的空间位置关系。四个亚基间有8个非共价键，维系四级结构的稳定性。8、什么是蛋白质变性？变性与沉淀有什么关系？答：（1）在某些理化因素下，

11、蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质改变且生物活性丧失，即蛋白质变性。（2）蛋白质变性后疏水侧链暴露，肽链可相互缠绕而聚集，分子量变大，易从溶液中析出，即发生蛋白质沉淀。（3）因此蛋白质变性易于沉淀，但沉淀时并不一定都发生了变性，如蛋白质的盐析。第二章核酸的结构与功能名词解释1、脱氧核苷酸：脱氧核苷与磷酸通过酯键结合即构成脱氧核苷酸，它们是构成DNA的基本结构单位，包括dAMP（腺嘌呤脱氧核苷酸）、dGMP（鸟嘌呤脱氧核苷酸）、dTMP（胸腺嘧啶脱氧核苷酸）、dCMP（胞嘧啶脱氧核苷酸）。2、TC环：TC环是tRNA的茎环结构的一部分，因含有假尿嘧啶（）而命名。3、三联体遗传密码：mRNA分子

12、上从5至3方向，由AUG（起始密码子）开始，每3个核苷酸为一组，决定肽链上的某一个氨基酸或蛋白质合成的起始、终止信号，称为三联体密码。4、内含子：真核细胞中，hnRNA剪接前基因的非编码部分，是阻断基因的线性表达的核苷酸序列。在mRNA的成熟过程中，内含子被剪切掉，是的外显子连接在一起，形成成熟的mRNA。5、反密码环：反密码换位于tRNA三叶草形二级结构的下方，中间的3个碱基称为反密码子，与mTNA上相应的三联体密码可形成碱基互补。不同的tRNA有不同的饭密码子，蛋白质生物合成时，靠反密码子来辨认mRNA上相应的三联体密码，将氨基酸正确地安放在合成的肽链上。6、碱基互补：在DNA双联机构中，

13、碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触。由于碱基结构不同造成了其形成氢键的能力不同，因此产生了固有的配对方式：即腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在，形成两个氢键（A=T）；鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在，形成三个氢键（GC）。7、核小体：核小体是染色质的基本组成单位，由DNA和组蛋白共同构成。组蛋白分子共有五种，分别是H1、H2A、H2B、H3和H4。各2分子的后四者共同构成了核小体的核心，DNA双螺旋分子缠绕在这一核心上构成核小体。 8、开放阅读框（ORF）：从mRNA5端起始密码子AUG到3端终止密码子之间的核苷酸序列，各个三联体密码可连续排列编码一个蛋白质的多肽链。9、genome（基因组）：

14、一个生物体的全部遗传信息，即DNA的全部核苷酸序列。10、不均一核RNA：核内合成mRNA的初级产物，分子大小不均一，被称为不均一核RNA。填空题1、双螺旋结构稳定的维系横向靠配对碱基之间的氢键，纵向靠疏水性碱基堆积力维持。2、含氮碱基和核糖或脱氧核糖通过糖苷键形成核苷。3、在DNA双螺旋结构中，由磷酸戊糖构成的主链位于双螺旋的外侧，碱基位于内侧。4、脱氧核苷酸或核苷酸连接时总是由上一位（脱氧）核苷酸的3-羟基和下一位（脱氧）核苷酸的5位磷酸形成3，5-磷酸二酯键。5、经过转录后加工，真核生物mRNA的5-端由m7GpppN（7-甲基鸟嘌呤-三磷酸核苷）构成帽子结构，3-端则加上poly（A）

15、-tail（多聚腺苷酸尾或称多聚A尾）。6、tRNA均具有三叶草形二级结构和倒L形的共同三级结构。7、DNA双螺旋结构呈反向平行是由于核苷酸连接的方向性和碱基间氢键形成的限制。简答题1、细胞内有哪几类主要的RNA？其主要功能是什么？答：（1）不均一核RNA（hnRNA）成熟mRNA的前体（2）信使RNA（mRNA）合成蛋白质的模板（3）转运RNA（tRNA）转运氨基酸（4）核糖体RNA（rRNA）核糖体的组成部分（5）核内小RNA（snRNA）参与hnRNA的剪接和转运（6）核仁小RNA（snoRNA）rRNA的加工和修饰（7）胞质小RNA（scRNA）蛋白质网定位合成的信号识别体的组成部分2

16、、已知人类细胞基因组的大小约30亿bp，试计算一个二倍体细胞中DNA的总长度；这么长的DNA分子是如何装配到直径只有几微米的细胞核内的？答：（1）已知双螺旋结构中10bp（bp，碱基对数目）的长度为3.4nm（3.4*10-9m），30亿（30*108）bp长度为30*3.4*10（-9）*108=1.04m。二倍体，即有全部DNA含两套完整基因组，则长度为计算结果的二倍2.04约2米。（2）在真核细胞内，DNA以非常致密的形式存在于细胞核中，在细胞生活周期的大部分时间里以染色质的形式出现，在细胞分裂期形成染色体。染色体是由DNA和蛋白质构成的，是DNA的超级结构形式。（3）染色体的基本单位是

17、核小体。核小体由DNA和组蛋白共同构成。组蛋白分子构成核小体的核心，DNA双螺旋分子缠绕在这一核心上构成了核小体的核心颗粒。核小体的核心颗粒之间再由DNA（约60bp）和组蛋白H1构成的链接区连接起来形成串珠样结构。在此基础上，核小体又可进一步旋转折叠，经过中空状螺线管、超螺线管，最后压缩成染色单体。3、简述DNA双螺旋结构模式的要点及其与DNA生物学功能的关系。答：（1）DNA是反向平行、右手螺旋的双链结构；DNA双链之间形成了互补碱基对；疏水作用力和氢键共同维持着DNA双螺旋结构的稳定。（2）DNA的双螺旋结构为其成为生物遗传信息的载体提供了基础：高度稳定的双螺旋结构保证了生物体遗传的相对

18、稳定，同时又为DNA的复制和转录提供了可靠模板；高度复杂的双螺旋结构又可以发生各种重组和突变，适应环境的变迁，为自然选择提供机会。4、一种DNA分子含40%的腺嘌呤核苷酸，另一种DNA分子含30%的胞嘧啶核苷酸，请问哪一种DNA的Tm值高？为什么？答：（1）后者Tm值较高。（2）Tm值为DNA热变性过程中，半数DNA分子解链时的温度，称解链温度（融解温度），与DNA的长短及碱基的GC含量相关，GC含量越高（氢键数目越多），Tm值越高。（3）由题知前者GC占20%（A占40%AT占80%）；后者GC占60%（C占30%GC占60%），后者GC含量相对较高，因此后者Tm值较高。5、简述真核生物mR

19、NA的结构特点。答：（1）大多数成熟的真核mRNA在5-端以m7GpppN为分子的起始结构，称帽子结构。帽子结构在mRNA作为模板翻译成蛋白质的过程中，具有促进核糖体与mRAN的结合、加速翻译起始速度的作用，同时可以增强mRNA的稳定性。（2）在真核mRNA的3-端，大多数有一段长短不一的多聚腺苷酸结构，称为多聚A尾。一般由数十个至一百几十个腺苷酸连接而成。随着mRNA存在的时间延续，这段多聚A尾会慢慢变短。因此认为该结构可能与mRNA从细胞核向细胞质的转位及mRNA的稳定性有关。第三章酶名词解释1、酶的活性中心：酶分子中与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团。这些必需基团在一级结构上可能相

20、距很远，但在空间结构上彼此靠近，形成具有特定空间结构的区域。该区域能与底物特异性地结合并将底物转化为产物。该区域称为酶的活性中心。2、结合酶：酶分子中除含有氨基酸残基组成的多肽链外，还含有非蛋白质部分，这类结合蛋白质的酶称为结合酶。结合酶的蛋白部分称为酶蛋白，非蛋白质部分称为辅助因子。有的辅助因子是小分子有机化合物，有的是金属离子。酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化活性。3、别构调节体内有的代谢产物可以与某些酶分子活性中心以为的某一部分可逆地结合，使发生变构并改变其催化活性，此结合部位称为别构部位或调节部位。对酶催化活性的这种调节方式称为别构调节。受别构调节的酶称为别构

21、酶。导致别构效应的代谢产物称为别构效应剂。又是底物本身就是别构效应剂。在多数情况下，代谢途径中的第一个酶或处于几条代谢途径交汇点的酶多为别构酶。当后续代谢产物堆积时，他们作为效应剂一直上游的别构酶；别构酶也可因产物的匮乏而激活。4、激活剂：使酶由无活性变为有活性或使酶的活性增加的物质称为酶的激活剂。激活剂大多为金属离子，少数为阴离子，也有许多有机化合物激活剂大多数金属离子激活剂对酶促反应是不可缺少的，否则将测不到酶的活性，这类激活剂称为酶的必需激活剂；有些激活剂不存在时，酶仍然具有一定的催化活性，这类激活剂称为酶的非必需激活剂。5、同工酶：同工酶是指催化的化学反应相同，但酶蛋白的分子结构、理化

22、性质乃至免疫学性质不同的一组酶。同工酶是由不同基因或等位基因编码的多肽链，或同一基因转录生成的不同mRNA翻译的不同多肽链组成的蛋白质。翻译后经修饰生成的多分子形式不在同工酶之列。同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织器官或同一细胞的不同亚细胞结构中，它在调节代谢上起着重要的作用。6、酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下，这些酶的前体水解开一个或几个特定的肽键，致使其构象发生改变，表现出酶的活性。这种无活性的酶的前体称为酶原。酶原向酶的转化过程称为酶原的激活。酶原的激活实质上是酶的活性中心形成或暴露的过程。7、酶的特异性：酶对其所作用的底物具有严格的选择性

23、，即一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性。根据酶对其底物选择的严格程度不同，酶的特异性可大致分为三类绝对特异性、相对特异性和立体异构特异性。8、酶促反应初速度：酶促反应初速度是指反应刚刚开始时，各种影响酶促反应速度的因素尚未发挥作用，时间进程与产物的生成量呈直线关系时的反应速度，此时酶促反应速度与酶的浓度成正比。9、Km值：即米氏常数。米氏常数是单底物反应中酶与底物可逆地生成中间产物和中间产物转化为产物这三个反应的速度长度的综合，Km=k2+k3/k1。米氏常数等于反应速度为最大速度一般时的底物浓度。填空题1、在酶浓度不

24、变的情况下，底物浓度对酶促反应速度的作图呈矩形双曲线，双倒数作图呈直线2、Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。3、关键酶所催化的反应具有以下特点：催化反应的速度最慢，因此又称限速酶；催化单向反应或非平衡反应。4、酶的化学修饰主要有磷酸化与脱磷酸、乙酰化与脱乙酰、甲基化与去甲基、腺苷化与脱腺苷及SH-S-S-互变等。5、同工酶是指催化的化学反应相同，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶6、酶的特异性包括绝对特异性、相对特异性和立体异构特异性。7、对于结合酶来说，辅助因子上的某一部分结构往往是活性中心的组成成分。8、酶所催化的反应称为酶促反应，酶所具有催化反应的能力

25、称为酶活性。9、当Km值近似等于ES的解离常数Ks时，Km值可用来表示酶与底物的亲和力。简答题1、简述酶的“诱导契合假说”。答：（1）酶在发挥其催化作用之前，必须先与底物密切结合。这种结合不是锁与钥匙的机械关系，而是在酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，这一过程称为酶底物结合的诱导契合假说。（2）酶的构象改变有利于与底物结合；底物也在酶的诱导下发生变形，处于不稳定状态，易受酶的催化攻击。这种不稳定状态称为过渡态。过渡态的底物与酶的活性中心在结构上最相吻合，从而降低反应的活化能。2、比较三中可逆性抑制作用的特点答：（1）竞争性抑制：抑制剂的结构域底物结构相似，共同竞争酶的活性

26、中心。抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度比以及酶对它们的亲和能力有关。此类抑制作用不使最大速度Vmax改变，而表观Km升高。（2）非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同，只与酶的活性中心以外的必需基团结合，酶-底物-抑制剂复合物不能进一步释放出产物。抑制作用大小只与抑制剂浓度有关。此类抑制作用降低最大速度Vmax，但表观Km不变。（3）反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。此类抑制作用使最大速度Vmax和均表观Km下降。3、酶与一般催化剂有何异同？答：（1）相同点：反应前后无质和量的改变；只催化热力学允许的反应；不改变反应的平衡点；作用的机理都是降低

27、反应的活化能。（2）不同点：酶的化学效率更高；酶对底物一般具有较高的特异性；酶的催化作用受多种因素的调节；酶是蛋白质，对热不稳定，对反应的条件要求高。4、举例竞争性抑制抑制在临床上的作用。答：（1）以磺胺类药物为例。（2）对磺胺类药物铭感的细菌在生长繁殖时，不能直接利用环境中的叶酸。而是在菌体内二氢叶酸合成酶的催化下，以对氨基苯甲酸、二氢蝶呤和谷氨酸为底物合成二氢叶酸。二氢叶酸是核苷酸合成过程中的辅酶之一四氢叶酸的前体。（3）磺胺类药物的化学结构与对氨基苯甲酸相似，是二氢叶酸合成酶的抑制剂，抑制二氢叶酸的合成。人类能直接利用食物中的叶酸，体内的核酸合成不受磺胺类药物的干扰；细菌则因核苷酸乃至核

28、酸的合成受阻而影响其生长繁殖。（4）根据竞争性抑制的特点，服用磺胺类药物时必须保持血液中药物的高浓度，以发挥其有效的竞争性抑菌作用。5、说明酶原与酶原激活的意义。答：（1）有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下，这些酶的前体水解开一个或几个特定的肽键，致使其构想发生改变，表现出酶的活性。这种无活性的酶的前体称为酶原。酶原向酶的转化过程称为酶原的激活。酶原的激活实质上就是酶的活性中心形成或爆率的过程。（2）酶原的激活具有重要的生理意义。消化管内蛋白酶以酶原形式分泌出来，不仅保护消化器官本身不遭酶的水解破坏，而且保证酶在其特定的部位和环境发挥其催化作用。此外酶原还可以视

29、为酶的贮存形式。如凝血和纤维蛋白溶解酶类以酶原的形式在血液中运行，一旦需要便不失时机地转化为有活性的酶，发挥其对机体的保护作用。6、说明温度对酶促反应速度的影响及其实用价值。答：（1）酶是生物催化剂，温度对酶促反应速度具有双重影响。升高温度一方面可加快酶促反应速度，但同时也增加酶变性的机会，又使酶促反应速度降低。温度升高到60以上时大多数酶开始变性；80时，多数酶的变性已经不可逆。（2）综合这两种因素，酶促反应速度最大时的环境温度称为酶促反应的最适温度。在环境温度低于最适温度时，温度加快反应速度这一效应起主导作用，温度每升高10，反应速度可加大12倍。温度高于最适温度时，反应速度则因酶变性而降

30、低。7、酶的必需基团有哪几种，各有什么作用？答：（1）酶活性中心的必需基团有两类，分别是结合基团和催化基团。（2）结合基团结合底物和辅酶，使之与酶形成复合物。（3）催化基团影响底物特殊化学键的稳定性，催化其发生化学反应并将其转变为产物。8、金属离子作为酶的辅助因子有哪些作用？答：（1）作为酶的活性中心的催化基团参加反应；（2）作为连接酶与底物的桥梁，便于酶对底物起作用；（3）为稳定酶的空间构象所必需；（4）中和阴离子，降低反应的静电斥力。第四章糖代谢名词解释1、糖酵解：在机体缺氧的条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解，亦称糖的无氧氧化。在某些植物和微生物中，

31、葡萄糖分解产生的丙酮酸可转变为乙醇和二氧化碳，此为乙醇发酵。2、糖异生：非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程，称为糖异生。3、糖原：动物体内糖的储存形式，可以迅速动用的葡萄糖储备。4、Cori循环（乳酸循环）：肌收缩（供养不足时）通过糖酵解生成乳酸，乳酸通过细胞膜弥散进入血液后再入肝，在肝内生成葡萄糖，葡萄糖释如血液后又可被肌摄取利用，这一循环称为乳酸循环。乳酸循环有效的避免了乳酸损失并防止了乳酸堆积引起的酸中毒。5、磷酸戊糖途径葡萄糖分解代谢的途径之一。葡萄糖经此途径产生磷酸核糖、NADPH和CO2。其生理意义在于生成5-磷酸核糖为核酸的生物合成提供核糖、提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应。6、TCA循环（三羧酸循环循环）：是一个由一系列酶促反应构成的循环反应系统。反应过程中，首先由乙酰CoA（来自于三大营养物质的分解代谢）与草酰乙酸所合成含三个羧基的柠檬酸，再经过4次脱氢、2次脱羧，生成4分子还原当量和2分子CO2，重新生成草酰乙酸的这一循环反应过程。是三大营养物质代谢的最终通路，又是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽。7、高血糖/低血糖：空腹血糖浓度高于6.9mmol/L称为高血糖；低于3.0mmol/L称为