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1、完整版生物化学知识点重点整理一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素 （N）， 主要元素 ：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量： 样品蛋白质含量 =样品含氮量 *6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为 16% ）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（ 20 种）， 酸性氨基酸 / 带负电荷的 R 基氨基酸 ：天冬氨酸 （D ）、谷氨酸（ E）； 碱性氨基酸 / 带正电荷的 R 基氨基酸 ：赖氨酸（ K ）、组氨酸（ H ）、精氨酸（ R） 非极性脂肪族 R 基氨基酸 ：甘氨酸（ G）、丙氨酸（ A）、脯氨酸（ P）、缬氨酸（ V ）、 亮氨酸（ L）、异亮氨酸（ I）、甲硫氨酸（ M ）；

2、极性不带电荷 R 基氨基酸 ：丝氨酸（ S ）、苏氨酸（ T）、半胱氨酸（ C ）、天冬酰胺 （N）、谷氨酰胺（ Q ）； 芳香族 R 基氨基酸 ：苯丙氨酸（ F）、络氨酸（ Y）、色氨酸（ W ） 肽的基本特点一级结构的定义 ：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗 传信息决定） 。维持稳定的化学键 ：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类 ：螺旋、折叠、转角、无规卷曲、超二级结构，四级结构的特点 ：肽键数 2 ，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有 生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系 ：1、蛋白质的一级结构决定其

3、构象 2 、一级结构相似则 其功能也相似 3 、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能 因基因突变造成蛋白质结构 或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结 构改变等电点（ pI ）的定义 ：在某一 pH 值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该 pH 值为蛋白质 的等电点（ pI ）。蛋白质在不同 pH 条件下的带电情况 （取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶 液 pHpI ，则蛋白质带负电 荷，在电场中向正极移动。（碱性蛋白质含碱性氨基酸多，等电点高，在生理条件下净带 正电荷，如组蛋白和精蛋白；酸性蛋白质含酸性氨基酸多，等电点低，在生理条件下净带 负电

4、荷，如胃蛋白酶）， 蛋白质稳定胶体溶液的条件 ：（颗粒表面电荷同性电荷、水化膜）， 蛋白质变性 ：指由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏，造成其四级结构、三级结构甚至二 级结构被破坏，结果其天然构象部分或全部改变。 实质 ：空间结构被破坏。变性导致蛋白 质理化性质改变，生物活性丧失。变性只破坏稳定蛋白质构象的化学键，即只破坏其构 象，不破坏其氨基酸序列。变性本质：破坏二硫键 沉降速度与分子量及分子形状有关 沉降系数：沉降速度与离心加速度的比值为一常数， 称沉降系数 沉淀的蛋白质不一定变性 变性的蛋白质易于沉淀二、核酸化学 核酸的特征性元素 ： P，组成元素 ：C 、H 、O、N 、P， 核苷酸的组

5、成成分 ：一分子磷酸、 一分子戊糖、一分子碱基（腺嘌呤 A、鸟嘌呤 G、胞嘧啶 C、胸腺嘧啶 T、尿嘧啶 U ），DNA 的组成单位 ：一分子磷酸、一分子脱氧核糖、一分子碱基（ A、G、C 、T） ;RNA 的组成单位 ：磷酸、核糖、碱基（ A、G、C 、U ） 核苷酸连接的化学键 （磷酸二酯键）：一个核苷酸与另一个核苷酸通过三五磷酸二酯键连 接，互补碱基通过氢键相连 一磷酸脱氧核苷通过酸酐键结合第二个第三个磷酸基DNA 二级结构特点 ：1 、为右手双螺旋 ,两条链以反平行方式排列；2、两条由磷酸和脱氧核糖形成的主链骨架位于螺旋外侧 , 碱基位于内侧；3、两条链间存在碱基互补 ,通过氢键连系

6、,且 A=T、G C （碱基互补原则）；4、碱基平面与螺旋纵轴接近垂直 , 糖环平面接近平行5、螺旋的螺距为 3.4nm, 直径为 2nm, 相邻两个碱基对之间的垂直距离为 0.34nm, 每圈 螺旋包含 10 个碱基对6、螺旋结构中 , 围绕中心轴形成两个螺旋形的凹槽 .（即有大小沟）或 1、 Chargaff 法则，不同物种 DNA 的碱基组成不同，同一个体不同组织 DNA 的碱基 组成相同， DNA 的碱基组成不随个体的年龄、营养状况和环境改变而改变， A=T G=C A+G=T+C2、 右手双螺旋结构：两股 DNA 反向互补形成双链结构、 DNA 双链进一步形成右手螺旋 结构、氢键和碱

7、基堆积力维系 DNA 双螺旋结构的稳定性RNA 含有较多的稀有碱基，它们各具不同功能 mRNA （是在蛋白质合成过程中负责传递遗传信息、直接指导蛋白质合成的 RNA 。含量 少、种类多、寿命短、大小差异大。由编码区和非翻译区 密码子构成） 结构特点 ： 1 真核生物 mRNA 有 5 端帽子结构（ m7G ）和 3 端的 Poly（A） 尾巴（组氨酸不具尾巴哈） 2 真核细胞的前 mRNA 有许多内含子 （会被加工剪接为成熟的 mRNA 翻译 ）3真核细胞的 mRNA 多是单顺反子 , 即一条 mRNA 编码一条多肽 4原核的转录翻译在一个空间（因为无细胞核） , 但是真核的就在不同的区域 5

8、还有就是半衰期不同 ,原核的降解得很快 大多时候都是边转录边翻译边降解的 ,真核相对 要慢点tRNA （是在蛋白质合成过程中负责转运氨基酸、解读 mRNA 遗传密码的 RNA 。） 结构特 点：（一级） 1、 是一类单链小分子 RNA ，长 7393nt 。2、 是含有碱基最多的 RNA ， 含 715 个稀有碱基，分布在非配对区。 3、5端核苷酸往往是鸟苷酸。 4 、 3端是 CCA 序列，其 3 -羟基是氨基酸结合位点。 5 、二级结构呈三叶草形 TC 环识别核糖 体一：结构特点 ：含有稀有碱基较多 ,达核苷酸总量的 5 -20 .不同的 tRNA 尽管核苷 酸组分和排列顺序各异 ,但其

9、3端都含有 CCA 序列 ,是所有 tRNA 接受氨基酸的特定位置 所有的 tRNA 分子都折叠成紧密的三叶草二级结构和 L 型立体构象 ,结构较稳定 ,半衰期 均在 24 小时以上 .二：主要功能 ：运输功能在逆转录作用中作为合成互补链 DNA 链的引物 .在细菌细胞壁、叶绿素、脂多糖和氨酰磷脂酰甘油的合成中都与某些 tRNA 的参与有关 . 核酸的紫外吸收性质 ：在 260mm 附近存在吸收峰核酸变性的定义 ; 在一定条件下断开双链核酸碱基对氢键，可以使其局部解离，甚至完全解 离成单链，形成无规线团，称为核酸的溶解、变性。增色效应 ：变性导致核酸紫外吸收值增大的现象解链温度 （Tm ）：使

10、双链 DNA 解链度达到 50% 所需要的温度，也叫变性温度、熔点三、酶酶活性中心 （能与直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位） 的特点 ：（ 1）活性部位在酶分子的总体积中只占相当小的部分；（ 2 ）酶的活性部位是一个三维实体；（3 ）酶的活性部位与底物诱导契合；（ 4 ）酶的活性部位是位于酶分子表面的一个裂缝 内；（ 5）底物通过次级键较弱的力结合到酶上；（ 6 ）酶活性部位具有柔性或可运动性。或有两个必需基团，一个结合基团（与底物结合，形成酶 -底物复合物），一个催化基团 （改变底物分子中特定化学键的稳定性，将其转化为产物）酶的分类 ：据其催化反应是否需要辅助因子参与分为 单纯酶

11、 （活性中心内的必需基团完全 来自酶蛋白氨基酸的 R 基）和 结合酶 （由酶蛋白和辅助因子构成，二者结合才能发挥催化 作用）；按酶的不同结构状态分类： 单体酶 （仅具有三级结构，只有一个活性中心，如葡萄糖激 酶） 寡聚酶 （由多个亚基构成，有多个活性中心，这些活性中心位于不同的亚基上，催化 相同的反应） 多酶复合体 （有几种不同功能的酶构成，有两种及以上活性中心，各活性中 心催化的反应构成连续反应，及一种活性中心的产物恰好是另一种活性中心的反应物） 多 功能酶 （由一条肽链构成，但含多个活性中心，这些活性中心催化不同的反应），同工酶的定义 ：指能催化相同的化学反应、但酶蛋白的组成、结构、理化性

12、质和免疫学 性质都不相同的一组酶，是在生物进化过程中基因变异的产物。酶促反应的特点 ： 1只催化热力学上允许的反应， 2 可以提高化学反应速度，但不改变化 学平衡， 3 在化学反应前后没有质和量的改变，并且极少量就可以有效地催化反应。高效 性、特异性（绝对特异性、相对特异性、立体特异性）、不稳定性、可调节性。具有高效性的原因 ：降低活化能 活化能越高，反应体系中活化分子比例越低，反应越 慢 降低活化能可以相对增加反应体系中的活化分子数，从而提高化学反应速度 酶提 高化学反应速度的机制就是降低活化能酶促反应的影响因素 ：温度、酸碱度、酶浓度、底物浓度、抑制剂、激活剂。Km 值的生理意义 ： 1、

13、Km 值是反应速度为最大速度一半时的底物浓度， 2、Km 是酶的特征常数（ Km 值小表示相对较低的底物浓度就可以接近最大反应速度。 对于同一底 物，不同的同工酶有不同的 Km 值。 对于同一种酶，有几种底物就有几个 Km 值，其中 Km 值最小的底物在同等条件下反应最快，该底物称为酶的最适底物 . Km 值与 pH 值、温度、离子强度、激活剂和抑制剂等反应条件有关。） 3 、Km 值反映酶与底物的亲和力 （当 k2 k3 时，即酶 -底物复合物解离成酶和底物的速度大大超过分解成酶和产物的速度 时，k3 可以忽略不计。此时 Km 值近似于酶 -底物复合物的解离常数 Kd 值）。 4、从 Vma

14、x 可以计算酶的转换数：酶的转换数（催化常数）即酶 - 底物复合物分解生成产物的速度常数 k3.温度对酶活性的影响 ：酶是蛋白质，温度对酶的影响有两重性 1 、升高反应温度，提高活化分子数，使酶促反应加快 2、过高导致蛋白质变性失活，使酶促反应减慢（当反应温度 低于最适温度时，每升温 10 ，反应可加快 12 倍；当反应温度高于最适温度时，多数 酶在 60 以上变性显著， 80 以上发生不可逆变性）抑制作用的分类 ：不可逆抑制作用（不可逆抑制剂：巯基酶抑制剂、丝氨酸酶抑制剂）； 可逆抑制剂 -可逆抑制作用（竞争性抑制剂 -竞争性抑制作用、非竞争性抑制剂 - 非竞争性抑 制作用、反竞争性抑制剂

15、-反竞争性抑制作用）有机磷农药中毒机制 ：有机磷中毒时乙酰胆碱酯酶受到抑制，造成乙酰胆碱在接头间隙内 积累，出现胆碱能神经兴奋性增强的中毒症状（肌束颤动、瞳孔缩小、胸闷、恶心呕吐、 腹痛腹泻、大小便失禁、大汗、汗泪流涎、气道分泌物增多、心率减慢等）。 竞争性抑制作用的定义 ：指的是有些抑制剂和酶底物结构相似，可与底物竞争酶活性中 心，从而抑制酶和底物结合成中间产物。作用特点 ：1 抑制剂和底物的结构相似，都能与酶的活性中心结合。 2 抑制剂与底物存在 竞争，即不能同时结合活性中心。 3 抑制剂通过与活性中心结合抑制酶促反应。 4 动力学 特征是表现 Km 值增大，表现 Vmax 不变，因此提高

16、底物浓度可以削弱甚至消除竞争性抑 制剂的抑制作用。酶原 ：某些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。 酶原激活 ：有些酶在刚合成时、初分泌时或发挥作用前只是无活性的前体，必需水解一个 或者几个特定肽键，使酶蛋白的构象发生改变，从而表现出酶的活性，酶原向酶转化的过 程。实质 ：酶的活性中心形成或暴露的过程。 生理意义 ：酶原是酶的安全转运形式、酶原是酶的安全储存形式。四、维生素维生素的分类 ：水溶性维生素、脂溶性维生素。 水溶性维生素的分类 ：维生素 C、 B 族维生素（硫胺素、核黄素、烟酰胺、吡哆醛、泛 酸、生物素、叶酸、钴胺素和硫辛酸等）。 特点 ： 1 易溶于水，不溶或微溶于有机溶剂。2 机体储存量很少，必须经常摄