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生物化学化学化工学院.docx

1、生物化学化学化工学院生物化学(含实验)教学大纲开课单位(系、教研室、实验室):生物工程系学分:2.5+1.5 总学时:64H(理论教学40学时,实践教学24学时)课程类别:选修 考核方式:考查课程编号:10862/10864基本面向:化学工程与工艺专业、生物工程、食品工程等工科类本科层次一、本课程的目的、性质及任务:生物化学是研究生命现象及其化学本质的科学。它用化学的理论和方法来揭示生物体的化学组成及其在生命活动中的化学变化规律。生物化学是现代生物科学的理论和技术基础,是生物科学及相关专业重要的专业课或基础课。通过本课程的学习,要求学生较全面了解生物体的基本化学组成,理解其主要组成物质的结构特

2、点、性质和功能以及这些物质在体内的合成、降解和相互转化等的代谢规律,深入了解这些代谢活动与各种重要生命现象之间的关系。掌握常用的生物化学研究方法,学会综合运用所学的基本理论知识和技术来解决一些实际问题,并为学习后续课程打好基础。二、本课程的基本要求:根据生物化学课程的特点,教学内容概括为基本理论、基本知识和能力技能几部分。(一) 理论知识方面1生命的分子逻缉和结构基础了解生物构建分子和生物大分子的一般概念及种类。理解核酸、蛋白质等重要生物大分子的结构、性质和功能及其分子机理。理解糖类和脂类的性质、结构和功能。理解酶的概念、分类与命名原则、掌握酶的催化特性、作用机理、酶促反应的动力学以及辅基、辅

3、酶与维生素的关系及其在酶催化过程中的作用。2生命分子的代谢基础了解新陈代谢的概念。理解生物体内,特别是糖类相互转 化的化学机制;掌握糖类分解代谢的主要途径(中心代谢途径)及其特点;弄清生物氧化的概念与电子传递、氧化磷酸化的运行规律和机制;掌握蛋白质、核酸和脂类的合成与降解代谢的关键过程;理解体内主要物质代谢的相互关系及代谢的调节控制机制。(二) 能力技能方面掌握一、二种测定核酸、蛋白质、糖类等生物分子含量的方法;常见酶活性的测定方法与环境条件对酶活性的影响;初步掌握生物分子的常用分离纯化技术, 如离心、层析和电泳技术等。在教师指导下,能设计和组合实验内容,并运用所学知识对实验结果做出综合判断分

4、析和解释。三、本课程与其它课程的关系:生物化学与分子生物学作为一个边缘学科正向生物学、遗传学、分子生理学、药理学、病理学等学科领域渗透。先修课程:有机化学后续课程:生化分析,生物化学产品制备技术四、本课程的教学内容第一章 绪论目的要求1.掌握:(1)生物化学的涵义(2)生物化学的研究内容2.熟悉:生物化学与现代工业3.了解:(1)生物化学与其他生命科学的关系(2)21世纪的生物化学发展趋势教学内容1学时1. 概述(1)生物化学的涵义(2)生物化学的研究内容2.生物化学与其他生命科学的关系(1)生物化学是分子水平的生物学(2)生物化学是现代生物学科的基础和前沿3. 生物化学与现代工业(1)生物化

5、学对现代化工、轻工、食品、医药工业的渗透(2)酶工程与自动化4. 21世纪的生物化学发展趋势(1)大分子结构与功能的关系(2)生物膜的结构与功能(3)机体自身调控的分子机理(4)生化技术的创新与发明(5)生物化学与现代新生物技术第二章 糖类的化学目的要求1.掌握:(1)糖的定义与元素组成(2)单糖的结构和性质2.熟悉:(1)糖的分类与命名(2)糖类的生物学功能3.了解:寡糖、多糖的结构和性质教学内容1学时1. 概述(1)糖的定义与元素组成(2)糖的分类与命名(3)糖类的生物学功能2. 单糖的结构和性质(1)单糖的旋光性与开链结构(2)单糖的环状结构(3)单糖衍生物(4)单糖的性质3. 寡糖的结

6、构和性质(1)寡糖的结构(2)寡糖的性质(3)环糊精4.多糖的结构和性质(1)同聚多糖(2)杂聚多糖(3)复合糖类实验内容4学时还原糖和总糖含量的测定(3,5二硝基水杨酸法)(必选),4学时第三章 脂类和生物膜化学目的要求1.掌握:(1)生物膜的组成及结构模型(2)生物膜的特性、功能2.熟悉:(1)脂质的概念(2)脂质的分类(3)脂类的生理功能3.了解:(1)磷脂和固醇类(2)膜生物工程教学内容2学时1. 概述(1)脂质的概念(2)脂质的分类(3)脂类的生理功能2. 油脂的结构和性质(1)油脂的结构(2)油脂的性质3.磷脂和固醇类(1)磷脂(2)固醇类4. 生物膜(1)生物膜的组成及结构模型(

7、2)生物膜的特性(3)生物膜的功能(4)膜生物工程第四章 蛋白质化学目的要求1.掌握: (1)蛋白质的分子组成:氨基酸的分类、肽 (2)蛋白质的分子结构:蛋白质一、二、三、四级结构的概念、结构要点及维系各级结构的化学键 (3)理化性质:蛋白质两性电离及等电点;蛋白质的变性、沉淀和凝固;蛋白质紫外吸收特性等。2.熟悉: (1)蛋白质多肽链组成 (2)蛋白质结构与功能关系 (3)氨基酸的理化性质3.了解:蛋白质分离纯化方法及一级结构测定原理教学内容6学时1. 概述(1)蛋白质的概念(2)蛋白质的分类(3)蛋白质的生物学功能2. 蛋白质的基本单位氨基酸(1)蛋白质的水解产生氨基酸的基本手段(2)氨基

8、酸的结构特征(3)氨基酸的分类(4)氨基酸的性质3. 肽(1)肽的概念 (2)生物活性肽4. 蛋白质的分子结构(1)蛋白质的共价结构(2)蛋白质的空间结构(3)蛋白质结构与功能的统一性5. 蛋白质的性质(1)蛋白质分子的大小(2)两性解离和等电点(3)胶体性质(4)沉淀作用(5)变性作用(6)颜色反应6. 蛋白质及氨基酸的分离纯化与测定(1)分离纯化的一般原则及基本步骤(2)分离纯化的基本方法(3)氨基酸的分离(4)蛋白质及氨基酸的分析测定实验内容13学时(其中必选3学时)蛋白质的沉淀反应与盐析作用(必选),3学时Folin酚法测定蛋白质含量,4学时SDSPAGE法测定蛋白质的分子量,6学时第

9、五章 核酸化学目的要求1.掌握:(1)DNA的二级结构特点 (2) mRNA和 tRNA的结构特征及主要功能2熟悉: (1)DNA的三级结构:核小体的结构特点 (2)DNA的理化性质及其与结构的关系3.了解:核苷酸的分子构成、连接方式及书写方式;核酸酶教学内容3学时 1.核酸的化学组成及一级结构(1)核苷酸的结构(2)核酸的一级结构 2.DNA的空间结构与功能(1)DNA的二级结构(2)DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装(3)DNA的功能 3.RNA的结构与功能(1)信使RNA的结构与功能(2)转运RNA的结构与功能(3)核蛋白体的结构与功能 4.核酸的理化性质、变性和复性及其应用 (1)

10、核酸的一般理化性质(2)DNA的变性、复性与分子杂交5.核酸酶实验内容3学时酵母RNA的提取及其组分的鉴定,3学时第六章 酶化学目的要求1.掌握: (1)酶的基本概念;化学本质;酶促反应特点。 (2)酶的结构与活性:酶的化学组成;酶的活性中心和必需基团;酶原和酶原的激活;同工酶。 (3)酶促反应的机制:活化能;诱导效应。 (4)酶促反应动力学基本内容:温度、PH、酶浓度、底物浓度(米氏方程、米氏常数的意义)对酶促反应速度的影响。 (5)酶的抑制作用:不可逆性抑制;可逆性抑制-竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。2.熟悉: (1)酶的调节:多酶体系、限速酶、别构酶的概念、共价修饰。 (2)酶

11、的活性测定、活性单位的概念。3.了解: (1)酶工程 (2)酶的命名与分类教学内容5学时1.酶的分子结构与功能(1)酶的分子组成(2)酶的活性中心2.酶促反应的特点与机制(1)酶促反应的特点(2)酶促反应机制3.酶促反应动力学(1)低物浓度对反应速度的影响(2)酶浓度对反应速度的影响(3)温度对反应速度的影响(4)pH对反应速度的影响(5)抑制剂对反应速度的影响(6)激活剂对反应速度的影响4.酶的调节(1)酶活性调节(2)酶含量调节(3)同工酶5.酶的命名与分类实验内容4学时酶的基本性质实验(必选),4学时第七章 维生素、水和矿质平衡 目的要求1.掌握:(1)DNA的二级结构特点 (2) mR

12、NA和 tRNA的结构特征及主要功能2熟悉: (1)DNA的三级结构:核小体的结构特点 (2)DNA的理化性质及其与结构的关系3.了解:核苷酸的分子构成、连接方式及书写方式;核酸酶教学内容2学时 1.概述 (1)维生素的定义 (2)维生素的命名与分类 (3)维生素的需要量 2.脂溶性维生素 3.水溶性维生素 4.微量元素第八章 能量代谢与生物能的利用目的要求1.掌握: (1)细胞内ATP生成方式;氧化磷酸化及底物水平磷酸化的概念;氧化磷酸化偶联部位及影响因素。 (2)呼吸链的概念、组成及主要呼吸链的排列顺序。2.熟悉: (1)ATP与能量转换和利用。 (2)胞液中NADH的氧化过程。 (3)-

13、磷酸甘油及苹果酸-天冬氨酸穿梭机制。3.了解: (1)体内外生物氧化异同点。 (2)氧化磷酸化的偶联机制。 (3)线粒体内膜物质转运及其他氧化体系的特点、作用。教学内容4学时1.生成ATP的氧化体系 (1)呼吸链 (2)氧化磷酸化 (3)影响氧化磷酸化的因素 (4)通过线粒体内膜的物质转运 2.其他氧化体系第九章 糖代谢目的要求 1.掌握: (1)糖无氧酵解基本反应过程(反应式)及特点、关键酶、生理意义及调节。 (2)“有氧氧化”基本过程及特点、关键酶、生理意义及调节。 (3)磷酸戊糖途径的关键酶及生理意义。 (4)糖异生概念、关键酶生理意义及调节。 (5)血糖的来源和去路。2.熟悉: (1)

14、糖原合成和分解的基本过程、关键酶。 (2)血糖的调节3.了解:(1)磷酸戊糖的基本反应过程。(2)糖原积累(3)血糖水平异常教学内容 6学时 1.糖的生理功能及消化吸收 2.糖的无氧分解(1)糖酵解的反应过程(2)糖酵解的调节(3)糖酵解的生理意义 3.糖的有氧氧化 (1)有氧氧化的反应过程 (2)有氧氧化的调节 4.磷酸戊糖途径 (1)磷酸戊糖途径的反应过程 (2)磷酸戊糖途径的调节 5.糖原的合成与分解 6.糖异生 7.血糖及其调节第十章 脂代谢目的要求1.掌握: (1)必需脂肪酸的概念、脂肪动员的概念及关键酶。 (2)脂肪酸的-氧化 (3)酮体的生成、利用及生理、病理意义。 (4)血浆脂

15、蛋白的分类、组成、来源及生理功能。2.熟悉: (1)脂肪酰基的活化及进入线粒体的机制。 (2)饱和脂肪酸的合成过程及合成后的加工过程。 (3)甘油的氧化分解。 (4)-磷酸甘油生成的两种途径。 (5)胆固醇合成部位、原料、基本过程、调节及酯化。 (6)甘油磷脂的合成及分解代谢。3.了解: (1)甘油三酯的化学结构及生理意义。 (2)脂类的消化及吸收 (3)花生四烯酸的衍生物及生理意义。 (4)甘油三酯的合成。 (5)胆固醇激素及VD3的生成 (6)鞘磷脂的合成与分解代谢教学内容3学时 1.不饱和脂肪酸的命名及分类 2.脂类的消化和吸收 3.甘油三酯代谢 (1)甘油三酯的合成代谢 (2)甘油三酯

16、的分解代谢 4.磷脂的代谢 (1)甘油磷脂的代谢 (2)鞘磷脂的代谢 5.胆固醇的代谢 (1)胆固醇的合成代谢 (2)胆固醇的转化 6.血浆脂蛋白的代谢第十一章 核酸代谢目的要求1.掌握: (1)核苷酸从头合成及补救合成途径的概念 (2)嘌呤核苷酸从头合成的元素来源、合成部位及基本过程的主要反应步骤。 (3)嘌呤核苷酸的补救合成 (4)嘧啶核苷酸合成的原料及元素来源、其过程与嘌呤核苷酸合成的区别及主要调节的酶。2.熟悉: (1)脱氧核糖核苷酸的生成 (2)嘌呤核苷酸的抗代谢物及嘧啶核苷酸的抗代谢物 (3)嘧啶核苷酸的从头合成过程及补救合成过程3.了解: (1)嘌呤核苷酸的分解代谢,终产物及与痛

17、风症的关系 (2)嘧啶核苷酸的分解代谢教学内容1学时 1.嘌呤核苷酸代谢 (1)嘌呤核苷酸的合成代谢 (2)嘌呤核苷酸的分解代谢 2.嘧啶核苷酸的代谢 (1)嘧啶核苷酸的合成代谢 (2)嘧啶核苷酸的分解代谢第十二章 蛋白质代谢目的要求1.掌握: (1)氮平衡的概念;蛋白质的营养价值。 (2)氨基酸脱氨基作用过程中的氧化脱氨基作用、转氨基作用及联合脱氨基作用。 (3)体内氨的来源、转运。 (4)尿素的生成(鸟氨酸循环) (5)一碳单位的概念、载体、代谢过程及与氨基酸的关系。 (6)含硫氨基酸的代谢(甲硫氨酸循环、半胱氨酸与GSH)。2.熟悉: (1)八种必需氨基酸 (2)氨基酸的吸收及蛋白质的腐

18、败作用。 (3)嘌呤核苷酸循环 (4)-酮酸的代谢 (5)氨基酸的脱羧基作用 (6)芳香族氨基酸的代谢3.了解: (1)蛋白质的生理功能 (2)蛋白质的生理需要量 (3)蛋白质的消化 (4)支链氨基酸的代谢教学内容2学时 1.蛋白质的营养作用 2.蛋白质的消化、吸收与腐败 3.氨基酸的一般代谢 (1)氨基酸的脱氨基作用(2)-酮酸的代谢 4.氨的代谢 (1)体内氨的来源 (2)氨的转运 (3)合成尿素 5.个别氨基酸的代谢 (1)氨基酸的脱羧基作用 (2)一碳单位的代谢 (3)含硫氨基酸的代谢 (4)芳香族氨基酸的代谢第十三章 代谢的调节控制目的要求1.掌握: (1)ATP是机体能量利用的共同

19、形式 (2)NADPH是合成代谢所需的还原当量 (3)糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢三者互相之间的联系2.熟悉: (1)核酸与氨基酸的相互关系 (2)物质在能量代谢上的相互关系 (3)器官、组织的代谢特点及联系 (4)细胞内酶的隔离分布;区域化分布、调节、限速反应及限速酶 (5)酶含量的调节3.了解: (1)物质代谢的整体性 (2)激素水平的代谢调节教学内容1学时 (1)物质代谢的特点 (2)物质代谢的互相联系 (3)组织、器官的代谢特点及联系 (4)代谢调节 第十四章 基因工程与蛋白质工程目的要求1.掌握: (1)重组DNA的相关概念:克隆;DNA克隆;限制性内切酶的概念及作用特点。 (2)重组

20、DNA技术的主要步骤:目的基因的获取方式;克隆载体选择的条件及常用载体的种类;目的基因与载体的联接方式;抗药性标志选择筛选重组体。2.熟悉: (1)自然界基因转移和重组的几种方式。 (2)重组体筛选的补救法,分子杂交法及免役学方法。3.了解: (1)克隆基因的表达及蛋白质工程 (2)重组DNA技术与人类的关系的应用教学内容2学时1.DNA的重组 (1)同源重组 (2)细菌的基因转移与重组 (3)特异位点重组 (4)转座重组2.重组DNA技术基本原理3. 重组DNA技术的应用4. 蛋白质工程实验内容11学时质粒DNA的提取,酶切和电泳鉴定,6学时DNA片段的PCR扩增,5学时第十五章 生物化学与

21、新生物技术目的要求1.熟悉: (1)基因芯片技术 (2)环境生物技术2.了解: (1)前沿的生物技术及其发展现状 (2)现代生物技术的应用及其与人类的关系教学内容1学时(本章内容的教学不一定按照教材讲授,可以结合生物技术发展的前沿做专题讨论)1.基因芯片技术2.环境生物技术3.基因敲除技术和RNAi技术4.蛋白质组学研究技术五、本课程的重点、难点和深广度:生物化学涵盖生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节、及其在生命活动中的作用,重点在于生物分子结构及其代谢,难点在于物质代谢及其调节。六、学时分配章 次授 课 内 容理论学时实验学时第一章第二章第三章第四章第五章第六章第七章第八章第九章第十章第

22、十一章第十二章第十三章第十四章第十五章绪论糖类的化学脂类和生物膜化学蛋白质化学核酸化学酶化学维生素、水和矿质平衡能量代谢与生物能的利用糖代谢脂代谢核酸代谢蛋白质代谢代谢的调节控制基因工程与蛋白质工程生物化学与新生物技术 1126352462122214(其中必选4,)13(其中必选3,)34(其中必选4,)11合 计4035(其中必选11) 注:如无实验学时则不需要最后一栏。七、教学建议:理论教学使用多媒体教学;生物化学是一门实验科学,它的理论发展与各项技术的发明密切相关。因此,在生物化学教学中,实验课占有很大比重,应予重视;同时,为了提高学生的操作和兴趣,实验的教学采取必、选修相结合、分小组协作的形式进行。八、参考资料(一)教材1、张洪渊主编,生物化学(工科类,第2版),化学工业出版社, 2006年(二)主要参考书目1、 张乃蘅主编,生物化学(第二版), 北京医科大学、中国协和医科大学联合出版,1999年2、于自然等编著,现代生物化学,化学工业出版社,2005年4、沈同、王镜岩编著,生物化学,高等教育出版社,2002年5、David L. Nelson Michael M. Cox著,周海梦等译Lehninger生物化学原理(第3版,中文版),高等教育出版社, 2005年6、郑集 陈钧辉主编,普通生物化学 (第4版),高等教育出版社,2007年 重庆工学院教务处二八年四月

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