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1、生物化学个人复印生物化学个人复印 生物化学重点内容 第一章 概述 一、生物化学的发展史：1叙述（静态）生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，该阶分析和研究组成生物体的各种化学成分，以及生物体的分泌物和排泄物。2动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的阶段，这一阶段段的主要工作是研究生物体内各种主要化学物质的代谢途径。3分子生物学阶段：是现代生物化学阶段，这一阶段的主要研究任务是探讨各种生物大分子的结构和功能之间的关系。二、生物化学研究的主要方面：1生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成。2物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收中间代谢排

2、泄。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢等几方面的内容。3细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。4生物分子的结构与功能：对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。5遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。三、生物化学的研究：分离和分析（定性和定量）四：复习及答题原则：宏观把握；前后联系；从研究和应用着眼；兼顾所报专业。第二章 蛋白质化学 一

3、、氨基酸：1结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有 20种，除脯氨酸为-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为 L-氨基酸。2分类：根据氨基酸的 R 基团的极性大小可将氨基酸分为四类：非极性中性氨基酸(8 种)；极性中性氨基酸(7种)；酸性氨基酸(Glu 和 Asp)；碱性氨基酸(Lys、Arg和 His)。是 Val,因其疏水性最强！二、肽键与肽链：肽键（peptide bond）是指由一分子氨基酸的-羧基与另一分子氨基酸的-氨基经缩水而形成的特殊酰胺键(-CO-NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而产生的不完

4、整结构，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：即自由氨基端（N端）与自由羧基端（C 端），肽链的方向是 N端C 端。三、肽键平面（肽单位）：肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；使得组成肽键的四个原子及其相邻的两个 碳原子处在同一个平面上，构成刚性平面结构，称为肽键平面（肽单位）。例题 1:根据下面给出的数据，判断二肽 Glu-Ala和二肽 Ala-Lys 能否用等电聚焦电泳方法分离。氨基酸 PK（-COOH）PK（-NH3+）PK（R）Ala 2.34 9.69 Glu 2.19 9.67 4.25 Lys 2.18 8.95 10.53 答计算二肽 Glu-Ala的等电点：PI（4.25+2

5、.34）/23.3 计算二肽 Ala-Lys 的等电点：PI（9.69+10.53）/210.11 它们的等电点不同，故能用等电聚焦电泳方法分离。注意：单一氨基酸的解离顺序：-COOH-NH3+R 形成肽后，计算 PI，一般是取相近的两个求平均。四、蛋白质的分子结构：蛋白质的分子结构被人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。蛋白质分子量=aa 数目*110 1一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，由肽键维系。蛋白质的一级结构决定其空间结构。2二级结构：指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。主要有以下几种类型：（1）-螺旋：其结构特征

6、为：主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；螺旋每上升一圈是 3.6个氨基酸残基，螺距为 0.54nm；相邻螺旋圈之间形成许多氢键；侧链基团位于螺旋的外侧。影响-螺旋形成的因素主要是：侧链基团较大的氨基酸残基；连续带相同电荷的氨基酸残基；脯氨酸残基。（2）-折叠：其结构特征为：若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片；所有肽键的 C=O和 NH形成链间氢键；侧链基团分别交替位于片层的上、下方。（3）-转角：多肽链 180 回折部分，通常由四个氨基酸残基构成，借 1、4残基之间形成氢键维系。（4）无规卷曲：主链骨架无规律盘绕的部分。3三级结构：指多肽链所有原子的空间排布。其维系键主要是非共价键（次级键）

7、：氢键、疏水键、范德华力、离子键等，也可涉及二硫键。4四级结构：指亚基之间的立体排布、接触部位的布局等，其维系键为非共价键。亚基是指参与构成蛋白质四级结构的而又具有独立三级结构的多肽链。例 3：IgG分子由四条肽链组成，因此具有四级结构。错 例 4：、维持球蛋白三级结构稳定的最重要的键或作用力是()A.二硫键 B.盐键 C.氢键 D.范德华力 E.疏水键 答案：E 考点：维持蛋白质结构的化学键 解析：维持蛋白质一级结构的主要是肽键，二级结构主要是氢键，三级和四级结构靠次级键维持，这其中最主要的是疏水作用，疏水键、盐键、氢键、范德华力、二硫键都参与三级结构的形成，要区分这些化学键的含义：蛋白质中

8、众多疏水基团之间的作用力即为疏水键；酸性和碱性氨基酸可带电荷，正负电荷相互作用形成盐键；与氢共用电子对形成的键为氢键；半胱氨酸之间可以二硫键结合。五、蛋白质的理化性质：1两性解离与等电点：蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质。蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的 pH值称为蛋白质的等电点。2蛋白质的胶体性质：蛋白质具有亲水溶胶的性质。蛋白质分子表面的水化膜和表面电荷是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素。3蛋白质的紫外吸收：蛋白质分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基对紫外光有吸收，以色氨酸吸收最强，最大吸收峰为 280nm。4蛋白质的变性：蛋白质在某

9、些理化因素的作用下，其特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。引起蛋白质变性的因素有：高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。绝大多数蛋白质分子的变性是不可逆的。例题 5：不能发生双缩脲反应的是 A二肽 B三肽 C多肽 D蛋白质 A 例题 6：不能够将蛋白质中二硫键拆分的试剂为 A巯基乙醇 B过甲酸 C碘代乙酸 D尿素 D 例题 7:从生物功能上看 A-螺旋无规卷曲 B-折叠无规卷曲 C-螺旋-折叠 D无规卷曲-螺旋 D 例题 8：蛋白质的生物功能直接由其_来决定。AAA序列 B肽链个数 C构象 D构型 C 例题 9：对蛋

10、白质的二级结构-螺旋起破坏作用的 AA是 AAla BCys CMet DPro D 六、蛋白质的分离与纯化：1盐析与有机溶剂沉淀：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。盐析时，溶液的 pH在蛋白质的等电点处效果最好。凡能与水以任意比例混合的有机溶剂，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可引起蛋白质沉淀。2电泳：蛋白质分子在高于或低于其 pI的溶液中带净的负或正电荷，因此在电场中可以移动。电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小。3透析：利用透析袋膜的超滤性质，可将大分子物质与小分子物质分离开。

11、4层析：利用混合物中各组分理化性质的差异，在相互接触的两相（固定相与流动相）之间的分布不同而进行分离。主要有离子交换层析，凝胶层析，吸附层析及亲和层析等，其中凝胶层析可用于测定蛋白质的分子量。5超速离心：利用物质密度的不同，经超速离心后，分布于不同的液层而分离。超速离心也可用来测定蛋白质的分子量，蛋白质的分子量与其沉降系数 S 成正比。例 10：如何从血液中分离纯化清蛋白(MW：68500，PI4.9)?请举出两种分离纯化的方法，简要说明各种方法的基本原理及基本流程。考点：蛋白质的分离与纯化 解析：分离纯化蛋白质的方法有多种，应利用蛋白质物理、化学性质的差异，选择合适的方法，将其分离纯化。如本

12、题中可利用清蛋白分子量与其他蛋白不同的性质，采用凝胶过滤层析的方法，也可利用蛋白质沉淀的性质，采用盐析的方法，或利用其两性游离及等电点、分子大小等与其他蛋白的差异采用电泳的方法等。答案：1.凝胶过滤层析：层析柱内填充带有网孔的凝胶颗粒，根据清蛋白分子量，选用合适大小网孔的凝胶，将血液加于柱顶端，以其所含的清蛋白球蛋白为例，清蛋白分子小进入凝胶孔内，球蛋白分子量大于网孔的分离上限，不进入孔内而直接流出，清蛋白因在孔内被滞留随后流出，从而清蛋白与球蛋白得以分离，而血液中含有的其他杂蛋白同理因其与清蛋白的分子大小的差异，可以与清蛋白分离，最终得到纯化的清蛋白。2.盐析：硫酸铵等中性盐因能破坏蛋白质在

13、溶液中稳定存在的两大因素，故能使蛋白质发生沉淀，不同蛋白质分子颗粒大小不同，亲水程度不同，盐析所需要的盐浓度也不同，从而将蛋白质得以分离。如用硫酸铵分离纯化清蛋白，在半饱和的硫酸铵溶液中，球蛋白即可从血清中沉淀析出而除掉，再加硫酸铵溶液至饱和，则清蛋白沉淀析出，从而清蛋白可以分离出来，再用透析，除去清蛋白中所含的硫酸铵，清蛋白即可被纯化。七、氨基酸顺序分析：蛋白质多肽链的氨基酸顺序分析，即蛋白质一级结构的测定，主要有以下几个步骤：1.分离纯化蛋白质，得到一定量的蛋白质纯品；2.取一定量的样品进行完全水解，再测定蛋白质的氨基酸组成；3.分析蛋白质的 N-端和 C-端氨基酸；4.采用特异性的酶（如

14、胰凝乳蛋白酶）或化学试剂（如溴化氰）将蛋白质处理为若干条肽段；5.分离纯化单一肽段；6.测定各条肽段的氨基酸顺序。一般采用 Edman 降解法，用异硫氰酸苯酯进行反应，将氨基酸降解后，逐一进行测定；7.至少用两种不同的方法处理蛋白质，分别得到其肽段的氨基酸顺序；8.将两套不同肽段的氨基酸顺序进行比较，以获得完整的蛋白质分子的氨基酸顺序。例 11：已知某多肽组成是 Ala5、Lys1，Phe1 与 2，4-二硝基氟苯(DNFB)反应后再酸解产生一个游离的 DNFB-Ala，胰蛋白酶解得一个三肽：Lys1,Ala2 和一个四肽Ala3、Phe1，整个多肽经糜蛋白酶解产生一个六肽和一个游离氨基酸，写

15、出这个多肽的一级结构 考点：氨基酸序列分析 解析：1.多肽与 DNFB 反应再酸解产生一个游离的 DNFB-Ala，说明此肽的 N 末端氨基酸残基是 Ala。2.胰蛋白酸水解 Lys、Arg 羧基侧的肽键，题中多肽无 Arg。且被此酸水解成一个三肽和一个四肽，说明第 3 位氨基酸残基是 Lys。3.糜蛋白酶水解 Phe、Tyr、Trp 羧基侧的肽键，此多肽中只存在 Phe，且被此酶水解成一个六肽和一个游离氨基酸，说明其第 6位氨基酸残基是 Phe。4.此多肽一共有 7 个氨基酸残基组成 5 个 Ala，1 个 Lys，1 个 Phe，所以剩余的2、4、5、7 位全是 Ala。故此多肽一级结构为

16、(从 N 端到 C 端)：Ala-Ala-Lys-Ala-Ala-Phe-Ala 第三章 酶和维生素 一、酶的概念：酶（enzyme）是由活细胞产生的生物催化剂，这种催化剂具有极高的催化效率和高度的底物特异性，其化学本质是蛋白质。酶按照其分子结构可分为单体酶、寡聚酶和多酶体系（多酶复合体和多功能酶）三大类。二、酶的分子组成：酶分子可根据其化学组成的不同，可分为单纯酶和结合酶（全酶）两类。结合酶则是由酶蛋白和辅助因子两部分构成，酶蛋白部分主要与酶的底物特异性有关，辅助因子则与酶的催化活性有关。与酶蛋白疏松结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅酶。与酶蛋白以共价键牢固结合并与酶的催化

17、活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅基。三、辅酶与辅基的来源及其生理功用：辅酶与辅基的生理功用主要是：（1）运载氢原子或电子，参与氧化还原反应。（2）运载反应基团，如酰基、氨基、烷基、羧基及一碳单位等，参与基团转移。大部分的辅酶与辅基衍生于维生素。维生素（vitamin)是指一类维持细胞正常功能所必需的，但在许多生物体内不能自身合成而必须由食物供给的小分子有机化合物。维生素可按其溶解性的不同分为脂溶性维生素和水溶性维生素两大类。脂溶性维生素有 VitA、VitD、VitE 和 VitK四种；水溶性维生素有 VitB1，VitB2，VitPP，VitB6，VitB12，VitC，泛酸，生物素，叶

18、酸等。1.TPP：即焦磷酸硫胺素，由硫胺素（Vit B1）焦磷酸化而生成，是脱羧酶的辅酶，在体内参与糖代谢过程中-酮酸的氧化脱羧反应。2.FMN和 FAD：即黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD），是核黄素（VitB2）的衍生物。FMN或 FAD通常作为脱氢酶的辅基，在酶促反应中作为递氢体（双递氢体）。3.NAD+和 NADP+：即尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+，辅酶，Co）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+，辅酶,Co），是 Vit PP 的衍生物。NAD+和NADP+主要作为脱氢酶的辅酶，在酶促反应中起递氢体的作用，为单递氢体。4.PLP：磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，是

19、Vit B6 的衍生物。磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺可作为氨基转移酶，氨基酸脱羧酶，半胱氨酸脱硫酶等的辅酶。5.CoA：泛酸（遍多酸）在体内参与构成辅酶 A（CoA）。CoA中的巯基可与羧基以高能硫酯键结合，在糖、脂、蛋白质代谢中起传递酰基的作用，是酰化酶的辅酶。6.生物素：是羧化酶的辅基，在体内参与 CO2 的固定和羧化反应。7.FH4：由叶酸衍生而来。四氢叶酸是体内一碳单位基团转移酶系统中的辅酶。8.Vit B12衍生物：Vit B12 分子中含金属元素钴，故又称为钴胺素。Vit B12在体内有多种活性形式，如 5-脱氧腺苷钴胺素、甲基钴胺素等。其中，5-脱氧腺苷钴胺素参与构成变位酶的辅酶，甲基

20、钴胺素则是甲基转移酶的辅酶。四、金属离子的作用：1.稳定构象：稳定酶蛋白催化活性所必需的分子构象；2.构成酶的活性中心：作为酶的活性中心的组成成分，参与构成酶的活性中心；3.连接作用：作为桥梁，将底物分子与酶蛋白螯合起来。五、酶的活性中心：酶分子上具有一定空间构象的部位，该部位化学基团集中，直接参与将底物转变为产物的反应过程，这一部位就称为酶的活性中心。参与构成酶的活性中心的化学基团，有些是与底物相结合的，称为结合基团，有些是催化底物反应转变成产物的，称为催化基团，这两类基团统称为活性中心内必需基团。在酶的活性中心以外，也存在一些化学基团，主要与维系酶的空间构象有关，称为酶活性中心外必需基团。

21、六、酶促反应的特点：1具有极高的催化效率：酶的催化效率可比一般催化剂高 1061020 倍。酶能与底物形成 ES 中间复合物，从而改变化学反应的进程，使反应所需活化能阈大大降低，活化分子的数目大大增加，从而加速反应进行。2具有高度的专一性：一种酶只作用于一种或一类化合物，以促进一定的化学变化，生成一定的产物，这种现象称为酶作用的特异性。（1）绝对特异性：一种酶只能作用于一种化合物，以催化一种化学反应，称为绝对特异性，如琥珀酸脱氢酶。（2）相对特异性：一种酶只能作用于一类化合物或一种化学键，催化一类化学反应，称为相对特异性，如脂肪酶。（3）立体异构特异性：一种酶只能作用于一种立体异构体，或只能生

22、成一种立体异构体，称为立体异构特异性，如 L-精氨酸酶。3作用条件温和：酶一般适合的作用条件为 37，pH 7，和一个大气压。4.活性可以调节：如代谢物可调节酶的催化活性，对酶分子的共价修饰可改变酶的催化活性，也可通过改变酶蛋白的合成来改变其催化活性。5.酶易变性失活：酶是蛋白质，在一些理化因子存在下会变性失活。七、酶促反应的机制：1中间复合物学说与诱导契合学说：酶催化时，酶活性中心首先与底物结合生成一种酶-底物复合物（ES），此复合物再分解释放出酶，并生成产物，即为中间复合物学说。当底物与酶接近时，底物分子可以诱导酶活性中心的构象以生改变，使之成为能与底物分子密切契合的构象，这就是诱导契合学

23、说。2与酶的高效率催化有关的因素：趋近效应与定向作用；张力作用；酸碱催化作用；共价催化作用；酶活性中心的低介电区（表面效应）。八、酶促反应动力学：酶促反应动力学主要研究酶催化的反应速度以及影响反应速度的各种因素。在探讨各种因素对酶促反应速度的影响时，通常测定其初始速度来代表酶促反应速度，即底物转化量5%时的反应速度。1底物浓度对反应速度的影响：（1）底物对酶促反应的饱和现象：由实验观察到，在酶浓度不变时，不同的底物浓度与反应速度的关系为一矩形双曲线，即当底物浓度较低时，反应速度的增加与底物浓度的增加成正比（一级反应）；此后，随底物浓度的增加，反应速度的增加量逐渐减少（混合级反应）；最后，当底物

24、浓度增加到一定量时，反应速度达到一最大值，不再随底物浓度的增加而增加（零级反应）。（2）米氏方程及米氏常数：根据上述实验结果，Michaelis&Menten 于 1913年推导出了上述矩形双曲线的数学表达式，即米氏方程：其中，Vmax 为最大反应速度，Km 为米氏常数。（3）Km 和 Vmax 的意义：当 时，Km=S。Km 等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。Km 可以反映酶与底物亲和力的大小，即 Km 值越小，则酶与底物的亲和力越大；反之，则越小。Km 可用于判断反应级数：当S100Km 时，=Vmax，反应为零级反应，即反应速度与底物浓度无关；当 0.01KmS20kJ/mol的

25、磷酸键称为高能磷酸键，主要有以下几种类型：1磷酸酐键：包括各种多磷酸核苷类化合物，如 ADP，ATP 等。2混合酐键：由磷酸与羧酸脱水后形成的酐键，主要有 1,3-二磷酸甘油酸等化合物。3烯醇磷酸键：见于磷酸烯醇式丙酮酸中。4磷酸胍键：见于磷酸肌酸中，是肌肉和脑组织中能量的贮存形式。磷酸肌酸中的高能磷酸键不能被直接利用，而必须先将其高能磷酸键转移给 ATP，才能供生理活动之需。这一反应过程由肌酸磷酸激酶（CPK）催化完成。九、线粒体外 NADH 的穿梭：胞液中的 3-磷酸甘油醛或乳酸脱氢，均可产生 NADH。这些 NADH 可经穿梭系统而进入线粒体氧化磷酸化，产生 H2O和 ATP。1磷酸甘油

26、穿梭系统：这一系统以 3-磷酸甘油和磷酸二羟丙酮为载体，在两种不同的-磷酸甘油脱氢酶的催化下，将胞液中 NADH的氢原子带入线粒体中，交给FAD，再沿琥珀酸氧化呼吸链进行氧化磷酸化。因此，如 NADH通过此穿梭系统带一对氢原子进入线粒体，则只得到 2分子 ATP。2苹果酸穿梭系统：此系统以苹果酸和天冬氨酸为载体，在苹果酸脱氢酶和谷草转氨酶的催化下。将胞液中 NADH的氢原子带入线粒体交给 NAD+，再沿 NADH氧化呼吸链进行氧化磷酸化。因此，经此穿梭系统带入一对氢原子可生成 3 分子 ATP。第五章糖代谢 一、糖类的生理功用：氧化供能：糖类是人体最主要的供能物质，占全部供能物质供能量的 70

27、%；与供能有关的糖类主要是葡萄糖和糖原，前者为运输和供能形式，后者为贮存形式。作为结构成分：糖类可与脂类形成糖脂，或与蛋白质形成糖蛋白，糖脂和糖蛋白均可参与构成生物膜、神经组织等。作为核酸类化合物的成分：核糖和脱氧核糖参与构成核苷酸，DNA，RNA 等。转变为其他物质：糖类可经代谢而转变为脂肪或氨基酸等化合物。二、糖的无氧酵解：糖的无氧酵解（EMP）是指葡萄糖在无氧条件下分解生成乳酸并释放出能量的过程。其全部反应过程在胞液中进行，代谢的终产物为乳酸，一分子葡萄糖经无氧酵解可净生成两分子 ATP。糖的无氧酵解代谢过程可分为四个阶段：1.活化（己糖磷酸酯的生成）：葡萄糖经磷酸化和异构反应生成 1,

28、6-双磷酸果糖(FBP)，即葡萄糖6-磷酸葡萄糖6-磷酸果糖1,6-双磷酸果糖（F-1,6-BP)。这一阶段需消耗两分子 ATP，己糖激酶（肝中为葡萄糖激酶）和 6-磷酸果糖激酶-1是关键酶。2.裂解（磷酸丙糖的生成）：一分子 F-1,6-BP 裂解为两分子 3-磷酸甘油醛，包括两步反应：F-1,6-BP磷酸二羟丙酮+3-磷酸甘油醛 和磷酸二羟丙酮3-磷酸甘油醛。3.放能（丙酮酸的生成）：3-磷酸甘油醛经脱氢、磷酸化、脱水及放能等反应生成丙酮酸，包括五步反应：3-磷酸甘油醛1,3-二磷酸甘油酸3-磷酸甘油酸2-磷酸甘油酸磷酸烯醇式丙酮酸丙酮酸。此阶段有两次底物水平磷酸化的放能反应，共可生成 2

29、 2=4分子 ATP。丙酮酸激酶为关键酶。4还原（乳酸的生成）：利用丙酮酸接受酵解代谢过程中产生的 NADH，使NADH重新氧化为 NAD+。即丙酮酸乳酸。三、糖无氧酵解的调节：主要是对三个关键酶，即己糖激酶（葡萄糖激酶）、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶进行调节。己糖激酶的变构抑制剂是 G-6-P；肝中的葡萄糖激酶是调节肝细胞对葡萄糖吸收的主要因素，受长链脂酰 CoA的反馈抑制；6-磷酸果糖激酶-1 是调节糖酵解代谢途径流量的主要因素，受 ATP 和柠檬酸的变构抑制，AMP、ADP、1,6-双磷酸果糖和 2,6-双磷酸果糖的变构激活；丙酮酸激酶受 1,6-双磷酸果糖的变构激活，受 ATP 的

30、变构抑制，肝中还受到丙氨酸的变构抑制。四、糖无氧酵解的生理意义：1.在无氧或缺氧条件下，作为糖分解供能的补充途径：骨骼肌在剧烈运动时的相对缺氧；从平原进入高原初期；严重贫血、大量失血、呼吸障碍、肺及心血管疾患所致缺氧。2.在有氧条件下，作为某些组织细胞主要的供能途径：如表皮细胞，红细胞及视网膜等，由于无线粒体，故只能通过无氧酵解供能。五、糖的有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成 CO2 和 H2O，并释放出大量能量的过程称为糖的有氧氧化。绝大多数组织细胞通过糖的有氧氧化途径获得能量。此代谢过程在细胞胞液和线粒体内进行，一分子葡萄糖彻底氧化分解可产生 36/38 分子 ATP。糖的有氧氧

31、化代谢途径可分为三个阶段：1葡萄糖经酵解途径生成丙酮酸：此阶段在细胞胞液中进行，与糖的无氧酵解途径相同，涉及的关键酶也相同。一分子葡萄糖分解后生成两分子丙酮酸，两分子（NADH+H+）并净生成 2分子 ATP。NADH在有氧条件下可进入线粒体产能，共可得到 2 2或 2 3分子 ATP。故第一阶段可净生成 6/8 分子 ATP。2丙酮酸氧化脱羧生成乙酰 CoA：丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸脱氢酶系的催化下氧化脱羧生成（NADH+H+）和乙酰 CoA。此阶段可由两分子（NADH+H+）产生 2 3 分子 ATP（这里有 2分子的丙酮酸）。丙酮酸脱氢酶系为关键酶，该酶由三种酶单体构成，涉及六种辅助因

32、子，即NAD+、FAD、CoA、TPP、硫辛酸和 Mg2+。3乙酰 CoA经三羧酸循环彻底氧化分解：生成的乙酰 CoA可进入三羧酸循环彻底氧化分解为 CO2和 H2O，并释放能量合成 ATP。一分子乙酰 CoA 氧化分解后共可生成 12分子 ATP，故此阶段可生成2 12=24分子 ATP。三羧酸循环（TCA）是指在线粒体中，乙酰 CoA首先与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，然后经过一系列的代谢反应，乙酰基被氧化分解，而草酰乙酸再生的循环反应过程。这一循环反应过程又称为柠檬酸循环或 Krebs 循环。三羧酸循环由八步反应构成：草酰乙酸+乙酰 CoA柠檬酸异柠檬酸-酮戊二酸琥珀酰 CoA琥珀酸延胡索酸苹

33、果酸草酰乙酸。三羧酸循环的特点：循环反应在线粒体中进行，为不可逆反应。每完成一次循环，氧化分解掉一分子乙酰基，可生成 12分子 ATP。循环的中间产物既不能通过此循环反应生成，也不被此循环反应所消耗。循环中有两次脱羧反应，生成两分子 CO2。循环中有四次脱氢反应，生成三分子 NADH和一分子 FADH2。循环中有一次直接产能反应，生成一分子 GTP。三羧酸循环的关键酶是柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和-酮戊二酸脱氢酶系，-酮戊二酸脱氢酶系的结构与丙酮酸脱氢酶系相似，辅助因子完全相同。六、糖有氧氧化的生理意义：1是糖在体内分解供能的主要途径：生成的 ATP 数目远远多于糖的无氧酵解生成的 ATP 数目；机体内大多数组织细胞均通过此途径氧化供能。2是糖、脂、蛋白质氧化供能的共同途径：糖、脂、蛋白质的分解产物主要经此途径彻底氧化分解供能。3是糖、脂、蛋白质相互转变的枢纽：有氧氧化途径中的中间代谢物可