生物化学复习重点自整.docx

1、生物化学复习重点自整1. 生物化学的概念P1是研究生物体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门科学。具体来讲，它是从分子水平来研究生物体（包括人类、动物、植物、微生物）内基本物质的化学组成、结构及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能的关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。2. 生物化学研究的基本内容P1 静态生化：研究生物体内物质的化学组成、结构、性质、功能及结构与功能的关系。 发现和阐明构成生命物体的分子基础生物分子的化学组成、结构和性质。 生物分子的结构、功能与生命现象的关系。动态生化: 研究生物体内物质代谢（新陈代谢）、能量转变及其调控

2、机理生物分子在生物体中的相互作用及其变化规律。蛋白质的化学3. 组成蛋白质的元素P62 主要有C（50-55）、H（6-8）、O（19-24）、N（13-19）和S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。4. 凯式定氮法及蛋白质含量计算凯氏定氮法是测定化合物或混合物中总氮量的一种方法。即在有催化剂的条件下，用浓硫酸消化样品将有机氮都转变成无机铵盐，然后在碱性条件下将铵盐转化为氨，随水蒸气馏出并为过量的酸液吸收，再以标准碱滴定，就可计算出样品中的氮量。由于蛋白质含氮量比较恒定，可由其氮量计算蛋白质含量，故此法是经典的蛋白质定量方法。各种蛋白质的含氮量很接近

3、，平均为16。蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量 ( g % )= 每克样品含氮克数 6.25100即蛋白质的含量= 蛋白质含氮量 6.255. 氨基酸结构通式P63 存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）-氨基酸：各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。20种基本氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸、极性性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸按R基极性分两类：极性AA：11种 亲水性 丝、苏、酪甘 半光非极性AA：9种 疏水性按水溶性酸碱性分为三类：1、中性AA（有极性与非极性15种）：2、酸性AA（2种）：天冬氨酸、谷氨酸3、碱

4、性AA（3种）：组、赖、精谷氨酸： 甘氨酸： 丝氨酸： 半胱氨酸 组氨酸6. 氨基酸的化学性质P65两性解离: 等电点：在某一pH环境中，氨基酸解离成阳性离子及阴性离子的趋势相等，所带净电荷为零，在电场中不泳动。此时，氨基酸所处环境的pH值称为该种氨基酸的等电点(pI)。等电点计算：pK1 羧基的解离常数负对数 pK2氨基的解离常数负对数侧链为非极性基团或虽为极性基团但不解离的氨基酸：pI=(pK1+pK2) 酸性氨基酸(Glu、Asp)及Cys：pI=(pK1+pKR)碱性氨基酸(赖、精、组)：pI=(pK2+pKR)紫外吸收色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在280nm波长附近具有最大吸收峰，其中色

5、氨酸的最大吸收最接近280nm显色反应：茚三酮反应测定氨基酸含量：加热蓝紫色脯氨酸、羟脯氨酸黄色：天冬酰胺棕色7. 蛋白质的分子结构P67 成肽反应：1分子-羧基与另1分子-氨基脱水缩合的反应，形成酰胺基即肽键 肽键：一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基缩水而成的酰胺键称为肽键。（CONH） 肽平面：由肽键中的四个原子和与之相邻的两个碳原子共同构成的刚性平面。（CCONHC） 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。 氨基酸残基：肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全氨基酸的排练顺序：在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列通常在多肽链的一端含有一个游离的 -氨基，称为氨基端或N-端；在另一端含

6、有一个游离的 -羧基，称为羧基端或C-端。氨基酸的顺序是从N端的氨基酸残基开始，以C端氨基酸残基为终点的排列顺序。一级结构定义：蛋白质多肽链中氨基酸的排练顺序特点与意义：维持一级结构的化学键：肽键有些蛋白质还包括二硫键。如胰岛素三种形式：无分支的开链多肽、分支开链的多肽、环状多肽一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。它由遗传密码决定,其上有酶切位点,一级结构可测定,不同种属间有同源性. 蛋白质二级结构：多肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。特点：它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。 二级结构的维系力:氢键 二级结构的基本形式：（1）-螺旋： 通过氨基酸碳原

7、子的旋转，使多肽链的主骨架沿中心轴盘曲成稳定的螺旋构象（2）-折叠：多肽链的主链相对伸展，多肽链的肽平面呈手风琴折叠（3）-折角：肽链主链出现的180回折部分（4）不规则卷曲 ：用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。 蛋白质三级结构：在一条多肽链中所有原子的整体空间排布，包括主链和侧链。维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、离子键和范德华力等。尤其是疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作用。8. 蛋白质构象pP73主键：肽键，少量的二硫键（半胱氨酸）次级键：氢键（数量最多 最重要） 疏水键（维持三、四级结构的主要次级键） 离子键、 范德华力9. 蛋白质的结构与功能P831、空间结构体现生物特

8、异性2、空间结构体现生物活性3、空间结构的灵活性，体现了生物活性的可调节特性一级结构变化与疾病关系：基因突变镰刀状红细胞贫血 第六位的谷氨酸变成了 氨酸别构效应（allosteric effect）：蛋白质分子的特定部位（调节部位）与小分子化合物（效应物）结合后，引起空间构象发生改变，从而促使生物学活性变化的现象称为别构效应。可分为同促效应和异促效应两类。空间构象并非生物活性的唯一影响因素【举例】低温下酶活性低，但并不影响构象；盐析时沉淀的酶无活性，但构象不变。蛋白构象疾病：错误构象相互聚集，形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病。老年痴呆疯牛病亨汀顿舞蹈病10. 蛋白质性质P90蛋

9、白质的两性解离和等电点蛋白质与多肽一样，能够发生两性解离；除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。1蛋白质的等电点:当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点2紫外吸收： 蛋白质的沉淀作用 由于外界条件改变,蛋白质水化膜被除去且其电荷被中和时,蛋白质凝聚成团下沉，但其结构未变. 蛋白质的沉淀分为可逆沉淀和不可逆沉淀中性盐沉淀反应：加入中性盐，不变性有机溶剂沉淀反应：往往变性，不一定变性重金属盐沉淀：变性生物碱试剂沉淀反应：变性 蛋白质的变性(de

10、naturation)在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。变性的本质：破坏非共价键和二硫键（次级键），不改变蛋白质的一级结构引起变性的因素:物理、化学与生物学因素如如高温、紫外线、加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等 变性后蛋白质的特点：粘度增加，溶解度降低，易沉淀,易被蛋白酶降解,丧失生物学活性.变性意义：临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。 乳品解毒(用于急救重金属中毒) 复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性

11、因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，核糖的化学1. 核糖的组成与结构P105核酸:以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。 DNA 脱氧核糖核酸 RNA 核糖核酸核酸的分子组成元素组成：主要元素组成： C、H、O、N、P(911%)基本构成单位：核苷酸核苷酸由戊糖、磷酸和碱基三部分构成酶1. 酶的概念：酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的生物分子，又称为生物催化剂2. 底物：在酶的催化下发生化学变化的物质3. 酶促反应：酶催化的生物化学反应米氏常数Km：酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度 单位是mol/L 意义：Km 值是酶的特征性常数，在

12、一定条件下(如底物、温度、pH、有无抑制剂等) ，某种酶的Km值是恒定的，因而可以通过测定不同酶的Km值，来判断是否为不同的酶。Km可以反映酶与底物亲和力的大小，即Km值越小，则酶与底物的亲和力越大；反之，则越小 同一种酶如果你有几种底物，就有几个Km,其中Km值最小的底物称为酶的最适底物4. 酶的化学本质及其组成p1391. 化学本质：除了核酶（核酸）以外，绝大多数是蛋白质2. 分子组成： 单纯酶 ：只有氨基酸 结合酶 ：辅助性蛋白，由蛋白质和非蛋白质两部分组成3. 结合酶中，酶蛋白：蛋白质部分 辅助因子：非蛋白部分全酶：酶蛋白和辅助因子结合的完整分子4. 根据酶蛋白分子的特点，可将酶分为三

13、类：v 单体酶：由单条肽链构成,仅具有三级结构的酶。v 寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶。v 多酶体系：由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。5. 辅助因子分类（按其与酶蛋白结合的紧密程度） 辅酶:与酶蛋白结合疏松（非共价键结合），可用透析或超滤的方法除去。 辅基:与酶蛋白结合紧密（共价键结合），不能用透析或超滤的方法除去。6. 辅酶和辅基根据化学本质可分为三类： 无机金属元素“如铜、锌、镁 小分子有机物“如维生素、铁卟啉 蛋白质辅助因子5.酶作为生物催化剂的特点P1361. 酶易失活 ：酶是由细胞产生的生物大分子，凡能使生物大分子变性的因素，如高温、强碱、重金属 盐等

14、都能使酶失去催化活性，因此酶所催化的反应往往都是在比较温和的常温、常压和接近中性酸碱条件下进行。 2. 酶促反应具有高效性 3. 酶有高度的专一性：一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的专一性或特异性。4. 酶的催化活性受到调节和控制5. 酶可催化某些特异的化学反应酶的专一性分类：P137v 立体化学专一性：从底物的立体化学性质考虑的一种专一性 立体异构专一性：当底物具有立体异构体时，酶只能作用其中的一种。 几何异构专一性：有些酶对于顺反异构体只能作用其中之一v 非立体化学专一性键专一性基因专一性又叫相对专一性：这类酶对底物要求

15、低于绝对专一性，可作用于一类结构相近的底物。v 绝对专一性：只作用于一种底物，而不作用于任何其他物质。 6.酶的活性是指酶催化化学反应的能力，其衡量的标准是酶促反应速度。酶促反应速度可在适宜的反应条件下，用单位时间内底物的消耗或产物的生成量来表示。 酶的活性单位是衡量酶活力大小的尺度U表示，它反映在最适条件下，酶促反应在单位时间（s、min或h）内生成一定量（mg、g、mol等）的产物或消耗一定数量的底物所需的酶量。 7.酶的活性中心：P140 特异氨基酸残基比较集中并构成一定构象，此结构区域与酶活性直接相关 酶与底物结合并发挥其催化作用的部位PPT概念：必需基团在一级结构上可能相距遥远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。 酶的活性中心的化学基因：某些氨基酸残基的侧链或肽链的末端氨基和羧基 这些基团一般不集中在肽链的某一区域，更不互相毗邻，往往在一级结构上相距较远，