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1、生物化学复习题简答题答案生物化学复习题第一章绪论1.简述生物化学的定义及生物化学的研究范围。(P1)答：定义：生物化学就是从分子水平上阐明生命有机体化学本质的一门学科。研究范围：第一方面是关于生命有机体的化学组成、生物分子，特别的生物大分子的结构、相互关系及其功能。第二方面是细胞中的物质代谢与能量代谢，或称中间代谢，也就是细胞中进行的化学过程。第三方面是组织和器官机能的生物化学。2.简述生物化学的发展概况(了解)答：生物化学经历了静态生化动态生化机能生化这几个历程。生物化学的发展经历了真理与谬误斗争的曲折道路，同时也是化学、微生物学、遗传学、细胞学和其他技术科学互相交融的结果。展望未来，以生物

2、大分子为中心的结构生物学、基因组学和蛋白质组学、生物信息学、细胞信号传导等研究显示出无比广阔的前景。现代生物化学从各个方面融入生命科学发展的主流当中，同时也为动物生产实践和动物疫病防治提供了必不可缺的基本理论和研究技术。、简述生物化学与其他学科的关系。(了解)答：生物化学的每个进步与其他学科，如物理学、化学等的发展紧密联系，先进的技术和研究手段，如电子显微镜，超离心、色谱、同位素示踪、X-射线衍射、质谱以及核磁共振等技术为生物化学的发展提供了强有力的工具。4.简述动物生物化学与动物健康和动物生产的关系。答：1）在饲养中，了解畜禽机体内物质代谢和能量代谢状况，掌握体内营养物质间相互转变和相互影响

3、的规律，是提高饲料营养作用的基础。 2)在兽医中可有效防治疾病，如：代谢的紊乱可导致疾病，所以了解紊乱的环节并纠正之，是有效治疗疾病的依据;通过生化的检查，可帮助疾病的诊断。第二章蛋白质1.蛋白质在生命活动中的作用有哪些？(了解)答：1.催化功能。2.贮存于运输功能。3.调节功能.。4.运动功能。5.防御功能。6.营养功能。7.作为结构成分。8.作为膜的组成成分。9.参与遗传活动2.何谓简单蛋白和结合蛋白？(P23-24)答：简单蛋白：（又称单纯蛋白质）经过水解之后，只产生各种氨基酸。根据溶解度的不同，可以将简单蛋白质分为清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白、组蛋白、精蛋白以及硬蛋白7类。结合蛋白

4、：由蛋白质和非蛋白质两部分组成，水解时除了产生氨基酸之外，还产生非蛋白组分。非蛋白组分称非辅基。根据辅基种类的不同，可以讲结合蛋白分为核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、磷蛋白、黄素蛋白、色蛋白以及金属蛋白7类。3.存在于蛋白质内的20种氨基酸有什么共同特点？Gly和Pro的结构有何特性？(P25)答：1）除脯氨酸外，其余的氨基酸的化学结构可以用COOHCHNHR2-表示。所有的氨基都在-碳原子上，故称为-氨基酸。（脯氨酸为-亚氨基酸）。除甘氨酸外，其余-碳原子都是手性碳原子，具有旋光性。2）Gly没有手性碳原子，无旋光性；Pro为-亚氨基酸.4.组成蛋白质的元素有哪些？哪一种为蛋白质分子的特征性成分？测

5、定其含量有何用途？(P24)答：1）C、H、O、N；2）特性成分：N；3）用途：蛋白质的氮含量比较恒定，均为16，可通过测定N的含量，计算生物样品中蛋白质的含量。5.依据氨基酸R侧链极性和电荷的不同，可将氨基酸分为哪几大类？Phe属于哪一类？(P25-25)答：1）分为非极性氨基酸、不带电荷极性氨基酸、带正电荷极性氨基酸、带负电荷极性氨基酸。2）Phe为苯丙氨酸，是非极性氨基酸。6.何谓氨基酸的两性解离及等电点？(P28-29)答：两性电离：氨基酸分子既有含酸性的羧基（-COOH），又含有碱性的氨基（-NH2-）前者能提供质子变成-COO-，后者能接受质子变成-NH3+，这就是氨基酸的两性解离

6、。等电点:溶液在某一特定的pH时，某种氨基酸以两性离子形式存在，正、负电荷数相等，净电荷为零，在电场中既不向正极移动，也不向负极移动。这时，溶液的pH称为该氨基酸的等电点（pI）。PHPI时，氨基酸带负电，PHPI氨基酸带正电荷。7.何谓多肽链的主链、肽键、N-端、C-端、肽单位、氨基酸残基？(P30-31)答：主链：-N- C-C-肽键：一个氨基酸分子的-羧基与下一个氨基酸分子的-氨基脱水缩合形成的C-N键。N-端：把含有-氨基的氨基酸残基写在多肽链的左边，称为N-末端（氨基端）C-端：把含有-羧基的氨基酸残基写在多肽链的右边，称为C-末端（羧基端）肽单位：蛋白质中肽键的C、N及其相连的4个

7、原子共同组成肽单位。氨基酸残基：蛋白质中的氨基酸不再是完整的氨基酸分子，称为氨基酸残基。8.什么是蛋白质构象？构象与构型有何不同？(P33)答：构象：蛋白质在体内发挥各种功能不是以简单的线性肽链形式，而是折叠成特定的、具有生物活性的立体结构。蛋白质的构象是分子中所有原子和基团在空间的排布，又称空间结构或三维结构。是由于单键的旋转造成的。构象与构型的区别：构象的改变无需破坏共价键，而构型的改变，则要破坏共价键。9.肽键有何特点？为什么肽单位会形成平面结构（酰胺平面）？(P34)答：1) N-C肽键的键长介于典型的C-N单键和双键之间，具有部分双键性质，不能自由旋转。2) 肽单位的C、N及其相连的

8、4个原子形成一个平面，称肽平面或酰胺平面。10.何谓二面角（角和角）？为什么说二面角决定多肽链的主链构象？(P35)答：1）C-N的旋转角度称为（Phi），C1-C的旋转角度称（Psi）。由于和这两个转角决定了相邻两个肽平面在空间上的相对位置，因此习惯上称这两个转角称为二面角。2）多肽链中所有的肽单位大多数具有相同的结构，每个-碳原子和与其相连的4个原子都呈现正四面体构型，因此，多肽链的主链股价构象的由一系列-碳原子的成对二面角决定的。11.试述蛋白质的一(P31)、二(P35)、三(P39)、四(P40)级结构的定义，维持各级结构的主要作用力有哪些？答：一级结构：是指多肽链上各种氨基酸残基的

9、排列顺序。主要作用力：肽键。二级结构：多肽链主链骨架中局部有规则的构象，包括-螺旋，-折叠，-转角和无规则卷曲。主要作用力：氢键。三级结构：是指多肽链中所有原子和基团在三维空间中的排布，是有生物活性的构象或称为天然构象。主要作用力：非共价键，疏水作用力，离子键，二硫键等。四级结构：较大的球蛋白分子由两条或多条肽链组成，这些肽链本身都具有特定的三级结构，称为亚基，亚基之间以非共价键相连。亚基的种类、数目、空间排布及相互作用称为蛋白质的四级结构。主要作用力：疏水作用力、离子键、氢键、范德华力等。12.螺旋的结构特征是什么？(P35)如何以通式表示系螺旋？(P36)答：特征：1）.多肽链主链骨架围绕

10、同一中心轴呈螺旋式上升，形成棒状的螺旋结构。2).相邻的螺旋之间形成氢键，氢键的方向与-螺旋轴的方向几乎平行。3).由于蛋白质中氨基酸为L型，左手螺旋中羰基氧原子与侧链立体位阻效应会使螺旋不稳定。因此，蛋白质中的-螺旋都是右手螺旋。4.氨基酸的所有二连指向-螺旋的外侧，以减少空间位阻效应，但-螺旋的稳定性仍受R侧链大小、形状等的影响。通式：136.3表示-螺旋转一圈包含了3.6个氨基酸残基(13个原子，1个羰基、3个N-C-C单位、1个N),螺距为0.54nm。13.什么是折叠构象？有何特点？(P36)答：折叠是指蛋白质分子中两条平行或反平行的主链中伸展的、周期性折叠的构象，很像螺旋适当伸展形

11、成的锯齿状肽链结构。特点：主链几乎是完全伸展的几乎所有肽键均参与形成氢键平行和反平行14.什么是超二级结构(P38)和结构域(P39)？答：超二级结构:在蛋白质中经常存在由若干相邻的二级结构单位按一定规律组合在一起，形成有规则的二级结构集合体，称超二级结构。结构域：球蛋白分子的一条多肽链中常常存在一些紧密的、相对独立的区域，称结构域，是在超二级结构的基础上形成的具有一定功能的结构单位。15.举例说明蛋白质一级结构与功能的关系。(P31)答：一级结构是指多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序；不同生物来源，功能相同的蛋白质氨基酸的保守性很强，这些蛋白质的活性中心以及维持活性构象的氨基酸残基是不可变的，

12、否则将失去生物活性，与种属相关的氨基酸是可变的；随着生物的进化，一级结构越相近，其同源性越高，存在种属差异。16.举例结构说明蛋白质空间结构与功能的关系。答：答：蛋白质的空间结构与功能之间有密切相关性，其特定的空间结构是行使生物功能的基础。基因突变导致蛋白质一级结构的突变，如果这种突变导致蛋白质生物功能的下降或丧失，就会产生疾病。（或者答变性理论）17.简述血红蛋白结构与功能的关系。(P44)答：血红蛋白分子是由两个-亚基和两个-亚基构成的四聚体。其中-亚基含141个氨基酸，-亚基含146个氨基酸，每个亚基都包括一条肽链和一个血红素。血红蛋白可看做是的二聚体。血红素位于每个亚基的空穴中。血红素

13、中央的亚铁离子是氧结合部位，可以借个一个氧分子。每个血红蛋白分子能与4和氧分子进行可逆结合。18.组成蛋白质的氨基酸只有20种，为什么蛋白质的种类却极其繁多？答：多肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构(primarystructure)。由于组成蛋白质的20种氨基酸都具有不同的侧链，侧链R基团的理化性质和空间排布又各不相同。它们按一定的顺序组合时，便可形成各种各样的空间结构并表现出不同生物学活性的蛋白质分子。蛋白质是由成百上千个氨基酸所组成，每个位置上为20种氨基酸中的一种，也就是每个位置上有20种可能性，那么组成10肽的种类可有1020种之多，100个肽组成的蛋白质则有10020之多。

14、所以由20种氨基酸组成的蛋白质种类繁多。19.何谓蛋白质的两性解离？处于等电点状态的蛋白质有何特点？(P47)答：两性解离：蛋白质分子中有许多可解离的基团，除了肽链末端的-氨基和-羧基以外，还有各种侧链基团，如Asp和Glu侧链的羧基、Lys的-氨基、Arg的胍基、His的咪唑基、Cys的巯基、Tyr的酚基等。因此，蛋白质与氨基酸类似，是两性电解质。特点：蛋白质分子在等电点时不带电荷，因此容易碰撞而聚集沉淀，可以利用等电点沉淀法分离不同的蛋白质。20什么是蛋白质的变性作用？举例说明实际工作中如何避免蛋白质变性的例子。(P45)答：在某些理化因素的作用下，蛋白质的一级结构保持不变，空间结构发生改

15、变，即由天然状态（折叠态）变成了变性状态（伸展态），从而引起生物功能的丧失及物理、化学性质的改变，这种现象称为变性。例子：不要长时间的暴露在紫外下的照射下，尽量避免碰到或误食酸、碱、重金属盐、有机溶剂等。21.引起蛋白质变性的因素是有哪些？变性蛋白的结构和性质发生什么变化？(P45)答：1) 物理因素：热（60-100）、紫外线、X-射线、超声波、高压、表面张力以及剧烈的震荡、研磨、搅拌等；化学因素：酸、碱、有机溶剂（如乙醇、丙酮等）、尿素、盐酸胍、重金属盐、三氯醋酸、苦味酸、磷钨酸以及去污剂等。2) 空间结构从天然状态变为变性状态，生物活性丧失，溶解度降低，易结絮、凝固沉淀，失去结晶能力，电

16、泳迁移率改变，黏度增加，紫外光谱和荧光光谱发生改变等。化学性质发生变化。22.简述电泳技术分离蛋白质的原理。(P48)答：在直流电场中，带正电荷的蛋白质分子向阴极移动，带负电荷的蛋白质分子向样机移动，这种现象称电泳。电泳速度一般称迁移率。在一定的电泳条件下，不同蛋白质分子由于净电荷数量、分子大小、形状差异，一般有不同的迁移率。因此，可以利用电泳将蛋白质混合物分离，并进一步检测、分析。第三章核酸1.何谓碱基(P53)、核苷(P55)、核苷酸(P56)与核酸(P52)？它们之间有何联系？有何区别？答：核酸中的碱基主要有嘧啶碱基和嘌呤碱基两种。嘧啶碱，含有2个相间氮原子的六元杂环化合物。核酸中的嘧啶

17、衍生物有3种：尿嘧啶，胸腺嘧啶，胞嘧啶。嘌呤碱，由嘧啶换与咪唑环合并而成。核酸中的嘌呤衍生物主要有两种：腺嘌呤，鸟嘌呤。核苷：由一个戊糖（核糖或脱氧核糖）和一个碱基（嘌呤或嘧啶碱）缩合而成。核苷酸：核苷和磷酸以磷酸脂键链接形成。核酸：以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。联系：将核酸水解，首先生成低聚（或称寡聚）核苷酸；低聚核苷酸可进一步水解生成单核苷酸。单核苷酸进一步水解生成核苷及磷酸；核苷水解后则生成核糖和碱基。区别：(P53)图4-12.生物体内有哪些重要的单核苷酸衍生物？它们各有什么功能？(P56)答：体内很多重要的活性物质都含有核苷酸1）.参与能量代谢：ATP,GD

18、P,GTP,dCDP和dCTP等。2）.许多酶的辅助因子的成分：辅酶I、辅酶II、辅 酶A、黄素腺嘌呤二核苷酸。3）.参与细胞信息传递：Camp,cGMP等。另外cAMP也参与大肠杆中DNA转录的调控。此外，某些细菌中还有鸟苷四磷酸(ppGpp)和鸟苷五磷酸（pppGpp）的存在，他们参与rRNA合成的调控。3.何谓DNA的一级结构？(P60)脱氧核苷酸之间的连接方式是什么？(P60)答：DNA的一级结构是指在其多核苷酸链中各个核苷酸之间的连接方式，核苷酸的种类、数量以及核苷酸的排列顺序。方式是3,5-磷酸二酯键。4.简述DNA双螺旋结构的要点。(P61)答：1）.两条平行的多核苷酸链，以相反

19、的方向（即一条由53，另一条由35）围绕着同一个（想像的）中心轴，以右手是旋转方式构成一个双螺旋。2）.疏水的嘌呤和嘧啶碱基平面层叠于螺旋的内侧，亲水的磷酸基和脱氧核糖以磷酸二酯键相连形成的股价位于螺旋的外侧。3）.内侧碱基呈平面状，碱基平面与中心轴相垂直，脱氧核糖的平面与碱基平面几乎成直角。每个平面上有两个碱基（每条链各一个）形成碱基对。4）.双螺旋的直径为2nm。沿螺旋的中心轴形成的大沟和小沟交替出现。5.两条链被碱基对之间形成的氢键稳定的维系在一起。5).DNA作为遗传物质有哪些结构上的特点？(P62)答：双螺旋结构；严格按照碱基互补配对原则，保证遗传的稳定性。6.比较RNA和DNA在分

20、子组成及结构上的异同点。(P56)答：分子组成上：表4-1DNARNA嘌呤碱腺嘌呤鸟嘌呤鸟嘌呤腺嘌呤嘧啶碱胞嘧啶胞嘧啶胸腺嘧啶尿嘧啶戊糖D-2-脱氧核糖D-核糖酸磷酸磷酸结构上：DNA是双链，为双螺旋结构；RNA是单链，有时有互补碱基，形成发夹。7.简述RNA的种类及其生物学功能。(P64)答：1）.mRNA是合成蛋白质的模板，传递DNA的遗传信息，决定着每一种蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序。2）.rRNA是细胞中含量最多的一类RNA，是细胞中核糖体的组成部分。3）.tRNA是携带活化了的氨基酸，并将其转运到与核糖体结合的mRNA上用以合成蛋白质。8.何谓DNA的变性、复性及分子杂交？（重点）(

21、P67)答：变性：指碱基对之间的氢键断裂，双螺旋结构分开，称为两条单链的DNA分子，即改变了DNA的二级结构，但并不破坏一级结构。复性：在适当条件下，变性DNA分开的两条链又重新缔合而恢复成双螺旋结构。分子杂交：不同来源的多核苷酸链，经变性分离和退火处理，当他们间有互补的碱基序列时就有可能发生杂交，形成DNA/RNA的杂合体，甚至可以在DNA和RNA之间形成DNA/RNA的杂合体。补充：增色效应(P68)：DNA变性后，氢键断开，碱基堆积破坏、碱基暴露，于是紫外光的吸收明显升高。（减色效应）Tm值(P67):50的DNA分子发生变性时的温度称为解链温度或熔点温度。第四章生物膜与物质运输（了解）

22、1.生物膜是如何定义的？主要由哪些成分组成？答：定义：除质膜外，真核细胞内的一些亚细胞结构，如细胞核、线粒体、内质网、溶酶体、高尔基体以及植物细胞中的叶绿体等，都具有类似的膜结构，这些膜结构我们统称为生物膜。它们虽然都有自己的特定的生化功能，但在结构上却十分相似。2.简述生物膜流动镶嵌学说的主要观点。答：1.脂质双层是膜的基本结构。膜脂质分子在不断运动中，在生理条件下，呈流动的液晶态。2.细胞质膜上的蛋白质有得结合于膜的表面上，有得镶嵌在膜内，它们与膜脂分子之间存在相互作用。3.膜的各种成分在脂双层上的分布是不对称的，膜上的糖总是暴露在质膜的外表面上。3.简述小分子与离子过膜转运的几种方式。答

23、：1）简单扩散：是小分子与粒子由高浓度向低浓度穿越细胞膜的自由扩散过程，不需要能量的提供。物质的转移方向依赖于它在膜两侧的浓度差。不需要任何形式的转运载体帮助。2）促进扩散：又称易化扩散。与简单扩散相似，也是物质由高浓度向低浓度的转运过程，也不需要提供能量。但不同的是，这种物质的过膜转运需要膜上特异转运载体的参与。3）主动转运：是物质依赖于转运载体、消耗能量并能够逆浓度梯度进行的过膜转运方式。4.简述大分子物质过膜转运的几种方式。答：1）内吞作用：细胞从外界摄入的大分子或颗粒，逐渐被质膜的一小部分包围、内陷，然后从质膜上脱落下来，形成细胞内的囊泡的过程。2）外排作用：基本上是内吞作用的逆过程。

24、它是细胞内的物质先被囊泡裹入形成分泌囊泡，分泌囊泡向细胞质迁移，然后于细胞质膜接触、融合，再向外释放出其内容物的过程。分泌蛋白通过内质网的转运：蛋白质在细胞内的核糖体上合成之后必须分送到细胞的各个部位去。有的留在胞液中，有的送到细胞核、线粒体、溶酶体中去，还有的要分泌到细胞外去发挥作用。这种分送转运几只受到严格的调控，是膜功能要就中一个十分活跃的领域。第五章酶1.何谓酶？酶与一般催化剂的不同点是什么？(P109)答：1）酶是活细胞产生的具有高度专一性和极高催化效率的蛋白质或核酸，又称生物催化剂。2）不同点：1.极高的催化效率；2.高度的专一性；3.酶活性的可调节性；4.酶的不稳定性。2.何谓酶

25、的专一性？有几种情况？(P110)答：1）一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键，催化一定类型的化学反应，并生成一定的产物，这种现象称为酶的专一性或特异性。2）绝对专一性：一种酶只作用于一种底物，发生一定的反应，并产生特定的产物。相对专一性：一种酶可作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的专一性称为相对专一性。立体异构专一性：酶对底物的立体异构型的特异要求，称为立体专一性。3.根据酶分子的特点可以将酶分成哪三类？(P117)答：1）.单体酶只有一条多肽链组成,分子质量一般为1300035000u.如胃蛋白酶,胰蛋白酶等.2）.寡聚酶由几个至几十个亚基组成,分子质量在35000u至几百万.如

26、乳酸脱氢酶,磷酸果糖激酶3）.多酶复合体是由多个功能上相关的酶彼此嵌合而形成的复合体,相对分子质量一般在几百万以上,如丙酮酸脱氢酶系.4.何谓辅酶和辅基？如何区别？举例说明水溶性维生素与辅酶和辅基的关系。(P112)答：1）作为辅助因子的化合物，其主要作用是在反应中传递点子、氢原子或一些基团。辅酶：与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超滤的方法除去；辅基：与酶蛋白结合紧密，不易用透析或超滤的方法除去。关系：辅酶和辅基的差别，仅仅在于它们与酶蛋白结合的牢固程度不同，并无严格的界限。维生素A、D、E、K为脂溶性的，维生素C、B为水溶性的，B族维生素中有很多辅酶成分。5.何谓酶的活性部位和必需基团？(P1

27、17)答：活性部位：必需基团虽然在一级结构上可能相距很远，蛋在空间结构上彼此靠近，几种在一起形成具有一定空间结构的区域，该区域与底物相结合并催化底物转化为产物。这一区域称为酶活性中心或活性部位。必需基团：在氨基酸残基的侧链基团中，与酶活性密切相关的基团称为酶的必需基团。6.何谓酶原和酶原激活？酶以酶原的形式合成和分泌有何生理意义？(P119)答：酶原：有些酶，在细胞内最初合成或分泌时，酶原催化活性，必须经过适当的改变才能变成有活性的酶。这类酶的无活性前体称为酶原。酶原激活：使无活性的酶原转变为有活性的酶的过程。生理意义：避免细胞内产生的酶对细胞进行自身消化，并可使酶在特定的部位和环境中发挥作用

28、，保证体内代谢的正常进行。7.简述中间产物学说。(P121)答：在酶促反应中，酶首先和底物结合成不稳定的中间配合物（ES），然后再生成产物（P），并释放出酶。反应式为S+E=ESE+P，这里S代表底物，E代表酶，ES为中间产物，P为反应的产物简述诱导契合学说。8.简述诱导契合学说。（了解）(P118)答：酶分子的构象与底物原来并非吻合，当底物分子与酶分子相遇时，可诱导酶分子的构象变得与底物配合，进而催化底物分子发生化学变化，即所谓的酶诱导契合作用。8.简述提高酶促反应速度的几种机制。答：酶促反应速度的提高，是因为降低了反应的活化能。机制有：临近效应和定向效应，底物分子变型或扭曲，酸碱催化，共价

29、催化，活性中心的低介电性。9.何谓酶活力、酶活力单位？如何测定酶活力和规定酶活力单位？(P110)答：酶活力：又称酶活性，是指酶催化化学反应的能力。酶活力单位：是指在特定的条件下，酶促反应在单位时间内产生一定量的产物或消耗一定量的第五所需要的酶量。国际酶学委员会规定：1个酶活力单位（IU）是指：在最适条件下，每分钟催化减少1mol/L底物或生成1mol/L产物所需的酶量。10.米氏方程和米氏常数有哪些主要意义？(P125)答：米氏方程：1).定量的表达了反应初速度与底物浓度之间的关系与经典的实验结果相符合.2).米氏方程曲线是一个距形双曲线,速度的渐近线是Vmax,底物浓度的渐近线是-Km.米

30、氏常数：1).物理意义:当反应速度达到最大反应速度的一半时的底物浓度.2).Km的引伸意义:Km是酶学研究中的重要研究数据表示了酶的一个基本性质.：(1).Km值是酶的特征常数之一,与酶的性质有关,而与酶的浓度无关,不同的酶,其Km值不同.(2).对于专一性不强的酶来说对于每一个底物都有一个相应的Km值,其中Km值最小的底物是该酶的最适底物.(3).有多个酶催化的连锁反应中如能确定各种酶Km值及相应的底物浓度，有助于寻找代谢过程的限速步骤。3).判断在细胞内酶的活性是否受底物抑制。4).测定不同抑制剂对某一酶Km及Vmax的影响可以用于判定该抑制剂是竞争性抑制剂还是非竞争性抑制剂11.何谓抑制剂和抑制作用？抑制作用有几种类型？(P127)答：抑制剂：凡能使酶的活性下降而不引起酶蛋白变性的物质。抑制作用：由于维持酶分子构象的重要基团或酶活性中心的基团的化学性质发生改变,从而使酶活性降低与失活的现象.这种基团性质的改变,并不引起酶分子大的构象的变化。类型：不可逆抑制作用（专一性不可逆抑制、非专一性不可逆抑制），可逆性抑制作用（竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用）。12.何谓不可逆抑制作用？举例说明。（重点）(P127)答：这一类抑制剂通常以比较牢固的共价键与酶蛋白中的基团结合,而使酶分子失活.