自考生物化学《二》.docx

1、自考生物化学二生物化学复习资料1、核酸的组成：基本结构单位是核苷酸。核酸是生物体内的高分子化合物。它包括脱氧核糖核酸(DNA(ATCG)和核糖核酸(RNA(AUCG )两大类。腺嘌呤(A)和鸟嘌呤(G)胞嘧啶(C)胸腺嘧啶(T)和尿嘧啶(U)。2、DNA一级结构：由数量庞大的四种脱氧核苷酸，dAMP、dGMP、dCMP、dTMP通过3,5-磷酸二酯键连接起来的直线行或环形多核苷酸连。DNA分子中第一个核苷酸的5-磷酸与最末一个核苷酸的3-羟基都未参与形成3,5-磷酸二酯键，故分别称为5-磷酸端(或5-端)和3羟基端(或3-端)。3、双螺旋结构要点：1两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴形成右

2、手双螺旋 2磷酸和脱氧核糖形成的主链在外侧，嘌呤碱和嘧啶碱在双螺旋的内侧，碱基平面垂直于中轴，糖环平面平行于中轴 3双螺旋的直径2nm，螺距34nm，沿中心轴每上升一周包含10个碱基对，相邻碱基间距0.34nm，之间旋转角度36 4沿中心轴方向观察，有两条螺旋凹槽，大约(宽1.2nm，深0.75nm) 5两条多核苷酸链之间按碱基互补配对原则进行配时，两条链依靠彼此碱基之间形成的氢键和碱基堆积力而结合在一起。A=T(U)、G=C。对一双链DNA而言，若一条链中(A+ G)/(T+ C)= 0.8，则：(1)互补链中(A+G)/(T+C)= 1/0.8 =1.25 (2)在整个DNA分子中，因为A

3、 = T， G = C，所以，A+G = T+C，(A+G)/(T+C)= 1 (3)互补链中(A+T)/(G+C)= 0.8 (4)整个DNA分子中(A+T)/(G+C)= 0.84、tRNA三叶草型结构特点呈倒L型，接受氨基酸的3端。特殊核苷酸都存在于tRNA。DNA和RNA的相同处：都是核苷酸通过3号C和5号C肽键连接而成的长链。DNA和RNA的不同点：构成DNA的碱基有A T G C四种，而构成RNA的碱基是A U G C四种。DNA作为遗传信息的储存介质长期存在于细胞内，而RNA作为DNA和蛋白质之间的信使只在特定时期被合成，很快降解，起到信使的作用(少数RNA病毒除外)。5、核酸紫

4、外吸收性质：最大吸收值：260nm，不同的核苷酸在260nm附近有不同的吸收特性。若变性DNA复性形成双螺旋结构后，其260nm紫外吸收会降低,这种现象叫减色效应。由于DNA变性引起的光吸收增加称增色效应。核酸的变性指核酸双螺旋结构被破坏，氢键断裂，变为单链，并不引起共价键的断裂。(一级结构不破坏)。DNA的热变性是指DNA分子在加热条件下由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象。特征有：DNA溶液粘度降低、DNA溶液旋光性发生改变、DNA溶液的紫外吸收作用增强(增色效应)。DNA的Tm值与以下因素有关：(1)DNA的均一性：均一DNA如病毒DNA，解链发生在很窄的范围内，而不均一的DNA

5、如动物细胞NDA其Tm值的范围则较宽。(2)DNA分子中(G+C)的含量：一定条件下DNA的Tm值，由G+C含量所决定，因为G+C之间有3个氢链，因此G+C含量较高的DNA，Tm值较高，3)溶剂的性质：Tm不仅与DNA本身性质有关，而且与溶液的条件有关，通常溶液的离子强度较低时，Tm值较低，融点范围也较宽，离子强度增高时，Tm值长高，融点范围也变窄。6、因素影响DNA的复性过程：(1)阳离子可中和DNA分子中磷酸基团的负电荷，减弱DNA链间的静电作用，促进DNA的复性;(2)低于Tm的温度可以促进DNA复性;(3)DNA链浓度增高可以加快互补链随机碰撞的速度和机会，从而促进DNA复性。7、蛋白

6、质中N的平均含量为16%，即lmg蛋白氨相当于6.25mg蛋白质。除甘氨酸外，其他蛋白质氨基酸均为L-型氨基酸。氨基酸的净电荷为零，这个PH值成为等电点(氨基酸溶剂度最低)。8. 简述蛋白质变性与沉淀的关系。概念是不同的。沉淀是指在某些因素的影响下，蛋白质从溶液中析出的现象;而变性是指在变性因素的作用下蛋白质的空间结构被破坏，生物活性丧失，理化性质发生改变。变性的蛋白质溶解度明显降低，易结絮、凝固而沉淀;但是沉淀的蛋白质却不一定变性，如加热引起的蛋白质沉淀是由于蛋白质热变性所致，而硫酸铵盐析所得蛋白质沉淀一般不会变性。9. 试论蛋白质一级结构与空间结构的关系。以RNA酶变性与复性实验、有活性牛

7、胰岛素的人工合成为例证实蛋白质一级结构决定其空间结构。Anfinsen发现蛋白质二硫键异构酶(PDI)能加速蛋白质正确二硫键的形成;如RNA酶复性的过程是十分缓慢的，有时需要几个小时，而PDI在体外能帮助变性后的RNA酶在2min内复性。分子伴侣在细胞内能够帮助新生肽链正确组装成为成熟的蛋白质。由此可见，蛋白质空间结构的形成既决定于其一级结构，也与分子伴侣、蛋白质二硫键异构酶等助折叠蛋白的助折叠作用密不可分。10. 概述蛋白质一级结构测定的一般程序。蛋白质一级结构测定的一般程序为：测定蛋白质(要求纯度必须达到97%以上)的相对分子质量和它的氨基酸组成，推测所含氨基酸的大致数目。测定多肽链N-末

8、端和C-末端的氨基酸，从而确定蛋白质分子中多肽链的数目。然后通过对二硫键的测定，查明蛋白质分子中二硫键的有无及数目。如果蛋白质分子中多肽链之间含有二硫键，则必须拆开二硫键，并对不同的多肽链进行分离提纯。用裂解点不同的两种裂解方法(如胰蛋白酶裂解法和溴化氰裂解法)分别将很长的多肽链裂解成两套较短的肽段。分离提纯所产生的肽段，用蛋白质序列仪分别测定它们的氨基酸序列。应用肽段序列重叠法确定各种肽段在多肽链中的排列次序，即确定多肽链中氨基酸排列顺序。如果有二硫键，需要确定其在多肽链中的位置。11、氨基酸的化学反应：氨基酸与茚三酮(ninhydrin)的反应是一个检测和定量氨基酸和蛋白质的重要反应。茚三

9、酮在弱酸性溶液中与氨基酸共热，具有游离氨基的氨基酸都生成紫色化合物;。DNFB在弱碱性溶液中与氨基酸发生取代反应，生成黄色化合物二硝基苯基氨基酸;丹磺酰氯与氨基酸反应生成荧光性质强和稳定的磺胺衍生物，也常用于多肽链的N末端氨基酸的鉴定;在弱碱性条件下，与氨基酸反应生成苯乙内酰硫脲衍生物，在碱性溶液(NaOH)中，双缩脲(H2NOC-NH-CONH2)能与铜离子(Cu2+)作用，形成紫色络合物(该物质的分子结构式见图)，该反应即双缩脲反应。该反应是蛋白质或多肽氨基酸序列测定常用的反应。12、一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基发生缩合反应脱水成肽时，羧基和氨基形成的酰胺键。具有类似双键的特性，除了

10、稳定的反式肽键外，还可能出现不太稳定的顺式肽键。从N(氨基)到C(羧基)。13、构型：一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。构象：指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。维持蛋白质构像的作用力主要有氢键、盐键，疏水作用、二硫键、配位键。14、多肽链中的局部肽段，主链呈锯齿形伸展状态，数股平行排列可形成裙褶样结构，称为-折叠。-折叠中的肽段可以同向平行或反向平行。肽键之间形成氢键，与

11、肽链走向垂直或接近垂直，是维持-折叠的主要作用力。15、肽是单键，体现双键特征，6原子处于同一平面最稳定。16、-螺旋是右手螺旋，螺旋直径0.5nm，R侧链向外伸出，以每一螺旋为重复结构单位，含3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm。氢键与螺旋轴基本平行。氢键是维持螺旋的稳定因素。上升一圈长度增加0.54nm。由于脯氨酸的亚氨基参与形成肽链后，但原则上没有氢原子，无法充当氢键供体。17、一条完整的蛋白质多肽链中彼此远离的一些氨基酸残基通过非共价键及少量共价键如二硫键结合，使多肽链在二级结构基础上进一步折叠形成特定的空间结构，这就是它的三级结构。三级结构由众多氢键、疏水键、部分离子键及少量共价键

12、维持稳定。蛋白质的四级结构(功能结构)两条或两条以上的三级结构提供非共价键构成蛋白质的四级结构，其中每一条三级结构称为亚基。18、蛋白质变性作用是蛋白质受物理或化学因素的影响，改变其分子内部结构和性质的作用。一般认为蛋白质的二级结构和三级结构有了改变或遭到破坏，都是变性的结果。能使蛋白质变性的化学方法有加强酸、强碱、重金属盐、尿素、乙醇、丙酮等;能使蛋白质变性的物理方法有加热(高温)、紫外线及X射线照射、超声波、剧烈振荡或搅拌等。19、简述蛋白质的抽提原理和方法。抽提是指利用某种溶剂使目的蛋白和其他杂质尽可能分开的一种分离方法。其原理：不同蛋白质在某种溶剂中的溶解度不同，所以可以通过选择溶剂，

13、使得目的蛋白溶解度大，而其他杂蛋白溶解度小，然后经过离心，可以去除大多数杂蛋白。方法：溶剂的选择是抽提的关键，由于大多数蛋白质可溶于水、稀盐、稀碱或稀酸，所以可以选择水、稀盐、稀碱或稀酸为抽提溶剂;对于和脂类结合比较牢固或分子中非极性侧链较多的蛋白质分子可以选用有机溶剂进行抽提。20、酶与一般催化剂比较：具有极高的催化效率、具有高度专一性、易失活(化学性质不稳定)、酶的催化活性收到调节、抑制、与辅酶因子有关。酶的化学本质就是蛋白质。全酶酶蛋白+辅因子。21、金属离子作为辅助因子的作用有：作为酶活性中心的催化基团参加反应。作为连接酶与底物的桥梁，便于酶对底物起作用。)为稳定酶的空间构象所必需。中

14、和阴离子，降低反应的静电斥力。22、酶和一般催化剂的作用是一样的，能减低反映分子所需的活化能(酶催化本质)，从而增加了活化分子数，加快了反应速度。中间产物学说：通过形成中间产物使反应沿一个低活化能的途径进行。诱导契合：酶分子活性中心的结构原来并非和底物的结构互相吻合，但酶的活性中心是柔软的而非刚性的。当底物与酶相遇时，可诱导酶活性中心的构象发生相应的变化，有关的各个基因达到正确的排列和定向，因而使酶和底物契合而结合成中间络合物，并引起底物发生反应。反应结束当产物从酶上脱落下来后，酶的活性中心又恢复了原来的构象。23、酶的任何部位破坏，酶功能丧失。酶比一般催化剂具有更高催化效率因素：邻近定向效应

15、、“张力”和”形变”、酸碱催化、共价催化。酶活性中心()是低介电区域。酶原是指在酶的生物合成中，不具有生物学活性的酶的前体物质。原的激活是生物体内一种重要的酶活性调节的方法，使酶能在特定的组织和时期表达生物学活性，已起到特定的作用。24、 简述抑制剂对酶活性的抑制作用与酶变性的不同点。(1)抑制剂对酶有一定的选择性，一种抑制剂只能引起某一类或某几类酶的抑制;而使酶变性失活的因素，如强酸、强碱等，对酶没有选择性;(2)抑制剂虽然可使酶失活，但它并不明显改变酶的结构，不引起酶蛋白变性，去除抑制剂后，酶又可恢复活性。而变性因素常破坏酶分子的非共价键，部分或全部地改变酶的空间结构，从而导致酶活性的降低

16、或丧失。酶反应速度的测量：测定单位时间内地物的消耗量或产物量，通常以测定产物生成量较为准确。Km：米氏常数，是研究酶促反应动力学最重要的常数。它的意义如下： 它的数值等于酶促反应达到其最大速度Vm一半时的底物浓度S，图示以及公式推导。 它可以表示酶和底物之间的亲和能力，Km值越大，亲和能力越弱，反之亦然25、对活细胞的实验测定表明，酶的底物浓度通常就在这种底物的Km值附近，请解释其生理意义?为什么底物浓度不是大大高于Km或大大低于Km呢? 据V-S的米氏曲线可知，当底物浓度大大低于Km值时，酶不能被底物饱和，从酶的利用角度而言，很不经济;当底物浓度大大高于Km值时，酶趋于被饱和，随底物浓度改变

17、，反应速度变化不大，不利于反应速度的调节;当底物浓度在Km值附近时，反应速度对底物浓度的变化较为敏感，有利于反应速度的调节。26、温度对酶作用的影响：最适宜温度3540.在到达最适宜温度之前，反应水温度的升高而加快。60以上即失去活性。不可逆抑制作用：抑制剂与酶的结合后不能用透析等方法除去抑制剂二恢复酶活力。可逆抑制作用可分为竞争性和非竞争性，Km和最大反应速度的变化。米氏公式：V = VmaxS / Km+S 式中Vmax为最大速度，S为底物浓度，Km为米氏常数，V是在不同S时的反应速度。推导基于这样的假设：(1)测定的反应速度为初速度，即反应刚刚开始，产物的生成量极少，逆反应可不予考虑 (

18、2)S超过E ，S的变化在测定初速度的过程中可忽略不计。竞争性抑制剂存在时，改变Km而不改变Vmax的作用。非竞争性抑制剂存在时，最大反应速度变小，而Km值不变。27、变构酶：具有变构效应的酶。有些酶除了活性中心外，还有一个或几个部位，当特异性分子非共价地结合到这些部位时，可改变酶的构象，进而改变酶的活性，酶的这种调节作用称为变构调节。28、举例说明竞争性抑制的特点及实际意义。有时别构酶的活性可以被低浓度的竞争性抑制剂激活，请解释?竞争性抑制剂的特点：(1)抑制剂以非共价键与酶结合，用超滤、透析等物理方法能够解除抑制;(2)抑制剂的结构与底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心;(3)抑制剂使反

19、应速度降低，Km值增大，但对Vmax并无影响，(4)增加底物浓度可降低或解除对酶的抑制作用。竞争性抑制作用的原理可用来阐明某些药物的作用原理和指导新药合成。例如某些细菌以对氨基苯甲酸、二氢喋呤啶及谷氨酸为原料合成二氢叶酸，并进一步生成四氢叶酸，四氢叶酸是细菌核酸合成的辅酶。磺胺药物与对氨基苯甲酸结构相似，是细菌二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂。它通过降低菌体内四氢叶酸的合成能力，阻碍核酸的生物合成，抑制细菌的繁殖，达到抑菌的作用。29、酶分离提纯：考虑较少酶活性损失，全部操作在0-5间进行，有时需要在抽取溶剂中加入少量EDTA螯合剂一方重金属使酶失活。对于巯基酶需在抽提剂中加入少量的巯基乙醇，以防

20、止酶蛋白由于巯基被氧化而失活。在整个分离提纯过程中不能过度的搅拌，以免产生大量的气泡而使酶变性。在分离纯化过程中，必须经常测定酶的比活性，以指导纯化工作正确进行。30、蔗糖的水解主要通过蔗糖合成酶与UDP反应生成果糖和尿苷二磷酸葡萄糖，可逆。蔗糖酶可催化蔗糖水解成葡萄糖和果糖。不可逆。31、-淀粉酶耐高温，为淀粉内切酶。-淀粉酶不耐高温，为淀粉外切酶。淀粉的磷酸解，淀粉磷酸化酶催化a-1,4葡聚糖非还原端的葡萄糖残基转移给正磷酸。产生G-1-P。同时产生的一个新的非还原末端有重复上述反应。糖原的磷酸解，糖原降解的糖原的磷酸化酶是限速酶，有活性和非活性，在在一定条件下可以转化。糖酵解：自认接种从

21、有机体获得化学能的最原始的途径。分为三个阶段：已糖的磷酸化，己糖的裂解及ATP和丙酮酸的生成(3-磷酸甘油酸释放的能量可由ADP转化ATP贮藏)。底物水平磷酸化：物质在生物氧化过程中，常生成一些含有高能键的化合物，而这些化合物可直接偶联ATP或GTP的合成，这种产生ATP等高能分子的方式称为底物水平磷酸化。32、糖酵解的生物学意义：糖酵解途径指糖原或葡萄糖分子分解至生成丙酮酸的阶段，此反应过程一般在无氧条件下进行，又称为无氧分解。其生物学意义在于为生物体提供一定的能量，糖酵解的中间物为生物合成提供原料，是某些特殊细胞在氧供应正常情况下的重要获能途径。 糖酵解途径虽然有三部反应不可逆，但其与反应

22、均可逆。糖酵解的其他底物。33、磷酸果糖激酶决定酶活性，是一个限速酶。ADP和ATP是磷酸果糖激酶的变构激活酶。ATP是变构抑制酶。己糖激酶是限速酶丙酮酸氧化成乙酰coA不可逆。34、三羧酸循环(TCA合成、加水、脱氢、脱羧)：在线粒体中，乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成柠檬酸(不可逆，由铁流蛋白顺乌头酸酶催化)，经过一系列酶促反应重新生成草酰乙酸，而将乙酰CoA彻底氧化生成H2O和CO2，并释放能量。这个循环反应称为三羧酸循环，又称柠檬酸循环或Krebs循环。异柠檬酸氧化脱羧催化剂是mg2+生理学意义：(1)糖的有氧分解是产生动物生理活动所需能量的主要来源;(2)三羧酸循环是糖、脂肪、蛋白质在体

23、内彻底氧化的共同代谢途径;(3)三羧酸循环是糖、脂肪、蛋白质及其他有机物质代谢的联系枢纽。在-酮戊二酸脱氢酶系作用下，-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰-CoA、NADH?H+和CO。-酮戊二酸脱氢酶复合体受ATP、GTP、NADH和琥珀酰-CoA抑制，但其不受磷酸化/去磷酸化的调控。 琥珀酸。延胡索酸，反应形成物为延胡索酸而不是顺丁烯二酸。丙二酸、戊二酸等是该酶的竞争性抑制剂。回补反应：补充生成某些成分以利于重要代谢通路的进行。酶催化的，补充柠檬酸循环中间代谢物供给的反应，例如由丙酮酸羧化酶生成草酰乙酸的反应。35、主要事件顺序为： (1)乙酰CoA与草酰乙酸结合，生成六碳的柠檬酸，放出CoA。柠

24、檬酸合成酶。 (2)柠檬酸先失去一个H2O而成顺乌头酸，再结合一个H2O转化为异柠檬酸。顺乌头酸酶 (3)异柠檬酸发生脱氢、脱羧反应，生成5碳的a-酮戊二酸，放出一个CO2，生成一个NADH+H+。 异柠檬酸脱氢酶 (4) a-酮戊二酸发生脱氢、脱羧反应，并和CoA结合，生成含高能硫键的4碳琥珀酰CoA，放出一个CO2，生成一个NADH+H+。 酮戊二酸脱氢酶 (5)碳琥珀酰CoA脱去CoA和高能硫键，放出的能通过GTP转入ATP琥珀酰辅酶A合成酶 (6)琥珀酸脱氢生成延胡索酸，生成1分子FADH2，琥珀酸脱氢酶 (7)延胡索酸和水化合而成苹果酸。延胡索酸酶 (8)苹果酸氧化脱氢，生成草酸乙酸

25、，生成1分子NADH+H+。苹果酸脱氢酶 次循环，消耗一个2碳的乙酰CoA，共释放2分子CO2，8个H，其中四个来自乙酰CoA，另四个来自H2O，3个NADH+H+，1FADH2。此外，还生成一分子ATP。36、 三羧酸循环的调控：都是不可逆反应调节部位：有柠檬酸合酶、异异柠檬酸脱氢酶和a-酮戊二酸发生脱氢。生物学意义：37、为什么说三羧酸循环是糖类、脂类和蛋白质分解的共同通路(生物学意义)?：(1)葡萄糖经甘油醛-3-磷酸、丙酮酸等物质生成乙酰CoA， 而乙酰CoA必须进入三羧酸循环才能被彻底氧化分解。(2)脂肪分解产生的甘油和脂肪酸，甘油可以经磷酸二羟丙酮进入糖有氧氧化途径，最终的氧化分解

26、也需要进入三羧酶循环途径;而脂肪酸经-氧化途径产生乙酰CoA，乙酰CoA可进入三羧酸循环氧化。(3)蛋白质分解产生氨基酸，氨基酸脱去氨基后产生的碳骨架可进入三羧酸循环，同时，三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架，接受NH3重新生成氨基酸。所以，三羧酸循环是三大物质共同通路。38、磷酸戊糖途径提供氢离子。产生大量的NADPH，提供还原力。中间产物为许多化合物提供原料。可以与光合作用联系起来。39、葡萄糖只有转变为活化形式，才能合成寡糖和多糖。尿苷二磷酸葡萄糖、腺苷二磷酸葡萄糖和鸟苷二磷酸葡萄糖。此反应可逆。40、有机物质在生物体细胞内氧化分解产生二氧化碳、水，并释放出大量能量的过程称为生物氧

27、化。又称细胞呼吸或组织呼吸。 物质体外氧化(燃烧)与生物氧化的比较(1)物质体内、体外氧化的相同点：物质在体内外氧化所消耗的氧量、最终产物、和释放的能量均相同。物质体内、体外氧化的区别：体外氧化(燃烧)产生的二氧化碳、水由物质中的碳和氢直接与氧结合生成;能量的释放是瞬间突然释放。41、生物氧化包括三方面内容：细胞如何在酶的作用下将有机化合物中碳变成二氧化碳。在酶的作用下，细胞怎么利用分子氧将有机化合物中氢氧化成水。当有机物被氧化成二氧化碳和水时，释放的能量怎么样贮存于ATP中。42、高能磷酸化合物 ：生物体内具有高能键的化合物。ATP(腺苷三磷酸)水解时自由能变化较大(约34.54kJ/mol

28、)，为典型的高能化合物。机体内有许多磷酸化合物如ATP，3磷酸甘油酸，氨甲酰磷酸，磷酸烯醇式丙酮酸，磷酸肌酸，磷酸精氨酸等，它们的磷酰基水解时，可释放出大量的自由能，这类化合物称为高能磷酸化合物。43、ATP结构和作用：结构：腺苷三磷酸，A-PPP。成分：腺苷酸+3个磷酸。功能：运动信号放大主动运输信号转导生物合成。44、电子链传递组分：黄素蛋白、铁流蛋白、细胞色素(一种以铁-卟啉复合体为辅基的血红素蛋白。在氧化还原过程中，血红素基团的铁原子可以传递单个的电子而不必成对传递)、泛醌(是电子传递链中唯一的非蛋白质组分)。 铁硫蛋白和细胞色素是如何传递电子的?铁硫蛋白和细胞色素传递电子的方式是相同

29、的，都是通过铁的价变，即Fe2+和Fe3+的互变来进行电子的传递。这两类蛋白质的差别在于细胞色素中的铁是血红素铁，铁与血红素分子紧密结合;而铁硫蛋白中的铁是非血红素铁，与蛋白质中半胱氨酸的硫和无机硫原子结合在一起，形成一个铁硫中心。45、内膜分裂成四种仍保存部分电子传递活性的复合物：NADH：CoQ氧化还原酶;琥珀酸：CoQ氧化还原酶;CoQH2：Cytc(fe3+)氧化还原酶;Cytc(fe3+)：O2氧化还原酶或细胞色素氧化酶。46、氧化磷酸化的偶联部位是指电子通过电子传递链传递过程中，生成ATP的部位，从NADPH到O有三个部位，从FADH2到O有两个。解偶联剂可解除跨线粒体内膜或叶绿体

30、类囊体膜的质子动力的化学物质。抑制ATP合成。 氧化磷酸化抑制剂、离子载体抑制剂。47、化学渗透假说是解释氧化磷酸化作用(见氧化磷酸化)机理的一种假说。1、呼吸链上的递氢体与电子传递体在线粒体内膜上有着特定的不对称分布，彼此相间排列，定向传递。 2.呼吸链的复合体中的递氢体有质子泵的作用。3、线粒体内膜对之子是不透性的。4、复合物能利用ATP水解力量将质子泵出内膜。48、其他末端氧化酶系统：是指处于生物氧化作用一系列反应的最末端，将底物脱下的氢或电子传递给氧，并形成H2O或H2O2的氧化酶类传给线料体内的O2，产生ATP。抗坏血酸氧化酶、黄素氧化酶、多酚氧化酶。49、脂类物质的生物学功能：是生

31、物体的重要能源、构成生物膜的基本物质、固醇类激素具有营养、代谢和调节功能、在机体表面的脂类还有防止机械损伤和热量散发的保护作用。50、试比较脂肪酸-氧化与其生物合成的差异。：(1)进行的部位不同，脂肪酸-氧化在线粒体内进行，脂肪酸的合成在胞液中进行。(2)主要中间代谢物不同，脂肪酸-氧化的主要中间产物是乙酰CoA，脂肪酸合成的主要中间产物是丙二酸单酚CoA 。(3)脂肪酰基的转运载体不同，脂肪酸-氧化的脂肪酰基转运载体是CoA，脂肪酸合成的脂肪酰基转运载体是ACP 。(4)参与的辅酶不同，参与脂肪酸-氧化的辅酶是FAD和NAD+，参与脂肪酸合成的辅酶是NADPH。(5)脂肪酸-氧化不需要CO2

32、，而脂肪酸的合成需要CO2。(6)反应发生时ADP/ATP比值不同，脂肪酸-氧化在 ADP/ATP 比值高时发生，而脂肪酸合成在ADP/ATP比值低时进行。(7)柠檬酸发挥的作用不同，柠檬酸对脂肪酸 -氧化没有激活作用，但能激活脂肪酸的生物合成。(8)脂酰CoA的作用不同，脂酰辅酶A对脂肪酸-氧化没有抑制作用，但能抑制脂肪酸的生物合成。51、-氧化反应的历程：脂肪酸的活化、脂酰CoA在脂酰CoA脱氢酶催化下，C和C之间脱氢形成2、2反烯脂酰CoA在烯脂酰水化酶催化下生成L-羧脂酰CoA、成L-羧脂酰CoA在成L-羧脂酰CoA脱氢酶催化下，生成-酮脂酰CoA、-酮脂酰CoA在-酮脂酰CoA硫解酶催化下，生成乙酰CoA和比原来脂酰CoA少了两个碳原子的脂酰CoA。52、动物和植物脂肪酸氧化位置不同。动物脂肪酸氧化发生在线粒体，但脂肪酸则存在于液泡中。植物脂肪酸氧化发生在乙酰酸体中。53、乙酰酸循环生物学意义：