生化.docx

1、生化第一章 蛋白质结构与功能第一节 蛋白质的分子组成一、蛋白质：由许多氨基酸、通过肽链相连形成的高分子含氮化合物。二、蛋白质的主要元素组成：碳、氢、氧、氮、硫。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。三、组成人体蛋白质的基本单位：L-氨基酸（甘氨酸除外）。四、氨基酸的理化性质： 1、氨基酸的两性解离与等电点（碱性的-氨基和酸性的-羧基决定了氨基酸具有两性的性质） - 等电点：在某一PH的溶液中，氨基酸的碱性解离和酸性解离平衡，所带的电荷中和，呈中电性，此时溶液的PH称为氨基酸的等电点。（PHPI,阳离子；PHPI，阴离子，大负小正） 2、紫外吸收（在280nm处有最大吸收峰，是由芳香族的氨基酸

2、引起的） 3、茚三酮反应：氨基酸+水合茚三酮蓝紫色化合物（570nm）。五、肽键与肽 1、肽键：由一个氨基酸的氨基和另一个氨基酸的羧基脱水缩合形成的酰胺键。 2、氨基酸就是通过肽键相互连接而形成的多肽和蛋白质。 3、肽键的性质：具有局部双键。(C=N双键键长肽键C-N单键；肽键周边6个原子在同一个平面上；相邻的氨基酸的碳原子呈反式结构) 4、肽键的命名：从N端到C端。 5、氨基酸残基（AA残基）：肽链中氨基酸的分子因脱水缩合而基团不全，就变成为氨基酸残基。六、蛋白质的结构1、蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列顺序。稳定力是肽键，二硫键。2、蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部

3、空间结构，该肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。包括-螺旋；-折叠；-转角；无规卷曲。稳定力是氢键。-螺旋的特点：（1）右手螺旋，R基伸向螺旋外侧。（2）C=O与下游的第4个-NH-形成氢键，氢键的方向基本与中心轴平行。（3）每圈含有3.6个氨基酸残基，每圈的高度为0.54nm，氢键形成的封闭环内有13个原子。肽单元：参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一个平面，C1与C2在平面上处于反式构型，此平面上的6个原子构成了所谓的“肽单元”，也叫“肽平面”。3、蛋白质的三级结构：是指蛋白质分子中的二级结构元件通过各种连接方式进一步折叠、弯曲形成的稳定结构。稳定

4、力是次级键。4、蛋白质的四级结构：是指蛋白质分子各个亚基的空间分布及亚基接触部位的布局和相互作用。稳定力是疏水作用。（只有具备完整的四级结构的寡聚体才具有生物活性）七、蛋白质的性质：1、两性解离： 等电点：在某一溶液的PH下，蛋白质的酸性解离与碱性解离达到平衡，所带的电荷为零，此时溶液的PH值称为蛋白质的等电点（大正小负）2、紫外吸收：具有酪氨酸与色氨酸的蛋白质在280nm有紫外吸收。3、胶体性质：蛋白质在溶液中能形成稳定的胶体溶液。4、蛋白质的变性：变性的蛋白质主要发生二硫键与共价键的破坏，不涉及一级结构的改变；粘度增加，溶解度下降，生物活性消失，易被酶蛋白水解。5、沉淀：蛋白质变性后，疏水

5、侧链暴露在外，肽键融汇相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。6、显色反应： 茚三酮-蛋白质水解成氨基酸后显色（蓝紫色）。 双缩脲反应-蛋白质的肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或者红色。区分蛋白质与氨基酸。第二章 核酸的结构与功能DNA是脱氧核苷酸通过35-磷酸二酯键连接而成大大分子1、核酸的组成单位是核苷酸。2、核苷酸的结构特点： 连接方式：（脱氧）核苷C-5原子上的羟基与磷酸脱水，形成磷酸酯键，构成（脱氧）核苷酸。3、核酸的一级结构：从5-末端到3-末端的排列顺序，即核苷酸的序列，由于核苷酸之间的差异在于碱基的不同，因此核酸的一级结构也是它的碱基序列。 书写方式：5p-ApGpGpTpC

6、pApApTpCpCpApG-OH3 5AGGTCAATCCAG3 AGGTCAATCCAG4、DNA分子的二级结构：双螺旋结构。 双螺旋的特点： （1）DNA由两条反向平行的脱氧多核苷酸键，围绕一中心轴，构成右手螺旋结构。 （2）磷酸和脱氧核糖位于双螺旋结构的外侧，碱基位于内侧，并且符合碱基配对规律。 （3）相邻的碱基平面相差0.34nm，螺旋一圈有10.5个碱基对，螺距3.54nm。 （4）螺旋的稳定力：水平为氢键，纵向力为碱基堆积力。 （5）为保证两链的平行，核糖平面与碱基平面垂直。5、mRNA，tRNA，rRNA的结构及其功能mRNAtRNArRNA结构1、帽子结构：多数真核mRNA的

7、5末端均在转录后加上一个7-甲基鸟苷，同时在第一个核苷酸的C2被甲基化，形成帽子结构：m7GppNm。2、PoloA尾结构：多数真核mRNA的3末端有一个多聚腺苷酸结构，称为多聚A尾。3、mRNA分子中有编码区与非编码区。1、大多含有较多的稀有碱基。2、3末端为-CCA-OH，用来接受活化的氨基酸。3、5末端多数为G，也有C。4、二级结构为三叶草形。5、三级结构为倒L形。6、反密码子能识别mRNA的密码子1、含量最丰富，总RNA的80%。2、rRNA+核糖体蛋白-核蛋白体（有大小亚基。）功能将DNA所携带的遗传信息，按碱基互补配对的原则，抄录并传送至核糖体，指导蛋白质合成氨基酸排列顺序活化、搬

8、运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译。参与组成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。6、核酸的性质： （1）紫外吸收：在260nm处有最大吸收波长。纯DNA样品的A260/A280=1.8；纯RNA的A260/A280=2.0 （2）变性：某些理化因素（温度、PH、离子强度等）会导致DNA双链互补碱基对之间发生氢键断裂，使双键DNA解离为单键。（变性的本质：双螺旋的氢键断裂，不涉及共价键的断裂。） DNA变性其他理化性质的改变：OD260增高（增色反应），粘度下降，比旋度下降，浮力密度升高，酸碱滴定曲线改变，生物活性丧失。 变性：多核苷酸键双键的氢键断裂，一般为可逆，分子量不变化 降解：多核苷酸的

9、磷酸二酯键断裂，一般为不可逆，分子量下降。（3）复性：当变形条件缓慢地除去后，两条解离的互补链可重新配对，恢复原来的双螺旋结构的现象。（4）分子杂交：满足碱基配对的单链，杂化成双链。可以是DNA的两条单链，也可以是RNA的两条单链，或者DNA与RNA的单链之间。第三章 酶1、酶的本质：生物体内的酶是对其特异性底物起高效催化作用的蛋白质和核糖核酸。 核酶是具有催化功能的核糖核酸。2、酶的定义：是由活细胞产生的，具有催化功能的生物大分子。绝大多数酶为蛋白质，少数为RNA。3、酶的活性中心：酶分子中能与底物特异性结合并催化底物转化为产物的特定结构空间。 （1）必须基团分为结合基团（与底物专一性结合）

10、和催化基团（催化底物转变为产物）。 （2）活性中心外的基团，不参与活性中心的组成，但为维持酶活性中心应有的空间构象或作为调节剂的结合部位所必须的基团。4、同工酶：催化相同的化学反应，但酶蛋白分子的结构、理化性质乃至免疫学性质都不同的一组酶。5、酶反应的特点：极高的效应；高度的特异性；可调性。 酶反应的机制：诱导契合学说、趋近效应和定向效应、张力作用、酸碱催化作用、共价催化作用。6、酶比一般催化剂更有效降低活化能，从而提高反应速率。7、米氏方程： Km值等于酶促反应速率为最大速率一半时的底物浓度，单位为mol/L；Km可用来表示酶对底物的亲和力；Km越小，酶对底物的亲和力越大。 Km=(K2+K

11、3)/K1（1）S较低，V与S成线性关系，一级反应（2）随着S增加，V与S成双曲线关系，混合级反应（3）S较高时，V到达了最大速率，零级反应。8、足够底物存在时，反应速度与酶浓度成正比。 酶活性最高时，存在最适温度和最适PH。 可逆性（竞争性、非竞争性、反竞争性）9、酶的抑制作用 不可逆性（抑制剂与酶共价结合，专一性不可逆、非专一性不可逆） 直接或间接影响酶的活性中心，使酶活性降低或丧失。（一）可逆性抑制作用：抑制剂通过非共价键和酶或酶复合物可逆性结合，使酶的活性降低或者消失。 （1）竞争性抑制：抑制剂和酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶和底物结合成中间产物。（特点：抑制剂

12、只能与游离酶结合；抑制剂结构与底物相似；抑制程度取决于I和E亲和力，及I和S的相对比例；增加底物浓度可减低或消除抑制作用；表观Vmax不变，Km变大） （2）非竞争性抑制：抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，不影响酶与底物的结合，但酶-底物-抑制剂复合物（ESI）不能进一步释放底物。（抑制剂能与游离酶分子，ES结合；抑制剂结构与底物不同，与酶活性中心外的基团结合；抑制程度取决于I；表观Vmax减小，Km不变） （3）反竞争性抑制：抑制剂与酶和底物形成的中间产物结合，从而起到抑制作用。（表观Vmax与Km都随I增大而减小）10、关键酶：代谢途径是由一系列酶促反应组成，其速度及方向由某些反应最慢的

13、酶促反应所决定，这些酶促反应的速度决定整个代谢途径的总速度。这样的酶称为关键酶或限速酶。11、变构调节（别构调节）：小分子化合物与酶分子活性中心以外某一部位结合，引起酶构象变化，从而改变酶的活性的调节方式。 变构酶：受变构调节的酶。 酶原：无活性的酶的前体。酶原的激活实质是酶活性中心的形成或暴露过程。 酶原的生理意义：避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化；保证酶在其特定部位与环境发挥其催化功能；酶原还可以视为酶的存储形式。第四章 糖代谢一、糖的无氧氧化（包括糖酵解和乳酸生成两个途径）1、糖酵解：在机体缺氧的条件下，葡萄糖经过一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程。2、糖酵解途径：糖酵解阶

14、段中由葡萄糖分解成丙酮酸的阶段。3、底物磷酸化：底物分子内部能量重新分布，生成高能键，使ADP磷酸化成ATP的过程。4、糖酵解小结： （1）糖酵解是一个不需氧的产能过程 （2）反应部位：胞质 （3）1分子G，生成2分子乳酸 （4）2次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP （3）3个关键酶：己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶5、糖酵解的生理意义： （1）特殊生理状态下迅速获得能量的主要方式。 （2）某些组织获取能量的主要方式。 （3）生成的乳酸可进一步氧化功能，或异生为糖。二、糖的有氧氧化（包括糖酵解途径、丙酮酸氧化脱羧、三羧酸循环及氧化磷酸化）1、有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水

15、和二氧化碳，并且释放能量的反应过程。2、丙酮酸氧化脱羧：丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰CoA（由丙酸酮脱氢酶复合体催化）3、三羧酸循环：是由乙酰CoA与草酰乙酸缩合生成含有3个羧基的柠檬酸作为起始物的循环反应。 三羧酸循环（TCA）要点：（反应部位：线粒体） （1）消耗了1分子乙酰CoA （2）经过4次脱氢、2次脱羧、1次底物水平磷酸化 （3）生成1分子FADH2，3分子NADH+H+,2分子CO2，1分子GTP，合计生成10个ATP。 （4）关键酶：柠檬酸合酶、-酮戊二酸脱氢酶复合体、异柠檬酸脱氢酶 （5）三羧酸循环中间产物的含量在生理状态下处于动态平衡 TCA生理意义： （1）TCA循环

16、是3大营养素的最终代谢通路 （2）TCA循环是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽 （3）为其他物质的代谢提供小分子前体 （4）为呼吸链提供H+e（能量）三、糖磷酸戊糖途径（是指葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH+H+，前者再进一步转变成3-磷酸甘油酯和6-磷酸果糖的反应过程）1、磷酸戊糖途径反应过程分为两个阶段（反应部位：胞浆） （1）6-磷酸葡萄糖（底物）在氧化阶段生成磷酸戊糖和NADPH+H+。 （2）经过基团转移反应进入糖酵解途径。 磷酸戊糖途径的特点： （1）脱氢反应以NADP+为受氢体，生成NADPH+H+ （2）反应过程中进行了一系列酮基和醛基转移反应，经过了3、4、5、6、7碳糖的演变过

17、程 （3）反应过程生成了重要中间代谢产物5-磷酸核糖；6-磷酸葡萄糖脱氢酶（G6PD）是限速酶。 （4）1分子G-6-P经过反应，只能发生1次脱羧和2次脱氢反应，生成1分子CO2和2分子NADPH+H+ 磷酸戊糖途径的生理意义： （1）为核酸的生物合成提供核糖 （2）提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应（体内许多合成反应的供氢体；体内羟化反应；维持谷胱甘肽的还原状态）四、糖原的合成与分解1、糖原的合成（1）组织定位：肝脏和肌肉；细胞定位：胞浆（2）关键酶：糖原合酶肌肉不存在，固肌糖原不能分解（3）G的供体：UDPG（活性葡萄糖，在体内充作葡萄糖供体）关键酶（4）增加了1分子的G，消耗了2分

18、子的ATP2、糖原的分解（肝糖原的分解）（1）亚细胞定位：胞浆（3）糖原(n)磷酸化酶脱支酶1-磷酸葡萄糖 变构酶6-磷酸葡萄糖 葡萄糖-6-磷酸酶葡萄糖五、糖异生（非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程） 糖异生的生理意义：（1）维持血糖水平的恒定（主要作用）（2）补充或恢复肝糖原储备的途径（3）调节酸碱平衡（乳酸异生为糖）六、血糖来源与去路 食物糖（消化吸收） （分解氧化）CO2+H2O肝糖原（分解） 血糖 （糖原合成/磷酸戊糖途径）肝、肌糖原/其他糖非糖物质（糖异生） （脂类、氨基酸代谢）脂肪、氨基酸第五章 脂类代谢1、营养必须脂酸：亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸，是人合成重要生理活性物质的原料，

19、不能自身合成，必须由食物供给，动物不可缺少的氨基酸。2、脂肪动员：是指存储在脂肪组织中的甘油三酯，被激素敏感性甘油三酯脂酶（HSL，关键酶）逐步水解成游离脂酸和甘油并释放入血供其他组织氧化利用的过程。3、脂酸分解的途径（-氧化分解功能） （1）脂酸的活化形式为脂酰CoA（消耗2个ATP） （2）脂酰CoA经肉碱运转进入线粒体（肉碱脂酰转移酶I为关键酶） （3）脂酸的-氧化的最终产物主要是乙酰CoA （4）基本过程：脱氢、加水、脱氢、硫解 脂酰CoA-N/2-1次-氧化-乙酰CoA4、酮体：是指脂酸在肝细胞分解氧化时产生的一个中间代谢产物，包括乙酰乙酸、-羟丁酸、丙酮。5、脂酸的合成 （1）原料

20、：乙酰CoA（来源糖、脂肪、氨基酸）；NADPH+ H+（来源磷酸戊糖途径）；ATP、生物素 （2）合成部位：肝为主，还有肾、脂肪组织等；细胞定位：胞液 （3）基本过程 乙酰CoA的运转（柠檬酸-丙酮酸循环，目的将乙酰CoA从线粒体转到胞液） 乙酰CoA活化为丙二酸单酰CoA 碳链的延长：缩合、加氢、脱水、加氢6、脂肪肝形成的原因：营养不良、中毒、必须脂肪酸缺乏、胆碱缺乏、蛋白质缺乏，导致肝细胞合成的甘油三酯不能形成VLDL分泌入血，则聚集以脂滴形式存在于肝细胞中。7、胆固醇的合成 （1）合成部位：除成年动物脑组织及成熟红细胞外，几乎全身各组织都可以合成胆固醇，以肝、小肠为主；细胞定位：胞液、

21、光面内质网。 （2）合成原料：乙酰CoA、ATP及NADPH+ H+ （3）基本过程： 甲羟戊酸的合成； 异戊二烯的合成； 鲨烯的合成； 胆固醇的合成 （4）关键酶：HMG CoA还原酶（HMG CoA合成酶是酮体合成的关键酶）8、血浆脂蛋白的分类：（1）电泳法：-脂蛋白泳动最快，-脂蛋白紧接着，前-脂蛋白在中间，GM停留原点。（2）超速离心法：GMVLDLLDLHDL(从左往右，密度增大，颗粒大小减小)9、血浆脂蛋白的组成：蛋白质、甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯组成。第六章 生物氧化1、生物氧化：物质在体内进行的氧化，主要是糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时，逐步释放能量，最终生成CO2和水。 生

22、物氧化中生成的水由脱下来的氢和氧结合产生的，CO2由有机酸脱羧产生。2、氧化呼吸链：物质代谢脱下的成对氢原子以还原当量形式存在（NADH+H+,FADH2），再通过多种酶和辅酶催化的氧化还原连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水，这种含多种氧化还原组分的传递链。组成：一系列传递电子体和递氢体；排列：复合体I、完全镶嵌在线粒体内膜中，复合体II镶嵌在内膜内。3、氧化呼吸链的两条途径： （1）NADH复合体ICoQ复合体Cytc复合体O2（2）琥珀酸复合体IICoQ复合体Cytc复合体O2Cytc（细胞色素C）的传递方向：bc1caa3(巧妙记忆：笔洗一洗AA散)3、细胞体内由ADP磷酸化ATP的两

23、种方式：（1）底物水平磷酸化：代谢物在氧化分解过程中，因脱氢或脱水反应引起分子内能量的重新分布，生成高能磷酸键，使ADP磷酸化生成ATP的过程。（2）氧化磷酸化：呼吸链电子传递中释放能量，偶联驱动ADP磷酸化生成ATP的过程，又称为偶联磷酸化。4、氧化磷酸化偶联的部位：在复合体I、内，可以根据以下方法测定： （1）P/O比值：氧化磷酸化过程中，每消耗1mol O原子，所消耗无机磷的摩尔数（所生成ATP的摩尔数）。NADH氧化呼吸链存在3个ATP的生成部位，P/O=2.5，即产生2.5个ATP；琥珀酸氧化呼吸链存在2个ATP生成部位，P/O=1.5，即产生1.5个ATP。 （2）自由能变化 氧化

24、磷酸化偶联机制：化学渗透假说（产生跨线粒体内膜的质子梯度） 氧化磷酸化的影响因素：3类氧化磷酸化抑制剂；ADP调节；甲状腺激素；线粒体DNA突变。5、高能磷酸化合物：含有高能磷酸键的化合物，例如磷酸酐（ATP、ADP、UTP等）、乙酰辅酶A、脂酰辅酶A等。6、胞质中NADH通过穿梭机制进入线粒体-磷酸甘油穿梭苹果酸-天冬氨酸穿梭穿梭物质-磷酸甘油/磷酸二羟丙酮苹果酸、glu、Asp、-酮戊二酸进入线粒体后转成物质FAPH2NADH+H+生成ATP1.52.5存在组织脑、骨骼肌肝脏、心肌组织相同点将胞液中NADH的还原当量转送到线粒体内是机体能量利用的共同形式是合成代谢的还原当量第七章 氨基酸代

25、谢1、氮平衡：摄入氮量与排出氮量之间的关系，间接反映蛋白质的代谢状况。 中国营养协会建议：成人每日的氮摄入量为80g。2、蛋白质营养价值的评价标准，取决于食物蛋白质中含必须营养氨基酸的数量及种类的多少。 必须营养氨基酸：缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、蛋氨酸（甲硫氨酸）、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸。（口诀：借一两本淡色书来）3、氨基酸的脱氨基作用： （1）脱氨基的方式：转氨基作用、氧化脱氨作用、联合脱氨基。 （2）转氨基作用：是在转氨酶的催化下，可逆地将-氨基酸的氨基转移给-酮酸，结果是氨基酸脱去氨基生成相应的-酮酸，而原来的-酮酸转变成另一种氨基酸。 转氨基的特点：只有氨基的转移，没有游离氨的生成；催

26、化反应是可逆的；辅酶都是磷酸吡哆醛；转氨酶的种类多，活性高，分布广，胞液和线粒体中都有。（3）转氨酶的辅酶都是维生素B6的磷酸酯，即磷酸吡哆醛。（4）联合脱氨作用：转氨基作用与谷氨酸脱氢作用的结合。体内主要脱氨途径，体内合成非必须氨基酸的主要方式，主要在肝肾组织中。4、氨基酸的脱羧作用：脱羧酶。5、体内氨的来源、去路与运转。 （1）体内氨的来源：氨基酸脱氨基、肠道细菌腐败作用、肾小管上皮细胞谷氨酰胺的分泌 （2）体内氨的去路：肝内合成尿素、合成非必须氨基酸及其他含氮的化合物、合成谷氨酰胺、肾小管分泌氨。（3）氨在血液中以丙氨酸和谷氨酰胺的形式运转。 通过丙氨酸-葡萄糖循环，氨从肌肉运往肝；通过

27、谷氨酰胺，氨从脑和肌肉等组织运往肝或肾。6、尿素的生成： （1）生成部位：肝脏 （2）原料：CO2、NH3 （3）能源：ATP （4）途径：鸟羧酸循环7、鸟氨酸循环的步骤： （1）氨基甲酰磷酸的形成（线粒体） NH3+CO2+H20+2ATP-GPSI-氨基甲酰磷酸+2ADP+PiGPSI氨基甲酰磷酸合成酶I （2）瓜氨酸的合成（线粒体） 在鸟氨酸氨基甲酰转移酶OCT催化下，氨基甲酰磷酸的氨基转移到鸟氨基上，生成瓜氨酸与磷酸。 （3）精氨酸的合成（胞液） 瓜氨酸与天冬氨酸在精氨酸代琥珀酸合成酶催化下，生成精氨酸代琥珀酸，此反应由ATP供能。 （4）尿素的生成（胞液） 精氨酸在精氨酸酶的催化下，

28、水解生成尿素与鸟氨酸。 鸟氨酸循环的特点：1、原料：两分子的氨（来自游离氨，天冬氨酸）、CO22、场所：肝细胞（线粒体、胞液）3、耗能：3个ATP，4个高能磷酸键4、限速酶：精氨酸代琥珀酸合成酶（主）、氨基甲硫磷酸合成酶（次）8、一碳单位：是指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团，包括甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基等。不能游离存在，需要载体：四氢叶酸。功能：参与嘌呤、嘧啶的合成。9、苯丙氨酸羟化酶缺乏导致苯丙酮尿酸症；络氨酸羟化酶缺乏导致白化病；黑尿酸氧化酶缺乏导致黑尿酸症。第八章 核苷酸的代谢核苷酸的从头合成途径和分解的最终产物嘌呤核苷酸嘧啶核苷酸从头合成概念利用磷酸核糖、氨基

29、酸、一碳单位和CO2等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成嘌呤核苷酸/嘧啶核苷酸。元素来源1、谷氨酰胺提供酰胺基（C-2的氨基即N3或者C-4的氨基N9）2、甘氨酸参与（提供C-5,即N7的氨基）3、甲酰基提供一碳单位1、谷氨酰胺2、CO23、天冬氨酸合成特点在磷酸核糖分子上逐步合成嘌呤环先合成嘧啶环，再与磷酸核糖相连而成分解产物尿酸尿酸及其钠盐难溶于水，过多会形成结晶并沉积在关节、软骨处，形成痛风。临床治疗：别嘌呤醇（XO竞争性抑制）NH3、CO2、-丙氨酸、-氨基异丁酸第九章 物质代谢联系与调节共同代谢途径 糖脂肪 乙酰辅酶A 三羧酸循环和氧化磷酸化中间代谢产物蛋白质）糖、脂、蛋白代谢

30、通过中间代谢产物而相互联系1、糖代谢与脂肪代谢 （1）糖摄入量过多，可以转变为脂肪 （2）脂酸只有甘油部分可以转变为糖 （3）脂肪代谢受糖代谢影响2、糖代谢与氨基酸代谢 （1）除生酮AA（亮氨酸、赖氨酸）外，其他AA均可以生成-酮酸，并循糖异生途径转化为糖 （2）糖代谢的中间产物可以生成某些非必需氨基酸3、氨基酸代谢与脂酸代谢（1）蛋白质可以转化为脂肪 （2）氨基酸可以作为合成磷酸的原料 （3）脂肪的甘油部分可以转为非必需氨基酸第十章 DNA的生物合成1、中心法则：DNA（自我复制），通过转录，形成RNA（自我复制，也可以通过逆转录合成DNA），RNA翻译，合成蛋白质。2、DNA半保留复制：DNA生物合成时，母链DNA解开成为两股单链，各自作为模板，按碱基配对规律，合成与模板互补的子链，子代细胞的DNA，一股单链从亲代完整地接受过来，另一股单链则完成重新合成，两个子代细胞的DNA和亲代的DNA碱基序列一致的复制方式。3、DNA的半不连续复制： （1）领头链：顺着解链方向生成子链，复制时连续进行