生化重点.docx

1、生化重点绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。二、生物化学的发展：1叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。2动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。3分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。三、生物化学研究的主要方面：1生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等

2、组成，此外还含有一些低分子物质。2物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收中间代谢排泄。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。3细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。4生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。5遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。四、生物化学的应用 1.农业

3、2.医药 3.营养 4.临床化学 5.药理学 6.毒理学糖第一节 概述一、定义糖类（carbohydrate）是一类多元醇的醛衍生物或酮衍生物，或者称为多羟醛或多羟酮的聚合物。实际上糖类包括多羟醛、多羟酮、它们的缩聚物及其衍生物。二、糖的分类糖类物质是一大类物质的总称。根据其能否水解和水解后的产物，将糖类分为单糖（monosaccharides）、寡糖（oligosaccharides）、多糖（polysaccharide）。第二节 单糖的化学结构一、 名词解释不对称碳原子（手性碳原子）：连接四个不同原子或基团的碳原子。镜象异构：两类彼此类似但不等同的，无论怎样放置，都无法叠和的物质，互为镜象

4、。非镜象异构体：有两个或两个以上不对称碳原子构型不同，它们之间就称为非镜象异构体。差象异构体：仅一个不对称碳原子构型不同，两镜象非对映体异构物称为差象异构体。端基异构体（异头物）：在构型上，仅头部不同的分子，互为端基异构体。构型:一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。构象：一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。D-型：互为镜象异构体的两类化合物，能使平面偏振光发生右旋的，其构型称为D型。L-型：互为镜象异构体的两类化合物，能使平面偏振光发生左旋的，其构型成为L型。a异头物和b-异头物： 在环状结构中，半缩醛碳原子也

5、称异头碳原子或异头中心。异头碳的羟基与最末的手性碳原子的羟基具有相同取向的异构体称a异头物，具有相反取向的称b异头物。醛糖：含醛基的单糖酮糖：含酮基的单糖呋喃糖：以五元环形式存在的单糖。吡喃糖：以六元环形式存在的单糖。二、单糖的开链结构单糖分为醛糖和酮糖:三、 单糖的环状结构单糖通过半缩醛和半缩酮结构形成环状结构糖上的一些氢氧根与同一分子上的醛基（或酮基）反应成环。2. 五个碳原子的D-核糖在40的水中形成-呋喃核糖（6%），-呋喃核糖（18%），-吡喃核糖（20%）和-吡喃核糖（56%）。（呋喃型为五元环；吡喃型为六元环。）3. D- 果糖，通过半缩酮结构，形成五元和六元环。在溶液中57%是

6、-D-吡喃果糖，31%是-D-呋喃果糖，9%是-D-呋喃果糖，3%是-D-吡喃果糖，只有一小部分（1%）仍保持开链状态。第三节 单糖的理化性质一、物理性质1、旋光性 除二羟丙酮外，一切糖类都有不对称碳原子，都具有旋光性。旋光性是鉴定糖的一个重要指标。2、甜度 各种糖的甜度不一，常以蔗糖的甜度为标准进行比较。3、溶解度 单糖分子中有多个羟基，增加了它的水溶性，尤其在热水中溶解度极大。但不溶于乙醚、丙酮等有机溶剂。二、化学性质（1）氧化作用及还原性单糖含有醛基或酮基，因此具有醛或酮的特性。醛基具有还原性质，能还原许多金属化合物，单糖也具有此特性。（2）与碱的作用单糖在碱性溶液种极不稳定，很容易分解

7、。分解的产物常因所用碱的强弱以及浓度的大小而不同。（3）还原作用单糖的碳基在一些还原剂（如钠汞齐、硼氢化钠等）的作用下，易被还原成羟基，醛糖被还原成一种糖醇，而酮糖可被还原成两种同分异构的糖醇。（4）成酯作用单糖分子具有多个醇性烃基，故具有醇的特性。醇的典型性质是能与酸缩和生成酯。（5）成苷作用单糖半缩醛结构上的羟基可与其它含羟基的化合物（如醇、酚等）发生缩和反应而生成缩醛式衍生物，称为糖苷（glycoside）。糖的半缩醛烃基与醇性烃基缩合后所生成的化学键称为糖苷键（glycosidic bond)。第四节 寡糖一、二糖1. 蔗糖（-葡萄糖-12-D-果糖） 无还原性 2. 乳糖，主要存在于

8、各种动物的乳汁中（半乳糖-14-葡萄糖）3. 麦芽糖，麦芽糖的糖苷键是葡萄糖-14-葡萄糖。第五节 多糖可以将多糖分为均一多糖（一种类型单体的聚合物）和不均一多糖（两种 或两种以上的糖类单体的聚合物）。一、均一多糖（一）糖原糖原主要存在于动物体内的肝脏（肝糖原）和肌肉（肌糖原）中，以肝中含量多，所以有动物淀粉之称。在动物体中，糖原是储存葡萄糖的主要多糖。糖原是由葡萄糖分子通过以下化学键连接成长链而形成的：1) -14 键 2) -16 分支，大约一个分支含有8-12个葡萄糖。糖原与碘作用呈现红色，无还原性，没有成脎作用；糖原能溶于水及三氯醋酸，但不溶于乙醇及其其它有机溶剂。（二）淀粉淀粉广泛分

9、布于自然界，尤其是在植物的种子（大米、小麦、玉米等）、根茎（马铃薯、红薯）及果实（花生、白果、板栗等）内储存甚多。在植物体中，葡萄糖以淀粉的形式储存。 a. 淀粉有两种形式：直链淀粉和支链淀粉。b.直链淀粉是没有分支的长链，由3000个葡萄糖分子通过14糖苷键连接而成。c.支链淀粉的结构与动物的糖原十分相似。由葡萄糖分子通过以下结构连接成长链构成：1) a-14 键 2)-16分支，大约每个分支含有24-30个葡萄糖。3) 典型的就是每个分子中有成百上千的葡萄糖残基存在。3、淀粉的一个重要的性质是与碘的反应，糖淀粉（直链）遇碘产生蓝色，胶淀粉（枝链）遇碘产生紫红色。利用这种颜色反应可以鉴别淀粉

10、。（三）纤维素纤维素是构成植物细胞壁和支撑组织的重要成分。纤维素是由一个没有分支的以14键相结合的葡萄糖聚合物构成。每个葡萄糖单体之间相应地旋转180使得氢键在链中连接。链与链之间也有氢键形成。纤维素被纤维素酶水解，纤维素酶由原生动物，细菌（在反刍动物的胃肠道内）和真菌产生。纤维素在性质上与其它糖类的主要区别是在大部分普通溶剂中极其难溶解。例如纤维素不溶于水、稀酸和碱，也不溶于一般的有机溶剂。能与酸成酯。（四）几丁质几丁质是构成昆虫和甲壳纲外骨骼的糖类；也构成大部分真菌和藻类的细胞壁。由N-乙酰氨基葡糖的聚合物构成；14键，乙酰基位于葡萄糖环的第二个碳上。相邻线间形成的氢键产生巨大的金属力。二

11、、不均一多糖不均一多糖可分为三类：蛋白多糖，肽聚糖和糖蛋白。1.蛋白多糖是多糖（称为糖胺聚糖）和核蛋白的络合物。糖胺聚糖是没有分支的，重复的二糖单元的聚合物。2. 肽聚糖由不均一多糖链连上肽形成。存在于细菌的细胞壁中。不均一多糖由N-乙酰胞壁酸和N-乙酰氨基葡糖通过14键连接构成。肽的部分是由D型和L型的氨基酸构成的四或五肽。3.糖蛋白由蛋白质以共价键连接成的低聚糖构成。低聚糖蛋白通常含有1-30个残基，占分子质量的80%或者更多。糖蛋白按化学键类型的分为O-糖蛋白，N-糖蛋白。 脂类第一节 概述一、定义 脂是一类低溶于水而高溶于非极性溶剂的生物有机分子。对大多数脂质而言，其化学本质是脂肪酸和

12、醇所形成的酯类及其衍生物。二、分类 脂可分成五类：i. 单纯脂 ii. 复合脂 iii. 萜类和类固醇及其衍生物 iv. 衍生脂系 v. 结合脂类三、生物功能 脂类具有重要的生物功能 供能贮能 构成生物膜 协助脂溶性维生素的吸收，提供必需脂肪酸 保护和保温作用。第二节 甘油三酯一、 油和脂的定义 甘油三酯 ( 三脂酰甘油 ) 是植物和动物细胞贮脂 ( depotlipids ) 的主要部分。一般在室温下为液态的称为油（ oils ），在室温下为固态的称为脂 ( fats ) ，有时也称为油脂或中性脂。二、甘油 即 丙三醇 ，因具有甜味而得名。三、脂肪酸 在高等动植物体内主要存在 12 碳以上的

13、高级脂肪酸；绝大多数含有偶数碳原子，极少含有奇数碳原子。烃链有饱和的，有不饱和的，有的还有取代基（如羟脂酸）。不饱和脂肪酸钟有含 1 个双键的（称为单烯酸），有含 2 个以上双键的（称为多烯酸）。亚油酸（ linoleic acid ） 亚麻酸（ linolenic acid ）是 . 必需脂肪酸。脂肪酸的简写表示法是先写出碳原子数，再写双键数，最后表明双键的位置。四、理化性质油脂的理化性质主要决定于 脂肪酸 。脂肪的一个主要的特性是一般不溶于水，而溶于 乙醚 、 丙酮 、 氯仿 、 石油醚 及 四氯化碳 等非极性溶剂。脂肪的熔点取决于所含脂肪酸的成分，脂肪酸都由固定的熔点。动物 脂肪 通常含

14、软脂酸和硬脂酸较多，因此在常温下皆呈固态。植物 油 含有大量的油酸、亚油酸以及其它在常温下为液体的不饱和脂肪酸，因此，植物油在常温下为液体。脂肪虽不溶于水，但在乳化剂作用下，可变成很细小的颗粒，均匀地分散在水里面而形成稳定的乳状液，这个过程叫乳化作用（ emulsification ）。一切油脂都能被酸、碱和脂肪酶（ lipase ）所水解，水解的产物是甘油和各种高级脂肪酸。水解作用如在碱性溶液 ( NaOH 或 KOH ) 中进行（为不可逆反应），则产物是甘油和各种高级脂肪酸的盐（钠盐或钾盐），这个过程称为皂化作用（ saponification ）。不饱和脂肪酸中的双键在适当的温度和催化剂

15、的作用下，可与氢或卤素起加成作用。与卤素的加成作用，称卤化作用（ halogenation ） , 与氢加成，称氢化作用（ hydrogenation ）。天然油脂暴露在空气中相当时间后，就会产生一种刺鼻臭味，称为酸败（ rancidity ）。 光 、 热 、 湿气 会加速油脂的酸败。第三节 磷酸甘油酯（磷脂）一、组成磷酸甘油脂 也称 甘油磷脂 ，含有 甘油 、 脂肪酸 、 磷酸 及含碳碱性化合物（ 胆碱 或 胆胺 ）或其它成分。二、磷脂酰胆碱 （ phosphatidyl cholines ）又称为卵磷脂（ lecithin ）。三、磷脂酰乙醇胺 （ phosphatidyl ethano

16、lamines ）又称为 脑磷脂 （ cephalin ）。它也是甘油脂，其结构与卵磷脂很相似，所不同的是，脑磷脂中的含氮碱部分不是胆碱。第四节 萜类和类固醇类及前列腺素一、固醇类固醇 （ 甾醇 ）及其脂是类脂质中的一种重要的化合物。固醇为环状醇，是环戊烷多氢菲的衍生物。环戊烷多氢菲可以看作是环戊烷与完全氢化的菲缩和而成的产物。（一） 胆固醇 （ cholesterol ） 胆固醇 是白色光泽斜方晶体，易于结晶，不溶于水，易溶于有机溶剂，如 乙醚 、 苯 、 氯仿 、 石油 、 丙酮 及 热酒精 等。胆固醇具有不导电的性质，因此是传导、产生冲动的神经结构的良好绝缘体。胆固醇除与 神经传导 有关

17、外，还参与 血浆蛋白的合成 ，参与 脂肪代谢 ，它也是细胞结构的组分。它可以转化为 胆汁酸盐 、 肾上腺皮质激素 、 性激素 及 维生素 D 3 等。（二） 胆酸 、 胆汁酸 及其 衍生物胆酸 （ cholic acid ）及其衍生物是胆汁的重要成分，可看作是胆固醇衍生的一类固醇酸。固醇酸除胆酸外，还有脱氧胆酸、鹅脱氧酸和石胆酸等，它们统称为胆汁酸（ bile acid ）。（三） 其它固醇类物质在植物中有多种固醇，其结构与胆固醇很相似，也是植物新陈代谢不可缺少的物质，统称为 植物固醇 （ phytosterol ）。1. 萜类 萜类 是 异戊二烯 （ isoptene ）的衍生物。植物中，多

18、数萜类具有特殊臭味，是各种植物特有油的主要成分。例如 柠檬苦素、薄荷醇（ menthol ）、樟脑（ camphor ） 等依次是 柠檬油、薄荷油、樟脑油 的主要成分。2. 前列腺素 前列腺素 （ prostaglandins,PG ）是一类脂肪酸的衍生物，是花生四烯酸以及其他不饱和脂肪酸的衍生物。第五节 结合脂类一、糖脂 定义：一个或多个单糖残基与脂类部分、单脂酰或二脂酰甘油，象鞘氨醇样长链上的碱基或神经酰胺上的氨基以糖苷键相连所形成的化合物，称为糖脂（ glycolipids ）。二、脂蛋白类 1 、脂蛋白类（ lipoproteins ）可根据其蛋白质组成，大致分为核蛋白类（ nucle

19、oproteins ）、磷蛋白类（ phosphoproteins ）、 单纯蛋白类（ simple proteins ），它与脂的重要结合物有血浆脂蛋白。2 、血浆脂蛋白 根据不同脂蛋白所含脂类多少，密度大小上的差别，可分为五个密度范围不同的组成部分： 乳糜微粒 （ chylomicrons ） 、极低密度脂蛋白 （ Very Low Density Lipoprotein ， VLDL ） 、低密度脂蛋白 （ Low Density Lipoprotein ， LDL ） 、高密度脂蛋白 （ High Density Lipoprotein ， HDL ） 和极高密度脂蛋白 （ Very

20、High Density Lipoprotein, VHDL ） 。第3章 蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1 结构特点 ：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有 20种 ，除脯氨酸为-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为 L-氨基酸 。2 分类 ：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类： 非极性中性氨基酸(8种)； 极性中性氨基酸(7种)； 酸性氨基酸 ( Glu 和 Asp )； 碱性氨基酸 ( Lys、Arg 和 His )。二、 肽键与肽链：肽键 (peptide bond) 是指由一分子氨基酸的 -羧基与另一分子氨基

21、酸的-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为 氨基酸残基 。每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是 N端C端 。三、肽键平面 (肽单位) ： 肽键具有 部分双键的性质 ，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为 肽键平面 。四、蛋白质的分子结构：蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。1 一级结构 ：指多肽链中 氨基酸的排列顺序 ，其维系键是 肽键 。蛋白质的一级结构决定其空间结构

22、。2 二级结构 ：指多肽链 主链骨架 盘绕折叠而形成的构象，借 氢键 维系。主要有以下几种类型： -螺旋 ：其结构特征为：主链骨架围绕中心轴盘绕形成 右手螺旋 ；螺旋每上升一圈是 3.6 个氨基酸残基，螺距为 0.54nm； 相邻螺旋圈之间形成许多 氢键 ； 侧链 基团位于螺旋的 外侧 。影响 -螺旋形成的因素主要是： 存在 侧链基团较大 的氨基酸残基； 连续存在 带相同电荷 的氨基酸残基； 存在 脯氨酸残基 。 -折叠 ：其结构特征为： 若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片； 所有肽键的C=O和NH形成链间氢键；侧链基团分别交替位于片层的上、下方。 -转角 ：多肽链 180回折部分，通常由四

23、个氨基酸残基构成，借1、4残基之间形成氢键维系。 无规卷曲 ：主链骨架无规律盘绕的部分。3 三级结构 ：指多肽链 所有原子 的空间排布。其维系键主要是 非共价键 （次级键）： 氢键、疏水键、范德华力、离子键 等，也可涉及二硫键。4 四级结构 ：指 亚基之间 的立体排布、接触部位的布局等，其维系键为 非共价键 。 亚基 是指参与构成蛋白质四级结构的而又具有独立三级结构的多肽链。五、 蛋白质的理化性质：1 两性解离与等电点 ：蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质。蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为 蛋白质的等电点 。2 蛋白质的胶体性质

24、：蛋白质具有亲水溶胶的性质。蛋白质分子表面的 水化膜和表面电荷 是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素。3 蛋白质的紫外吸收 ：蛋白质分子中的 色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸 残基对紫外光有吸收，以 色氨酸 吸收最强，最大吸收峰为 280nm 。4 蛋白质的变性 ：蛋白质在某些理化因素的作用下，其特定的 空间结构被破坏 而导致其理化性质改变及 生物活性丧失 ，这种现象称为 蛋白质的变性 。引起蛋白质变性的因素有：高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。绝大多数蛋白质分子的变性是不可逆的。六、蛋白质的分离与纯化：1 盐析与有机溶剂沉淀 ：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋

25、白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为 盐析 。常用的中性盐有： 硫酸铵 、氯化钠、硫酸钠等。盐析时，溶液的pH在蛋白质的等电点处效果最好。凡能与水以任意比例混合的有机溶剂，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可引起蛋白质沉淀。2 电泳 ：蛋白质分子在高于或低于其pI的溶液中带净的负或正电荷，因此在电场中可以移动。电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带 电荷量 以及 分子大小 。3 透析 ：利用透析袋膜的超滤性质，可将大分子物质与小分子物质分离开。4 层析 ：利用混合物中各组分理化性质的差异，在相互接触的两相（固定相与流动相）之间的分布不同而进行分离。主要有离子交换层析，凝胶层析，吸附层析及亲和

26、层析等，其中凝胶层析可用于测定蛋白质的分子量。5 超速离心 ：利用物质密度的不同，经超速离心后，分布于不同的液层而分离。超速离心也可用来测定蛋白质的分子量，蛋白质的分子量与其沉降系数S成正比。七、氨基酸顺序分析：蛋白质多肽链的氨基酸顺序分析，即蛋白质一级结构的测定，主要有以下几个步骤：1. 分离纯化蛋白质，得到一定量的蛋白质纯品；2. 取一定量的样品进行完全水解，再测定蛋白质的氨基酸组成；3. 分析蛋白质的N-端和C-端氨基酸；4. 采用特异性的酶（如 胰凝乳蛋白酶 ）或化学试剂（如 溴化氰 ）将蛋白质处理为若干条肽段；5. 分离纯化单一肽段；6. 测定各条肽段的氨基酸顺序。一般采用 Edma

27、n降解法 ，用异硫氰酸苯酯进行反应，将氨基酸降解后，逐一进行测定；7. 至少用两种不同的方法处理蛋白质，分别得到其肽段的氨基酸顺序；8. 将两套不同肽段的氨基酸顺序进行比较，以获得完整的蛋白质分子的氨基酸顺序。酶第一节 酶的作用特点1.高度的催化效率：酶是生物催化剂(biological catalyst)，一般而论，酶促反应速度比非催化反应高108-1020倍。2.高度的专一性：一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键，以促进一定的化学变化，并生成一定的产物，这种现象称为酶的特异性或专一性(specificity)。受酶催化的化合物称为该酶的底物或作用物(substrate)。酶对底物的专一性

28、通常分为以下几种：(1)绝对特异性(absolute specifictity)；(2)相对特异性(relative specificity)；(3)立体异构特异性(ster , eopecificity) 3.酶活性的可调节性：酶是生物体的组成成份，和体内其他物质一样，不断在体内新陈代谢，酶的催化活性也受多方面的调控。4.酶活性的不稳定性：酶是蛋白质，酶促反应要求一定的pH、温度等温和的条件，强酸、强碱、有机溶剂、重金属盐、高温、紫外线、剧烈震荡等任何使蛋白质变性的理化因素都可能使酶变性而失去其催化活性。第二节 酶的分类和命名一、酶的分类 国际酶学委员会(I.E.C)规定，按酶促反应的性质，

29、可把酶分成六大类：氧化还原酶类(oxidoreductases)、转移酶类(transferases)、水解酶类(hydrolases)、裂解酶类(lyases)、异构酶类(isomerases、合成酶类(连接酶类，ligases)。二、酶的命名 (一)习惯命名法：一般采用底物加反应类型而命名；对水解酶类，只要底物名称即可；有时在底物名称前冠以酶的来源，如血清谷氨酸-丙酮酸转氨酶、唾液淀粉酶等。(二)系统命名法：国际酶学委员会规定了一套系统的命名法，使一种酶只有一种名称。它包括酶的系统命名和4个数字分类的酶编号。第三节 酶的分子组成和化学结构全酶的蛋白质部分称为脱辅基酶蛋白(apoenzyme

30、)，非蛋白质部分称为辅助因子(cofactor)。与酶蛋白疏松结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅酶(coenzyme) ，一般可用透析法除去；与酶蛋白牢固结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅基(prosthetic group)，不可用透析法除去。根据酶的组成成份，可分单纯酶和结合酶两类。单纯酶(simple enzyme)是基本组成单位仅为氨基酸的一类酶。结合酶(conjugated enzyme)的催化活性，除蛋白质部分(酶蛋白apoenzyme)外，还需要非蛋白质的物质，即所谓酶的辅助因子(cofactors)，两者结合成的复合物称作全酶(holoenz

31、yme)。与酶活性有关的基团称为酶的必需基团(essential group)。有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，集中在一起形成具有一定空间结构的区域，该区域与底物相结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心(active center)。构成酶活性中心的必需基团可分为两种，与底物结合的必需基团称为结合基团(binding group)，促进底物发生化学变化的基团称为催化基团(catalytic group)。第四节 酶的作用机理一、酶作用在于降低反应活化能：催化剂的作用，主要是降低反应所需的活化能，以致相同的能量能使更多的分子活化，从而加速反应的进行。二、中间复合物学说：目前一般认为，酶催化某一反应时，首先在酶的活性中心与底物结合生成酶-底物复合物（ES），此复合物再进行分解而释放出酶，同时生成一种或数种产物。ES的形成，改变了原来反应的途径，可使底物的活化能大大降低，从而使反应加速。三、酶作用高效率的机理主要有下列四种因素：趋近效应(approximation)和定向效应(orientatio