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1、生化复习资料带答案氨基酸代谢1体内氨基酸脱氨的主要方式是（C ） A.氧化脱氨 B.转氨基 C.联合脱氨 D.非氧化脱氨 E.脱水脱氨2肌肉中氨基酸脱氨基的主要方式是（ D ）A.氨基酸氧化酶氧化脱氨基作用 B.转氨基作用 D.嘌呤核苷酸循环E.转氨酶和L-谷氨酸脱氢酶的联合氨作用3苯丙氨酸羟化酶先天缺乏，易患（ C ） A.白化病 B.尿黑酸症 C.苯丙酮尿症 D.痛风症 E.乳清酸尿病 4合成尿素时，线粒体外合成步骤中直接提供的氨来自（ C ） 5芳香族必需氨基酸是（ D ） A.蛋氨酸 B.酪氨酸 C.亮氨酸 D.苯丙氨酸 E.脯氨酸6体内氨最主要的去路是（ A ） A.合成尿素 B.合

2、成谷氨酰胺 C.生成按离子 D.合成非必需氨基酸 E.合成蛋白质7体内生酮兼生糖的氨基酸有（E ） A.精氨酸 B.赖氨酸 C.丝氨酸 D.蛋氨酸 E.苯丙氨酸8体内一碳单位不包括（ D ）A.CH3 B.CH2 C. CH= E. CH=NH9S-腺苷蛋氨酸的主要作用是（ E ）A.合成同型半胱氨酸 B.补充蛋氨酸 C.合成四氢叶酸D.生成腺苷酸 E.提供活性甲基A.赖氨酸 B.缬氨酸 C.蛋氨酸D.色氨酸 E.组氨酸1生酮氨基酸是（ A ）2生糖兼生酮氨基酸是（ D ） 1下列哪些氨基酸属人体营养必需氨基酸（ ABCD ） A.苯丙氨酸 B.赖氨酸 C.异亮氨酸 D.亮氨酸 E.丙氨酸2转

3、氨基作用的下列描述，错误的是（ BE ）A.参与机体合成非必需氨基酸 B.脯氨酸参与转氨基作用 C.转氨基作用是可逆反应 D.与维生素B6有关 E.转氨基作用是体内氨基酸主要的脱氨基方式 二、填空题1SAM的含义名称是_S腺苷蛋氨酸_。2营养必需氨基酸的概念是_。3合成尿素时，线粒体外合成步骤中，_是直接提供的。4维生素_是转氨酶的辅酶组成成分。5体内氨基酸的脱氨基方式有_、_、_三种。6一碳单位是指_。7氮平衡有三种情况，它们是_总氮_、_正氮_和_负氮_。8氨基酸脱羧酶的辅酶是_磷酸吡哆醛_。三、名词解释1.氮平衡 2.嘌呤核苷酸循环 3.甲硫氨酸循环 4.鸟氨酸循环三、名词解释 1N平衡

4、：通过测定肌体摄入的N（食物的含N量）和排出的N（粪与尿中的N量）了解机体蛋白质代谢状态的一种试验方法。2嘌呤核苷酸循环：肌肉中存在的一种氨基酸脱基方式。氨基酸通过连续的转氨基作用将氨基转移给草酰乙酸，生成天冬氨酸；天冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸反应生成腺苷酸代琥珀酸，腺苷酸代琥珀酸裂解成延胡索酸和腺嘌呤核苷酸（AMP），AMP在腺苷脱氨酶的催化下脱下脱去氨基生成IMP，完成循环。3甲硫氨酸循环：甲硫氨酸生成SAM，提供甲基生成甲基化合物，生成的S-腺苷同型半胱氨酸进一步转变成同型半胱氨酸，它接受来自N5甲基四氢叶提供的甲基，重新生成甲硫氨酸，形成一个循环过程，称为甲硫氨酸循环。4鸟氨酸循环：体内合

5、成尿素一种机制，首先有鸟氨酸和氨，二氧化碳结合性成瓜氨酸，第二，瓜氨酸与天冬氨酸反应生成精氨酸代琥珀酸，随后，它在裂解成精氨酸和延胡索酸，最后，精氨酸在被水解成尿素和鸟氨酸。鸟氨酸可以再次参与尿素的合成。四、问答题1简述体内氨的代谢。2试述谷氨酸的代谢。3试述体内谷氨酰胺的代谢。四、问答题1体内氨基酸的代谢包括氨的生成、运输、排出、转变成其它物质。氨的来源：从肠道吸收的氨；体内氨基酸和胺类物质降解产生的氨，谷氨酰胺在肾水解产生的氨。氨在体内的运输：肌肉氨基酸脱氨基产生的氨主要通过转氨作用生成丙氨酸，通过丙氨酸-葡萄糖循环运输至肝。脑组织产生的氨主要通过合成谷氨酰胺，通过血液将谷氨酰胺运输至肝、

6、肾。氨在体内的去路：最主要的去路是：在肝通过鸟氨酸循环，合成尿素，通过血液运输至肾脏，通过小便排出。通过联合脱氨基的逆过程合成非必需氨基酸。在肾谷氨酰胺水解产生的氨，可在低于生理pH时与氢离子生成铵离子，从小便排除。在脑组织，氨可与谷氨酸反应生成谷氨酰胺。氨在体内的贮存形式是谷氨酰胺。2体内谷氨酸的来源：肠道吸收的谷氨酸；体内蛋白质分解生成的谷氨酸；体内通过联合脱氨基的逆反应生成的谷氨酸；体内谷氨酸的去路；参与体内蛋白质的合成；参与合成谷氨酰酸；参与脱氨基作用；参与脱羧基生成-氨基丁酸；参与合成谷胱甘肽；参与合成N-乙酰谷氨酸。3体内谷氨酰胺的合成；体内谷氨酰胺的分解；在肝、肾分解为谷氨酸和氨

7、，在肝、氨参与尿素的合成；在肾、氨可与H+生成铵离子排出，或被重吸收。生成的谷氨酸可参与谷氨酸的代谢途径。谷氨酰胺参与的其它代谢途径：参与体内蛋白质的合成；参与嘌呤核苷酸的从头合成：为PRPP生成5-磷酸核糖胺、XMP生成GMP提供氨基。为尿嘧啶核苷酸的从头合成提供氨，生成氨基甲酰磷酸，为尿嘧啶核苷三磷酸转变成胞嘧啶核苷三磷提供氨。为天冬氨酸转变成天冬酰胺提供氨基。蛋白质1.氨基酸的结构通式为_。 2.组成蛋白质分子的碱性氨基酸有_、_和_。酸性氨基酸有_和_赖氨酸 精氨酸 组氨酸 天冬氨酸 谷氨酸3.氨基酸的等电点(pI)是指_。 氨基酸所带净电荷为零时溶液的PH值4.氨基酸在等电点时，主要

8、以_离子形式存在，在pHpI的溶液 中，大部分以_离子形式存在，在pHpI的溶液中，大部分以_离子形式存在。 兼性 负 正5.脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生_色的物质，而其它氨基酸与茚三酮反应产生_色的物质。 黄 紫6.范斯莱克(VanSlyke)法测定氨基氮主要利用_与_作用生成_。氨基酸的-氨基 亚硝酸 氮气7.通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的_、_和_三种氨基酸的共轭双键有紫外吸收能力。苯丙氨酸 酪氨酸 色氨酸8.寡肽通常是指由_个到_个氨基酸组成的肽。13 199.我国于_年由_、_和_等单位在世界上首次合成了具有生物活性的蛋白质-牛胰岛素。 1965

9、上海生物化学研究所 上海有机化学研究所 北京大学10.常用的拆开蛋白质分子中二硫键的方法有(1)_法，常用的试剂为_。(2)_法，常用的试剂为_和_。 氧化法 过甲酸 还原法 巯基乙醇 二硫苏糖醇（DTT）11.一般来说，球状蛋白质的_性氨基酸侧链位于分子内部，_性氨基酸侧链位于分子表面。 疏水 亲水12.两条相当伸展的肽链(或同一条肽链的两个伸展的片段)之间形成氢键的结构单元称为_ -折叠13.维持蛋白质的一级结构的化学键有_和_，维持二级结构靠_键，维持三级结构和四级结构靠_键，其中包括_、 _、 _、 _。 肽键 二硫键 氢键 次级键 氢键 离子键 疏水作用 范德华力14.最早提出蛋白质

10、变性理论的是_。吴宪15.血红蛋白(Hb)与氧结合的过程呈现_效应 ,是通过Hb的_现象实现的。协同 别构16.当溶液中盐离子强度低时，可增加蛋白质的溶解度，这种现象称_。当溶液中盐离子强度高时，可使蛋白质沉淀，这种现象称_。 盐溶 盐析17.利用蛋白质不能通过半透膜的特性，使它和其他小分子物质分开的方法有_和_。 透析 超滤18.实验室中常用的测定相对分子质量的方法有_、_和_等。 SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳 凝胶过滤 超速离19.蛋白质的二级结构有_、_、_和_等几种基本类型。 -螺旋 -折叠 -转角 无规卷曲20.大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为_%，如测得1g样品含氮量为10mg，

11、则蛋白质含量为_% 16 21.组成蛋白质的氨基酸分子结构中含有羟基的有_、 _、 _。 丝氨酸 苏氨酸 酪氨酸22.组成蛋白质的20种氨基酸中，含有咪唑环的氨基酸是_，含硫的氨基酸有_， _。 组氨酸 半胱氨酸 甲硫氨酸23.用电泳方法分离蛋白质的原理是在一定的PH条件下，不同蛋白质的_， _和_不同，因而在电场中移动的_和_不同，从而使蛋白质得到分离。 带电性质 带电量 分子形状 方向 速率 的中文名称是_，它的活性基团是_，它的生化功能是_。谷胱甘肽 巯基 消除体内的活性氧，具有保护酶和蛋白质免受氧化的作用25.组成蛋白质的20种氨基酸中侧链PK值接近中性的氨基酸是_，无游离氨基的氨基酸

12、是_ 组氨酸 脯氨酸26.肽是由氨基酸之间通过_相连的聚合物。书写一条肽链的序列总是从_端到_端。肽键具有部分_的性质，多为_式。肽键 N C 双键 反判断题1、天然氨基酸都具有一个不对称-碳原子 F2、自然界的蛋白质和多肽类物质均由L-型氨基酸组成。 F3、一个化合物如能和茚三酮反应生成紫色，说明这化合物是氨基酸、肽或蛋白质。F 4、一个蛋白质样品经酸水解后，能用氨基酸自动分析仪准确测定它的所有氨基酸。F5、组氨酸是人体的一种半必需氨基酸。 T6、双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应，所以二肽也有双缩脲反应。 F 7、可用8mol/L尿素拆开蛋白质分子中的二硫键。F8、水溶液中蛋白质分子表面的氢

13、原子相互形成氢键。 F9、大多数蛋白质的主要带电基团是由它N-末端的氨基和C-末端的羧基组成。 F10、蛋白质的氨基酸顺序(一级结构)在很大程度上决定它的构象(三维结构)。T 11、蛋白质的亚基(或称亚单位)和肽链是同义的。 F12、在水溶液中，蛋白质溶解度最小时的pH值通常就是它的等电点。T 13、变性蛋白质溶解度降低是因为蛋白质分子的电荷被中和以及除去了蛋白质外面的水化层所引起的。F14、在多肽分子中只存在一种共价键即肽键。 F15、血红蛋白和肌红蛋白的功能都是运输氧。 F16、一种非常稳定的相对分子质量小的蛋白质的化学结构中，经常含有较多的二硫键。 T17、某蛋白质在pH6时向阳极移动，

14、则其等电点小于6。 T18、一种特定的氨基酸序列通常能决定几种不同的稳定的特定三维结构 F19、许多明显不相关的氨基酸序列能产生相同的三维蛋白质折叠。T20、肽链上Pro-X之间的肽键可能是顺式，也可能是反式。F21、胞外蛋白质通常具有二硫键，而胞内蛋白没有。F22、二硫键能稳定蛋白质的三级结构，而他又属于一级结构的内容。T选择题1、下列氨基酸中，哪个含有吲哚环 C A.甲硫氨酸 B.苏氨酸 C.色氨酸 D.缬氨酸 E.组氨酸2、下列有关氨基酸的叙述，哪个是错误的 D A.酪氨酸和苯丙氨酸都含有苯环 B.酪氨酸和丝氨酸都含羟基 C.亮氨酸和缬氨酸都是分支氨基酸 D.脯氨酸和酪氨酸都是非极性氨基

15、酸 E.组氨酸、色氨酸和脯氨酸都是杂环氨基酸3、下列氨基酸溶液除哪个外都能使偏振光发生旋转 B A.丙氨酸 B.甘氨酸 C.亮氨酸 D.丝氨酸 E.缬氨酸4、每分子血红蛋白所含铁离子数为 D 5、每分子血红蛋白可结合氧的分子数为 D 6、生理状态下，血红蛋白与氧可逆结合的铁离子处于 A A.还原性的二价状态 B.氧化性的三价状态 C.与氧结合时是三价，去氧后成二价。 D.与氧结合时是二价，去氧后成三价 E.以上说法都不对7、煤气中毒主要是因为煤气中的一氧化碳 C A.抑制了巯基酶的活性，使巯基酶失活。 B.抑制了胆碱酯酶的活性，使乙酰胆碱堆积，引起神经中毒的症状。 C.和血红蛋白结合后，血红蛋

16、白失去了运输氧的功能，使患者因缺氧而死。 D.抑制了体内所有酶的活性，使代谢反应不能正常进行。 E.以上说法都不对 8、SDS凝胶电泳测定蛋白质的相对分子质量是根据各种蛋白质 B A.在一定pH条件下所带净电荷的不同 B.分子大小不同 C.分子极性不同 D.溶解度不同 E.以上说法都不对9、蛋白质一级结构与功能关系的特点是 B A.相同氨基酸组成的蛋白质，功能一定相同。 B.一级结构相近的蛋白质，其功能类似性越大。 C.一级结构中任何氨基酸的改变，其生物活性即消失。 D.不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构相同。 E.以上都不对。10、下列氨基酸分子中含有两个不对称碳原子的氨基酸是 E 11、

17、维持蛋白质三级结构主要靠 C A.氢键 B.离子键 C.疏水作用 D.范德华力 E.二硫键12、将抗体固定在层析柱的载体，使抗原从流经此柱的蛋白质样品中分离出来，这技术属于 D A.吸附层析 B.离子交换层析 C.分配层析 D.亲和层析 E.凝胶过滤13、下列有关-折叠的叙述哪个是错误的 A A.球状蛋白质中无-折叠的结构 B.-折叠靠链间氢键而稳定 C.它的氢键是肽链的CO与NH间形成的 D.-角蛋白可以通过加热处理而转变成-折叠的结构 E.-折叠有平行的-折叠和反平行的-折叠。14、下列关于蛋白质中L-氨基酸之间形成的肽键的叙述，哪些是正确的 A (1).具有部分双键的性质 (2).比通常

18、的C-N单键短 (3).通常有一个反式构型 (4).能自由旋转 ,2,3 ,3 ,4 ,2,3,415、下列关于蛋白质结构的叙述哪些是正确的 A (1).二硫键对稳定蛋白质的构象起重要作用 (2).当蛋白质放入水中时，带电荷的氨基酸侧链趋向于排列在分子的外面 (3).蛋白质的一级结构决定高级结构 (4).氨基酸的疏水侧链很少埋在蛋白质分子的内部 ,2,3 ,3 ,4 ,2,3,416、蛋白质变性是由于 B (1).氢键破坏 (2).肽键断裂 (3).亚基解聚 (4).破坏水化层和中和电荷 ,2,3 ,3 ,4 ,2,3,417、镰刀形红细胞贫血病患者血红蛋白-链上第六位的谷氨酸被缬氨酸取代后，

19、将产生哪些变化 C (1).在电泳时，增加了异常血红蛋白向阳极移动的速度 (2).导致异常脱氧血红蛋白的聚合作用 (3).增加了异常血红蛋白的溶解度 (4).一级结构发生改变 ,2,3 ,3 ,4 ,2,3,418、下列有关血红蛋白运输氧的叙述哪些是正确的 C (1).四个血红素基各自独立地与氧结合，彼此之间并无联系 (2).以血红蛋白结合氧的百分数对氧分压作图，曲线呈S形 (3).氧与血红蛋白的结合能力比一氧化碳强 (4).氧与血红蛋白的结合并不引起血红素中铁离子价数的变化 ,2,3 ,3 ,4 ,2,3,419、打开蛋白质分子中的二硫键 (2),(4) (1).可用8mol/L尿素处理 (

20、2).用HCOOOH处理 (3).用水解的方法 (4).用 HSCH2CH2OH 处理简答题某氨基酸溶于pH7的水中，所得氨基酸溶液的pH为6，问此氨基酸的pI是大于6、等于6还是小于6 小于61、两性离子：指在同一分子上带有等量的正负电荷，即所带净电荷为零时，分子所处的状态。2、等电点：氨基酸所带净电荷为零时所处溶液的PH值称为该氨基酸的等电点。3、肽键：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，失去一分子水形成的酰胺键。4、蛋白质一级结构：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。5、同源蛋白质：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质6、不变残基：多肽链中有些氨基酸的数目与其序列都是不能

21、轻易变动的，否则将改变整个蛋白质分子的性质和功能，人们把这些氨基酸残基称为不变残基。7、 可变残基：并不是说蛋白质一级结构中每个氨基酸都很重要，有些氨基酸残基发生改变并不影响蛋白质的活性，这些氨基酸残基称为可变残基。8、 蛋白质二级结构：蛋白质主链的折叠产生由氢键维系的有规则的构象，称为二级结构。9、 -螺旋：蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假象的中心轴盘绕呈螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。10、 -折叠：由若干肽段或肽链排列起来所形成的扇面状片层构象，主链骨架伸展呈锯齿状，借相邻主链间的氢键维系。11、-转角：肽链形成约180度的回转。12、无规卷曲：指没有一定规律的

22、松散肽链结构。13、超二级结构：相邻的二级结构单元可组合在一起，相互作用，形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构复合体，充当三级结构的构件，称为超二级结构。14、结构域：在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。15、蛋白质变性：蛋白质生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物学活性丧失的现象。蛋白质在受到热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键受到破坏，导致天然构像的破坏，使蛋白质的生物学活性丧失。16、 复性：在一定的条件下，变性的蛋白质生物大分子恢复成具有生物学活性的天然构象的现象17、 蛋白质的三级结构：是指由二级结构元件构建成的总三维结构，包括一级结构

23、中相距远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系。18、 蛋白质的四级结构：就是组成寡聚蛋白亚基的种类、数目及各亚基在寡聚蛋白中的空间排布和亚基之间的相互作用。19.亚基：有两条或两条以上的肽链通过非共价键构成的蛋白质称为寡聚蛋白。其中每一条多肽链称为亚基，每个亚基都有其自己的一、二、三级结构。亚基单独存在时无生物活性，只有相互聚合成特定构象时才具有完整的生物活性。19、 疏水作用：水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子的内部。这一现象被称为疏水作用。疏水作用并不是疏水基团之间有什么吸引力的缘故，而是疏水集团出自避开水的需要而被迫接近。20、 别构效应：有一些

24、酶因与特定的小分子化合物结合而发生空间构象的变化，同时相应改变催化效率，这种现象称为别构效应。具有别构效应的酶称为别构酶。22.协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应酶1、全酶由_和_组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中_决定酶的专一性和高效率，_起传递电子、原子或化学基团的作用。 脱辅酶 辅助因子 脱辅酶 辅助因子2、辅助因子包括_和_。其中_与酶蛋白结合紧密，需要_除去，_与酶蛋白结合疏松，可用_除去。辅酶 辅基 辅基 化学方法处理 辅酶 透析3、酶是由_产生的，具有催化能力的_。活细胞 生物催化剂4、和因各

25、自发现了_而共同获得1989年的诺贝尔奖(化学奖)。 核酶（具有催化能力的RNA）5、1986年，和等人发现了具有催化活性的_，称_。 抗体 抗体酶6、根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可以分为六大类_，_，_，_，_和_。氧化还原酶 类转移酶 类水解酶 类裂合酶 类异构酶类 连接酶类7、根据酶的专一性程度不同，酶的专一性可以分为_专一性、_专一性和_专一性。绝对 相对 立体异构8、关于酶作用专一性提出的假说主要有_，和_两种。 锁与钥匙 诱导契合9、.酶的活性中心包括_和_两个功能部位，其中_直接与底物结合，决定酶的专一性，_是发生化学变化的部位，决定催化反应的性质。结合部

26、位 催化部位 结合部位 催化部位10、酶活力是指_，一般用_表示。 酶催化某一化学反应的能力 在一定条件下，所催化的某一化学反应的反应速率11、通常讨论酶促反应的反应速度时，指的是反应的_速度，即_时测得的反应速度。 初 底物消耗量5%12、酶反应的温度系数一般为_。 213、同工酶是指_，如_。 能催化同一种化学反应，但酶蛋白本身的分子结构、组成、理化性质等不同的一组酶 乳酸脱氢酶14、温度对酶活力影响有以下两方面：一方面_，另一方面 _。 温度升高，可使反应速度加快 温度太高，会使酶蛋白变性失活15、脲酶只作用于尿素，而不作用于其他任何底物，因此它具有_专一性；甘油激酶可以催化甘油磷酸化，仅生成甘油-1-磷酸一种底物，因此它具有_专一性。 绝对 立体异构16、酶活力的国际单位（IU）定义为：在25度下，每_内催化1 _底物转化为产物所需要的酶量为一个酶活力单位。 分钟 微摩尔17、欲使酶反应速度达到Vmax的80%，此时底物浓度应是此酶Km值的_倍 418、影响酶促反应速率的因素有_， _， _， _ ， _， _。底物浓度 酶浓度 温度 PH 激活剂 抑制