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1、生物化学习题生物化学习题 生物化学习题：简答题1下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中：CNBr、异硫氰酸苯酯、丹黄酰氯、脲、6mol/L HCl、-巯基乙醇、水合茚三酮、过甲酸、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶。其中哪一个最适合完成以下各项任务？ （1）测定小肽的氨基酸序列。 （2）鉴定肽的氨基末端残基。 （3）不含二硫键的蛋白质的可逆变性；如有二硫键存在时还需加什么试剂？ （4）在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。 （4）在蛋氨酸残基羧基侧水解肽键。 （5）在赖氨酸和精氨酸残基羧基侧水解肽键。2 根据蛋白质一级氨基酸序列可以预测蛋白质的空间结构。 假设有下列氨基酸序列 （如图） ： 1 5 10 15

2、20 25 27 Ile-Ala-His-Thr-Tyr-Gly-Pro-Glu-Ala-Ala-Met-Cys-Lys-Try-Glu-Ala-Gln-Pro-Asp-Gly-Met-Glu-Cys-Ala-Phe-His-Arg （1）预测在该序列的哪一部位可能会出弯或-转角。 （2）何处可能形成链内二硫键？ （3）假设该序列只是大的球蛋白的一部分，下面氨基酸残基中哪些可能分布在蛋白的外表面，哪些分布在内部？ 天冬氨酸；异亮氨酸；苏氨酸；缬氨酸；谷氨酰胺；赖氨酸3DNA 分子二级结构有哪些特点？ 4在稳定的 DNA 双螺旋中，哪两种力在维系分子立体结构方面起主要作用？ 5简述 tRNA 二

3、级结构的组成特点及其每一部分的功能。6怎样证明酶是蛋白质？ 7简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？ 8试指出下列每种酶具有哪种类型的专一性？ （1）脲酶（只催化尿素 NH2CONH2的水解，但不能作用于 NH2CONHCH3） ； （2） -D-葡萄糖苷酶（只作用于 -D-葡萄糖形成的各种糖甘，但不能作用于其他的糖苷，例如果糖苷） ； （3）酯酶（作用于 R1COOR2的水解反应） ； （4）L-氨基酸氧化酶（只作用于 L-氨基酸，而不能作用于 D-氨基酸） ； （5）反丁烯二酸水合酶只作用于反丁烯二酸（延胡索酸） ，而不能作用于顺丁烯二酸（马来酸）； （6）甘油激酶（催化甘油

4、磷酸化，生成甘油-1-磷酸） 。 9（1）为什么某些肠道寄生虫如蛔虫在体内不会被消化道内的胃蛋白酶、胰蛋白酶消化？ （2）为什么蚕豆必须煮熟后食用，否则容易引起不适？ 10有时别构酶的活性可以被低浓度的竞争性抑制剂激活，请解释？ 11在很多酶的活性中心均有 His残基参与，请解释？ 12将下列化学名称与 B 族维生素及其辅酶形式相匹配？ （A）泛酸； （B）烟酸； （C）叶酸； （D）硫胺素； （E）核黄素； （F）吡哆素； （G）生物素。 （1）B1 ； （2）B2 ； （3）B3 ； （4）B5 ； （5）B6 ； （6）B7 ； （7）B11； （8）B12。 ()FMN； ()FAD；

5、 ()NAD+； ()NADP+； ()CoA； ()PLP； ()PMP； ()FH2，FH4；()TPP。13常见的呼吸链电子传递抑制剂有哪些？它们的作用机制是什么? 14氰化物为什么能引起细胞窒息死亡？其解救机理是什么？ 15在磷酸戊糖途径中生成的 NADPH，如果不去参加合成代谢，那么它将如何进一步氧化？ 16在体内 ATP 有哪些生理作用？ 17有人曾经考虑过使用解偶联剂如 2,4- 二硝基苯酚（DNP）作为减肥药，但很快就被放弃使用，为什么？ 18氧化作用和磷酸化作用是怎样偶联的？19为什么说三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的共通路？ 20糖代谢和脂代谢是通过那些反应联系起来

6、的？ 21磷酸戊糖途径有什么生理意义？ 22糖分解代谢可按 EMP-TCA 途径进行，也可按磷酸戊糖途径，决定因素是什么？ 23琥珀酰 CoA 的代谢来源与去路有哪些24 . 在脂肪酸合成中，乙酰 CoA.羧化酶起什么作用？ 25什么是尿素循环，有何生物学意义？ 26嘌呤核苷酸分子中各原子的来源及合成特点怎样？ 27嘧啶核苷酸分子中各原子的来源及合成特点怎样？28. DNA 复制的基本规律？ 29. 简述 DNA 复制的过程？ 30. 简述原核细胞和真核细胞的 RNA 聚合酶有何不同？ 31. 简述 RNA 转录的过程？ 32什么 m7GTP 能够抑制真核细胞的蛋白质合成，但不抑制原核细胞的蛋

7、白质合成？相反人工合成的 SD序列能够抑制原核细胞的蛋白质合成， 但不抑制真核细胞的蛋白质合成？ 33遗传密码如何编码？有哪些基本特性？ 34简述 tRNA 在蛋白质的生物合成中是如何起作用的？ 35mRNA 遗传密码排列顺序翻译成多肽链的氨基酸排列顺序，保证准确翻译的关键是什么？1答： （a）异硫氢酸苯酯； （b）丹黄酰氯； （c）脲、-巯基乙醇； （d）胰凝乳蛋白酶；（e）CNBr; （f）胰蛋白酶。 2答：（1）可能在 7 位和 19 位打弯，因为脯氨酸常出现在打弯处。 （2）13 位和 24 位的半胱氨酸可形成二硫键。 （3）分布在外表面的为极性和带电荷的残基：Asp、Gln 和 Ly

8、s；分布在内部的是非极性的氨基酸残基：Try、Leu 和 Val；Thr尽管有极性，但疏水性也很强，因此，它出现在外表面和内部的可能性都有。3答：按 Watson-Crick 模型，DNA 的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为 2nm，碱基堆积距离为 0.34nm，两核酸之间的夹角是 36，每对螺旋由 10对碱基组成；碱基按A=T，G C配对互补，彼此以氢键相连系。维持 DNA 结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双

9、螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。 4.答：在稳定的DNA双螺旋中，碱基堆积力和碱基配对氢键在维系分子立体结构方面起主要作用。 5.答：tRNA 的二级结构为三叶草结构。其结构特征为： （1）tRNA 的二级结构由四臂、四环组成。已配对的片断称为臂，未配对的片断称为环。 （2）叶柄是氨基酸臂。其上含有 CCA-OH3，此结构是接受氨基酸的位置。 （3）氨基酸臂对面是反密码子环。在它的中部含有三个相邻碱基组成的反密码子可与 mRNA 上的密码子相互识别。 （4）左环是二氢尿嘧啶环（D 环） ，它与氨基酰-tRNA 合成酶的结合有关。 （5）右环是假尿嘧啶环（TC 环） ，它与核糖体的结合有关

10、。 （6）在反密码子与假尿嘧啶环之间的是可变环，它的大小决定着 tRNA分子大小6答：（1）酶能被酸、碱及蛋白酶水解，水解的最终产物都是氨基酸，证明酶是由氨基酸组成的。 （2）酶具有蛋白质所具有的颜色反应，如双缩脲反应、茚三酮反应、米伦反应、乙醛酸反应。 （3）一切能使蛋白质变性的因素，如热、酸碱、紫外线等，同样可以使酶变性失活。 （4）酶同样具有蛋白质所具有的大分子性质，如不能通过半透膜、可以电泳等。 （5）酶同其他蛋白质一样是两性电解质，并有一定的等电点。 总之，酶是由氨基酸组成的，与其他已知的蛋白质有着相同的理化性质，所以酶的化学本质是蛋白质。 7答：（1）共性：用量少而催化效率高；仅能

11、改变化学反应的速度，不改变化学反应的平衡点，酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的活化能。 （2）个性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度的专一性，容易失活，活力受条件的调节控制，活力与辅助因子有关。 8答： （1）绝对专一性； （2）相对专一性（族专一性） ； （3）相对专一性（键专一性） ； （4）立体专一性（旋光异构专一性） ； （5）立体专一性（顺反异构专一性） ； （6）立体专一性（识别从化学角度看完全对称的两个基团） 。 9答：（1）一些肠道寄生虫如蛔虫等可以产生胃蛋白酶和胰蛋白酶的抑制剂，使它在动物体内不致被消化。 （2）蚕豆等某些植物种子含有胰蛋白酶抑制剂，

12、煮熟后胰蛋白酶抑制剂被破坏，否则食用后抑制胰蛋白酶活性，影响消化，引起不适。 10答：底物与别构酶的结合，可以促进随后的底物分子与酶的结合，同样竞争性抑制剂与酶的底物结合位点结合，也可以促进底物分子与酶的其它亚基的进一步结合，因此低浓度的抑制剂可以激活某些别构酶。 11答：酶蛋白分子中组氨酸的侧链咪唑基 pK值为 6.07.0,在生理条件下，一半解离，一半不解离，因此既可以作为质子供体（不解离部分） ，又可以作为质子受体（解离部分） ，既是酸，又是碱，可以作为广义酸碱共同催化反应，因此常参与构成酶的活性中心。 12答： （A）（3）（） ； （B）（4）（） ， （） ； （C）（7）（） ；

13、 （D）（1）（） ； （E）（2）（） ， （） ； （F）（5）（） ， （） ； （G）（6）13答：常见的呼吸链电子传递抑制剂有： （1）鱼藤酮（rotenone） 、阿米妥（amytal） 、以及杀粉蝶菌素（piericidin-A） ，它们的作用是阻断电子由 NADH 向辅酶 Q 的传递。鱼藤酮是从热带植物（Derriselliptiee）的根中提取出来的化合物，它能和 NADH 脱氢酶牢固结合，因而能阻断呼吸链的电子传递。鱼藤酮对黄素蛋白不起作用，所以鱼藤酮可以用来鉴别NADH呼吸链与 FADH2呼吸链。阿米妥的作用与鱼藤酮相似，但作用较弱，可用作麻醉药。 杀粉蝶菌素A 是辅酶Q

14、的结构类似物， 由此可以与辅酶Q相竞争，从而抑制电子传递。 （2）抗霉素 A（antimycin A）是从链霉菌分离出的抗菌素，它抑制电子从细胞色素 b 到细胞色素 c1 的传递作用。 （3）氰化物、一氧化碳、叠氮化合物及硫化氢可以阻断电子细胞色素 aa3 向氧的传递作用，这也就是氰化物及一氧化碳中毒的原因。 14答：氰化钾的毒性是因为它进入人体内时，CN的N 原子含有孤对电子能够与细胞色素 aa3 的氧化形式高价铁 Fe3以配位键结合成氰化高铁细胞色素 aa3， 使其失去传递电子的能力，阻断了电子传递给 O2，结果呼吸链中断，细胞因窒息而死亡。而亚硝酸在体内可以将血红蛋白的血红素辅基上的 F

15、e2氧化为 Fe3。部分血红蛋白的血红素辅基上的 Fe2被氧化成 Fe3高铁血红蛋白，且含量达到20%-30%时，高铁血红蛋白（Fe3）也可以和氰化钾结合，这就竞争性抑制了氰化钾与细胞色素 aa3的结合，从而使细胞色素 aa3 的活力恢复；但生成的氰化高铁血红蛋白在数分钟后又能逐渐解离而放出 CN。 因此， 如果在服用亚硝酸的同时，服用硫代硫酸钠，则 CN可被转变为无毒的 SCN，此硫氰化物再经肾脏随尿排出体外。 15答：葡萄糖的磷酸戊糖途径是在胞液中进行的，生成的 NADPH 具有许多重要的生理功能，其中最重要的是作为合成代谢的供氢体。如果不去参加合成代谢，那么它将参加线粒体的呼吸链进行氧化

16、，最终与氧结合生成水。但是线粒体内膜不允许 NADPH 和 NADH 通过，胞液中 NADPH 所携带的氢是通过转氢酶催化过程进人线粒体的： （1）NADPH + NAD NADP 十+ NADH （2）NADH 所携带的氢通过两种穿梭作用进人线粒体进行氧化： a - 磷酸甘油穿梭作用；进人线粒体后生成 FADH2。 b 苹果酸穿梭作用；进人线粒体后生成 NADH。 16答：ATP 在体内有许多重要的生理作用： （1）是机体能量的暂时贮存形式：在生物氧化中，ADP 能将呼吸链上电子传递过程中所释放的电化学能以磷酸化生成 ATP 的方式贮存起来， 因此ATP 是生物氧化中能量的暂时贮存形式。 （

17、2）是机体其它能量形式的来源：ATP 分子内所含有的高能键可转化成其它能量形式，以维持机体的正常生理机能，例如可转化成机械能、生物电能、热能、渗透能、化学合成能等。体内某些合成反应不一定都直接利用 ATP 供能，而以其他三磷酸核苷作为能量的直接来源。 如糖原合成需UTP 供能； 磷脂合成需CTP 供能；蛋白质合成需GTP 供能。这些三磷酸核苷分子中的高能磷酸键并不是在生物氧化过程中直接生成的，而是来源于 ATP。 （3）可生成 cAMP 参与激素作用：ATP 在细胞膜上的腺苷酸环化酶催化下，可生成 cAMP，作为许多肽类激素在细胞内体现生理效应的第二信使。 17答：DNP 作为一种解偶联剂，能

18、够破坏线粒体内膜两侧的质子梯度，使质子梯度转变为热能，而不是 ATP。在解偶联状态下，电子传递过程完全是自由进行的，底物失去控制地被快速氧化，细胞的代谢速率将大幅度提高。这些将导致机体组织消耗其存在的能源形式，如糖原和脂肪，因此有减肥的功效。但是由于这种消耗失去控制的消耗，同时消耗过程中过分产热，这势必会给机体带来强烈的副作用。 18答：目前解释氧化作用和磷酸化作用如何偶联的假说有三个，即化学偶联假说、结构偶联假说与化学渗透假说。其中化学渗透假说得到较普遍的公认。该假说的主要内容是： （1）线粒体内膜是封闭的对质子不通透的完整内膜系统。 （2）电子传递链中的氢传递体和电子传递体是交叉排列，氢传

19、递体有质子（H）泵的作用，在电子传递过程中不断地将质子（H）从内膜内侧基质中泵到内膜外侧。 （3）质子泵出后，不能自由通过内膜回到内膜内侧，这就形成内膜外侧质子（H）浓度高于内侧，使膜内带负电荷，膜外带正电荷，因而也就形成了两侧质子浓度梯度和跨膜电位梯度。这两种跨膜梯度是电子传递所产生的电化学电势，是质子回到膜内的动力，称质子移动力或质子动力势。 （4）一对电子（2e）从 NADH 传递到 O2的过程中共有 3 对 H 十从膜内转移到膜外。复合物、着质子泵的作用，这与氧化磷酸化的三个偶联部位一致，每次泵出 2 个 H 十。 （5）质子移动力是质子返回膜内的动力，是 ADP 磷酸化成 ATP 的

20、能量所在，在质子移动力驱使下，质子（H）通过 F1F0- ATP 合酶回到膜内，同时 ADP 磷酸化合戚 ATP。 19答：（1）三羧酸循环是乙酰 CoA 最终氧化生成 CO2和 H2O 的途径。 （2）糖代谢产生的碳骨架最终进入三羧酸循环氧化。 （3）脂肪分解产生的甘油可通过有氧氧化进入三羧酸循环氧化，脂肪酸经-氧化产生乙酰 CoA 可进入三羧酸循环氧化。 （4）蛋白质分解产生的氨基酸经脱氨后碳骨架可进入三羧酸循环，同时，三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架接受氨后合成必需氨基酸。所以，三羧酸循环是三大物质代谢共同通路。 20答：（1）糖酵解过程中产生的磷酸二羟丙酮可转变为磷酸甘油，可作

21、为脂肪合成中甘油的原料。 （2）有氧氧化过程中产生的乙酰 CoA 是脂肪酸和酮体的合成原料。 （3）脂肪酸分解产生的乙酰 CoA 最终进入三羧酸循环氧化。 （4）酮体氧化产生的乙酰 CoA 最终进入三羧酸循环氧化。 （5）甘油经磷酸甘油激酶作用后，转变为磷酸二羟丙酮进入糖代谢。 21答：（1）产生的 5-磷酸核糖是生成核糖，多种核苷酸，核苷酸辅酶和核酸的原料。 （2）生成的 NADPH+H+是脂肪酸合成等许多反应的供氢体。 （3）此途径产生的 4-磷酸赤藓糖与 3-磷酸甘油酸可以可成莽草酸，进而转变为芳香族氨基酸。 （4）途径产生的 NADPH+H+可转变为 NADH+H+，进一步氧化产生 A

22、TP，提供部分能量。 22答：糖分解代谢可按 EMP-TCA 途径进行，也可按磷酸戊糖途径，决定因素是能荷水平，能荷低时糖分解按 EMP-TCA 途径进行，能荷高时可按磷酸戊糖途径 23答：（1）琥珀酰 CoA 主要来自糖代谢，也来自长链脂肪酸的 -氧化。奇数碳原子脂肪酸，通过氧化除生成乙酰 CoA，后者进一步转变成琥珀酰CoA。此外，蛋氨酸，苏氨酸以及缬氨酸和异亮氨酸在降解代谢中也生成琥珀酰 CoA。 （2）琥珀酰CoA的主要代谢去路是通过柠檬酸循环彻底氧化成CO2和H2O。琥珀酰 CoA在肝外组织，在琥珀酸乙酰乙酰CoA 转移酶催化下，可将辅酶A 转移给乙酰乙酸，本身成为琥珀酸。此外，琥珀

23、酰 CoA 与甘氨酸一起生成- 氨基-酮戊酸（ALA） ，参与血红素的合成24答：在饱和脂肪酸的生物合成中，脂肪酸碳链的延长需要丙二酸单酰CoA。乙酰CoA羧化酶的作用就是催化乙酰 CoA和HCO3-合成丙二酸单酰 CoA， 为脂肪酸合成提供三碳化合物。乙酰 CoA 羧化酶催化反应（略） 。乙酰CoA 羧化酶是脂肪酸合成反应中的一种限速调节酶，它受柠檬酸的激活，但受棕榈酸的反馈抑制。 25答：（1）尿素循环：尿素循环也称鸟氨酸循环，是将含氮化合物分解产生的氨经过 一系列反应转变成尿素的过程。有解除氨毒害的作用 （2）生物学意义：有解除氨毒害的作用 26答：（1）各原子的来源：N1-天冬氨酸；C

24、2和 C8-甲酸盐；N7、C4和 C5-甘氨酸；C6-二氧化碳；N3和 N9-谷氨酰胺；核糖-磷酸戊糖途径的 5磷酸核糖 （2）合成特点：5磷酸核糖开始5磷酸核糖焦磷酸（PRPP）5磷酸核糖胺（N9）甘氨酰胺核苷酸（C4、C5 、N7）甲酰甘氨酰胺核苷酸（C8）5氨基咪唑核苷酸（C3）5氨基咪唑-4-羧酸核苷酸（C6）5 氨基咪唑甲酰胺核苷酸（N1）次黄嘌呤核苷酸（C2） 。 27答：（1）各原子的来源：N1、C4、C5、C6-天冬氨酸；C2-二氧化碳；N3-氨；核糖-磷酸戊糖途径的 5磷酸核糖。 （2）合成特点：氨甲酰磷酸 + 天冬氨酸 乳清酸 乳清酸 + PRPP 乳清酸核苷-5 - 磷酸

25、 尿苷酸28. 答：（1）复制过程是半保留的。 （2）细菌或病毒DNA 的复制通常是由特定的复制起始位点开始，真核细胞染色体DNA 复制则可以在多个不同部位起始。 （3）复制可以是单向的或是双向的，以双向复制较为常见，两个方向复制的速度不一定相同。 （4）两条 DNA 链合成的方向均是从 5向 3方向进行的。 （5）复制的大部分都是半不连续的，即其中一条领头链是相对连续的，其他随后链则是不连续的。 （6） 各短片段在开始复制时， 先形成短片段RNA 作为 DNA合成的引物， 这一RNA片段以后被切除，并用 DNA 填补余下的空隙。 29. 答：DNA 复制从特定位点开始，可以单向或双向进行，但

26、是以双向复制为主。由于 DNA 双链的合成延伸均为53的方向， 因此复制是以半不连续的方式进行，可以概括为：双链的解开；RNA 引物的合成；DNA 链的延长；切除 RNA 引物， 填补缺口，连接相邻的 DNA 片段。 （1）双链的解开 在DNA 的复制原点，双股螺旋解开，成单链状态，形成复制叉，分别作为模板，各自合成其互补链。在复制叉上结合着各种各样与复制有关的酶和辅助因子。 （2）RNA 引物的合成 引发体在复制叉上移动，识别合成的起始点，引发 RNA引物的合成。移动和引发均需要由ATP 提供能量。以 DNA为模板按 53的方向，合成一段引物RNA链。引物长度约为几个至10 个核苷酸。在引物

27、的 5端含 3 个磷酸残基，3端为游离的羟基。 （3）DNA链的延长 当RNA引物合成之后，在DNA 聚合酶的催化下，以四种脱氧核糖核苷 5-三磷酸为底物，在 RNA 引物的 3端以磷酸二酯键连接上脱氧核糖核苷酸并释放出 PPi。DNA 链的合成是以两条亲代 DNA 链为模板，按碱基配对原则进行复制的。亲代DNA 的双股链呈反向平行，一条链是 53方向，另一条链是 35方向。在一个复制叉内两条链的复制方向不同，所以新合成的二条子链极性也正好相反。由于迄今为止还没有发现一种 DNA 聚合酶能按 35方向延伸， 因此子链中有一条链沿着亲代 DNA单链的 35方向（亦即新合成的 DNA 沿 53方向

28、）不断延长。 （4）切除引物，填补缺口，连接修复 当新形成的冈崎片段延长至一定长度，其 3 -OH 端与前面一条老片断的 5断接近时，在 DNA 聚合酶的作用下，在引物RNA 与 DNA 片段的连接处切去 RNA 引物后留下的空隙，由 DNA 聚合酶催化合成一段DNA 填补上；在 DNA连接酶的作用下，连接相邻的 DNA链；修复掺入DNA 链的错配碱基。这样以两条亲代 DNA 链为模板，就形成了两个 DNA 双股螺旋分子。每个分子中一条链来自亲代 DNA，另一条链则是新合成的。 30 . 答：（1 ）原核细胞大肠杆菌的 RNA 聚合酶研究的较深入。这个酶的全酶由 5 种亚基（2 ）组成，还含有

29、 2 个 Zn 原子。在 RNA 合成起始之后，因子便与全酶分离。不含因子的酶仍有催化活性，称为核心酶。亚基具有与启动子结合的功能，亚基催化效率很低，而且可以利用别的 DNA 的任何部位作模板合成RNA。加入因子后，则具有了选择起始部位的作用，因子可能与核心酶结合，改变其构象，从而使它能特异地识别 DNA 模板链上的起始信号。 （2）真核细胞的细胞核内有 RNA 聚合酶 I、II 和 III，通常由 46 种亚基组成，并含有 Zn2+。RNA 聚合酶 I 存在于核仁中，主要催化 rRNA 前体的转录。RNA 聚合酶和存在于核质中，分别催化 mRNA 前体和小分子量RNA的转录。此外线粒体和叶绿

30、体也含有 RNA 聚合酶，其特性类似原核细胞的 RNA 聚合酶。 31 . 答：RNA 转录过程为起始位点的识别、起始、延伸、终止。 （1）起始位点的识别 RNA 聚合酶先与 DNA 模板上的特殊启动子部位结合，因子起着识别 DNA 分子上的起始信号的作用。在亚基作用下帮助全酶迅速找到 启动子，并与之结合生成较松弛的封闭型启动子复合物。这时酶与DNA外部结合，识别部位大约在启动子的-35 位点处。接着是DNA 构象改变活化，得到开放型的启动子复合物，此时酶与启动子紧密结合，在-10 位点处解开 DNA双链，识别其中的模板链。由于该部位富含A-T 碱基对，故有利于DNA 解链。开放型复合物一旦形

31、成，DNA 就继续解链，酶移动到起始位点。 （2） 起始留在起始位点的全酶结合第一个核苷三磷酸。 第一个核苷三磷酸常是 GTP或 ATP。形成的启动子、全酶和核苷三磷酸复合物称为三元起始复合物，第一个核苷酸掺入的位置称为转录起始点。这时亚基被释放脱离核心酶。 （3）延伸 从起始到延伸的转变过程，包括因子由缔合向解离的转变。DNA 分子和酶分子发生构象的变化，核心酶与 DNA 的结合松弛，核心酶可沿模板移动，并按模板序列选择下一个核苷酸，将核苷三磷酸加到生长的RNA链的 3-OH 端，催化形成磷酸二酯键。转录延伸方向是沿 DNA模板链的 35方向按碱基酸对原则生成 53的 RNA 产物。RNA 链延伸时，RNA聚合酶继续解开一段DNA双链，长度约 17 个碱基对，使模板链暴露出来。新合成的 RNA 链与模板形成RNA-DNA 的杂交区，当新生的 RNA 链离开模板 DNA 后，两条DNA 链则重新形成双股螺旋结构。 （4）终止 在DNA分子上有终止转录的特殊碱基顺序称为终止子， 它具有使RNA聚合酶停止合成 RN