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1、临床医学综合四合一临床专业生物化学内部复习资料-名词解释及问答题参考蛋白质的结构与功能一 基本名词解释1. 氨基酸的等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。2. 肽键:是指一个氨基酸的-氨基与另一个氨基酸的-羧基脱水缩合形成的酰胺键称为肽键.3.蛋白质的一级结构：在蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构。其主要化学键为肽键，此外，蛋白质分子中所有二硫键的位置也属于一级结构范畴。4.模体：二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,是具有特殊功能的超

2、二级结构.5.蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括-螺旋、-折叠、-转角和无规则卷曲。6. 分子伴侣：是一类保守的蛋白质,可识别肽链的非天然构象,促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠.7.肽键平面：在多肽链折叠盘绕时，C1、C、O、H、N和C2始终处在同一个平面上，该平面称为肽键平面。8.蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。三级结构的稳定主要靠次级键。9.结构域：三级结构中，分子量较大的蛋白质可折叠成多个球状或纤维状,结构较

3、为紧密且稳定的区域，并各行其功能，称为结构域。蛋白质等电点：在一定pH值溶液中，蛋白质分子解离成阴阳离子的程度和趋势相等，即净电荷为零，呈兼性离子状态。此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。10.蛋白质变性：在某物理或化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变为无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质变性。其本质是空间结构的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。11.蛋白质沉淀：蛋白质变性后，疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出，这一现象被称为蛋白质沉淀。12.复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢

4、复或部分恢复其原有构象和功能，称为复性。13.盐析：是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定因素去除而沉淀。14.电泳：蛋白质在高于或低于其pI的溶液中成为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极方向移动，这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术称为电泳。二 基本简答题：无核酸结构与功能一 基本名词解释1. 增色效应：在DNA解链过程中，由于有更多的共轭双键得以暴露，含有DNA的溶液在260nm处的吸光度随之增加，这种现象称为DNA的增色效应。是监测DNA双链是否发生变性的一个最常用的指标。2. 解链温度：在解链过程中

5、，紫外吸光度的变化A260达到最大变化值的一半使所对应的温度定义为DNA的解链温度，或称融解温度。3. 复性：当变性条件缓慢的去除后，两条解离的互补链可重新互补配对，恢复原来的双螺旋结构。这一现象称为复性。4. 核酸分子杂交：不同来源的DNA单链与DNA或RNA链之间，若存在相互配对的碱基,则可通过变性、复性以形成局部杂化双链。这个过程称为核酸分子杂交。二 基本简答题：无酶一 基本名词解释1. 核酶：具有催化功能的RNA，称为核酶。2. 限制性核酸内切酶：可简称为限制性内切酶或限制酶，是一类核酸内切酶，能识别双链DNA分子内部的特异位点并裂解核酸二酯键。3. 酶：是由活细胞产生的、对其底物具有

6、高度特异性和高度催化效能的蛋白质。4. 酶的活性中心：也称酶的活性部位，是酶分子中能与底物特异性结合并催化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域。5. 必需基团：酶分子中氨基酸侧链由不同的化学基团组成，其中一些与酶的活性密切相关的化学基团称为酶的必需基团。6. 同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。7. 酶促反应动力学：是研究酶促反应速率以及各种因素对酶促反应速率影响机制的科学。其主要的因素有酶浓度,底物浓度,温度pH值，抑制剂，激活剂等。8. Km值：等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度，是酶的特征性常数，在一定条件下可以表示酶对底

7、物的亲和力，。9. 酶的转换数：当酶被底物完全饱和时，单位时间内每个酶分子催化底物转变成产物的分子数称为酶的转换数。10. 酶的抑制剂：凡能使酶活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂。抑制剂可与酶活性中心或活性中心外的调节位点结合，从而抑制酶活性。11. 不可逆抑制作用：抑制剂与酶活性中心的必需基团共价结合，使酶失活，此类抑制剂不能用透析、超滤等方法予以去除，如有机磷农药特异的与胆碱酯酶活性中心丝氨酸残基的羟基结合，使胆碱酯酶失活。12. 可逆性抑制作用：抑制剂与酶非共价可逆结合，使酶活性降低或消失。可采用透析、超滤或稀释等物理方法将抑制剂去除，使酶的活性恢复。可逆性抑制作用遵循米氏

8、方程。13. 竞争性抑制作用：抑制剂和酶的底物在结构上相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物形成中间产物，这种抑制作用称为竞争性抑制作用。14. 非竞争性抑制作用：有些抑制剂与酶活性中心外的结合位点相结合，不影响酶与底物的结合，底物也不影响酶与抑制剂的结合，底物和抑制剂之间无竞争关系，但抑制剂-酶-底物复合物不能进一步释放出产物，这种抑制作用称为非竞争性抑制作用。15. 反竞争性抑制作用：抑制剂与酶活性中心外的调节位点结合，但当底物与酶结合后，酶才能与抑制剂结合，因此抑制剂仅与酶-底物复合物结合，使中间产物ES的量下降。这种抑制作用称为反竞争性抑制作用。16. 酶的激活剂：使酶由无活

9、性变为有活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂。激活剂大多为金属离子。17. 别构调节：体内一些代谢物可与某些酶的活性中心外的某个部位非共价可逆结合，引起酶的构象改变，从而改变酶的活性，酶的这种调节方式称为酶的别构调节，也称变构调节。18. 酶的共价修饰调节：酶蛋白肽链上的一些基团可在其他酶的催化下，与某些化学基团共价结合，同时又可在另一种酶的催化下，去掉已结合的化学基团，从而影响酶的活性，酶的这种调节方式称为酶的共价修饰或称酶的化学调节。19. 酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌、或在其发挥催化功能前处于无活性状态，这种无活性的酶前体称作酶原。20. 酶原的激活：在一定条件下，酶原水解开一个或

10、几个特定的肽键，致使构象发生改变而表现出酶的活性，酶原向酶的转变过程称为酶原的的激活。实质是酶的活性中心形成或暴露。二 基本简答题 1.金属离子作为酶的辅助因子在酶促反应中的作用。（1）作为酶活性中心的组成部分参加催化反应，递氢。（2）作为连接酶与底物的桥梁，形成三元复合物。（3）中和电荷，减少静电斥力，有利于底物与酶的结合。（4）可以稳定酶的空间构象。2.酶原与酶原激活的实质及生理意义。(背过)（1）酶原：在细胞内初合成或分泌时，没有催化活性，必需在特定部位经一定的加工修饰后才具有催化活性，这种无活性的酶的前体称酶原。（2）酶原的激活：酶原在一定的条件下，转变成具有活性的酶的过程就是酶原的激

11、活。酶原激活的实质就是酶的活性中心形成和暴露的过程。（3）酶原激活的意义： 1）保证酶原到达特定部位发挥催化作用。 2）避免细胞产生的酶对自身进行消化。3.简述米曼氏方程，并简要说明Km及Vmax的意义。(背过)（一）米曼氏方程可表示为：V=Vmax S/Km+S 。（二）Km和Vmax的意义：（1）Km是反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。Km是酶的特征性常数，与酶的结构、底物和反应环境有关，而与酶的浓度无关。（2）Km可用来表示酶与底物的亲和力大小，Km越大，酶与底物的亲和力越小，反之越大。（3）Km值可以判断酶作用的最适底物。（4）同一酶对于不同的底物有不同的Km值。（5）Vmax是

12、酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。4.何谓酶？酶促反应有什么特点？（一）酶是由活细胞合成的，对其特异底物具有高效催化作用的物质。（二）酶促反应具有如下特点：（1）高度的催化效率：降低反应的活化能。（2）高度的特异性：绝对特异性；相对特异性；立体异构特异性。（3）酶催化活性和酶量的可调节性。（4）酶活性的不稳定性。5.比较竞争性抑制，非竞争性抑制和反竞争性抑制的动力学参数的变化。(重点背过) Km Vmax竞争性抑制 增大 不变非竞争性抑制 不变 减小反竞争性抑制 减小 降低6.何谓同工酶？在临床诊断上有什么意义？（1）同工酶是指催化的化学反应相同，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免

13、疫学性质不同的一组酶。（2）不同的组织器官中同工酶的分布和含量不同，因而有不同的酶谱。因为不同的同工酶对底物的亲和力不同，所以有不同的代谢特点，当某一组织器官发生病变时，有利于疾病的诊断。例如心肌梗死的患者，血清中LDH1LDH2;肝炎的患者，血清中LDH5LDH1。因而同工酶可用于疾病的鉴别诊断。生物氧化一 基本名词解释1. 氧化呼吸链：在生物氧化的过程中,代谢物脱下的对氢,经过多种酶和辅酶催化的连锁反应逐步传递,最终与氧结合成水.由于该过程与细胞的呼吸有关,故称为呼吸链.2. 底物水平磷酸化：代谢物在氧化分解过程中，直接将代谢物分子中的能量转移至ADP或GDP,生成ATP或GTP的过程。3

14、. 氧化磷酸化：代谢物脱下的成对的氢，经呼吸链氧化为水时所释放的能量与ADP磷酸化生成ATP储能相偶联的过程。氧化磷酸化是体内ATP生成的主要方式。4. P/O比值：是指氧化磷酸化过程中，每消耗1/2摩尔O2所需磷酸的摩尔数，即所能合成ATP的摩尔数。二 基本简答题1.生物氧化的特点。（1）生物氧化过程是在细胞内温和环境中，由酶催化逐步进行的过程。（2）二氧化碳来自有机酸脱羧，水的产生是由底物脱下的氢与氧结合而生成。（3）生物氧化能量是逐步释放的，部分能量储存在ATP中。（4）生物氧化速率受体内多种因素影响。2.描述NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链的组成、排列顺序及氧化磷酸化偶联部位。(重

15、点背过)（1）NADH氧化呼吸链组成、排列顺序：NADH-FMN-CoQ-Cytb-Ctyc1-Cytc-Cytaa3-O2。具有三个偶联部位，即NADH-CoQ；细胞色素b-细胞色素c；细胞色素aa3-O2（2）琥珀酸氧化呼吸链的组成、排列顺序：FADH2-CoQ-Cytb-Cytc1-Cytc-Cytaa3-O2。具有两个偶联部位，即细胞色素b-细胞色素c；细胞色素aa3-O23.化学渗透假说。(熟记)电子经氧化呼吸链传递时释放能量，通过复合体的质子泵功能，驱动H+从线粒体基质侧泵出至内膜的膜间腔侧。由于质子不能自由穿过线粒体内膜返回基质，这种质子的泵出引起内膜两侧的质子浓度和电位的差别，

16、从而形成跨线粒体内膜的质子电化学梯度，储存电子释放能量。当质子顺浓度梯度回流至基质时驱动ADP与Pi生成ATP。糖代谢一 基本名词解释1. 糖的无氧氧化：缺氧时，葡萄糖先经糖酵解生成丙酮酸，然后在胞质还原成乳酸，这一过程净生成2ATP，是糖的辅助产能途径。2. 糖酵解：指机体在无氧或缺氧的情况下，1分子葡萄糖在胞质生成2分子乳酸的过程，净生成2ATP。3. 糖酵解途径：是指一分子的葡萄糖生成2分子丙酮酸的过程。是糖有氧氧化和无氧氧化的共同通路。4. 糖的有氧氧化：机体利用氧将葡萄糖彻底氧化成CO2和H2O的反应过程称为有氧氧化。是体内糖分解供能的主要方式，绝大多数细胞都通过它获得能量。5. 柠

17、檬酸循环：也称三羧酸循环，是由一系列酶促反应构成的循环反应系统，首先由乙酰CoA与草酰乙酸缩合生成3个羧基的柠檬酸，再经过4次脱氢、2次脱羧，生成4分子还原当量和2分子CO2，最终重新生成草酰乙酸再进入下一轮循环。6. 巴斯德效应：有氧氧化抑制无氧酵解的过程。7. 乳酸循环：肌肉中缺乏葡萄糖-6-磷酸酶，所以肌肉中产生的乳酸不能异生成葡萄糖，肌肉中产生的乳酸通过血液循环运转到肝脏，肝脏内糖异生活跃，生成葡萄糖后释放入血后又转运给肌肉组织。8. 糖异生：由非糖化合物，乳酸、甘油、生糖氨基酸等，经过一系列的酶促反应，转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。糖异生的主要器官是肝、肾。二 基本简答题1.糖

18、酵解的特点及生理意义。(熟记)（一）特点：（1）糖酵解的全过程没有氧的参与，乳酸是其产物。（2）糖酵解是糖在无氧条件下发生的不完全氧化，释放的能量较少。以葡萄糖为原料可净生成2分子ATP，以糖原为原料可净生成3分子的ATP。（3）糖酵解是单向的，不可逆的。糖酵解有三个关键酶：6-磷酸果糖激酶-1；己糖激酶；丙酮酸激酶。（4）红细胞中存在2,3-二磷酸甘油酸支路。（二）生理意义（1）在机体缺氧的情况下迅速供能。（2）成熟的红细胞没有线粒体，即使在氧供充足的情况下也依糖酵解。（3）在某些组织中如神经细胞、白细胞、骨髓细胞等，即使不缺氧也由糖酵解提供能量。（4）2,3-二磷酸甘油酸对于调节红细胞带氧

19、功能有重要意义。（5）为体内其他物质合成提供原料。2.三羧酸循环的特点。（1）必须在有氧的条件下进行。（2）三羧酸循环是机体的主要产能途径，其中有四次脱氢，两次脱羧，一次底物水平磷酸化。（3）三羧酸循环是单向反应体系，其中有三个关键酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、-酮戊二酸脱氢酶系。（4）三羧酸循环的中间产物必须不断补充。3.三羧酸循环的生理意义。(背过)（1）是体内主要的供能方式。（2）是三大营养物质代谢联系枢纽。（3）是三大营养物质的最终代谢通路。（4）为呼吸链提供氢和电子。（5）为某些物质的生物合成提供小分子前体物质。3.磷酸戊糖途径的生理意义。发生部位及关键酶。(重点背过)（一）发生部

20、位：细胞的胞液（二）关键酶：6-磷酸葡萄糖脱氢酶（三）生理意义1.为核酸的生物合成提供核糖。2.提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应。（1）NADPH是体内许多合成代谢的供氢体。（2）NADPH作为羟化酶的辅酶维持体内的羟化反应。（3）NADPH作为谷胱甘肽还原酶的辅酶维持谷胱甘肽的还原状态。4.糖异生是否为糖酵解的逆反应？(重点背过)糖异生不完全是糖酵解的逆反应,糖酵解与糖异生的多数反应是可逆的，仅糖酵解3个限速步骤所对应的逆反应需由糖异生的特有的关键酶催化。（1）丙酮酸在丙酮酸羟化酶催化作用下生成草酰乙酸；草酰乙酸在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化下，生成磷酸烯醇式丙酮酸。（2）果糖-1,6

21、-二磷酸在果糖双磷酸酶催化下生成果糖-6-磷酸。（3）果糖-6-磷酸在葡萄糖-6-磷酸酶的催化下生成葡萄糖。5.糖异生的生理意义。（1）空腹或饥饿时维持血糖浓度恒定。（2）促进乳酸的再利用，补充肝糖原，补充肌肉消耗的糖。（3）肾脏的糖异生作用于排氢保钠，维持机体的酸碱平衡。6.乳酸循环的过程。(可当名词解释背下)肌肉中缺乏葡萄糖-6-磷酸酶，所以肌肉中产生的乳酸不能异生成葡萄糖，肌肉中产生的乳酸通过血液循环运转到肝脏，肝脏内糖异生活跃，生成葡萄糖后释放入血后又转运给肌肉组织。7.血糖的来源和去路。（重点背过）（一）来源：（1）食物中糖的消化与吸收。（2）肝糖原的分解补充血糖。（3）乳酸、甘油等

22、非糖物质经糖异生转化成糖。（二）去路：（1）合成糖原。（2）在缺氧的情况下，进行无氧氧化，生成乳酸；在氧供充足的情况下，进行有氧氧化生成二氧化碳和水。（3）进入磷酸戊糖途径。（4）转变脂类或氨基酸等非糖物质。8.胰岛素的降糖机制。（1）促进肌、脂肪细胞摄取葡萄糖的能力。（2）加速糖原合成，抑制糖原分解。（3）通过激活丙酮酸脱氢酶磷酸化酶，加快糖的有氧氧化。（4）抑制肝内糖异生。（5）抑制脂肪组织中的激素敏感性甘油三酯脂肪酶，抑制脂肪动员。9.6-磷酸葡萄糖的来源于去路及其作用。(熟记)（一）来源：（1）葡萄糖在己糖激酶作用下生成6-磷酸葡萄糖。（2）糖原分解生成。（3）非糖物质经糖异生转化而来

23、。（二）去路：（1）经糖酵解生成乳酸。（2）在葡萄糖-6-磷酸酶的作用下水解为葡萄糖。（3）进行有氧氧化生成二氧化碳和水。（4）在6-磷酸葡萄糖脱氢酶的作用下进入磷酸戊糖途径。（5）合成糖原。（三）作用：6-磷酸葡萄糖是糖酵解、有氧氧化、磷酸戊糖途径以及糖原合成与分解途径的共同中间产物。是各大代谢途径的交叉点。若6-磷酸葡萄糖减少，会使糖代谢途径不能顺利进行，代谢的去向主要由代谢途径中的关键酶的强弱决定。10.肌肉收缩产生大量乳酸的代谢去路。（1）透过肌细胞进入血液，在肝脏经糖异生异生成糖。（2）进入血液，在心肌中经LDH1催化生成丙酮酸氧化供能。（3）通过乳酸循环为肌肉提供能量。（4）乳酸进

24、入血液，在肾脏异生成糖或随尿排出。（5）小部分在肌肉组织中脱氧生成丙酮酸进行氧化供能。11.有氧氧化和无氧氧化的鉴别(重点背过)糖酵解糖有氧氧化部位胞液胞液，线粒体反应条件缺氧的条件氧供充足的情况下。关键酶己糖激酶，磷酸果糖激酶-1.丙酮酸激酶糖酵解的关键酶，丙酮酸脱氢酶系，柠檬酸合酶，异柠檬酸脱氢酶，a-酮戊二酸脱氢酶系。底物葡萄糖，糖原葡萄糖，糖原产物乳酸二氧化碳，水能量生成底物水平磷酸化为主氧化水平磷酸化为主底物水平磷酸化为辅ATP净生成2个ATP净生成30或32个ATP.生理意义迅速提供能量；某些组织依赖糖酵解供能。是机体主要供能方式。脂类代谢一 基本名词解释1. 必需脂肪酸：多数不饱

25、和脂肪酸在体内能够合成，但亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸不能在体内合成，必须从食物中摄取，此类脂肪酸称为必需脂肪酸。2. 脂肪动员：储存在脂肪组织中的脂肪,在激素敏感性甘油三酯脂肪酶的作用下,逐步水解成游离的脂肪酸和甘油并释放入血,供其他组织摄取利用的过程.3. 酮体：酮体是脂肪酸在肝细胞线粒体中不彻底氧化生成的特有产物，包括乙酰乙酸、-羟丁酸和丙酮。是肝向肝外组织输出能量的重要形式。4. 载脂蛋白：血浆脂蛋白中的蛋白质部分称为载脂蛋白.其主要分为A,B.C,D,E五类.其可结合和转运脂质,稳定脂蛋白的结构;可参与脂蛋白受体的识别;可调节脂蛋白代谢关键酶的活性.二 基本简答题1.酮体生成的部位、原

26、料，关键酶，组成及生理意义。(背过)（1）部位：肝细胞的线粒体。（2）原料：乙酰CoA, ATP, NADPH.（3）关键酶：羟甲基戊二酸单酰CoA合酶（HMG-CoA合酶）（4）组成：乙酰乙酸，丙酮，-羟丁酸。（5）生理意义： 1）酮体是肝脏对外输出能量的形式。2）酮体是脑，心肌等组织的主要能源物质。3）当糖供应不足，可以减少糖的利用，有利于维持血糖水平恒定，节省蛋白质消耗。2.糖尿病酮症酸中毒的原因。(熟悉)糖尿病患者的胰岛素相对或绝对不足，导致糖利用功能障碍，脂肪酸氧化分解增加，生成乙酰CoA增多；且因为糖的利用障碍，进行糖酵解减少,使生成丙酮酸减少，从而导致草酰乙酸不足，乙酰CoA进入

27、三羧酸循环受阻，使乙酰CoA大量堆积，从而使酮体生成增加，导致酮症酸中毒。3.胆固醇合成的部位，原料，关键酶。(背过)（1）部位：胞液和光面内质网。（2）原料：18分子的乙酰CoA，36分子ATP及16分子NADPH。（3）关键酶：羟甲基单酰CoA还原酶（HMG-CoA还原酶）。4.胆固醇的去路。(重点背过)（1）转化成胆汁酸：是主要的去路。（2）转变成类固醇激素。（3）转变成维生素D3的前提物质7-脱氢胆固醇。（4）胆固醇排泄。5.载脂蛋白的分类及主要功能。（一）分类：分为载脂蛋白A、B、C、D、E五类。（二）功能：（1）结合和转运脂质，稳定脂蛋白的结构。（2）载脂蛋白可参与脂蛋白受体的识别

28、：apoB100和apoE识别LDL受体。（3）载脂蛋白可调节脂蛋白代谢关键酶活性：ApoC激活LPL；apoA激活LCAT。6.何谓酮体？酮体是否为机体代谢产生的废物？(重点背过)（1）酮体是脂肪酸在肝中氧化分解后形成的中间产物，包括乙酰乙酸，-羟丁酸，丙酮。（2）酮体不是机体代谢产生的废物，是肝脏输出能源的形式；脑组织不能氧化脂肪酸，靠酮体供应能量。7.-磷酸甘油的来源。（1）糖分解产生的磷酸二羟丙酮，加氢还原成-磷酸甘油，是其主要来源。（2）甘油在甘油激酶的催化下，经磷酸化生成-磷酸甘油。8.-氧化与脂肪酸合成的异同。（熟记）脂肪酸合成-氧化反应部位胞质线粒体原料乙酰CoA，NADPH,

29、 ATP脂酰CoA关键酶乙酰CoA羧化酶肉碱直线转移酶转运载体柠檬酸-丙酮酸循环肉碱转运载体。反应进行方向从羧基端甲基端从甲基端羧基端步骤缩合，加氢，脱水，再加氢。脱氢，加水，再脱氢，硫解。产物软脂酰CoA乙酰CoA9.血浆脂蛋白的分类、组成特点和它们的合成部位及功能。(熟记)密度法CMVLDLLDLHDL电泳法CM 前-脂蛋白-脂蛋白-脂蛋白组成特点颗粒最大；TG含量最多；密度最小；蛋白质最少。TG含量多；蛋白质比乳糜微粒多。胆固醇含量最多。TG 含量最少，密度最大；蛋白质最多。合成部位小肠粘膜细胞肝细胞血浆肝，肠，血浆功能转运外源性甘油三酯及胆固醇。转运内源性甘油三酯和胆固醇。转运内源性胆

30、固醇逆向转运胆固醇。10.脂蛋白代谢中关键酶的比较。LPLLCATHL合成部位骨骼肌，心肌，脂肪组织等。肝实质细胞。肝实质细胞作用部位毛细血管内皮细胞血浆肝窦内皮细胞表面。底物CM和VLDL中的甘油三酯HDL3中的胆固醇IDL中的甘油三酯载脂蛋白的调节apoC激活apoC抑制apoA激活ApoA激活蛋白质分解代谢一 基本名词解释1. 营养必需氨基酸：人体需要而不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸称为营养必需氨基酸，包括亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、色氨酸。2. 蛋白质的互补作用：营养价值较低的蛋白质混合食用，彼此间必需氨基酸可以得到相互补充，从而提高蛋白质的营养价值，这种作用称为食物蛋白质的互补作用。3. 氨基酸代谢库：食物蛋白质经消化吸收的氨基酸与体内组织蛋白质降解产生的氨基酸及体内合成的非必需氨基酸共同分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库。通常以游离氨基酸总量计算。4. 转氨基作用：是在转氨酶的催化下，可逆地把-氨基酸转移给-酮酸，结果是氨基酸脱去氨基生成相应的-酮酸，而原来的-酮酸则转变成另一种氨基酸。5. 联合脱氨基作用：转氨基作