1340079《生物化学》教学大纲.docx

1、1340079生物化学教学大纲生物化学课程教学大纲课程编号1340079学分3.5总学时80理论50实验30英文课程名Biochemistry开课院农学院开课系生物技术系修订时间2006年10 月 25日课 程 简 介生物化学是专业基础课，具有承上启下的作用。生物化学就是生命的化学，它是从分子水平研究生命现象的化学本质的科学，生物化学是介于生物学和化学之间的一门新兴的边缘学科，其发展十分迅速，它与分子生物学一起，已成为生命科学的核心和基础，因此，生物化学涉及面十分广泛，内容非常丰富；它作为一门专业基础课面向普通本专科生。半个多世纪，生物化学的飞速发展，早被誉为生命科学的“世界语”，而且在工业、

2、农业、医学及生物工程等领域得到广泛的应用。当今世界各发达国家和许多发展中国家都十分重视生物化学的研究和教学，已列为各有关专业的主要的课程。因此生物化学是生物技术专业的一门非常重要的专业课，必须认真进行教学。课 程 大 纲一、课程的性质与任务：（本课程在学科、专业中的地位、性质及教学任务）生物化学是生命科学各专业本科生的一门基础课，是学习生物学其他课程最重要的基础。它的主要任务是让学生理解和掌握生物分子的结构性质和功能的关系，生物分子在体内的代谢和调节，生物能的转化和利用，生物信息分子的复制转录表达和调节，能够运用所学生物化学知识从分子水平上认识和解释生命过程中所发生的现象，能够运用所学生物化学

3、知识理解药物设计原理，理解利用代谢途径调控生产发酵产品的原理，理解基因工程产品生产的原理，理论联系实际，培养学生学习的兴趣，及培养学生的科研思维。 二、课程的目的与基本要求：（学完本课程后，对学生的教学要求）1、 掌握生物化学的基础理论、基本知识、基本技能，为有关后继课程的学习和继续深造及工作需要打下基础。2、既要顾全生物化学本身的系统性、完整性，又要考虑专业特点和教学工作实际。3、对于重要内容要求教师务必仔细推敲、重点讲授，充分利用先进的教学手段，不断改善教学方法，力求重点突出、概念明确、条理清晰。要求学生在理解的基础上熟记，在记忆过程中加深理解。、生物化学是一门应用性很强的理论课程，而且发

4、展很快，必须注重理论联系实际。注意生物化学理论与技术，在工业、农业、轻工食品业、医药卫生业、环保与生态、能源开发等领域应用的新成果、新技术。三、面向专业：本门课程面向植保、园艺、园林等专业四、先修课程: 物理化学、有机化学、普通生物学、植物生理学、细胞生物学五、本课程与其它课程的联系：（本课程与先修课程、后续课程或相关课程的关系，以及对先修课程的要求）生物化学是专业基础课，具有承上启下的作用，主要涉及到化学特别是物理化学和有机化学以及生物相关学科的内容，因此，要求学生先掌握物理化学、有机化学、普通生物学、植物生理学、细胞生物学等课程的知识。生物化学为学习遗传学、分子生物学、基因工程原理、酶学原

5、理、酶工程学和蛋白质组学打下基础。六、教学内容安排、要求、学时分配及作业：（写明每章节所讲授内容的教学安排、教学要求及学时分配（具体到每1个学时，且学时分配要做到三个一致，即教学大纲、授课计划、教案的学时分配与内容分配一致）。教学要求按从高到低分掌握-A、理解-B、了解-C三种，格式如下，作业安排及要求写在相应的章节之后）第一章：生物化学导论 （2学时） 第一节：生物化学的概念和研究内容； 生物化学的概念（C）；生物化学研究的内容（C）第二节：生物化学发展简史（C） 第三节：生物分子的作用力体系 离子键（C）；氢键（C）；范德华力（C）；疏水相互作用（C）；位阻效应（C） 第四节：水是生命的基

6、本介质 水对生命的作用（C）；水分子的结构特点（C）；水分子的物理性质（C）；水分子的溶剂特性（C） 第五节：细胞的缓冲系统 水分子的解离（C）；生物细胞内的缓冲系统（C）第二章：核酸化学（ 4学时） 第一节：核苷酸 核酸分子中基本核苷酸的化学组成与命名（A）；细胞内游离核苷酸及其衍生物（C）第二节：DNA的分子结构 DNA的一级结构（A）；DNA的二级结构（A）；DNA的三级结构（A）； 第三节：RNA的分子结构 tRNA的分子结构（A）；rRNA的分子结构（B）；mRNA的分子结构（A） 第四节：核蛋白体 病毒（C）；染色体（C） 第五节：核酸的性质与分离纯化 核酸的一般性质（A）；核酸的

7、紫外吸收特性（A）；核酸的变性、复性和分子杂交（B）；核酸的沉降特性（C）；核酸的分离纯化（C） 第三章：蛋白质化学 （5学时） 第一节：蛋白质的分子组成蛋白质的元素组成（B）；蛋白质的基本组成单位（B）；氨基酸（A）；肽（B）第二节：蛋白质的分子结构 蛋白质的一级结构（A）；蛋白质的空间结构（A）第三节：蛋白质的结构与功能的关系 蛋白质的一级结构与功能的关系（B）；蛋白质的三维结构与功能的关系（B）第四节：蛋白质的重要理化性质 蛋白质的两性解离及等电点（A）；蛋白质的胶体性质（A）；蛋白质的变性（A）；蛋白质的沉淀（A）；蛋白质的光学特性和颜色反应（A）；第五节：蛋白质的分类 球状蛋白和纤维

8、蛋白（C）；简单蛋白和结合蛋白（C）；活性蛋白和非活性蛋白（C）第六节：蛋白质研究技术 蛋白质的定量测定（B）；蛋白质等电点的测定（B）；蛋白质分子量的测定（B）；蛋白质的分离提纯（C）第七节：蛋白质的利用 蛋白质在食品方面的利用（C）；蛋白质在医学方面的利用（C）；蛋白质在饲料方面的利用（C）第四章：酶（4学时） 第一节：酶的一般性质 酶是生物催化剂（B）；酶催化的特性（A）；酶的化学本质（B）第二节：酶的组成和结构特点 酶的组成（B）；单体酶、寡聚酶和多酶复合体（B）第三节：酶的分类和命名 酶的分类（B）；酶的命名（B）第四节：酶的活性中心及专一性 酶的活性中心（A）；酶的专一性（A）；酶

9、专一性的假设（C）第五节：酶的作用机理 酶的催化作用与分子的活化能（B）；中间产物学说（B）；酶高效催化的原因（A）；胰凝乳蛋白酶的作用机理（C）第六节：酶促反应动力学 酶浓度对酶促反应速度的影响（B）；底物浓度对酶促反应速度的影响（A）；pH对酶促反应速度的影响（B）；温度对酶促反应速度的影响（B）；激活剂对酶促反应速度的影响（B）；抑制剂对酶促反应速度的影响（B）第七节：酶的活力测定和分离纯化 酶的活力测定（A）；酶的分离纯化（C）第八节：几种重要的酶 别构酶（C）；同工酶（C）；核酶（C）第五章：维生素与辅酶（2学时）第一节：维生素简介 脂溶性维生素（B）；水溶性维生素（B）第二节：重要

10、的水溶性维生素 维生素B1和焦磷酸硫胺素（A）；维生素B2和黄素辅基（A）；泛酸和辅酶A（A）；维生素PP和辅酶、辅酶（A）；维生素B6及其辅酶（A）；生物素（A）；叶酸和叶酸辅酶（A）；维生素B12和B12辅酶（A）；硫辛酸（A）；维生素C（A）第三节：脂溶性维生素 维生素A（B）；维生素D（B）；维生素E（B）；维生素K（B） 第六章：生物膜的结构与功能（2学时） 1第一节：生物膜的化学组成 膜蛋白（B）；膜脂（B）第二节：生物膜的分子结构及特征 膜脂的结构特点及排列（A）；膜蛋白在膜脂中的定位（A）；生物膜的结构模型及特征（A）第三节：生物膜的功能 物质运输（B）；能量转换（B）；细胞识

11、别（B）；信息传递（B）第四节：膜生物工程及其应用 人工膜技术与研究（C）；膜生物工程的应用（C）第七章：糖类化合物代谢（5学时）第一节：糖类化合物 单糖（B）；寡糖（B）；多糖（B）第二节：糖的合成与分解 UDPG和ADPG的生物合成（B）；蔗糖的生物合成与分解（B）；淀粉的生物合成与分解（B）；纤维素的生物合成与分解（B）第三节：糖酵解 糖酵解的研究历史（C）；糖酵解的生物化学过程（A）；糖酵解过程的化学计量（A）；糖酵解的生物功能（A）；糖酵解途径的调节（A）；丙酮酸的去路（A）；其他糖类进入糖酵解的途径（C）；葡萄糖异生作用（B）第四节：三羧酸循环 三羧酸循环的研究历史（C）；三羧酸循

12、环的生化过程（A）；三羧酸循环的化学计量（A）；三羧酸循环的生物功能（A）；三羧酸循环的调控（B）第五节：乙醛酸循环 乙醛酸循环的生化过程及意义（B）第六节：磷酸戊糖途径 磷酸戊糖途径的生化过程（B）；磷酸戊糖途径的生理意义（B）；磷酸戊糖途径的调节（B）第八章：生物氧化和能量转换（3学时） 3 第一节：生物氧化概述 生物氧化的基本概念（A）；生物氧化的特点（A）；生物氧化中CO2的生成（C）；生物氧化中H2O的生成（C）；自由能和氧化还原电位（C）；高能磷酸化合物（B） 第二节：线粒体及其内部氧化体系 线粒体（C）；线粒体内膜上的电子传递体（A） 第三节：氧化磷酸化作用 氧化磷酸化作用的概念

13、及类型（A）；氧化磷酸化的偶联部位（A）；氧化磷酸化的偶联机理（B）；氧化磷酸化的解偶联剂和抑制剂（B）；腺苷酸的转运（B）；线粒体穿梭系统（B）；能荷（A） 第四节：其他末端氧化系统 多酚氧化酶系统（C）；抗坏血酸氧化酶（C）；黄素蛋白氧化酶（C）；超氧化物歧化酶、过氧化氢酶和过氧化物酶（C）；抗氰氧化酶（C）第九章：脂类物质的合成与分解（3学时）第一节：生物体内的脂类物质 脂肪酸（A）；单纯脂类（B）；复合脂类（B）；异戊二烯脂（B）第二节：脂肪的合成代谢 磷酸甘油的生物合成（B）；脂肪酸的生物合成（A）；脂肪的生物合成（B）第三节：脂肪的分解代谢与转化 脂肪的水解（B）；甘油的降解与转化

14、（B）；脂肪酸的降解与转化（A）第四节：类脂的代谢 甘油磷脂的代谢（C）；甘油糖脂的代谢（C）；胆固醇的代谢（C）第十章：蛋白质的降解和氨基酸代谢（3学时）第一节：蛋白质的酶促降解 蛋白酶（B）；肽酶（B）第二节：氨基酸的降解与转化 脱氨基作用（A）；氨基酸的脱羧作用（A）；氨基酸降解产物的进一步代谢（B），由氨基酸合成其他含氮化合物（C）第三节：氨和氨基酸的生物合成 生物固氮（A）；硝酸还原作用（A）；氨的同化（B）；氨基酸的生物合成（C）第十一章 核酸的降解与核苷酸的代谢（2学时） 第一节：核酸的降解 核酸外切酶（B）；核酸内切酶（B）第二节：核苷酸的降解 核苷酸的降解（B）；嘌呤碱的降解

15、（B）；嘧啶碱的降解（B）第三节：核苷酸的生物合成 核糖核苷酸的生物合成（A）；脱氧核糖核苷酸的生物合成（A）；核苷酸转变为多磷酸核苷酸（B）第十二章：核酸的生物合成（5学时） 第一节：DNA的生物合成 DNA的自我复制（A）；逆转录作用（A）；DNA的损伤、修复和突变（B）第二节：RNA的生物合成 转录（A）；RNA的复制（A）；RNA生物合成的抑制剂（B）第十三章：蛋白质的生物合成 （4学时） 第一节：RNA在蛋白质生物合成中的重要功能 mRNA和遗传密码（A）；tRNA（A）；rRNA及核糖体（B）第二节：原核生物蛋白质的合成过程 氨基酸的活化（A）；合成的起始（A）；肽链的延伸（A）；

16、终止合成（A）；蛋白质合成中GTP的作用（B）第三节：真核生物蛋白质的生物合成 真核生物蛋白质合成的起始（A）；肽链的延伸与终止（A）第四节：蛋白质生物合成的调控 翻译起始的调控（B）；稀有密码子对翻译的影响（B）；重叠基因对翻译的影响（B）；polyA对翻译的影响（B）；翻译的阻遏（B）；魔斑核苷酸水平对翻译的影响（B） 第五节：蛋白质合成后的加工 氨基末端和羧基末端的修饰（B）；信号序列的切除（B）；氨基酸残基的修饰（B）；糖侧链的连接（B）；异戊二烯基团的附加（B）；辅基的附加（B）；蛋白酶水解修饰（B）；二硫键的形成（B）；蛋白质合成受许多抗生素和毒素抑制（B）；第六节：蛋白质合成后的

17、运输 蛋白质的分选信号（C）；蛋白质的运输类型（C）；蛋白质的运输方式（C）；蛋白质的运输过程（C）第十四章：代谢调节（3学时）第一节：底物供应的调节（B）第二节：酶在细胞中分布对代谢的调节（B）第三节：酶合成和降解对代谢的调节 细胞内酶含量的变化对代谢的调节（B）；基因表达对代谢的调节（A）；酶降解的调节（B）第四节：酶活性的调节 酶原激活对代谢的调节（B）；变构酶对代谢的调节（A）；同工酶反馈抑制对代谢的调节（B）；酶的共价修饰和级联系统调节（B）第五节：辅助因子的调节 能荷水平对代谢的调节（B）；NADH/NAD+对代谢的调节（B）；金属离子对代谢的调节（B）第六节：激素系统和神经系统对

18、代谢的调节 激素系统对代谢的调节（C）；神经系统对代谢的调节（C）第十五章：DNA重组技术的基本原理（3学时）第一节：DNA重组的技术要件 重要的工具酶及其作用特点（A）；目的基因的载体类型及其功能（B）第二节：DNA重组技术的基本步骤 目的基因的制备方法（A）；目的DNA和载体的体外连接（A）；将重组的DNA复合物导入受体细胞（A）；重组克隆的筛选方法（A）第三节：DNA重组技术的应用前景 有重要经济价值的蛋白质的生产和应用（C）；基因诊断（C）；基因治疗（C）七、实验名称与类别:序号实验名称学时实验类别1实验室基本操作3操作2植物组织中可溶性蛋白质含量的测定3综合3酵母RNA的提制3操作4

19、酵母RNA含量的测定苔黑酚法3综合5醋酸纤维薄膜电泳法分离血清蛋白质3验证6植物组织中氨基酸总量的测定茚三酮比色法3综合7酶的基本性质3验证8植物组织中淀粉酶活力的测定3综合9植物组织中维生素C含量测定3综合10植物组织中可溶性总糖含量的测定蒽酮比色法3综合八、实验目的、内容与要求（按上表实验序号分别填写）实验1实验室基本操作实验目的：学习普通生化仪器的使用方法。实验内容：学习移液管、容量瓶、量筒、电子天秤、低速离心机、可见光分光光度计等的使用方法。实验要求：通过学习和动手操作，熟练、掌握普通生化仪器的正确使有方法。实验2 植物组织中可溶性蛋白质含量的测定实验目的：学习考马斯亮蓝法测定植物组织

20、中可溶性蛋白质的含量实验内容：1、植物组织中可溶性蛋白的提取； 2、标准曲线制作； 3、样品中可溶性蛋白含量的测定。实验要求：1、掌握牛血清白蛋白标准曲线的制作；2、掌握考马斯亮蓝法G-250法测定植物组织中可溶性蛋白质含量的原理和具体方法。实验3 酵母RNA的提制实验目的：学习浓盐法提制酵母RNA。实验内容：1、酵母的洗涤与分离 2、酵母RNA的提取 3、分离与沉淀RNA 4、洗涤与干燥实验要求：掌握浓盐法提取酵母RNA的基本原理及具体方法。实验4 酵母RNA含量的测定苔黑酚法实验目的：学习苔黑酚法测定RNA的含量。实验内容：1、标准RNA曲线制作； 2、样品中RNA含量测定。实验要求：1、

21、掌握标准RNA曲线制作；2、掌握苔黑酚法测定酵母RNA含量的基本原理及具体方法。实验5醋酸纤维薄膜电泳法分离血清蛋白质实验目的：学习醋酸纤维薄膜电泳法分离血清蛋白质实验内容：1、点样准备； 2、电泳； 3、染色与漂洗； 4、透明与干燥。实验要求：掌握醋酸纤维薄膜电泳法分离血清蛋白质的基本原理和具体方法。实验6植物组织中氨基酸总量的测定茚三酮比色法实验目的：学习用茚三酮比色法测定的植物组织中氨基酸总量。实验内容：1、样品中氨基酸的提取； 2、标准氨基酸曲线制作； 3、样品液中氨基含量测定。实验要求：1、掌握标准氨基酸曲线制作 2、掌握茚三酮比色法测定氨基酸总量的基本原理和具体方法。实验7 酶的基

22、本性质 实验目的：学习与了解酶的基本性质实验内容：1、酶的专一性； 2、pH值对酶活力的影响； 3、温度对酶活力的影响； 4、酶的激活与抑制。实验要求：1、通过实验，加深对不同因素对酶活力影响的理解； 2、掌握不同因素对酶活力影响的基本原理和具体方法。实验8植物组织中淀粉酶活力的测定实验目的：学习3，5-二硝基水杨酸显色法测定植物组织中-淀粉酶与-淀粉酶的活力实验内容：1、标准麦芽糖曲线制作； 2、淀粉酶的提取； 3、-淀粉酶活力的测定； 4、-淀粉酶与-淀粉酶活力的测定。实验要求：1、掌握标准麦芽糖曲线制作； 2、掌握3，5-二硝基水杨酸显色法测定-淀粉酶与-淀粉酶活力的基本原理和具体方法。

23、实验9 植物组织中维生素C含量测定实验目的：学习2，6-二氯酚靛酚滴定法测定植物组织中维生素C的含量实验内容：1、植物组织中维生素C的提取； 2、生素C含量的测定。实验要求：掌握2，6-二氯酚靛酚滴定法测定植物组织中维生素C含量的基本原理和具体方法。实验10植物组织中可溶性总糖含量的测定蒽酮比色法实验目的：学习蒽酮比色法测定植物组织中可溶性总糖的含量实验内容：1、标准葡萄糖曲线制作； 2、样品浸提； 3、样品中可溶性总糖含量的测定实验要求：1、掌握标准葡萄糖曲线制作； 2、掌握蒽酮比色法测定植物组织中可溶性总糖含量的基本原理和具体方法。九、教材与参考书：本课程选用教材:理论课选用教材： 生物化

24、学黄卓烈等主编，中国农业出版社，2004实验课选用教材： 植物生理生化实验指导 赵宗芸主编，广东海洋大学教材科印，2006本课程推荐参考书:1、生物化学（第三版）王镜岩等主编 上、下册，北京，高等教育出版社，20022、分子生物学 阎隆飞主编，北京，中国农业大学出版社，19973、基因工程原理吴乃虎编著，北京，科学出版社，19984、生物化学实验陈钧辉等编，北京，科学出版社 ，20035、生物化学实验指导余冰宾主编. 清华大学出版社20046、植物生理学实验指导 陈建勋主编，华南理工大学出版社，2002十、本课程理论课及实验课的考核方式:理论课考核方式： 闭卷考试，考试成绩占总成绩50%；实验课考试方式： 每次实验上交实验报告，学期末汇总平均分数为实验成绩，占总成绩30% ；平时成绩： 占总成绩20% （包括出勤、提问、讨论情况等）。执笔:王育林审核:批准人:时间: