药学本科生物化学各章复习重点.docx

1、药学本科生物化学各章复习重点生化复习第四章 蛋白质的化学要点汇总蛋白质：多种氨基酸(amino acids)通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。蛋白质具有多样性的生物学功能 作为生物催化剂（酶） 代谢调节作用（激素） 免疫保护作用（抗体） 物质的转运和存储（转运蛋白） 运动与支持作用（胶原蛋白） 控制生长和分化（激活或阻遏蛋白） 参与细胞间信息传递（受体） 生物膜的功能（离子泵） 氧化供能（18%） 必需氨基酸 ：人体不能合成，必需从食物中获取的一类氨基酸。主要有：苯丙、蛋、缬、苏、异亮、亮、色、赖8种 氨基酸等电点(isoelectric point，pI)：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成

2、阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性（两性）离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 蛋白质的一级结构：整条多肽链通过肽键形成的氨基酸残基排列顺序。 肽键：由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。 蛋白质二级结构：局部肽链的主链骨架原子通过氢键形成的三维结构，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 肽单元：参与肽键的6个原子C1 、C、O、N、H、 C2位于同一平面。 -螺旋(右旋；3.6个AA残基/螺旋；1个肽单元N-H和第四个肽单元C=O形成氢键；侧链R在螺旋外侧。常见如角蛋白，肌红蛋白）-折叠（各链伸展使肽平面之间折叠成锯齿状；各链平行排列通过氢键相连

3、；各链走向相同或相反；侧链R在片层上下方；可在分子内或分子间形成。常见如蚕丝蛋白） 基序：也称超二级结构（或模体），在许多蛋白质分子中，可发现2到3个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个有规则和具有特定功能的二级结构组合。如：， ， 。 结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且发挥特定生物学功能的区域。蛋白质三级结构：整条多肽链通过疏水键、离子键、氢键等形成的三维结构。 有些蛋白质含有二条或多条多肽链，每条肽链都有完整的三级结构，这种多肽链称为蛋白质的亚基。 蛋白质的四级结构：全部亚基通过疏水键、离子键、氢键等形成的三维结构。 分子伴侣(chaperon)：一类能够帮助

4、其他蛋白质正确折叠成天然构象的蛋白质分子。 蛋白质的一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。 蛋白质的构象（空间结构）是其功能（活性）的基础。构象改变，活性也相应发生改变。 蛋白质前体：核糖体新合成的多肽链，是蛋白质的前体分子。其需要在细胞内经各种加工修饰，才转变成有生物活性的蛋白质（翻译后加工）。 变构效应：在某些因素的影响下，蛋白质的一级结构不变而空间结构发生一定的变化，导致其功能的改变的现象。 协同效应：蛋白质的一个亚基与配体结合后，能影响另一个亚基与配体结合能力的现象。 如果是促进作用则称为正协同效应（如Hb与氧结合）；反之为负协同效应。 蛋白质构象病：有些蛋白质错误折叠后相互

5、聚集，常形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病。常见病：老年痴呆症，疯牛病等 蛋白质变性：在某些理化因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏（有序变无序），导致蛋白质的某些理化性质改变和生物活性的丧失的现象。变性的本质破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。 蛋白质复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质恢复原有的构象和功能的现象。 蛋白质两性解离：蛋白质分子除了两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液PH条件下都可以解离成带负电荷或正电荷的基团。 蛋白质等电点：在某一PH的溶液中，蛋白质解离成阴阳离子的趋势相等，净电荷为零。此时溶液的PH值称为

6、该蛋白质的等电点。注意：环境PH大于pI时，蛋白质带负电荷。反之。 蛋白质胶体稳定的因素：蛋白质表面有亲水基团形成水化膜；蛋白质表面同种电荷相排斥。 蛋白质沉淀：在一定条件下，蛋白质聚集，从溶液析出的现象。 盐析：在蛋白质水溶液中，加入了高浓度的强电解质盐如硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等而使蛋白质从溶液中析出的现象。 盐析机理：破坏了蛋白质的水化膜并且中和了表面的净电荷。 对比盐溶：低浓度的盐溶液加入蛋白质溶液中，会导致蛋白质溶解度增加的现象。 变性沉淀机理：蛋白质变性后，蛋白质中疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。 茚三酮反应：蛋白质游离的氨和印三酮反应生成蓝紫色化合物。

7、 双缩脲反应：蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫红色的反应。氨基酸不出现此反应。故可检测蛋白质水解程度。 Folin-酚试剂反应：蛋白质分子中酪、色氨酸残基在碱性条件下能与酚试剂反应生成蓝色化合物。该反应的灵敏度比双缩脲反应高100倍。 透析法是利用半透膜将蛋白质与其他小分子分开。 超滤法是利用高压力或离心力，强使水和其他小的溶质分子通过半透膜，而蛋白质留在膜上，可选择不同孔径的滤膜截留不同分子量的蛋白质。凝胶过滤法也称分子排阻层析或分子筛层析，这是根据分子大小分离蛋白质混合物最有效的方法之一。注意分子大小不同的蛋白质洗脱的先后顺序（大分子蛋白质先洗脱出来）。 蛋白质在高于

8、或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术，称为电泳(elctrophoresis) 。 等电聚焦电泳：通过蛋白质等电点的差异而分离蛋白质的电泳方法。SDS-PAGE仅根据蛋白质亚基分子量的不同就可以分开蛋白质。 阴离子去污剂如SDS（十二烷基磺酸钠）能断裂分子内和分子间的氢键，使分子去折叠，破坏蛋白分子的二、三级结构。 强还原剂如巯基乙醇，二硫苏糖醇能使半胱氨酸残基间的二硫键断裂。也只有如此SDS才能定量地结合到亚基上。 在样品和凝胶中加入巯基乙醇和SDS后，蛋白质全部会变成带均匀负电荷的线状结构。消除了不同分子间的电荷

9、差异和结构差异。 双向电泳：通过第一向是等电聚焦电泳和第二向是SDSPAGE来分离蛋白质的技术。是目前分离分析蛋白质最有效的电泳技术。第五章 核酸的化学要点汇总 核酸:多种核苷酸通过3,5-磷酸二酯键相连形成的高分子含磷化合物。携带和传递遗传信息。 DNA： 90%以上分布于细胞核，其余分布于核外如线粒体，叶绿体，质粒等。携带遗传信息，通过复制传递给下一代。 RNA：分布于细胞核、细胞质、线粒体，叶绿体等。常见3类，参与细胞内DNA遗传信息的表达。某些病毒RNA也可作为遗传信息的载体如HIV。核苷酸是构成核酸的基本单位；其进一步可分为： 碱基：含氮的杂环化合物，包括嘌呤碱A/G，嘧啶碱T/C/

10、U； 戊糖：核糖/脱氧核糖； 磷酸。嘌呤N-9或嘧啶N-1与核糖C-1通过糖苷键相连形成核苷；核苷与磷酸通过酯键相连形成核苷酸。 cAMP、cGMP：是细胞信号转导中的第二信使。一般通过改变胞内cAMP 、cGMP浓度来传递信号。 DNA的一级结构：DNA分子中核苷酸残基的排列顺序。主要是碱基不同，故也称为碱基序列。 DNA（RNA）是核苷酸通过3，5-磷酸二酯键连接形成的大分子。DNA方向是5 3，交替的磷酸-戊糖构成DNA的骨架。 真核DNA特点：重复序列（高度、中度、单一）、断裂基因（内含子和外显子）、单顺反子； 原核DNA特点：重叠基因，多顺反子。DNA双螺旋结构模型要点 两链反向平行

11、且右旋，磷酸-戊糖组成亲水性骨架在外侧，疏水的碱基在内侧。 螺径2nm，bp间距 0.34nm，bp平面垂直于主轴，10个bp/螺旋； 严格配对：A=T，GC； 表面形成大沟和小沟； 碱基堆积力和氢键维持稳定。 超螺旋（supercoil)结构：DNA双螺旋再盘绕形成的结构。 正超螺旋：盘绕方向与DNA双螺旋方向相同；效果是使分子内部紧张，旋得更紧。 负超螺旋：盘绕方向与DNA双螺旋方向相反；效果也相反。有利于基因表达。 在细胞周期的大部分时间里，DNA以松散的染色质(chromatin)形式存在。 在细胞分裂期，染色质进一步压缩形成高度致密的染色体(chromosome)。 染色质的基本单位

12、是核小体(nucleosome)。在DNA染色质呈现出的串珠样结构。如下图所示： 核小体：由近200个bp的DNA和5种碱性组蛋白（H2A、H2B、H3、H4 +H1）结合而成，直径约10nm。 染色体经4步压缩包装而成的： DNA （2nm） -核小体7（10nm） -螺线管6（30nm）-超螺线管40 （300nm） -染色单体5 （700nm） rRNA与蛋白质组成核糖体，核糖体是蛋白质合成的场所。rRNA占细胞总RNA80%以上。 tRNA是蛋白质合成中的氨基酸载体；由70-90个核苷酸组成，稳定性好，占细胞总RNA15%。 mRNA是蛋白质合成的模板；mRNA依照自身的碱基顺序指导蛋

13、白质氨基酸顺序的合成。占细胞总RNA5%以下。 从mRNA分子5末端起的第一个AUG开始，每3个核苷酸为一组称为密码子(codon) 。 AUG被称为起始密码子；UAA、UAG、UGA则称为终止密码子。 位于起始密码子和终止密码子之间的核苷酸序列称为开放阅读框(open reading frame, ORF)，决定了多肽链的氨基酸序列 。RNA的结构特征 非脱氧核苷酸通过3，5-磷酸二酯键连接形成； RNA比DNA小的多，但RNA的种类、大小和结构远比DNA表现出多样性； RNA通常以单链的形式存在，但有复杂的局部二级结构或三级结构； RNA对碱稳定性比DNA差。tRNA结构特点 含有多种稀有

14、碱基； 具有茎环结构（4环1臂，二级结构为三叶草形；三级结构倒L形）； 通过3-CCA-OH末端共价连接氨基酸； 通过反密码子识别mRNA的密码子。4环1臂：氨基酸臂、DHU环、反密码环、TC环、额外环真核mRNA的结构特点 5 -端加上m7GTP的帽子结构，3-端加入polyA尾（约200个）。 hnRNA经过剪接后形成成熟的mRNA，去除非编码内含子序列。 一般为单顺反子。 核酶：具有催化活性的RNA。（1982年发现） 脱氧核酶：具有催化活性的DNA。 （1994年发现） snRNA ：真核细胞核内存在一类碱基数小于300的小分子RNA。其与多种特异蛋白质一起参与hnRNA的剪接。一二三

15、、核酸的一般性质 RNA分子比DNA小的多； DNA粘度大于RNA，dsDNA粘度大于ssDNA； 核酸为多元酸，具有较强的酸性。 核酸在波长260nm处有强烈的吸收，是由碱基的共轭双键所决定的。这一特性常用作核酸的定性和定量分析。 DNA变性：在某些理化因素（如高温，极端PH，尿素，乙醇）作用下，DNA双链解离为单链的过程。本质是双链间氢键的断裂。 增色效应： DNA变性时其溶液OD260增高的现象。本质：碱基共轭双键暴露增加。dsDNA粘度大于ssDNA。 解链曲线：连续加热DNA的过程中以温度相对OD260值作图，所得的曲线。 解链温度（melting temperature，Tm):解

16、链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度。G+C含量越高，Tm越高。 DNA复性：在适当条件下，变性DNA的两条互补链可恢复天然的双螺旋构象的现象（热变性时复性称退火）。复性的最佳温度为Tm-25。DNA复性有减色效应。 核酸杂交:不同种类的DNA（或RNA）单链分子间只要存在一定程度的碱基配对关系，在适合条件下可形成杂化双链的现象。 Southern印迹：一种用来检测目标DNA的技术，通过酶切，电泳分离，转膜，探针杂交等来显示出与探针杂交的DNA片段。由EMSouthern于1975年首创。 Northern印迹：一种用来检测目标RNA的技术。可检测特定基因是否转录和转录

17、的强弱情况。过程与Southern blotting类似。 对比：Western印迹一种用来检测的目标蛋白质的技术（不属于核酸杂交范畴）。RNA含量测定有三种方法：测糖法、测磷法（RNA9.4%，DNA9.9%）、紫外吸收法(260nm)。第六章 酶要点汇总 酶：生物体内一类具有催化活性和特定空间构象的生物大分子，包括蛋白质和核酸等。有胞内酶和胞外酶。 酶促反应：酶催化的化学反应。E: enzyme 酶 S: substrate 底物 P: product 产物酶与一般催化剂的共同点 只能催化热力学允许的化学反应； 不改变反应的平衡点（平衡常数）； 本身在反应前后没有质和量的变化； 对可逆反应

18、的正逆反应都有催化作用。酶与一般催化剂的不同点 主要成分是蛋白质，易变性失活； 高度的催化效率； 高度的专一性； 酶催化活性的可调节性； 酶催化不可替代性。 酶的专一性：一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键，生成一定的的产物。 立体异构专一性：当底物具有立体异构体时，酶只能作用于其中一种。如丙酮酸被乳酸脱氢酶催化还原时，只产生L-乳酸。 几何异构专一性：有些酶对于顺反异构体只能作用其中之一。如延胡索酸酶只催化延胡索酸（反丁烯二酸）加水生成L-苹果酸。 在键专一性中，对酶来说，重要的是连接A和B的键必须正确。如酯酶作用于酯键，但对于构成的有机酸和醇（或酚）无严格要求。 具有基团专一性的酶除了需

19、要有正确的化学键以外，还需要基团A和B中的一侧必须正确。如胰蛋白酶作用的肽键其羰基必须是由Lys或Arg提供。肽键的氨基部分不严格要求。 具有绝对专一性的酶要求底物的化学键和A 、B都必须严格的正确。如脲酶只催化尿素，对其他一切尿素衍生物都不起作用。 酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶-底物结合的诱导契合假说。 酶的化学本质绝大部分为蛋白质，少数为核酸。按其分子组成可分为单纯酶和结合酶两类。 单纯酶：整个酶分子都是由蛋白质组分构成。如牛核糖核酸酶。 结合酶：酶蛋白+辅助因子构成。结合酶：全酶才有催化活性 辅酶：与酶蛋白结合不紧密（一般非共价结合

20、）的辅助因子。可以通过透析或超滤等方法将其除去，在反应中能离开酶蛋白，如NAD+、 NADP+ 等。 辅基：与酶蛋白结合紧密（一般共价结合）的辅助因子。不能通过透析或超滤等方法将其除去，在反应中不能离开酶蛋白，如FAD、FMN、生物素以及多数金属离子等。 酶的催化功能往往只集中在少数特异氨基酸残基的某一区域。如木瓜蛋白酶（212个AA构成）去掉N端三分之二后，余下还有99%的活性。 酶的活性中心 （active center ）：酶与底物结合并发挥其催化作用的部位。 活性中心结构特点：酶活性中心是酶分子中具有三维结构的区域，或为裂缝，或为凹陷，深入到酶分子内部，常为氨基酸残基的疏水基团组成的。

21、相似催化功能的酶一般有相似的活性中心；有些酶有多个活性中心（如多功能酶）。 必需基团：酶分子中与酶活性密切相关的化学基团。常见有：His 咪唑基；Ser 羟基；Cys 巯基；Glu羧基。 活性中心内的必需基团：酶活性中心内发挥催化作用与底物直接作用的基团。常见有结合基团和催化基团。 活性中心外的必需基团：酶活性中心外不与底物直接作用，却与维持整个酶分子的空间构象密切相关的基团。其可使活性中心的各个有关基团保持最适的空间位置，间接地对酶的催化作用发挥其必不可少的作用。酶的活性中心的形成 相应的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合

22、并将底物转化为产物。 对于结合酶来说，辅酶或辅基参与酶活性中心的组成。辅助因子的化学本质分类 无机金属元素：如铜、锌、镁、锰、铁等 小分子的有机物：如维生素、铁卟啉等。多数维生素及其衍生物在活细胞中主要是构成许多酶的辅酶或辅基。 蛋白质类辅助因子。酶蛋白与辅助因子关系 通常一种酶蛋白只能与一种辅酶结合而成为一种专一性结合酶。但一种辅酶往往能与不同的酶蛋白构成许多不同专一性的结合酶。 酶蛋白决定酶促反应的专一性和高效率； 辅助因子决定酶促反应的类型。 有些酶本质是金属蛋白质（金属酶），金属离子与酶蛋白牢固结合，如黄嘌呤氧化酶中含Cu2+ 、Mo3+ ；有些酶本身不含金属离子，必须加入金属离子才有

23、活性，称金属活化酶。 无机离子在酶分子中的作用 （1）维持酶分子活性构象，甚至参与活性中心的形成；如羧肽酶A中的Zn2+。 （2）在酶分子中通过本身的氧化还原而传递电子；如各种细胞色素中的Fe3+、Cu2+。 （3）在酶与底物之间起桥梁作用，将酶与底物连接起来；如多数激酶依赖Mg2+与ATP结合。 （4）利用离子的电荷影响酶的活性，如中和电荷等。如淀粉酶利用Cl-中和电荷增加活性。 维生素（vitamin）:是一类维持细胞正常功能所必需的小分子有机化合物，动物体内不能合成或合成不足，必须由食物供应或补充。几乎所有B族维生素都参与辅助因子的组成。 蛋白质类辅助因子：一般是较小分子且有较好的热稳定

24、性。自身不起催化作用，但为某些酶所必需，参与基团转移反应或氧化还原反应。常见有基团转移蛋白或蛋白质类辅酶。另外金属离子、铁硫复合物、血红素通常位于这类因子的反应中心。 酶作用的专一性主要取决于酶活性中心的结构特异性。 酶的活性不仅与一级结构有关，并且与其空间结构紧密相关，在酶活性的表现上，有时空间结构比一级结构更为重要。因为活性中心必须依赖特定的空间结构。 某些酶（绝大多数是蛋白酶）在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些无活性的酶的前身称为酶原（zymogen），使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活。 酶的的激活机制主要是分子内肽链的一处或多处断裂，同时使分子构象发生一定程度的改变，从而形成酶

25、活性中心所必需的构象。 酶原激活的意义 避免自身消化作用。（如急性胰腺炎） 保证酶在其特定的部位和环境发挥催化作用。（如血栓） 酶原还作为酶的贮存形式。酶能显著降低反应的活化能 活化能：底物分子从初态转变到过渡态（活化态）所需的能量。 若所需活化能愈少，能达到活化状态的分子就多，反应速度必然越大。中间复合物学说和酶作用过渡态 在酶促反应中，E通过非共价先与S形成不稳定的ES，并使S的某些化学键发生极化降低了S的活化能，这样比较容易分解成E和P，E又可与S结合，继续发挥其催化功能，所以少量E可催化大量S。酶作用高效率的机制 底物的趋近和定向效应； 底物的变形与张力作用； 共价催化作用； 酸碱催化

26、作用； 表面效应。 酶促反应动力学：研究各种因素对酶促反应速率的影响，并加以定量的阐述。影响因素包括：酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。底物浓度对反应速率影响：在其他因素不变情况下，底物浓度对反应速率的影响呈双曲线关系。 当底物浓度较低时：反应速率与底物浓度成正比；反应为一级反应。 随着底物浓度的增高：反应速率不再成正比例加速；反应为混合级反应。 当底物浓度高达一定程度：反应速率不再增加，达最大速率；反应为零级反应。 米氏方程式揭示单底物反应的动力学特性（推导过程略）。 最大反应速率Vmax：是酶被底物完全饱和时的反应速率； 米氏常数Km：等于酶促反应速率为Vmax一半时的底物浓

27、度。米氏常数(Km)的意义和应用 Km的单位是mol/L，是酶的特征性常数。其与酶结构和反应环境（如底物、温度、PH、离子强度）有关，但与酶浓度无关。 同一酶对于不同底物有不同Km值， Km可表示酶对底物的亲和力（Km愈小，酶对底物的亲和力愈大）。 pH的影响具有双重性， 最适pH：酶催化活性最高时的pH，也不是酶的特征常数。机理：pH通过改变酶和底物分子解离状态和酶分子的构象影响反应速率。 温度的影响具有双重性。右图为温度对淀粉酶活性的影响 最适温度：酶催化活性最高时的温度，不是酶的特征常数。临床运用：低温麻醉：减低细胞代谢速率。高温灭菌：使酶变性。 当SE，酶可被底物饱和的情况下，反应速度

28、与酶浓度成正比。 激活剂：使酶活性增加的物质。必需激活剂:缺乏则酶无活性。常见如金属离子非必需激活剂：缺乏则酶活性减弱。激活剂作用机制：参与酶空间结构的维持，参与酶活性中心的形成，作为酶和底物之间的桥梁。抑制剂：使酶活性降低的物质。一般是作用在酶分子中的必需基团(常见是酶活性中心上的一些基团)，导致酶活性的降低或丧失。对比变性剂：彻底破坏酶空间结构，对酶的没有选择性。抑制剂分类 根据抑制剂和酶结合的紧密程度不同，酶的抑制作用分为：不可逆抑制作用和可逆抑制作用。（一）不可逆抑制作用 抑制剂与酶的必需基因以共价键结合而引起酶活性丧失，不能用透析，超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活力。抑制作用随着抑

29、制剂浓度的增加而逐渐增加，当抑制剂的量大到足以和所有的酶结合，则酶的活性就完全被抑制。 1. 非专一性不可逆抑制 抑制剂与酶分子中一类或几类基团作用，不论是否为必需基团，皆进行共价结合。由于酶的必需基团也被抑制剂作用，故可使酶失活。 某些重金属离子及砷化物作用于巯基酶，解毒可用二巯基丙醇（BAL）和二巯丁二酸钠。 2. 专一性不可逆抑制剂 抑制剂专一作用于酶的活性中心或其必需基团，进行共价结合，从而抑制酶的活性。 有机磷化合物（如敌百虫、敌敌畏）作用于胆碱酯酶活性中心的必需基团Ser上的羟基；解毒可用解磷定（PAM） 可逆抑制剂与酶或中间产物非共价可逆结合，使酶活性降低，能用透析、超滤等方法去

30、除。常见类型： 1、竞争抑制：抑制剂与底物结构相似，竞争酶活性中心。 Km变大， Vmax不变。 2、非竞争抑制：抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，不影响酶与底物结合。 Km不变，Vmax变小。 3、反竞争抑制：抑制剂与中间产物ES结合形成ESI，后者不分解成产物。 Km变小， Vmax变小。 过渡态类似物：一个酶促反应中底物的过渡态的类似物，其是此反应中酶的有效抑制剂。 酶的自杀底物：是一类酶的天然底物的衍生物或类似物，此类底物与酶作用时，底物中某一基团被活化，并与酶的活性部位发生共价结合，从而抑制了酶活性，如同酶的自杀。 活力就是酶催化一定化学反应的能力。酶的活力大小，可以用在一定条件下它所催化的某一化学反应的速度来表示。酶催化的反应速度愈大，则酶的活力也愈大。所以测定酶的活力就是测定酶促反应的速度。 酶活力的高低以酶活力单位(U)表示。 酶活力单位：指酶在最适条件下，单位时间内，酶催化底物的减少量或产物的生成量。 酶活力的国际单位(IU)： 1个国际单位是指在特定的条件下，每分钟催化1umol底物转化为产物所需的酶量。 酶活力的催量单位(katal)：