二十种基本氨基酸简写符号.docx

1、二十种基本氨基酸简写符号二十种基本氨基酸简写符号二十种基本氨基酸简写符号丙氨酸Ala精氨酸Arg天冬氨酸Asp半胱氨酸Cys谷氨酰胺Gln谷氨酸Glu组氨酸His异亮氨酸Ile甘氨酸Gly天冬酰胺Asn亮氨酸Leu赖氨酸Lys甲硫氨酸Met苯丙氨酸Phe脯氨酸Pro丝氨酸Ser苏氨酸Thr色氨酸Trp酪氨酸Tyr缬氨酸Val1.等电点：在某一特定pH值溶液时，氨基酸主要以两性离子形式存在，净电荷为零，在电场中不向电场的正极或负极移动，这时的溶液pH值称为该氨基酸的等电点。2.杂多糖：水解时产生一种以上的单糖或和单糖衍生物，例如果胶物质、半纤维素、肽聚糖和糖胺聚糖等3.复合糖：糖类的还原端和蛋白

2、质或脂质结合的产物。4.蛋白多糖：又称黏多糖，为基质的主要成分，是多糖分子与蛋白质结合而成的复合。5.糖蛋白：糖蛋白是一类复合糖或一类缀合蛋白质,糖链作为缀合蛋白质的辅基，一般少于是15个单成过程中有生物合成途径的终点产物对该途径的酶的活性调节，所引起的抑制作用。14.多酶复合体：多种酶靠非共价键相互嵌合催化连续反应的体系，称为多酶复合体15.酶的专一性：指酶对底物的选择性，也称特异性。16.诱导契合学说：当底物和酶接触时，可诱导酶分子的构象变化，使酶活性中心的各种基团处于和底物互补契合的正确空间位置，有利于催化。17.不可逆性抑制：抑制剂(大多数毒物)和酶的结合是共价的，不能用一般的物理方法

3、解除抑制而使酶“复活”，必须通过特殊的化学处理才可能将抑制剂从酶分子上移去。18.可逆性抑制：抑制剂与酶的结合是非共价的、可逆的，可以用透析或超过滤等方法除去抑制剂，使酶活性恢复。19.竞争性抑制：I和S结构相似，竞争酶的活性部位，如丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制。20.非竞争性抑制：I与酶活性部位以外的地方结合，既能与游离酶E结合，也能与ES结合，并且底物和抑制剂与酶的结合严格地互不干扰，有人称之为纯非竞争性抑制。21.反竞争性抑制：I只能和ES结合，形成IES三元复合体。I不影响酶与底物的结合，但它阻止IES生成产物。I倾向于使ES复合体更加稳定。22.活性部位（活性中心）：与催化作用相关的结

4、构特点，酶分子中直接和底物结合并起催化反应的空间部位。23.亲核催化剂：在催化作用中,将一对电子提供给某一反应物的催化剂24.邻近效应：在酶促反应中，由于酶和底物分子之间的亲和性，底物分子有向酶的活性中心靠近的趋势，最终结合到酶的活性中心，使底物在酶活性中心的有效浓度大大增加的效应叫做邻近效应。25.别构酶：具有别构现象的酶。26.共价修饰：酶蛋白分子中的某些基团可以在其他酶的催化下发生可逆共价修饰，从而导致酶活性的改变，称为可逆共价修饰调节。27.酶原激活：酶原在一定条件下转化为有活性的酶的过程称为酶原的激活。28.同工酶：催化相同的化学反应，但其蛋白质分子结构、理化性质和免疫性能等方面都存

5、在明显差异的一组酶。29.维生素：人类必需的一类营养素，是维持机体正常生理功能所必需、机体自身又不能合成或合成量不足，必需靠外界供给的一类微量低分子有机化合物。不是能量物质，也不是结构物质30.维生素B族：包括维生素B1（硫胺素）、维生素B2（核黄素）、维生素B3（烟酸）、维生素B5（泛酸）、维生素B6（吡哆醇）、维生素B12（氰钴胺）、维生素B9（叶酸）、维生素B7(生物素)。由于其有很多共同特性（如都是水溶性、都是辅酶等）以及需要相互协同作用，因此被归类为一族。31.维生素缺乏症：生物体缺乏维生素时，物质代谢会发生障碍。由于各种维生素的生理功能不同，缺乏不同的维生素发生不同的病变。这种因缺

6、乏维生素引起的疾病称为维生素缺乏症。32.维生素毒性：维生素的需要量是有一定的范围的，如果超过需要量很多(一般10倍以上)33.维生素原：天然存在的维生素前体，在动物体内可转变成有生理活性维生素的物质。34.脂溶性维生素：溶于有机溶剂而不溶于水的一类维生素。包括维生素A、维生素D、维生素E及维生素K。35.增色效应：核酸发生变性时，(P)值（摩尔磷消光系数）升高，此现象称为增色效应。36.减色效应：复性后(P)值又降低，这现象称减色效应。37.DNA变性：指核酸双螺旋区的氢键断裂，变成单链，并不涉及共价键的断裂38.DNA复性：变性DNA在适当条件下，又可使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结

7、构，这过程称复性39.含氮激素：氨激素或称氨基酸衍生物激素与肽（包括蛋白质）激素合称为含氮激素。40.第二信使：由于胞外信使（第一信使）与质膜上受体的结合而产生或增加的靶细胞内物质，它们起着从质膜到胞内生化机构的信息传递着的作用。41.植物生长调节剂：指植物细胞受特定环境信号诱导产生的、低浓度时可调节植物生理反应的活性物质，包括生长素、细胞分裂素、赤霉素、脱落酸和乙烯等。第一章生物分子导论1、进化过程中化学元素是怎样被选中的？化学元素不是随机参入生物的，是在进化过程中被选择出来的。某些生命元素决定于环境中原料的可得性，某些元素决定于其原子或分子对生命过程中专一作用的适应性2、生物分子间和分子内

8、基团间的非共价相互作用有哪些？他们之间有什么区别?生物结构中的非共价力有：静电相互作用、氢键、范德华力、疏水相互作用静电相互作用：也称离子键、盐键或盐桥，它是发生在带电荷基团之间的一种相互作用，在带异种电荷基团之间为引力、带同种电荷基团之间为斥力。氢键：本质上也是一种静电相互作用，由电负性较大的原子和氢共价结合的基团，如N-H，O-H，F-H。范德华力：广义的范德华力是几种静电相互作用的总称，例如偶极与偶极之间、偶极与诱导偶极之间以及瞬时偶极与诱导偶极之间。疏水相互作用：是指在介质水中的疏水基团倾向于聚集在一起，以避开与水的接触。 3、何谓原始生物分子？它包括哪些类分子？ 原始生物分子:分子生

9、物学认为：目前千变万化的生物世界，是由亿万年前的30种原始生物分子构件，经过不断进化、演变而来的，它们包括：第一类：20种氨基酸；第二类：5种碱基；第三类：2种单糖；第四类：1种醇 （甘油）；第五类：1种脂肪酸 （棕榈酸）；第六类：1种胺（胆碱） 第二章蛋白质的构件氨基酸 将含有天冬氨酸（pI=2.98）、甘氨酸（pI=5.97）、苏氨酸（pI=6.53）、亮氨酸（pI=5.98）和赖氨酸（pI=9.74）的PH3.0的柠檬酸缓冲液，加到预先用同样缓冲液平衡过的强阳离子交换树脂中，随后用该缓冲液洗脱此柱，并分部收集洗出液。问这五种氨基酸将按什么顺序洗脱下来？ 答：Asp，Thr，Gly，Leu

10、，Lys 第三章蛋白质的通性、纯化和表征 1、为什么说蛋白质溶液是一种稳定的亲水胶体？ 蛋白质胶体溶液稳定的原因： 1）蛋白质颗粒大小：pr颗粒大小恰好适于形成胶体 2）带有电荷：在非pI的pH条件下，由于同种Pr颗粒表面带有相同电荷。 3）形成水化膜：由于Pr分子表面分布许多带电基团和极性基团，它们对水有高度亲和力，在水溶液中会把水分子吸附在分子的表面形成一层较厚的水化膜。 3、有机溶剂引起蛋白质沉淀的主要原因是什么？ ：加入有机溶剂会降低溶液的介电常数；溶质分子间的作用增加会使蛋白质分子表面可解离基团的离子化程度减弱，水化程度降低，引起蛋白质脱去水化层。 4、试述蛋白质分离纯化的一般原则：

11、 分离纯化蛋白质一般经过：前处理、粗分级分离和细分级分离。 1、前处理： 破碎生物组织； 选择合适的缓冲液把蛋白质提取出来； 如果所要的蛋白质主要集中在细胞的某一组分中，如细胞核、染色体、核糖体，则可用差速离心法进行分离。 2、粗分级分离：采用的方法有分段盐析法；等电点沉淀法和有机溶剂分级分离法等。 3、细分级分离：采用的方法一般有层析法；凝胶过滤法；离子交换层析法；吸附层析和亲和层析，必要时选择电泳法作进一步纯化。 5、在下面所指的PH条件下，下述蛋白质在电场中向正极还是向负极移动，还是不动？（a）卵清蛋白，在PH5.0；（b）B-乳球蛋白，在PH5.0和7.0；（c）胰凝乳蛋白酶原，在PH

12、5.0 ,9.1 和11。 答：（a）正极；（b）负极，正极；（c）负极，不动，正极 第四章 蛋白质的共价结构 1、有一个A肽，经酸解分析得知为Lys、His、Asp、Glu2、Ala以及Val、Tyr和两个NH3分子组成。当A肽与FDNB试剂反应后得DNP-Asp；当用羧肽酶处理后得游离缬氨酸。如果我们在实验中将A肽用胰蛋白酶降解时，得到两种肽，其中一种（Lys、Asp、Glu、Ala、Tyr）在pH6.4时，净电荷为零，另一种（His、Glu以及Val）可给除DNP-His，在pH6.4时，带正电荷。此外，A肽用糜蛋白酶降解时，也得到两种肽，其中一种（Asp、Ala、Tyr）在pH6.4时

13、全中性，另一种（Lys、His、Glu2以及Val）在pH6.4时带正电荷。问A肽的氨基酸序列如何？Asn-Ala-Tyr-Glu-Lys-His-Gln-Val2、今有一个七肽，经分析它的氨基酸组成是：Lys、Pro、Arg、Phe、Ala、Tyr和Ser。此肽未经糜蛋白酶处理时，与FDNB反应不产生-DNP-氨基酸。经糜蛋白酶作用后，此肽断裂城两个肽段，其氨基酸组成分别为Ala、Tyr、Ser和Pro、Phe、Lys、Arg。这两个肽段分别与FDNB反应，可分别产生DNP-Ser和DNP-Lys。此肽与胰蛋白酶反应能生成两个肽段，它们的氨基酸组成分别是Arg、Pro和Phe、Tyr、Lys

14、、Ser、Ala。试问此七肽的一级结构怎样？它是一个环肽，序列为：-Phe-Ser-Ala-Tyr-Lys-Pro-Arg-3、一个多肽可还原为两个肽段，它们的序列如下：链1为Ala-Cys-Phe-Pro-Lys-Arg-Trp-Cys-Arg-Arg-Val-Cys；链2为Cys-Tyr-Cys-Phe-Cys。当用嗜热菌蛋白酶消化原多肽（具有完整的二硫键）时可用下列各肽：（1）（Ala、Cys2、Val）；（2）（Arg、Lys、Phe、Pro）；（3）(Arg2、Cys2、Trp、Tyr)；（4）(Cys2、Phe)。试指出在该天然多肽中二硫键的位置。答：在链1的Cys2和Cys12之

15、间，链2的Cys1和Cys5之间，以链1的Cys8和链2的Cys3之间4、一个十肽的氨基酸分析表明其水解液中存在下列产物：NH4+AspGluTyrArgMetProLysSerPhe并观察下列事实：（1）用羧肽酶A和B处理该十肽无效；（2）胰蛋白酶处理产生两各四肽和游离的Lys；（3）梭菌蛋白酶处理产生一个四肽和一个六肽；（4）溴化氢处理产生一个八肽和一个二肽，用单字母符号表示其序列位NP；（5）胰凝乳蛋白酶处理产生两个三肽和一个四肽，N-末端的胰凝乳蛋白酶水解肽段在中性pH时携带-1净电荷，在pH12时携带-3净电荷；（6）一轮Edman降解给出下面的PTH衍生物：（图略）写出该十肽的氨基

16、酸序列。Ser-Glu-Tyr-Arg-Lys-Lys-Phe-Met-Asn-Pro5、蛋白质结构的组织层次有哪些？结构组织层次：一、二、三、四级结构。介于二和三级结构之间：超二级结构和结构域（1）蛋白质的一级结构：是指蛋白质多肽链中通过肽键连接起来的氨基酸的排列顺序，即多肽链的线状结构。维系蛋白质一级结构的主要化学键为肽键。（2）蛋白质的二级结构：是指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构，但不包括与其他肽段的相互关系及侧链构象的内容。维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键。（3）蛋白质的三级结构：是指蛋白质分子或亚基内所有原子的空间排布，也就是一条多肽链的完整的三维结构。维系三级结构的化学键主

17、要是非共价键（次级键），如疏水键、氢键、盐键、范氏引力等，但也有共价键，如二硫键等。（4）蛋白质的四级结构：是指蛋白质分子中亚基的立体排布，亚基间的相互作用与接触部位的布局。（5）结构域：在一级结构上相距较远的氨基酸残基，通过三级结构的形成，多肽链的弯折，彼此聚集在一起，从而形成一些在功能上相对独立的，结构较为紧凑的区域，称为结构域。6、蛋白质次序的策略？测定蛋白质分子中多肽链的数目；拆分蛋白质分子的多肽链；断裂多肽链内的二硫键；分析每一多肽链的氨基酸组成；鉴定多肽链的N末端（C末端）残基；裂解多肽链成为较小的片段；测定各肽段的氨基酸序列；重建完整多肽链的氨基酸序列；确定原多肽链中二硫键的位置

18、第五章蛋白质的三维结构1、稳定蛋白质三维结构的力？维持蛋白质三维结构的力主要是非共价力(次级键)包括：氢键、范德华力、疏水力和盐键（离子键），此外共价二硫键在稳定蛋白质构象方面也具有重要作用。2、二级结构原件主要有哪些？（常见的二级结构-都由氢键稳定）,常见的二级结构元件:-螺旋和其他螺旋、-折叠、-转角、无规则卷曲3、什么是超二级结构和结构域？超二级结构：是蛋白质二级结构至三级结构层次的一种过渡态构象层次。是指若干相邻的二级结构中的构象单元(-螺旋,-折叠)彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。结构域：是在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，一条多肽链

19、在这个域范围内来回折叠，但相邻的域常被一个或两个多肽片段连结。4、球状蛋白质三维结构特征：球状蛋白质分子含多种二级结构元件；球状蛋白质三维结构具有明显的折叠层次；球状蛋白质分子是紧密的球状或椭球状实体；球状蛋白质疏水侧链埋藏在分子内部，亲水侧链暴露在分子表面；球状蛋白质分子的表面有一个空穴（也称裂沟、凹槽或口袋）。5、四级缔合在结构和功能上的优越性？1、增强结构稳定性：亚基缔合的优点是蛋白质分子表面积与体积比降低。蛋白质的表面常含有极性基团，极性基团与溶剂水的相互作用常不利于蛋白质结构的稳定，降低表面积与体积的比值，有利于增强蛋白质结构的稳定性；2、提高遗传上的经济性和有效性；3、亚基汇集形成

20、酶的活性中心；4、具有协同性和别构效应。第七章糖类和糖生物学2、糖的生物学功能？生物体结构成分；生物体内主要能源物质；在生物体内转变为其他物质；细胞识别的信息分子3、分布在动物组织中一类很重要的起结构作用的多糖是什么？它们在组成的结构上有什么特点？糖胺聚糖或蛋白聚糖，它们在组成的结构上的特点：含有大量羟基和带电荷基团，故链伸展，能结合大量水，与水高度亲和，使组织保持粘弹性等。4、许多细菌表面有蛋白多糖，推测其功能。保护细菌，防止其上的抗原与血清抗体结合。5、糖链结构分析的一般步骤及糖链测定的主要方法？（1）糖链结构分析的一般步骤：糖蛋白的纯化；从糖蛋白中释放出完整的寡糖；寡糖的纯化；寡糖的单糖

21、组成测定；寡糖的测序（2）糖链结构测定的主要方法：化学法、酶法、仪器测定方法，化学法：高碘酸氧化、甲基化分析、寡糖顺序降解；酶法：外切糖苷酶、内切糖苷酶；仪器测定方法：红外光谱IR、激光拉曼光谱、质谱MS、核磁共振NMB；第八章脂质与生物膜2、给定下列分子成分：甘油、脂肪酸、磷酸、长链醇和糖。试问（1）哪两个成分在蜡和鞘磷脂中都存在？（2）哪两个成分在脂肪和磷脂酰胆碱中都存在？（3）哪些（个）成分只在神经节苷脂而不在脂肪中存在？答：（1）脂肪酸、长链醇；（2）甘油、脂肪酸；（3）长链醇和糖3、载脂蛋白的主要作用？载脂蛋白：作为疏水脂质的增溶剂；在脂蛋白转化方面起重要作用；作为细胞膜上脂蛋白受体

22、的识别部位（细胞导向）第九章酶引论、酶与非生物催化剂的共同点是什么？酶作为生物催化剂有哪些特点？催化效率高，用量少；降低反应活化能；不改变反应的平衡常数或反应前后的Gibbs自由能。特点：催化效率高：酶催化的反应速率比非酶催化反应的速率高1081020倍，比一般催化剂高1071013倍。专一性高：被酶作用的物质叫酶的底物（S），一种酶往往只能作用于一种或一类底物，催化一种或一类反应。酶活力受多种因素调节：酶的调节包括酶活性的调节和酶量的调节。、酶是怎样克服反应能障，降低活化自由能的？酶降低反应的活化自由能可从熵和焓两个方面来考虑：熵因子方面:邻近效应和定向效应，邻近：双分子酶促反应中两个底物分

23、子被束缚在酶分子的表面使之彼此接近;定向：两底物反应基团之间和底物反应基团与酶催化基团之间的正确定位取向。邻近和定向的效果相当于增加了局部底物浓度和有效碰撞概率。焓因子方面:底物形变和诱导契合；对多数反应来说,底物进人过渡态时都会发生形变,反应键被拉长、扭曲,处于电子应变或电子张力状态。底物与酶结合的同时,通常酶分子也发生形变或构象变化,以“迎合”底物进人过渡态时的需要,即所谓诱导契合。、L19RNA有哪些性质表明它是一种酶？L19RNA既是核糖核酸酶又是RNA聚合酶。催化C5水解的速率为非催化的水解速率的1010倍。这表明在进化的最初阶,RNA能自我复制,无需蛋白质的参与。这提示我们,在地球

24、上很可能先出现RNA催化剂,后来才有更完善的蛋白质催化剂。、为什么测定酶活力时要测定酶促反应的初速率？应如何选择底物浓度？引起酶促反应速率随时间延长而降低的原因很多，如底物浓度降低，产物浓度增加加速了逆反应进行，产物对酶的抑制等等。因此，测定酶活力，应该测定酶促反应的出速率，从而避免上述种种复杂因素对反应速率的影响。最后，酶量和反应初速率呈线性关系，所以可以用初速率来测定制剂中的酶含量。在一般的酶促反应体系中，底物往往是过量的。第十章酶动力学、影响酶促反应的因素？底物浓度，pH，温度，激活剂、米氏方程及米-曼氏动力学参数的意义？KM的意义:真实解离常数和表观解离常数；Kcat的意义:催化常数或

25、转换数；Kact/KM的意义:催化效率指数或专一性常数、抑制作用的类型？不可逆抑制作用，可逆抑制作用、竞争性抑制，非竞争性抑制，反竞争性抑制的动力学特点？竞争：Vmax不变，表观KM增大；非：表观Vmax减小，KM不变；反：表观Vmax、KM值都降低，且是同样倍数。第十一章酶作用机制和酶活性调节、确定酶活性部位主要采用哪些方法？酶分子侧链基团的化学修饰法；亲和标记测定法；X射线晶体结构分析法。、试解释为什么胰凝乳蛋白酶不像胰蛋白酶那样能自我激活？胰凝乳蛋白酶无法断裂arg15羧基端肽键，故无法自我激活；而胰蛋白酶专一断裂碱性氨基酸羧基端肽键，故可断裂lys6羧基端肽键而自我激活。、关于同工酶的

26、下列说法，哪一项错误？A。在诊断心肌梗塞中是重要的B。在诊断肝病 STHGKRTln中是重要的C。有组织专一性D.在临床的价值决定于个体之间的遗传差异E。不是所有酶都有同工性-D、基元催化的分子机制？酶是最复杂的催化剂，它的催化作用包括若干基元催化。基元催化是由某些基团或小分子催化反应的，包括酸碱催化、共价催化、和金属离子催化等。这些小分子催化剂或催化基团不是亲电体就是亲核体，它们是电荷极化的结果。、酶具有高催化能力的原因？（）底物和酶的邻近效应与定向效应在酶促反应中，由于酶和底物分子之间的亲和性，底物分子有向酶的活性中心靠近的趋势，最终结合到酶的活性中心，使底物在酶活性中心的有效浓度大大增加

27、的效应叫做邻近效应。定向效应：当专一性底物向酶活性中心靠近时，会诱导酶分子构象发生改变，使酶活性中心的相关基团和底物的反应基团正确定向排列，同时使反应基团之间的分子轨道以正确方向严格定位，使酶促反应易于进行。以上两种效应使酶具有高效率和专一性特点（2）诱导契合和底物的形变酶-底物复合物形成时，酶分子构象发生变化，底物分子也常常受到酶的作用而发生变化，甚至使底物分子发生扭曲变形，从而使底物分子某些键的键能减弱，产生键扭曲，有助于过度态的中间产物形成,从而降低了反应的活化能。第十二章维生素与辅酶、试述辅酶TPP在丙酮酸脱羧中的催化机制？TPP作为丙酮酸或&-酮戊二酸氧化脱羧反应酶的辅酶，又称脱羧辅

28、酶，丙酮酸在丙酮酸脱氢酶系催化下经脱羧脱氢，生成乙酰COA进入三羧酸循环，在反应过程中，除TPP外，还需要硫辛酸，COASH，NAD+和等多种辅酶参加。、黄素辅酶在代谢中起什么作用?为什么？在生物氧化过程中，FMN和FAD通过分子中异咯嗪环上的1位和5位氮原子的加氢和脱氢，把氢从底物传递给受体。功能：脱氢酶辅酶，传递H是多种氧化还原酶的辅基，一般与酶蛋白结合较紧，不易分开。、说明辅酶A的结构与功能的关系？酰基转移酶辅酶，在代谢过程中作为酰基载体起传递酰基的作用，可充当多种酶的辅酶参加酰化反应及氧化脱羧等反应，辅酶参与体内一些重要物质如乙酰胆碱，胆固醇的合成，并能调节血浆脂蛋白和胆固醇的含量，在

29、脂类与糖类代谢中起重要的作用、NAD+和NADP+是何种维生素的衍生物？可作为什么酶类的辅酶？在催化反应中起什么作用（用简式表示）？NAD+和NADP+是维生素pp的衍生物，可作为各种脱氢酶的辅酶，在氧化还原反应中作为氢和电子的供体或受体，起递氢，递电子的作用。、维生素B6族包括哪些成员？它们的辅酶形式是什么？该辅酶为什么具有化学多能性？维生素B6包括3中物质：吡哆醇、吡哆醛、吡哆胺；在体内以磷酸吡哆醛，磷酸吡哆胺形式存在。磷酸吡哆醛，磷酸吡哆胺是氨基酸转氨作用，脱羧作用和消旋作用的辅酶，在氨基酸代谢中非常重要。第十三章核酸通论1、核酸分为哪些种类，它们是如何分布的？核酸分为脱氧核糖核酸和核糖

30、核酸。脱氧核糖核酸90%以上分布于细胞核，其余分布于核外如线粒体、叶绿体、质粒等。核糖核酸分布于细胞核、胞液。2、什么是遗传物质，为什么说DNA是主要的遗传物质？遗传物质即亲代与子代之间传递遗传信息的物质。只有极少数病毒的遗传物质是RNA，绝大多数病毒及其他生物的遗传物质均是DNA。所以DNA是主要的遗传物质。3、参与蛋白质合成的三类RNA分别起什么作用？rRNA是装配者病起催化作用将DNA的遗传信息传递到蛋白质合成基地核糖核蛋白体。mRNA是信使，携带DNA的遗传信息并起蛋白质合成模板作用。tRNA是转换器，携带氨基酸并起解译作用。4、如何看待RNA的多样性，它的核心作用是什么？答：RNA的

31、功能主要有控制蛋白质的合成;作用于RNA转录后的加工与修饰;基因表达和细胞功能的调节;生物催化与其他细胞持家功能;遗传信息的加工与进化。其核心作用是既可以作为信息分子又可以作为功能分子发挥作用。5、分析RNA、DNA和蛋白质三者之间的关系基因是有遗传效应的DNA片段，基因在染色体上呈直线排列，。基因的表达是通过DNA控制蛋白质的合成来实现的。DNA分子的脱氧核苷酸的排列顺序决定了信使RNA中核糖核苷酸的排列顺序，信使RNA中核糖核苷酸的排列顺序又决定了氨基酸的排列顺序，氨基酸的排列顺序最终决定了蛋白质的结构和功能的特异性，从而使生物体表现出各种遗传特性。第十五章核酸的物理化学性质和研究方法1、DNA双螺旋稳定的因素？维持这种稳定性的主要因素包括:两条DNA链之间碱基配对形成的氢键和碱基堆积力，另