生物化学总结1.docx

1、生物化学总结1生物化学总结生物化学总结一、名词解释1、旋光异构现象:由于不对称分子中原子或者原子团在空间的不同排布,对平面偏振光的偏振面产生不同影响，所引起的异构现象，称为旋光异构现象，由此产生的异构体称为旋光异构体。2、半缩醛反应：由于单糖分子中的醛基与其它碳原子上的羟基发生成环反应，称为半缩醛反应。3、皂化：油脂在酸、碱或者脂肪酶的作用下，可以发生水解，产物为甘油和各种高级脂肪酸。4、皂化值：指1g油脂被完全皂化所需要的氢氧化钾的质量（mg）（公式）5、卤化作用：不饱和脂肪酸的双键在一定条件和催化剂下与卤素发生加成反应，生产饱和脂肪酸。6、碘值：油脂在卤化作用中，100g油脂与碘作用所需要

2、的碘的质量（g），称为碘值。（公式）7、乳化作用:油脂在乳化剂的作用下,被分散成细小的颗粒,可以均匀地分布在水中,形成均一稳定的乳状液,这个过程就叫做乳化作用。8、双缩脲反应:在碱性条件下,蛋白质与硫酸铜发生反应,生产紫红色或者红色产物的反应称为双缩脲反应,凡是具有两个以上肽键的蛋白质都能发生此反应。生成的颜色深浅与蛋白质的浓度成正比。在540560nm下测吸光度值。9、凯氏定氮法：由于氮在蛋白质中的含量恒定，所以测出氮的含量后，可以进一步求得蛋白质的含量。方法是将样品中的含量通过消化吸收转化为无机氮，再通过化学分析的手段，测出氮的含量，从而得到蛋白质的含量。10、功蛋白质：指不同种属来源，却

3、执行同种生物学功能的蛋白质。它们在分子组成上基本相同，但有差异。通功能蛋白在氨基酸组成上可分为两部分，一部分是不变的氨基酸序列，决定蛋白质的空间结构和功能，另一部分是可变的氨基酸序列，这是同功蛋白质种属差异的体现。11、酶源激活：切去部分片段是酶源激活的共性。有些酶源激活的过程是通过切掉分子中的部分肽段，引起酶分子空间结构的变化，从而形成或者暴露出活性中心。12、活性中心通常把酶分子上（必需基团比较集中）并（构成一定空间构象）、（与酶活性直接相关）的结构区域成为酶活性中心。分为两部分：与底物结合的部分成为结合中心，促进底物发生化学变化的部分称为催化中心，前者决定酶的专一性，后者决定酶所催化反应

4、的性质，有些酶的结合中心和催化中心是同一部位。13、同工酶：指的是能催化相同的反应，但酶蛋白本身的分子结构组成不同的一组酶。同工酶的结构主要表现在非活性中心部分不同（或所含亚基组合情况不同）14、比活力指每毫克酶蛋白所含的酶活力数（有时也用每克的酶制剂或者每毫升的酶制剂含多少活力单位来表示），用以表示酶制剂的纯度。比活力=活力单位数/毫克酶蛋白（氮)15、酶工程：指工业上有目的地设计一定的反应器和反应条件，利用酶的催化功能，在常温常压下催化化学反应，生产人类需要的产品，或者服务于其他目的的一门应用技术。也就是把酶或者细胞直接应用于化学工业的技术系统。主要包括：酶的基因定点突变、酶功能基因的化学

5、修饰、酶和细胞的固定化技术、反应器、反应的检测和控制等。16、呼吸链：由供氢体、传递体、受氢体（O2）以及相应的酶系统组成的生物氧化还原链称为呼吸链。是呼吸作用中的电子传递链。17、氧化磷酸化：是指代谢物在脱氢（氧化）时所释放的能量用于ATP的生成。脱氢氧化酶催化作用下，代谢物脱下的氢进入呼吸链，经过递氢体和递电子体的传递，再与氧结合生成水。这一过程有大量的自由能产生。产生的能量用于ADP和无机磷酸合成18、P/O:是指用某一代谢物作呼吸底物，消耗1mol氧时，有多少摩尔无机磷转化为有机磷。19底物水平磷酸化：代谢产物脱氢（氧化）时，分子内部发生能量重新分配而形成高能磷酸键并用于ATP的生产。

6、20、半保留复制：DNA的两条链都作为模版，合成两条新链。具体机制是：DNA复制时，两条互补链分开，然后在每条链上按碱基配对规律形成互补的新链以组成新的DNA分子。每个DNA分子的两条链都可以作为模版。复制结果是，形成了与亲代完全相同的DNA分子完全相同的两个子代的DNA分子，且每个子代的DNA分子中的一条链来自亲代DNA，另一条是新合成的。这种复制方式称为半保留复制。21、单链结合蛋白：是一种能与单链DNA结合的特异性蛋白，当它与解开形成单股的DNA链结合后，两条DNA链就不能再形成双螺旋，保证了单链区的稳定，让单链能够作为DNA合成的模版。22、分子病：基因是DNA分子中特定的区段，它的改

7、变导致蛋白质结构和功能发生改变，表现出相关的病理现象，这种疾病称为分子病或遗传病。23、解释乳糖操纵子模型：可诱导操纵子-分解代谢基因表达的调节乳糖操纵子：有3个结构基因，基因决定-半乳糖苷酶的结构，它将乳糖分解成半乳糖和葡萄糖。Y基因决定半乳糖苷透性酶的结构，它促进乳糖透过大肠杆菌的质膜；a基因决定半乳糖苷乙酰基转移酶的结构，它的功能还不清楚。通常情况下，乳糖操纵子处于阻遏状态，操纵基因同阻遏蛋白结合着，由于操纵基因与启动子部分重叠，当阻遏蛋白同操纵基因结合时，RNA聚合酶不能与启动子结合，3个结构基因不能表达，培养基中加入乳糖，乳糖作为诱导物与阻遏蛋白结合，引起阻遏蛋白构象变化，结合力下降

8、，从DNA上脱离下来，结构基因得以表达，但真正起作用的是别乳糖（由乳糖转化而来），另外，cAMP和CAP（环腺苷酸受体蛋白）也可促进RNA聚合酶的结合，加速转录过程。24、合作反馈抑制：任何一个终产物单独过量时，仅部分抑制共同反应步骤的第一个酶的活性，当几个终产物同时过量时，其抑制程度可超过各产物单独存在时抑制作用的总和，即各终产物均过量具有增效作用。25、前馈-代谢底物浓度的调节作用前馈：参与代谢的底物浓度的变化影响代谢途径中某步酶的活性，从而对整个代谢速度产生影响，这种调节方式称为前馈。正前馈：如果底物浓度增高，使酶激活或酶活提高，从而使代谢速度加快，称为正前馈。负前馈：如果底物浓度增高，

9、酶活下降，使代谢速度减慢，称为负前馈。26、蛋白质工程的概念：就是以蛋白质的结构及其与生物功能的关系为基础，通过分子设计和基因修饰或基因合成，对已知蛋白质加以定向改造，或从头设计新型蛋白质，为构建并最终生产出其性能比天然蛋白质更加优越，更符合人们要求的新蛋白质产品提供科学依据和技术途径。27、基因工程：又称基因操作、DNA重组技术、基因克隆、分子克隆，是指在分子水平上进行遗传物质的转移，以改变生物机能或创造新的生物机能。28、生物信息学的涵义：生物信息学是生物学与数学、物理、计算机科学、信息科学等相互渗透而产生的一门交叉学科，它以互联网为媒介，数据库为载体，以计算机为工具对实验生物学中产生的大

10、量生物学数据进行储存、检索、处理及分析，并用生物学知识对结果进行解释，从而最终阐明生命本质及其变化规律。29、蛋白质组学的涵义：蛋白质组学：是在整体水平上研究细胞内蛋白质组成、数量及其在不同生理条件下变化规律的科学，它主要研究细胞内所有蛋白质在生命活动中的时空表达、蛋白质分子间的相互作用、翻译后的各种修饰等。30、基因组：是指一个生物体的一套完整的遗传物质，即全套基因的总称，包括决定蛋白质和核酸结构的编码区，以及并非直接决定蛋白质和核酸结构的非编码区。二、填空1、糖的生物学功能（能源物质、结构物质、其它功能，如信息传递、机体免疫、细胞识别）2、生物膜的特性及其功能特性（流动性、不对称性、选择渗

11、透作用）功能（物质转运、信息传递、能量转换、免疫功能）3、脂类物质的生物学功能（结构物质、储存能源、溶剂、润滑和防寒、其他功能如参与机体代谢调节）4、蛋白质的生物学功能（结构功能、运输功能、运动功能、免疫功能、调节功能、催化功能、储藏功能、生物膜功能）5、遗传密码子的特点有哪些？密码的性质-各种生物共用一套密码（1）通用性（2）兼并性（3）不重叠性每个三联体密码独立地代表一种氨基酸，不会出现4个5个核苷酸代表两个氨基酸的情形。（4）无间隔性密码子之间是连续的，无其他的核苷酸隔开。（5）方向性在翻译时，密码子的阅读方向也是从mRNA的53（6）起始密码子的兼职性AUG和GUG既是起始密码子，又分

12、别是甲硫氨酸或缬氨酸的密码子。3个终止密码子（UAA、UGA、UAG），它们不编码任何氨基酸，是肽链合成的终止信号。6、按化学性质分，激素有几类？按化学本质分为以下3类：（1）含氮激素包括氨基酸衍生物激素（如甲状腺激素、肾上腺素等）肽类激素（如加压素、催产素等）和蛋白质激素（如生长素、胰岛素等）。（2）类固醇激素如肾上腺皮质激素、性激素等（3）脂肪酸衍生物激素如前列腺素等7、DNA重组技术的几个步骤是什么？DNA重组技术，包括以下几个步骤：（1）带有目的基因的DNA片段的获得（2）DNA片段与载体DNA体外重组（3）重组体转入受体细胞（4）从受体细胞中筛选和鉴定接受了重组DNA的细胞（5）外源

13、基因在受体细胞内表达三、简答1、液态镶嵌：该模型强调：具有极性头部和非极性尾部的磷脂分子在水相中具有自发形成封闭的膜系统的性质。蛋白质分子以不同的方式镶嵌在膜中。生物膜可看成是蛋白质在双层脂分子中的二维结构，但膜蛋白与膜脂之间、膜蛋白与膜蛋白之间以及其与膜两侧其他生物大分子间的复杂相互作用，在不同程度上限制了膜蛋白和膜脂的流动性。2、凝胶过滤进行蛋白质分离、纯化的原理和过程怎样？凝胶过滤又称分子筛色谱，是一种柱色谱，是根据分子大小来分离蛋白质混合物的最有效的方法之一。当不同大小的蛋白质混合液通过装有高度水化的惰性多聚体的色谱柱时，比凝胶“网眼”大的蛋白质不能进入“网眼”而被排阻在凝胶颗粒之外，

14、比“网眼”小的分子则进入凝胶颗粒内部。这样由于不同大小的分子所经历的路程不同而得已分离，大分子先洗脱下来，小分子后洗脱下来。3、紫外吸收法测定蛋白质含量的原理？由于蛋白质分子中的酪氨酸和色氨酸在各种蛋白质中的含量恒定，且在280nm左右有最大光吸收，所以在280nm处的吸光度值与浓度成正相关，可以用此测得蛋白质的含量。4、聚合酶链反应（PCR）技术的原理和操作步骤？其原理是利用（与待扩增的目的DNA片段两侧互补的）引物，在DNA聚合酶的作用下，引发目的DNA片段的多次复制，从而使目的DNA的片段拷贝数迅速增加。基本过程和步骤是：待扩增目的DNA分子由A与B两条单链组成。首先合成与A和B两端互补

15、的寡聚核苷酸引物，约20个核苷酸。然后将起始反应液中的模版DAN加热变性使其解链。在降温复性时，引物与A链B链两端的互补序列配对结合。最后，在DNA聚合酶的催化下，分别以A链和B链为模版进行聚合反应（复制）。第一轮反应后，目的DNA的分子数目增加了一倍，新合成的目的DNA通过加热解链后，又能作为下一轮反应的模版。如此反复进行，目的DNA分子的数目可以2的指数的量增加。5、从tRNA的结构上，如何理解它在蛋白质翻译过程中的作用？tRNA对氨基酸的识别、结合和活化tRNA在(氨基酰-tRNA合成酶)的作用下，能识别相应的氨基酸，并通过tRNA氨基酸臂3-羟基与氨基酸的羧基形成活化酯-氨基酰-tRN

16、A氨酰-tRNA在mRNA模板指导下组装成蛋白质氨基酰-tRNA通过(反密码子臂上的三联体)反密码子识别mRNA上相应的遗传密码，并将所携带的氨基酸按mRNA遗传密码的顺序安置在特定的位置上，最后在核糖体中合成肽链。6、核酸的含量与纯度测定的方法和原理如何？（1）、定磷法、定糖法测定核酸含量核酸中磷元素恒定磷酸基消化成无机磷酸定磷试剂中的钼酸铵磷钼酸铵钼蓝复合物650-660nm下比色测定，总磷含量-无机磷量（核酸磷的含量）*10.5为核酸含量。10-100ug核酸（2）定糖法RNA（浓盐酸or浓硫酸）受热分解，生成核糖进而脱水，转化成糠醛糠醛与苔黑酚反应，生成绿色物质，670-680nm下比

17、色测定。20-250ugRNADNA受热酸解，生成脱氧核糖（浓硫酸or冰醋酸）存在下，与二苯胺反应，生成蓝色物质，595620nm下进行比色测定。40-400ugDNA7、紫外吸收法测定核酸的原理是什么？P(89)紫外吸收由碱基的共轭体系决定由于嘌呤碱和嘧啶碱、核苷、核苷酸、核酸都在240-290nm范围内有特征吸收。定量测定核酸和核苷酸测定的基本方法定量测定的几个数据判断：最大吸收波长、最小吸收波长、在两个吸收波长下吸光度比值。定量测定公式：核苷酸%=(MrA260)/(260C)100Mr为核苷酸相对分子质量；260为在260nm处的吸收系数，C为样品浓度，mg/mL，A260为样品在26

18、0nm波长下的吸光度值。对于大分子核酸的测定，常用比吸收系数法或摩尔磷原子吸收系数法。比吸收系数是指一定浓度（mg/mL或ug/mL）的核酸溶液在260nm处的吸光度值。摩尔磷原子吸收系数（P）是指含磷浓度为1mol/L时的核酸水溶液在260nm处的吸光度值。8、诱导契合学说酶和底物接触以前并不是完全契合的，只有在底物和酶的结合部位结合以后，产生了相互诱导，使酶的构象发生了微妙的变化，催化基因转入了有效的作用位置，酶和底物才完全契合，酶开始高速地催化反应。诱导契合学说认为：酶分子具有一定的柔顺性酶的作用专一性不仅取决于酶和底物的结合，也取决于酶的催化基团有正确的取位。9、抑制作用的类型及其作用

19、方式是？（1）不可逆抑制：通常指抑制剂与酶活性中心的必需基团以共价键结合，引起酶活性丧失。（2）可逆抑制：这类抑制作用是指抑制剂与酶蛋白以非共价健结合，具有可逆性，可用透析、超滤、凝胶过滤等方法将抑制剂除去。分为竞争性抑制和非竞争性抑制。竞争性抑制：当抑制剂与活性中心结合后，底物就不能再与活性中心结合，反之，如果酶活性中心已被底物占据，则抑制剂也不能同酶结合。这种抑制作用取决于抑制剂和底物的浓度的比例。可用增大底物的浓度的方法消除。非竞争性抑制：酶可以同时和底物以及抑制剂结合，两者没有竞争作用。不能用增大底物浓度的方法来消除抑制作用。抑制剂与酶的非活性中心部位结合，这种结构引起酶分子构象变化，

20、致使活性中心的催化作用降低。这种抑制作用的强弱取决于抑制剂的绝对浓度。10、解偶联剂作用的原理？解偶联作用：凡是能破坏氧化与磷酸化相偶联的作用称为解偶联作用。解偶联剂不抑制电子传递过程，能携带质子穿过线粒体内膜，破坏内膜两侧的氢离子梯度，抑制呼吸链过程中的磷酸化作用，使ATP不能生成。10述磷酸己糖途径（HMS）的生理意义？（糖需氧分解的代谢旁路生理意义-产生的NADPH为重要的还原力HMS和都存在于细胞浆中。从图可见：每分子磷酸葡萄糖进入循环一次，可产生分子，6分子NADPH和1分子3-P-甘油醛。2分子3-P-甘油醛经过EMP逆行，又可合成1分子6-P酸葡萄糖，因此，1分子6-磷酸葡萄糖经

21、HMS完全氧化，需循环2次，可产生12分子NADPH。此外，NADPH也可通过穿梭作用进入呼吸链进行氧化磷酸化产生ATP，若以每分子NADPH产生3分子ATP计算，每分子6-磷酸葡萄糖经HMS可产生36分子ATP。12、糖的需氧代谢是物质代谢的总枢纽？凡是可以转化成糖需氧代谢的中间产物的物质，都可以进入TCA循环，被完全氧化成CO2和H2O并释放出能量。TCA循环的部分中间产物也可以作为脂肪、蛋白质的合成原料。13、1分子葡萄糖彻底氧化分解后产生的ATP数目是多少？ATP产生的部位是？14、解释-脂肪酸氧化概念：脂肪酸通过酶催化碳原子与碳原子间的断裂、碳原子上的氧化，相继切下二碳单位而降解的方

22、式称为氧化（是在线粒体中进行的）。过程：脂肪酸在氧化前必须活化，形成脂酰辅酶A，然后才能进一步分解。在线粒体基质中进行的脂肪酸-氧化包括氧化、水化、再氧化、硫解4步化学反应。结果，脂肪酸每进行一次氧化，都产生一分子的乙酰辅酶A，NADH+H(+)和FADH2，且减少两个碳原子。被吸收的形态15、脂肪被吸收的形态有哪三种？分别解释之。是完全水解成甘油和脂肪酸，脂肪酸再与胆汁盐按比例结合成可溶于水的复合物，与甘油一起被小肠上皮细胞吸收并进入血液。是不完全水解，脂肪部分水解成脂肪酸、单酰甘油、二酰甘油，而被吸收。是完全不水解，经胆汁高度乳化成脂肪微粒，同样能被小肠粘膜细胞吸收，经淋巴系统再进入血液循

23、环。16、简单DNA复制过程？（P218）（1）起始包括对起始位点的识别、DNA双螺旋的解开、引物的合成几个步骤。（2）延伸（3）终止17、基因的转录过程？、起始（）启动子是基因转录的起点开始识别部位RNA聚合酶依靠亚基识别该部位牢固结合部位转录起始点是合成链中第一个核苷酸的位点（2）RNA聚合酶与模板DNA结合,形成一个开链复合物。（3）基因转录的起始转录的起始是核苷酸被引入“开放式”复合物，产生新生RNA的5端，至新生RNA达一定长度（6-9个核苷酸），形成稳定的酶启动子RNA三元复合物。2、延伸-依赖于DNA的合成核心酶在模板上滑行，按照模板DNA提供的信息不断加入四种底物核苷三磷酸，使

24、RNA链由5-3方向延长。核心酶的滑行，使模板DNA不断解旋，原来的部位又重新形成完整的双螺旋。3、终止-有特异蛋白质因子参与，有两种不同的终止机制。（1）不依赖于蛋白质因子的转录终止当RNA移动到模板DNA特定的核苷酸序列时合成即告终止。（2）依赖于蛋白质因子的转录终止终止需要蛋白质因子因子才能实现。因子具有两种活性：终止转录依赖RNA的NTPase活性，并促进RNA-DNA、RNA-RNA双螺旋解开。18、蛋白质合成的分子机制？1、氨基酸的激活氨酰-tRNA的合成在氨酰-tRNA合成酶、ATP的催化和参与下，氨基酸的羧基与tRNA的3端核糖羟基形成酯键，生成氨酰-tRNA。2、在核糖体合成

25、肽链-蛋白质合成过程（1）蛋白质合成的起始P（243）甲酰甲硫氨酰-tRNA的合成形成的fMet-tRNAfMet可识别mRNA上的起始密码子AUG或GUG，其他任何氨酰-tRNA不能识别起始密码子。起始复合物的形成首先，在起始因子IF1、IF2、IF3和GTP参与下，fMet-tRNAfMet识别mRNA与30S亚基结合形成30S起始复合物。IF3既能使空闲的核糖体亚基解离，又能同30S亚基结合，促进同mRNA的结合。然后，50S亚基与30S起始复合物结合生成70S-mRNA-fMet-tRNAfMet的起始复合物，并释放出各种起始因子。一旦70S起始复合物形成后，fMet-tRNAfMet

26、就进入50S亚基的P部位，同时tRNAfMet的反密码子就与mRNA的AUG（起始密码子）配对。（2）肽链的延伸肽链的延伸包括进位、转肽和移位三个步骤。AA-tRNA进入核糖体A位，由于fMet-tRNAfMet进入了核糖体大亚基的P位，则A位空着，此时对应于mRNA上的第二个密码子的AA-tRNA就进入了A位形成肽键-转肽在肽基转移酶的催化下，P位的fMet-tRNAfMet的fMet转移到A位的AA-tRNA的氨基酸残基的-NH2上，并形成一个二肽酰-tRNA（fMet-AA-tRNA)，同时，P位上的tRNAfMet就成为空载。移位携带有二肽的二肽酰-tRNA从核糖体的A位移到P位，此过

27、程由移位酶（EF-G因子）催化，并由GTP供能。（3）肽链合成的终止和释放当肽链合成进行到mRNA的终止密码子UAA、UAG、UGA出现在核糖体A位时，由于tRNA不含有识别终止密码子的反密码子，肽链合成终止，而此时终止因子RF1识别UAA、UAG，RF2识别UAA、UGA，RF3促进RF1、RF2识别终止密码子，并促使无负载的tRNA从核糖体释放。扩展阅读：生物化学重点总结第一章蛋白质的结构与功能1.20种基本氨基酸中,除甘氨酸外,其余都是L-氨基酸.2.支链氨基酸(人体不能合成:从食物中摄取):缬氨酸亮氨酸异亮氨酸3.两个特殊的氨基酸：脯氨酸：唯一一个亚氨基酸甘氨酸：分子量最小，-C原子不

28、是手性C原子，无旋光性.4.色氨酸：分子量最大5.酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸6.侧链基团含有苯环：苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸7.含有OH的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸8.含有S的氨基酸：蛋氨酸和半胱氨酸9.在近紫外区（220300mm）有吸收光能力的氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸10.肽键是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱水缩合形成的酰胺键11.肽键平面：肽键的特点是N原子上的孤对电子与碳基具有明显的共轭作用。使肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转，因此。将C、H、O、N原子与两个相邻的-C原子固定在同一平面上，这一平面称为肽键平面12.

29、合成蛋白质的20种氨基酸的结构上的共同特点：氨基都接在与羧基相邻的原子上13.是天然氨基酸组成的是：羟脯氨酸、羟赖氨酸，但两者都不是编码氨基酸14.蛋白质二级结构的主要形式：螺旋折叠片层转角无规卷曲。螺旋特点：以肽键平面为单位，C为转轴，形成右手螺旋，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺径为0.54nm，维持-螺旋的主要作用力是氢键15.举例说明蛋白质结构与功能的关系蛋白质的一级结构决定它的高级结构以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系：镰状红细胞性贫血患者血红蛋白中有一个氨基酸残基发生了改变。可见一个氨基酸的变异（一级结构的改变），能引起空间结构改变，进而影响血红蛋白的正常功能。但一级结构

30、的改变并不一定引起功能的改变。以蛋白质的别构效应和变性作用为例说明蛋白质结构与功能的关系：a.别构效应，某物质与蛋白质结合，引起蛋白质构象改变，导致功能改变。协同作用，一个亚基的别构效应导致另一个亚基的别构效应。氧分子与Hb一个亚基结合后引起亚基构象变化的现象即为Hb的别构（变构）效应。蛋白质空间结构改变随其功能的变化，构象决定功能。b.变性作用，在某些物理或者化学因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏本质：破坏非共价键和二硫键，不改变一级结构以酶原激活为例说明蛋白质结构与功能的关系Anfinsen实验：可逆抑制剂以非共价键与酶或酶底物复合物的特殊区域可逆结合成复合物，并使酶活性暂时降低或消

31、失；采用透析或超滤将未结合抑制剂除去，则抑制剂和酶蛋白复合物解离，同时酶活性逐步恢复综上，一级结构决定蛋白质的构象，构象决定功能，若一级结构改变并不引起构象改变，则功能不变，若一级结构改变引起构象改变，则功能改变。16.蛋白质一级结构：氨基酸序列，化学键：肽键、二硫键蛋白质二级结构：蛋白质分子中局部肽段主链原子的相对空间位置，化学键：氢键蛋白质三级结构：在二级结构和模体等结构层次的基础上，由于侧链R基团的相互作用，整条肽链进行范围广泛的折叠和盘曲，化学键：疏水键、离子键、氢键、范德华力蛋白质四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局，化学键：疏水键、氢键、离子键17在某一pH

32、下，氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势及程度相同，成为兼性离子，成电中性，此时的pH值为该氨基酸的等电点。18.蛋白质胶体稳定的因素：颗粒表面电荷水化膜第二章核酸的结构与功能1DNA主要存在与细胞核内，是遗传信息的携带者;RNA主要分布在细胞质中，主要参与蛋白质的合成.核酸的基本组成单位是核苷酸，核苷酸由碱基、戊糖、磷酸组成。DNA碱基：AGCT,RNA碱基：AGCU腺苷酸（AMP）鸟苷酸（GMP）胞苷酸（CMP）尿苷酸（UMP）脱氧腺苷酸（dAMP）脱氧鸟苷酸（dGMP）脱氧胞苷酸（dCMP）脱氧胸苷酸（dTMP）NMP:一磷酸NDP:二磷酸NTP:三磷酸2.核苷（脱氧核苷）中戊糖的自由羟基与磷酸通过磷酸酯键连接成