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1、生物化学填空题及答案生物化学填空题及答案生物化学填空题及答案【篇一：生物化学习题及答案】第一部分：名词解释(见书) 第二部分各章节习题及答案 蛋白质和氨基酸的一级结构 1、氨基酸的侧链对多肽或蛋白质的结构和生物学功能非常重要。用三字母和单字母缩写形式列出其侧链为如下要求的氨基酸： （a）含有一个羟基。 （b）含有一个氨基。 （c）含有一个具有芳香族性质的基团。 （d）含有分支的脂肪族烃链。 （e）含有硫。 （f）含有一个在ph 710范围内可作为亲核体的基团或原子，指出该亲核基团或原子。 答:（a）ser（s）, thr（t）,tyr（y） （b）asn（n）, gln（q），arg（r），l

2、ys（k） （c）phe（f）, trp（w）, tyr（y）, （d）ile（i）, leu（l）, val（v） （e）cys（c）, met（m） （f）可以作为亲核试剂的侧链基团或原子有位于ser（s）,thr（t）和tyr（y）中的-oh；位于cys（c）和met（m）中的硫原子，位于此低的胃蛋白酶必须存在有大量的什么样的官能团？什么样的氨基酸才能提供这样的基团？ 答：coo; asp, glu 7、已知某蛋白是由一定数量的链内二硫键连接的两个多肽链组成的。1.00g该蛋白样品可以与25.0mg还原型谷胱甘肽（gsh，mw307）反应。 （a）该蛋白的最小分子量是多少？ （b）如果该

3、蛋白的真实分子量为98240，那么每分子中含有几个二硫键？ （c）多少mg的巯基乙醇（mw78.0）可以与起始的1.00g该蛋白完全反应？答：（a）mw24560；（b）4个二硫键；（c）6.35mg 8、一个含有13个氨基酸残基的十三肽的氨基酸组成为：ala, arg,2 asp, 2glu, 3gly, leu, 3val。部分酸水解后得到以下肽段，其序列由edman降解确定，试推断原始寡肽的序列。 （a）asp - glu - val - gly - gly - glu - ala （b）val - asp - val - asp - glu （c）val - asp - val （d）

4、glu - ala -leu - gly -arg （e）val - gly - gly - glu - ala - leu （f）leu - gly arg 答：该肽链的序列可以通过将肽片段的相同序列重叠排列起来获得整个序列。见图 9、下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中： （a）测定小肽的氨基酸序列。 （b）鉴定肽的氨基末端残基。 （c）不含二硫键的蛋白质的可逆变性。若有二硫键存在时还需加什么试剂？ （d）在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。 （e）在蛋氨酸残基羧基侧水解肽键。 （f）在赖氨酸和精氨酸残基侧水解肽键。 10、由下列信息求八肽的序列。 （a）酸水解得 ala，arg，leu，m

5、et，phe，thr，2val （b）sanger试剂处理得dnp-ala。 （c）胰蛋白酶处理得ala，arg，thr 和 leu，met，phe，2val。当以sanger试剂处理时分别得到dnp-ala和dnp-val。 （d）溴化氰处理得 ala，arg，高丝氨酸内酯，thr，2val，和 leu，phe，当用sanger试剂处理时，分别得dnp-ala和dnp-leu。 答：ala-thr-arg-val-val-met-leu-phe 蛋白质的三维结构和功能 1、在结晶肽的x-射线研究中，linus pauling和robert corey发现肽链中的肽键（c-n）长度（1.32a

6、）介于典型的c-n单键（1.49a）和c=n双键（1.27a）之间。他们也发现肽键呈平面状（与肽键相连接的4个原子位于同一个平面）以及两个碳原子彼此呈反式（位于肽键的两侧）与肽键连接。 （a）肽键的长度与它的键的强度和键级（是单键、双键或三键）有什么关系？（b）从pauling等人的观察，就肽键旋转能得出什么看法？ 答:（a）键越短其强度越高，而且其键级越高（在单键以上）。肽键的强度比单键强，键的特性介于单键和双键之间。（b）在生理温度下，肽键旋转比较困难，因为它有部分双键特性。 2、羊毛衫等羊毛制品在热水中洗后在电干燥器内干燥，则收缩。但丝制品进行同样处理，却不收缩。如何解释这两种现象？ （

7、a）试解释该现象。 答：该片段中含有50圈螺旋，其轴长为27nm。 6、如何用二氧化碳与水的反应来解释bohr效应？ （a）写出由二氧化碳和水形成碳酸氢根的方程式，并解释h和co2在血红蛋白氧合中的作用。 （b）解释向休克病人静脉注射碳酸氢根的生理学依据。 答：二氧化碳与水的反应说明了为什么当co2的浓度增加时，同时会引起ph值下降，迅速进行新陈代谢的组织所产生的co2/sub与水反应生成了碳酸根离子和h。 (a)该反应生成的h降低了血液的ph值，从而稳定了血红蛋白的脱氧形式(t构象)，净结果是p50的增加，即血红蛋白对氧的亲和力降低，于是更多的氧气被释放到组织中。co2也可以通过与四条链的n

8、端形成氨甲酸加合物降低血红蛋白对氧气的亲和力、该加合物使脱氧构象(t)保持稳定，因而进一步增加了p50，并且促进了氧气向组织中的释放。 (b)休克病人组织中严重缺乏氧气供应，碳酸盐静脉给药为组织提供了一种co2的来源，通过降低血红蛋白对氧气的亲和力，co2促使氧合血红蛋白向组织中释放氧气 8、对怀孕的哺乳动物中氧的转运研究显示在同样条件下测量婴儿和母亲的血液氧饱和曲线明显不同。这是因为婴儿的红细胞中含有结构不同的血红蛋白f（a2g2），而母亲的红细胞含有一般的血红蛋白a（a2g2）。 （a）在生理状况下，哪一种血红蛋白对氧有更高的亲和性。请解释。 （b）不同的氧亲和性有何生理意义？）当所有的2

9、,3-二磷酸甘油酸（bpg）从血红蛋白a和f中移去后，测得的氧饱和曲线往左移。不过此时的血红蛋白a比血红蛋白f对氧有更高的亲和性。当加回 bpg时，氧饱和曲线又恢愎正常情形。 bpg对血红蛋白的氧亲和性有何影响？用以上资料解释婴儿和母亲的血红蛋白的不同氧亲和性？ 答：（a）当氧分压为4kpa时，hba只有33的氧饱和度，而hbf为58，表明hbf比hba对氧的亲和性更高。 （b）hbf对氧的高亲和性可确保氧可以由母体血液流向胎盘中的胎儿血液。 （c）当结合bpg时，与hbf相比，hba氧饱和曲线发生了更大的漂移，表明hba结合bpg比hbf结合bpg更紧密，而结合bpg就减少了对氧亲和性。 9

10、、下列变化对肌红蛋白和血红蛋白的氧亲和性有什么影响？ （a）血液中的ph由7.4下降到7.2。 （b）肺部co2分压由6kpa（屏息）减少到2kpa（正常）。 （c）bpg水平由5mm（平原）增加到8mm（高原）。 答：对肌红蛋白氧亲和性的影响： （a）没有影响 （b）没有影响 （c）没有影响 对血红蛋白氧亲和性的影响：（a）降低 （b）增加 （c）降低 10、蛋白质a对配体x结合的解离常数为kd106m，而蛋白质b对x结合的kd109m。哪个蛋白对x有更高的亲和性？ 答：蛋白质b对x有更高的亲和性。蛋白质b对cx的半饱和浓度比蛋白质a的低得多。 酶 2、从肝细胞中提取的一种蛋白水解酶的粗提液

11、300ml含有150mg蛋白质，总活力为360单位。经过一系列纯化步骤以后得到的4ml酶制品（含有0.08mg蛋白），总活力为288单位。整个纯化过程的收率是多少？纯化了多少倍？ 答: 80；1500倍。 答：ala-gly是最适底物；ki值最小的那个是最强的抑制剂。 5、根据米式方程求（a）kcat为30s-1，km为0.005m的酶，在底物浓度为多少时，酶促反应的速度为1/4 vmax？（b）底物浓度为1/2km，2 km和10 km时，酶促反应的速率分别相当于多少vmax？ 6、延胡索酸酶催化延胡索酸水化生成l-苹果酸：见图 见图 2+2+8、许多酶会受到重金属离子，如hg、cu、ag等

12、的不可逆抑制。这类重金属与酶中的 +活性巯基作用而使酶失活。 e-shage-s-aghag +与巯基的亲和性如此之大，以至于ag可以用于-sh的定量滴定。欲使含有1.0mg/ml纯 酶的10ml酶液完全失活，需加入0.342mmol的agno3。计算此酶的最小分子量。为什么能用此法计算酶的最小分子量？ 答：29,000; 需要假定每一个酶分子只含有一个可滴定的巯基。 9、酶溶液加热时，随着时间的推移，酶的催化活性逐渐丧失。这是由于加热导致天然酶的构象去折叠。己糖激酶溶液维持在4512分钟后，活性丧失百分之五十。但是若己糖激酶与大量的底物葡萄糖共同维持在 4512分钟，则活性丧失仅为3。请解释

13、，为什么在有底物存在下，己糖激酶的热变性会受到抑制？ 答：酶-底物复合物比单独的酶更稳定。 10、新掰下的玉米的甜味是由于玉米粒中的糖浓度高。可是掰下的玉米贮存几天后就不那么甜了，因为50糖已经转化为淀粉了。如果将新鲜玉米去掉外皮后浸入沸水几分钟，然后于冷水中冷却，储存在冰箱中可保持其甜味。这是什么道理？ 答：采下的玉米在沸水中浸泡数分钟，可以使其中将糖转化成淀粉的酶基本失活，而后将玉米存放在冰箱中，可以使残存的酶处于一种低活性状态，从而保持了玉米的甜度。 辅 酶 1、确定下列各种辅酶，并指出它们是由哪种维生素衍生来的。【篇二：生物化学习题解答】言（序）(译文) 为了迎接中国教育体系和教学改革

14、的需要，在大学中用中英文双语教学的课程将会兴起。因此，需要为基础和临床医学专业学生的学习而编写一些英文教材。根据资深的医学专家和全国医学教材出版讨论会（2005，中国，广州）的建议，我们编写了这本英文版的生物化学教材。 我们坚信原版的英文生物化学教材是我们英汉双语教学的最终选择。然而，中国拥有大量高等学府和众多的学生，而且大多数学生来自不发达地区。在这些地区，对学生甚至教师而言，要获得原版英文教材实际上是困难的。生物化学的不断发展不可避免地带来教材的内容的增加。另一方面，学生们的反馈表明书中内容的大部分还必须是现代生化的基本核心（内容）。因此，编写这本生物化学有两个目的：一是满足发展中地区大学

15、学生的需要；二是有一本“少而精”形式的教材。我们深切地希望这本书在当前英汉双语教学中仅被用作为一个过渡教材，而在数年之后能被原版的英文教材所替代。 英文版的生物化学是根据drs.gerhard meisenberg和william h.simmons的principles of medical biochemistry（2nd，mosby inc，2006）而编写的。由于中国与美国大学的教育体系和课程大纲之间的差异，我们改编和精简了原版本。因此现在这本书在内容和章节上都与原版有差异，而是融合了周爱儒和査锡良教授编写的中文版生物化学（第六版，人民卫生出版社，2004）教材的主要章节内容的产物。教材的主题（要）内容是由十六所大学的生物化学教师讨论后选定的。本书共有17章，每章都有教学法上的特色，例如“要点”、“课文”、“总结”和“建议阅读”。大多数教师可根据主修生化课程的学生学习生化知识点的需要来选择本书的上课内容。若有特殊的需要，我们推荐你使用原版的生物化学教材。 我们的编写得到了人民卫生出版社的大力支持和鼓励，该出版社还为版权和mosby inc签定了合同，因此，我们可以合法地引用原版的许多新的艺术构思和描述，如果没有这些，我们很难想象这本书会出版得这么快，谢谢所有为本书作出贡献的人。我们期待读